1、部分生物化學名詞解釋第一章 氨基酸與蛋白一級結構質1. 氨基酸（amino acid）：是含有一個堿性氨基和一個酸性羧基的有機化合物，氨基一般連在-碳上。是蛋白質的構件分子。2. 必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）（賴氨酸，蘇氨酸等）自己不能合成，需要從食物中獲得的氨基酸。 （一家寫兩三本書來）3. 非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎動物）自己能由簡單的前體合成,不需要從食物中獲得的氨基酸。4. 等電點（pI,isoelectric point）：使分子處于兼性分子狀態，在電場中不遷移（分子的靜電荷為零）

2、的pH值。5. 茚三酮反應（ninhydrin reaction）：在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應生成紫色（與脯氨酸反應生成黃色）化合物的反應。6. 肽鍵（peptide bond）:一個氨基酸的羧基與另一個的氨基的氨基縮合，除去一分子水形成的酰氨鍵。7. 肽（peptide）:兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連接形成的聚合物。8. 蛋白質（protein）：是由多種普通氨基酸通過肽鍵彼此聯接的具有一定空間結構的分子量一般在一萬以上的生物大分子。9. 蛋白質一級結構（primary structure）：指蛋白質中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。10. 層析（chromatography）

3、:按照在移動相和固定相 （可以是氣體或液體）之間的分配比例將混合成分分開的技術。11. 離子交換層析（ion-exchange column）：使用帶有固定的帶電基團的聚合樹脂或凝膠層析柱12. 透析（dialysis）：通過小分子經過半透膜擴散到水（或緩沖液）的原理，將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術。13. 凝膠過濾層析（gel filtrationchromatography）：也叫做分子排阻層析。一種利用帶孔凝膠珠作基質，按照分子大小分離蛋白質或其它分子混合物的層析技術。14. 親合層析（affinity chromatograph）：利用共價連接有特異配體的層析介質，分離蛋白

4、質混合物中能特異結合配體的目的蛋白質或其它分子的層析技術。15. 高壓液相層析（HPLC）：使用顆粒極細的介質，在高壓下分離蛋白質或其他分子混合物的層析技術。16. 凝膠電泳（gel electrophoresis）：以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸的分離純化技術。17. SDS-聚丙烯酰氨凝膠電泳（SDS）：在去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯酰氨凝膠電泳。SDS只是按照分子的大小，而不是根據分子所帶的電荷大小分離的。18. 等電聚膠電泳（IFE）：利用一種特殊的緩沖液（兩性電解質）在聚丙烯酰氨凝膠制造一個pH梯度，電泳時，每種蛋白質遷移到它的等電點（pI）處，即梯度足的某一pH時

5、，就不再帶有凈的正或負電荷了。19. 雙向電泳（two-dimensional electrophorese）：等電聚膠電泳和SDS的組合，即先進行等電聚膠電泳（按照pI）分離，然后再進行SDS（按照分子大小分離）。經染色得到的電泳圖是二維分布的蛋白質圖。20. Edman降解（Edman degradation）：從多肽鏈游離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然后從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經層析鑒定，余下的多肽鏈（少了一個殘基）被回收再進行下一輪降解循環。21. 同源蛋白質（homologous protein）：來自不同種類生物的序列和功能類似的蛋白

6、質，例如血紅蛋白。第二章 蛋白質的高級結構與性質1. 構形（configuration）:有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列不經過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構形的改變往往使分子的光學活性發生變化。2. 構象（conformation）:指一個分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子放置所產生的空間排布。一種構象改變為另一種構象時，不要求共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。3. 肽單位（peptide unit）:又稱為肽基（peptide group），是肽鍵主鏈上的重復結構。是由參于肽鏈形成的氮原子，碳原子和它們的4個取代成分：羰基氧原子，酰氨氫

