1、實用文檔細胞生物學知識點匯總I I 說明：本文檔是王飛老師細胞生物學課上內容的精煉和總結,也是測試出題的主要依據.內容過于精煉那么必有假設干舍棄之處,希望同學不要為了測試而學習,將這份文字資料為你節(jié)省的復習時間用于閱讀中英文教材和查找感興趣的細胞生物學領域的前沿資料,這樣才能對這門課程有一個更加全面的了解.本文檔中出現(xiàn)的英文不要求掌握(名詞解釋局部除外),只是對復雜中文名詞或重點內容的一個輔助的英文注解.由于某些中文名稱的譯過于繁瑣且不合理,不如英文名稱容易記憶,因此中英文只要掌握一種即可,在測試過程中無論是中文、英文還是英文縮寫,只要寫對任何一種即可得分.內容編寫過程中缺乏足夠的審核步驟,如

2、發(fā)現(xiàn)錯別字或內容明顯錯誤之處請及時聯(lián)系老師確認內容的正確性.IIII 細胞骨架知識點匯總：核心知識點約占測試總分值的60%:17202529324144454951普通知識點約占測試總分值的30%:39111214161718192326283031353738394347485054擴展知識點約占測試總分值的10%:24568101315212224273334364042465253551細胞骨架(cytoskeleton)的定義與種類：定義：細胞骨架是貫穿整個細胞的復雜的纖維狀蛋白網絡結構細胞內有三種類型的細胞骨架,分別是微絲(microfilament,MF),微管(microtubu

3、le,MT)和中間絲(intermediatefilament,IF).2肌動蛋白(actin)的種類及分布真核細胞內的肌動蛋白主要分為三大類,名稱及分布情況如下：a肌動蛋白主要存在于肌肉細胞的收縮性結構中,目前已發(fā)現(xiàn)的四種a肌動蛋白分別屬于橫紋肌、心肌、血管平滑肌和腸道平滑肌.B肌動蛋白存在于所有種類的細胞內,是細胞內絕大局部微絲骨架的根本組分.丫肌動蛋白在所有細胞內都有分布,主要存在于與應力纖維相關的結構中.3微絲的組成與極性A微絲由肌動蛋白單體聚合而成.B肌動蛋白是一種球狀蛋白,其三維構象具有一道很深的裂縫,在裂縫內部有一文案大全實用文檔個核甘酸結合位點(可與ATP或ADP結合)和一個二

4、價陽離子結合位點(可與Mg2+或Ca2+結合).C肌動蛋白單體聚合形成螺距為36nm(7個單體分子)的雙股螺旋狀微絲纖維.每個肌動蛋白單體都與四個其他肌動蛋白單體緊密相鄰.D微絲中的所有肌動蛋白單體分子的縫隙開口端或縫隙底部都朝著同一方向排列,因此整個微絲纖維具有極性.縫隙開口端指向的是微絲的負極(minusencl),縫隙底部指向的是微絲的正極(plusencD.4微絲和微管的正負極的定義對于微絲和微管的極性,人們習慣性的以同等條件下蛋白單體分子在纖維末端組裝和去組裝的速度大小來定義.速度快的是正極,速度慢的是負極.5胞外微絲組裝反響的動力學過程A試管中的微絲組裝需要的反響組分包括：G-ac

5、tin,ATP,Mg2+,K+,Na+B微絲的組裝和去組裝是一對可逆反響.反響平衡點受外部反響環(huán)境影響.C在存在Mg2+且K+、Na+較高的環(huán)境里,微絲趨向于聚合.在存在Ca2+且K+、Na+較低的環(huán)境里微絲趨向于解聚.D單體肌動蛋白以G-actin表示(Gforglobal),結合在微絲中的肌動蛋白以F-actin表示(Fforfibrous).F反響過程中CG-actin不斷減小,CF-actin不斷增加,直到到達平衡點.平衡點處的CG-actin定義為整個反響的臨界濃度Cc(criticalconcentration).G反響共分三個階段：延遲期,是發(fā)生成核反響的時期,在此時期內數個肌動

6、蛋白單體分子自發(fā)聚合成為可供進一步延伸的核“,是整個反響的限速步驟；延長期,是微絲快速組裝的時期,CG-actinCc,聚合反響速度解聚反響速度；穩(wěn)定期,是反響到達平衡點之后的時期,CG-actin=Cc,聚合反響速度=解聚反響速度；6核甘酸ATP/ADP在微絲組裝中的作用A肌動蛋白本身也是一種ATP酶,能夠水解與之結合的ATP分子使之轉變?yōu)锳DP,肌動蛋白的ATP酶活性只有在其組裝到微絲末端之后才開始生效.B在游離狀態(tài)下肌動蛋白分子與ATP的親和力遠高于ADP,與肌動蛋白結合的ADP分子很容易被ATP分子所替換,因此游離狀態(tài)下的肌動蛋白攜帶的核甘酸分子以ATP為主.C帶有ATP的肌動蛋白更容

