1、浙江大學遠程教育學院生物化學（藥）課程作業（必做）姓名：學號：年級：2013 秋藥學學習中心： 華家池醫學學習中心第二章蛋白質化學一、填空題1.增加溶液的離子強度能使某種蛋白質的溶解度增高的現象叫做鹽溶 ，在高離子強度下使某種蛋白質沉淀的現象叫做鹽析。波長處有特征性光吸收，該性質可用來測定蛋白質的含量_。4.當蛋白質受到一些物理因素或化學試劑的作用發生變性作用時，它的生物活性 會喪失，同時還伴隨著蛋白質溶解性 的降低和一些理化常數的改變等。5蛋白質平均含氮量為16%，組成蛋白質分子的基本單位是氨基酸，但參與人體蛋白質合成的氨基酸共有_20 種,除 甘氨酸 和 脯氨酸 夕卜，其它化學結構均屬于

2、L-a氨基酸。6.蛋白質分子中的二級結構的結構單兀有：a螺旋_、B折疊_、B轉角 、無規卷曲。7.蛋白質分子構象_ 改變而導致蛋白質分子功能發生改變的現象稱為變構效應。引起變構效應的小分子稱變構效應劑_ 。8.:螺旋肽段中所有的肽鍵中的-氨基 和 羧基均參與形成氫鍵，因此保持了螺旋的最大穩定 。氫鍵方向與螺旋軸 平行 。2.蛋白質是由氨基酸聚合成的高分子化合物，相連，蛋白質分子中的該鍵是由一個氨基酸的 脫水形成的 共價鍵。3.蛋白質分子中常含有 色氨酸_在蛋白質分子中，氨基酸之間通過肽 鍵氨基與另一個氨基酸的羧基酪氨酸殘基等氨基酸，故在 280nm9.蛋白質在處于大于其等電的pH 環境中，帶移

3、動。反之，則向電場負極 移動。10. 穩定和維系蛋白質三級結構的重要因素是鍵）、疏水作用及范德華力11. 構成蛋白質四級結構的每一條肽鏈稱為亞基 。12. 蛋白質溶液是親水膠體溶液，維持其穩定性的主要因素是顆粒表面水化膜及表面帶有同種電荷。13. 一級結構是蛋白質分子的基本結構，它是決定蛋白質空間構象的基礎，而蛋白質的 空間構象則是實現其生物學功能的基礎。14. 根據理化性質天冬氨酸Asp 和谷氨酸 Glu 屬于 酸 性氨基酸；組氨酸 His，賴氨酸 Lys，精氨酸 Arg ;屬于 堿性氨基酸。二、填空題1. 肽鍵：由蛋白質分子中氨基酸的:-羧基與另一個氨基酸的:-氨基脫水形成的共價鍵 （-C

4、O-NH-），又稱酰胺鍵。2. 蛋白質一級結構：指肽鏈中通過肽鍵連接起來的氨基酸排列順序，這種順序是由基因上遺傳信息所決定的。 維系蛋白質一級結構的主要化學鍵為肽鍵，一級結構是蛋白質分子的基本結構，它是決定蛋白質空間結構的基礎。3. 蛋白質的構象：各種天然蛋白質分子的多肽鏈并非以完全伸展的線狀形式存在，而是通過分子中若干單鍵的旋轉而盤曲、折疊，形成特定的空間三維結構，這種空間結構稱為蛋白質的構象。蛋白質的構象通常由非共價鍵（次級鍵）來維系。4. 蛋白質的二級結構：是指蛋白質多肽鏈主鏈原子局部的空間結構，但不包括與其他肽段的相互關系及側鏈構象的內容。維系蛋白質二級結構的主要化學鍵是氫鍵。5. 肽

5、鍵平面：肽鍵不能自由旋轉而使涉及肽鍵的6 個原子共處于同一平面，稱為肽單元或肽鍵平面。但由于a-碳原子與其他原子之間均形成單鍵，因此兩相鄰的肽鍵平面可以 作相對旋轉。6.a-螺旋：是多肽鏈的主鏈原子沿一中心軸盤繞所形成的有規律的螺旋構象，其結構特征為： 為一右手螺旋； 螺旋每圈包含 3.6 個氨基酸殘基，螺距為 0.54nm : 螺旋 以氫鍵維系。7.3-折迭：是由若干肽段或肽鏈排列起來所形成的扇面狀片層構象，其結構特征為:負電荷，在電場中的向正極氫鍵_ ，有_ 離子鍵（鹽等非共價鍵。由若干條肽段或肽鏈平行或反平行排列組成片狀結構； 主鏈骨架伸展呈鋸齒狀； 借相鄰主鏈之間的氫鍵維系。8.3-轉

6、角：是多肽鏈 180。回折部分所形成的一種二級結構，其結構特征為：主鏈骨架本身以大約 180。回折； 回折部分通常由四個氨基酸殘基構成；構象依靠第一 殘基的-CO 基與第四殘基的-NH 基之間形成氫鍵來維系。9.無規則卷曲：多肽鏈的主鏈除了:-螺旋、一：結構和一：轉角外，還有一些無確定規律性的折疊方式，這種無確定規律的主鏈構象稱為無規則卷曲。10. 蛋白質的三級結構：是指蛋白質的一條多肽鏈的所有原子的整體排列。包括形成主鏈構象和側鏈構象的所有原子在三維空間的相互關系。也就是一條多肽鏈的完整的三維結構。穩定三級結構的因素是側鏈基團的次級鍵的相互作用，包括氫鍵、離子鍵（鹽鍵）、疏水作用、范德華力。

7、11. 蛋白質的四級結構：就是指蛋白質分子中亞基的立體排布，亞基間的相互作用與接觸部位的布局。維系蛋白質四級結構的是氫鍵、鹽鍵、范氏引力、疏水鍵等非共價鍵。具有 四級結構的蛋白質也稱寡聚蛋白。12.亞基：某些蛋白質作為一個表達特定功能的單位時，由兩條以上的肽鏈組成， 這些多肽鏈各自有特定的構象，這種肽鏈就稱為蛋白質的亞基。13.蛋白質的等電點：當蛋白質處于某一pH 環境中，所帶正、負電荷為零，呈兼性離子，此時溶液的 pH 值被稱為蛋白質的等電點。14. 蛋白質變性：蛋白質在外界的一些物理因素或化學試劑因素作用下，其次級鍵遭到破壞，引起空間結構的改變，從而引起了理化性質的改變，喪失生物活性，但蛋

