生化總結

緒論

■,生物化學的定義：生物化學即生命的化學，主要應用化學的理論和方法研究生命

現象、從分子水平闡明生命現象的本質。

生物化學發展史：①構成生物機體的物質基礎（靜態生化階段）②研究生命物質在生物

體內運動規律（動態生化階段）③遺傳信息傳遞、調控與生物大分子結構功能（分子

生物學階段）

第一章蛋白質的結構與功能

—.蛋白質（Protein）：由20種氨基酸（aminoacids）通過肽鍵（peptidebond）相連形成

的高分子含氮化合物。

二.蛋白質的生物學重要性：

1.蛋白質是生物體重要組成成分（分布廣，含量高）。

2.蛋白質具有重要的生物學功能（作為生物催化劑、代謝調節作用、免疫保護作用、

物質的轉運和存儲、運動與支持作用、參與細胞間信息傳遞）。

3.氧化供能

三.空白質組最元素：主要有C、H、0、N和S?各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16%。

四.組成人體蛋白質的20種氨基酸均屬于L-a-氨基酸。

五.氨基酸可根據側鏈結構和理化性質進行分類（非極性脂肪族氨基酸、極性中性氨基酸、

芳香族氨基酸、酸性氨基酸、堿性氨基酸）。

六.20種氨基酸具有共同或特異的理化性質

1.氨基酸具有兩性解離的性質（氨基酸呈電中性時溶液的pH值稱為該氨基酸的等電

點。

2.含共軌雙鍵的氨基酸具有紫外吸收性質（測定蛋白質溶液280nm的光吸收值）。

3.氨基酸與茴三酮反應生成藍紫色化合物。

七.蛋白質是由許多氨基酸殘基組成的多肽鏈（肽鍵是由一個氨基酸的a-竣基與另一個氨

基酸的a-氨基脫水縮合而形成的化學鍵）。

八.蛋白質的分子結構：

1.一級結構：蛋白質分子從N-端至5端的氨基酸排列順序，是蛋白質空間構象和特

異生物學功能的基礎，一級結構相似的蛋白質具有相似的高級結構與功能。（主要

化學鍵：肽鍵，有些蛋白質還包括二硫鍵）。

2.二級結構：蛋白質分子中某段肽鏈的局部空間結構，即該段肽鏈主鏈骨架原子的

相對空間位置，并不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。（主要化學鍵：氫鍵）

肽單元：參與肽鍵的6個原子Cal、C、0、N、H、Ca2位于同一平面，Cal和Ca2

在平面上所處的位置為反式構型，此同一平面上的6個原子構成了所謂的肽單元

（peptideunit）。

a-螺旋（a-helix,最常見，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，右手螺旋

結構，靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基（第n個）的談基與多肽鏈C端方向的

第4個殘基（第4+n個）的酰胺氮形成氫鍵，螺距為0.54nm,每一圈含有3.6個

氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm）

p-折疊（p-pleatedsheet,是由伸展的多肽鏈組成的，使多肽鏈形成片層結構，

構象通過一個肽鍵的皴基氧和位于同一個肽鏈或相鄰肽鏈的另一個酰胺氫之間形

成的氫鍵維持。肽鏈可以是平行排列或者）

廠轉角（p-turn）

無規卷曲（randomcoil）

模體：具有特殊功能的超二級結構。二個或三個具有二級結構的肽段，在空間上相

互接近，形成一個特殊的空間構象，稱為模體（motif）。（鈣結合蛋白、鋅指結構）

3.三級結構：整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，即肽鏈中所有原子在三維

空間的排布位置。（主要化學鍵：疏水鍵、離子鍵、氫鍵和VanderWaals力等）

結構域：三級結構層次上的局部折疊區。分子量較大的蛋白質常可折疊成多個結構

較為緊密的區域，并各行其功能，稱為結構域。

分子伴侶：通過提供一個保護環境從而加速蛋白質折疊成天然構象或形成四級結

構。（可逆地與未折疊肽段的疏水部分結合隨后松開，如此重復進行可防止錯誤的

聚集發生，使肽鏈正確折置；與錯誤聚集的肽段結合，使之解聚后，再誘導其正確

折疊；在蛋白質分子折疊過程中二硫鍵的正確形成起了重要的作用）

4.亞基（subunit）：有些蛋白質分子含有二條或多條多肽鏈，每一條多肽鏈都有完整

的三級結構。（主要化學鍵：氫鍵和離子鍵）

四級結構：蛋白質分子中各亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用。（同

j聚異.聚^（40

九.蛋白扁不類（“蛋白，結合蛋白；纖維狀蛋白，球狀蛋白）。

十.蛋白質組：一種細胞或一種生物所表達的全部蛋白質，即“一種基因組所表達的全套

蛋白質”。

十一.蛋白質的功能依賴特定空間結構。

1.協同效應：一個寡聚體蛋白質的一個亞基與其配體結合后，能影響此寡聚體中另?

