第一章糖類物質(zhì)糖類定義：多羥醛或多羥酮與其縮聚物和某些衍生物的總稱。多糖（）：可水解為多個(＞20)單糖或其衍生物的糖單糖的構型:一個有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列要求經(jīng)過共價鍵的斷裂和重新形成。單糖的構象:構象指一個分子中，不變更共價鍵結構，僅靠單鍵的旋轉(zhuǎn)或扭曲而變更分子中基團在空間的排布位置，而產(chǎn)生不同的排列方式。變旋現(xiàn)象:一個有旋光性的溶液放置后，其比旋光度變更的現(xiàn)象稱變旋。化學性質(zhì)：①單糖的氧化（即單糖的還原性）弱氧化劑：常用的為含2+的堿性溶液②單糖的還原③成苷反應：單糖的半縮醛羥基(稱苷羥基)，與其他含羥基的化合物形成環(huán)狀縮醛，在糖化學中叫糖苷。④脫水作用⑤氨基化作用：單糖分子中的基(主要是2、3上的基)可被2基取代而產(chǎn)生氨基糖，也稱糖胺。⑥脫氧：單糖的羥基之一失去氧即成脫氧糖⑦糖脎的生成：乳糖：乳糖酶缺乏，小腸乳糖上升引起滲透性腹瀉，腸道細菌使乳糖發(fā)酵產(chǎn)生大量氣體。淀粉直鏈淀粉的α-1.4-糖苷鍵支鏈淀粉α-1.4-糖苷鍵有-1，6糖苷鍵的分支脂類物質(zhì)脂類（）是一類微溶于水而高溶于有機溶劑的重要有機化合物。其化學本質(zhì)是脂肪酸和醇所形成的酯類與其衍生物。脂類物質(zhì)具有三個特征（1）一般不溶于水而溶于脂溶劑。（2）是脂酸與醇所組成的酯。（3）一般能被生物體利用，作為構建、修補組織或供能。按化學組成分類單純脂類：單脂，為脂酸與醇（甘油醇和高級一元醇）所組成的酯類。分脂、油、蠟。復合脂類：復脂，為脂酸與醇（甘油醇和鞘氨醇）所組成的酯類，同時還含有非脂性物質(zhì)。分為磷脂與糖脂。衍生脂：脂類物質(zhì)的衍生物，如水解產(chǎn)物、氧化產(chǎn)物等。甘油酯甘油酯簡潔簡潔脂蠟，如蜂蠟脂溶性維生素類胡蘿卜素類固醇類脂蛋白糖脂類鞘脂類磷脂類衍生脂復合脂根據(jù)化學結構分類簡潔脂：脂肪酸與醇脫水縮合形成的化合物蠟，如蜂蠟脂溶性維生素類胡蘿卜素類固醇類脂蛋白糖脂類鞘脂類磷脂類衍生脂復合脂根據(jù)化學結構分類復合脂：脂分子與磷脂、生物體分子等形成的物質(zhì)衍生脂：脂的前體與其衍生物2）系統(tǒng)命名法△－編碼命名：從羧基端起先計算雙鍵位置。ω－編碼命名：從甲基端起先計算雙鍵位置油酸18：1（9）或18：1△9表示：含有18個碳原子，在9位與10位之間有一個不飽和雙鍵。高等動物和植物脂肪酸的共同特點：①脂肪酸鏈長為14-20個碳原子的占多數(shù)，且都是偶數(shù)，最常見的是16個或18個碳原子的酸。②飽和脂肪酸中最常見的是軟脂酸和硬脂酸。不飽和脂肪酸中最常見的是油酸。③高等植物和低溫生活的動物中，不飽和脂肪酸的含量高于飽和脂肪酸。④不飽和脂肪酸的熔點比同等鏈長的飽和脂肪酸的熔點低。⑤高等動物和植物的單不飽和脂肪酸的雙鍵位置一般在9位與10位碳原子之間⑥高等動物和高等植物的不飽和脂肪酸，幾乎都具有相同的幾何構型，且都屬于順式。只有極少數(shù)不飽和脂肪酸屬于反式（）。⑦細菌所含的脂肪酸種類比高等動物和高等植物的少得多。細菌的不飽和脂肪酸只有一個雙鍵必需脂肪酸：維持哺乳動物正常生長所必需、而體內(nèi)又不能合成，必需由食物供應的脂肪酸，叫必需脂肪酸。