1、 糖類化學第一章糖類化學第一章 是一類多羥基醛、多羥基酮或是它們的縮聚物或衍生物。糖類是生物界三大基礎糖的概念：；5080 是自然界中最豐富的有機物質。物質之一， 糖類主要存在于植物界，占植物干重的以下，但卻是動物體賴以取得生命運動所需動物體中的含量雖然不多，僅占動物干重的 2 70能量的主要來源。在人類膳食中，來自糖類的能量占 60 合成糖類的途徑：植物的光合作用；細菌的光合作用；細菌的化能合成作用作為能源、作為碳源、作為結構性物質、細胞識別、免疫活性和信息傳遞重要糖類的功能： 參與者 2-10 個單糖分子） 、多糖（高分子）糖的分類：單糖（不能再水解的糖） 、寡糖（水解成型。開鏈式結構和環

2、狀型（天然）和 L 葡萄糖：具有五個羥基和一個醛基的乙醛糖。分為D 結構（醇與醛反應生成半縮醛） D 型；基團異側 型，基團同側 型；基團在左 L 型，基團在右 變旋現象：葡萄糖在溶液中開鏈式與環式結構，兩者互變，有變旋現象。 -D- 葡萄糖 D-葡萄糖 -D-葡萄糖 單糖的理化性質： 物理性質： 溶解度：易溶于水，在熱水中溶解度更大，單糖不溶于乙醚、丙酮等有機溶劑。 蔗糖果糖葡萄糖乳糖。甜度：相對甜度 /Lc = 旋光性：一切單糖都具有不對稱碳原子，所以一切單糖都具有旋光性。 化學性質： 氧化反應：還原糖能被弱氧化劑班氏試劑氧化生成磚紅色沉淀；醛糖可以使溴水褪色，酮 糖不行。 山梨醇。H2D

3、-葡萄糖在 Na-Hg 和條件下還原成 D-還原反應： 葡萄糖。異構化反應（與堿的作用）：D-果糖在稀堿作用下生成 D-甘露糖和 D- 6-成脂反應：環狀葡萄糖在磷酸作用下可酯化生成 1-磷酸葡萄糖或磷酸葡萄糖。成苷反應（半縮醛羥基與醇、酚羥基脫水成苷）：環狀葡萄糖在甲醇作用下可生成甲基葡 萄糖苷。 與強酸共熱生成糠醛 ）與強酸共熱生成糠醛糖的定性測定方法：單糖的理化性質（6 糠醛或羥甲基糠醛能與酚類物質作用產生各種有色物質，可用作糖的定性測定。 顏色反應（與班氏試劑反應生成磚紅色沉淀） 重要的單糖：D-葡萄糖、果糖、半乳糖、核糖與脫氧核糖。 偏左方、核糖盡右 42 脫氧。葡糖口口訣：訣：3

4、左有一羥、似葡 2 酮是果糖、半乳 3，麥芽糖（有還原性，分子中存在全縮醛羥基；分解成二葡糖） 、乳糖（有還原性，能寡糖： +果糖） 。葡糖） 、蔗糖（非還原糖，分解成葡糖被班氏試劑氧化；分解成半乳糖+ 淀粉（分直鏈淀粉和支鏈淀粉；無還原性；水解成葡糖；與碘產生藍色） 、糖原。多糖：美拉德反應等式（重點）：單糖分子中（羰基）與氨基酸（氨基）發生反應，生成各種揮發這是在食品科學中應用極為廣泛的性和非揮發性的化合物，同時也生成一些褐色的多聚體，美拉德反應。 糖酵解（重點，1010 步反應）：是指在細胞液中酶將葡萄糖降解成丙酮酸并伴隨著 ATP 生成的過程。在此過程中，六碳的葡萄糖分子經過十多步酶催

5、化反應，分裂為兩分子三碳的丙酮酸，同時使兩分子 ADP 與 Pi 合成兩分子 ATP。糖酵解途徑又稱己糖二磷酸酯途徑（EMP 途徑） 。 相關酶：己糖激酶、葡萄糖激酶、磷酸己糖異構酶、醛縮酶、烯醇化酶、丙酮酸激酶。 糖異生是指生物體將多種非糖物質轉變成葡萄糖或糖原的過程。糖異糖異生（重點）途徑：，他們有相同的酶催化，但異生過程基本上是糖酵解的逆過程生部位是肝臟，其次是腎臟。 是糖酵解中有三步反應是不可逆反應，在糖異生時必須消耗更多能量繞過這三步反應。二磷酸酶、丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧基激相關酶：葡萄糖-6-磷酸酶、果糖 1,6- 酶。糖原合成是在糖原合酶的催化下活化形式的葡萄糖與引物分