個亞基與配體結合能力的現象。

2.變構效應：蛋白質空間結構的改變伴隨其功能的變化。

十二.蛋白質的理化性質：

1.蛋白質具有兩性電離的性質。

2.蛋白質具有膠體性質。

3.蛋白質空間結構破壞而引起變性（破壞非共價鍵和二硫犍，不改變蛋白質的一級結

構。

4.蛋白質的復性（若蛋白質變性程度較輕，去除變性因素后，蛋白質仍可恢復或部分

恢復其原有的構象和功能）。

5.蛋白質沉淀（在一定條件下，蛋白疏水側鏈暴露在外，肽鏈融會相互纏繞繼而聚集，

因而從溶液中析出。變性的蛋白質易于沉淀，有時蛋白質發生沉淀，但并不變性）。

6.蛋白質的凝固作用（蛋白質變性后的絮狀物加熱可變成比較堅固的凝塊，此凝塊不

易再溶于強酸和強堿中）。

7.蛋白質在紫外光譜區有特征性吸收峰。

8.應用蛋白質呈色反應可測定蛋白質溶液含量（的三酮反應、雙縮胭反應）。

9.透析及超濾法可去除蛋白質溶液中的小分子化合物。

10.丙酮沉淀、鹽析及免疫沉淀是常用的蛋白質沉淀方法。

11.利用荷電性質可用電泳法將蛋白質分離。

12.應用相分配或親和原理可將蛋白質進行層析分離。

13.利用蛋白質顆粒沉降行為不同可進行超速離心分離。

14.應用化學或反向遺傳學方法可分析多肽鏈的氨基酸序列。

15.應用物理學、生物信息學原理可進行蛋白質空間結構測定。

第二章核酸的結構和功能

核酸（Nucleicacid）：以核甘酸為基本組成單位的生物大分子，攜帶和傳遞遺傳信息。

分脫氧核糖核酸、核糖核酸。

二.核甘酸是構成核酸的基本組成單位。核甘酸由堿基（base喋吟堿、啼咤堿）、哪（ribose）

與磷酸（phosphate）組成。

三.嚎吟N-9或喀咤N-1與（脫氧）核糖C-1'通過8-N-糖昔鍵相連形成（脫氧）核甘，

并與磷酸通過酯鍵結合構成（脫氧）核甘酸。

四.DNA是脫氧核甘酸通過3',5'-磷酸二酯鍵連接形成的大分子。

一個脫氧核甘酸3'的羥基與另一個核昔酸5'的a-磷酸基團縮合形成磷酸二酯鍵

（phosphodiesterbond）?多個脫氧核甘酸通過磷酸二酯鍵構成了具有方向性的線性分

子，稱為多聚脫氧核甘酸即DNA鏈。DNA鏈的方向是5'-3',交替的磷酸基團和戊

糖構成了DNA的骨架。

五.RNA也是具有3',5'-磷酸二酯鍵的線性大分子。

六.核酸的分子結構：

1.一級結構：核一酸的排列順序,或堿基序列。（5'pApCpTpGpCpT-OH3'）

2.二級結構：雙螺旋結構。

DNA是反向平行、右手螺旋的雙鏈結構。兩條多聚核甘酸鏈在空間的走向呈反向平行,

兩條鏈圍繞著同一個螺旋軸形成右手螺旋的結構，雙螺旋結構的直徑為2.37nm,螺

距為3.54nm；脫氧核糖和磷酸基團組成的親水性骨架位于雙螺旋結構的外側，疏水

的堿基位于內側；雙螺旋結構的表面形成了一個大溝和一個小溝。

DNA雙鏈之間形成了互補堿基對。堿基配對關系稱為互補堿基對；DNA的兩條鏈則互

為互補鏈；堿基對平面與螺旋軸垂直。

疏水作用力和氫鍵共同維系著DNA雙螺旋結構的穩定。相鄰兩個堿基對會有重疊，

產生了疏水性的堿基堆積力；堿基堆積力和互補堿基對的氫鍵共同維系著DNA結構

的穩定。

3.高級結構：超螺旋結構（superhelix）。DNA雙螺旋鏈再盤繞即形成超螺旋結構（正超

螺旋與負超螺旋）。

原核生物DNA多為環狀，以負超螺旋的形式存在，平均每200堿基就有一個超螺旋

形成。

真核生物DNA以非常有序的形式存在于細胞核內，在細胞周期的大部分時間里，DNA

以松散的染色質(chromatin)形式存在，在細胞分裂期，則形成高度致密的染色體

(chromosome)。

4.染色質：DNA染色質呈現出的串珠樣結構，染色質的基本單位是核小體(nucleosome)。

核小體由DNA(約200bp)、組蛋白(Hl、H2A、H2B、H3、H4)組成。

5.雙鏈DNA的折疊和染色體組裝：DNA經過多次折疊，被壓縮了8000?10000倍，組裝

在直徑只有為數微米的細胞核內。

第一次折疊，雙鏈DNA構成核小體；第二次折疊，構成染色質纖維空管；第三次折疊，

染色質纖維；第四次折疊，構成染色體。

七.DNA是遺傳信息的物質基礎。

DNA的基本功能是以基因的形式荷載遺傳信息，并作為基因復制和轉錄的模板；它是生

命遺傳的物質基礎，也是個體生命活動的信息基礎。基因從結構上定義，是指DNA分子

中的特定區段，其中的核甘酸排列順序決定了基因的功能。

八.mRNA是蛋白質合成中的模板。

1.不均一核RNA(hnRNA,mRNA的成熟過程是hnRNA的剪接過程)含有內含子(intron)和

外顯子(exon)；外顯子是氨基酸的編碼序列，而內含子是非編碼序列；成熟的mRNA

由氨基酸編碼區和非編碼區構成。

2.大部分真核細胞mRNA的5'末端都以7-甲基鳥嚓吟-三磷酸核昔(帽子結

構:m7GpppNm,可以與帽結合蛋白結合)為起始結構；在真核生物mRNA的3'末端有

多聚腺苜酸結構(轉錄后加上)。功能：mRNA核內向胞質的轉位、mRNA的穩定性維系、

翻譯起始的調控。

3.mRNA依照自身的堿基順序指導蛋白質氨基酸順序的合成:從mRNA分子5,末端起的第

一個AUG開始，每3個核甘酸為一組稱為密碼子(codon)或三聯體密碼(triplet

code)；AUG被稱為起始密碼子；決定肽鏈終止的密碼子則稱為終止密碼子；位于起

始密碼子和終止密碼子之間的核甘酸序列稱為開放閱讀框(openreadingframe,

ORF),決定了多肽鏈的氨基酸序列。

九.tRNA是蛋白質合成中的氨基酸載體。

1.轉運RNA在蛋白質合成過程中作為各種氨基酸的載體，將氨基酸轉呈給mRNA,由74?

