第一章（一）20種，均團。20R基團結構的不同。；酸（3種。（二）pK值。D-L2種構型，具有旋光性，天然蛋白質中存在的氨基酸都是L-型的。酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，280nm280nm處也有（1）（2）Sanger反應，α-NH22,4DNB-氨基酸（3）Edman反應，α-NH2與苯異硫酸酯作用產生相應的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍（PIT-氨基酸SangerEdmenN端氨基酸的測定。23（三）端稱為肽鏈的氨基端或NC端。纖維蛋白和球蛋白中發現的最常見的二級結構,每圈螺旋含有3.6個氨基酸殘基，螺距為超二級結構是指蛋白質分子中的多肽鏈在三維折疊中形成有規則的三級結構體。R基都分布在分子外表面，形成親水的分子蛋白質的四級結構指數條具有獨立的三級結構的多肽鏈通過非共價鍵相互連接而成的維持蛋白質空間結構的作用要是氫鍵離子鍵疏水作用力和力等非共價鍵，（四）子中β6位谷氨酸被纈氨酸取代。這個一級結構上的細微差別使患者的血紅蛋白分子C的一級結構，發現與人類親緣關系接近，其氨基酸組成的差異越O2結合，就（五）R基團。不同蛋白質所（六）SDS后，SDS與蛋白質分子結合，使蛋白質分子帶上大量的強負電荷，并沉降系數（S）是指單位離心場強度溶質的沉降速度。S也常用于近似地描述生物大分二、習（一）1122（essentialamino33(isoelectric44(rareamino55(nonproteinamino6677(proteinprimary8899(proteinsecondary結構域(蛋白質的三級結構(proteintertiarystructure)12．氫鍵(hydrogenbond)13．蛋白質的四級結構(proteinquaternarystructure)14．離子鍵(ionicbond)疏水鍵(hydrophobicvanderWaalsforce)18．鹽析(saltingout)19．鹽溶(saltingin)23．凝膠電泳（gelelectrophoresis）(二 填空 %，如測得1克樣品含氮量為10mg,則蛋白 在20種氨基酸中酸性氨基酸有 2種具有羥基的氨基酸是 蛋白質在280nm處有最大吸收值。 組成蛋白質的20種氨基酸中，含有咪唑環的氨基酸是 ，含硫的氨基酸 α-螺旋結構是由同一肽鏈 和 間 鍵維持的，螺距 , 持三級結構和四級結構靠 鍵，其中包括 、 、 GSH的中文名稱是 ，它的活性基團是 ，它的生化功能是 用電泳方法分離蛋白質的原理，是在一定的pH條件下，不同蛋白質的 今有甲、乙、丙三種蛋白質，它們的等電點分別為8.0、4.5和10.0,當在pH8.0緩沖液 當氨基酸溶液的pH=pI時氨基酸以 離子形式存在當pH>pI時氨基酸以 3谷氨酸的pK1(α-COOH)＝2.19, pK2(α-NH+)=9.67, pKR(R基)=4.25,谷氨酸的等電 3 將分子量分別為a（90000、b（45000、c（110000）的三種蛋白質混合溶液進行凝 每分子含有4個鐵原子，血紅蛋白的分子量是 軸長

丙氨 A．亮氨 D．蛋氨 C．白質的一級結構在決定高級結構方面是重要因一 C．性氨基酸的相鄰存在D．性氨基酸的相鄰存在D0.35nm A.肽鍵斷 B．次級鍵 C．A和B C．蛋白質分子中多肽鏈的折疊和盤繞D．包括A,B和C ) )2．因為羧基碳和亞氨基氮之間的部分雙鍵性質，所以肽鍵不能自由旋轉。 )3．所有的蛋白質都有酶活性。 ) )5．多數氨基酸有D-和L-兩種不同構型，而構型的改變涉及共價鍵的破裂。 )6．所有氨基酸都具有旋光性。 ) ) 9pI為中性，因為-COOH和-NH2 )10．蛋白質的變性是蛋白質立體結構的破壞，因此涉及肽鍵的斷裂。 )11．蛋白質是生物大分子，但并不都具有四級結構。 ) )15．蛋白質是兩性電解質，它的酸堿性質主要取決于肽鏈上可解離的R基團。 )16．在具有四級結構的蛋白質分子中，每個具有三級結構的多肽鏈是一個亞基。 )17．所有的肽和蛋白質都能和硫酸銅的堿性溶液發生雙縮尿反應。 ) ) ) )23．變性蛋白質的溶解度降低是由于中和了蛋白質分子表面的電荷及破壞了外層的水 （五） （一）必需氨基酸：指（和其它哺乳動物）自身不能合成，機體又必需，需要從飲食中獲氫鍵：指負電性很強的氧原子或氮原子與N-H或O-H的氫原子間的相互．17力：中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產生的一種弱的分子間的力。當兩個原子之間的距離為它們的半徑之和時，力最強。．質在受到光照、熱、以及一些變性劑的作用時，次級鍵遭到破壞導致天然構象（二）1．1．氨；羧基；2．2．163．34．45．5．負極6．6．組氨酸；半胱氨酸；蛋氨酸7．7．α-螺旋結構；βC=O；N=H；氫；0.54nm3.6；0.15nm；Edman2325．16672；6626．50（三）D：59.74,大于生理pH值，所以帶8種，酪氨酸不是必需氨基酸。280nm215nm均無明顯吸收。R側鏈。3.60.54nm,每個氨基酸0.15nm,B不是α-螺旋結構的特點。α-NH與茚三酮之間的ApH值pH至等電點。性基團避開水相而在一起，而親水側鏈分布在分子的表面以充分地與水作用；蛋白以及更次的結構；維持蛋白質空間結構的作用要是次級鍵。E：脯氨酸是亞氨基酸,參與形成肽鍵后不能再與C=O氧形成氫鍵，因此不能形成α-螺C項的說法是錯誤的。在β-折疊結構中肽鏈處于曲折的伸展狀態，氨基2個不相鄰的半胱氨酸之間，它在維持蛋白質三級結構中起一定作用，但不是最主要的。離子鍵和氫鍵都是維持蛋白質三級結構穩定的因一，但此項選擇不全面，也不確切。次級鍵包括氫鍵、離子鍵、疏水鍵和力，所以次項選擇最全面、EpH值是其等電點，即凈電荷為零，（四）0.132nmC—N錯：必需氨基酸是指人（或哺乳動物）8種氨基酸。其它氨基酸自身可以合成，稱為非必需氨基酸。礎上形成的更次的空間結構。如在脯氨酸存在的地方α-螺旋中斷，R側鏈具有大的支鏈的氨基酸的地方妨礙螺旋結構的形成，所以一級結構在很大程度上決定了蛋白pK值不同。錯：EdmanN端氨基酸殘基被苯異硫氫酸酯修飾，然后從多肽鏈上切次就可連續測出多肽鏈的氨基酸順序。FDNB法（Sanger反應）是多肽鏈N末端氨基酸FDNB（2,4-二硝基氟苯）反應生成二衍生物（DNP-蛋白解，打斷所有肽鍵，N末端氨基酸與二基結合牢固，不易被酸水解。水解產物為黃色的N端DNP-氨基酸和各種游離氨基酸DNP-氨基酸抽提出來并進行鑒定可知Nα氨酸的αHH+,所以使得蛋白質分子即是H+的能力，即決定了它的酸堿性質。散，原來在分子內部的疏水性氨基酸側鏈伸向外部，減弱了蛋白質分子與水