非必需脂肪酸：生物體能自身合成，如生物體能自身合成飽和脂肪酸和單不飽和脂肪酸。酸敗的概念:自然油脂暴露在空氣中會自發(fā)進行氧化作用，發(fā)生酸臭和口味變苦的現(xiàn)象，稱為酸敗。水解性酸敗：由于光、熱或微生物的作用，使油脂水解生成脂酸，低級脂酸有臭味，稱水解性酸敗。氧化性酸敗：由于空氣中的氧使不飽和脂酸氧化，產(chǎn)生醛和酮等，稱氧化性酸敗。酸值（價）（）：中和1g油脂中的自由脂酸所需的數(shù)。血漿脂蛋白：乳麋微粒（）極低密度脂蛋白低密度脂蛋白高密度脂蛋白極高密度脂蛋白膜的化學組成：（一）膜脂磷脂、膽固醇、糖脂等。分布不對稱（二）膜蛋白（三）膜糖類三、膜的結構生物膜分子結構模型脂雙層、“三夾板”、單位膜、“流體鑲嵌”四、生物膜的功能物質(zhì)運輸、能量轉(zhuǎn)換、細胞識別、信息傳遞蛋白質(zhì)蛋白質(zhì)（）是由氨基酸為單位組成的一類重要的生物大分子，是生命的物質(zhì)基礎。蛋白質(zhì)含量=樣品中含氮量×6.25氨基酸的分類酸性氨基酸堿性氨基酸不帶電荷的極性氨基酸非極性或疏水性氨基酸兩性解離與等電點氨基酸分子中同時帶有可解離的弱堿性基團（2→-3+）和弱酸性基團（→--）。當氨基酸溶液在某肯定值時，使某特定氨基酸分子上所帶正負電荷相等，凈電荷為零，成為兩性離子，在電場中既不向陽極也不向陰極移動，此時溶液的值即為該氨基酸的等電點肽鍵為共價鍵，介于單鍵和雙鍵之間，具有雙鍵性質(zhì)，不能自由旋轉(zhuǎn)多肽的性質(zhì)：含有兩個以上肽鍵的多肽，具有和雙縮脲相像的結構特點，也可發(fā)生雙縮脲反應，生成紫紅色絡合物。可用于定量測定多肽。黃色反應由硝酸和氨基酸的苯基（酪氨酸和苯丙氨酸）反應，生成二硝基苯衍生物而顯黃色蛋白質(zhì)的一級結構：是指蛋白質(zhì)多肽鏈中通過肽鍵連接起來的氨基酸的排列依次，即多肽鏈的線狀結構。維系蛋白質(zhì)一級結構的主要化學鍵為肽鍵蛋白質(zhì)的二級結構()是指蛋白質(zhì)多肽鏈主鏈原子局部的空間結構，但不包括與其他肽段的相互關系與側(cè)鏈構象的內(nèi)容。維系蛋白質(zhì)二級結構的主要化學鍵是氫鍵蛋白質(zhì)的二級結構主要包括-螺旋，-折疊，-轉(zhuǎn)角與無規(guī)卷曲等幾種類型。-螺旋的結構特征-螺旋是多肽鏈的主鏈原子沿一中心軸盤繞所形成的有規(guī)律的螺旋構象，其結構特征為：⑴自然蛋白質(zhì)主要存在的螺旋為右手螺旋；⑵螺旋每上升一周須要3.6個氨基酸殘基，沿螺旋軸方向上升0.54；每個殘基繞軸旋轉(zhuǎn)100。沿軸上升0.15。⑶螺旋以氫鍵維系，氫鍵的取向幾乎與螺旋中心軸平行。-折疊是由若干肽段或肽鏈排列起來所形成的扇面狀片層構象，借相鄰主鏈之間的氫鍵維系超二級結構在蛋白質(zhì)分子中，若干具有二級結構的基本結構單位（α螺旋、β折疊等）相互聚集，形成有規(guī)律的二級結構的聚集體，且具有特別功能的結構區(qū)域結構域：在較大的球狀蛋白質(zhì)分子中，多肽鏈通過彎曲折疊，彼此聚集在一起，從而形成幾個緊密的球狀構象，彼此分開，以松散的肽鏈相連蛋白質(zhì)的三級結構()是指蛋白質(zhì)分子在二級結構的基礎上，肽鏈在空間進一步盤繞、折疊，形成包括主鏈和側(cè)鏈構象在內(nèi)的特征三維結構。