95核甘酸組成，占細胞總RNA的15%,具有很好的穩定性。

2.tRNA具有局部的莖環(stem-loop)結構或發卡(hairpin)結構。tRNA的二級結構---

三葉草形(氨基酸臂、DHU環、反密碼環、TWC環、附加叉)。

3.tRNA的3'-末端連接氨基酸。tRNA的3'-末端都是以CCA結尾；3'-末端的A與氨

基酸共價連結，tRNA成為了氨基酸的載體；不同的tRNA可以結合不同的氨基酸。

4.tRNA的反密碼子識別mRNA的密碼子。tRNA的反密碼子環上有一個由三個核甘酸構成

的反密碼子(anticodon)；tRNA上的反密碼子依照堿基互補的原則識別mRNA上的密

碼子。

十.以rRNA為組分的核蛋白體是蛋白質合成的場所。

1.核蛋白體RNA是細胞內含量最多的RNAO80%)；rRNA與核蛋白體蛋白結合組成核蛋

白體(ribosome),為蛋白質的合成提供場所。

2.原核生物，小亞基30s(rRNA16s),大亞基50s(rRNA23s,5s)；真核生物，小亞基

40s(rRNA18s)、大亞基(rRNA28s、5.8s、5s)。

十一.snmRNA參與了基因表達的調控。

1.細胞的不同部位存在的許多其他種類的小分子RNA,統稱為非mRNA小RNA；RNA組

學是研究細胞內snmRNA的種類、結構和功能：同一生物體內不同種類的細胞、同一

細胞在不同時空狀態下snmRNAs表達譜的變化，以及與功能之間的關系。

2.種類:核內小RNA、核仁小RNA、胞質小RNA、催化性小RNA、小片段干涉RNA。

3.功能：參與hnRNA的加工剪接。

十二.核酶：某些小RNA分子具有催化特定RNA降解的活性，這種具有催化作用的小RNA

亦被稱為核酶或催化性RNAo

十三.小片段干擾RNA：siRNA是生物宿主對外源侵入的基因表達的雙鏈RNA進行切割所產

生的特定長度和特定核酸序列的小片段RNA；可以與外源基因表達的mRNA相結合，

并誘發這些mRNA的降解；基于此機理，人們發明了RNA干擾技術。

十四.核酸的理化性質：

1.核酸為多元酸，具有較強的酸性。

2.粘度：DNA>RNA,dsDNA>ssDNA。

3.沉降行為：不同構象的核酸分子的沉降的速率有很大差異，這是超速離心法提取

和純化核酸的理論基礎。

4.核酸分子具有強烈的紫外吸收。

5.DNA變性是雙鏈解離為單鏈的過程（本質是雙鏈間氫鍵的斷裂）。

6.增色效應（hyperchromiceffect）：DNA變性時其溶液0D260增高的現象。

7.解鏈曲線：連續加熱DNA的過程中以溫度相對于A260值作圖。

8.解鏈溫度（meltingtemperature,Tm）：解鏈過程中，紫外吸光度的變化達到最

大變化值的一半時所對應的溫度。（G+C含量越高，解鏈溫度就越高）

9.DNA復性（renaturation）：當變性條件緩慢地除去后，兩條解離的互補鏈可重新

配對，恢復原來的雙螺旋結構。

10.退火（annealing）：熱變性的DNA經緩慢冷卻后即可復性這一過程。

11.減色效應：DNA復性時，其溶液0D260降低。

12.核酸分子雜交：雜化雙鏈（heteroduplex）可以在不同的DNA與DNA之間形成，也

可以在DNA和RNA分子間或者RNA與RNA分子間形成。

十五.核酸酶：所有可以水解核酸的酶。

1.分DNA酶、RNA酶；核酸內切酶（分為限制性核酸內切酶和非特異性限制性核酸

內切酶）、核酸外切酶（5'f3'或3'-5'核酸外切酶）。

2.功能：參與DNA的合成、修復以及RNA的剪接；清除多余的、結構和功能異常的

核酸，以及侵入細胞的外源性核酸；降解食物中的核酸；體外重組DNA技術中的

重要工具酶。

章酶

■,酶（Enzyme）：生物體內活細胞產生的一種生物催化劑。

二.酶的形式：

1.單體酶：僅具有三級結構的酶。

2.寡聚酶：由多個相同或不同亞基以非共價鍵連接組成的酶。

3.多酶體系：由幾種不同功能的酶彼此聚合形成的多酶復合物。

4.多功能酶或串聯酶：一些多酶體系在進化過程中由于基因的融合，多種不同催化功

能存在于一條多肽鏈中，這類酶稱為多功能酶。

三.酶的分類：

單純酶；蓄合酶，全酶由蛋白質部分（酶蛋白，決定反應的特異性）及輔助因子（小

分子有機化合物、金屬離子，決定反應的種類與性質）。

金屬酶，金屬離子與酶結合緊密，提取過程中不易丟失；金屬激活酶，金屬離子為酶

的活性所必需，但與酶的結合不甚緊密。

小分子有機化合物是一些化學穩定的小分子物質，稱為輔酶；輔酶中與酶蛋白共價結

合的輔酶又稱為輔基，輔基和酶蛋白結合緊密，不能通過透析或超濾等方法將其除去,

在反應中不能離開酶蛋白。

四.酶的活性中心是酶分子中執行其催化功能的部位。

1.必需基團：酶分子中氨基酸殘基側鏈的化學基團中，一些與酶活性密切相關的化學

基團。

2.酶的活性中心:指必需基團在空間結構上彼此靠近，組成具有特定空間結構的區域,

能與底物特異結合并將底物轉化為產物。

3.活性中心內的必需基團：結合基團（與底物相結合）、催化基團（催化底物轉變成

產物）；活性中心外的必需基團：位于活性中心以外，維持酶活性中心應有的空間

構象和（或）作為調節劑的結合部位所必需。

五.同工酶：催化相同的化學反應，而酶蛋白的分子結構理化性質乃至免疫學性質不同的

一組酶。（LDHl-5>CKl-3）

同W酶也由不同基耘編碼的多肽鏈，或由同一基因轉錄生成的不同mRNA所翻譯的不同

多肽鏈組成的蛋白質；同工酶存在于同一種屬或同一個體的不同組織或同一細胞的不同

亞細胞結構中，它使不同的組織、器官和不同的亞細胞結構具有不同的代謝特征。

六.酶促反應特點：

1.酶促反應具有極高的效率（通過促進底物形成過渡態）。不需要較高的反應溫度，比

,般催化劑更有效地降低反應的活化能（activationenergy,信物分子從初態轉變

