一、蛋白質的兩性電離

蛋白質分子除兩端的氨基和羧基可解離外，氨基酸殘基側鏈中某些基團，在一定的溶液pH條件下都可解離成帶負電荷或正電荷的基團。*蛋白質的等電點(isoelectricpoint,pI)當蛋白質溶液處于某一pH時，蛋白質解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時溶液的pH稱為蛋白質的等電點。蛋白質的理化性質和分離純化一、蛋白質的兩性電離蛋白質分子除兩端的氨基和羧基（二）蛋白質的膠體性質蛋白質屬于生物大分子之一，分子量可自1萬至100萬之巨，其分子的直徑可達1～100nm，為膠粒范圍之內。*蛋白質膠體穩定的因素顆粒表面電荷水化膜（二）蛋白質的膠體性質蛋白質屬于生物大分子之一，分子+++++++帶正電荷的蛋白質－－－－－－－－帶負電荷的蛋白質在等電點的蛋白質水化膜++++++++帶正電荷的蛋白質－－－－－－－－帶負電荷的蛋白質不穩定的蛋白質顆粒酸堿酸堿酸堿脫水作用脫水作用脫水作用溶液中蛋白質的聚沉+++++++帶正電荷的蛋白質－－－－－－－－帶負電荷的蛋白（三）蛋白質的變性、沉淀和凝固*蛋白質的變性(denaturation)在某些物理和化學因素作用下，其特定的空間構象被破壞，也即有序的空間結構變成無序的空間結構，從而導致其理化性質改變和生物活性的喪失。（三）蛋白質的變性、沉淀和凝固*蛋白質的變性(de

造成變性的因素如加熱、乙醇等有機溶劑、強酸、強堿、重金屬離子及生物堿試劑等。

變性的本質——

破壞非共價鍵和二硫鍵，不改變蛋白質的一級結構。造成變性的因素變性的本質——破壞非共價鍵和二硫鍵，不

應用舉例臨床醫學上，變性因素常被應用來消毒及滅菌。此外,防止蛋白質變性也是有效保存蛋白質制劑（如疫苗等）的必要條件。

若蛋白質變性程度較輕，去除變性因素后，蛋白質仍可恢復或部分恢復其原有的構象和功能，稱為復性(renaturation)。應用舉例若蛋白質變性程度較輕，去除變性因素后，蛋白質仍可恢

天然狀態，有催化活性

尿素、β-巰基乙醇

去除尿素、β-巰基乙醇非折疊狀態，無活性天然狀態，有催化活性尿素、去除尿素、非折疊*蛋白質沉淀在一定條件下，蛋白疏水側鏈暴露在外，肽鏈融會相互纏繞繼而聚集，因而從溶液中析出。變性的蛋白質易于沉淀，有時蛋白質發生沉淀，但并不變性。*蛋白質的凝固作用(proteincoagulation)蛋白質變性后的絮狀物加熱可變成比較堅固的凝塊，此凝塊不易再溶于強酸和強堿中。

*蛋白質沉淀*蛋白質的凝固作用(proteincoag（四）蛋白質的紫外吸收由于蛋白質分子中含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波長處有特征性吸收峰。蛋白質的OD280與其濃度呈正比關系，因此可作蛋白質定量測定。（四）蛋白質的紫外吸收由于蛋白質分子中含有共軛雙鍵的酪氨酸和（五）蛋白質的呈色反應⒈茚三酮反應(ninhydrinreaction)

蛋白質經水解后產生的氨基酸也可發生茚三酮反應。⒉雙縮脲反應(biuretreaction)蛋白質和多肽分子中肽鍵在稀堿溶液中與硫酸銅共熱，呈現紫色或紅色，此反應稱為雙縮脲反應，雙縮脲反應可用來檢測蛋白質水解程度。（五）蛋白質的呈色反應⒈茚三酮反應(ninhydrinre二、蛋白質的分離和純化（一）透析及超濾法*透析(dialysis)利用透析袋把大分子蛋白質與小分子化合物分開的方法。*超濾法

