糖的概念及其分類糖類的元素組成、化學本質及生物學作用旋光異構單糖、二糖、寡糖和多糖的結構和性質糖聚合物及其代表和它們的生物學功能糖蛋白的生物活性糖的鑒定原理糖苷、糖苷鍵、氨基糖、肽聚糖、脂多糖、糖蛋白、蛋白聚糖、凝集素二、基本問題同一種單糖的α型和β型是對映體。由于酮類無還原性所以酮糖亦無還原性。果糖是左旋的，因此它屬于構型。糖原、淀粉和纖維素分子中都有一個還原端所以它們都有還原性。從熱力學上講葡萄糖的船式構象比椅式構象更穩定。一切有旋光性的糖都有變旋現象。α淀粉酶和β淀粉酶的區別在于α淀粉酶水解α糖苷鍵，β淀粉酶水解β糖苷鍵糖對于生物體來說所起的作用就是作為能量物質和結構物質。天然葡萄糖只能以一種構型存在，因此也只有一種旋光度。構成淀粉纖維素和半纖維素的基本單位都是葡萄糖蔗糖是由一分子和一分子組成它們之間通過糖苷鍵相連。糖苷是指糖的和醇、酚等化合物失水而形成的縮醛或縮酮等形式的化合物。糖原和支鏈淀粉結構上很相似都由許多組成它們之間通過和兩直鏈淀粉遇碘呈色，支鏈淀粉遇碘呈色，糖原遇碘呈、糖蛋白中糖鏈的主要作用是。、單糖的構型只與有關，而單糖旋光的方向和程度則由、葡萄糖上的醛基被還原后生成，可引起人類的糖蛋白中糖肽鍵是指糖與蛋白質的結合，糖肽鍵是指糖與蛋白質的三、選擇題自然界通過光合作用生成大量的植物干物質，其中含量最高的是凝集素是一類蛋白質它們能專一地識別某個氨基酸殘基或特定肽段序列某個糖基或特定寡糖鏈某個核糖核苷酸或特定寡核糖核苷酸序列某個脫氧核糖核苷酸或特定寡脫氧核糖核苷酸序列蔗糖與麥芽糖的區別在于麥芽糖是單糖蔗糖是單糖蔗糖含果糖麥芽糖含果糖生物體內脂質的分類，其代表脂及特性生物膜的化學組成和結構“流體鑲嵌模型”的要點基本概念甘油三酯、皂化作用、碘值、鞘脂、鞘磷脂、卵磷脂、腦磷脂、脂質體、生物膜、內在膜蛋胞吞作用一、判斷題自然界中常見的不飽和脂酸多具有反式結構。磷脂是中性脂。磷脂和糖脂都屬于兩親化合物植物油的必需脂酸含量豐富，所以植物油比動物油營養價值高。人類的必需脂肪酸是十六碳的各級不飽和脂肪酸膜的脂質由甘油脂類和鞘脂類兩大類脂質所組成人體的增加對于防止動脈粥樣硬化有一定的作用磷脂水溶液經超聲波處理后可以生成脂質體。除了膜脂脂肪酰鏈的長度外，影響膜脂流動性的主要因素是。磷脂酶水解磷脂生成磷脂酸。膽固醇是生物膜的主要成分，可調節生物膜的流動性心堿脂是一種在中性下帶正電荷的磷脂生物膜上有許多膜固有蛋白，他們的跨膜肽段大多呈α螺旋結構層的磷脂組成是基本一致的作為膜脂的鞘糖脂的功能主要與能量代謝有關生物膜中脂質的流動性受膽固醇含量的影響磷脂的代謝轉化主要是與三酯酰甘油的合成和利用有關生物膜的基本結構是脂雙層其中的二個單層的脂質組成大體上是相同的酶在水解一分子時使個由細胞外進入細胞內細胞內達到細胞外脂質體不是一種細胞器生物膜是離子與極性分子的通透屏障，但水分子是例外磷脂酰膽堿卵磷脂分子中生物膜內的蛋白質朝向分子內側。為親水端，氨基酸植物油在常溫下一般為液態，這是因為它們含有大量的的緣故。內質網分為兩種類型，一種是粗糙型內質網，為的場所；另一種為光滑型內質網，與和合成關系密切。脂類是由和等所組成的酯類及其衍生物。甘油三酯是由一分子甘油與三分子脂酸所組成的酯任何一個甘油三酯分子總是包含三個相同的脂酰基甘油三酯可以制造肥皂甘油三酯在氯仿中是可溶的脂肪的堿水解稱為生物膜的厚度在①左右；②左右；③左右；④左右。