到活化態所需的能量）。（酶的轉換數：在酶被底物飽和的條件下，每個酶分子每秒

鐘將底物轉化為產物的分子數。）

2.酶促反應具有高度的特異性。絕對特異性：只能作用于特定結構的底物，進行?種

專一的反應，生成一種特定結構的產物。相對特異性：作用于--類化合物或一種化

學鍵。立體結構特異性：作用于立體異構體中的一種。

3.酶促反應的可調節性

七.酶-底物復合物的形成有利于底物轉變成過渡態。

1.誘導契合：酶與底物相互接近時;其結構相互誘導、相互變形和相互適應，進而相

互結合。

2.鄰宗易晟與定向排列使諸底物正確定位于酶的活性中心。酶在反應中將諸底物結合

到酶的活性中心，使它們相互接近并形成有利于反應的正確定向關系。

3.表面效應：酶的活性中心多是酶分子內部的疏水“口袋”，酶反應在此疏水環境中

進行，使底物分子脫溶劑化，排除周圍大量水分子對酶和底物分子中功能基團的干

擾性吸引和排斥，防止水化膜的形成，利于底物與酶分子的密切接觸和結合。

八.酶的催化機制呈多元催化作用：

1.一般酸-堿催化作用。

2.共價催化作用：很多酶在催化過程中，與底物形成瞬時共價鍵，底物與醐形成共價

鍵后被激活，并很容易進一步水解形成產物和游離的酶。這種催化機制稱為共價催

化。

3.親核催化作用：酶活性中心有的催化基團屬于親核基團，可以提供電子給帶有部分

正電荷的過渡態底物，形成瞬間共價鍵。這種催化作用稱為親核催化；親電子催化

可使酶活性中心的陽離子親電子基團與富含電子的底物形成共價鍵。

九.底物濃度對反應速率影響的作圖呈矩形雙曲線。

1.在其他因素不變的情況下，底物濃度對反應速率的影響呈矩形雙曲線關系。

2.前提：單底物、單產物反應；酶促反應速率一般在規定的反應條件下，用單位時間

內底物的消耗量和產物的生成量來表示；反應速率取其初速率，即底物的消耗量很

小時的反應速率；底物濃度遠遠大于酶濃度。

3.當底物濃度較低時：反應速率與底物濃度成正比；反應為一級反應。隨著底物濃度

的增高：反應速率不再成正比例加速；反應為混合級反應。當底物濃度高達一定程

度：反應速率不再增加，達最大速率；反應為零級反應。

十.米一曼氏方程式揭示單底物反應的動力學特性

1.解釋酶促反應中底物濃度和反應速率關系的最合理學說是中間產物學說：

S+E=ES-E+P,這里S代表底物，E代表酶，ES為中間產物，P為反應的產物。(第一

步正反應速率kl,逆反應k2；第二步反應速率k3)

2.米氏方程式:V=Vmax[S]/(Km+[S]),[S]：底物濃度、V：不同[S]時的反應速率、Vmax：

最大反應速率、Km：米氏常數(Michaelisconstant)?

3.假設：E與S形成ES復合物的反應是快速平衡反應，而ES分解為E及P的反應為慢

反應，反應速率取決于慢反應即V=k3[ES];S的總濃度遠遠大于E的總濃度，因

此在反應的初始階段，S的濃度可認為不變即[S]=[St]o

4.Km值等于酶促反應速率為最大反應速率一半時的底物濃度，單位是mol/L.

Km是酶的特征性常數之一，只與酶的結構、底物和反應環境有關，與酶的濃度無關;

可近似表示酶對底物的親和力：同一酶對于不同底物有不同的Km值。

5.Vmax是酶完全被底物飽和時的反應速率，與酶濃度成正比。Vmax=k3[E]。

6.Km值與Vmax值司■以通過作圖法(雙倒數作圖法、Hanes作圖法)求取。

十一.底物足夠時酶濃度對反應速率的影響呈直線關系。

十二.溫度對反應速率的影響具有雙重性。

十三.pH通過改變酶和底物分子解離狀態影響反應速率。

十四.抑制劑可逆地或不可逆地降低酣促反應速率。

1.酶的抑制劑：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質稱為酶的抑制

劑。(抑制劑對酶有一定選擇性，引起變性的因素對酶沒有選擇性)

2.不可逆性抑制劑：主要，與酶活性中心的必需基團相以共價結合，使酶失活。(有

機磷化合物，羥基酶；解毒，解磷定(PAM)。重金屬離子及神化合物，毓基酶；解

毒，二筑基丙醇(BAL))

3.可逆性抑制作用：抑制劑通常以非共價鍵與酶或酶-底物復合物可逆性結合，使酶

的活性降低或喪失；抑制劑可用透析、超濾等方法除去。

競爭性抑制作用：有些抑制劑與底物的結構相似，能與底物競爭酶的活性中心，從

而阻礙酶一底物復合物的形成。(抑制程度取決于抑制劑與酶的相對親和力及底物

濃度；Vmax不變，表觀Km增大)

非競爭性抑制作用：有些抑制劑與酶活性中心外的必需基團相結合，不影響酶與底

物的結合，酶和底物的結合也不影響酶與抑制劑的結合。底物和抑制劑之間無競爭

關系。但酶-底物-抑制劑復合物(ESI)不能進一步釋放出產物。(抑制程度取決于抑

制劑的濃度；Vmax降低，表觀Km不變)

反競爭性抑制作用：抑制劑僅與酶和底物形成的中間產物（ES）結合，使中間產物

ES的量下降。這樣，既減少從中間產物轉化為產物的量，也同時減少從中間產物解

離出游離酶和底物的量。（抑制程度取決與抑制劑的濃度及底物的濃度；Vmax降低,

表觀Km降低）

十五.激活劑：使酶由無活性變為有活性或使酶活性增加的物質。

十六.酶的調節（調節對象：關鍵酶；調節方式：醒活性的調節（快速調節）、酶含量的調節

（緩慢調節））。

十七.調節酶實現對酶促反應速率的快速調節。

1.變構調節（allostericregulation）：一些代謝物可與某些酶分子活性中心外的某

部分可逆地結合，使酶構象改變，從而改變酶的催化活性。

變構酶常為多個亞基構成的寡聚體，具有協同效應。酶的變構調節是體內代謝途徑

的重要快速調節方式之一。

2.共價修飾（covalentmodification）：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽鏈上