8、白質的一級結構并沒有被破壞，這種現象稱為蛋白質變性。15. 蛋白質沉淀：蛋白質分子相互聚集而從溶液中析出的現象稱為沉淀。變性后的蛋白質由于疏水基團的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋白質不一定都是變性后的蛋白質。16. 鹽析：在蛋白質溶液中加大量中性鹽，以破壞蛋白質的膠體性質，使蛋白質從溶液中沉淀析出，稱為鹽析。17. 變構效應：蛋白質空間構象的改變伴隨其功能的變化，稱為變構效應。具有變構效應的蛋白質稱為變構蛋白，常有四級結構。以血紅蛋白為例，一分子氧與一個血紅素輔基結合，引起亞基構象變化，進而引進相鄰亞基構象變化，更易與氧氣結合。18. 肽：一個氨基酸分子的a-羧基與另一個氨基酸分子的a-氨基在適當

9、的條件下經脫水縮合即生成肽鍵，多個氨基酸以肽鍵連接成的反應產物稱為肽。三、問答題1 什么是蛋白質的二級結構？它主要有哪幾種？各有何特征？答：蛋白質二級結構是指多肽鏈主鏈原子的局部空間排布，不包括側鏈的構象。它主要有a螺旋、3折疊、3轉角和無規卷曲四種。在a螺旋結構中，多肽鏈主鏈圍繞中心軸以右手螺旋方式旋轉上升，每隔 3.6 個氨基酸殘基上升一圈。氨基酸殘基的側鏈伸向螺旋外側。每個氨基酸殘基的亞氨基上的氫與第四個氨基酸殘基羰基上的氧形成氫鍵，以維持a-螺旋穩定。在3-折疊結構中，多肽鏈的肽鍵平面折疊成鋸齒狀結構，側鏈交錯位于鋸齒狀結構的上下方。 兩條以上肽鏈或一條肽鏈內的若干肽段平行排列，通過鏈

10、間羰基氧和亞氨基氫形成氫鍵，維持3-折疊構象穩定。在球狀蛋白質分子中，肽鏈主鏈常出現180回折，回折部分稱為3轉角。3轉角通常有 4 個氨基酸殘基組成，第二個殘基常為輔氨酸。無規卷曲是指肽鏈中沒有確定規律的結構。2什么是蛋白質變性？變性與沉淀的關系如何？答：蛋白質在某些理化因素的作用下，其嚴格的空間構象受到破壞，從而改變其理化性質，并失去其生物活性，稱為蛋白質的變性。變性的實質是蛋白質各種次級鍵破壞使得天然 構象受到破壞，所以，功能發生改變，但一級結構不變，無肽鍵斷裂。變性后由于肽鏈松散， 面向內部的疏水基團暴露于分子表面，蛋白質分子溶解度降低并互相凝聚而易于沉淀，其活性隨之喪失；而蛋白質沉淀

11、特指蛋白質分子相互聚集而從溶液中析出的現象，有時發生沉淀的蛋白質并不一定發生蛋白質變性，如鹽析法沉淀蛋白質，其實就是破壞了蛋白質膠體溶液穩定的因素：電荷性和水化膜，而并沒有破壞蛋白質的空間構象，所以一般是不發生蛋白質變性。3.簡述蛋白質空間結構答：蛋白質的空間結構包括： 蛋白質的二級結構： 蛋白質的二級結構是指蛋白質多肽鏈 主鏈原子局部的空間結構， 但不包括與其他肽段的相互關系及側鏈構象的內容，蛋白質的二級結構主要包括：a-螺旋，3-折迭，3-轉角及無規卷曲等幾種類型。維系蛋白質二級結 構的主要化學鍵是氫鍵。 蛋白質的三級結構： 蛋白質的三級結構是指蛋白質分子或亞基內所 有原子的空間排布，也就

12、是一條多肽鏈的完整的三維結構。維系三級結構的化學鍵主要是非共價鍵（次級鍵），如疏水鍵、氫鍵、鹽鍵、范氏引力等，但也有共價鍵，如二硫鍵等。蛋白質的四級結構：就是指蛋白質分子中亞基的立體排布，亞基間的相互作用與接觸部位的布 局。維系蛋白質四級結構的是氫鍵、鹽鍵、范氏引力、疏水鍵等非共價鍵。第三章核酸化學1. 組成 RNA 和 DNA 的堿基不同之處是 DNA 中含有 T 而 RNA 中含有 U ，戊糖不同之處是DNA 中含有脫氧核糖，而 RNA 則含有核糖。2. 構成核酸一級結構的基本化學鍵是磷酸 _ ，它是由前一核苷酸的戊糖的3 位羥基 與后一核苷酸上的 5 位磷酸基基形成的磷酸酯鍵。3 核酸分

13、子游離磷酸基末端稱5端，另一端則呈現游離的3羥基端。4.核酸的一級結構即_ 指其結構中核苷酸的排列次序。5.堿基配對規律是A和_T_之間因形成 兩 個氫鍵而配對;C 和_ G_之間因形成三 個氫鍵而配對。6. 維持 DNA 雙螺旋結構穩定的主要因素是氫鍵和堿基堆集力。7. DNA 雙螺旋結構中，其基本骨架是 核糖_和磷酸，而堿基朝向 內_側，堿基間以_氫鍵相連。& tRNA 的二級結構是三葉草形，其 3 端為-CCA-OH 結構，其作用是纟吉合和攜帶氨基酸,又被稱為氨基酸臂或氨基酸柄。9. 組成 DNA 的基本核苷酸是 dAMP 、dGMP、dCMP、dTMP四種。組成 RNA 的基本

14、核苷酸是 AMP 、 GMP、 CMP 和 UMP四種。10.穩定的 B-型雙螺旋結構的參數是：螺旋直徑為2 nm ,螺距為 3.4 nm 。螺旋每一周包含了 10.個堿基（對），所以每個堿基平面之間的距離為0.34nm。11.在真核生物中，DNA 主要存在于細胞核中,是遺傳信息的貝_ ; RNA則主要存在于細胞質中，參與遺傳信息表達的各 _、名詞解釋1.核酸的一級結構：核酸的一級結構是指其結構中核苷酸的排列次序。在龐大的核酸分子中，各個核苷酸的唯一不同之處僅在于堿基的不同，因此核苷酸的排列次序也稱堿基排列次序。2.磷酸二酯鍵：核苷酸連接成為多核苷酸鏈時具有嚴格的方向性，前一核苷酸的 3-OH

15、 與下一位核苷酸的 5-位磷酸間脫水形成 3、5-磷酸酯鍵，該鍵稱為磷酸二酯鍵，它 是形成核酸一級結構的主要化學鍵。3. DNA 雙螺旋結構：大多數生物的 DNA 分子都是雙鏈的，而且在空間形成雙螺旋結構。 DNA 分子是由兩條長度相同、方向相反的多聚脫氧核糖核苷酸鏈平行圍繞同一 “想象中”的中心軸形成的雙股螺旋結構。二鏈均為右手螺旋。兩條多核苷酸鏈中，脫氧核糖和磷酸形成 的骨架作為主鏈位于螺旋外側，而堿基朝向內側。兩鏈朝內的堿基間以氫鍵相連，使兩鏈不至松散。4. 堿基互補規律：腺嘌呤與胸腺嘧啶以二個氫鍵配對相連；鳥嘌呤與胞嘧啶以三個氫 鍵相連，使堿基形成了配對。這種嚴格的配對關系稱為堿基互補