膜固有蛋白與膜質的相互作用主要通過：①離子鍵；②疏水鍵；③氫鍵；④生物膜的基本結構是：①磷脂雙層兩側各附著不同蛋白質；②磷脂形成片層結構，蛋白質位于各個片層之間；③蛋白質為骨架，二層磷脂分別附著于蛋白質的兩側；④磷脂雙層為骨架，蛋白質附著于表面或插入磷脂雙層中。、氫鍵、范德華力和離子鍵、范德華力、離子鍵和疏水相互作用作用于卵磷脂的產物、磷脂酶作用于磷脂的產物、磷脂酶作用于卵磷脂的產物、磷脂酶作用于磷脂的產物動物細胞質中游離的濃度大約是細胞外的類二十碳烷的主要前體是前列腺素亞油酸花生四烯酸棕櫚酸下述化合物中不屬于膽固醇衍生物的是雌性激素膽酸黃體酮前列腺素正常細胞質膜上磷脂酰絲氨酸的分布已知細胞質膜中脂分子組成的復雜性遠遠超過它們作為單純的生物或物理屏障所需的程度你認為這有什么生物學意義?蛋白質的結構（一級、二級、高級結構的概念及形式）?蛋白質一級結構測定的一般步驟?蛋白質的理化性質及分離純化和純度鑒定的方法?蛋白質結構與功能的關系?基本概念、蛋白質一級結構及功能胰蛋白酶等；分解代謝：氧化脫氨，聯合脫氨，氨的轉運，尿素循環，氨基酸衍生物的生理功能，氨基酸代謝缺陷癥，生糖氨基酸，生酮氨基酸；合成代謝：氨基酸合成途徑，重要氨基酸衍生物的生物合成，谷胱甘肽的生理功能，生()蛋白質一級結構及功能實例：凝血酶、鐮刀性貧血癥、胰島素，可變氨基酸、不變、蛋白質二級結構及功能()蛋白質二級結構：二面角、肽平面；()蛋白質二級結構的研究方法；()蛋白質二級結構及功能實例：朊蛋白。蛋白質三級結構及功能()蛋白質的三級結構：穩定鍵；()蛋白質的變性、特點及本質、化學性質變化；()蛋白質的變性與復性：包涵體復性；()蛋白質三級結構及功能實例：肌紅蛋白；股右手超螺旋、主要氨基酸、穩定鍵。、蛋白質四級結構及功能()蛋白質的四級結構：寡聚蛋白、蛋白聚體、穩定鍵；()別構效應：別構劑，協同效應、正協同效應、負協同效應；()蛋白質四級結構及功能實例：血紅蛋白，血紅蛋白氧和作用(、蛋白質的分離純化、定性、定量分析()蛋白質的膠體性質：()蛋白質的分離純化：初分離：沉淀、超濾（透析）()蛋白質的呈色反應；()蛋白質沉降：沉降系數；()蛋白質的檢測定量檢測：定定性檢測：活性檢測：酶活，體外活性（培養實驗，酶聯免疫分析體內活加保護劑后動干，低溫保存。一、判斷題似，因此這兩種蛋白的氧結合曲線也是十分相似的。二硫鍵既可用氧化劑，也可用還原劑進行斷裂。所有α氨基酸中的α碳原子都是一個不對稱的碳原子。蛋白質的四級結構可以定義為一些特定的三級結構的肽鏈通過共價鍵形成的大分子體兩個或幾個二級結構單元被連接多肽連接在一起，組成有特殊的幾何排列的局部空間結一個化合物如果能和茚三酮反應生成紫色，說明這個化合物是氨基酸、肽和蛋白質。雖然在非哺乳動物中出現自由的氨基酸和由氨基酸構成的多肽。但在哺乳動物中最近顯示也含有某些自由的氨基酸。雙縮脲反應是肽和蛋白質特有的反應，所以二肽也有雙縮脲反應。測定變構酶的分子量可以用十二烷基硫酸鈉聚丙烯酰胺凝膠電泳。胰蛋白酶只斷裂賴氨酸或精氨酸的羧基參與形成的肽鍵。蛋白質中的α—螺旋幾乎全都是左手的。三個字母代表的氨基酸是谷氨酰胺自然界中的蛋白質和多肽物質均由型氨基酸被洗脫下來的氨基酸是。天然蛋白質中只含種型氨基酸和無型之分的甘氨酸這種氨基酸的殘基膠原蛋白質由三條左旋螺旋形成的右懸螺旋，其螺旋周期為。有機溶劑沉淀蛋白質時，介電常數的增加使離子間的靜電作用的減弱而致。蛋白質變性主要由于氫鍵的破壞這一概念是由提出來的。