蛋白質的生理功能機體的結構成分，是信息接收、免疫應答以及基因表達調節的主要元件。氧化供能或轉化為其它蓄能物質蛋白質的需要量氮平衡(nitrogenbalance)

日攝入氮

-排出氮：

用氮平衡來反映體內蛋白質代謝的概況。（正平衡和負平衡）

生理需要量：80g/日（成人）

本文檔共93頁；當前第1頁；編輯于星期三\8點11分蛋白質的營養價值取決于必需氨基酸的種類、數量以及必需氨基酸的比例。必需氨基酸(essentialaminoacid)

體內需要但自身又不能合成或自身合成的數量遠遠不足,必須由食物供應的氨基酸(8+2)。

蘇異苯甲色纈（組精）賴亮非必需氨基酸

(non-essentialaminoacid)食物蛋白質的互補作用蛋白質不能儲備：作為氮源和能源進行代謝本文檔共93頁；當前第2頁；編輯于星期三\8點11分第一節蛋白質的降解和氨基酸的分解代謝一、蛋白質的降解二、氨基酸分解代謝三、氨基酸分解產物的代謝四、氨基酸碳骨架的氧化途徑五、生糖氨基酸和生酮氨基酸六、氨基酸衍生的其他重要物質本文檔共93頁；當前第3頁；編輯于星期三\8點11分一、蛋白質的降解2.內源性氨基酸

機體各組織的蛋白質

氨基酸

機體合成的非必需氨基酸組織蛋白酶（一）外源性氨基酸和內源性氨基酸消化管中各種蛋白酶1.外源性氨基酸

食物蛋白

氨基酸

血液

全身各組織本文檔共93頁；當前第4頁；編輯于星期三\8點11分（二）蛋白降解的反應機制1.溶酶體無選擇的降解內源性蛋白質（組織蛋白酶）內源過期、變異蛋白質水解氨基酸？本文檔共93頁；當前第5頁；編輯于星期三\8點11分2.泛肽給選擇降解的蛋白質加以標記泛肽Ubiquitin

泛肽是一種8.5KD的小分子蛋白質，

因普遍存在于真核細胞而得名。細胞內能有選擇的降解“過期蛋白”，而不影響細胞的正常功能？在蛋白質降解過程中，泛肽通過三步反應與被降解的蛋白質形成共價連接，從而使其激活。作用:降低異常蛋白和短壽命的蛋白質。過期蛋白質泛肽復合體溶酶體氨基酸泛肽本文檔共93頁；當前第6頁；編輯于星期三\8點11分3.機體對外源蛋白質的需要及消化作用

消化管中各種蛋白酶：胰液中的蛋白酶和腸液中的腸激酶

肽鏈內切酶、二肽酶、肽鏈外切酶（氨肽酶和羧肽酶）胰蛋白酶原腸激酶胰蛋白酶糜蛋白酶原糜蛋白酶彈性蛋白酶原彈性蛋白酶羧基肽酶原A及B羧基肽酶A及B小腸中的消化本文檔共93頁；當前第7頁；編輯于星期三\8點11分不同蛋白酶之間功能上區別可能有什么？最終產物—氨基酸外切酶—氨肽酶隨機內切酶特定氨基酸間限制性內切酶外切酶—羧肽酶本文檔共93頁；當前第8頁；編輯于星期三\8點11分二、氨基酸分解代謝AA的一般代謝途徑

：脫氨基產生：氨和α-酮酸；脫羧基作用生成胺類物質；轉變為含氮化合物（嘌呤、嘧啶、血紅素等）R－CO－COOH＋NH3胺R－CH2－NH2＋CO2α－酮酸氨脫氨基作用脫羧基作用2本文檔共93頁；當前第9頁；編輯于星期三\8點11分（一）脫氨基作用1.氧化脫氨基作用酶——L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶本文檔共93頁；當前第10頁；編輯于星期三\8點11分L-谷氨酸脫氫酶的特點催化L-谷氨酸氧化脫氨生成α-酮戊二酸、NH3和NADH+H+以NAD+或NADP+為輔酶分布廣泛，在肝、腎、腦等組織中酶活性強。該酶是能使氨基酸直接脫去氨基的活力最強的酶，其與轉氨酶協同作用是體內脫氨基的主要方式。為變構酶：