7、原子和兩個相鄰-碳原子組成的一個平面單位。4. 蛋白質二級結構（protein在蛋白質分子中的局布區域內氨基酸殘基的有規則的排列。常見的有二級結構有-螺旋和-折疊。二級結構是通過骨架上的羰基和酰胺基團之間形成的氫鍵維持的。5. 蛋白質三級結構（protein tertiary structure）: 蛋白質分子處于它的天然折疊狀態的三維構象。三級結構是在二級結構的基礎上進一步盤繞，折疊形成的。三級結構主要是靠氨基酸側鏈之間的疏水相互作用，氫鍵，范德華力和鹽鍵維持的。6. 蛋白質四級結構（protein quaternary structure）:多亞基蛋白質的三維結構。實際上是具有三級結構多肽

8、（亞基）以適當方式聚合所呈現的三維結構。7. -螺旋（-heliv）:蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基（第n個）的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基（第4+n個）的酰胺氮形成氫鍵。在古典的右手-螺旋結構中，螺距為0.54nm，每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm.8. -折疊（-sheet）: 蛋白質中常見的二級結構,是由伸展的多肽鏈組成的。折疊片的構象是通過一個肽鍵的羰基氧和位于同一個肽鏈的另一個酰氨氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列（由

9、N到C方向）或者是反平行排列（肽鏈反向排列）。9. -轉角（-turn）：也是多肽鏈中常見的二級結構,是連接蛋白質分子中的二級結構（-螺旋和-折疊），使肽鏈走向改變的一種非重復多肽區，一般含有216個氨基酸殘基。含有5個以上的氨基酸殘基的轉角又常稱為環（loop）。常見的轉角含有4個氨基酸殘基有兩種類型：轉角I的特點是：第一個氨基酸殘基羰基氧與第四個殘基的酰氨氮之間形成氫鍵；轉角的第三個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉角中的第二個殘侉大都是脯氨酸。10. 超二級結構（super-secondary structure）:也稱為基元(motif).在蛋白質中，特別是球蛋白中，經常可以看到由若干相鄰的二

10、級結構單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規則的，在空間上能辨認的二級結構組合體。11. 結構域（domain）:在蛋白質的三級結構內的獨立折疊單元。結構域通常都是幾個超二級結構單元的組合。12. 纖維蛋白（fibrous protein）:一類主要的不溶于水的蛋白質，通常都含有呈現相同二級結構的多肽鏈許多纖維蛋白結合緊密，并為 單個細胞或整個生物體提供機械強度，起著保護或結構上的作用。13. 球蛋白(globular protein):緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質，許多都溶于水。典形的球蛋白含有能特異的識別其它化合物的凹陷或裂隙部位。14. 角蛋白（keratin）:

11、由處于-螺旋或-折疊構象的平行的多肽鏈組成不溶于水的起著保護或結構作用蛋白質。15. 膠原（蛋白）（collagen）:是動物結締組織最豐富的一種蛋白質，它是由原膠原蛋白分子組成。原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結構的蛋白。每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋（螺距0.95nm,每一圈含有3.3個殘基）的多肽鏈右手旋轉形成的。16. 疏水相互作用(hydrophobic interaction):非極性分子之間的一種弱的非共價的相互作用。這些非極性的分子在水相環境中具有避開水而相互聚集的傾向。17. 伴娘蛋白（chaperone）:與一種新合成的多肽鏈形成復合物并協助它正確折疊成具有生物功能構

12、向的蛋白質。伴娘蛋白可以防止不正確折疊中間體的形成和沒有組裝的蛋白亞基的不正確聚集，協助多肽鏈跨膜轉運以及大的多亞基蛋白質的組裝和解體,也稱分子伴侶。18. 二硫鍵（disulfide bond）:通過兩個（半胱氨酸）巰基的氧化形成的共價鍵。二硫鍵在穩定某些蛋白的三維結構上起著重要的作用。19. 范德華力（van der Waals force）:中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產生的一弱的分子之間的力。當兩個原子之間的距離為它們范德華力半徑之和時，范德華力最強。強的范德華力的排斥作用可防止原子相互靠近。20. 蛋白質變性（denaturation）:生物大分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性

