1、 生物大分子是一切生命形式的基礎，重要的生物大分子有4類： 蛋白質、核酸、多糖和脂類。蛋白質由氨基酸聚合而成 核酸由核苷酸聚合而成 多糖由單糖聚合而成 脂類，所有能被脂溶性溶劑提取的動植物組織部分均定義為脂類。 構型是指分子在立體異構體種的取代原子或集團以共價鍵相連時，他們在空間的取向。 構像是指組成分子的原子或基團圍繞共價鍵旋轉而形成不同的空間排布。構型（configuration）和構像(conformation) 顯然，構型的改變，必需有化學鍵的斷裂和手性的改變，例如氨基酸分子中，一個C 原子和四個不同的原子或基團相連時，只能有兩種不同的空間結構，L-型和D-型氨基酸，沒有共價健的斷裂，

2、這兩種旋光異構體是不能互相轉變的。 而構像的改變，并沒有化學鍵（氫鍵除外）的斷裂和手性的改變，例如蛋白質的二級結構就是肽鏈圍繞N-C健和C-C健旋轉的結果。球狀蛋白質結構的不同水平一級結構、二級結構、三級結構、四級結構超二級結構和結構域（domains）球狀蛋白質結構的不同水平 第二節第二節 蛋白質分子的結構原理蛋白質分子的結構原理 討論蛋白質分子的構象的普遍性規律討論蛋白質分子的構象的普遍性規律 形成天然構象的物理與化學原因形成天然構象的物理與化學原因討討 論論 重重 點點一一.蛋白質空間構象與肽平面關系蛋白質空間構象與肽平面關系帶電荷氨基酸帶電荷氨基酸 Arg, Lys, Asp, Glu

3、1.1.氨基酸的手性特征氨基酸的手性特征極性氨基酸極性氨基酸 Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, His, Tyr, Trp疏水的氨基酸疏水的氨基酸 Ala, Val, Leu , Ile, Phe, Pro, Met除除 Gly 外的外的19種種L-氨基酸分氨基酸分3類類 蛋白質蛋白質20種氨基酸組成中種氨基酸組成中1919種氨基酸均具種氨基酸均具手性手性，屬，屬L-型型, ,在形成各種高級結構時具重要的決定性意義。在形成各種高級結構時具重要的決定性意義。 手性是生物界長期選擇和進化的結果，還不知原因。手性是生物界長期選擇和進化的結果，還不知原因。 L L型的定義型的定義：從：

4、從 H H 到到 C C 看，看，順時針依次為順時針依次為 C0C0，R R，N N氨基酸的氨基酸的 構象構象黑色代表黑色代表 C 2. 2.主鏈的肽平面和平面間扭角主鏈的肽平面和平面間扭角 蛋白質的多肽鏈是蛋白質的多肽鏈是20種氨基酸通過形成種氨基酸通過形成肽鍵而連接得到的肽鍵而連接得到的 肽鍵或酰胺鍵平面上肽鍵或酰胺鍵平面上6個原子個原子共平面共平面蛋白質一級結構（primary）肽平面上肽平面上C-C鍵、鍵、CN 鍵和鍵和N-C鍵鍵 構成長肽鏈的骨架主鏈構成長肽鏈的骨架主鏈 、 為這為這3 3個鍵軸相應的旋轉角個鍵軸相應的旋轉角 規定由規定由4 4個原子個原子A-B-CA-B-CD D

5、形成的二面角，沿形成的二面角，沿B BC C鍵軸俯視，順時針為正鍵軸俯視，順時針為正相鄰肽單位形成的主鏈結構中相鄰肽單位形成的主鏈結構中3 3個鍵軸的旋轉二面角（個鍵軸的旋轉二面角（、 、）肽平面上肽平面上CN鍵鍵 鍵軸鍵軸的旋轉角的旋轉角 鍵軸旋轉涉及鍵軸旋轉涉及 2 2個個C原子的相對位置原子的相對位置 剛性平面，剛性平面，僅有僅有2 2種可能種可能 =0=0 順式結構順式結構 =180=180 反式結構反式結構 反式結構常見，順式存在空間位阻，反式結構常見，順式存在空間位阻，=180o= 0o=180=180、=180=180，充分伸展的全反構型，充分伸展的全反構型=0=0、=0=0，發