GTP和ATP為變構抑制劑

GDP和ADP為變構激活劑本文檔共93頁；當前第11頁；編輯于星期三\8點11分非氧化脫氨基作用(大多數在微生物體內進行)還原脫氨基作用(氫化酶)水解脫氨基作用(水解酶)脫水脫氨基作用脫硫氫基脫氨基作用(脫硫氫基酶)氧化-還原脫氨基作用氨基酸+2H脂肪酸+氨氨基酸+H2O羥酸+氨絲(蘇)氨基酸-H2O丙酮酸+氨L-半胱氨基酸-H2S丙酮酸+氨2氨基酸+H2O酮酸+有機酸+氨本文檔共93頁；當前第12頁；編輯于星期三\8點11分氨基酸的脫酰胺基作用谷氨酰胺酶谷氨酰胺＋H2O谷氨酸＋NH3天冬酰胺＋H2O天冬氨酸＋NH3天冬酰胺酶本文檔共93頁；當前第13頁；編輯于星期三\8點11分2.轉氨基作用(氨基移換反應）分兩步進行：L-α－氨基酸＋磷酸吡哆醛

-－

α－酮酸＋磷酸吡哆胺。2.磷酸吡哆胺＋

α-酮戊二酸

－－

磷酸吡哆醛

＋谷氨酸L-α－氨基酸21＋＋α－酮酸α－酮酸α－氨基酸21222＋轉氨酶輔基為磷酸吡哆醛CHO

NH2本文檔共93頁；當前第14頁；編輯于星期三\8點11分OHCH3CHOCH2OPNCHONH2

轉氨酶的輔基為磷酸吡哆醛(PLP)，功用是攜帶氨基。本文檔共93頁；當前第15頁；編輯于星期三\8點11分轉氨酶的輔基及作用機制賴氨酸轉氨酶蛋白磷酸吡哆醛本文檔共93頁；當前第16頁；編輯于星期三\8點11分磷酸吡哆醛(Pyridoxalphosphate;PLP)PLPPLP是氨基酸代謝中轉氨酶、氨基酸脫羧酶的輔酶。本文檔共93頁；當前第17頁；編輯于星期三\8點11分轉氨酶的特點催化氨基酸和α-酮酸間進行氨基和酮基的互換體內存在著多種轉氨酶，催化不同AA與

α-酮酸的轉氨基作用，其中以催化L-谷氨酸與α-酮酸轉氨基反應的轉氨酶(谷丙轉氨酶GPT和谷草轉氨酶GOT)最為重要。輔酶:VB6的磷酸酯--磷酸吡哆醛(Pyridoxalphosphate,PLP),作用是傳遞氨基所催化的反應完全可逆，平衡常數近于1轉氨作用的生理意義反應的實質是氨基在α-氨基酸和酮酸的轉移。生理意義：既是氨基酸的分解代謝過程，也是體內某些非必需AA合成的重要途徑。只有ProThrLys不能進行轉氨基反應。本文檔共93頁；當前第18頁；編輯于星期三\8點11分轉氨酶本文檔共93頁；當前第19頁；編輯于星期三\8點11分GPT：谷丙轉氨酶（肝）++GPTCH3C=OCOO-COO-CH2CH2CHN+H3COO-COO-CH2CH2C=OCOO-CH3CHN+H3COO-丙氨酸

+α-酮戊二酸

－－－

丙酮酸＋

谷氨酸

本文檔共93頁；當前第20頁；編輯于星期三\8點11分GOT：谷草轉氨酶（心）谷氨酸

＋草酰乙酸－－

α-酮戊二酸

＋

天門冬氨酸++GOTCOO-CH2CHN+H3COO-COO-CH2C=OCOO-COO-CH2CH2CHN+H3COO-COO-CH2CH2C=OCOO-本文檔共93頁；當前第21頁；編輯于星期三\8點11分GPT和GOT分布于各組織細胞內含量不同本文檔共93頁；當前第22頁；編輯于星期三\8點11分3.聯合脫氨基作用NAD(P)H+H++NH3L-谷氨酸脫氫酶NAD(P)++H2O-氨基酸-酮酸-酮戊二酸谷氨酸轉氨酶體系1實驗：組織中的其它L-氨基酸的脫氨作用緩慢。當加入少量的-酮戊二酸，則脫氨作用顯著增加。本文檔共93頁；當前第23頁；編輯于星期三\8點11分L-谷氨酸脫氫酶及谷-某轉氨酶的活性強、分布廣，是動物體內大部分氨基酸脫氨的方式意義：體內氨基酸脫氨基的最重要方式