的一些基團可與某種化學基團發生可逆的共價結合，從而改變酶的活性。

酶的化學修飾是體內快速調節的另?種重要方式。

3.酶原的激活使無活性的酶原轉變成有催化活性的酶。

酶原（zymogen）：有些酶在細胞內合成或初分泌時只是酶的無活性前體。

酶原激活的機理：酶原在特定條件下；一個或幾個特定的肽鍵斷裂，水解掉一個或

幾個短肽；分子構象發生改變；形成或暴露出酶的活性中心。

酶原激活的生理意義：避免細胞產生的酶對細胞進行自身消化，并使酶在特定的部

位和環境中發揮作用，保證體內代謝正常進行；有的酶原可以視為酶的儲存形式。

在需要時，酶原適時地轉變成有活性的酶，發揮其催化作用。

十八.酶含量的調節包括對酶合成與分解速率的調節。

1.酶蛋白合成可被誘導或阻遏：對編碼基因表達的調節，對代謝緩慢而長效的調節。

2.酶降解的調控與一般蛋白質降解途徑相同。

十九.酶的命名與分類：

1.酶可根據其催化的反應類型予以分類（氧化還原酶類、轉移酶類、水解酶類、裂解

酶類、異構酶類、合成酶類）。

2.每?種酶均有其系統名稱和推薦名稱。

二十.酶與醫學：

1.國際單位（IU）：在特定的條件下，每分鐘催化lumol底物轉化為產物所需的酶量。

2.催量單位（katal）：1催量是指在特定條件下，每秒鐘使1mol底物轉化為產物所需

的酶量。

3.酶法分析：以酶作為工具對化合物和酶活性進行定量分析的一種方法。

4.酶標記測定法：酶學與免疫學相結合的一種測定方法。

5.工具酶廣泛地應用于分子克隆領域。

6.固定化酶：將水溶性酶經物理或化學方法處理后，成為不溶于水但仍具有酶活性的

酶衍生物。

7.抗體酶：具有酶活性的抗體。

第四章糖代謝

糖（carbohydrates）：碳水化合物，其化學本質為多羥醛或多羥酮類及其衍生物或多聚

物。在生命活動中的主要作用是提供碳源和能源，提供合成體內其他物質的原料，作為

機體組織細胞的組成成分。

二.分類：單糖（monosacchride,不能再水解的糖）、寡糖（oligosacchride,能水解生成

幾分子單糖的糖，各單糖之間借脫水縮合的糖首鍵相連）、多糖（polysacchride,能水

解生成多個分享單糖的精。）、結合糖（glycoconjugate,糖與正糖物質的結合物）

三.糖的消化：主要在小腸（胰液中的a-淀粉酶、a-葡萄糖昔酶、a-臨界糊精酶），少量

在口腔（”淀粉酶）。

四.糖的吸收：吸收部位（小腸上段）、吸收形式（單糖），依靠Na+依賴型葡萄糖轉運體。

五.糖酵解（glycolysis）：在機體缺氧條件下，葡萄糖經一-系列酶促反應生成丙酮酸進而還

原生成乳酸的過程，亦稱糖的無氧氧化，部位在胞漿。

1.糖酵解途徑：由葡萄糖分解成內酮酸（pyruvate）,第一階段。

由丙酮酸轉變成乳酸，第二階段。

2.產能的方式，底物水平磷酸化；數量，2（從G開始，2X2-2=2ATP）或3（從Gn開始，

2X2—1=3ATP）o

3.終產物乳酸的去路：釋放入血，進入肝臟再進一步代謝（分解利用，乳酸循環（糖異

至）。

六.糖酵解的調控是對3個關鍵酶活性的調節。

1.6-磷酸果糖激酶-1對調節酵解途徑的流量最重要。別構激活劑：AMP;

ADP;F-l,6-2P;F-2,6-2P(2,6-雙磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶T最強的變構激活劑，

其作用是與AMP一起取消ATP、檸檬酸對6-磷酸果糖激酶-1的變構抑制作用)。別構

抑制劑:檸檬酸；ATP(高濃度)。

2.丙酮酸激酶是糖酵解的第二個重要的調節點。別構激活劑：1,6-雙磷酸果糖。別構抑

制劑:ATP,丙氨酸。

3.己糖激酶受到反饋抑制調節。6-磷酸箱萄糖可反饋抑制己糖激酶，但肝葡萄糖激酶不

受其抑制；長鏈脂肪酰CoA可別構抑制肝葡萄糖激酶；胰島素可誘導葡萄糖激酶基因

的轉錄，促進酶的合成。

七.生理意義：是機體在缺氧情況下獲取能量的有效方式，是某些細胞在氧供應正常情況下

的重要供能途徑。

八.糖的有氧氧化(aerobicoxidation)：在機體氧供充足時，葡萄糖徹底氧化成H20和C02,

并釋放出能量的過程。是機體主要供能方式。部位在胞液及線粒體。(分醒解途徑、丙

酮酸的氧化脫竣、三竣酸循環、氧化磷酸化)

