第七章蛋白質基材料第1頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一主要內容第一章緒論第二章纖維素基材料第三章木質素第四章木材第五章淀粉基材料第六章甲殼素基材料第七章蛋白質基材料第八章其他生物質材料第2頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一第七章蛋白質基材料目的和要求了解蛋白質的來源、組成、性質、改性及應用，重點掌握蛋白質的化學改性。內容和要點7.1蛋白質概述7.2大豆蛋白7.3蠶絲蛋白7.4蜘蛛絲蛋白第3頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.1蛋白質概述（1）蛋白質的存在蛋白質是生物體內主要的生物分子，存在于所有生物體內，是生命的物質基礎。蛋白質主要由氨基酸組成，因氨基酸的組合排列不同而組成各種類型的蛋白質。蛋白質在細胞和生物體的生命活動過程中，起著十分重要的作用。各種生物功能和生命現象都是通過蛋白質來實現的，生物體的主要機能，如消化、排泄、運動以及對刺激的反應和繁殖都與蛋白質有關。蛋白質還參與基因表達的調節，以及細胞中氧化還原、電子傳遞、神經傳遞乃至學習和記憶等多種生命活動過程。2012年諾貝爾化學獎-

G蛋白偶聯受體第4頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一諾貝爾化學獎-G蛋白偶聯受體G蛋白是一類可以與生物小分子GDP（二磷酸鳥苷）或GTP（三磷酸鳥苷）結合，具有特征性GTP酶活性的蛋白質。在動物體內，最重要的一類是“三聚體G蛋白”。這類G蛋白是生物體內信息傳遞的重要媒介，可以接收上游信號，并把這些信號傳遞給下游的諸如腺苷酸環化酶、磷脂酶C等效應器，產生多種第二信使，并通過級聯放大最終產生各種生理效應。在信號轉導的途徑上，三聚體G蛋白的上游是一類具有七個跨膜區域的細胞膜受體蛋白，它們就是G蛋白偶聯受體。這些蛋白質橫跨在細胞的邊界-細胞膜之上，一面可以接觸外面世界的信號，一面可以與細胞內部的物質發生作用，他們是細胞外信息進入細胞內的橋梁。第5頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一諾貝爾化學獎-G蛋白偶聯受體雖然這些微小的蛋白質看不見摸不著，但是它們與我們的日常生活息息相關，如果沒有G蛋白偶聯受體，人類根本無法生存下去。如果沒有視紫質，我們將看不見光線；如果沒有嗅覺受體，我們將聞不見氣味；如果沒有β-腎上腺素受體，我們將無法調節血糖；如果沒有毒蕈堿受體，乙酰膽堿將無法將心跳速度限定在合理范圍內；如果沒有5-羥色胺受體，我們甚至無法感受幸福……第6頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一諾貝爾化學獎-G蛋白偶聯受體諾獎的產生：源自（萊夫科維茨）上個世紀60年代末起開始研究促腎上腺皮質激素。在成功分離得到了這種重要激素的受體，并成功地解析了它的作用機制十余年之后，他所帶領的研究團隊第一次克隆到了編碼這個受體的基因（科比爾卡）。很快他們發現這種受體的結構與之前發現的光受體視紫質有些許類似。第7頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一諾貝爾化學獎-G蛋白偶聯受體“這兩種感受完全不同類型的刺激受體會不會是有聯系的？”他們靈光一閃的念頭使得G蛋白偶聯受體家族被建立起來，因為他們知道腎上腺皮質激素受體與光受體結構類似，且都與G蛋白相互作用，當時人們所知道的類似的受體還有三十多個——這些受體擁有相似的，埋藏在細胞膜內的跨膜區域，但是暴露在細胞內與細胞外的部分千差萬別。這個家族的建立大大推動了人類對細胞信號轉導途徑的認識。第8頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一諾貝爾化學獎-G蛋白偶聯受體科比爾卡2011年在此領域又取得了另一項重大突破：他和他的研究團隊通過X射線晶體衍射的手段解出了β-腎上腺素受體被激素激活、向細胞發送信號時的結構—這是幾十年來腎上腺皮質激素受體研究的又一重要成果，一方面為為G蛋白偶聯受體信號轉導途徑的作用機制提供了最直接的實驗證據，一方面也為將來的研究提供了更多值得參考的細節。一項前后進行了43年的杰出研究最終獲得了諾貝爾獎，功夫不負有心人。科學，是值得奉獻一生的事業。第9頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.1蛋白質概述（2）蛋白質的化學組成