6、子合成糖原。糖原合成的特點：，糖原合成酶催化的糖原合成反應不能從頭開 UTP 特點是在細胞質中進行，需要消耗ATP 和 4-多聚葡萄糖）作為引物。始合成第一個糖分子，需要至少含有 4 個葡萄糖殘基（-1，又和草酰乙酸縮合生成含三個羧基的檸檬酸，反復進行脫氫脫羧，三羧酸循環：指乙酰 CoA 分布在線生成草酰乙酸的重復循環過程。三羧酸循環是需氧生物體內普遍存在的代謝途徑， 。因為在這幾個循環中幾個主要的中間代謝產物都是含有三個羧基的有機酸，所以叫做粒體。三羧酸循環是三大營養素（糖類、循環檸檬酸循環、TCA 循環、Krebs 三羧酸循環。又稱 脂質、氨基酸）的最終代謝通路，又是三者聯系的樞紐。A 三

7、羧酸循環是由一系列酶促反應構成的循環反應系統，在該反應過程中，首先由乙酰輔酶次 4）縮合生成含有 3 個羧基的檸檬酸（C6） ，經過（乙酰 CoA，C2）與草酰乙酸（OAA，C4+，并且重 1 次底物水平磷酸化，最終生成 2 分子脫氫（3 分子NADH+HCO 和 1 分子 FADH） ，22 新生成草酰乙酸的循環反應過程。 丙酮酸進入線粒體，氧化脫羧為乙酰 CoA；次三羧酸循環的要點：一次三羧酸循環，消耗一分子乙酰 CoA（一分子丙酮酸） ，經過 4+，一分 CO21 分子 FADH,三分子NADH+H 分子，1 脫氫，2 次脫羧，次底物水平磷酸化，生成22酮戊二酸脫氫酶復合體、異檸檬酸脫氫

8、酶。整個過；關鍵酶有：檸檬酸合酶、-子 GTP 程為不可逆反應。 三羧酸循環中間產物：起催化劑作用 乙酰草酸必須不斷被更新補充。 第二章 脂類與生物膜 脂的分類：簡單脂：脂肪酸與醇形成的酯，通常根據醇的性質，簡單脂又可以分為脂肪和蠟；脂肪就是脂肪酸與甘油形成的酯。室溫下液態的脂肪稱為油，固態稱為脂。蠟是脂肪酸與長鏈或環 狀非甘油醇所形成的酯。 復合脂：復合酯分子中除了脂肪酸與醇外，還有其他物質。如甘油磷脂類。 萜類和類固醇及其衍生物 衍生脂：指上述脂類物質的水解產物及其氧化產物。乙酰 CoA。 結合脂類：脂分別與糖或蛋白質結合形成的糖脂和脂蛋白。 脂肪酸的命名：號碳，依次編號。不飽和鍵位系統命

9、名法：碳原子從羧基官能團開始計數，羧基碳原子為 1 置用表示。位碳原子之間有一 91018 個碳原子，一個不飽和鍵，在第如油酸（181，9 順）表示含個不飽和鍵，個碳原子，3，15） ，表示含 18 個順式雙鍵；如 亞麻酸（183，9，12 。15、12、雙鍵位置按碳原子編號依次為 9脂肪酸的碳原子從離羧基最遠的碳碳原子，命名法：最遠端的甲基碳也叫作 -歐米伽（） 3。不飽和鍵用，-原子即遠端甲基碳原子 開始計數，按字母編號依次為 -1，-2-來表示。 如油酸（181，-9） ，表示含 18 個碳原子，1 個不飽和鍵，第一個雙鍵從甲基端數起，在第 9 碳與第 10 碳之間；如亞麻酸（183，-

