第八章細胞骨架蛋白第1頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三細胞骨架蛋白：細胞質中由蛋白絲組成的非膜相結構系統的蛋白質稱為細胞骨架蛋白.細胞骨架系統：微絲、微管和中間絲組成。三個系統分別由許多性質不同的蛋白質所構成，但它們的三維結構、裝配和解聚、以及功能卻有明顯的共同之處。第2頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三微管、微絲和中間絲蛋白免疫熒光圖片大鼠腎細胞系（PtK-1）；綠色熒光（蛋白質）：紅色熒光（細胞核DNA）第3頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三

廣義的細胞骨架還包括

核骨架（nucleoskeleton）、核纖層（nuclearlamina）細胞外基質（extracellularmatrix）三者形成貫穿于細胞核、細胞質、細胞外的一體化網絡結構。第4頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三構成細胞骨架的主要蛋白質：肌動蛋白（肌動蛋白相關蛋白）微管蛋白（微管相關蛋白）中絲間蛋白（各種中間絲相關蛋白）本章主要介紹它們的分子特征，功能，纖絲的形成與解聚的調控。

第5頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三細胞骨架的功能：

維持細胞一定的形狀；參與動物細胞的運動（如巨噬細胞、白細胞通過阿米巴樣的作用在組織中遷移與骨架的聚合和解聚相關。細胞分裂、收縮、細胞的纖毛活動都與細胞骨架有關。)細胞內部成分的轉運（如神經軸突的生長，達500cm或更長。細胞分裂時，染色質向細胞的轉移）第6頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三細胞骨架的主要功能（來自G.Karp2002）第7頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三第一節概論

一、細胞骨架的概念二、纖絲系統的功能三、相關蛋白的功能

第8頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三一、細胞骨架的概念當細胞膜被非離子型表面活性劑破壞時，大部分胞質流失，這一部分稱胞液（cytosol）。

細胞骨架（cytoskeleton）：細胞流失胞液后的不溶殘余部分,仍保持細胞外形,具有決定細胞形態作用的纖維網絡。細胞骨架相關蛋白：在肌動蛋白微絲、中間絲、微管纖絲純化時被共同純化的蛋白質，稱為相關蛋白（associatedproteins）。第9頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三二、纖絲系統的功能纖絲的功能有很多共同之處，如：

①形成網絡決定細胞的形狀；②加固細胞成分；

③纖維收縮（反平行纖絲滑行）如肌肉收縮；

④桿體收縮（平行纖絲滑行）,如纖毛和鞭毛活動；

⑤導向轉運的軌道，如神經細胞中沿微管轉運物質或顆粒；

⑥沿纖絲傳導信息。

第10頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三

三、相關蛋白的功能相關蛋白通過以下方式控制纖絲聚合：①與單體結合,防止單體聚合；②啟動聚合過程；③當聚合達到一定長度后封閉纖絲的尾端（加帽）；④通過等量蛋白結合促進纖絲延長；⑤促進解聚，包括切短；⑥通過酶學作用修飾聚合體的亞單位；⑦結合在纖絲的周邊而加固纖絲；⑧將纖絲交聯成束或網絡；⑨有時形成纖絲突起，與其他類型纖絲、膜系統相互作用，通過結構間的張力，形成交聯橋，產生運動。第11頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三

第二節

中間絲一、中間絲的結構二、組成中間絲的蛋白質及其分類三、中間絲相關蛋白四、中間絲的功能

第12頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三一、中間絲的結構各種中間絲（IF）結構非常相似，直徑10nm,處于微管和微絲之間，故名中間絲（或10nm纖絲）。幾種中間纖維的模式圖

第13頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三中間絲巢蛋白(Nestin,一種中間絲蛋白，綠)神經膠質纖維酸性蛋白（GFAP,紅）