九.丙酮酸進入線粒體氧化脫竣生成乙酰CoA。

1.丙酮酸脫氫酶復合體的組成：E1：丙酮酸脫氫，輔酶TPP；E2：二氫硫辛酰胺轉乙酰，

輔酶硫辛酸；E3：二氫硫辛酰胺脫氫酶，輔酶FAD,NAD+,

2.別構抑制劑:乙酰CoA,NADH,ATP；別構激活劑：AMP,ADP,NAD+。

3..反應過程：內酮酸脫竣形成羥乙基-TPP,由丙酮酸脫氫酶催化(E1)。

由二氫硫辛酰胺轉乙酰酶(E2)催化形成乙酰硫辛酰胺-E2。

二氧硫辛酰胺轉乙酰酶(E2)催化生成乙酰CoA,同時使硫辛酰胺上的二

硫鍵還原為2個毓基。

二氫硫辛酰胺脫氫酶(E3)使還原的二氫硫辛酰胺脫氫，同時將氫傳遞給

FAD。

在二氫硫辛酰胺脫氫酶(E3)催化下，將FADH2上的II轉移給NAD+,形成

NADH+H+o

十.三竣酸循環(TricarboxylicAcidCycle,TAC)：也稱為檸檬酸循環，這是因為循環反

應中的第一個中間產物是一個含三個竣基的檸檬酸(乙酰CoA和草酰乙酸縮合生成含

三個竣基的檸檬酸，反復的進行脫氫脫竣，又生成草酰乙酸，再重復循環反應的過程)。

由于Krebs正式提出了三竣酸循環的學說，故此循環又稱為Krebs循環，它由一連串

反應組成。反應部位在線粒體。

十一.TCA循環由8步代謝反應組成。

1.乙酰CoA與草酰乙酸縮合成檸檬酸。

2.檸檬酸經順烏頭酸轉變為異檸檬酸。

3.異檸檬酸氧化脫竣轉變為a-酮戊二酸。

4.a-酮戊二酸氧化脫竣生成琥珀酰CoAo

5.琥珀酰CoA合成酶催化底物水平磷酸化反應。

6.琥珀酸脫氫生成延胡索酸。

7.延胡索酸加水生成蘋果酸。

8.蘋果酸脫氫生成草酰乙酸。

十二.經過一次三陵酸循環，消耗一分子乙酰CoA；經四次脫氫，二次脫竣，一次底物水平

磷酸化；生成1分子FADH2,3分子NADH+H+,2分子C02,1分子GTP；關鍵酶有檸檬

酸合酶、a-酮戊二酸脫氫酶復合體、異檸檬酸脫氫酶；整個循環反應為不可逆反應。

十三.三竣酸循環中間產物起催化劑的作用，本身無量的變化，不可能通過三竣酸循環直接

從乙酰CoA合成草酰乙酸或三竣酸循環中其他產物，同樣中間產物也不能直接在三竣

酸循環中被氧化為C02及H20o

十四.TCA循環受底物、產物和關鍵酶活性的調節。

1.關鍵酶：檸檬酸合酶、異檸檬酸脫氫酶、a-酮戊二酸脫氫酶。

2.TCA循環與上游和下游反應協調。

十五.TCA循環在3大營養物質代謝中具有重要生理意義。

1.TCA循環是3大營養素的最終代謝通路,其作用在于通過4次脫氫，為氧化磷酸化反

應生成ATP提供還原當量。

2.TCA循環是糖、脂肪、氨基酸代謝聯系的樞紐。

十六.糖有氧氧化是機體獲得ATP的主要方式。(11++e進入呼吸鏈徹底氧化生成H20的同

時ADP偶聯磷酸化生成ATP)

十七.能量(30或32)：

葡糖糖-6-磷酸葡糖糖(-1)

6-磷酸果糖一1,6-二磷酸果糖（-1）

2X3-磷酸甘油醛一2XI,3-二磷酸甘油酸（2NADH,3或5）

2X1,3-二磷酸廿油酸-2X3-磷酸甘油酸（2）

2X磷酸烯醇式丙酮酸一2X丙酮酸（2）

2X丙酮酸一2X乙酰CoA（2NADII,5）

2X異檸檬酸一2義a-酮戊二酸（2NADH,5）

2Xa-酮戊二酸一2X琥珀酰CoA（2NADH,5）

2乂琥珀酰（；。八一2）＜琥珀酸（2）

2X琥珀酸f2X延胡索酸（2FADH2,3）

2X蘋果酸f2X草酰乙酸（2NADH,5）

十八.有氧氧化的調節特點：

1.有氧氧化的調節通過對其關鍵酶的調節實現。

2.ATP/ADP或ATP/AMP比值全程調節。該比值升高，所有關鍵酶均被抑制。

3.氧化磷酸化速率影響三竣酸循環。前者速率降低，則后者速率也減慢。

4.三竣酸循環與酵解途徑互相協調。三竣酸循環需要多少乙酰CoA,則酵解途徑相應產生

多少丙酮酸以生成乙酰CoA。

十九.巴斯德效應（Pastuereffect）：有氧氧化抑制糖酵解的現象。

機制：有氧時，NADH+H+進入線粒體內氧化，丙酮酸進入線粒體進一步氧化而不生成乳

酸;缺氧時，酵解途徑加強，NADH+H+在胞漿濃度升高，丙酮酸作為氫接受體生成

乳酸。

二十.磷酸戊糖途徑（pentosephosphatepathway）：由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+,

前者再進一步轉變成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反應過程。

二十一.磷酸戊糖途徑的反應過程分為兩個階段：第一階段，氧化反應，6-磷酸葡萄糖在氧

化階段生成磷酸戊糖和NADPH；第二階段，非氧化反應，包括一系列基團轉移，經過基

團轉移反應進入糖酵解途徑（意義就在于通過一系列基團轉移反應，將核糖轉變成6-

磷酸果糖和3-磷酸甘油醛而進入酵解途徑。因此磷酸戊糖途徑也稱磷酸戊糖旁路）。

二十二特點.

1.脫氫友應以NADP+為受氫體，生成NADPH+H+。

2.反應過程中進行了一系列酮基和醛基轉移反應，經過了3、4、5、6、7碳糖的演變過

程。

3.反癥中生成了重要的中間代謝物——5-磷酸核糖。

4.一分子G-6-P經過反應，只能發生一次脫竣和二次脫氫反應，生成一分子C02和2分

子NADPH+H+。

二十三.磷酸戊糖途徑主要受NADPH/NADP+比值的調節（6-磷酸葡萄糖脫氧酶此酶為磷酸戊

糖途徑的關鍵酶，其活性的高低決定6-磷酸葡萄糖進入磷酸戊糖途徑的流量）。

二十四.磷酸戊糖途徑生理意義：生成NADPH和5-磷酸核糖。

二十五.糖醛酸途徑生理意義：生成活化的葡萄糖醛酸，即UDPGAo葡萄糖醛酸是組成蛋白

聚糖的糖胺聚糖，如透明質酸、硫酸軟骨素、肝素等的組成成分。

二十六.多元醇途徑（polyolpathway）：葡萄糖代謝過程中可生成一些多元醇，如木糖醇、

山梨地等。

二十七.輸最.lycogen）：動物體內糖的儲存形式之一，是機體能迅速動用的能量儲備。

二十八.肌糖原，主要供肌肉收縮所需；肝糖原，維持血糖水平。

二十九.糖原的結構特點及其意義：

1.葡萄糖單元以a-1,4-糖昔鍵形成長鏈。

2.約10個葡萄糖單元處形成分枝，分枝處葡萄糖以a-1,6-糖昔鍵連接，分支增加，溶

解度增加。

3.每條鏈都終止于一個非還原端.非還原端增多，以利于其被酶分解。

三十.糖原的合成（glycogenesis）:由葡萄糖合成糖原的過程。（組織定位：主要在肝臟、肌

肉；細胞定位：胞漿）

三H?糖原合成：

1.葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖。

2.6-磷酸葡萄糖轉變成1-磷酸葡萄糖。（意義：由于延長形成a-1,4-糖甘鍵，所以葡

萄糖分子C1上的半縮醛羥基必須活化，才利于與原來的糖原分子末端葡萄糖的游離

C4羥基縮合。半縮醛羥基與磷酸基之間形成的0-P鍵具有較高的能量）

3.1-磷酸葡萄糖轉變成尿苗二磷酸葡萄糖（UDPG可看作“活性葡萄糖”，在體內充作葡

萄糖供體）。

4.a-1,；-糖/鍵式結合。（糖原n為原有的細胞內的較小糖原分子，稱為糖原引物

（primer）,作為UDPG上葡萄糖基的接受體。）

5.糖原分枝的形成。

三十二.肝糖原分解（胞漿）：

1.糖原的磷酸解。

2.脫枝酶的作用（轉移葡萄糖殘基、水解a-1,6-糖昔鍵）。

3.1-磷酸葡萄糖轉變成6-磷酸葡萄糖。

4.6-磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖（葡萄糖-6-磷酸酶只存在于肝、腎中，而不存在于肌