7、易發(fā)生聚合反響,帶有ADP的肌動蛋白更容易發(fā)生解聚反響.D細胞中的微絲組裝時新組裝上去的肌動蛋白總是攜帶ATP分子的,該ATP分子在停留一段很短的時間后即被水解為ADP,在水解發(fā)生前新的攜帶ATP分子的肌動蛋白單體已經在末端聚合,使得整根微絲最前端的幾個肌動蛋白總是攜帶ATP的,這樣的末端定義為T型末端.E細胞中微絲的去組裝總是發(fā)生在末端肌動蛋白攜帶ADP的時候,這樣的末端定義為D型末端.F細胞內的D型微絲末端主要是由于負極端成核蛋白的脫落形成的.7微絲組裝的踏車行為(treadmilling)文案大全實用文檔A理論上如果沒有ATP水解為ADP的過程,那么微絲組裝時正極和負極的Cc是相等的.在

8、實際反響過程中由于有ATP水解過程的存在,正負極反響的Cc不再相等,Cc+Cc-0B當反響環(huán)境里Cc+CG-actinCc的時候,正極端發(fā)生的是聚合反響,負極端發(fā)生的是解聚反響,這種反響形式稱為踏車行為.C在試管內的微絲組裝反響的總Cc介于正負極Cc之間,因此試管內聚合反響到達平衡期之后實際上發(fā)生的是踏車反響.正極端的聚合速度等于負極端的解聚速度.D踏車行為是細胞內微絲動態(tài)組裝和去組裝的主要形式之一.8影響微絲組裝的藥物A細胞松弛素(cytochalasin)：能夠切割微絲并與游離的末端結合,結合后能夠阻止新的肌動蛋白單體分子在末端的組裝,同時并不影響末端肌動蛋白分子的解離.因此細胞松弛素的總

9、體效果是促進微絲解聚.B鬼筆環(huán)肽(phalloidin)：與微絲中的肌動蛋白(F-actin)結合,阻止其解離.總體效果是阻斷微絲解聚,穩(wěn)定微絲.9微絲網絡結構的調節(jié)方式細胞內微絲網絡結構的調節(jié)主要是通過各種微絲結合蛋白的共同作用來實現(xiàn)的.10細胞內微絲結合蛋白的種類有六大類,分別是肌動蛋白單體結合蛋白,成核蛋白與加帽蛋白,延伸保護蛋白,交聯(lián)蛋白,割斷及解聚蛋白,馬達蛋白.11肌動蛋白單體結合蛋白的種類及作用A胸腺素34(thymosin闋)：與肌動蛋白單體結合并封閉其發(fā)生聚合反響的位點,其作用是維持細胞內游離態(tài)肌動蛋白庫的總容量遠大于微絲組裝反響的臨界濃度,有利于細胞大規(guī)模組裝微絲的快速啟動

10、.B前纖維蛋白(profilin)：只與肌動蛋白單體的正極端(底部)結合,抑制其在微絲負極端的聚合,不影響其在微絲正極端的聚合.因此前纖維蛋白的作用是增加微絲組裝反響的極性,促進正極端的生長.12成核蛋白與加帽蛋白A成核蛋白：成核蛋白包括Arp2Arp3和與之相關的其他幾種蛋白質,這些蛋白共同組成Arp2/3復合物.Arp2和Arp3在結構上與肌動蛋白單體分子極其相似,在復合物中形成異源二聚體,肌動蛋白單體以Arp2/3異源二聚體為基點開始新微絲的組裝.Arp2/3復合物的組裝受到胞內信號轉導系統(tǒng)的限制.可以憑空出現(xiàn),誘發(fā)新的微絲的組裝.也可以在微絲快速生長的T型末端處組裝,誘導微絲的分叉生A

11、rp2/3復合物的存在具有穩(wěn)定微絲負極的作用,一但Arp2/3從微絲末端脫落,暴露出來的負極D型末端會迅速降解.B加帽蛋白：在微絲停止生長之后,與正極端結合并使其穩(wěn)定的一類蛋白質文案大全實用文檔被加帽蛋白穩(wěn)定的彳絲正極端由于ATP的水解作用,屬于D型末端,但加帽蛋白的存在保護其不發(fā)生解聚反響.加帽蛋白的代表：CapZoC成核蛋白和加帽蛋白都是對微絲末端進行調節(jié)的蛋白,其中成核蛋白作用于負極,加帽蛋白作用于正極.二者在微絲相應末端的結合與解離是造成微絲網絡結構動態(tài)性的主要原因之一.13延伸保護蛋白主要指的是形成蛋白formin,形成蛋白能在微絲正極端形成二聚體環(huán)狀結構,二聚體環(huán)中的兩個單體分子交