條件下，蛋白質與充分結合后平均每個氨基酸所帶電荷約為個負電荷。構成蛋白質的種氨基酸都會有不對稱碳原子。多肽鏈的共價主鏈形式可以是雙鏈或單鏈，，苯丙氨酸是人體必需氨基酸蛋白質中的α螺旋都是右手螺旋，因為右手螺旋比較穩定。賴氨酸、精氨酸和組氨酸都是堿性氨基酸，在時攜帶正電荷。煮熟的雞蛋易于消化是由于其蛋白質的變性。一個氨基酸殘基就是一個肽單位。亮氨酸的疏水性比纈氨酸強。“必需氨基酸”是指合成蛋白質必不可少的一些氨基酸。維系蛋白質三級結構最重要的作用力是氫鍵。蛋白質中的α—螺旋幾乎全都是左手的。蛋白質的定義為以肽鍵相連的型氨基酸的高分子聚合物。條件下，蛋白質與充分結合后平均每個氨基酸所帶電荷約為個負電荷。蛋白質變性主要由于氫鍵的破環這一概念是由提出來的。絲酪絲甲硫谷組苯丙賴色甘十肽經胰蛋白酶部分水解后，溶液中將有兩種肽段存在蛋白質可解離的基團都來自其側鏈上的基團蛋白質的等電點和它所含的酸性氨基酸殘基和堿性氨基酸殘基的數目比例有關今有四種蛋白質，其分子體積由大到小的順序是在凝膠過濾柱層析過程中，最先洗脫出來的蛋白質一般應該是蛋白質溶液出現沉淀與蛋白質變性存在必然的關系。二、填空題是側鏈則帶部分正電荷。脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應產生色的物質，而其它氨基酸與茚三酮反應產生通常可用紫外分光光度法測定蛋白質的含量，這是因為蛋白質分子中的、和三種氨基酸的共軛雙鍵有紫外吸收能力。年提出了固相合成肽的方法，因而獲得年諾貝爾化學獎。常用的拆開蛋白質分子中二硫鍵的方法有法，常用的試劑為。法，常用的試劑為。一般來說，球狀蛋白質的性氨基酸側鏈位于分子內部，性氨基酸側鏈位于分子表面。實驗室中常用的測定相對分子質量的方法有、和等。羧肽酶不能水解端是殘基、殘基和殘基的肽鍵。確定蛋白質中二硫鍵的位置，一般先采用，然后用技術分離水解后的混合免疫球蛋白分子是由條一樣的輕鏈和一樣的重鏈組成，它們之間共有對二硫鍵來維持整個分子結構。穩定原膠原的三股螺旋力的有和此外，其氨基酸三聯體的每第三個位置原膠原蛋白分子的二級結構是一種三股螺旋，這是一種結構，其中每一股又是一已知三種超二級結構的基本組合形式。印跡法的原理是用鑒定蛋白質的一種方法。根據等電點的不同進行的蛋白質分離的電泳法是。))形成球蛋白的作用力按其重要程度依次為、、(尿素是一種蛋白質變性劑，其主要作用是其作用機制為。肽鍵平面上共有個原子，最初認識這種平面結肌紅蛋白分子中的輔基含有——離子（金屬在正常狀態下，該離子的化合價為——三、選擇題測定小肽氨基酸順序的最好方法是氨肽酶法苯異硫氰酸法法某蛋白質的為，在的緩沖液中進行自由界面電泳，其泳動方向為血紅蛋白的輔基是血紅素鐵原卟啉鐵原卟啉Ⅸ鐵原卟啉血紅蛋白的氧合曲線向右移動是由于分壓的減少分壓的減少分壓的增加分壓的增加煤氣中毒主要是因為煤氣中的一氧化碳和血紅蛋白結合后，血紅蛋白失去了運輸氧的功能，使患者因缺氧而死。以上說法都不對凝膠電泳測定蛋白質的相對分子質量是根據各種蛋白質在一定條件下所帶凈電荷的不同分子大小不同分子極性不同溶解度不同以上說法都不對若用電泳分離、和三種二肽，在下列哪個條件下電泳~~~①總是和蛋白質的四級結構緊密聯系的；③有時和蛋白質的四級結構有關，有時無關。蛋白質是兩性介質，當蛋白質處于等電點時，其：針對配基的生物學特異性的蛋白質分離方法，是：胰島素原是由一條“連接肽”通過堿性氨基酸殘基連接其它二條鏈的C端和N端，這一為穩定原膠原三股螺旋結構，三聯體的每第三個氨基酸的位置必須是：分離含有二硫鍵的肽段可以用：①—電泳；②對角線電泳；③瓊脂糖電泳。