第四章蛋白質的穩定性教學課件_第1頁
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第四章蛋白質的穩定性和穩定化第一節蛋白質的穩定性蛋白質的穩定性指的是蛋白質抵抗各種因素的影響,保持其生物活力的能力。蛋白質穩定性的分子原因1、金屬離子、底物、輔因子和其它低分子量配體的結合作用。金屬離子由于結合到多肽鏈的不穩定部分(特別是彎曲處),因而可以顯著增加蛋白質的穩定性。當酶與底物、輔因子和其它低分子量配體相互作用時,也會看到蛋白質穩定性的增加2、蛋白質-蛋白質和蛋白質-脂的作用在體內,蛋白質常與脂類或多糖相互作用,形成復合物,從而顯著增加蛋白質穩定性。當蛋白質形成復合物肘,脂分子或蛋白質分子穩定到疏水簇上,因而防止疏水簇與嵱劑的接觸,屏蔽了蛋白質表面的疏水區域,從而顯著增加蛋白質穩定性3、鹽橋和氫鍵蛋白質中鹽橋的數目較少,但對蛋白質穩定性貢獻很顯著。嗜熱脫氫酶亞基間區城有鹽橋協作糸統,這是嗜溫脫氦酶沒有的。因此嗜熱酶的催化活力的變性溫度和最適溫度都比嗜溫酶高出約20C。用定點突變法定性定量地測定了引入的氦鍵對蛋白質的穩定性的貢獻,發現加入的鍵與蛋白質穩定性無關。4.三硫鍵大分子的分子內交聯可增強其堅實性,并提高其在溶液中的穩定性。穩定化指的是熵性質:由于交聯即蛋白質中形成二硫鍵,伸展蛋白質的熵急劇降低物質的熵是它所處狀態的分子混亂度(也稱無序度)的度量。熵值小的狀態對應比較有序的狀態,熵值大的狀態對應比較無序的狀態。一種物質從固態到

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