12、錯向正極端移動并募集新的肌動蛋白單體分子在正極端組裝,同時保護正極端新形成的微絲不被降解或者是被Arp2/3復合物接近.通過這種方式,形成蛋白能夠維持微絲在正極端的穩(wěn)定生長,形成長的、無分叉的微絲結構.14交聯(lián)蛋白A交聯(lián)蛋白根據微絲的排列方式可分為兩類：成束蛋白和凝膠形成蛋白.B交聯(lián)蛋白能夠單獨或以二聚體的形式將相鄰的微絲交聯(lián)起來.C起到交聯(lián)作用的蛋白單體或二聚體都攜帶有兩個肌動蛋白結合位點,兩個位點間的距離決定了所形成的微絲束或網的松緊程度.D成束蛋白包括絲束蛋白fimbrin絨毛蛋白villin和 e 輔肌動蛋白為actinin,其兩個肌動蛋白結合位點間的區(qū)域是僵直的,能夠將多根微絲平行交

13、聯(lián)成束.E成束蛋白中的絲束蛋白和絨毛蛋白以單體形式起作用,兩個肌動蛋白結合位點間的距離較小,形成的微絲束比擬緊密,內部很難進入其他功能性蛋白分子.F成束蛋白中的e輔肌動蛋白以二聚體的形式起作用,兩個肌動蛋白結合位點間的距離較大,形成的微絲束比擬松散,內部能夠進入其他功能性蛋白分子如肌球蛋白.G凝膠形成蛋白包括細絲蛋白filamin和血影蛋白spectrin,其兩個肌動蛋白結合位點間的區(qū)域是柔軟的,能以一定角度將兩根相鄰的微絲交聯(lián),最終形成二維網狀結構或三維凝膠樣結構.15割斷及解聚蛋白A主要包括凝溶膠蛋白gelsolin和肌動蛋白解聚因子/絲切蛋白ADF/co巾lincB凝溶膠蛋白能夠結合在微

14、絲外表并切斷微絲.在某些條件下,微絲切斷后凝溶膠蛋白可以與暴露出來的正極末端結合,促進其進一步解聚.相反,在另一些條件下,微絲切斷后產生的正極末端可以成為新的微絲生長點,從而加速微絲網絡的形成.C絲切蛋白能與含有ADP的微絲外表結合并加速其解聚速度,主要在脫離了加帽蛋白的微絲負極端起到促進微絲解聚的作用.16肌球蛋白myosin的結構及種類A肌球蛋白是依賴于微絲的馬達蛋白.B肌球蛋白的主要結構分為三局部,分別是馬達結構域、調控結構域或杠桿文案大全實用文檔臂結構域)、尾部結構域.C馬達結構域是肌球蛋白沿微絲運動的主要結構元件；尾部結構域是肌球蛋白與貨物分子、其他細胞結構或自身形成多聚體時相連的部

15、位；D細胞內肌球蛋白的種類有很多,每種肌球蛋白的結構和功能都不相同.EII型肌球蛋白(myosin-II)因最先發(fā)現(xiàn)并研究被稱為傳統(tǒng)類型的肌球蛋白,其他肌球蛋白都是非傳統(tǒng)類型的肌球蛋白.FII型肌球蛋白有兩個馬達結構域,在細胞內以二聚體或多聚體的形式存在,主要在應力纖維的相互滑動以及肌纖維的收縮過程中起作用.EI型肌球蛋白(myosin-I)只有一個馬達結構域,在細胞內以單體形式存在,主要在細胞皮層區(qū)的囊泡運輸以及皮層與細胞質膜的相對滑動過程中起作用.17細胞皮層(cellcortex)A細胞皮層是微絲通過交聯(lián)形成的三維凝膠樣網絡結構.B細胞皮層存在于細胞質膜以下.C細胞皮層為質膜提供機械支撐

16、,幫助質膜維持特定的形狀,調節(jié)膜蛋白的流動性.18偽足(podium)A偽足是細胞遷移過程中在細胞前緣形成的突起結構B偽足根據形態(tài)和內部骨架結構區(qū)分可以劃分為兩種類型：片狀偽足(lamellipodium)和絲狀偽足(filopodium)C片狀偽足內的微絲正極端結合了大量的Arp2/3復合物,產生大量的分叉,形成片狀的二維網狀結構.D絲狀偽足內的微絲正極端在形成蛋白的保護下筆直生長,不分叉,形成筆直平行的束狀結構.19應力纖維(stressfiberA應力纖維由微絲反相平行排列而成,主要通過優(yōu)輔肌動蛋白二聚體交聯(lián),在反相微絲束之間含有II型肌球蛋白二聚體,使應力纖維具備收縮的水平.B應力纖維