應用正壓或離心力使蛋白質溶液透過有一定截留分子量的超濾膜，達到濃縮蛋白質溶液的目的。二、蛋白質的分離和純化（一）透析及超濾法*透析(dialy（二）丙酮沉淀、鹽析及免疫沉淀*使用丙酮沉淀時，必須在0～4℃低溫下進行，丙酮用量一般10倍于蛋白質溶液體積。蛋白質被丙酮沉淀后，應立即分離。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。*鹽析(saltprecipitation)是將硫酸銨、硫酸鈉或氯化鈉等加入蛋白質溶液，使蛋白質表面電荷被中和以及水化膜被破壞，導致蛋白質沉淀。（二）丙酮沉淀、鹽析及免疫沉淀*使用丙酮沉淀時，必（三）電泳蛋白質在高于或低于其pI的溶液中為帶電的顆粒，在電場中能向正極或負極移動。這種通過蛋白質在電場中泳動而達到分離各種蛋白質的技術,稱為電泳(elctrophoresis)

。根據支撐物的不同，可分為薄膜電泳、凝膠電泳等。

（三）電泳蛋白質在高于或低于其pI的溶液中為帶電的顆粒，在電幾種重要的蛋白質電泳*SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳，常用于蛋白質分子量的測定。*等電聚焦電泳，通過蛋白質等電點的差異而分離蛋白質的電泳方法。*雙向凝膠電泳是蛋白質組學研究的重要技術。幾種重要的蛋白質電泳（四）層析層析(chromatography)分離蛋白質的原理待分離蛋白質溶液（流動相）經過一個固態物質（固定相）時，根據溶液中待分離的蛋白質顆粒大小、電荷多少及親和力等，使待分離的蛋白質組分在兩相中反復分配，并以不同速度流經固定相而達到分離蛋白質的目的。（四）層析層析(chromatography)分離蛋白質的原蛋白質分離常用的層析方法*離子交換層析：利用各蛋白質的電荷量及性質不同進行分離。*凝膠過濾(gelfiltration)又稱分子篩層析，利用各蛋白質分子大小不同分離。蛋白質分離常用的層析方法蛋白質的理化性質和分離純化課件

問答題和計算題1、為什麼說蛋白質是生命活動最重要的物質基礎？2、試比較Gly、Pro與其它常見氨基酸結構的異同，它們對多肽鏈二級結構的形成有何影響？3、試舉例說明蛋白質結構與功能的關系（包括一級結構、高級結構與功能的關系）。4、為什么說蛋白質水溶液是一種穩定的親水膠體？5、什麼是蛋白質的變性？變性的機制是什麼？舉例說明蛋白質變性在實踐中的應用。6、已知某蛋白質的多肽鏈是-螺旋。該蛋白質的分子量為240000，求蛋白質的分子長度。(蛋白質中一個氨基酸的平均分子量為120)