13、喪失的現象。蛋白質在受到光照，熱，有機溶濟以及一些變性濟的作用時，次級鍵受到破壞，導致天然構象的破壞，使蛋白質的生物活性喪失。21. 肌紅蛋白（myoglobin）:是由一條肽鏈和一個血紅素輔基組成的結合蛋白，是肌肉內儲存氧的蛋白質，它的氧飽和曲線為雙曲線型。22. 復性（renaturation）:在一定的條件下，變性的生物大分子恢復成具有生物活性的天然構象的現象。23. 波爾效應（Bohr effect）:CO2濃度的增加降低細胞內的pH，引起紅細胞內血紅蛋白氧親和力下降的現象。24. 血紅蛋白（hemoglobin）: 是由含有血紅素輔基的4個亞基組成的結合蛋白。血紅蛋白負責將氧由肺運輸

14、到外周組織，它的氧飽和曲線為S型。25. 別構效應（allosteric effect）:又稱為變構效應，是寡聚蛋白與配基結合改變蛋白質的構象，導致蛋白質生物活性喪失的現象。26. 鐮刀型細胞貧血?。╯ickle-cell anemia）: 血紅蛋白分子遺傳缺陷造成的一種疾病，病人的大部分紅細胞呈鐮刀狀。其特點是病人的血紅蛋白亞基N端的第六個氨基酸殘缺是纈氨酸（vol），而不是下正常的谷氨酸殘基(Ghe)。第三章 酶總論1. 酶（enzyme）:生物催化劑，除少數RNA外幾乎都是蛋白質。酶不改變反應的平衡，只是通過降低活化能加快反應的速度。2. 脫脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化

15、活性可能需要的有機或無機輔助因子或輔基后的蛋白質部分。3. 全酶（holoenzyme）:具有催化活性的酶，包括所有必需的亞基，輔基和其它輔助因子。4. 酶活力單位（U,active unit）:酶活力單位的量度。1961年國際酶學會議規定：1個酶活力單位是指在特定條件（25oC，其它為最適條件）下，在1min內能轉化1mol底物的酶量，或是轉化底物中1mol的有關基團的酶量。5. 比活（specific activity）:每分鐘每毫克酶蛋白在25oC下轉化的底物的微摩爾數。比活是酶純度的測量。6. 活化能（activation energy）:將1mol反應底物中所有分子由其態轉化為過度態

16、所需要的能量。7. 活性部位（active energy）:酶中含有底物結合部位和參與催化底物轉化為產物的氨基酸殘基部分?；钚圆课煌ǔＮ挥诘鞍踪|的結構域或亞基之間的裂隙或是蛋白質表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠得很進的一些氨基酸殘基組成。8. 酸-堿催化（acid-base catalysis）:質子轉移加速反應的催化作用。9. 共價催化（covalent catalysis）：一個底物或底物的一部分與催化劑形成共價鍵，然后被轉移給第二個底物。許多酶催化的基團轉移反應都是通過共價方式進行的。10. 靠近效應（proximity effect）：非酶促催化反應或酶促反應速度的增加是由于底

17、物靠近活性部位，使得活性部位處反應劑有效濃度增大的結果，這將導致更頻繁地形成過度態。11. 初速度(initial velocity)：酶促反應最初階段底物轉化為產物的速度，這一階段產物的濃度非常低，其逆反應可以忽略不計。12. 米氏方程（Michaelis-Mentent equation）:表示一個酶促反應的起始速度（）與底物濃度(s)關系的速度方程：=maxs/(Km+s)13. 米氏常數（Michaelis constant）:對于一個給定的反應，異至酶促反應的起始速度（0）達到最大反應速度（max）一半時的底物濃度。14. 催化常數（catalytic number）(Kcat):也

18、稱為轉換數。是一個動力學常數，是在底物處于飽和狀態下一個酶（或一個酶活性部位）催化一個反應有多快的測量。催化常數等于最大反應速度除以總的酶濃度（max/Etotal）。或是每摩酶活性部位每秒鐘轉化為產物的底物的量（摩爾）。15. 雙倒數作圖（double-reciprocal plot）:那稱為Lineweaver_Burk作圖。一個酶促反應的速度的倒數（1/V）對底物度的倒數（1/LSF）的作圖。x和y軸上的截距分別代表米氏常數和最大反應速度的倒數。16. 競爭性抑制作用（competitive inhibition）:通過增加底物濃度可以逆轉的一種酶抑制類型。競爭性抑制劑通常與正常的底物或