6、生嚴重的，發生嚴重的空間位阻，空間位阻，不能使原子間距不能使原子間距離接近甚至小于范德華半徑離接近甚至小于范德華半徑由二面角決定多肽鏈的構像 任何任何1 1個個碳原子的（碳原子的（、）二面角發生變化二面角發生變化，多肽多肽主鏈骨架構象主鏈骨架構象將產生相應將產生相應變化變化 幾個或更幾個或更多個多個彼此相連彼此相連殘基殘基，二面角（二面角（、）全相同全相同 它們即成為有它們即成為有特定規律的構象特定規律的構象、分布范圍分布范圍 用用RamachandranRamachandran圖表示圖表示在這種圖形中在這種圖形中 甘氨酸分布范圍區域相對大甘氨酸分布范圍區域相對大 其它殘基角度的分布局限于某些

7、區域其它殘基角度的分布局限于某些區域殘基側鏈二面角（殘基側鏈二面角（、）RamachandranRamachandran圖圖對蛋白質的構象研究起到了簡化作用對蛋白質的構象研究起到了簡化作用判斷蛋白質結構模型的正誤判斷蛋白質結構模型的正誤兩個肽平面之間的相對取向由C -N 和C -C兩個可以自由旋轉的單健扭角而定，所以，蛋白質一級結構中肽平面之間扭角的變化，是形成二級結構的基礎兩個肽平面通過-C原子的結構從生物物理學角度研究蛋白質一級結構的意義 在于從蛋白質三維結構的角度來討論與一級結構的關系 進一步了解蛋白質結構與功能 生物進化 蛋白結構預測血型糖蛋白在生物膜上的結構1131仔細分析其131個

8、氨基酸，不難發現：7395 肽鏈從Ile73Ile95共23個氨基酸全為非極性氨基酸， 肽鏈的N端有許多結合多糖的殘基鑲嵌在脂膜中的那一部分 一種跨越紅細胞膜德蛋白質，分子的一部分伸向胞外，一部分在胞質中，還有一部分嵌在膜里 肽鏈的前70個殘基應伸向膜外膜外3.3.多肽鏈構象中的勢能影響多肽鏈構象中的勢能影響 、的取值關系到主鏈側鏈原子或基團的的取值關系到主鏈側鏈原子或基團的空間位置，天然構象處于穩定的低勢能狀態空間位置，天然構象處于穩定的低勢能狀態 能量對二面角（能量對二面角（、）分布的影響）分布的影響 非鍵作用能非鍵作用能 偶極相互作用能偶極相互作用能 單鍵旋轉的本征扭轉能單鍵旋轉的本征扭

9、轉能 考慮主要考慮主要3 3類能量類能量非鍵作用能非鍵作用能 E EKLKL（、） 非鍵作用能非鍵作用能 E EKLKL（、）任意任意2 2個原子或粒子間的個原子或粒子間的 推斥力推斥力 范德華力吸引力范德華力吸引力 二面角（二面角（、）的變化）的變化 導致各原子或基團間位置改變導致各原子或基團間位置改變偶極作用能偶極作用能E Ed d（、）偶極作用能偶極作用能E Ed d（、） C=OC=O和和N-HN-H在肽平面上產生的偶極矩約為在肽平面上產生的偶極矩約為3.7D3.7D 、改變影響到偶極矩間的相互作用改變影響到偶極矩間的相互作用單鍵旋轉的本征扭轉能單鍵旋轉的本征扭轉能E Etortor（

10、、）單鍵旋轉的本征扭轉能單鍵旋轉的本征扭轉能E Etortor（、） 代表代表和和角旋轉所克服的角旋轉所克服的 扭轉動作面臨的能量屏障扭轉動作面臨的能量屏障 軸旋轉，角度改變，必然體系能量出現相軸旋轉，角度改變，必然體系能量出現相 應變化趨勢，需要作功加以克服應變化趨勢，需要作功加以克服總的勢能總的勢能總的勢能總的勢能3 3種能量之和種能量之和1 1個殘基個殘基、給定，相應主側鏈原子的位置給定，相應主側鏈原子的位置即確定即確定 可計算出總的勢能可計算出總的勢能 對各種可能二面角得到總的勢能分布對各種可能二面角得到總的勢能分布天然蛋白質分子構象穩定，處于最低能量狀態天然蛋白質分子構象穩定，處于最