名詞解釋等電點（pI）肽鍵和肽鏈肽平面及二面角一級結構二級結構三級結構四級結構超二級結構結構域蛋白質變性與復性分子病肽問答題和計算題1、為什麼說蛋白質是生命活動最重要的物質基礎三、是非題1.構成蛋白質的20種基本氨基酸除脯氨酸外，在結構上的共同點是與羧基相鄰α-碳原子上都有一個氨基。()2.一個氨基酸在水溶液中或固體狀態時是以兩性離子形式存在。()3..構型的改變必須有舊共價鍵的破壞和新共價鍵的形成，而構象的改變則不發生此變化。()4.肽的命名是從肽鏈的游離氨基開始的。()5.蛋白質分子中肽鏈能自由旋轉。()6.所有的蛋白質都具有一、二、三、四級結構。.()三、是非題7.蛋白質在pl時其溶解度最小。()8.pH2.3時，所有氨基酸都帶正電荷。.()9.SDS—PAGE中,肽鏈越長，結合的SDS分子越多，故泳動速度越快。()10.該氨基酸溶液的pH大于它的pI時,則該氨基酸在電場中向正極移動。()11.蛋白質分子的四級結構是指多個肽鍵通過共價鍵連成的整體分子。()12.血紅蛋白與肌紅蛋白均為氧的載體，前者是一個典型的變構蛋白，后者則不是。.()13.變性的蛋白質的分子量發生了變化。()14.蛋白質的亞基（或稱亞單位）和肽鍵是同義的。()7.蛋白質在pl時其溶解度最小。()15.SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳法測蛋白質分子量是依據不同蛋白質所帶電菏的不同而分離的。()16.蛋白質變性作用的實質就是蛋白質分子中所有的鍵均被破壞引起天然構象的解體。()17.變性蛋白質溶解度降低是因為蛋白質分子的電荷被中和以及除去了蛋白質外面的水化層所引起的。()18.天然氨基酸都具有一個不對稱a-碳原子。()19..蛋白質分子中所有氨基酸（除甘氨酸外）都是左旋的。()20..只有在很高或很低pH值時，氨基酸才主要以非離子化形式存在。()15.SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳法測蛋白質分子量是依據不同蛋四、填空1.氨酸的結構通式為

。2.在pH7.0的緩沖液中，向陰極移動的氨基酸是______、_______和_____。3.肽鏈中,共有______個原子同在一個肽平面上。4.β-折疊結構的氫鍵是由鄰近兩條肽鏈中一條的______基因與另一條的_____基之間所形成。5.維持蛋白質一級結構的化學鍵有______和_______；維持蛋白質二級結構的力是_____；a螺旋是鏈______氫鍵，而維持三、四級結構靠______、______、______、______和______。6.分離純化蛋白質常用的鹽析劑是_______。7.電泳是在一定的_______下，根據各種蛋白質分子本身的_____和_____不同，因而在電場中移動的______不同而進行分離的方法。四、填空8.天然蛋白分子中α-螺旋大多屬于_______手螺旋。9.蛋白質在等電點時溶解度最______，粘度最_______，導電性最______。10.用分光光度法測定蛋白質在280nm有吸收，這是因為蛋白質分子中的_____、______和______三種氨基酸殘基側鏈基團起作用。11.組成蛋白質分子的堿性氨基酸有

、

和

。酸性氨基酸有

和

。12.維持蛋白質構象的化學鍵有

、

、

、

、

和

。13.血紅蛋白（Hb）與氧結合的過程呈現

效應，是通過Hb的

現象實現的。14.當溶液中鹽離子強度低時，可增加蛋白質的溶解度，這種現象稱

。當溶液中鹽離子強度高時，可使蛋白質沉淀，這種現象稱

。8.天然蛋白分子中α-螺旋大多屬于_______手螺旋。五.單項選擇1.下列氨基酸中，哪個含有吲哚環？（）（A）甲硫氨酸（B）蘇氨酸（C）色氨酸（D）纈氨酸（E）組氨酸2.下列有關氨基酸的敘述，哪個是錯誤的？（）（A）酪氨酸和苯丙氨本都含有苯環（B）酪氨酸和絲氨酸都含羥基（C）亮氨酸和纈氨酸都是非極性氨基酸（E）組氨酸、色氨酸和脯氨酸都是雜環氨基酸3.下列氨酸溶液除哪個外都能使偏振光發生旋轉？（）（A）丙氨酸（B）甘氨酸（C）亮氨酸（D）絲氨酸（E）纈氨酸4.測得某一蛋白質樣品的氮含量為0.40克，此樣品約含蛋白質多少克？()(A)2.00g，(B)2.50g，(C)3.00g，(D)6.25g5.下列含有兩個羧基的氨基酸是：()(A)精氨酸(B)賴氨酸(C)色氨酸(D)谷氨酸6.含有疏水側鏈的一組氨基酸是：()(A)色氨酸、精氨酸，(B)苯丙氨酸、異亮氨酸，(C)精氨酸、亮氨酸，(D)蛋氨酸、組氨酸五.單項選擇7.肽鍵在下列哪個波長具有最大光吸收？（）(A）215nm（B）260nm（C）280nm（D）340nm（E）以上都不是8.有一多及經酸水解后產生等摩爾的Lys、Gly和Ala。如用胰蛋白酶水解該肽，僅發現有游離的Gly和一種二肽。下列多肽的一級結構中，哪一個符合該肽的結構？（）(A)Gly－Lys－Ala－Gly－Ala