16、規律。5. 堿基平面：DNA 雙螺旋結構中配對的堿基一般處在同一個平面上，稱堿基平面，它 與雙螺旋的長軸垂直。6. DNA 變性：在理化因素作用下，破壞 DNA 雙螺旋穩定因素，使得兩條互補鏈松散而 分開成為單鏈，DNA 將失去原有的空間結構，從而導致 DNA 的理化性質及生物學性質發生改 變，這種現象稱為 DNA 的變性。7. DNA 復性：DNA 的變性是可以可逆的。當去掉外界的變性因素，被解開的兩條鏈又可重新互補結合，恢復成原來完整的DNA 雙螺旋結構分子，這一過程稱為DNAM性。8. DNA 變性溫度（Tm 值）：加熱 DNA 溶液，使其對 260nm 紫外光的吸收度突然增加，達到其最

17、大值一半時的溫度，就是DNA 的變性溫度（融解溫度，Tm）。9. DNA 增色效應：指 DNA 變性后對 260nm 紫外光的光吸收度增加的現象。10.核酸分子雜交：兩條來源不同的單鏈核酸（DNA 或 RNA，只要它們有大致相同的互補堿基順序，經退火處理即可復性，形成新的雜種雙螺旋，這一現象稱為核酸的分子雜交。11.核酶：具有自身催化作用的 RNA 稱為核酶，核酶通常具有特殊的分子結構，如錘頭 結構。（四）問答題1.比較試簡述 DNA RNA 在分子組成上的特點答：組成 RNA 的堿基是 A、G C U,而組成 DNA 的堿基是 A、G C、T。 戊糖不同之 處是 RNA 含有核糖，而 DNA

18、 含有脫氧核糖。組成 RNA 的基本核苷酸分別是 AMP GMP CMP 和 UMP 四種。 組成 DNA 的基本核苷酸是 dAMP dGMP dCMR dTMP 四種。DNA 分子由兩條反 向平行并且彼此完全互補的脫氧核糖核苷酸鏈組成，RNA 是單鏈核酸，會形成局部的鏈內配對。2.試簡述核苷酸的組成成分，以及各組成成分的連接方式答：每分子核苷酸中都含有有機含氮堿、核糖和磷酸各一分子。核苷是由核糖（或脫氧核糖）與堿基縮合而成的糖苷。核糖的第一位碳原子（G）與嘌呤堿的第九位氮原子（N9）相連接，或與嘧啶堿的第一位氮原子（N）相連，這種 C-N 連接鍵一般稱為 N-糖苷鍵。核苷與磷酸通過酯鍵縮合形

19、成核苷酸。盡管核糖結構上游離的-0H （如 C2、G、O及脫氧核糖上的 Q、C5）均能參與發生酯化反應,生成 G-或 C5-核苷酸，但生物體內的核苷 酸組成中多數是 5-核苷酸，即磷酸基大多是與核糖的Cs-連接的。3.簡述 DNA 雙螺旋結構模型要點：答：雙螺旋模型的要點如下：（1） DNA 分子是由兩條長度相同、 方向相反的多聚脫氧核糖核苷酸鏈平行圍繞同一“想 象中”的中心軸形成的雙股螺旋結構。二鏈均為右手螺旋。（2）兩條多核苷酸鏈中，脫氧核糖和磷酸形成的骨架作為主鏈位于螺旋外側，而堿基朝向內側。兩鏈朝內的堿基間以氫鍵相連，使兩鏈不至松散。（3）堿基間的氫鍵形成有一定的規律：即腺嘌呤與胸腺嘧

20、啶以二個氫鍵配對相連；鳥嘌呤與胞嘧啶以三個氫鍵相連（即A=T, G- C）。這種堿基配對規律造成了堿基互補。它們一般處在一個平面上，稱堿基平面，它與縱軸垂直。正因為兩鏈間的堿基是互補的，所以兩鏈的核苷酸排列次序也是互補的，即兩鏈互為互補鏈。當知道一條鏈的一級結構，另一條互補鏈也就被確定。第四章酶一、填空題1. 酶與非酶催化劑比較具有以下特點：高度催化效率： 高度專一性；對反應條件高度敏感： 活性可被調節控制。2. 反競爭性抑制作用，抑制劑只能和ES_ 結合，如以 1/v 對 1/S作圖，呈現 相同斜率的直線 ，K_, Vma_。3. 變構酶的協同效應有正協同效應和負協同效應 以及同促協同效應

21、和異促協同效應等類型。4.酶促反應受酶濃度 、底物濃度、 溫度 、PH 、激活劑和抑制劑等影響。5.根據與酶蛋白結合的牢固程度不同，輔助因子可分為輔酶 和輔基 兩種。6.酶分子中的必需基團在某些化學物質的作用下發生改變，引起酶活性的降低或喪失 稱為抑制作用。按照抑制劑的抑制作用，可將其分為不可逆抑制作用和 可逆抑制作 用兩大類。7.非競爭性抑制的特點是非競爭性抑制劑的化學結構與底物的分子結構不一定類似_ ；底物和抑制劑分別獨立地與酶的不同部位相結合 ；當底物濃度的改變時抑制程度 不變 ;動力學參數：Kmf 直不變，Vmf 直 降低 。二、名詞解釋1.酶的輔助因子：指結合酶的非蛋白質部分，主要有

22、小分子有機化合物及某些金屬離子。小分子有機化合物根據它們與酶蛋白的親和力大小，又分輔基和輔酶兩種。前者與酶蛋白親和力大，后者親和力小。輔基和輔酶在酶促反應過程中起運載底物的電子、原子或某些化學基團的作用。常見的輔基和輔酶分子中多數含有B 族維生素成分。2.活性中心：酶分子中與催化作用密切相關的結構區域稱活性中心。活性中心的結構是酶分子中在空間結構上比較靠近的少數幾個氨基酸殘基或是這些殘基上的某些基團，在一級結構上可能位于肽鏈的不同區段，甚至位于不同的肽鍵上，通過折疊、盤繞而在空間上相互靠近。3.酶原激活：指無活性的酶的前體轉變成有活性酶的過程。酶原激活在分子結構上是 蛋白質一級結構和空間構象改

23、變的過程。4.酶的競爭性抑制：抑制劑 I 與底物 S 競爭和酶活性中心結合，從而排擠了酶對S 的催化作用。I 常具有與 S 相似的分子結構，與酶結合是可逆的，提高底物濃度抑制作用可被減弱或解除。競爭性抑制劑使酶反應的Km 值增大，而不改變 Vmax 值。5.酶的共價修飾：酶蛋白分子中的某些基團可以在其他酶的催化下發生共價的變化，從而導致酶活性的改變，稱為共價修飾調節；酶的共價修飾包括磷酸化與脫磷酸化、乙酰化與脫乙酰化、甲基化與脫甲基化、腺苷化與脫腺苷化等等。其中以磷酸化修飾最為常見。6.酶的變構效應：效應物（配基）與變構酶的變構中心結合，改變酶分子的構象，進 而影響酶與底物的親和力，使酶促反應