11、低能量狀態 在能量等高線分布圖中在能量等高線分布圖中 各殘基各殘基和和被限制在一定區域范圍被限制在一定區域范圍甘氨酸殘基的甘氨酸殘基的、位于位于20KJ/mol20KJ/mol的兩個對稱性的區域的兩個對稱性的區域非甘氨酸殘基分布范圍小，不同構象中非甘氨酸殘基分布范圍小，不同構象中與與分立分立多肽鏈中L-ala殘基勢能等高線與二面角關系 脯氨酸具吡咯烷環，脯氨酸具吡咯烷環， 為為-60-60 取取-55-55 或或145145 常孤立出現，對緊鄰在前的殘基構象影常孤立出現，對緊鄰在前的殘基構象影響很大響很大 使其丟失使其丟失-螺旋結構螺旋結構脯氨酸殘基常出現于脯氨酸殘基常出現于 多肽鏈彎曲或翻轉

12、處，多肽鏈彎曲或翻轉處， -螺旋的螺旋的N N端端 -55 -55 145145 蛋白質多肽鏈的一級氨基酸序列其高級的三維構象，蛋白質多肽鏈的一級氨基酸序列其高級的三維構象，提供了可以實現的途徑。提供了可以實現的途徑。 盡管從理論和計算角度還存在很大的困難與復雜性，盡管從理論和計算角度還存在很大的困難與復雜性，基于基于局部、小范圍內的位阻效應局部、小范圍內的位阻效應和發生的可能的和發生的可能的相互作相互作用用，再結合，再結合半經驗方法半經驗方法的研究，如依據的研究，如依據蛋白質蛋白質結晶的結晶的構構象資料象資料，從統計規律中尋找某些，從統計規律中尋找某些殘基的構象化傾向殘基的構象化傾向，比，比

13、如如Ala、Leu殘基是強殘基是強-螺旋形成體，螺旋形成體，Pro殘基有殘基有-螺螺旋破壞體性質等，旋破壞體性質等，這樣，對每一個殘基，用一定的幾個這樣，對每一個殘基，用一定的幾個統計參數，就可能估量出高級結構行為統計參數，就可能估量出高級結構行為20種標準氨基酸銨形成螺旋，折疊的能力所進行的分類二二. .蛋白質分子的二級結構蛋白質分子的二級結構( (secondary structure)secondary structure) 蛋白質二級結構單元，是多肽鏈中蛋白質二級結構單元，是多肽鏈中具特定規律的一段肽鏈的空間排列模式具特定規律的一段肽鏈的空間排列模式-螺旋和螺旋和-折疊折疊1.-1.-

14、螺旋螺旋 - -螺旋的主要特征是多肽鏈的主鏈骨架圍繞螺螺旋的主要特征是多肽鏈的主鏈骨架圍繞螺旋中心軸螺旋式地上升，每隔數個殘基上升一圈，所旋中心軸螺旋式地上升，每隔數個殘基上升一圈，所有側鏈基團處于螺旋的外側，并以一定的規律由各個有側鏈基團處于螺旋的外側，并以一定的規律由各個C=OC=O與隨后幾位殘基上的與隨后幾位殘基上的N-HN-H形成氫鍵。形成氫鍵。-螺旋螺旋 右手右手-螺旋構象，螺旋構象，3.63.61313 是許多蛋白質分子中常見結構是許多蛋白質分子中常見結構 一圈一圈3.5-3.73.5-3.7或平均或平均3.63.6殘基殘基 螺距螺距0.54nm 0.54nm 氫鍵方式氫鍵方式(i

15、,i+3)(i,i+3) 一氫鍵環內含一氫鍵環內含1313個原子個原子 、在在-60-60 和和-41-41 附近附近 末端向下看，側鏈在主鏈周圍形成風車狀末端向下看，側鏈在主鏈周圍形成風車狀 所有氫鍵近似平行于螺旋中心旋轉軸所有氫鍵近似平行于螺旋中心旋轉軸氫鍵同一方向氫鍵同一方向 形成一源于氫鍵的平行于螺旋軸的偶極矩形成一源于氫鍵的平行于螺旋軸的偶極矩 - -螺旋氫鍵偶極矩、螺旋氫鍵偶極矩、 各肽平面各肽平面C=OC=O和和N-HN-H偶極矩偶極矩都沿螺旋軸積累，從而顯示出從都沿螺旋軸積累，從而顯示出從N N端到端到C C端的偶極矩端的偶極矩 等效于等效于N N端積累部分正電荷，端積累部分正