（B）Ala－Lys－Gly

(C)Lys－Gly－Ala(D)Gly－Lys－Ala

(E)Ala－Gly－Lys9..關于肽鍵特點敘述錯誤的是：()(A)肽鍵的C-N鍵具有部分雙鍵性質，(B)與alpha-碳原子相連的N和C所形成的化學鍵可以自由旋轉，(C)肽鍵可以自由旋轉，(D)肽鍵中C-N鍵所相連的四個原子基本處于同一個平面上10.蛋白質所形成的膠體顆粒，在下列那種條件下不穩定：()(A)溶液pH值大于pI，(B)溶液pH值等于pI，(C)溶液pH值小于pI，(D)在水溶液中11.蛋白質的等電點是：()(A)蛋白質的溶液的pH值等于7時溶液的pH值，(B)蛋白質分子呈正離子狀態時溶液的pH值，(C)蛋白質分子呈負離子狀態時溶液的pH值，(D)蛋白質的正電荷與負電荷相等時溶液的pH值7.肽鍵在下列哪個波長具有最大光吸收？（）12.蛋白質變性是由于：()(A)氨基酸排列順序的改變，(B)肽鍵的斷裂，(C)蛋白質空間構象的破壞，(D)蛋白質的水解13.變性蛋白質的主要特點是：()(A)黏度下降，(B)溶解度增加，(C)生物學活性喪失，(D)容易被鹽析出現沉淀14.下列那種因素不能使蛋白質變性：()(A)加熱震蕩，(B)強酸強堿、有機溶劑，(C)重金屬鹽，(D)鹽析15.蛋白質變性不包括：()(A)氫鍵斷裂，(B)肽鍵斷裂，(C)疏水鍵斷裂，(D)二硫鍵斷裂16.若用重金屬沉淀pI=8的蛋白質時，該溶液的pH值應為：()(A)8，(B)>8，(C)<8，(D)>=817.蛋白質一級結構與功能關系的特點是（）（A）相同氨基酸組成的蛋白質，功能一定相同（B）一級結構相近的蛋白質，其功能類似性越大（C）不同結構中任何氨基酸的改變，其生物活性即消失（D）不同生物來源的同種蛋白質，其一級結構相同（E）以上都不對18.通過凱氏微量定氮測得某樣品的總蛋白氮為2.0克,該樣品含多少克蛋白質？()（A）28.14（B）18.56（C）14.07（D）12.512.蛋白質變性是由于：()19．某一溶液中蛋白質的百分含量為45％，此溶液的蛋白質氮的百分濃度為：A．8.3%B．9.8%C．6.7%D．5.4%E．7.2％20．下列含有兩個羧基的氨基酸是：A．組氨酸B．賴氨酸C．甘氨酸D．天冬氨酸E．色氨酸21．下列哪一種氨基酸是亞氨基酸：A．脯氨酸B．焦谷氨酸C．亮氨酸D．絲氨酸E．酪氨酸22．維持蛋白質一級結構的主要化學鍵是：A．離子鍵B．疏水鍵C．肽鍵D．氫鍵E．二硫鍵23．關于肽鍵特點的錯誤敘述是：