第14頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三

IF的蛋白質分子量和等電點不同，分成幾類：

細胞角蛋白（cytokeratin）結蛋白（desmin）波形蛋白（vimentin）神經絲蛋白（neurofilamentprotein）膠質原纖維酸性蛋白（glialfibrillaryacidicprotein,GFAP）核纖層蛋白（lamin）等。有些細胞IF很多，如上皮細胞(皮膚抗磨擦和脫水)，有的細胞完全沒有。第15頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三IF蛋白的分子特征分子中有一個中間結構域，其中93%氨基酸可形成α螺旋，也稱桿狀結構域（roddomain），N端有Mr15kD頭部，C端為Mr5-10kD尾部。

桿狀結構域具有7氨基酸重復序列，它們形成卷曲螺旋（coiledcoil），桿狀結構域長度比較恒定（約310個氨基酸殘基）。

兩端為非螺旋區，尾部耐受胰凝乳蛋白酶的水解，頭部有許多β折疊結構，可被胰凝乳蛋白酶水解。第16頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三中間絲的結構中間絲結構裝配和排列尚有爭議。IF單體二聚體雙極性四聚體（中間絲中為平行四聚體）原絲（雙股結構）中間絲(八條原纖維)第17頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三二、中間絲的蛋白質及其分類

據氨基酸序列、基因結構、組裝特性及組織特異性表達模式Ⅰ型（酸性）角蛋白；Ⅱ型（中性和堿性）角蛋白；Ⅲ型，如波形蛋白、結蛋白、膠質纖維酸性蛋白及外周蛋白；Ⅳ型，包括神經絲蛋白和α-介連蛋白；Ⅴ型，包括核纖層蛋白A及其剪切體核纖層蛋白C，核纖層蛋白B1和B2；Ⅵ型，包括巢蛋白、微管卷曲蛋白和desmuslin。植物、真核微生物、非脊椎動物細胞也有IF，結構基本相似，了解還不多。第18頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三（一）角蛋白（IF多肽Ⅰ型和Ⅱ型的異多聚體）

角蛋白家族是IF蛋白中存在最多的一類。據硫含量的多少（即二硫鍵）將角蛋白分為硬角蛋白和軟角蛋白，占上皮細胞胞質蛋白的80%。角蛋白種類很多，皮膚細胞至少30種。角蛋白分子通常形成異多聚體，即由一個Ⅰ型（酸性的）二聚體和一個Ⅱ型（中性/堿性）二聚體組成異四聚體。

角蛋白有形成束的特性。最易觀察到的是硬角蛋白，分布在毛發、甲、角和蹄等。這些組織的形成是由于整個細胞的固化，而不是簡單的將硬角蛋白分泌到表面。

第19頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三（二）同多聚體Ⅲ型IF在各種非表皮細胞內形成中間絲，其氨基酸同源性很高。包括以下幾種：1.波形蛋白2.結蛋白3.膠質原纖維酸性蛋白（GFAP）4.外周蛋白（peripherin）第20頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三1.

波形蛋白（vimentin）

間質細胞（如成纖維細胞）的主要結構蛋白，C端尾部特異地結合于細胞核外膜，N端頭部結合細胞膜，故在細胞核和細胞膜之間形成聯接。波形蛋白有蛋白激酶C和蛋白激酶A磷化位點，通過磷酸化與去磷酸化，可改變不溶的中間絲網絡。波形蛋白/膽堿乙酰基轉移酶第21頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三2.

結蛋白

結蛋白（desmin）是肌細胞的主要IF蛋白，在平滑肌中含量特別豐富。在平滑肌細胞中，結蛋白中間絲形成一個相互連接的網絡，連接胞質的致密體（densebodies，相當于橫紋肌的Z-盤）和細胞膜的致密體斑塊（denseplaques）。在橫紋肌中，結蛋白靠近兩個細胞的細胞膜連接，也存在于Z-盤。心肌結蛋白染色第22頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三3.