體內合成非必需氨基酸的主要途徑本文檔共93頁；當前第24頁；編輯于星期三\8點11分腺嘌呤核苷酸循環在肌肉、腦等組織中，L-谷氨酸脫氫酶的活力低，而腺苷酸脫氨酶的活力高。實驗證明腦組織細胞中的氨有50%是由該循環產生的。體系2腺苷酸代琥珀酸延胡索酸AMP腺苷酸脫氨酶本文檔共93頁；當前第25頁；編輯于星期三\8點11分本文檔共93頁；當前第26頁；編輯于星期三\8點11分N裂合酶腺苷酸脫氨酶本文檔共93頁；當前第27頁；編輯于星期三\8點11分（二）脫羧基作用

脫羧酶：專一性高，只對L-氨基酸作用。輔酶是磷酸吡哆醛，組氨酸脫羧酶不需要輔酶。CO2一級胺-氨基酸一級胺類，具有重要的生理作用本文檔共93頁；當前第28頁；編輯于星期三\8點11分磷酸吡哆醛磷酸吡哆醛一級胺本文檔共93頁；當前第29頁；編輯于星期三\8點11分三、氨基酸分解產物的代謝

（氨、胺、-酮酸）（一）氨的代謝氨中毒：若外環境NH3大量進入細胞，或細胞內NH3大量積累。某些敏感器官（如神經、大腦）功能障礙。表現：語言障礙、視力模糊、昏迷、死亡。本文檔共93頁；當前第30頁；編輯于星期三\8點11分1.氨基氮轉運的一般途徑(主要是肌肉)各組織細胞脫氨NH3谷氨酸

α-酮戊二酸谷氨酸丙酮酸丙氨酸谷氨酰胺血液肝臟脫氨，轉化為排泄形式本文檔共93頁；當前第31頁；編輯于星期三\8點11分(1)

丙氨酸-葡萄糖循環

(alanine-glucosecycle)概念：丙氨酸和葡萄糖反復地在肌肉和肝之間進行氨的轉運，這一途徑稱為~.

生成Ala是肌肉解氨毒和運輸氨的方式意義：使肌肉中的氨以無毒的丙氨酸形式運輸至肝，同時肝又為肌肉提供了生成丙酮

酸的葡萄糖.經濟性高效（一舉兩得）若血氨升高進入腦組織，可導致肝昏迷本文檔共93頁；當前第32頁；編輯于星期三\8點11分丙氨酸-葡萄糖循環AlaPyruvatePyruvate本文檔共93頁；當前第33頁；編輯于星期三\8點11分(2)谷氨酰胺Gln的運氨作用它主要從腦、肌肉等組織向肝或腎運氨.Gln是大腦等組織解氨毒和運氨的重要形式通過Gln的合成與分解,在肝中釋放NH3中和固定酸：腎小管Gln分解產生的NH3

與H+結合成NH4+本文檔共93頁；當前第34頁；編輯于星期三\8點11分NH3何處去呢？H2ONH3谷氨酰胺谷氨酸水解酶？脫氨本文檔共93頁；當前第35頁；編輯于星期三\8點11分植物體內貯存氨的重要形式谷氨酰胺和天冬酰胺不僅在解除氨毒和貯存氨方面起重要作用，而且都是合成蛋白質的原料。

天冬酰胺酶H2O本文檔共93頁；當前第36頁；編輯于星期三\8點11分水生生物直接擴散脫氨（NH3）哺乳、兩棲動物排尿素直接排氨，毒性大，不消耗能量；轉化后排氨形式越復雜，越安全，但越耗能。？體內水循環迅速，NH3濃度低，擴散流失快，毒性小。？體內水循環較慢，NH3濃度較高，需要消耗能量使其轉化為較簡單，低毒的尿素形式。2、氨基氮的排泄