24、速率發生變化。7.同工酶：能催化相同的化學反應，但其分子組成及結構不同，理化性質和免疫學性質彼此存在差異的一類酶。它們可以存在于同一種屬的不同個體，或同一個體的不同組織器 官，甚至存在于同一細胞的不同亞細胞結構中。8. 酶：酶是生物體活細胞產生的具有特殊催化活性和特定空間構象的生物大分子，包括蛋白質及核酸，又稱為生物催化劑。絕大多數酶是蛋白質，少數是核酸 RNA 后者稱為核酶。9. 輔酶：與酶蛋白疏松結合并與酶的催化活性有關的耐熱低分子有機化合物稱為輔酶。10. 輔基：與酶蛋白牢固結合并與酶的催化活性有關的耐熱低分子有機化合物稱為輔基。11. 酶的抑制劑：酶分子中的必需基團在某些化學物質的作用

25、下發生改變，引起酶活性的降低或喪失稱為抑制作用。能對酶起抑制作用的稱為抑制劑。12. 酶的可逆抑制作用：抑制劑以非共價鍵與酶分子可逆性結合造成酶活性的抑制，且可采用透析等簡單方法去除抑制劑而使酶活性完全恢復的抑制作用就是可逆抑制作用。13. 限速酶：可以通過改變其催化活性而使整個代謝反應的速度或方向發生改變的酶就稱為限速酶或關鍵酶。14. 酶的協同效應：當變構酶的一個亞基與其配體（底物或變構劑）結合后，能夠通過改變相鄰亞基的構象而使其對配體的親和力發生改變，這種效應就稱為變構酶的協同效應。三、問答題1. 論述酶的作用的特點答：酶作為催化劑，它具有一般催化劑的共同性質：（1）只能催化熱力學上允許

26、進行的反應，對于可逆反應，酶只能縮短反應達到平衡的時間，但不改變平衡常數；（2）酶也是通過降低化學反應的活化能來加快反應速度；（3）酶在反應中用量很少，反應前后數量、性質不變。酶的特殊催化性質：（1）高度的催化效率，酶通過其特有的作用機制，比一般 催化劑更有效地降低反應的活化能，；（2）高度的作用專一性，酶對作用的反應物有嚴格要求，其中還包括催化底物發生反應的類型和方式。（3）酶活性對反應條件具有高度敏感性，酶的化學本質是蛋白質， 所有能使蛋白質發生變性的理化因素，均能導致酶的失活；（4）催化活性可被調節控制， 酶的作用無論是在體內或體外，都是可以調節控制的。 酶的這一特性是保證生命有機體維持

27、正常的代謝速率，以適應生理活動需要的根本前提。2. 酶的競爭抑制作用與非競爭性抑制作用有何區別？答：競爭抑制作用與非競爭性抑制作用比較表非競爭性抑制機理I 與 S 競爭與酶活性中心結合，I 在 E 分子中結合的位置不是結合S 的排擠了 E 對 S 的催化作用位置，E 對 S 的結合不影響 E 和 1的結合。 I 結構I 常具有與 S 相類似的結構I 的分子結構與 S 分子無關 抑制行為提高S，可減弱或解除抑制作抑制作用不能因提高S而改變用 動力學特征Km 值增大，Vmax 不變Kmf 直不變，Vmax 降低3何謂變構酶？與非變構酶比較有什么特點？答：某些代謝物能與變構酶分子上的變構部位特異性結

28、合，使酶的分子構象發生改變，從而改變酶的催化活性以及代謝反應的速度，這種調節作用就稱為變構調節。具有變構調節作用的酶就稱為變構酶。變構酶多為寡聚酶， 分子中有一個活性中心和另一個變構中心。與非變構酶的比較，其動力學特征主要表現為：v 與S的關系為 S 型曲線，這種曲線關系再 E作用于 S 時，只要S發生微小的變化，即能引起 v 的極大改變。故變構酶能以極大程度調 控反應速率。4.論述影響酶反應速度的因素。答：(1 )底物濃度對反應速度的影響：在一定 E下，將S與 v 作圖，呈現雙曲線， 當底物濃度較低的初始反應階段底物濃度與反應速度成正比，然后處于混合級反應階段，當底物濃度加大到可占據全部酶的

29、活性中心時，反應速率達到最大值，即酶活性中心被底物所飽和。此時如繼續增加底物濃度，不會使反應速率再增加。(2)酶濃度對反應速度的影響：當反應系統中底物的濃度足夠大時，酶促反應速度與酶濃度成正比，即V=kE。(3) 溫度對反應速度的影響：酶促反應速度隨溫度的增高而加快。但當溫度增加達到某一點后，由于酶蛋白的熱變性作用，反應速度迅速下降，直到完全失活。酶促反應速度隨溫度升高而達到一最大值時的溫度就稱為酶的最適溫度。(4)pH 對反應速度的影響：pH 對酶促反應速度的影響，通常為一鐘形”曲線，即pH 過競爭性抑制高或過低均可導致酶催化活性的下降。酶催化活性最高時溶液的pH 值就稱為酶的最適 pH。（

30、5）抑制劑對反應速度的影響：凡是能降低酶促反應速度，但不引起酶分子變性失活的物質統稱為酶的抑制劑。按照抑制劑的抑制作用，可將其分為不可逆抑制作用和可逆抑制作用兩大類。（6） 激活劑對反應速度的影： 能夠促使酶促反應速度加快的物質稱為酶的激活劑。酶的激活劑大多數是無機離子，如K+、Mg+、M6+、Cl-等。第五章糖代謝一、填空題1. 1 個葡萄糖分子經糖酵解可凈生成 _2_個 ATP 糖原中的 1 個葡萄糖殘基經糖酵解可 凈生成_3個ATF。2糖酵解在細胞的胞液中進行，該途徑中三個限速酶分別是己糖激酶或葡萄糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。3.成熟的紅細胞中無線粒體，所以只能從糖酵解中獲

31、得能量。4.丙酮酸脫氫酶復合體包括丙酮酸脫氫酶、硫辛酸乙酰基轉移酶和二氫硫辛酸脫氫酶三種酶和5 種輔助因子。5. 三羧酸循環在細胞線粒體內進行，有 4次脫氫和 2次脫羧反應，每循環一次消耗掉 1 個 乙酰 基，生成 12 分子 ATP,最主要的限速酶是 異檸檬酸脫氫酶6糖原合成的限速酶是糖原合成酶，糖原分解的限速酶是磷酸化酶。二、名詞解釋1 糖酵解：葡萄糖或糖原在不消耗氧的條件下被分解成乳酸的過程，稱為糖的無氧分解（或無氧氧化）。由于此反應過程與酵母菌使糖生醇發酵的過程基本相似，故又稱為糖酵解（或無氧酵解）。2.糖的有氧氧化：葡萄糖在有氧條件下徹底氧化分解生成CO 和 H2O 的過程，稱為糖的