19、配體競爭同一個蛋白質的結合部位。這種抑制使Km增大而max不變。17. 非競爭性抑制作用（noncompetitive inhibition）: 抑制劑不僅與游離酶結合，也可以與酶-底物復合物結合的一種酶促反應抑制作用。這種抑制使Km不變而max變小。18. 反競爭性抑制作用（uncompetitive inhibition）: 抑制劑只與酶-底物復合物結合而不與游離的酶結合的一種酶促反應抑制作用。這種抑制使Km和max都變小但max/Km不變。19. 絲氨酸蛋白酶（serine protease）: 活性部位含有在催化期間起親核作用的絲氨殘基的蛋白質。20. 酶原（zymogen）:通過有限

20、蛋白水解，能夠由無活性變成具有催化活性的酶前體。21. 調節酶（regulatory enzyme）:位于一個或多個代謝途徑內的一個關鍵部位的酶，它的活性根據代謝的需要而增加或降低。22. 別構酶（allosteric enzyme）:活性受結合在活性部位以外的部位的其它分子調節的酶。23. 別構調節劑（allosteric modulator）:結合在別構調節酶的調節部位調節該酶催化活性的生物分子，別構調節劑可以是激活劑，也可以是抑制劑。24. 齊變模式（concerted model）：相同配體與寡聚蛋白協同結合的一種模式，按照最簡單的齊變模式，由于一個底物或別構調節劑的結合，蛋白質的構相

21、在T（對底物親和性低的構象）和R（對底物親和性高的構象）之間變換。這一模式提出所有蛋白質的亞基都具有相同的構象，或是T構象，或是R構象。25. 序變模式（sequential model）：相同配體與寡聚蛋白協同結合的另外一種模式。按照最簡單的序變模式，一個配體的結合會誘導它結合的亞基的三級結構的變化，并使相鄰亞基的構象發生很大的變化。按照序變模式，只有一個亞基對配體具有高的親和力。26. 同功酶（isoenzyme isozyme）：催化同一化學反應而化學組成不同的一組酶。它們彼此在氨基酸序列，底物的親和性等方面都存在著差異。27. 別構調節酶（allosteric modulator）：那

22、稱為別構效應物。結合在別構酶的調節部位，調節酶催化活性的生物分子。別構調節物可以是是激活劑，也可以是抑制劑。這些名詞解釋并不是要求記憶，希望大家可以好好看看，有個印象，主要要大家理解就可以了！考試的時候也不是要求完全答對，只要說清楚意思就可以了！好好復習生物化學最近有人問我關于復習的方法！相比較化學而言，生物化學比較難一些，大家主要要復習生化，因為化學成績普遍偏高，而生化分一般在100左右就算不錯了，而且生化也容易卡人！生化主要考名詞解釋、填空、判斷還有簡答題大家好，下面的名詞解釋是動態生化中的蛋白質部分第六章 氨基酸的代謝1. 生物固氮作用（biological nitrogen fixat

23、io）：大氣中的氮被原還為氨的過程。生物固氮只發生在少數的細菌和藻類中。2. 尿素循環（urea cycle）：是一個由4步酶促反應組成的，可以將來自氨和天冬氨酸的氮轉化為尿素的循環。讠循環是發生在脊椎動物的肝臟中的一個代謝循環。3. 脫氨（deamination）：在酶的催化下從生物分子（氨基酸或核苷酸）中除去氨基的過程。4. 氧化脫氨（oxidative deamination）：-氨基酸在酶的催化下脫氨生成相應的-酮酸的過程。氧化脫氨實際上包括氧化和脫氨兩個步驟。（脫氨和水解）5. 轉氨（transamination）：一個-氨基酸的-氨基借助轉氨酶的催化作用轉移到一個-酮酸的過程。6.