蛋白質一般含碳50%~55%、氫6%~8%、氧20%~23%、氮15%~18%、硫0~4%，特種蛋白質還含有銅、鐵、磷、鉬、鋅、碘等元素，因此蛋白質分子的組成較為復雜。蛋白質的含氮量較為穩定，平均為16%，所以在分析生物制品時均以這個平均值為估測值。組成蛋白質的單體為氨基酸類。

第10頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.1蛋白質概述氨基酸有兩種旋光體。氨基酸除最簡單的甘氨酸外都具有旋光性。一般蛋白質中僅有一種旋光體，即L-異構體。

D-型的旋光體僅見于細菌體中。氨基酸類的突出性質既取決于其所帶有的側鏈，更主要的是取決于氨基和羧基的空間結構。

L-型

D-型

第11頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.1蛋白質概述（3）氨基酸及其性質名稱殘基結構中性氨基酸甘氨酸GLYH-丙氨酸AlaCH3-纈氨酸*Val(CH3)2CH-亮氨酸*Leu(CH3)2CHCH2-異亮氨酸*IleC2H5CH(CH3)-苯丙氨酸*PheC6H5CH2-半胱氨酸CysHSCH2-蘇氨酸*ThrCH3CH(OH)-谷酰胺GlnH2NCO(CH2)2-第12頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.1蛋白質概述中性氨基酸天冬酰胺AsnH2NCOCH2-蛋氨酸*MetH3CS(CH2)2-絲氨酸SerHOCH2-脯氨酸Pro-CH2CH2CH2-酪氨酸Tyr色氨酸*Try第13頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.1蛋白質概述名稱殘基結構酸性氨基酸天冬氨酸AspHO2CCH2-谷氨酸GluHO2C(CH2)2-堿性氨基酸賴氨酸*LysH2N(CH2)4-精氨酸Arg組氨酸His第14頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.1蛋白質概述等電點中性氨基酸含有一個羧基和一個氨基，沒有可離解的側鏈，所以呈兩性，形成一種內鹽式的結構，這種分子同時具有兩種離子的性質，又稱為兩性離子。正負離子濃度相等，在電場內，不顯示離子的移動，這時相應的pH稱為氨基酸的等電點。第15頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.1蛋白質概述茚三酮反應第16頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.1蛋白質概述VanSlyke(范斯萊克)法-氨基酸定量和蛋白水解程度的測定Sanger(森格爾)反應-測定多肽或蛋白質中氨基酸的排列順序第17頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.1蛋白質概述牛胰島素的結構甘氨酸苯丙氨酸天冬酰胺丙氨酸半胱氨酸第18頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.1蛋白質概述（4）蛋白質的結構

一級結構蛋白質的一級結構是指蛋白質多肽鏈中氨基酸的排列順序，包括二硫鍵的位置。其中最重要的是多肽鏈的氨基酸順序。一級結構是蛋白質分子結構的基礎，它包含了決定蛋白質分子所有結構層次構象的全部信息。蛋白質一級結構研究的內容包括蛋白質的氨基酸組成、氨基酸排列順序和二硫鍵的位置、肽鏈數目、末端氨基酸的種類等。二肽：一個氨基酸的羧基與另一個氨基酸的氨基失水形成的產物。所形成的酰胺鍵稱為肽鍵。多肽：多個相同或不相同的氨基酸失水彼此用酰胺鍵（多個肽鍵）結合而形成的化合物。第19頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.1蛋白質概述

二級結構二級結構是指多肽鏈借助于氫鍵沿一維方向排列成具有周期性結構的構象，是多肽鏈局部的空間結構。二級結構主要有α-螺旋、β-折疊、無規卷曲、β-轉角等幾種形式，它們是構成蛋白質高級結構的基本要素。第20頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.1蛋白質概述β-轉角結構

α-螺旋結構β-折疊結構第21頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.1蛋白質概述

超二級結構介于蛋白質二級結構和三級結構之間的空間結構，指相鄰的二級結構單元組合在一起，彼此相互作用，排列形成規則的、在空間結構上能夠辨認的二級結構組合體，并充當三級結構的構件。基本形式有-螺旋聚集體(型)、-折疊聚集體(型)以及-螺旋和-折疊的聚集體(型)。(a)型(b)型(c)型第22頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.1蛋白質概述