聚丙烯酰胺電泳完全是根據蛋白質的（）來分離不同蛋白質的。溶解度最大、生物功能最強、易從溶液中析出、分子表面沒有電荷分布下列哪種層析最常用于分析蛋白質純度：、離子交換層析、紙層析、凝膠排阻層析、疏水層析直接法、間接法、質譜法、連接法免疫球蛋白是一種什么蛋白？、和血紅蛋白結合后，血紅蛋白失去了運輸氧的功能，使患者因缺氧而死。每個蛋白質分子必定具有的結構是什么？、密度梯度離心、聚丙烯酰胺凝膠電泳、凝膠排阻層析、親和層析蛋白質在處于等電點時的溶解度最小最大與等電點沒有關系在接近中性條件下，即可為氫離子受體，也可為氫離子供體的基團是英國科學家完成牛胰島素的氨基酸序列測定工作和中國科學家完成牛胰島素的人工合成工作分別在生成谷氨酸。用胰凝乳蛋白酶處理原來五肽生成兩個肽段及游離谷氨酸。試從上述實驗結果寫出該五肽的氨基酸順序。指出從分子排組層析柱上洗脫下列蛋白質時的洗脫順序。為什么？分離蛋白質的范圍是蛋白胰凝乳蛋白酶原血清清蛋白。列出蛋白質二級結構和超二級結構的各三種基本類型。谷胱甘肽簡述四種從混合物中分離制備一種蛋白質的技術方法及原理。氨基酸殘基的平均分子量為。某一蛋白質的多肽鏈在一些區段為α螺旋構象，在另一些區段為β折疊構象。該蛋白質的分子量，多肽鏈外形的長度為×一系列分析結果如下：()用胰凝乳蛋白酶消化后，從產物中分出一個純四肽，其組成為、、、的兩個三肽及一個二肽。此二肽被出自由天冬氨酸。請列出這多肽的氨基酸排列順序并說明之原因。環得到甘氨酸的信號，第二循環得到胱氨酸和谷氨酸的信號，第三循環得到亮氨酸苯丙的組成，得到其中的一條為——谷氨酸，半胱氨酸，亮氨酸，脯氨酸，并在?酶的概念、結構、作用特點、國際分類、命名?影響酶促反應的因素（米氏方程的推導）?酶的提純與活力鑒定的基本方法?酶活力概念、米氏方程以及酶活力的測定方法、酶活力、酶的活力單位、酶的比活力、酶的轉換數();酸合成酶，含有專一性非酶蛋白亞基的寡聚酶乳糖合成酶，具有底物載體亞基的寡聚酶、酶的分子組成：單純酶、結合酶、酶的輔助因子，酶的活性中心，酶活性中心的確、酶的作用機理：降低反應活化能，中間復合物，高效性（趨近效應、定向效應，張、酶促反應的動力學：、米氏方程雙倒數作圖；不可逆性抑制作用：以共價鍵方式與酶的必需基團進行不可逆結合而使酶喪失活性，非專一性；專一性，型—專一性限制，—自殺性底物；競爭性抑制劑動力學非競爭性抑制劑動力學反競爭性抑制劑動力學、根據米氏方程，轉換數值越大的酶反應速度越大。、米氏常數值是一個與酶濃度無關的特征常數，但表觀值受酶濃度的影響。、對一個正協同別構酶而言，當增加正調節物濃度時，協同性減少。、在結構上與底物無關的各種代謝物有可能改變酶的值。、一個酶的非競爭性抑制劑不可能與底物結合在同一個部位。、一個酶催化正反應和逆反應的或值可以不同但比值通常是相同的、和印跡兩種方法都是應用抗體檢測抗原的實驗手段、在底物的濃度達到無限大又沒有任何效應劑存在的條件下，酶催化反應、抑制劑不與底物競爭酶結合部位，則不會表現為競爭性抑制。、酶反應最適p不僅取決于酶分子的解離情況，同時也取決于底物分子的解離情、酶的最適與酶的等電點是兩個不同的概念，但兩者之間有相關性，兩個數、酶反應的專一性取決于其輔助因子的結構。、酶影響它所催化反應的平衡。、酶促反應的米氏常數與所催化反應的底物無關。