17、主要存在于細胞皮層區(qū)域,通過黏著斑與相鄰細胞或胞外基質相連,在細胞形狀發(fā)生變化時能夠產生張力并主動收縮,有助于細胞完成形狀的改變.20細胞遷移(cellmigration/crawling)過程A細胞遷移過程分為四個主要步驟.1外源信號觸發(fā)細胞遷移2細胞前緣產生突起3突起局部與胞外基質形成新的錨定位點4后放骨架收縮,錨定點別離,細胞整體前移.B細胞前緣形成的突起即為偽足,絲狀偽足在前,片狀偽足在后.絲狀偽足為片狀偽足提供更大的擴展面,加速突起前移速度.C細胞前緣部位微絲的快速組裝依賴于三方面反響.1Arp2/3復合物在微絲正極端的裝配成核2前纖維蛋白維持微絲的正極組裝,抑制負極組裝3形成蛋白維

18、持絲狀偽足內微絲的筆直無分叉組裝.D隨著細胞前緣骨架的不斷生長,偽足中組裝的微絲網絡在一段時間后便被新生的微絲落下,逐漸成為細胞質整體前移的障礙,此時Arp2/3復合物從微絲負極端脫落,促使這局部微絲解聚.文案大全實用文檔E前緣形成突起后,細胞皮層處于拉伸狀態(tài),細胞皮層內的應力纖維產生張力,在II型肌球蛋白的作用下應力纖維收縮,拖拽細胞后隨局部前移.F在細胞遷移過程中,細胞質膜在I型肌球蛋白的作用下沿皮層外表滑動,以適應細胞皮層的形狀變化.21微絨毛microvilliA小腸上皮細胞的游離面存在大量的微絨毛.B微絨毛的軸心結構是同向平行排列的微絲束,微絲束正極端指向微絨毛頂端,負極端終止于端網

19、結構.C微絨毛中的微絲束由絨毛蛋白和絲束蛋白緊密交聯(lián)而成,微絲束內部無肌球蛋白,因此微絨毛不具備運動的水平.D微絨毛軸心外圍的微絲通過I型肌球蛋白與微絨毛質膜相連.22胞質分裂環(huán)A胞質分裂環(huán)在細胞分裂過程中的胞質分裂期產生.迫使細胞質膜在兩個子細胞核之間內陷,將胞質均勻分配到子細胞中.B胞質分裂環(huán)由反相平行排列的微絲束組成,其間含有II型肌球蛋白二聚體,具有收縮水平.23肌纖維收縮的原理及肌絲的組成A肌肉收縮的動力來源于肌球蛋白II介導的粗細肌絲間滑動.B細肌絲是單股的微絲纖維.C粗肌絲由數百個II型肌球蛋白通過尾部結構域聚合而成,所有馬達結構域頭部都暴露在粗肌絲兩端的外外表.D粗細肌絲在肌纖

20、維中平行交錯分布,每根粗肌絲被六根細肌絲包圍,每根細肌絲被兩根粗肌絲所共用.E粗肌絲兩端的數百個馬達結構域頭部沿相反方向拖拽細肌絲以形成粗細肌絲的滑動.24原肌球蛋白位移A在肌細胞處于靜息狀態(tài)時,原肌球蛋白 tropomyosin,Tm與細肌絲緊密結合,封閉了細肌絲與粗肌絲馬達結構域頭部的結合位點,收縮裝置不啟動.B在肌細胞接受到上游神經信號后,原肌球蛋白發(fā)生位移,暴露出細肌絲與粗肌絲馬達結構與頭部的結合位點,收縮裝置啟動.25肌球蛋白沿微絲運動的分子機制以肌球蛋白II為代表A肌球蛋白每一個馬達結構域都具有ATP酶活性,包含一個ATP結合位點和一個肌動蛋白結合位點.B肌球蛋白馬達結構域沿微絲運

21、動時,每個運動周期消耗1分子ATP,移動一步距離,即一個肌動蛋白單體的長度約5nm.C肌球蛋白馬達結構域每一個運動周期可分為五個階段.1在上一個運動周期結束后,釋放了ADP分子的II型肌球蛋白頭部馬達結構域以下簡稱頭部在一段很短暫的時間內沒有與任何核甘酸分子結合,此時的頭部處于僵直狀態(tài),與細肌絲緊密結合.文案大全實用文檔2僵直狀態(tài)十分短暫,隨后頭部與1分子ATP結合,構象發(fā)生稍微變化,使頭部與細肌絲的緊密結合松開.3松開細肌絲后頭部的ATP酶活性啟動,ATP水解為ADP和1分子Pi,ATP水解釋放的能量使得頭部的設想發(fā)生很大改變,向正極端移動一個肌動蛋白分子的距離,此時的頭部處于高能構象,AD

22、P和Pi仍然停留在頭部內.4向前移動后的頭部與前方下一個肌動蛋白分子的結合位點接觸,這種分子接觸使得頭部內的Pi分子釋放,Pi的釋放使得頭部與肌動蛋白分子緊密結合并觸發(fā)了頭部的能量釋放,頭部恢復低能構象并向負極方向拖拽細肌絲,滑動距離為一個肌動蛋白分子的距離.5在能量釋放過程中,ADP分子釋放,頭部在完成拖拽動作后重新恢復到僵直狀態(tài),與肌動蛋白分子緊密結合.DII型肌球蛋白的兩個馬達結構域頭部獨立運動,彼此間無明顯協(xié)調性.EII型肌球蛋白每一個運動周期內肌球蛋白頭部與細肌絲緊密結合的時間只占總時間的5%.由于一根細肌絲同時與多個約50個肌球蛋白頭部相互作用,因此任意一個時間點總有一個以上的肌球