10、3） ，表示含 18 個碳原子，3 個不飽和鍵，第一個雙鍵從甲基端數起，在第 3 碳與第 4 碳之間。 生物膜特點： 不對稱性：膜蛋白分布不對稱性，膜脂分布的不對稱性。 流動性 流動鑲嵌 選擇透過性 指人體不可缺少，而自身又不能合成，必須食物供給的脂肪酸。必需脂肪酸：必需脂肪酸： 種類：亞油酸和亞麻酸。作用：是磷脂的重要組成部分；是一些激素的前體；與膽固醇代謝有關；參與動物 精子形成；維持正常視覺功能；保護皮膚免受紫外線損傷。 脂類的營養作用：（非營養：供給和儲存能量、構成生物膜、供給必需脂肪酸、促進脂溶性維生素吸收 保溫緩沖保護）合成部位為脂肪酸的從頭合成：脂肪酸從頭合成是指用簡單的前體物質

11、合成脂肪酸大分子。 （酰基載體蛋白） 、電子供體（乙酰 CoA） 、運載基體為 ACP 細胞質、運載系統是乙酰輔酶 A 參加反應。總反應為：（還原型輔酶 II） 、有 CO2 為 NADPH+ O 軟脂酸 + 7ADP + 7Pi + 14NADP+ 8CoA + 6H8 乙酰 CoA + 7ATP + 14NADPH- 22 38KJ38KJ 脂肪在體內徹底氧化供能約脂肪在體內徹底氧化供能約脂肪酸的分解代謝（計算重要）：1g 脂肪酸的分解代謝- 氧化和 -氧化等幾條不同途徑，其中 -氧化、- 生物體內脂肪酸的氧化分解主要有 氧化途徑最為重要和普遍。 -氧化學說脂肪酸的 和原來碳原子開始，碳鏈

12、逐次斷裂，每次產生一個乙酰CoA-氧化是從脂肪酸的羧基端 - C 的脂肪酸鏈。少 2 個 發生部位： 肝、肌肉最活躍。織：除腦組織外，大多數組織均可進行，其中組 亞細胞：線粒體 氧化的要點-飽和脂肪酸 ：CoA 分子的兩個高能磷酸鍵，其活化的脂酰個ATP脂肪酸僅需一次活化，其代價是消耗 1 合成酶在線粒體外。 CoA 需經肉堿攜帶，在肉堿轉移酶催化下進入線粒體氧化。在線粒體外活化的長鏈脂酰-氧化的酶都是線粒體酶。所有脂肪酸 -氧化包括脫氫、水化、脫氫、硫解 4 個重復步驟，生成 1 分子乙酰 CoA 和比原來少兩個碳原子的脂酰 CoA。 能量計算： 不飽和脂肪酸的 -氧化：以 C10 之間，

13、生物體內的不飽和脂肪酸的雙鍵都是順式構型，第一個雙鍵都在 C9 和 1 個。后每隔 3 個碳原子出現 不飽和脂肪酸的氧化與飽和脂肪酸基本相同，只是某些步驟還需一些異構酶的參與。 CoA。奇數碳脂肪酸的 -氧化：大多數脂肪酸含偶數碳原子，通過?-氧化可全部轉變成乙酰 CoA。但一些植物和海洋生物能合成奇數碳脂肪酸，它們在最后一輪?-氧化作用后，產生丙酰在植物種子和葉子以及動物的腦和肝細胞中發現了脂年，Stumpf . 脂肪酸的 -氧化;1956 氧化作用。肪酸的 -，生成縮短了一個碳原 CO2 在酶的催化下，在脂肪酸的?-碳原子上發生氧化作用，分解出 -氧化。子的脂肪酸，稱為脂肪酸的? 甘油的代

14、謝：甘油的代謝：脂肪細胞中沒有甘油激酶，只有通過血液運至肝臟，甘油才能被磷酸化和氧化為磷酸二羥 酮。 甘油三酯的水解：儲存在脂肪細胞中的脂肪，被脂肪酶逐步水解為脂肪酸及甘油，并釋放入血液以供其它? 組織氧化利用的過程稱為脂肪的動員。 第三章 蛋白質 蛋白質的理化性質：蛋白質的理化性質：氨基酸通過肽鍵構成的高分子化合物，在蛋白質分子中存在著氨基兩性：蛋白質是由 - 和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白質也是兩性物質。氨基最后得到多種 -水解反應：蛋白質在酸、堿或酶的作用下發生水解反應，經過多肽， 酸。 膠體性質：蛋白質溶液具有膠體性質，可發生丁達爾效應、布朗運動。 沉淀反應：加入高濃度的中性鹽、有機溶