32、 有氧氧化。3.巴斯德效應：有氧氧化抑制糖酵解的現象稱為巴斯德效應。4. 乳酸循環：在肌肉中葡萄糖經糖酵解生成乳酸，乳酸經血液運至肝臟，肝臟將乳酸 異生成葡萄糖，葡萄糖釋放至血液又被肌肉攝取，這種循環進行的代謝途徑叫做乳酸循環。5.糖異生：由非糖物質轉變為葡萄糖或糖原的過程稱為糖異生。非糖物質：乳酸、甘油、生糖氨基酸等。糖異生代謝途徑主要存在于肝及腎中。6.血糖：血糖指血液中的葡萄糖，其正常水平相對恒定，維持在3.896.11mmol/L之間。7.糖原：糖原是由許多葡萄糖分子聚合而成的帶有分支的高分子多糖類化合物。三、問答題1.以葡萄糖為例，比較糖酵解和糖有氧氧化的異同。答：糖酵解和糖有氧氧化

33、的異同見表6-1。表 6-1糖酵解和糖有氧氧化的異同比較項目糖酵解糖有氧氧化反應部位胞液胞液和線粒體反應條件無氧有氧受氫體+NAD+NAD、FAD限速酶己糖激酶或匍萄糖激酶、己糖激酶或匍萄糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、丙酮酸脫氫酶復合體、丙酮酸激酶。檸檬酸合成酶、異檸檬酸脫氫酶、a-酮戊二酸脫氫酶復合體。生成 ATP 數1 分子 G 氧化分解凈生成 2 分子 ATP凈生成 36 或 38 分子 ATP產能方式底物水平磷酸化底物水平磷酸化和氧化磷酸化，后者為主終產物乳酸CO2和 H0生理意義糖酵解是肌肉在有氧條件下進行收糖的有氧氧化是機體獲得能量的主要途徑；縮時

34、迅速獲得能量的重要途徑；是三羧酸循環是體內糖、 脂肪、蛋白質三大營機體缺氧時獲得能量的主要途徑;養物質徹底氧化分解共同的最終代謝通路;式；是神經、白細胞、骨髓等組織 細胞在有氧情況下獲得部分能量的 有效方式。2 何謂三羧酸循環？有何特點？答：三羧酸循環是以乙酰輔酶 A 的乙酰基與草酰乙酸縮合為檸檬酸開始，經過兩次脫 羧和 4 次脫氫等反應步驟，最后又以草酰乙酸的再生為結束的連續酶促反應過程，此過程存在于線粒體內。因為這個反應過程的第一個產物是含有三個羧基的檸檬酸，故稱為三羧酸循環，也叫做檸檬酸循環。三羧酸循環特點：在有氧條件下進行；在線粒體內進行；有兩次脫羧和4 次脫氫；受氫體是 NAD 和

35、FAD循環 1 次消耗 1 個乙酰基，產生 12 分子 ATP產能方式是 底物磷酸化和氧化磷酸化，以后者為主； 循環不可逆；限速酶是檸檬酸合酶、 異檸檬酸 脫氫酶和a-酮戊二酸脫氫酶復合體；關鍵物質草酰乙酸主要由丙酮酸羧化回補。3簡述磷酸戊糖途徑的生理意義。答：磷酸戊糖途徑的生理意義：為核酸和核苷酸的生物合成提供5-磷酸核糖。為多種代謝反應提供 NADPH NADPH 是體內重要的供氫體，參與脂酸、膽固醇及類固醇激素的 生物合成反應； NADPH 是谷胱甘肽還原酶的輔酶， 使氧化型谷胱甘肽( G-S-S-G )還原為還 原型谷胱甘肽(G-SH)；NADPH 還參與肝內生物轉化反應。4簡述糖異生

36、的概念、原料、器官、關鍵酶及其生理意義。 答：糖異生概念：由非糖化合物轉變為葡萄糖或糖原的過程。 原料：甘油、有機酸和生糖氨基酸。部位：主要在肝臟，其次是腎臟。關鍵酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶 酶。生理意義:1維持空腹和饑餓時血糖濃度穩定。2防止酸中毒發生。3補充肝糖原。5.簡述糖的無氧氧化和有氧氧化的生理意義是成熟紅細胞獲得能量的唯一方是體內物質代謝相互聯系的樞紐。-1、葡萄糖-6-磷酸答：糖酵解的生理意義：(1)迅速提供能量。當機體缺氧或劇烈運動肌肉局部血流相對不足時，能量主要通過 糖酵解獲得。(2)在有氧條件下，作為某些組織細胞主要的供能途徑：成熟的紅細胞沒有線

37、粒體，完全依賴糖酵解供應能量。神經、白細胞、骨髓等代謝極為活躍，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。有氧氧化的生理意義：(1) 三羧酸循環是三大營養物質的最終代謝通路。糖、脂肪、氨基酸在體內進行生物氧化都將產生乙酰 CoA 然后進入三羧酸循環進入三羧酸循環被降解成為CO2 和 H2Q 并釋放能量滿足機體需要。(2) 三羧酸循環也是糖、脂肪、氨基酸代謝聯系的樞紐由葡萄糖分解產生的乙酰CoA 可以用來合成脂酸和膽固醇；許多生糖氨基酸都必須先轉變為三羧酸循環的中間物質后，再經蘋果酸或草酰乙酸異生為糖。三羧酸循環的中間產物還可轉變為多種重要物質，如琥珀酰輔酶 A 可用于合成血紅素；a-酮戊二酸、草酰乙

38、酸可用于合成谷氨酸、天冬氨酸，這些非必 需氨基酸參與蛋白質的生物合成。第六章脂代謝一、填空題1. 脂肪動員是將脂肪細胞的脂肪水解成游離脂肪酸和 甘油釋放入血，運輸到其他組織器官氧化利用。2. 長鏈脂酰輔酶 A 進入線粒體由 肉堿攜帶，限速酶是肉堿脂酰轉移酶I。3. 脂肪酸生物合成在細胞的胞液中進行，關鍵酶是乙酰 CoA 羧化酶 。4. 脂肪生物合成的供氫體是NADPH + H+，它來源于磷酸戊糖途徑_ 。5. 血脂的運輸形式是脂蛋白，電泳法可將其分為 CM 、 前B-脂蛋白 、-脂蛋白 、a-脂蛋白四種。6. 合成膽固醇的原料是乙酰 CoA ，遞氫體是 NADPH ，限速酶是 HMG-CoA還