膠質原纖維酸性蛋白（GFAP）

膠質細胞專一的中間絲，具有支持神經細胞的作用。GFAP可作為免疫標記。4.外周蛋白（peripherin）

存在于外周神經系統和某些中樞神經系統的神經細胞。它可與Ⅳ型IF多肽聚集，但在性質上更類似于結蛋白和波形蛋白。皮膚過度松弛癥(遺傳缺陷)膠原纖維不能正確地裝配第23頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三（三）神經絲蛋白

神經細胞的中間絲稱為神經絲（neurofilaments,NFs），由神經絲蛋白組成。

神經絲蛋白:異多聚體，三種亞基：NF-輕鏈（NF-L）、NF-中間鏈（NF-M）和NF-重鏈（NF-H）。單一的NF-L可聚合成絲狀體，而NF-M和NF-H不能聚合；分子中多個磷酸化位點，帶多個負電荷。

C末端：富含谷氨酸；用蛋白酶處理后，殘余的10nm纖絲與其他類型的中間絲差異很小。第24頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三（四）核纖層蛋白

核膜內表面的一層網絡狀纖維蛋白質，稱核纖層（nuclearlamina）脊椎動物細胞中有三種類型的核纖層蛋白(A,B,C),

A和C:是不同的剪接體；B:由另一基因編碼,經翻譯后修飾,在C端添加疏水的異丙基,以幫助核纖層蛋白B插入到核膜的內脂層。第25頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三核纖層蛋白的功能：1.保持核的形態：是核被膜的支架。用高鹽溶液、非離子去污劑和核酸酶去除核物質，剩余的核纖層仍能維持核的輪廓。使胞質骨架和核骨架形成網絡結構。2.參與染色質和核的組裝：核纖層在細胞分裂時呈周期性變化.間期核中：為染色質提供核周邊錨定位點。前期結束時：核纖肽磷酸化，核膜解體。分裂末期：核纖肽去磷酸化、重新組裝，介導核膜重建。第26頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三四、中間絲的功能了解甚少，主要功能：加強細胞韌性、抗張力破壞。

使細胞器固定于細胞質，如角蛋白K14剔除小鼠線粒體成簇聚集。

缺少IF的成纖維細胞，細胞核形態失常。第27頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三第三節肌動蛋白微絲系統

主要成分是肌動蛋白，肌動蛋白是含量最多的細胞骨架蛋白；物種間氨基酸高度保守，單體聚合成微絲后結構也幾乎不變。但是不同單體產生的微絲在穩定性和與其他蛋白質（如肌球蛋白）相互作用方面有細微的差別。第28頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三一、肌動蛋白單體

肌動蛋白是微絲的結構蛋白,由單體和多聚體兩種形式存在，單體也稱球狀肌動蛋白(G-actin),

Mr:43kD，由兩個結構域組成，結構域之間為短的柔性連接肽（ATP結合部位）。

單體可與其他分子作用,包括:肌球蛋白（myosin，）、原肌球蛋白(tropomyosin)、肌動蛋白抑制蛋白（profilin）和肌動蛋白蠶食蛋白（depactin）等。第29頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三微絲纖維的負染電鏡照片微絲纖維結構模型二、肌動蛋白微絲的聚合

肌動蛋白多聚體形成肌動蛋白絲,也稱纖維狀肌動蛋白(F-actin)。肌動蛋白纖維由兩條線性排列的肌動蛋白鏈形成螺旋，狀如雙線捻成的繩子。第30頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三肌動蛋白微絲的聚合過程肌動蛋白纖維裝配過程:

成核、生長、動態平衡三個連續的過程。肌動蛋白單體有極性,裝配呈頭尾相接,故微絲(MF)有正極與負極。

體外實驗：MF正極與負極都能生長，正極生長快，負極慢；

去裝配時，負極比正極快。由于G-actin在正極端裝配，負極去裝配。

在體內,有些微絲是永久性的結構,有些微絲是暫時性的結構。第31頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三肌動蛋白絲的分支肌動蛋白可聚合成長纖維,同時形成分支結構。原子力顯微鏡(atomicforcemicroscope,AFM)圖在生長、發育的信號調控中具有重要的調控作用.第32頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三三、肌動蛋白相關蛋白