15、劑、重金屬、生物堿或酸類、或熱變性導致沉淀蛋白質會發生性質上的改變而變性，紫外線等作作用下，酸、堿、重金屬鹽、在熱、變性： 不可逆。 顏色反應：可與雙縮脲形成紫色絡合物。 顏色反應（雙縮脲、茚三酮） 。蛋白質定性測定： 等電點鹽析方法：因為蛋白質在溶液中帶有電荷，所以帶有相同電荷的蛋白質之間互相排斥，不等電點沉淀：等電點沉淀：下，蛋白質不帶電 pH 會凝聚或絮凝，因此可以穩定存在。而每種蛋白質都有等電點，在此荷，因此破壞了蛋白質溶液原有的互斥穩定狀態，故此時蛋白質溶解度最低，出現沉淀。等 PPTP30. 電點計算考，推導：解釋：鹽在水中的溶解度高于蛋白質，因此有大量鹽在水中時，蛋白質被擠出來而

16、鹽析鹽析不再溶解，形成沉淀。解釋：蛋白質空間結構中有疏水基團和親水基團，在水中溶解時多數是親水基團在結構外圍，加入硫酸銨等物質后，蛋白質結構發生變化，疏水基團暴露在外 面，因而不溶于水沉淀下來。含蛋白質的溶液加入飽和硫酸銨，離心，得到的沉淀物為蛋白質。之后使用透析鹽析方法：鹽析方法：使蛋白質和鹽分離。 等電點：當蛋白質或氨基酸在某一 pH 值時，氨基酸所帶正電荷和負電荷相等，凈電荷為零，此時的 pH 值稱為蛋白質或氨基酸的等電點，用 pl 表示。在堿性介質中，蛋白質成酸性解離；在酸性介質中，蛋白質成堿性解離。當蛋白質處于等電點時，蛋白質分子的粘度、滲透壓、導電能力和膨脹性最小。 蛋白質不沉淀的

17、原因：蛋白質不沉淀的原因：蛋白質的親水膠體溶液是相當穩定的，一方面由于蛋白質表面的親水基團會吸引它周圍的水分子，使水分子定向排列在它的周圍，形成“水化層” 。另一方面由于蛋白質在非等電點時帶有同種電荷，同種電荷相斥，也使蛋白質分子保持一定的距離而不 會聚合。當蛋白質受熱或其他處理時，它的物理和化學性質會發生變化，這個過程稱蛋白質的變性：蛋白質的變性：為變性作用。從分子結構看，變性作用是蛋白質分子多肽鏈特有的規則排列發生了變化，稱 為較混亂的排列。變性僅涉及二三四級結構變化，不包括蛋白質分解。導致變性的因素：熱致變性、酸和堿的作用、重金屬鹽、其他化學試劑（破壞憎水 鍵） 、酶、超聲波。多亞基蛋白

18、質中的一個亞基空間結構的改變會引起其他亞基空間結構的蛋白質的變構效應：改變，從而使蛋白質功能和性質發生一定改變，這種現象叫蛋白質的變構效應。瘋牛病是由 ）引起的一組人和動物神經退行病變。朊病毒蛋白（PrP 變構劑是具有變構效應的酶，作用機理是與調節亞基或調節部位結合（結合變構劑的作變構劑的作用：用：于蛋白質活性部位以外的其他部位） ，引起蛋白質分子的構象變化，從而導致蛋白質活性改 變。當變性條件不劇烈，蛋白質內部結構變化不大時，除去變性因素，在適當條蛋白質的復性：蛋白質的復性： 件下蛋白質可恢復其原有構象和生物活性，這種現象叫做蛋白質的復性。維持蛋白質結構的作用力：維持一級結構：肽鍵、二硫鍵；

19、維持二級結構：氫鍵；維持三級 結構：疏水作用、離子鍵、氫鍵和范德華力；維持四級結構：疏水作用、離子鍵和氫鍵。 核酸第四章；核苷酸的組成：核苷酸由核苷和磷酸組 PO 核苷酸的化學組成：基本組成元素：C、H、 、N、 ） ，戊糖分為核糖和脫氧 C,TU 成，核苷由堿基和戊糖組成，堿基分為嘌呤（A,G）和嘧啶（ 核糖。脫氧核糖和核糖比，就是二號碳去掉一個羥基。 分子結構的作用力：氫鍵維持橫向穩定性，堿基堆積力維持縱向穩定性維持DNA 三鍵。DNA 堿基組成規律：A=TU ; C=G ; AT 雙鍵，CG 為白色粉末狀固體。都微溶于水，不溶 RNA 核酸的理化性質：核酸的理化性質：DNA 為白色纖維狀