A．肽鍵中的C-N鍵較C-N單鍵短

B．肽鍵中的C-N鍵有部分雙鍵性質

C．肽鍵的羰基氧和亞氨氫為反式構型

D．與C-N相連的六個原子處于同一平面上

E．肽鍵的旋轉性，使蛋白質形成各種立體構象24．關于蛋白質分子三級結構的描述，其中錯誤的是：A．天然蛋白質分子均有這種結構B．有三級結構的多肽鏈都具有生物學活性C．三級結構的穩定性主要是次級鍵維系D．親水基團聚集在三級結構的表面E．決定盤曲折疊的因素是氨基酸殘基19．某一溶液中蛋白質的百分含量為45％，此溶液的蛋白質氮的25．具有四級結構的蛋白質特征是：A．依賴肽鍵維系四級結構的穩定性B．在三級結構的基礎上，由二硫鍵將各多肽鏈進一步折疊、盤曲形成C．每條多肽鏈都具有獨立的生物學活性D．分子中必定含有輔基E．由兩條或兩條以上具有三級結構的多肽鏈組成26．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分別為6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9環境中電泳分離這四種氨基酸，自正極開始，電泳區帶的順序是：A．Ala，Cys，Lys，AspB．Asp，Cys，Ala，LysC．Lys，Ala，Cys，AspD．Cys，Lys，Ala，AspE．Asp，Ala，Lys，Cys27．變性蛋白質的主要特點是：A．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生物學活性喪失E．容易被鹽析出現沉淀28．蛋白質分子在280nm處的吸收峰主要是由哪種氨基酸引起的A．谷氨酸B．色氨酸C．苯丙氨酸D．組氨酸E．賴氨酸25．具有四級結構的蛋白質特征是：一、蛋白質的兩性電離

蛋白質分子除兩端的氨基和羧基可解離外，氨基酸殘基側鏈中某些基團，在一定的溶液pH條件下都可解離成帶負電荷或正電荷的基團。*蛋白質的等電點(isoelectricpoint,pI)當蛋白質溶液處于某一pH時，蛋白質解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時溶液的pH稱為蛋白質的等電點。蛋白質的理化性質和分離純化一、蛋白質的兩性電離蛋白質分子除兩端的氨基和羧基（二）蛋白質的膠體性質蛋白質屬于生物大分子之一，分子量可自1萬至100萬之巨，其分子的直徑可達1～100nm，為膠粒范圍之內。*蛋白質膠體穩定的因素顆粒表面電荷水化膜（二）蛋白質的膠體性質蛋白質屬于生物大分子之一，分子+++++++帶正電荷的蛋白質－－－－－－－－帶負電荷的蛋白質在等電點的蛋白質水化膜++++++++帶正電荷的蛋白質－－－－－－－－帶負電荷的蛋白質不穩定的蛋白質顆粒酸堿酸堿酸堿脫水作用脫水作用脫水作用溶液中蛋白質的聚沉+++++++帶正電荷的蛋白質－－－－－－－－帶負電荷的蛋白（三）蛋白質的變性、沉淀和凝固*蛋白質的變性(denaturation)在某些物理和化學因素作用下，其特定的空間構象被破壞，也即有序的空間結構變成無序的空間結構，從而導致其理化性質改變和生物活性的喪失。（三）蛋白質的變性、沉淀和凝固*蛋白質的變性(de

造成變性的因素如加熱、乙醇等有機溶劑、強酸、強堿、重金屬離子及生物堿試劑等。

變性的本質——

破壞非共價鍵和二硫鍵，不改變蛋白質的一級結構。造成變性的因素變性的本質——破壞非共價鍵和二硫鍵，不

應用舉例臨床醫學上，變性因素常被應用來消毒及滅菌。此外,防止蛋白質變性也是有效保存蛋白質制劑（如疫苗等）的必要條件。

若蛋白質變性程度較輕，去除變性因素后，蛋白質仍可恢復或部分恢復其原有的構象和功能，稱為復性(renaturation)。應用舉例若蛋白質變性程度較輕，去除變性因素后，蛋白質仍可恢