肌動蛋白+肌動蛋白相關蛋白（actin-associatedproteins,AAP）性質發生改變.已分離到許多AAP，多數細胞含有10多種APP，AAP與肌動蛋白的互作是競爭性的。第33頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三（一）鈣結合蛋白許多肌動蛋白相關蛋白（AAP）與肌動蛋白結合受Ca2+控制,分子中有專一的Ca2+結合部位。如小白蛋白（parvalvumin）,是一種鈣結合蛋白,分子中具有EF手結構,在鈣濃度為10-6mol/L時能與鈣結合(胞內外Ca2+濃度相差1萬倍左右),許多鈣結合蛋白都有類似結構。第34頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三（二）控制聚合的蛋白質這類蛋白質能夠通過加帽（capping）、單體結合（monomer-sequestering）和解聚(depolymerization

)來控制肌動蛋白的聚合，有以下幾類：第35頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三1.加帽蛋白（cappingprotein）

可選擇性阻斷F-肌動蛋白微絲的一端.如倒刺端加帽蛋白會造成微絲縮短，而尖端加帽蛋白會造成微絲的延長。這種作用使細胞骨架重排，對那些高運動性細胞特別重要。

尖端加帽蛋白:β輔肌動蛋白（β-actinin）,Mr類似肌動蛋白。

倒刺端加帽蛋白:簡稱HAI，Mr約20kD，可能是Mr為150kD-200kD蛋白質的水解產物。第36頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三

肌動蛋白絲兩端生長用加帽蛋白封住負端,微絲繼續快速加長,假如用加帽蛋白封住正端,F-肌動蛋白加長的速率非常慢，表明正端是生長端。第37頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三2.F-肌動蛋白切割蛋白

鈣結合蛋白，但無EF手結構，故不屬鈣調蛋白類。常見有膠溶蛋白（gelsolin），該蛋白既具有倒刺端加帽蛋白活性，又具有鈣激活的微絲切割活性。

存在于細胞中，也可分泌入血（有一段分泌前導肽）。血中膠溶蛋白具有清除死亡細胞釋放入血的F-肌動蛋白功能。第38頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三腸絨毛蛋白（villin）：具Ca2+依賴性切割活性；片段化蛋白（fragmin）：參與肌動蛋白的切割調節；肌割蛋白（severin）：具加帽和切割活性；

膠溶蛋白及相關切割蛋白也有肌動蛋白聚合的成核作用。當將其加入G-肌動蛋白溶液時，G-肌動蛋白的聚合反應加強。第39頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三3．肌動蛋白單體結合蛋白

能與G-肌動蛋白單體形成1:1復合物，阻止肌動蛋白聚合。如肌動蛋白抑制蛋白（profilin）是一種小分子堿性多肽（Mr12kD-15kD），首先從胸腺獲得，血小板中含量最高；酵母中也發現一些大小和性質相似的蛋白質。體外實驗發現，它能降低G-肌動蛋白單體聚合反應。敲除其基因的酵母不能成活(致死性)。第40頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三4．F-肌動蛋白解聚蛋白小分子肌動蛋白，具有膠溶蛋白和肌動蛋白抑制蛋白的雙重活性，能切割F-肌動蛋白并結合G-肌動蛋白單體，這些蛋白被稱為肌動蛋白解聚因子。

如人類大腦分離的cofilin（磷蛋白，去磷酸化后易位到細胞核，Cofilin在細胞的運動中具有廣泛而重要的作用

），腎臟分離的destrin，從星魚卵細胞分離的肌動蛋白蠶食蛋白（depactin）和從星魚分離的載肌動蛋白（actophorin）均屬于這一類。第41頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三（三）產生力的蛋白質（分子馬達）主要為肌球蛋白類，可組成粗絲，具ATP酶活。

肌球蛋白超家族分18類，分為傳統肌球蛋白和非傳統肌球蛋白，只有肌球蛋白Ⅱ為傳統肌球蛋白，其余為非傳統肌球蛋白。

這類蛋白在肌肉中含量非常豐富，易聚合和解聚，故很容易純化。常見：

肌球蛋白Ⅰ:（不加入粗絲），使膜性小囊泡沿著肌動蛋白束運動；從阿米巴中曾分離到兩種不同的肌球蛋白，即肌球蛋白IA和肌球蛋白IB。肌球蛋白Ⅱ:(聚合并加入粗絲）,與肌肉收縮相關。第42頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三（四）交聯和促進成束的蛋白1、血影蛋白及相關蛋白