24、 乒乓反應（ping-pong reaction）：在該反應中，酶結合一個底物并釋放一個產物，留下一個取代酶，然后該取代酶再結合第二個底物和釋放出第二個產物，最后酶恢復到它的起始狀態。7. 生糖氨基酸（glucongenic amino acid）：降解可生成能作為糖異生前體的分子，例如丙酮酸或檸檬酸循環中間代謝物的氨基酸。8. 生酮氨基酸（acetonegenic amino acid）：降解可生成乙酰CoA或酮體的氨侉酸。9. 苯酮尿癥（phenylketonuria）：是由于苯丙氨酸羥化酶缺乏引起苯丙酸堆積的代謝遺傳病。缺乏丙酮酸羥化酶，苯丙氨酸只能靠轉氨生成苯丙酮酸，病人尿中排出大量苯

25、丙酮酸。苯丙酮酸堆積對神經有毒害，使智力發肓出現障礙。10. 尿黑酸癥（alcaptonuria）：是酪氨酸代謝中缺乏尿黑酸酶引起的代謝遺傳病。這種病人的尿中含有尿黑酸，在堿性條件下暴露于氧氣中，氧化并聚合為類似于黑色素的物質，從而使尿成黑色第六章 蛋白質的合成1. 翻譯（translation）：在蛋白質合成期間，將存在于mRNA上代表一個多肽的核苷酸殘基序列轉換為多肽鏈氨基酸殘基序列的過程。2. 遺傳密碼（genetic code）：核酸中的核苷酸殘基序列與蛋白質中的氨基酸殘基序列之間的對應關系。；連續的3個核苷酸殘基序列為一個密碼子，特指一個氨基酸。標準的遺傳密碼是由64個密碼子組成的，

26、幾乎為所有生物通用。3. 起始密碼子（iniation codon）：指定蛋白質合成起始位點的密碼子。最常見的起始密碼子是蛋氨酸密碼：AUG4. 終止密碼子（termination codon）：任何tRNA分子都不能正常識別的，但可被特殊的蛋白結合并引起新合成的肽鏈從翻譯機器上釋放的密碼子。存在三個終止密碼子：UAG ,UAA和UGA。5. 密碼子（condon）：mRNA（或DNA）上的三聯體核苷酸殘基序列，該序列編碼著一個指定的氨基酸 ，tRNA 的反密碼子與mRNA的密碼子互補。6. 反密碼子（anticodon）：tRNA分子的反密碼子環上的三聯體核苷酸殘基序列。在翻譯期間，反密碼子

27、與mRNA中的互補密碼子結合。7. 簡并密碼子（degenerate codon）：也稱為同義密碼子。是指編碼相同的氨基酸的幾個不同的密碼子。8. 氨基酸臂（amino arm）：也稱為接納莖。tRNA分子中靠近3端的核苷酸序列和5端的序列堿基配對，形成的可接收氨基酸的臂（莖）。9. TC臂（TC arm）：tRNA中含有胸腺嘧啶核苷酸-假尿嘧啶核苷酸-胞嘧啶核苷酸殘基序列的莖-環結構。10. 氨酰-tRNA（aminoacyl-tRNA）：在氨基酸臂的3端的腺苷酸殘基共價連接了氨基酸的tRNA分子。11. 同工tRNA（isoacceptor tRNA）：結合相同氨基酸的不同的tRNA分子。

28、12. 擺動（wobble）：處于密碼子3端的堿基與之互補的反密碼子5端的堿基（也稱為擺動位置），例如I可以與密碼子上3端的U，C和A配對。由于存在擺動現象，所以使得一個tRNA反密碼子可以和一個以上的mRAN密碼子結合。13. 氨酰-tRNA合成酶（aminoacyl-tRNA synthetase）：催化特定氨基酸激活并共介結合在相應的tRNA分子3端的酶。14. 翻譯起始復合物（translation initiation complex）：由核糖體亞基，一個mRNA模板，一個起始的tRNA分子和起始因子組成并組裝在蛋白質合成起始點的復合物。15. 讀碼框（reading frame）：