蛋白質(zhì)的三級結構是多肽鏈上距離較遠的氨基酸之間的相互作用，包括肽鏈全部原子的空間排列維系三級結構的化學鍵主要是非共價鍵（次級鍵），如疏水鍵、氫鍵、鹽鍵、范氏引力等，但也有共價鍵，如二硫鍵等。蛋白質(zhì)的四級結構（）是由兩條或多條具有三級結構的多肽鏈按肯定的空間排列方式，通過非共價鍵締合在一起形成的蛋白質(zhì)大分子，通常稱為寡聚蛋白。亞基（）就是指參與構成蛋白質(zhì)四級結構的、每條具有三級結構的多肽鏈。維系蛋白質(zhì)四級結構的是氫鍵、鹽鍵、范氏引力、疏水鍵等非共價鍵。蛋白質(zhì)一級結構與功能的關系蛋白質(zhì)一級結構的變更有可能影響它的功能，有些變更甚至引起其功能的完全丟失。蛋白質(zhì)一級結構的變更能否影響其生物功能，關鍵要看這種變更能否引起構象的變更。蛋白質(zhì)的變性在某些物理或化學因素的作用下，蛋白質(zhì)嚴格的空間結構被破壞（不包括肽鍵的斷裂），導致蛋白質(zhì)生物活性的丟失，同時引起蛋白質(zhì)某些物理性質(zhì)和化學性質(zhì)的變更蛋白質(zhì)的熱變性在較高溫度下，引起蛋白質(zhì)空間結構的次級鍵斷裂，變更蛋白質(zhì)構象，原來在分子內(nèi)部一些非極性疏水側(cè)鏈暴露到分子表面，從而降低蛋白質(zhì)分子的溶解度，促進蛋白質(zhì)分子間相互結合而凝合，繼而形成不行逆的凝膠而凝固沉淀。蛋白質(zhì)的變構效應含亞基的蛋白質(zhì)由于一個亞基的構象變更而引起其他亞基空間結構的變更，導致蛋白質(zhì)性質(zhì)和功能發(fā)生變更的效應稱為蛋白質(zhì)的變構效應。核酸的一級結構分子中各脫氧核苷酸之間的連接方式（3′-5′磷酸二酯鍵）和排列依次叫做的一級結構，簡稱為堿基序列。一級結構的走向的規(guī)定為5′→3′。不同的分子具有不同的核苷酸排列依次，因此攜帶有不同的遺傳信息。的二級結構的雙螺旋模型雙螺旋結構的要點1。兩條反向平行的多聚核苷酸鏈沿一個假設的中心軸右旋相互盤繞而形成。2。磷酸和脫氧核糖單位作為不變的骨架組成位于外側(cè)，作為可變成分的堿基位于內(nèi)側(cè)，鏈間堿基按A—T，G—C配對，螺旋表面形成大溝與小溝彼此相間排列。小溝較淺；大溝較深，是蛋白質(zhì)識別堿基序列的基礎。3.螺旋直徑2，相鄰堿基平面垂直距離0.34,螺旋結構每隔10個堿基對（）重復一次，間隔為3.4螺旋結構的穩(wěn)定性氫鍵作用堿基積累力反離子作用的三級結構雙螺旋進一步扭曲,形成一種比雙螺旋更高層次的空間構象。包括：線狀形成的紐結、超螺旋和多重螺旋、環(huán)狀形成的結、超螺旋和連環(huán)等的結構二級結構特征：單鏈三葉草葉形四臂四環(huán)三級結構特征：在二級結構基礎上進一步折疊扭曲形成倒L型核酸的性質(zhì)兩性解離/一般呈酸性（在中性溶液中帶負電荷）。核酸的紫外汲取特性變性：復性：變性核酸的互補鏈在適當?shù)臈l件下，重新締合成為雙螺旋結構的過程稱為復性，復性后，一系列性質(zhì)將得到復原，但是生物活性一般只能得到部分的復原，具有減色效應變性：在物理、化學因素影響下，堿基對間的氫鍵斷裂，雙螺旋解開，這是一個是躍變過程，伴有A260增加（增色效應）的功能丟失。復性：在肯定條件下，變性單鏈間堿基重新配對復原雙螺旋結構，伴有A260減小（減色效應）的功能復原。