由o

三十三.肌糖原分解的前三步反應與肝糖原分解過程相同，但是生成6-磷酸葡萄糖之后，由

于肌肉組織中不存在葡萄糖-6-磷酸酶，所以生成的6-磷酸葡萄糖不能轉變成葡萄糖釋

放入血，提供血糖，而只能進入酵解途徑進一步代謝。肌糖原的分解與合成與乳酸循環

有關。

三十四.關鍵酶：糖原合成，糖原合酶；糖原分解：糖原磷酸化酶（葡萄糖是磷酸化酶的別

構抑制劑）。

三十五.調節：

1.都以活M無（低）活性二種形式存在，二種形式之間可通過磷酸化和去磷酸化而相

互轉變；

2.對合成質系與分解酶系分別進行調節，如加強合成則減弱分解，或反之；

3.別構調節和共價修飾調節；

4.關鍵酶調節上存在級聯效應；

5.肝糖原和肌糖原代謝調節各有特點：如分解肝糖原的激素主要為胰高血糖素，分解肌

糖原的激素主要為腎上腺素。

三十六.糖異生（gluconeogenesis）：從非糖化合物轉變為葡萄糖或糖原的過程。（主要在肝、

腎細胞的胞漿及線粒體。原料有乳酸、甘油、生糖氨基酸）

三十七.糖異生途徑（gluconeogenicpathway）：從丙酮酸生成葡萄糖的具體反應過程。

三十八.過程：

1.百酮鬣經丙酮酸竣化支路變為磷酸烯醇式丙酮酸（丙酮酸竣化酶，輔酶為生物素，反

應在線粒體；磷酸烯醇式丙酮酸竣激酶，反應在線粒體、胞液）；

2.1,6-雙磷酸果糖轉變為6-磷酸果糖；

3.6-磷酸葡萄糖水解為葡萄糖。

三十九.在以上反應過程中，作用物的互變反應分別由不同的酶催化其單向反應，這種互變

循環被稱為底物循環（substratecycle）?當兩種酶活性相等時，就不能將代謝向前推

進，結果僅是ATP分解釋放出能量，因而又稱為無效循環（futilecycle）。而在細胞內

兩酶活性不完全相等，使代謝反應僅向一個方向進行。

四十.糖異生的調節（酵解途徑與糖異生途徑是方向相反的兩條代謝途徑。如從丙酮酸進行

有效的糖異生，就必須抑制醉解途徑，以防止葡萄糖又重新分解成丙酮酸；反之亦然；

這種協調主要依賴于對這兩條途徑中的兩個底物循環進行調節）：

1.第一個底物循環在6-磷酸果糖與1,6-雙磷酸果糖之間進行；

2.在磷酸烯醇式內酮酸和丙酮酸之間進行第二個底物循環。

四十一-.生理意義：

1.維持血糖水平的恒定是糖異生最主要的生理作用（糖異生的主要原料為乳酸、氨基酸

及甘油）；

2.糖異生是補充或恢復肝糖原儲備的重要途徑（三碳途徑：指進食后，大部分葡萄糖先

在肝外細胞中分解為乳酸或丙酮酸等三碳化合物，再進入肝細胞異生為糖原的過程）;

3.腎糖異生增強有利于維持酸堿平衡。

四十二.乳酸循環：肌收縮（尤其是供氧不足時）通過糖酵解生成乳酸。肌內糖異生活性低，

所以乳酸通過細胞膜彌散進入血液后，再入肝，在肝內異生為葡萄糖。葡萄糖釋入血液

后又可被肌攝取，這就構成了一個循環。

四十三.血糖,指血液中的葡萄糖。正常血糖濃度:3.89-6.llmmol/L.,

四十四.血糖的來源和去路是相對平衡的。

四十五.血糖水平的平衡主要是受到激素調節。

1.胰島素（Insulin）：體內唯一的降低血糖的激素，也是唯一同時促進糖原、脂肪、蛋

白質合成的激素。

2.胰高血糖素（glucagon）：體內主要升高血糖的激素。

3.糖皮質激素可引起血糖升高。（在糖皮質激素存在時，其他促進脂肪動員的激素才能

發揮最大的效果，間接抑制周圍組織攝取葡萄糖）

4.腎上腺素是強有力的升高血糖的激素。（主要在應激狀態下發揮調節作用）

四十六.血糖水平異常及糖尿病是最常見的糖代謝紊亂。

第五章脂類代謝

脂類(lipids)：脂肪和類脂總稱。」

1.脂肪(fat)：三脂酰甘油(triacylglycerol,TAG),也稱為甘油三酯(triglyceride,

TG)O(脂肪酸fattyacids,簡稱脂酸，包括飽和脂酸和不飽和脂酸，后者也稱營養必

需脂酸)

2.類脂(lipoid)：膽固醇(cholesterol,CHOL)>膽固醉酯(cholesterolester,CE)、

磷脂(phospholipid,PL)、糖脂(glycolipid),鞘脂(sphingolipid),

脂肪生理功能：

儲脂供能、提,供必需脂酸、促脂溶性維生素吸收、熱墊作用、保護墊作用、構成血漿

脂蛋白。

三.類脂功能：

維持生物前的結構和功能；膽固醉可轉變成類固醇激素、維生素、膽汁酸；構成血漿脂

蛋白。

四.脂類而消化發生在脂-水界面，且需膽汁酸鹽參與。(條件：乳化劑(膽汁酸鹽、甘油一

酯、甘油二酯等)的乳化作用；酶的催化作用。部位：主要在小腸上段)