23、蛋白頭部與細肌絲緊密相連,使得粗細肌絲間的滑動可以連續(xù)進行而不會因肌球蛋白頭部脫離細肌絲而回彈.26微管的組成與極性A組成微管的根本結構單元是由兩種非常相似的微管蛋白亞基結合而成的異源二聚體,叫做a微管蛋白二聚體a-tubulindimer.Ba-微管蛋白二聚體由a微管蛋白0-tubulin和B微管蛋白&tubulin首尾相連而成.兩個亞基內部均有一個核甘酸結合位點 可與GTP或GDP結合 ,但由于構象上的原因,只有結合在B微管蛋白上的GTP可以被水解并在水解后被新的GTP分子所替換,而a微管蛋白上的GTP分子通常情況下不會被水解.C微管管壁由a讖管蛋白二聚體縱向排列而成的原纖絲構成,

24、13根原纖絲合攏構成中空的微管結構.D微管中所有a徽管蛋白二聚體的極性方向都是相同的,指向微管正極端的都是B微管蛋白,指向微管負極端的都是a微管蛋白.27胞外微管組裝反響的動力學過程A與胞外微絲組裝反響相似B分為三個時期：延遲期,延長期和穩(wěn)定期C胞外微管組裝反響中也會出現(xiàn)踏車行為,但踏車行為在細胞內幾乎不存在.28核甘酸GTP/GDP在微管組裝中的作用A微管蛋白本身也是一種GTP酶,能夠水解與之結合的GTP分子使之轉變?yōu)镚DP,微管蛋白的GTP酶活性只有在其組裝到微管末端之后才開始生效.B在游離狀態(tài)下微管蛋白與GTP的親和力遠高于GDP,與微管蛋白結合的GDP分子很容易被GTP分子所替換,因此

25、游離狀態(tài)下的微管蛋白攜帶的核甘酸分子以GTP為主.C帶有GTP的微管蛋白更容易發(fā)生聚合反響,帶有GDP的微管蛋白更容易發(fā)生解聚反響.文案大全實用文檔D細胞中的微管組裝時新組裝上去的微管蛋白總是攜帶GTP分子的,該GTP分子在停留一段很短的時間后即被水解為GDP,在水解發(fā)生前新的攜帶GTP的微管蛋白二聚體已經在末端聚合,使得整根微管最前端的幾個微管蛋白總是攜帶GTP的,稱為GTP帽子GTPcap.這樣的末端稱為T型末端.E細胞中微管的去組裝總是發(fā)生在末端微管蛋白攜帶GDP的時候,這樣的末端定義為D型末端.F細胞內的D型微管末端主要是由于正極端微管在遠端未能及時找到起穩(wěn)定作用的微管結合蛋白或是該微

26、管結合蛋白因環(huán)境改變而脫落造成的.29微管組裝與去組裝的動力學不穩(wěn)定性dynamicinstabilityA由于構象上的顯著差異,D型微管末端的解聚速度遠大于T型微管末端的解聚速度.因此在正常的細胞內環(huán)境下,D型末端一旦出現(xiàn),該末端將馬上進入解聚狀態(tài),解聚速度幾乎是不可逆的,直至整根微管完全消失為止.微管裝配過程中的這種反響特性稱為動力學不穩(wěn)定性.B細胞內環(huán)境中微管的延伸速度和GTP的水解速度相近,因此細胞內微管的組裝隨時都有可能因末端微管蛋白的水解而使T型末端轉變?yōu)镈型末端,從而進入不可逆的解聚狀態(tài).C帶有GDP的微管蛋白形成的原纖絲具有向外側彎折的傾向,因此處于組裝過程中的T型末端由于有G

27、TP帽子保護,其末端是筆直的管狀.而處于去組裝過程中的D型末端由于失去了GTP帽子保護,其末端的13根原纖絲彼此別離向外側彎折,這種彎折構象更有利于微管的解聚反響.30微管組織中央A細胞內微管的組裝沒有成核反響階段,所有微管均以微管組織中央為起點開始組裝,與微管組織中央相連的總是負極端,向外延伸的總是正極端.B細胞內的微管組織中央有兩種,分別是中央體和基體.中央體是細胞內微管組裝的組織中央,基體是纖毛或鞭毛內微管組裝的組織中央.31中央體結構及功能A中央體由中央粒,中央粒外周物質或中央體基質,丫微管蛋白環(huán)狀復合物三局部組成.中央粒被中央體基質包圍,丫微管蛋白環(huán)狀復合物分布在中央體基質外表.B丫