天然狀態，有催化活性

尿素、β-巰基乙醇

去除尿素、β-巰基乙醇非折疊狀態，無活性天然狀態，有催化活性尿素、去除尿素、非折疊*蛋白質沉淀在一定條件下，蛋白疏水側鏈暴露在外，肽鏈融會相互纏繞繼而聚集，因而從溶液中析出。變性的蛋白質易于沉淀，有時蛋白質發生沉淀，但并不變性。*蛋白質的凝固作用(proteincoagulation)蛋白質變性后的絮狀物加熱可變成比較堅固的凝塊，此凝塊不易再溶于強酸和強堿中。

*蛋白質沉淀*蛋白質的凝固作用(proteincoag（四）蛋白質的紫外吸收由于蛋白質分子中含有共軛雙鍵的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波長處有特征性吸收峰。蛋白質的OD280與其濃度呈正比關系，因此可作蛋白質定量測定。（四）蛋白質的紫外吸收由于蛋白質分子中含有共軛雙鍵的酪氨酸和（五）蛋白質的呈色反應⒈茚三酮反應(ninhydrinreaction)

蛋白質經水解后產生的氨基酸也可發生茚三酮反應。⒉雙縮脲反應(biuretreaction)蛋白質和多肽分子中肽鍵在稀堿溶液中與硫酸銅共熱，呈現紫色或紅色，此反應稱為雙縮脲反應，雙縮脲反應可用來檢測蛋白質水解程度。（五）蛋白質的呈色反應⒈茚三酮反應(ninhydrinre二、蛋白質的分離和純化（一）透析及超濾法*透析(dialysis)利用透析袋把大分子蛋白質與小分子化合物分開的方法。*超濾法

應用正壓或離心力使蛋白質溶液透過有一定截留分子量的超濾膜，達到濃縮蛋白質溶液的目的。二、蛋白質的分離和純化（一）透析及超濾法*透析(dialy（二）丙酮沉淀、鹽析及免疫沉淀*使用丙酮沉淀時，必須在0～4℃低溫下進行，丙酮用量一般10倍于蛋白質溶液體積。蛋白質被丙酮沉淀后，應立即分離。除了丙酮以外，也可用乙醇沉淀。*鹽析(saltprecipitation)是將硫酸銨、硫酸鈉或氯化鈉等加入蛋白質溶液，使蛋白質表面電荷被中和以及水化膜被破壞，導致蛋白質沉淀。（二）丙酮沉淀、鹽析及免疫沉淀*使用丙酮沉淀時，必（三）電泳蛋白質在高于或低于其pI的溶液中為帶電的顆粒，在電場中能向正極或負極移動。這種通過蛋白質在電場中泳動而達到分離各種蛋白質的技術,稱為電泳(elctrophoresis)

。根據支撐物的不同，可分為薄膜電泳、凝膠電泳等。

（三）電泳蛋白質在高于或低于其pI的溶液中為帶電的顆粒，在電幾種重要的蛋白質電泳*SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳，常用于蛋白質分子量的測定。*等電聚焦電泳，通過蛋白質等電點的差異而分離蛋白質的電泳方法。*雙向凝膠電泳是蛋白質組學研究的重要技術。幾種重要的蛋白質電泳（四）層析層析(chromatography)分離蛋白質的原理待分離蛋白質溶液（流動相）經過一個固態物質（固定相）時，根據溶液中待分離的蛋白質顆粒大小、電荷多少及親和力等，使待分離的蛋白質組分在兩相中反復分配，并以不同速度流經固定相而達到分離蛋白質的目的。（四）層析層析(chromatography)分離蛋白質的原蛋白質分離常用的層析方法*離子交換層析：利用各蛋白質的電荷量及性質不同進行分離。*凝膠過濾(gelfiltration)又稱分子篩層析，利用各蛋白質分子大小不同分離。蛋白質分離常用的層析方法蛋白質的理化性質和分離純化課件