16、電荷，C C端積累部分負電荷端積累部分負電荷蛋白質分子構象其它螺旋結構蛋白質分子構象其它螺旋結構3 31010螺旋螺旋 右手右手-螺旋結構螺旋結構 氫鍵方式氫鍵方式(i,i+2)(i,i+2)，、在在-70-70 和和-5-5 附近附近 一圈含整數一圈含整數3 3殘基，殘基，C C位于平行螺旋軸直線上位于平行螺旋軸直線上 氫鍵方向和軸有一定角度，氫鍵方向和軸有一定角度， 在幾何上與非鍵作用力未處最佳狀態在幾何上與非鍵作用力未處最佳狀態 3 31010螺旋通常在螺旋通常在-螺旋螺旋C C末端最后一圈出現末端最后一圈出現4.44.41616 也稱作也稱作螺旋螺旋左手螺旋左手螺旋 在在D-D-氨基酸

17、形成的肽鏈中會穩定地存在氨基酸形成的肽鏈中會穩定地存在 天然蛋白質中，屬于不穩定的構象天然蛋白質中，屬于不穩定的構象多肽鏈不同氨基酸側鏈多肽鏈不同氨基酸側鏈具各自確定的選擇性不強的螺旋傾向性具各自確定的選擇性不強的螺旋傾向性大致分檔次排列為：大致分檔次排列為：AlaAla，GluGlu，LeuLeu，MetMet（強）（強）LysLys，PhePhe，GluGlu，TrpTrp，IleIle，ValVal（中）（中）AspAsp，HisHis（弱）（弱）ArgArg，ThrThr，SerSer（不敏感）（不敏感）CysCys，TyrTyr（弱斷）（弱斷）AsnAsn，ProPro（斷（斷）差不

18、多所有球蛋白中，一段差不多所有球蛋白中，一段-螺旋結構螺旋結構 平均含平均含1111個殘基（個殘基（4-204-20殘基）殘基） 平均長度平均長度 1.7 nm1.7 nm 螺旋兩端外連接的氨基酸殘基螺旋兩端外連接的氨基酸殘基 C C端常出現帶負電荷的基團端常出現帶負電荷的基團 N N端為帶正電荷基團端為帶正電荷基團 螺旋內部多肽鏈上親水與疏水殘基周期性變換螺旋內部多肽鏈上親水與疏水殘基周期性變換過膜的多肽鏈，通常疏水性殘基占絕大多數過膜的多肽鏈，通常疏水性殘基占絕大多數 疏水性殘基長區域預示過膜疏水性殘基長區域預示過膜-螺旋結構存在螺旋結構存在 2.- 2.-折疊折疊 - -折疊結構是常見的

19、二級結構單元，又稱折疊結構是常見的二級結構單元，又稱-折疊片折疊片 -折疊片由多肽鏈折疊片由多肽鏈不連續不連續幾區域幾區域/ /-折疊股折疊股構成構成 -折疊股由折疊股由5-105-10個殘基個殘基 （/）在）在RamachandranRamachandran圖左上圖左上-120/140-120/140大區域大區域 形成形成幾乎伸展幾乎伸展結構結構 -折疊片折疊片 通過通過C=OC=O與與N-HN-H在成對的在成對的-折疊股間形成氫鍵折疊股間形成氫鍵 結構沒有螺旋構象緊密結構沒有螺旋構象緊密-折疊結構中折疊結構中 主鏈各肽鍵平面伸展主鏈各肽鍵平面伸展 平面間彼此折疊成片近似鋸齒狀片層排列平面間

20、彼此折疊成片近似鋸齒狀片層排列 -碳原子位于折疊片平面的交界棱邊上碳原子位于折疊片平面的交界棱邊上形成了一個十分引人注目的的特征：形成了一個十分引人注目的的特征：3 3個方向上相互垂直個方向上相互垂直( (見下圖見下圖) )反平行反平行折疊片折疊片按多肽鏈按多肽鏈N-CN-C方向排列，平行與反平行兩種構象方向排列，平行與反平行兩種構象平行平行-折疊片折疊片 各折疊股主鏈方向相同，一折疊股似鄰股平移各折疊股主鏈方向相同，一折疊股似鄰股平移 二面角二面角、約為約為-119-119、113113 折疊股各肽平面（一塊折疊片）折疊股各肽平面（一塊折疊片）C=OC=O與與N-HN-H分別分別 一左一右和