28、微管蛋白環(huán)狀復合物是微管組裝的起點,該復合物由丫微管蛋白ytubulin及其他輔助蛋白共同裝配而成,其中13個丫微管蛋白組成一個直徑與微管直徑相同的環(huán),游離的a讖管蛋白二聚體能夠在這個環(huán)上繼續(xù)組裝形成新的微管.C中央體含有一對桶裝的中央粒,它們彼此垂直分布,每個中央粒由9組三聯(lián)體微管圍攏而成,每一組三聯(lián)體微管中只有一根是完整的,定義為A管,與之相鄰的分別是B管和C管.D間期細胞的中央體只有一個,總是存在于細胞核附近.E分裂期細胞的中央體有兩個,分別存在于細胞兩極.32細胞內的微管網絡組織形式A細胞內微管以中央體為中央向四周延伸,形成星型輻射狀微管網絡.B微管網絡具有高度的動態(tài)性,中央體不間斷地

29、向四周隨機啟動微管的組裝,文案大全實用文檔延伸的微管由于具有動力學不穩(wěn)定性,隨時都可能丟掉GTP帽子進入不可逆的降解狀態(tài),任何時刻都有一局部微管在延伸,同時另一局部微管在崩解.C細胞通過特殊的微管末端穩(wěn)定結構如加帽蛋白來保存需要的微管,當延伸中的微管末端遇到這種穩(wěn)定結構后其末端就被保護起來,即使轉變?yōu)镈型末端也不會觸發(fā)解聚反響,微管因此而穩(wěn)定存在.33微管去穩(wěn)定蛋白stathminA微管去穩(wěn)定蛋白通過自身的磷酸化來調控微管的動力學不穩(wěn)定性.B去磷酸化的微管去穩(wěn)定蛋白與兩個a讖管蛋白二聚體相結合,阻斷其參與微管的組裝,降低了胞內游離a讖管蛋白二聚體的有效濃度,微管組裝速度變慢,動力學不穩(wěn)定性升高

30、.C磷酸化的微管去穩(wěn)定蛋白喪失了與a讖管蛋白二聚體結合的活性,胞內游離a徽管蛋白二聚體濃度提升,微管組裝速度加快,動力學不穩(wěn)定性降低.34微管結合蛋白MAP微管結合蛋白通過帶正電的微管結合結構域與帶負電的微管外表結合,能夠穩(wěn)定微管,調節(jié)微管網絡的結構和功能35MAP2和tau蛋白AMAP2和tau是神經元細胞內研究的比擬透徹的兩種微管結合蛋白,二者的作用都是將平行的微管交聯(lián)成束.BMAP2存在于神經元細胞的胞體和樹突內,它的N端結構域較長,由其交聯(lián)的胞體及樹突微管束的間距較大.Ctau存在于神經元細胞的軸突內,它的N端結構域較短,由其交聯(lián)的軸突微管束間距較小.36影響微管組裝的特異性藥物A秋水

31、仙素colchicine和諾考達口坐nokodazole：與微管末端的微管蛋白結合,阻止新的微管蛋白繼續(xù)組裝在該末端.同時并不影響該末端的解聚.總體效果是促進微管解聚.B紫杉醇taxol:與微管末端的微管蛋白結合,阻止其解聚,同時并不影響該末端的繼續(xù)組裝.總體效果是穩(wěn)定微管結構.37依賴于微管的馬達蛋白A依賴于微管的馬達蛋白有兩種,分別是驅動蛋白kinesin和動力蛋白dynein.B絕大局部驅動蛋白的運動方向是向微管的正極端,絕大局部動力蛋白的運動方向是向微管的負極端.38驅動蛋白的結構及種類A驅動蛋白由重鏈和輕鏈組成,重鏈構成了頭部馬達結構域和中部桿狀區(qū),并與輕鏈一同構成尾部貨物結合結構域

32、.B驅動蛋白超家族kinesinsuperfamilyproteins,KIFs的成員眾多,可被分為14個驅動蛋白家族.文案大全實用文檔C根據驅動蛋白馬達結構域在重鏈氨基酸序列中的位置可將驅動蛋白分為N-驅動蛋白、M-驅動蛋白和C-驅動蛋白.N-驅動蛋白的馬達結構域在多肽鏈N端,這類蛋白總是向微管正極移動；M-驅動蛋白的馬達結構域在多肽鏈的中部,這類蛋白往往結合在微管的末端,使微管處于不穩(wěn)定狀態(tài),促進微管的解聚；C-驅動蛋白的馬達結構域在多肽鏈的C端,這類蛋白總是向微管負極方向移動.39動力蛋白(dynein)的結構及種類A動力蛋白是馬達蛋白中分子量最大,移動速度最快的.B動力蛋白由重鏈、中間