雜交：單鏈與在某些區(qū)域有互補序列的異源單鏈或鏈形成雙螺旋結構的過程。這樣形成的新分子稱為雜交分子酶酶的定義：酶是生物體活細胞產(chǎn)生的具有特別催化活性和特定空間構象的生物大分子，包括蛋白質(zhì)與核酸。酶催化的生物化學反應，稱為酶促反應在酶的催化下發(fā)生化學變更的物質(zhì)，稱為底物酶的特點極高的催化效率高度的專一性易失活活性可調(diào)控酶需協(xié)助因子全酶=酶蛋白+輔因子（輔酶、輔基）（有活性）（無活性）（無活性）酶專一性類型1.肯定專一性有的酶對底物的化學結構要求特別嚴格，只作用于一種底物，不作用于其它任何物質(zhì)。2.相對專一性有的酶對底物的化學結構要求比上述肯定專一性略低一些，它們能作用于一類化合物或一種化學鍵。酶的分類酶催化作用機理：酶與底物結合時，由于酶的變形（誘導契合）或底物變形使二者相互適合，并依靠離子鍵、氫鍵、范德華力的作用和水的影響，結合成中間產(chǎn)物，在酶分子的非極性區(qū)域內(nèi)，由于酶與底物的鄰近、定向，使二者可以通過親核\親電催化、一般酸\堿催化或金屬離子催化方式進行多元催化，從而大大降低反應所需的活化能，使酶促反應快速進行米氏方程米氏常數(shù)的意義a.不同的酶具有不同值，它是酶的一個重要的特征物理常數(shù),只與酶的性質(zhì)有關，而與其濃度無關。值只是在固定的底物，肯定的溫度和條件下，肯定的緩沖體系中測定的，不同條件下具有不同的值。c.當2時，[S]（的單位為濃度單位）d.一般狀況下，1可以近似地表示酶對底物的親和力大小，1愈大，表明親和力愈大。（同一種酶有幾種底物就有幾個值，其中值最小的底物一般稱為該酶的最適底物或自然底物）激活劑對酶反應速度的影響凡能提高酶活性或使非活性的酶原變?yōu)榛钚悦傅奈镔|(zhì)，都稱為激活劑1）無機離子：金屬離子(2+2+2+2+)、陰離子()、氫離子（2）簡潔有機分子：某些還原劑、乙二胺四乙酸（）（3）具有蛋白質(zhì)性質(zhì)的大分子物質(zhì)主要是激活酶原抑制作用與抑制劑凡使酶的活性降低或丟失，但并不引起酶蛋白變性的作用稱為抑制作用。主要是由于酶的必需基團化學性質(zhì)的變更而引起的。能夠引起抑制作用的化合物則稱為抑制劑不行逆抑制作用（修飾抑制）定義：抑制劑與酶的活性中心的功能基團共價結合而抑制酶的活性,不能用透析或超濾等物理方法除去抑制劑而復原酶活性。專一性不行逆抑制作用：這類抑制劑只作用于與酶活性部位有關的氨基酸殘基或一類酶。非專一性不行逆抑制作用：這類抑制劑作用于酶分子上一類或幾類不同的基團或作用于幾類不同的酶。b1竟爭性抑制：某些抑制劑的化學結構與底物相像，因而能與底物竟爭與酶活性中心結合。當抑制劑與活性中心結合后，底物被排斥在反應中心之外，其結果是酶促反應被抑制了。竟爭性抑制通常可以通過增大底物濃度，即提高底物的競爭實力來消退。加入競爭性抑制劑后，變大，酶促最大反應速度不變。b2非竟爭性抑制：酶可同時與底物與抑制劑結合，即底物和抑制劑沒有競爭作用。酶與抑制劑結合后，還可與底物結合；酶與底物結合后，也可再結合抑制劑，但是三元的中間產(chǎn)物不能進一步分解為產(chǎn)物，所以酶活性降低非競爭性抑制劑與酶活性中心以外的基團結合。這類抑制作用不會因提高底物濃度而減弱加入非競爭性抑制劑后，不變，而減小b3反競爭性抑制:酶只有與底物結合后（形成）才與抑制劑結合，形成的三元中間產(chǎn)物（)不能進一步分解為產(chǎn)物，所以酶活性降低。