39、原酶，膽固醇在體內可轉化為膽汁酸 、類固醇激素、1 , 25- (OH2-D3。7.乙酰 CoA 的去路有經三羧酸循環氧化供能、合成脂肪酸、 合成膽固醇、合成酮體等。8.酮體包括乙酰乙酸、B-羥丁酸 、丙酮。酮體主要在_ 肝臟以乙酰 CoA 為原料合成，并在肝外組織被氧化利用。9.脂蛋白的主要功能是 CM 轉運外源性脂肪 、VLDL 轉運內源性脂肪、LDL 轉運膽固醇 和 HDL 逆轉膽固醇。二、名詞解釋1 必需脂肪酸：機體必需但自身又不能合成或合成量不足、必須靠食物提供的脂肪酸 稱必需脂肪酸，人體必需脂肪酸是一些不飽和脂肪酸，包括亞油酸、亞麻酸和花生四烯酸。2激素敏感性脂肪酶：是指脂肪細胞中

40、的三脂酰甘油脂肪酶。它對多種激素敏感，其 活性受多種激素的調節，胰島素能抑制其活性；胰高血糖素、腎上腺素等能增強其活性。是脂肪動員的限速酶。3.血漿脂蛋白：血漿中脂蛋白與載脂蛋白結合形成的球形復合體，表面為載脂蛋白、 磷脂、膽固醇的親水基團，這些化合物的疏水基團朝向球內，內核為甘油三酯、膽固醇酯等疏水脂質，血漿脂蛋白是血脂在血漿中的存在和運輸形式。4脂肪動員：貯存于脂肪細胞中的甘油三酯在激素敏感脂肪酶的催化下水解并釋放出 脂肪酸，供給全身各組織細胞攝取利用的過程稱為。5.脂酸的3-氧化：脂酰 CoA 在線粒體基質中，被疏松結合在一起的脂酸3-氧化多酶 復合體催化，脂酰基的3碳原子發生氧化，經脫

41、氫、水化、再脫氫、硫解 4 步連續反應，生 成 1 分子乙酰 CoA 和 1分子比原來少 2 個碳原子的脂酰 CoA。6.酮體：酮體包括乙酰乙酸、3-羥丁酸和丙酮，是脂肪酸在肝臟氧化分解的特有產物。7.血脂：血漿中的脂類化合物統稱為血脂包括甘油三酯、膽固醇及其酯、磷脂及自由 脂肪酸。三、問答題1.1 分子 12C 飽和脂肪酸在體內如何氧化成水和 答：12C 脂肪酸氧化分解包括以下幾個階段：CO?計算 ATP 的生成。消耗 2 個高能鍵生成 5X5=25ATP(1) 脂肪酸活化生成脂酰 CoA(2) 脂酰基由肉堿攜帶進入線粒體(3) 通過 5 次-氧化，生成 6 分子乙酰 CoA(4) 經三羧酸

42、循環，乙酰 CoA 氧化成水和 CO 生成 12X6=72ATPATP 生成數合計：25 + 72 2 = 95另外，在肝臟乙酰 CoA 縮合成酮體，然后運至肝外組織，酮體重新轉變為乙酰CoA 經三羧酸循環生成水和 CQ。2 何謂酮體？酮體是如何生成及氧化利用的？答：酮體包括乙酰乙酸、3-羥丁酸和丙酮。脂肪酸在肝外組織生成的乙酰CoA 能徹底氧化成水和 CO,而肝細胞因具有活性較強的合成酮體(ketone body )的酶系，3-氧化生成的乙酰 CoA 大都轉變為乙酰乙酸、3-羥丁酸和丙酮等中間產物，這三種物質統稱為酮體。酮體是在肝細胞內由乙酰 CoA 經 HMG-CoA 專化而來，但肝臟不利

43、用酮體。 在肝外組織酮 體經乙酰乙酸硫激酶或琥珀酰 CoA 轉硫酶催化后轉變成乙酰CoA 并進入三羧酸循環而被氧化利用。3.為什么吃糖多了人體會發胖(寫出主要反應過程)？脂肪酸能轉變成葡萄糖嗎？為什么？答：人吃過多的糖造成體內能量物質過剩，進而合成脂肪儲存故可以發胖，基本過程如下：葡萄糖丙酮酸酰 CoA-合成脂肪酸 脂酰 CoA葡萄糖k磷酸二羥丙酮磷酸甘油脂酰 CoA + 3-磷酸甘油一脂肪(儲存)脂肪分解產生脂肪酸和甘油，脂肪酸不能轉變成葡萄糖，因為脂肪酸氧化產生的乙酰CoA 不能逆轉為丙酮酸，但脂肪分解產生的甘油少量可以通過糖異生而生成葡萄糖。第七章生物氧化一、填空題1.體內 ATP 牛成

44、的方式主要有氧化磷酸化和底物水平磷酸化兩種。2.呼吸鏈上流動的電子載體有CoQ 和 Cyt c 。3. P/O 值是指 每消耗 1mol 氧原子所消耗無機磷酸的摩爾數,NADH 的 P/O 值是3，琥珀酸的 P/0 值是 24.體內呼吸鏈有兩種，它們是 NADH 呼吸鏈和琥珀酸呼吸鏈。5.生物體內的高能磷酸鍵主要有以下幾種類型磷酸酐鍵、混和酐鍵和烯醇磷酸鍵等。二、 名詞解釋1.高能磷酸化合物：生物化學中一般將水解能釋放出20.92kJ/mol 以上自由能的磷酸化合物稱為高能磷酸化合物。2.生物氧化：有機分子如糖、脂肪、蛋白質等在機體細胞內氧化分解，生成二氧化碳 和水并釋放出能量的過程。3.呼吸

45、鏈：在線粒體中，由若干遞氫體或遞電子體按一定順序排列組成的，與細胞呼 吸過程有關的鏈式反應體系稱為呼吸鏈。4.電子傳遞體：在線粒體中傳遞代謝物脫下的氫與電子的酶與輔酶。5.氧化磷酸化：代謝物脫下的2H 經呼吸鏈傳遞，最后與氧結合生成水，此過程中釋放的自由能驅使 ADP 與 Pi 發生磷酸化反應，生成 ATP。6. ATP 循環：ATP 水解生成 ADP 和磷酸并釋放大量自由能。它可以支持機體各種生命活動。機體生命活動所需要能量都和ATP 分解供能有關。當營養物質氧化分解時產生能量可用于 ADP 磷酸化生成 ATP 這樣構成 ATP- ADP 循環。機體 ATP 不斷形成又不斷消耗。7. P/O