33、鏈、中間輕鏈及輕鏈四局部組成.與微管結合的馬達結構域在重鏈上.C胞質動力蛋白的種類很少,不具備多樣化的貨物識別結構域.在細胞內存在著一類被稱為動力蛋白激活蛋白(dynactin)的蛋白復合物,能夠調節(jié)動力蛋白活性并幫助動力蛋白識別不同的貨物分子.D動力蛋白包括胞質動力蛋白(cytoplasmicdynein)和軸絲動力蛋白(axonemaldynein)兩大類,胞質動力蛋白游離在細胞質基質中,軸絲動力蛋白只存在于纖毛和鞭毛的軸絲結構中.E胞質動力蛋白有兩個家族,分別是Cytoplasmicdynein1heavychain1(Dync1h1)和Cytoplasmicdynein2heavych

34、ain1(Dync2h1).Dync1h1主要負責向微管負極端的胞質轉運；Dync2h1主要負責鞭毛和纖毛內的反向物質轉運.F軸絲動力蛋白按其在軸絲中的位置可分為內側動力蛋白臂(innerdyneinarm)和外側動力蛋白臂(outerdyneinarm).40驅動蛋白沿微管運動的兩種分子模型分別是“步行(handoverhan.模型和“尺蟆(inchworm)爬行模型.步行模型中驅動蛋白的兩個馬達結構域交替向前移動.尺蟆爬行模型中驅動蛋白的兩個馬達結構域一個總在前,另一個緊隨其后.41驅動蛋白沿微管運動的步行模型(以驅動蛋白I為代表)A驅動蛋白每一個馬達結構域都具有ATP酶活性,包含一個AT

35、P結合位點和一個微管結合位點.BI型驅動蛋白馬達結構域沿微管運動時,每個運動周期兩個馬達結構域各消耗1分子ATP,整個驅動蛋白分子移動兩步距離,即兩個微管蛋白二聚體的長度(約16nm)oCI型驅動蛋白馬達結構域每一個運動周期可分為三個階段.1在上一個運動周期結束后,I型驅動蛋白的兩個頭部馬達結構域(以下簡稱頭部)一前一后排列在微管上.前方頭部沒有核甘酸,與微管外表緊密結合,處于低能構象；前方頭部含有ADP,不與微管外表結合,處于高能構象.2ATP與前方頭部結合,觸發(fā)前方頭部的能量釋放,以前方頭部為支點前方頭部前移兩步距離,超過原本在前方的頭部一步的距離,并恢復到低能構象,與微管緊密結合.3兩頭

36、部的前后位置互換后,處于前方的頭部水解其中的ATP分子并釋放1分子Pi,使該頭部轉換為高能構象并與微管外表脫離.同時,處于前方的頭部釋放ADP分子.此時整個驅動蛋白分子又恢復到階段1中的狀態(tài),只是兩個頭部的位置互換了.文案大全實用文檔4重復1-3的步驟,兩個頭部再次互換位置,完成一個運動循環(huán)DI型驅動蛋白的兩個馬達結構域頭部在運動過程中互相協(xié)調,交替前移.EI型驅動蛋白每一個運動周期內兩個馬達結構域頭局部別占據總時間的50%以上,因此整個運動過程中,微管與驅動蛋白間一直是緊密相連的,使得I型驅動蛋白沿微管的運動具有可持續(xù)性.這種可持續(xù)性在囊泡運輸過程中是必不可少的.42細胞極化A多細胞生物體內

37、大多數細胞具有極性結構.B極性細胞結構的極化過程依賴于微管的動態(tài)組裝與去組裝.C在細胞極化方向上有一些能夠穩(wěn)定微管末端的蛋白或細胞結構,使得再該方向上的微管能夠穩(wěn)定生長而不發(fā)生降解,從而推動極化結構的形成.43膜性細胞器運輸A在細胞質內部的物質運輸主要依賴于微管系統(tǒng).B通過微管系統(tǒng)運輸的物質主要以囊泡的形式存在.C向微管正極方向的運輸主要由驅動蛋白來完成.向微管負極方向的運輸主要由胞質動力蛋白來完成.44內質網小管及高爾基體的定位A內質網小管從細胞核膜延伸而出,遍布整個細胞質區(qū)域.B高爾基體總是出現(xiàn)在細胞核附近,緊鄰中央體.C內質網小管的定位是由驅動蛋白沿微管正極方向拖拽內質網膜結構而實現(xiàn)的.