、用酶水解蛋白質不會引起水解產物的消旋。、值越大，表示酶與底物的親和力越大。、測定變構酶的分子量可以用十二烷基硫酸鈉聚丙烯酰胺凝膠電、酶要表現其催化活性只要有活性中心就可以了。、表現為底物和自由酶之間第二個順序的速度常數。對酶活力的影響除了過酸、過堿導致酶變性而失活外，主要是通過影響酶或底一個型不可逆抑制劑所具有的主要結構特征是和。（）非競爭性抑制的酶反應中。有一類不可逆抑制劑具有被酶激活的性質，被稱為型不可逆抑制劑，又可被磺胺類藥物能抑制細菌生長。因為它是結構類似物能競爭性抑制葉酸合使酶具有高效催化的因素是。磺胺藥能抑制細菌生長，因為它是的結構類似物，能樣地抑制抑制劑不改變酶促反應。抑制劑不改變酶促反應。酶的專一性分為兩大類：和。——。這種作用被稱之為——，催化這步反應的酶往往是——。三、選擇題,增加的結合能被用來降低增加的結合能被用來增加；,增加的結合能被用來降低反應活化能增加的結合能被用來增加反應活化能。蛋白質磷酸化時，需要：①蛋白質水解酶；②蛋白質激酶；③磷酸化酶。根據國際系統命名法原則，以下哪一個有可能是蛋白激酶的編號：在酶的抑制作用中，抑制活力時的抑制劑濃度等于值適用于：①競爭性抑制；②非競爭性抑制；③不可逆抑制；④所有可逆性抑制。磷酸果糖激酶（—磷酸果糖——激酶）和果糖二磷酸酶（果糖—，—二磷酸酯①同工酶，兩個不同蛋白質催化同一反應；②兩個不同蛋白質催化不同反應；③一個雙功能酶，同一個蛋白質具有兩種酶活性。米氏方程雙倒數作圖的縱軸截距所對應的動力學常數為：①Km;②V;③Km/V;④V/Km。①結合能增大；②增加的結合能被用來降低反應活化能；③增加的結合能被用來降低；④增加的結合能被用來增大在酶的可逆抑制劑中，不影響酶二級常數的是：有聯系，在結構上也有相互聯系，形成復合體；③上述兩種情況都存在。有的酶存在多種同工酶形式，這些同工酶所催化的反應：③完全相同，但由于每種同工酶活性不同，反應的平衡常數可以不相同。在羧肽酶的活性部位存在一個緊密結合的離子，這個離子的作用是：米氏常數與下列哪些因素無關：進行酶活力測定時：、底物濃度必須等于酶濃度、酶濃度必須大于底物濃度、底物濃度必須極大于酶濃度、與底物濃度無關、非競爭性抑制劑、反競爭性抑制劑、不可逆抑制劑、競爭性抑制劑酶促反應的初速度與什么有關？、與酶濃度成正比、與底物濃度無關、與成正比、與溫度成正比一種酶的競爭性抑制劑將有下列哪種動力學效應？下列酶和蛋白中，哪些具有別構作用？、磷酸葡萄糖異構酶、天冬氨酸轉甲酰酶已知某種酶的值為，試問要使此酶所催化的反應速度達到最大反應速度下列關于酶的競爭性抑制作用的敘述哪些是正確的？、抑制劑結構與底物的結構相似、對無影響、增加底物濃度可減弱抑制劑的作用、使值變小非競爭抑制作用與競爭抑制作用不同點在于前者：、不影響→、提高底物濃度時仍然降低、抑制劑與酶活性中心以外的基因結合、值不變下列哪種酶的巰基參與催化肽鍵斷裂反應()達到反應平衡時，決定酶催化反應中底物轉化為產物比率的參數是能催化蛋白質的谷氨酸及天冬氨酸的羧基側肽鍵斷裂反應的酶是雙倒數作圖法和求抑制劑的作圖法分別采用對于作圖和對作圖對于作圖和對作圖對于作圖和對作圖對于作圖和對作圖在含金屬酶中最常見的金屬是對于一個正協同效應別構酶當有激活劑（正調節物）存在下，其協同性親核催化中酶蛋白上最常見的提供親核基團的殘基是抑制劑。簡要說明可用于判斷和確定酶活性中心的一些主要方法。