29、代表一個氨基酸序列的mRNA分子的非重疊密碼序列。一個mRNA讀碼框是由轉錄起始位置（通常是AUG密碼）確定的。16. SD序列（Shine-Dalgarno sequence）：mRNA中用于結合原核生物核糖體的序列。17. 肽酰轉移酶（peptidy transeferace）：蛋白質合成期間負責轉移肽?；痛呋逆I形成的酶。18. 嘌吟毒素（puromycin）：通過整合到生長著的肽鏈，引起肽鏈合成提前終止來抵制多肽名鏈合成的一種抗生素。19. 開放讀碼框（open reading frame）：DNA或RNA序列中一段不含終止密碼的連續的非重疊核苷酸密碼。20. 信號肽（signal

30、peptide）：常指新合成多肽鏈中用于指導蛋白質夸膜轉移（定位）的N-末端氨基酸序列（有時不一定在N端）。第五章 碳水化合物1.醛糖（aldose）：一類單糖，該單糖中氧化數最高的C原子（指定為C-1）是一個醛基。2.酮糖（ketose）：一類單糖，該單糖中氧化數最高的C原子（指定為C-2）是一個酮基。3.異頭物（anomer）：僅在氧化數最高的C原子（異頭碳）上具有不同構形的糖分子的兩種異構體。4.異頭碳（anomer carbon）：環化單糖的氧化數最高的C原子，異頭碳具有羰基的化學反應性。5.變旋（mutarotation）：吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴隨它們的-和-異構形式的平衡而發生的比

31、旋度變化。6.單糖（monosaccharide）：由3個或更多碳原子組成的具有經驗公式（CH2O）n的簡糖。7.糖苷（dlycoside）：單糖半縮醛羥基與別一個分子的羥基，胺基或巰基縮合形成的含糖衍生物。8.糖苷鍵（glycosidic bond）:一個糖半縮醛羥基與另一個分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羥基、胺基或巰基之間縮合形成的縮醛或縮酮鍵，常見的糖醛鍵有O糖苷鍵和N糖苷鍵。9.寡糖（oligoccharide）：由220個單糖殘基通過糖苷鍵連接形成的聚合物。10.多糖（polysaccharide）：20個以上的單糖通過糖苷鍵連接形成的聚合物。多糖鏈可以是線形的或帶有分支的。11.

32、還原糖（reducing sugar）：羰基碳（異頭碳）沒有參與形成糖苷鍵，因此可被氧化充當還原劑的糖。12.淀粉（starch）：一類多糖，是葡萄糖殘基的同聚物。有兩種形式的淀粉：一種是直鏈淀粉，是沒有分支的，只是通過-（14）糖苷鍵的葡萄糖殘基的聚合物；另一類是支鏈淀粉，是含有分支的，-（14）糖苷鍵連接的葡萄糖殘基的聚合物，支鏈在分支處通過-（16）糖苷鍵與主鏈相連。13.糖原（glycogen）: 是含有分支的-（14）糖苷鍵的葡萄糖殘基的同聚物，支鏈在分支點處通過-（16）糖苷鍵與主鏈相連。14.極限糊精（limit dexitrin）:是指支鏈淀粉中帶有支鏈的核心部位，該部分經支鏈

33、淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的進一步降解需要-（16）糖苷鍵的水解。15.肽聚糖（peptidoglycan）：N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替連接的雜多糖與不同的肽交叉連接形成的大分子。肽聚糖是許多細菌細胞壁的主要成分。16.糖蛋白（glycoprotein）:含有共價連接的葡萄糖殘基的蛋白質。17.蛋白聚糖（proteoglycan）：由雜多糖與一個多肽連組成的雜化的在分子，多糖是分子的主要成分。05年生化就考了物質代謝在不同情況下的整體調節，具體答案大致如下機體內各種組織器官和各種細胞在功能上都不會獨立于整體之外，而是處于一個嚴密的整體系統中。一個組織可以為其它組織提供底物，也可以代謝來自其它組織的物質。這些器官之間的相互聯系是依靠神經內分泌系統的調節來實現的。神經系統可以釋放經遞質來影響組織中的代謝，又能影響內分泌腺的活動，改變激素分泌的狀態，從而實現機體整體的代謝協調和平衡。在早期饑餓