各種生物根據安全、價廉的原則排氨本文檔共93頁；當前第37頁；編輯于星期三\8點11分鳥類、爬蟲排尿酸均來自轉氨不溶于水，毒性很小，合成需要更多的能量。提問：為什么這類生物如此排氨？水循環太慢，保留水分同時不中毒得付出高能量代價。高等植物，以谷氨酰胺或天冬酰胺形式儲存氨，不排氨。本文檔共93頁；當前第38頁；編輯于星期三\8點11分(1)

尿素(urea)的生成

UreaBiosynthesis實驗：動物切除肝臟，輸入氨基酸后，血氨濃度升高；動物保留肝臟、切除腎臟，輸入氨基酸后，血中尿素濃度升高；動物肝臟、腎臟同時切除，輸入氨基酸后，血中尿素含量較低，但血氨濃度升高；

結論：肝臟是合成尿素的主要器官本文檔共93頁；當前第39頁；編輯于星期三\8點11分1932,德國學者HansKrebs提出尿素循環(ureacycle)或鳥氨酸循環(ornithinecycle)

最早被簡明本文檔共93頁；當前第40頁；編輯于星期三\8點11分血液進入腎，由尿排出延胡索酸TCA草酰乙酸1.氨甲酰磷酸合成酶2.鳥氨酸轉氨甲酰酶3.精氨酸琥珀酸合成酶4.精氨琥珀酸酶5.精氨酸酶12345本文檔共93頁；當前第41頁；編輯于星期三\8點11分尿素循環部位——肝臟細胞谷氨酸α酮戊二酸NH4+CO22ADP+Pi+H+2ATPPi氨甲酰磷酸Pi鳥氨酸延胡索酸精氨酸鳥氨酸瓜氨酸瓜氨酸轉氨基—氨精氨琥珀酸ATPAMP+PPiH2O尿素氨基酸（外來的或自身的）

α-酮戊二酸（轉氨作用）谷氨酸消耗4ATP能量天冬氨酸本文檔共93頁；當前第42頁；編輯于星期三\8點11分氨基甲酰磷酸(Carbamolphosphate)CPS-ⅠAGA

氨基甲酰磷酸的合成：氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(carbamoylphophatesynthetaseⅠ,CPS-Ⅰ)(N-acetylglutamaticacid,AGA)UreaBiosynthesis-1本文檔共93頁；當前第43頁；編輯于星期三\8點11分氨基甲酰磷酸合成酶I的特點細胞定位：肝細胞線粒體催化底物：NH3+CO2+2ATP+H2O產物：氨基甲酰磷酸作用：先合成氨基甲酰磷酸，再進一步合成

尿素

而解氨毒調節：N-乙酰谷氨酸（AGA）為變構激活劑意義：其活性可作為肝細胞分化程度的指標本文檔共93頁；當前第44頁；編輯于星期三\8點11分(Carbamolphosphate)(Ornithine)(Citrulline)

瓜氨酸的合成UreaBiosynthesis-2本文檔共93頁；當前第45頁；編輯于星期三\8點11分UreaBiosynthesis-3精氨酸的合成本文檔共93頁；當前第46頁；編輯于星期三\8點11分精氨酸水解生成尿素(Arginine)(Urea)(Ornithine)UreaBiosynthesis-4本文檔共93頁；當前第47頁；編輯于星期三\8點11分鳥氨酸循環的小結合成尿素是體內氨的主要去路（尿素是AA代謝

的主要終產物）尿素分子中的2個氮原子，1個來自氨，另一個則來自天冬氨酸；C來自CO2反應部位：肝細胞的線粒體和胞液合成1分子尿素需要消耗4個高能磷酸鍵意義：解氨毒——將有毒的NH3轉變成無毒的尿素重要的酶：精氨酸代琥珀酸合成酶（限速酶）氨基甲酰磷酸合成酶I（

限速酶

CPS-I）此循環與TCA的聯系？NH4++CO2+3ATP+天冬氨酸+2H2O

尿素+2ADP+2Pi+AMP+PPi+延胡索酸本文檔共93頁；當前第48頁；編輯于星期三\8點11分（2）尿素合成的調節食物Pr的影響：高Pr膳食→尿素合成↑CPS-I的調節：