38、D高爾基體的定位是由胞質動力蛋白沿微管負極方向拖拽高爾基體膜結構而實現(xiàn)的.E破壞細胞內微管系統(tǒng)后,內質網小管回縮到細胞核膜附近,高爾基體分解成許多小的囊泡狀結構分散到細胞質中.微管系統(tǒng)修復后內質網小管和高爾基體的定位也隨之恢復.45“9+2型纖毛的結構A纖毛(cilia)和鞭毛(flagellae)是由質膜包圍,突出于細胞外表,由微管和動力蛋白等構成的高度特化的細胞結構.B纖毛和鞭毛內部是由微管及其他附屬蛋白組裝而成的軸絲,軸絲從細胞皮層內的基體發(fā)出.C基體結構與中央粒結構根本相同,由九組三聯(lián)體微管圍攏而成.其中A管和B管向上延伸構成軸絲的二聯(lián)體微管,C管只存在于基體中.D軸絲由基體延伸出來的

39、九組二聯(lián)體微管圍攏而成,在中間還含有兩根由中央鞘包圍著的中央微管.中央鞘與外圍九組二聯(lián)微管間由放射輻(radialspoke)相連,相鄰二聯(lián)微管間由連接蛋白(nexin)相連,每組二聯(lián)微管都有兩條動力蛋白臂(dyneinarm)從A管伸出,分別位于軸絲的內側和外側,他們在纖毛和鞭毛彎曲運動時與相鄰二聯(lián)體微管的B管發(fā)生相互作用.文案大全實用文檔46纖毛的組裝纖毛的形成分為四個階段1從高爾基體上別離出來的膜泡形成中央粒膜泡centriolarvesicle,CV,包裹在成熟的母中央粒的頂端,一些中央體蛋白從母中央粒頂端移除.2母中央粒開始延伸并獲取成為基體所需的附屬結構,初生軸絲開始顯現(xiàn),CV因新

40、的膜泡不斷融合而變大,最終成為次級中央粒膜泡secondarycentriolarvesicle,SCV.3母中央粒隨同SCV向質膜下遷移,到達纖毛或鞭毛組裝位點后SCV與質膜融合形成環(huán)狀結構,稱為纖毛或鞭毛項鏈.4在纖毛或鞭毛內物質運輸系統(tǒng)的介導下,纖毛或鞭毛進一步裝配并延長.47纖毛和鞭毛內的雙向物質運輸A纖毛和鞭毛結構的組裝和維持依賴于其內部的雙向物質運輸系統(tǒng).B纖毛和鞭毛內的雙向物質運輸系統(tǒng)由鞭毛內運輸系統(tǒng)intraflagellartransport,IFT復合物介導完成.CIFT復合物B從胞體向纖毛和鞭毛頂端的運輸指向微管的正極方向,由驅動蛋白II協(xié)助完成.DIFT復合物A從纖毛和

41、鞭毛頂端向胞體的運輸指向微管的負極方向,由胞質動力蛋白Dync2h1協(xié)助完成.48纖毛和鞭毛的運動機制A與軸絲二聯(lián)體微管A管相連的軸絲動力蛋白在被激活后延相鄰二聯(lián)體微管B管向微管負極滑動.B相鄰二聯(lián)體微管的相互滑動因連接蛋白的阻礙而無法實現(xiàn),滑動力因此轉化為軸絲的扭動力,使纖毛或鞭毛發(fā)生局部彎曲運動.C纖毛或鞭毛的彎曲首先發(fā)生在基部,由于這里的動力蛋白首先被活化.隨著軸絲上的動力蛋白依次被活化或者失活,彎曲有規(guī)律地沿著軸絲向頂端傳播.D纖毛較短,形成的是水平的劃動.鞭毛較長,形成的是蛇形的擺動.49中間絲的主要類型A不同來源的組織細胞表達不同類型的中間絲蛋白.中間絲蛋白可分為6種主要類型.I-

42、VIB角蛋白I型和II型主要存在于上皮細胞中.C波形蛋白及相關蛋白III型主要存在于連接組織、肌肉細胞和神經膠質細胞內.D神經中間絲蛋白IV型和VI型主要存在于神經細胞內.E核纖層蛋白V型主要存在于核纖層內.50中間絲蛋白的分子結構A不同種類的中間絲蛋白有非常相似的二級結構.B中間絲蛋白由中部桿狀區(qū)、N端頭部、C端頭部三局部組成.C桿狀區(qū)在氨基酸序列上高度保守,具結構以a螺旋為主,a螺旋被三段B片層結構分隔為四個亞區(qū),B片層L12將a螺旋分為螺旋1和螺旋2.螺旋1和2又文案大全實用文檔分別被B片層L1和L2分為1A、1B、2A、2B四個亞區(qū).D桿狀區(qū)a螺旋的氨基酸序列嚴格根據7個氨基酸一組重復排列,形成一個疏水性溝槽,在二聚體組裝時發(fā)揮作用.EN端和C端頭部區(qū)域序列在不同中間絲蛋白間變化很大,是中間絲與其他中問絲或細胞結構間相互作用的主要部位,決定了中間絲在細胞內的功能.51中間絲的組裝A中間絲由中間絲蛋白聚合而成,沒有核甘酸的參與,其主干局部主要由桿狀區(qū)構成.N端和C端頭部暴露在中間絲外表.B中間絲組裝過程共分為四個階段：1兩個中間絲蛋白單體通過桿狀區(qū)以同向平行排列的形式形成雙股螺旋的二聚體.2兩個二聚體以反相平行和半分子交錯的形式形成四聚體.