問答題和計算題1、為什麼說蛋白質是生命活動最重要的物質基礎？2、試比較Gly、Pro與其它常見氨基酸結構的異同，它們對多肽鏈二級結構的形成有何影響？3、試舉例說明蛋白質結構與功能的關系（包括一級結構、高級結構與功能的關系）。4、為什么說蛋白質水溶液是一種穩定的親水膠體？5、什麼是蛋白質的變性？變性的機制是什麼？舉例說明蛋白質變性在實踐中的應用。6、已知某蛋白質的多肽鏈是-螺旋。該蛋白質的分子量為240000，求蛋白質的分子長度。(蛋白質中一個氨基酸的平均分子量為120)

名詞解釋等電點（pI）肽鍵和肽鏈肽平面及二面角一級結構二級結構三級結構四級結構超二級結構結構域蛋白質變性與復性分子病肽問答題和計算題1、為什麼說蛋白質是生命活動最重要的物質基礎三、是非題1.構成蛋白質的20種基本氨基酸除脯氨酸外，在結構上的共同點是與羧基相鄰α-碳原子上都有一個氨基。()2.一個氨基酸在水溶液中或固體狀態時是以兩性離子形式存在。()3..構型的改變必須有舊共價鍵的破壞和新共價鍵的形成，而構象的改變則不發生此變化。()4.肽的命名是從肽鏈的游離氨基開始的。()5.蛋白質分子中肽鏈能自由旋轉。()6.所有的蛋白質都具有一、二、三、四級結構。.()三、是非題7.蛋白質在pl時其溶解度最小。()8.pH2.3時，所有氨基酸都帶正電荷。.()9.SDS—PAGE中,肽鏈越長，結合的SDS分子越多，故泳動速度越快。()10.該氨基酸溶液的pH大于它的pI時,則該氨基酸在電場中向正極移動。()11.蛋白質分子的四級結構是指多個肽鍵通過共價鍵連成的整體分子。()12.血紅蛋白與肌紅蛋白均為氧的載體，前者是一個典型的變構蛋白，后者則不是。.()13.變性的蛋白質的分子量發生了變化。()14.蛋白質的亞基（或稱亞單位）和肽鍵是同義的。()7.蛋白質在pl時其溶解度最小。()15.SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳法測蛋白質分子量是依據不同蛋白質所帶電菏的不同而分離的。()16.蛋白質變性作用的實質就是蛋白質分子中所有的鍵均被破壞引起天然構象的解體。()17.變性蛋白質溶解度降低是因為蛋白質分子的電荷被中和以及除去了蛋白質外面的水化層所引起的。()18.天然氨基酸都具有一個不對稱a-碳原子。()19..蛋白質分子中所有氨基酸（除甘氨酸外）都是左旋的。()20..只有在很高或很低pH值時，氨基酸才主要以非離子化形式存在。()15.SDS-聚丙烯酰胺凝膠電泳法測蛋白質分子量是依據不同蛋四、填空1.氨酸的結構通式為

。2.在pH7.0的緩沖液中，向陰極移動的氨基酸是______、_______和_____。3.肽鏈中,共有______個原子同在一個肽平面上。4.β-折疊結構的氫鍵是由鄰近兩條肽鏈中一條的______基因與另一條的_____基之間所形成。5.維持蛋白質一級結構的化學鍵有______和_______；維持蛋白質二級結構的力是_____；a螺旋是鏈______氫鍵，而維持三、四級結構靠______、______、______、______和______。6.分離純化蛋白質常用的鹽析劑是_______。7.電泳是在一定的_______下，根據各種蛋白質分子本身的_____和_____不同，因而在電場中移動的______不同而進行分離的方法。四、填空8.天然蛋白分子中α-螺旋大多屬于_______手螺旋。9.蛋白質在等電點時溶解度最______，粘度最_______，導電性最______。10.用分光光度法測定蛋白質在280nm有吸收，這是因為蛋白質分子中的_____、______和______三種氨基酸殘基側鏈基團起作用。11.組成蛋白質分子的堿性氨基酸有