AGA為變構激活劑

精氨酸為AGA合成酶的激活劑尿素合成酶系的調節：主要對精氨酸代

琥珀酸合成酶進行調節植物體內也存在鳥氨酸循環的酶，但很少運轉。形成的尿素并不排出體外，可在脲酶的作用下分解成CO2和NH3，再被重新利用。本文檔共93頁；當前第49頁；編輯于星期三\8點11分高血氨癥與氨中毒血

氨氨基酸脫氨腸道吸收腎小管分泌合成尿素合成合成氨基酸等

含氮化合物銨鹽生成排出合成谷氨酰胺本文檔共93頁；當前第50頁；編輯于星期三\8點11分高血氨癥：肝功能嚴重損傷時，尿素合成發生障礙，

血氨濃度升高，稱為～高血氨癥引起肝性腦病的生化機理：

肝功能嚴重受損→尿素合成障礙→高血氨癥→

氨進入腦組織

合成Glu、Gln↑酸性(直接傷腦)

α-酮戊二酸↓→循環↓→

腦組織ATP生成↓→大腦功能紊亂→肝性腦病高血氨癥與肝昏迷氨中毒本文檔共93頁；當前第51頁；編輯于星期三\8點11分（二）胺的代謝（三）-酮酸的代謝(碳骨架的氧化)生成非必需氨基酸轉變成糖（生糖氨基酸）和酮（生成脂肪，生酮氨基酸）徹底氧化供能：進入TCA(四)CO2的去路

脫羧形成的CO2直接排除，小部分走TCA回補途徑。本文檔共93頁；當前第52頁；編輯于星期三\8點11分四、氨基酸碳骨架的氧化途徑精氨酸組氨酸谷氨酰胺脯氨酸丙氨酸蘇氨酸甘氨酸半胱氨酸絲氨酸丙酮酸1.乙酰CoA乙酰乙酰CoA苯丙氨酸酪氨酸亮氨酸色氨酸賴氨酸天冬氨酸天冬酰胺5.草酰乙酸檸檬酸異檸檬酸2.α-酮戊二酸3.琥珀酰CoA4.延胡索酸蘋果酸谷氨酸異亮氨酸甲硫氨酸纈氨酸苯丙氨酸酪氨酸乙酰CoA琥珀酸五、生酮氨基酸和生糖氨基酸本文檔共93頁；當前第53頁；編輯于星期三\8點11分來源

去路乙酰輔酶A葡萄糖經糖酵解

經三羧酸循環和呼吸鏈：

CO2，H20，ATP經脂肪酸合成途徑：

變成脂肪酸轉化并接受氨基：

變成氨基酸可合成膽固醇、酮體氨基酸經氧化分解脫氨作用脂肪酸經降解循環乙酰輔酶A在代謝中的地位本文檔共93頁；當前第54頁；編輯于星期三\8點11分六、氨基酸衍生的其他重要物質

一碳單位的來源：甘、蘇、絲、組、甲硫氨酸等。參與嘌呤和嘧啶的生物合成及S-腺苷甲硫氨酸的生物合成，

S-腺苷甲硫氨酸它是生物體各種化合物甲基化的甲基來源。一碳單位的轉移靠四氫葉酸(THF)，攜帶甲基的部位是在N5，N10位上

。THF前體物為葉酸。

(一)氨基酸與一碳單位-CH=NHH-CO--CH2OH--CH2--CH=-CH3本文檔共93頁；當前第55頁；編輯于星期三\8點11分

葉酸

四氫葉酸二氫葉酸還原酶？藥物與對氨基苯甲酸竟爭，抑制

？合成本文檔共93頁；當前第56頁；編輯于星期三\8點11分S-腺苷甲硫氨酸：是大約50種不同甲基受體的供給者本文檔共93頁；當前第57頁；編輯于星期三\8點11分二氫葉酸還原酶甲氧芐氨嘧啶“增效劑”58710葉酸

谷氨酸

對氨基苯甲酸

四氫葉酸

(THFA或FH4)人體所需葉酸來源于食物，細菌所需葉酸靠自身合成。N磺胺類藥物與對氨基苯甲酸竟爭抑制本文檔共93頁；當前第58頁；編輯于星期三\8點11分本文檔共93頁；當前第59頁；編輯于星期三\8點11分S-腺苷甲硫氨酸：是大約50種不同甲基受體的供給者2H甲硫氨酸高半胱氨酸本文檔共93頁；當前第60頁；編輯于星期三\8點11分(二)氨基酸與生物活性物質