血影蛋白（spectrin）首先從紅細胞獲得，故得名。從腦獲得的稱胞影蛋白（fodrin）。紅細胞膜骨架的主要成份，分子含a鏈和β鏈，Mr.均約為230kD。兩個亞基反向平行排列,扭曲成麻花狀，形成異二聚體,兩個異二聚體頭-頭連接成200nm長的四聚體。再進一步形成“連接復合物”。

第43頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三連接復合物的形成第44頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三2.α輔肌動蛋白α輔肌動蛋白（α-actinin）是保持肌節（sarcomeres）的重要元件。該蛋白是肌動蛋白成束的主要交聯蛋白之一，使肌動蛋白束次序排列。在非肌細胞中則與F-肌動蛋白的作用大致相同（有血影蛋白樣結構域）。α輔肌動蛋白通過與整連蛋白、鈣粘蛋白等作用,穩定細胞粘附、調節細胞形狀及細胞運動等.

第45頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三3、凝膠因子

有肌動蛋白結合位點，將肌動蛋白絲交織成網，使之形成疏松而高度黏稠的膠體。如肌動蛋白結合蛋白（ABP）和細絲蛋白（filamin）。都是雙極同二聚體，長桿狀分子，有相當的彎曲性，與肌動蛋白結合時對鈣不敏感。第46頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三4、肌肉收縮相關的蛋白質（1）肌動蛋白

肌動蛋白纖維由兩條肌動蛋白鏈形成的螺旋，如雙線捻成的繩子。肌動蛋白單體為球形分子，稱球形肌動蛋白(G-actin)，其多聚體稱纖維形肌動蛋白F-actin。第47頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三（2）肌球蛋白（myosin）如前述，屬于馬達蛋白，利用ATP產能，最初發現于肌肉組織(myosinII)，后發現多種非肌細胞myosin。目前已發現18種類型。MyosinII是構成肌纖維的主要成分之一。由兩條重鏈和兩條輕鏈組成，并兩個分子尾部相連，締合形成粗絲雙極性結構，球形的頭部具有ATP酶活性第48頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三肌球蛋白締合形成粗絲雙極性結構由2條輕鏈和2條重鏈組成的肌球蛋白分子第49頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三肌小節模式圖MlineM蛋白(肌聯蛋白,titin）

第50頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三肌小節中粗絲在細絲間滑動模式第51頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三（3）原肌球蛋白（tropomyosin）原肌球蛋白（tropomyosin.Tm）分子量64KD，由兩條平行的多肽鏈扭成螺旋，每個Tm分子長41nm，具有7個肌動蛋白結合位點，呈長桿狀，結合于肌動蛋白雙螺旋的溝中。作用:是加強和穩定肌動蛋白絲，抑制肌動蛋白與肌球蛋白結合。細絲:F肌動蛋白、原肌球蛋白和肌鈣蛋白組成。第52頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三

（4）肌鈣蛋白（troponin）

肌鈣蛋白（troponin,Tn），Mr.80KD，三個亞基：肌鈣蛋白C（TnC）特異地與鈣結合;肌鈣蛋白T（TnT）與原肌球蛋白有高度親和力，肌鈣蛋白I（TnI）抑制肌球蛋白的ATP酶活性，細絲中每隔40nm就有一個肌鈣蛋白復合體。當肌質內鈣離子濃度升高時，Ca2＋與TnC結合，構象改變，TnT牽動原肌球蛋白，使其與F-肌動蛋白脫離接觸，從而暴露肌動蛋白單體上的肌球蛋白結合位點。促使肌球蛋白與肌動蛋白相互作用形成橫橋，引起肌肉引縮。第53頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三troponin第54頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三肌肉收縮(擺動聯橋模型，swingingcross-bridgemodel)

肌細胞膜興奮傳導到終池→終池Ca2+釋放→肌漿Ca2+濃度增高→Ca2+與肌鈣蛋白結合→原肌球蛋白變構→肌球蛋白橫橋頭與肌動蛋白結合→橫橋頭ATP酶激活分解ATP→橫橋扭動→細絲向粗肌絲滑行→肌小節縮短。