在酶的純化過程中必須考慮盡量減少酶活性的損失，因此操作過程通常需要在低溫下進行，如果純化一個熱穩定（耐溫）的酶，是否不需要在低溫條件下操作？請簡一個可逆抑制劑對酶的抑制常數是否就等于當酶的活性被抑制到時的抑制劑濃度請你通過對一個競爭性抑制劑和一個非競爭性抑制劑的酶動力學分析對上述問題做出解答簡述如何測定一個酶的值。核酶()?水溶性維生素的生理功能和缺乏病?脂溶性維生素的結構特點和功能一、判斷題呤二核苷酸中都含有腺嘌呤殘基維生素是一種天然的抗氧化劑。維生素的輔酶形式是。磷酸吡哆醛只作為轉氨酶的輔酶起作用。所有的維生素是輔酶的組成部分。維生素除主要由食物攝取外，人體自身也可以合成一定種類和數量的維生素維生素是一種抗氧化劑，對線粒體膜上的磷脂有抗自由基的作用。吡哆醛、吡哆胺和吡哆醇的磷酸酯都可作為轉氨酶的輔酶。二、填空題()和生物素。三、選擇題輔酶Q是：下列種輔酶中，哪一種既可以傳遞乙酰基，又可以傳遞氫：、脫氫酶的輔酶、蛋白質的變性劑?核苷酸的結構、分類及性質?和一級結構的概念和二級結構要特點；的三級結構?核酸的主要理化特性基本概念、核酸研究的歷史：人類基因組計劃、蛋白質組學；、核酸功能：證明；、核酸性質：水解，酸、堿、酶（核酸外切酶，牛脾磷酸二酯酶、蛇毒磷酸二酯酶；內切一、判斷題在變性過程中總是對豐富區先解鏈。真核細胞中只存在于細胞核中。雙螺旋的兩條鏈方向一定是相反的。是包括變性、復性和延伸三個步驟的循環反應。曾兩次榮獲諾貝爾化學獎。雙螺旋分子的變性定義為紫外吸收的增加。由于比多了一個羥基，因此就能自我催化發生降解。核酸的變性不涉及共價鍵的斷開。在細胞中，和各占一定的比例，占細胞總量最多的是。質粒是一種環形，只在細菌中發現，而在酵母中卻沒有。溶液的值與核酸的紫外吸收無關。溶液的與核酸的紫外吸收無關。所有核酸的復制都是在堿基互補配對的原則下進行。人是最高等生物其基因組的堿基對數目是動物界中最大的核酸在的緩沖液中電泳時，是從正極向負極運動的核酸降解成單核苷酸時，紫外吸收值下降二、填空題細胞核內除了外，還發現至少有二類小分子，它們是核小分子和限制性內切酶特異識別和切割分子中的回文結構，形成的末端有粘性末端雜交是用——鑒定——染色質中的主要是以與結合成復合體的形式存在，并形成串珠的()三、選擇題包括中國在內，有很多國家科學家參與的人類基因組計劃，到目前為止的進展情況是什么①僅完成對染色體的遺傳圖譜和物理圖譜；④測定了人基因組全序列，分析了它們代表的遺傳信息，已經了解大部分基因的功能。形成二級結構的堿基配對，除了和外，還有：細胞質中主要有三種：、、，其相對含量是：①;②;③。決定雙螺旋結構的主要作用力是：、疏水相互作用、范德華力、離子鍵、氫鍵根據模型，求每一微米雙螺旋含核苷酸的平均數是多少？、核苷酸間的磷酸二脂鍵斷裂、形成三股螺旋、處的光吸收下降、堿基對的含量直接影響值合成儀合成種片斷時，用的原料是()種種種脫氧核苷的衍生物真核生物的帽子結構中與多核苷酸鏈通過三個磷酸基聯接的方式是含有胸腺嘧啶的種類是用雙脫氧末端終止法（即測序法）測定,核酸內切酶活性’到’外切酶活性請你盡可能多地列舉生物功能的種類凝膠電泳是生物化學中常用的實驗方法，請說明其原理和基本的試驗步驟。如果有一個從大腸桿菌中提取的樣品，內有染色體、質粒和，請圖示電泳的結果。說明聚合酶鏈式反應的基本原理及其在生物學研究中的意義。描述染色質中的核小體結構。列舉種區別單鏈和雙鏈的實驗方法堿基的的百分組成。粘性末端五、寫出下列生物分子結構式半胱氨酸胸腺嘧啶核糖