酪氨酸酪氨酸酶酪氨酸酶生物學作用：使皮、發形成黑色。研究證明，酪氨酸酶的活性與體內的銅、鐵、鋅等元素密切相關。經常進食富含酩氨酸酶和稀有元素鋅、銅、鐵的食物，例如動物內臟肝、腎，甲殼類動物蛤、蟹、河螺、牡蠣，烏魚子，豆類的大豆、扁豆、青豆、赤豆，硬殼果類花生、核桃、黑芝麻以及葡萄干等，皮膚的色澤就較黑。黑色素本文檔共93頁；當前第61頁；編輯于星期三\8點11分兒茶酚胺神經遞質心臟、血管本文檔共93頁；當前第62頁；編輯于星期三\8點11分色氨酸5-羥色氨5-羥色氨酸吲哚丙酮酸吲哚乙酸(神經遞質)(植物生長激素)本文檔共93頁；當前第63頁；編輯于星期三\8點11分抑制作用神經遞質組氨酸組胺組氨酸脫羧酶使血管舒張，感覺神經遞質谷氨酸γ-氨基丁酸

(GABA)本文檔共93頁；當前第64頁；編輯于星期三\8點11分氨基酸代謝概況（動物）組織蛋白質食物蛋白質氨基酸庫消化吸收嘌呤，嘧啶、胺卟啉，某些激素。—酮酸酮體

糖

脂類

二氧化碳氨尿素

其它含氮物

胺醛酸二氧化碳本文檔共93頁；當前第65頁；編輯于星期三\8點11分第二節氨基酸及其重要衍生物的生物合成一、各種氨基酸的合成

453~461頁二、氨基酸重要衍生物的生物合成

464~467頁三、氨基酸生物合成的調節461-463頁(一)通過終端產物對氨基酸生物合成的抑制

461~463頁(二)通過酶生成量的改變調節氨基酸的生物合成

酶生成量的控制：主要是通過有關酶編碼基因的活性的改變。

阻遏酶：能夠受到細胞合成量的控制。它們的調控靠細胞對

其合成速度的改變。

比變構調控緩慢本文檔共93頁；當前第66頁；編輯于星期三\8點11分第三節蛋白質的生物合成及轉運P596一、蛋白質合成的分子基礎二、翻譯的步驟三、翻譯過程中GTP的作用四、翻譯過程中能跳躍式讀碼五、多核糖體六、蛋白質合成的抑制劑七、蛋白質的運輸及翻譯后修飾本文檔共93頁；當前第67頁；編輯于星期三\8點11分蛋白質合成（Translation）以mRNA為直接模板，tRNA為氨基酸運載體,，核蛋白體為裝配場所，共同協調完成蛋白質生物合成的過程。也就是把mRNA的堿基排列順序轉譯成多肽鏈中氨基酸的排列順序。本文檔共93頁；當前第68頁；編輯于星期三\8點11分※遺傳信息的傳遞本文檔共93頁；當前第69頁；編輯于星期三\8點11分AUG※遺傳密碼翻譯過程通過密碼來溝通