五.消化:食物中的脂類經乳化形成微團(micelles)，

1.甘油三酯經胰脂酶、輔脂酶形成2-甘油一酯+2FFA。

2.磷脂經磷脂酶A2形成溶血磷脂+FFA。

3.膽固醇酯經膽固醇酯酶形成膽固醇+FFA。

六.消化產物：

包括甘油?酯、脂酸、膽固醇及溶血磷脂等以及中鏈脂酸(6C?10C)及短鏈脂酸(2C-

40構成的的甘油三酯與膽汁酸鹽，形成混合微團。

七.飲食脂肪在小腸被吸收。

A.甘油一酯途徑：以廿油一酯為起始物，與脂酰CoA共同在脂酰轉移酶作用下酯化生成廿

油三酯。

九.甘油三酯是脂酸的主要儲存形式，主要作用是為機體提供能量，分解代謝主要是脂酸的

氧化。

十.脂肪孤員是甘油三酯分解的起始步驟。

1.脂肪動員(fatmobilization)：儲存在脂肪細胞中的脂肪，被脂肪酶經甘油二酯、甘油

?酯逐步水解為FFA及甘油，并釋放入血以供其他組織氧化利用的過程。

2.關鍵酶：激素敏感性甘油三酯脂肪酶(HSL)。

3.脂解激素：能促進脂肪動員的激素，如胰高血糖素、去甲腎上腺素、ACTH、TSH等。

4.對抗脂解激素因子：抑制脂肪動員，如胰島素、前列腺素E2、煙酸等。

十一.甘油經糖代謝途徑代謝，脂酸經B-氧化分解供能(部位：在組織中，除腦組織外，大

多數組織均可進行，其中肝、肌肉最活躍；在亞細胞中，胞液、線粒體)。

十二.主要過程：

1/脂酸的/化形式為脂酰CoA(胞液)；

2.脂酰CoA經肉堿轉運進入線粒體，是脂酸B一氧化的主要限速步驟(肉堿脂酰轉移酶

I是脂酸B-氧化的限速酶)；

3.脂酸的B-氧化(脂酰CoA經脫氫生成反Z12-烯酰CoA,加水生成L(+)-B羥脂酰CoA,

再脫氫生成B酮脂酰CoA,硫解生成脂酰CoA+乙酰CoA)的最終產物主要是1分子乙

酰CoA(可經三竣酸循環徹底氧化，可生成酮體肝外組織氧化利用)1分子少兩個碳

原子的脂酰CoA,1分子NADH+II+,1分子FADH2o

4.能量：以16碳軟脂酸的氧化為例，活化消耗2個高能磷酸鍵，故凈生成ATP,

8X10+7X2.5+7X1.5-2=106?

十三.脂酸的其他氧化方式：

1.不飽和脂酸的氧化。

2.過氧化酶體脂酸氧化。

3.奇數碳原子脂酸的氧化——丙酰CoA。

十四.酮體(ketonebodies)：乙酰乙酸、羥丁酸、丙酮三者總稱。血漿水平，

0.03-0.5mmol/Lo在肝細胞中生成，在肝外組織利用。

十五.生理意義：

足肝臟輸6能源的一種形式。并且酮體可通過血腦屏障，是肌肉尤其是腦組織的重要能

源；酮體利用的增加可減少糖的利用，有利于維持血糖水平恒定，節省蛋白質的消耗。

十六.調節：

1.飽食時，胰島素升高，抑制脂解與脂肪動員，進入肝的脂酸減少，脂酸B氧化減少，

酮體生成減少。

2.糖代謝減弱，乙酰CoA生成下降，丙二酰CoA生成下降，脂酸B-氧化及酮體生成均

加強。

3.丙二酰CoA抑制脂酰CoA進入線粒體。（競爭性抑制肉堿脂酰轉移酶）

十七.脂酸在脂酸合成酶系的催化下合成。

十八.軟脂酸的合成

L合成部位:肝（主要）、腎、腦、肺、乳腺及脂肪等組織;胞液（主要合成16碳的軟脂

酸），肝線粒體、內質網（碳鏈延長）。

2.合成原料：乙酰CoA（乙酰CoA全部在線粒體內產生，通過檸檬酸-丙酮酸循環（citrate

pyruvatecycle）出線粒體。）、ATP、HC03-、NADPH（磷酸皮糖途徑，主—來源）,胞液

中異檸檬酸脫氫酶及蘋果酸酶催化的反應）、Mn2+。

十九.脂酸合成酶系及反應過程：

1.丙二酰CoA的合成（乙酰CoA較化酶是脂酸合成的限速酶，存在于胞液中，其輔基是

生物素，Mn2+是其激活劑。其活性受別構調節和磷酸化、去磷酸化修飾調節）；

2.脂酸合成（從乙酰CoA及丙二酰CoA合成長鏈脂酸，是一個重復加成過程，每次延長

2個碳原子）。

二十軟脂酸合成酶.

1.,大腸桿胃：著7種酶蛋白（脂肪酰基轉移酶、丙二酰CoA酰基轉移酶、B-酮脂肪酰

合成酶、酮脂肪酰還原酶、羥脂酰基脫水酶、脂烯酰還原酶和硫酯酶），聚合

在一起構成多酶體系。

2.高等動物：7種酶活性都在一條多肽鏈上，屬多功能酶，由一個基因編碼；有活性的

酶為兩相同亞基首尾相連組成的二聚體。

3.酰基載體蛋白（ACP）：其輔基是4'-磷酸泛酰氨基乙硫醇，是脂酰基載體。

二十脂酸碳鏈的延長：

1.脂酸碳鏈在內質網中的延長（以丙二酰CoA為二碳單位供體，由NADPH+H+供氫經縮

合、加氫、脫水、再加氫等一輪反應增加2個碳原子，合成過程類似軟脂酸合成，但

脂酰基連在CoASH上進行反應，可延長至24碳，以18碳硬脂酸為最多）。

2.脂酸碳鏈在線粒體中的延長（以乙酰CoA為二碳單位供體，由NADPH+H+供氫，過程

與B-氧化的逆反應基本相似，需a-B烯酰還原酶，一輪反應增加2個碳原子，可延

長至24碳或26碳，以硬脂酸最多）。

二十二.不飽和脂酸的合成：

1.動物：有A4、A5、A8、A9去飽和酶，鑲嵌在內質網上，脫氫過程有線粒體外電

子傳遞系統參與。

2.植物：有A9、A12、A15去飽和酶。

二十三脂酸合成的調節.

1.?代謝物常調節（乙酰CoA竣化酶，PKA,的別構調節物）作用：

抑制劑：軟脂酰CoA及其他長鏈脂酰CoA;激活劑：檸檬酸、異檸檬酸。

進食糖類而糖代謝加強，NADPH及乙酰CoA供應增多，異檸檬酸及檸檬酸堆積，有利

于脂酸的合成。大量進食糖類也能增強各種合成脂肪有關的酶活性從而使脂肪合成增

力口。