46、 比值：每消耗一摩爾氧原子所消耗的無機磷的摩爾數稱為P/O 比值。三、 問答題1.呼吸鏈中各電子傳遞體的排列順序是如何確定的？答：呼吸鏈中各電子傳遞體的排列順序主要是根據它們的氧化還原電勢的測定來確定的，各電子傳遞體的氧化還原電勢由低到高順序排列。另外還可以利用電子傳遞抑制劑來確定它們的順序。當在體系中加入某種電子傳遞抑制劑時，以還原態形式存在的傳遞體則位于該抑制劑作用位點的上游。如果以氧化態形式存在，則該傳遞體位于抑制劑作用位點的下游。 這樣結合應用幾種電子傳遞抑制劑，便可為確定各電子傳遞體的順序。此外還可通過測定細 胞色素的氧化還原光譜來確定其排列順序。第八章氨基酸代謝一、填空題1 人體氨

47、基酸脫氨基作用的最重要方式是聯合脫氨基作用。該方式包括轉氨基作用_ 及氧化脫氨基作用兩種作用，分別由 轉氨酶及谷氨酸脫氫 酶催化。2、 體內重要轉氨酶有 ALT （丙氨酸氨基轉移酶）_ 和 AST （天冬氨酸轉移酶）_，它們的輔酶是磷酸吡哆醛 和 磷酸吡哆胺。3、 氨的來源有氨基酸脫氨生成、由腸管吸收的氨、腎產生的氨。4、 不同a-酮酸的共同代謝去路有：再合成氨基酸、轉變為糖、 脂肪 、氧化產生能量。5、 一碳單位的運載體是FH4。一碳單位的主要生理功能是作為合成嘌呤 及嘧啶核苷酸 的原料。6、 一碳單位包括甲基（-CH）、 亞甲基（=CH）、 次甲基（-CH=） 、_甲酰基（-CHO）、 亞

48、氨甲基（-CH=NH 等 。7、 各種氨基酸主要通過需鈉耗能的主動轉運方式而吸收,也可經丫 -谷氨酰基 循環進行吸收。8、 氨基酸脫氨基作用的產物有氨 、a-酮酸。二、名詞解釋1 轉氨基作用：在轉氨酶的催化下，a-酮酸與a-氨基酸進行氨基的轉移，生成相應的a-酮酸與a-氨基酸的過程。體內的轉氨酶有 ALT 和 AST,其輔酶是磷酸吡哆醛和磷酸吡 哆胺，內含維生素 B6。2 聯合脫氨基作用：轉氨基作用加上氧化脫氨基作用，從而使氨基酸脫去氨基并氧化為a-酮酸的過程，是氨基酸脫氨基作用的一種重要方式，其逆過程也是體內生成非必需氨 基酸的主要途徑。3鳥氨酸循環：即尿素合成過程，體內氨的主要代謝去路是用

49、于合成無毒的尿素。合成尿素的主要器官是肝臟， 但在腎及腦中也可少量合成。過程是氨基甲酰磷酸的合成、瓜氨酸的合成、精氨酸的合成、尿素和鳥氨酸的生成。在胞液和線粒體中進行。4一碳單位：一些氨基酸在代謝過程中，可分解生成含有一個碳原子的有機基團，稱為一碳基團，或一碳單位。包括甲基、亞甲基、次甲基、甲酰基、亞氨甲基等。其載體主要 有四氫葉酸（FH4）和 S-腺苷同型半胱氨酸。5 氧化脫氨基作用：肝、腎、腦等組織的線粒體中廣泛存在著L-谷氨酸脫氫酶，此酶分布廣，活性強，但在心肌和骨骼肌中的活性較弱，是一種不需氧脫氫酶，此酶僅能催化 L-谷氨酸氧化脫氨生成a-酮戊二酸，輔酶是 NAD。是一個脫氫、加水、放

50、出氨的過程。6.氮平衡：體內蛋白質的合成與分解處于動態平衡中，故每日氮的攝入量與排出量也維持著動態平衡，這種動態平衡就稱為氮平衡7.必需氨基酸：是指體內不能合成、必需由食物蛋白提供的氨基酸。主要有8 種，它們是：異亮氨酸、亮氨酸、賴氨酸、甲硫氨酸、苯丙氨酸、蘇氨酸、色氨酸和纈氨酸。體內不能合成，必須由食物蛋白質供給的氨基酸稱為必需氨基酸&氨基酸代謝庫：在血液和組織中分布的氨基酸稱為氨基酸代謝庫。三、問答題1、 氨基酸脫氨基的方式有哪幾種？答：脫氨基作用主要有氧化脫氨基、轉氨基、聯合脫氨基、嘌呤核苷酸循環和非氧化脫氨基作用。轉氨基作用中，在轉氨酶的催化下，a-酮酸與a-氨基酸進行氨基的轉

51、移，生成相應的a-酮酸與a-氨基酸的過程。體內的轉氨酶有 ALT 和 AST,其輔酶是磷酸吡哆醛和 磷酸吡哆胺，內含維生素 B6。氧化脫氨基作用經脫氫、加水、放出氨。酶是谷氨酸脫氫酶，分布廣，活性強，兩種組織活性低（心肌和骨骼肌）。聯合脫氨基作用是轉氨基作用加上氧化脫氨基作用，是氨基酸脫氨基作用的一種重要方式，也是體內生成非必需氨基酸的主要途徑。在心肌和骨骼肌則通過嘌呤核苷酸循環。2.體內氨的來源和去路各有哪些？答：體內氨有三個來源，即各組織器官中氨基酸及胺分解產生的氨、腸道吸收的氨、以及腎小管上皮細胞分泌的氨。正常情況下體內的氨主要在肝中合成尿素而解毒，是氨的主要去路；只有少部分氨在腎以銨鹽

52、形式由尿排出。谷氨酰胺在腎小管上皮細胞中通過谷氨酰胺酶的作用水解成氨和谷氨 酸，前者由尿排出，后者被腎小管上皮細胞重吸收而進一步被利用。氨可通過聯合脫氨基的逆過程，再生成非必需氨基酸。氨還可以通過還原性加氨的方式固定在a-酮戊二酸上而生成谷氨酸； 谷氨酸的氨基又可以通過轉氨基作用，轉移給其他a-酮酸，生成相應的氨基酸，從而合成某些非必需氨基酸。也可以合成嘌呤和嘧啶。3 .尿素生成的基本過程和生理意義各如何？答：尿素在肝中生成，由腎排出。第一，鳥氨酸與氨及二氧化碳結合生成瓜氨酸；第二，瓜氨酸再接受 1 分子氨而生成精氨酸； 第三，精氨酸水解生成尿素， 并重新生成鳥氨酸。 然后，鳥氨酸參與第二輪循