這類抑制作用很很少見。反競爭性抑制作用常見于多底物反應中，而在單底物反應中比較少見。加入反競爭性抑制劑，使和均減小3．怎樣證明酶是蛋白質(zhì)？答：（1）酶能被酸、堿與蛋白酶水解，水解的最終產(chǎn)物都是氨基酸，證明酶是由氨基酸組成的。（2）酶具有蛋白質(zhì)所具有的顏色反應，如雙縮脲反應、茚三酮反應、米倫反應、乙醛酸反應。（3）一切能使蛋白質(zhì)變性的因素，如熱、酸堿、紫外線等，同樣可以使酶變性失活。（4）酶同樣具有蛋白質(zhì)所具有的大分子性質(zhì)，如不能通過半透膜、可以電泳等。（5）酶同其他蛋白質(zhì)一樣是兩性電解質(zhì)，并有肯定的等電點。總之，酶是由氨基酸組成的，與其他已知的蛋白質(zhì)有著相同的理化性質(zhì)，所以酶的化學本質(zhì)是蛋白質(zhì)。維生素生物氧化生物氧化：有機物在細胞內(nèi)氧化分解，最終生成2和水并釋放能量的過程。又稱細胞氧化或細胞呼吸。了解生物氧化的特點2的生成水的生成在脫氫酶、傳遞體、氧化酶組成的體系催化下生成組成：結合酶酶蛋白輔基：含、氧化酶類：特點：催化底物脫氫后，以O2為干脆組成：結合酶酶蛋白輔基：含、2.脫氫酶：1、需氧脫氫酶特點：催化底物脫氫后，以O2為干脆受氫體，組成：結合酶酶蛋白輔基：、組成：結合酶酶蛋白輔基：、2、不需氧脫氫酶這類氧化反應不以氧作為干脆受氫體，而是以該酶的輔酶或者輔基作為受氫體，經(jīng)過一系列遞氫體和遞電子體，最終將氫傳遞給氧而生成水。呼吸鏈的概念：在生物氧化過程中，代謝物上脫下的氫經(jīng)過一系列的按肯定依次排列的氫傳遞體和電子傳遞體的傳遞，最終傳遞給分子氧并生成水，這種氫和電子的傳遞體系稱為電子傳遞鏈。又稱呼吸鏈。兩條重要的呼吸鏈⑴氧化呼吸鏈→復合體Ⅰ→Q→復合體Ⅲ→c→復合體Ⅳ→O2⑵琥珀酸氧化呼吸鏈（2）琥珀酸→復合體Ⅱ→Q→復合體Ⅲ→c→復合體Ⅳ→O2生物體內(nèi)的生成方式1.底物水平磷酸化：干脆將底物分子中的高能鍵轉(zhuǎn)變?yōu)榉肿又械哪┒烁吣芰姿徭I的過程稱為底物水平磷酸化2.氧化磷酸化：在線粒體中，底物分子脫下的氫原子經(jīng)遞氫體系傳遞給氧，在此過程中釋放能量使磷酸化生成，這種能量的生成方式就稱為氧化磷酸化磷酸肌酸（,C～P）是骨骼肌和腦組織中能量的貯存形式。磷酸肌酸中的高能磷酸鍵不能被干脆利用，必需先將其高能磷酸鍵轉(zhuǎn)移給，才能供生理活動之需。反應過程由磷酸肌酸激酶（）催化完成。糖類代謝的形成主要通過兩條途徑：一條是由葡萄糖徹底氧化為2和水，從中釋放出大量的自由能形成大量的。另外一條是在沒有氧分子參與的條件下，即無氧條件下，由葡萄糖降解為丙酮酸，并在此過程中產(chǎn)生2分子。糖酵解作用：在無氧條件下，葡萄糖降解為丙酮酸并伴隨生成的一系列化學反應稱為糖酵解。糖酵解是一切有機體中普遍存在的葡萄糖降解途徑，也是葡萄糖分解代謝所經(jīng)驗的共同途徑。也稱為途徑。糖酵解是在細胞質(zhì)中進行。糖酵解過程第一階段：磷酸已糖的生成(活化)其次階段：磷酸丙糖的生成(裂解)第三階段：3-磷酸甘油醛轉(zhuǎn)變?yōu)?-磷酸甘油酸第四階段：由2-磷酸甘油酸生成丙酮酸糖有氧氧化的反應過程第一階段：丙酮酸的生成（胞漿）其次階段：丙酮酸氧化脫羧生