第55頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三5．鈣調結合蛋白（caldesmon）是與肌動蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白和鈣調蛋白互作的平滑肌和非肌調節蛋白。平滑肌鈣調結合蛋白C-末端具有鈣調蛋白、原肌球蛋白和肌動蛋白結合區，N-末端具有肌球蛋白結合區。

通過二硫鍵形成寡聚體，分子的兩端可與F-肌動蛋白結合使其成束,與肌動蛋白的作用可被原肌球蛋白所增強。1個鈣調結合蛋白可結合14個肌動蛋白單體。第56頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三（五）連接細胞膜與F-肌動蛋白的蛋白質

如粘著斑蛋白（vinculin）、踝蛋白（talin）、錨蛋白（ankyrin）、膜聯蛋白（annexins）、膜橋蛋白（ponticulin）等。可與F-肌動蛋白結合并將其連接到細胞膜。

第57頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三四、肌動蛋白微絲的功能

①細胞結構與細胞運動。②細胞分裂，特別是后期，需肌動蛋白錨定于細胞膜。③近來發現，細胞骨架與細胞凋亡有關。Lanerolle和同事發現,HL-60細胞株凋亡時，F-肌動蛋白先短暫聚合，但后期即發生解聚，肌動蛋白微絲形態上發生劇烈的變化。第58頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三細胞器的轉運肌動蛋白纖維肌球蛋白含細胞器和囊泡的胞質流靜態胞質中的葉綠體液泡第59頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三第四節微管系統幾乎所有真核細胞都含微管,大多數微管是單一圓筒狀,少數微管呈雙圓筒狀（如鞭毛）,囊狀體（busalbodies）和中心粒中的微管是三圓筒狀。目前認為微管中（但不是全部）含有高度保守的微管蛋白。微管蛋白Mr在55kD左右,微管蛋白（小）,β微管蛋白（大）,形成二聚體。第60頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三向細胞中央輻射的微管第61頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三

一、微管的結構

多數天然微管由13條原絲組成，少數微管有7、9、12或15條原絲。純化的微管蛋白在體外重新聚合，得到的微管大多數含13條原絲，但也會出現一定比例的14和15條原絲微管，表明在蛋白純化時丟失了一些細胞成分，使原絲數目發生了變化。第62頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三微管纖維微管是由13條原絲（protofilament）構成的中空管狀結構。第63頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三二、微管蛋白微管蛋白的α和β兩種亞基均可結合GTP，但GTP是α亞基的固有組分，不發生水解或交換；β亞基的GTP可發生水解，結合的GDP可交換為GTP，可見β亞基也是一種G蛋白。多烯紫杉醇第64頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三三、微管相關蛋白微管相關蛋白（microtubuleassociatedproteins，MAPs）：至少含一個結合微管的結構域和一個向外突出的結構域。

突出部位伸到微管外與其它細胞組分（如微管束、中間纖維、質膜等）結合。第65頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三MAP的主要功能：

①促進微管聚集成束；②增加微管穩定性或強度；③促進微管組裝。主要有兩類微管相關蛋白：MAP１:熱敏感，如MAP1a、MAP1b，主要存在于神經細胞。

MAP２:熱穩定，包括MAP2a、b、c，MAP4和tau蛋白。MAP2有多個磷酸化位點，磷酸化后與微管的親和力下降，含量減少會影響樹突的生長。第66頁，共76頁，2023年，2月20日，星期三四、微管的組裝

微管組織中心（microtubuleorganizingcenterMTOCs）是微管進行組裝的區域。

著絲粒、成膜體、中心體、基體均具有微管組織中心的功能。

微管組織中心的γ微管球蛋白，可聚合成環狀復合體，像F-肌動蛋白的聚合一樣參與微管蛋白的核化，幫助α和β球蛋白聚合為微管纖維。

GaryJ.Brouhard

（Cell）2008，發現，一種催化微管生長的聚合酶（XMAP215）促