53、環。由此可見，在這個循環過程中，鳥氨酸所起的作用與三羧酸循環中的草酰乙酸所起的作用類似。總的看來，通過鳥氨酸循環，2 分子氨與 1 分子二氧化碳結合生成 1 分子尿素及 1 分子水。尿素是中性、無毒、水溶性很強的物質，由血液運輸至腎，從尿中排出。鳥氨酸通過線粒體內膜上載體的轉運再進入線粒體，并參與瓜氨酸的合成，如此反復，完成鳥氨酸循環。主要的生理意義是把有毒的氨變成無毒的尿素。4簡述生物體內兩種重要轉氨酶及其臨床測定意義答：轉氨酶是催化某一氨基酸的：-氨基轉移到另一種 :-酮酸的酮基上，生成相應的氨基酸；原來的氨基酸則轉變成 +酮酸。轉氨酶的輔酶均為含維生素 B6 的磷酸吡哆醛或磷酸 吡哆胺。

54、測定轉氨酶的意義：轉氨酶為細胞內酶，血清中轉氨酶活性極低， 當病理改變引起細胞膜通透性增高、組織壞死或細胞破裂時，轉氨酶大量釋放，血清轉氨酶活性明顯增高。體內重要的轉氨酶： 谷丙轉氨酶（GPT，又稱 ALT）:肝中含量最豐富，急性肝炎病人血 清 GPT 活性明顯升高。 谷草轉氨酶（GOT，又稱 AST）:心肌含量最豐富，心肌梗死病人 血清 GOT 活性明顯升高。第九章核苷酸代謝一、填空題1.脫氧核苷酸合成時，其脫氧核糖是在二磷酸核酐（NDP 水平生成的。2嘌呤核苷酸分解代謝的特征性終產物是尿酸，嘧啶核苷酸分解的終產物為1 丙氨酸 ：】 氨基異丁酸及_。3.嘌呤核苷酸分解主要在肝 、 小腸 及腎

55、 進行二、名詞解釋1嘌呤核苷酸的從頭合成：用簡單小分子磷酸核糖、氨基酸、一碳單位及CQ 等為原料,經過多步酶促反應，進行嘌呤核苷酸的合成。2.分核苷酸的補救合成：解代謝產生的嘧啶/嘧啶核苷轉變為嘧啶核苷酸的過程稱為補救合成途徑。第十章DNA生物合成一、填空題1.DNA 復制的保真性有賴于以下因素：嚴格的堿基選擇： DNA 聚合酶的校正功能： RNA 引物的作用。2.端粒酶是一種由 RNA 和蛋白質組成的逆轉錄酶,其功能是催化端粒 DNA的合成。該酶以自身的 RNA 為模板，通過逆轉錄酶作用， 延伸端粒內 3/-末端寡聚脫氧核苷酸的片段。3. DNA 損傷的修復方式主要有直接修復、切除修復、重組

56、修復和 SOS 修復四種。4.DNA 生物合成有三種方式 DNA 復制 、DNA 修復合成、逆轉錄合成。5.原核生物每個 DNA 分子有 J個復制起始點，真核生物 DNA 分子有笆個復制起 始點。6拓撲異構酶 I 可使 DNA 雙鏈_1_條鏈切斷，松開雙螺旋后再將DNA 鏈連接起來，從而避免出現鏈的纏繞，不需 消耗 ATP。二、名詞解釋1.DNA 半保留復制：DNAM制時親代雙鏈 DNA 解開，各以每股單鏈為模板，利用 4dNTR 經堿基互補配對，合成新的互補鏈。 生成的兩個 DNA 分子中各有一股鏈來自親代分子， 另一 股為合成新鏈。2.連續復制：DNA 復制時，新鏈延伸的方向為5/宀 3/

57、,前導鏈的合成與復制叉行進方向一致，是連續合成；隨從鏈合成與復制叉行進方向相反，先合成 DNA 單鏈片段，然后彼此連接成長鏈，此鏈為不連續合成。3.引發體：引物酶合成 RNA 引物的過程中，首先在復制起始點由許多蛋白質因子如PriA、B、C DnaB C T 等與引物酶結合裝配成復合物，即引發體，進而催化RNA 引物的合成。4.岡崎片段：隨從鏈不連續合成的結果，生成許多帶有RNA 引物的 DNA 片段，此種合成方式由日本學者岡崎首先發現，故將該種片段稱為岡崎片段。5.復制的保真性：也稱復制忠實性，是指DNA 復制過程中合成新鏈的堿基序列與模板鏈具有高度互補性，使子代 DNA 分子結構與親代完全

58、相同，從而使親代DNA的遺傳信息真實 無誤地傳遞到子代 DNA 分子中。6.端粒酶： 由 RNA 和蛋白質組成的逆轉錄酶，能在沒有DNA 模板情況下，以自身 RNA為模板，通過逆轉錄作用，延伸線性DNA 的 3 /-末端的寡聚脫氧核苷酸片段，催化端粒DNA的合成，保證染色體復制的完整性。7. 重組修復：當 DNA 損傷較嚴重時，來不及修復完善就進行復制，損傷部位無模板指導，復制的子鏈會有缺口。此時重組蛋白質RecA 的核酸酶活性將另一股正常母鏈與缺口部交換，填補缺口；被交換移去的母鏈相應片段則可以互補鏈為模板指導合成，填補缺口。8. 前導鏈：DNA 復制時，雙鏈解開，其中一股新鏈的合成依5/宀

59、 3/方向延伸，與復制叉行進方向一致，是連續合成的，此鏈稱為前導鏈。9. DNA 的損傷：由自發的或環境的因素引起DNA 一級結構的任何異常的改變稱為DNA的損傷，也稱為突變。聚合成 DNA 分子。催化此反應的酶稱為逆轉錄酶11.復制子和多復制子：細胞中 DNA 復制時每個復制起點到終點間的復制子，每個復制子在一個細胞分裂周期中必須啟動而且只能啟動一次, 多復制子。三、問答題1.試述參與 DNA 復制的過程及其重要酶類的主要功能。答：復制的起始：解旋解鏈，形成復制叉：由拓撲異構酶和解鏈酶作用，使DNA 的超螺旋及雙螺旋結構解開，形成兩條單鏈 DNA 單鏈 DNA 結合蛋白（SSB 結合在單鏈

60、DNA 上, 形成復制叉；在引物酶的催化下，以 DNA 鏈為模板，合成一段短的 RNA 引物。復制的延長：聚合子代 DNA 由 DNA 聚合酶催化，以親代 DNA 鏈為模板，從 5宀 3方 向聚合子代 DNA 鏈。引發體移動：弓 I 發體向前移動，解開新的局部雙螺旋，形成新的復制叉，隨從鏈重新合成 RNA 引物，繼續進行鏈的延長。復制的終止：去除引物，填補缺口：RNA 引物被水解，缺口由 DNA 鏈填補，直到剩下最后一個磷酸酯鍵的缺口。連接岡崎片段：在 DNA 連接酶的催化下，將岡崎片段連接起來， 形成完整的 DNA 長鏈。10.逆轉錄和逆轉錄酶：逆轉錄是依賴RNA 的 DNA 合成作用，即以RNA 為模板由 dN