20、固體，粘度底，但是 DNA 于乙醇乙醚和氯仿等有機溶劑（在乙醇中沉淀核酸） 。粘度很高，RNA 等電點。穩變性后粘度均降低。核酸具有兩性性質，存在等電點pl，DNA 等電點，RNA 是減色的，定性：核酸的結構相當穩定。變性。復性。減色性：dsDNA 相對于 ssDNA 而 ssDNA 相對于 dsDNA 是增色的。核酸的變性是指在一些理化學因素作用下，核酸中氫鍵斷裂，雙螺旋解開，變成無規變性： 則線團的現象。過量酸，堿，加熱，變性試劑如尿素、酰胺以及某些有機溶劑如乙醇、丙酮等。變性方法：變性方法： 增高，粘度下降，生物活性喪失。變性的本質是雙鏈間氫鍵的斷裂。OD 變性后260Optical D

21、ensity, Absorbance 處的吸光率 OD 、A260 均代表溶液在波長 260nm260這一現象稱為復性。在適當的條件下，變性核酸兩條互補鏈可恢復天然的雙螺旋構象，復性： DNA 經緩慢冷卻后即可復性，這一過程叫做退火。熱變性的 影響核酸復性的因素：影響核酸復性的因素：濃度、介質離子強度和信息含量。 ，稀有堿基較多，穩定性較差，易水解。多為單UG、 、C、RNA 的結構：的結構：RNA 堿基組成是 A 鏈結構，少數局部形成螺旋。分子較小。 等。rRNA、 、病毒 RNARNA 分類：分類：主要分為 mRNA、tRNA末端有一個多聚腺苷酸（polyA3）結構，稱為多聚 mRNAmR

22、NAmRNA 結構特點：結構特點：大多數真核的 A 尾。大多數真核 mRNA 的 5末端均在轉錄后加上一個 7-甲基鳥苷，形成帽子結構。 真核真核 mRNAmRNA 與原核 mRNAmRNA 結構區別：結構區別： 原核 mRNA 常以多順反子的形式存在；真核 mRNA 一般以單順反子的形式存在。 原核生物 mRNA 的轉錄和翻譯是偶聯（同時進行）的；真核生物 mRNA 轉錄和翻譯不同步進行。 （轉錄之后需要經過加工之后才進行翻譯） 半壽期較長，有的可達數日。mRNA 半壽期很短，一般為幾分鐘；真核生物mRNA原核生物 尾。端多聚 AmRNA原核生物沒有 5端帽子結構和 3 用以決抄錄并傳送至核

23、糖體，所攜帶的遺傳信息，按堿基互補配對原則，mRNAmRNA 功能：把 DNA 定其合成蛋白質的氨基酸排列順序。 酶第五章 酶：酶是由活細胞產生的以蛋白質為主要成分的生物催化劑。 酶活性酶活性：酶催化化學反應的能力。 酶的分類：單體酶、寡聚酶、多酶體系。 高效性、專一性、易失活。酶的特性：是指酶分子中與底物結合并起催化反應的空間酶的活性中心：酶的活性中心：酶的活性中心也稱活性部位， 部位。 Km 值等于酶促反應速度為最大反應速度一半時第五的濃度。米氏方程和米氏常數：米氏方程和米氏常數：底物復合物可逆性結合，使酶的活性降低或喪抑制劑以非共價鍵與酶或酶-酶的可逆抑制： 失；抑制劑可用透析、超濾等方法除去。 可逆抑制劑的類型： 競爭性抑制：競爭性抑制劑與底物結構極為相似，和底物競相與酶結合，當抑制劑與酶 ? 結合后，妨礙底物與酶的結合，減少酶作用機會，從而降低酶活力。 （丙二酸）特點：競爭性抑制劑結構與底物十分相似，二者競爭結合部位。可以通過增加底物 濃度來消除。非競爭性抑制：抑制劑結合于活性中心以外，使