密碼子：mRNA從5‘3’，每三個相鄰的堿基形成三聯體，即組成一個密碼子。(1961年)遺傳密碼字典

501頁DNA

mRNA

蛋白質轉錄翻譯讀碼框架：每一個氨基酸可通過mRNA上3個核苷酸序列組成的遺傳密碼來決定，這些密碼以連續的方式連接，組成讀碼框架本文檔共93頁；當前第70頁；編輯于星期三\8點11分本文檔共93頁；當前第71頁；編輯于星期三\8點11分終止密碼子：UAG、UGA、UAA為，只被肽鏈釋放因子閱讀；起始密碼子：AUG，也是甲硫氨酸的密碼子。多數生物的密碼是不重疊的。密碼的簡并性與同義密碼：密碼子通用性和變異性：密碼的防錯系統：可使基因突變造成的危害降至最低程度。密碼的變偶性：mRNA上密碼子專一性取決于前兩位堿基，且與tRNA上反密碼子配對是嚴格的，第三位堿基“擺動堿基”可有一定的變動，此現象稱。513頁※遺傳密碼的基本特性本文檔共93頁；當前第72頁；編輯于星期三\8點11分※密碼子的擺動性本文檔共93頁；當前第73頁；編輯于星期三\8點11分一、蛋白質合成的分子基礎mRNA、tRNA、核糖體、氨基酸、GTP、ATP、非核糖體蛋白質(起始因子、延伸因子、釋放因子等)、Mg2+、K+等。(一)mRNA是蛋白質合成的模板傳遞DNA上的信息、是一種不穩定的物質、分子大小不等。真核生物mRNA5‘帽子3‘AUGUAA讀碼框架核糖體識別部位尾巴見P603圖33-8本文檔共93頁；當前第74頁；編輯于星期三\8點11分原核生物mRNA5‘3‘AUGAUGUAAUAA讀碼框架讀碼框架核糖體識別部位核糖體識別部位SD序列：在起始AUG序列上游10個堿基左右的位置，含有一段富含嘌呤堿基的序列，被稱為。它能與細菌16S核糖體RNA3’端的7個嘧啶堿基互補性的識別，以幫助從起始AUG處開始翻譯。本文檔共93頁；當前第75頁；編輯于星期三\8點11分(二)tRNA轉運活化的氨基酸至mRNA模板上3‘5‘5‘3‘Phe1123123與多肽合成有關的位點：3‘端-CCA氨基酸接受位點識別氨酰-tRNA合成酶位點識別核糖體的位點反密碼子

(與密碼子堿基互補)書寫：tRNAPhe本文檔共93頁；當前第76頁；編輯于星期三\8點11分(三)核糖體是蛋白質合成的工廠核糖體：大、小亞基組成(蛋白質和rRNA)DNA

rRNA轉錄本文檔共93頁；當前第77頁；編輯于星期三\8點11分核糖體(ribosome)：蛋白質合成場所有容納mRNA的通道能結合起始、延長及終止因子等。有A位（acceptorsite)和P位(donorsite).有轉肽酶活性，催化肽鍵形成大亞基上有延長因子依賴的GTP酶活性，可為轉肽提供能量。本文檔共93頁；當前第78頁；編輯于星期三\8點11分(四)氨基酸、氨基酰-tRNA合成酶、多種蛋白因子等核糖體的功能是合成蛋白質的機器有兩個

tRNA的

結合位點

:

肽酰結合位點（P位）

氨酰接受位（A位）氨酰-tRNA合成酶能夠識別特異的氨基酸和相關tRNA(cognatetRNA)，該酶識別能力與通常酶的識別能力不同，為什么？P600本文檔共93頁；當前第79頁；編輯于星期三\8點11分二、翻譯的步驟(在細胞溶膠中進行)(一)氨基酸的激活(氨酰-tRNA的形成(準備))氨基酸+ATP+tRNA氨酰-tRNA+AMP+PPi氨基酰－tRNA合成酶氨基酰－tRNA合成酶：可識別一個特定的氨基酸和與此對應的多種tRNA(同工tRNA)。能夠糾正酰化的錯誤。(二)在核糖體上合成蛋白質(起始、延長及終止)原核生物甲硫氨酰－tRNA合成酶：識別兩種tRNA:tRNAMet(肽鏈內部Met)、tRNAifMet(起始Met)本文檔共93頁；當前第80頁；編輯于星期三\8點11分起始

(起始復合物的形成)起始因子：

IF-3、

IF-1、IF-2、核糖體小亞基mRNA(原核生物SD序列)fMet-tRNAifMet(甲酰甲硫氨酰-tRNA)GTP核糖體大亞基fMetfMetfMetmRNA上的閱讀方向：是從mRNA的5’端向3’端進行的。見P605本文檔共93頁；當前第81頁；編輯于星期三\8點11分2.延長(三個步驟)（1）進位三種延長因子(EF-Tu,、EF-Ts)GTP氨基酸tRNA-----A位(2)轉肽--肽鍵的形成在核糖體轉肽酶作用下，

A位上形成了一個二肽酰tRNAThrfMetfMetfMet延伸的方向：從N端到C端見P607本文檔共93頁；當前第82頁；編輯于星期三\8點11分（3）移位移位因子EF-2、

GTP和Mg2+的參加ThrfMetThrfMetCGCGAA本文檔共9