21、相應二鄰股成氫鍵一左一右和相應二鄰股成氫鍵 氫鍵的方向呈有規律的角度傾斜氫鍵的方向呈有規律的角度傾斜反平行折疊片反平行折疊片 相鄰股的主鏈走向相反相鄰股的主鏈走向相反 二面角二面角、約為約為-139-139、135135 折疊股間氫鍵和成鍵基團方向同一直線折疊股間氫鍵和成鍵基團方向同一直線 屬能量上較為穩定的類型屬能量上較為穩定的類型同一同一-折疊股中側鏈間隔地朝上與朝下折疊股中側鏈間隔地朝上與朝下相鄰股卻是相同一起朝上或朝下相鄰股卻是相同一起朝上或朝下反平行折疊片反平行折疊片 經常一面埋藏在內部另一面暴露在溶劑中，經常一面埋藏在內部另一面暴露在溶劑中， 氨基酸通常是親水性與疏水性交替出現氨基

22、酸通常是親水性與疏水性交替出現平行的折疊片平行的折疊片 往往兩邊均處在內部，中間的殘基往往往往兩邊均處在內部，中間的殘基往往 高度疏水，親水的殘基集中在兩頭高度疏水，親水的殘基集中在兩頭兩種兩種-結構，邊上的折疊股有可能比中間的更為親結構，邊上的折疊股有可能比中間的更為親水些水些蛋白質中混合的折疊片也可存在，幾率不高。蛋白質中混合的折疊片也可存在，幾率不高。-折疊結構中折疊結構中 一般一般6-106-10股股 股平均長度為股平均長度為6 6個殘基個殘基 整個結構常呈扭曲，這種扭曲也具手性規律如圖整個結構常呈扭曲，這種扭曲也具手性規律如圖 常用皺褶（常用皺褶（pleatpleat）、扭曲（）、扭

23、曲（twisttwist）、）、 拱起（拱起（archarch）、卷曲（）、卷曲（curlcurl） 3.3.無規則卷曲無規則卷曲 多肽鏈主鏈骨架中，與有規則的右手多肽鏈主鏈骨架中，與有規則的右手-螺螺旋和旋和-折疊結構不同的構象，都稱為無規則卷折疊結構不同的構象，都稱為無規則卷曲或無規線團、自由折疊等。曲或無規線團、自由折疊等。 右手螺旋和右手螺旋和-折疊構象中，所有氨基酸殘折疊構象中，所有氨基酸殘基的成對二面角基的成對二面角、有差不多確定的大小有差不多確定的大小 無規卷曲的氨基酸殘基的無規卷曲的氨基酸殘基的、則是在一定則是在一定的范圍內分布，不同殘基取不同的角度數值，因的范圍內分布，不同殘

24、基取不同的角度數值，因此產生許多不同的構象此產生許多不同的構象 一般的球蛋白分子，除含有螺旋構象和折疊一般的球蛋白分子，除含有螺旋構象和折疊結構外，往往含有大量的結構外，往往含有大量的無規則卷曲無規則卷曲，從而傾向，從而傾向于于產生球狀構象產生球狀構象。 無規則卷曲結構中無規則卷曲結構中，-轉角轉角比較常見。蛋比較常見。蛋白質分子多肽鏈經常出現白質分子多肽鏈經常出現180180 的回折的回折，此回折部，此回折部分大多數是分大多數是-轉角，也稱作轉角，也稱作-發夾結構、發夾結構、-回轉等回轉等 4 4個連續殘基構成的普通轉角和甘氨酸轉角個連續殘基構成的普通轉角和甘氨酸轉角普通轉角普通轉角1 1、

25、4 4位位碳原子間形成氫鍵，碳原子間形成氫鍵，2 2位殘基屬位殘基屬-螺旋構象，螺旋構象，3 3位取位取3 31010構象；構象；甘氨酸轉角甘氨酸轉角2 2位殘基主鏈以二面角為位殘基主鏈以二面角為-60-60、120120的聚的聚脯氨酸構象出現，脯氨酸構象出現，3 3位上為左手位上為左手3 31010構象而只能是甘氨酸構象而只能是甘氨酸（、為為9090、0 0附近）。附近）。 短的連接短的連接-的的“S”S”形狀連接帶，形狀連接帶， 反平行反平行折疊結構中的稱為折疊結構中的稱為“希臘鑰匙希臘鑰匙”型連接帶型連接帶圈，圈， 各種緊密環結構各種緊密環結構 一般一般，從一級結構預測無規則卷曲的具，從