、

和

。酸性氨基酸有

和

。12.維持蛋白質構象的化學鍵有

、

、

、

、

和

。13.血紅蛋白（Hb）與氧結合的過程呈現

效應，是通過Hb的

現象實現的。14.當溶液中鹽離子強度低時，可增加蛋白質的溶解度，這種現象稱

。當溶液中鹽離子強度高時，可使蛋白質沉淀，這種現象稱

。8.天然蛋白分子中α-螺旋大多屬于_______手螺旋。五.單項選擇1.下列氨基酸中，哪個含有吲哚環？（）（A）甲硫氨酸（B）蘇氨酸（C）色氨酸（D）纈氨酸（E）組氨酸2.下列有關氨基酸的敘述，哪個是錯誤的？（）（A）酪氨酸和苯丙氨本都含有苯環（B）酪氨酸和絲氨酸都含羥基（C）亮氨酸和纈氨酸都是非極性氨基酸（E）組氨酸、色氨酸和脯氨酸都是雜環氨基酸3.下列氨酸溶液除哪個外都能使偏振光發生旋轉？（）（A）丙氨酸（B）甘氨酸（C）亮氨酸（D）絲氨酸（E）纈氨酸4.測得某一蛋白質樣品的氮含量為0.40克，此樣品約含蛋白質多少克？()(A)2.00g，(B)2.50g，(C)3.00g，(D)6.25g5.下列含有兩個羧基的氨基酸是：()(A)精氨酸(B)賴氨酸(C)色氨酸(D)谷氨酸6.含有疏水側鏈的一組氨基酸是：()(A)色氨酸、精氨酸，(B)苯丙氨酸、異亮氨酸，(C)精氨酸、亮氨酸，(D)蛋氨酸、組氨酸五.單項選擇7.肽鍵在下列哪個波長具有最大光吸收？（）(A）215nm（B）260nm（C）280nm（D）340nm（E）以上都不是8.有一多及經酸水解后產生等摩爾的Lys、Gly和Ala。如用胰蛋白酶水解該肽，僅發現有游離的Gly和一種二肽。下列多肽的一級結構中，哪一個符合該肽的結構？（）(A)Gly－Lys－Ala－Gly－Ala

（B）Ala－Lys－Gly

(C)Lys－Gly－Ala(D)Gly－Lys－Ala

(E)Ala－Gly－Lys9..關于肽鍵特點敘述錯誤的是：()(A)肽鍵的C-N鍵具有部分雙鍵性質，(B)與alpha-碳原子相連的N和C所形成的化學鍵可以自由旋轉，(C)肽鍵可以自由旋轉，(D)肽鍵中C-N鍵所相連的四個原子基本處于同一個平面上10.蛋白質所形成的膠體顆粒，在下列那種條件下不穩定：()(A)溶液pH值大于pI，(B)溶液pH值等于pI，(C)溶液pH值小于pI，(D)在水溶液中11.蛋白質的等電點是：()(A)蛋白質的溶液的pH值等于7時溶液的pH值，(B)蛋白質分子呈正離子狀態時溶液的pH值，(C)蛋白質分子呈負離子狀態時溶液的pH值，(D)蛋白質的正電荷與負電荷相等時溶液的pH值7.肽鍵在下列哪個波長具有最大光吸收？（）12.蛋白質變性是由于：()(A)氨基酸排列順序的改變，(B)肽鍵的斷裂，(C)蛋白質空間構象的破壞，(D)蛋白質的水解13.變性蛋白質的主要特點是：()(A)黏度下降，(B)溶解度增加，(C)生物學活性喪失，(D)容易被鹽析出現沉淀14.下列那種因素不能使蛋白質變性：()(A)加熱震蕩，(B)強酸強堿、有機溶劑，(C)重金屬鹽，(D)鹽析15.蛋白質變性不包括：()(A)氫鍵斷裂，(B)肽鍵斷裂，