26、一級結構預測無規則卷曲的具體構象，難度是比較大的，體構象，難度是比較大的，因為因為無規則卷曲無規則卷曲結構中，結構中，不僅不僅有主鏈間的氫鍵，有主鏈間的氫鍵，更多的是更多的是發發現側鏈參與形成了許多的氫鍵，各種相互作現側鏈參與形成了許多的氫鍵，各種相互作用造成更多的的復雜性用造成更多的的復雜性由相應二級結由相應二級結構通過轉角或構通過轉角或連接而組合成連接而組合成為聚合體，聚為聚合體，聚合體結構內成合體結構內成分間存在著特分間存在著特定的相互作用定的相互作用 4.4.超二級結構和結構域超二級結構和結構域 多肽鏈中一級順序相鄰的二級結構，在三維空間相近，多肽鏈中一級順序相鄰的二級結構，在三維空間

27、相近，形成有規則的二級結構聚合體，往往充作空間構象的建筑形成有規則的二級結構聚合體，往往充作空間構象的建筑塊，如（塊，如（），（），（），（），（）等）等超二級結構的手性特征結構域結構域 可看成超二級結構單元的組合。蛋白質分子中可看成超二級結構單元的組合。蛋白質分子中某些特定的區域，在結構與功能兩個方面有著特征某些特定的區域，在結構與功能兩個方面有著特征性意義。性意義。 有別于蛋白質其它區域有別于蛋白質其它區域 結構有相對的完整或獨立性結構有相對的完整或獨立性 功能也有著特征性標志功能也有著特征性標志 在某些條件下，它們可被分離。從在某些條件下，它們可被分離。從DNARNADNARNA蛋白質法

28、則中，基因在蛋白質法則中，基因在 DNA DNA 序列上被內含子分隔成序列上被內含子分隔成一段段的外顯子，許多蛋白質分子中發現這些外顯一段段的外顯子，許多蛋白質分子中發現這些外顯子對應的即蛋白質分子中的結構域部分子對應的即蛋白質分子中的結構域部分 免疫球蛋白的免疫球蛋白的2 2個重鏈和個重鏈和2 2個輕鏈，可區別為個輕鏈，可區別為1212個結個結構域；肌動蛋白分子的馬達結構域；細胞色素構域；肌動蛋白分子的馬達結構域；細胞色素b5b5可分為可分為血紅素結合部分與膜結合部分兩個結構域等血紅素結合部分與膜結合部分兩個結構域等 三三. .蛋白質分子的三級結構蛋白質分子的三級結構 三級結構三級結構即蛋白

29、質分子多肽鏈的即蛋白質分子多肽鏈的3 3維空間構象維空間構象 在在X-X-線衍射分析中，從蛋白質晶體的不對稱線衍射分析中，從蛋白質晶體的不對稱單元的二維電子密度截面的堆積，可得到三維的單元的二維電子密度截面的堆積，可得到三維的電子密度分布，這種由計算機輸出的三維電子密電子密度分布，這種由計算機輸出的三維電子密度分布，包含著蛋白質分子的度分布，包含著蛋白質分子的3 3級結構的全部內級結構的全部內容，并用能夠從一個側面強調構象特征的一些圖容，并用能夠從一個側面強調構象特征的一些圖形表示出來。形表示出來。 空間填滿空間填滿圖形圖形-包含包含所有原子（大所有原子（大多數可省略多數可省略H H原子）、顯

30、示原子）、顯示外觀整體表象外觀整體表象復雜結構，可復雜結構，可以讓人想象出以讓人想象出空間構象，包空間構象，包括它可能的動括它可能的動態構象變化。態構象變化。 線段抽象圖形線段抽象圖形-基于填滿圖形上的簡化，用線基于填滿圖形上的簡化，用線段描述主鏈走向，更抽象些，常突出某些部分，如段描述主鏈走向，更抽象些，常突出某些部分，如碳原子、結合的重金屬原子等。碳原子、結合的重金屬原子等。 卡通卡通圖形圖形-更為常見更為常見的一種圖的一種圖形，通常形，通常突出某些突出某些部分的結部分的結構，如構，如螺旋、螺旋、折疊、扭折疊、扭曲彎折曲彎折蛋白質三級結構給出的信息或內容蛋白質三級結構給出的信息或內容 多肽鏈骨架所有的二級結構情況多肽鏈骨架所有的二級結構情況 類型類型 出現百分數出現百分數 空間相對排列順序與位置關系空間相對排列順序與位置關系 側鏈殘基在蛋白質深部與表面的分布規律側鏈殘基在蛋白質深部與表面的分布規律 空間空間3維的排列與分布維