三級結構主要針對球狀蛋白質而言，是指多肽鏈在二級結構、超二級結構以及結構域的基礎上進一步卷曲折疊形成的復雜球狀分子結構。穩定蛋白質三維結構的作用力主要是一些所謂弱的相互作用或稱非共價鍵或次級鍵，包括氫鍵、范德華力、疏水作用和鹽鍵（離子鍵），也包括共價二硫鍵。穩定蛋白質三維結構的各種作用力①鹽鍵；②氫鍵；③疏水作用；④范德華力；⑤二硫鍵第23頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.1蛋白質概述

四級結構四級結構是指在亞基和亞基之間通過疏水作用等次級鍵結合成為有序排列的特定的空間結構。四級結構的蛋白質中每個球狀蛋白質稱為亞基，亞基通常由一條多肽鏈組成，有時含兩條以上的多肽鏈，單獨存在時一般沒有生物活性。穩定四級結構的作用力與穩定三級結構的沒有本質區別。血紅蛋白四級結構示意圖

第24頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.1蛋白質概述（5）蛋白質的性質蛋白質是由氨基酸組成的大分子化合物，其理化性質一部分與氨基酸相似，如兩性電離、等電點、呈色反應、成鹽反應等，也有一部分又不同于氨基酸，如高分子量、膠體性質、變性等。蛋白質的膠體性質：蛋白質大分子溶液在一定溶劑中超速離心時可發生沉降。沉降速度與向心加速度之比值即為蛋白質的沉降系數S。分子愈大，沉降系數愈高，故可根據沉降系數來分離和鑒定蛋白質。第25頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.1蛋白質概述蛋白質的變性：蛋白質在某些物理或化學因素作用下，其特定的空間結構被破壞，從而導致理化性質改變和生物學活性的喪失，如酶失去催化活力、激素喪失活性等，稱之為蛋白質的變性。變性蛋白質只是空間構象發生破壞，一般認為蛋白質變性本質是次級鍵、二硫鍵的破壞，并不涉及一級結構的變化。引起蛋白質變性的原因可分為物理和化學因素兩類。物理因素可以是加熱、加壓、脫水、攪拌、振蕩、紫外線照射、超聲波作用等；化學因素有強酸、強堿、尿素、重金屬鹽、十二烷基磺酸鈉（SDS）等。第26頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.1蛋白質概述蛋白質的沉淀

：蛋白質分子凝聚并從溶液中析出的現象稱為蛋白質沉淀。變性蛋白質一般易于沉淀，但也可不變性而使蛋白質沉淀；在一定條件下，變性的蛋白質也可不發生沉淀。蛋白質所形成的親水膠體顆粒具有兩種穩定因素，即顆粒表面的水化層和電荷。若無外加條件，不致于互相凝聚。然而除掉這兩個穩定因素（如調節溶液pH至等電點或加入脫水劑），蛋白質便容易凝聚析出。引起蛋白質沉淀的主要方法：鹽析、重金屬鹽沉淀蛋白質、生物堿試劑以及某些酸類沉淀蛋白質、有機溶劑沉淀蛋白質、加熱凝固第27頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.2大豆蛋白（1）來源與組成大豆蛋白質是大豆的主要組分，是資源豐富、品質優良、加工易得并且價格低廉的植物性蛋白質，約占全球植物蛋白蘊藏和消費總量的60%，被譽為“生長著的黃金”。大豆最主要的組分是蛋白質、油脂、碳水化合物、粗纖維和水分。其中，蛋白質含量約為36%，油脂19%，碳水化合物22.5%，纖維5%，水分12%，灰分5.5%。大豆蛋白主要成分為大豆球蛋白和大豆乳清蛋白，其中，大豆球蛋白占90%，主要由2S、7S、11S和15S四種球蛋白亞基組成，其中2S約為8%、7S約35%、11S約52%、15S約5%，視品種和產地不同而不同

。第28頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.2大豆蛋白（2）大豆蛋白的提取

根據加工過程和蛋白質組分含量的不同，大豆的加工可分為大豆粉（SF）、大豆濃縮蛋白（SPC）、大豆分離蛋白（SPI）和大豆渣（SD），前三者是大豆蛋白質的主要產物，而大豆渣是副產物。大豆粉分為全脂大豆粉和脫脂大豆粉，用作工業原料的主要是后者。脫脂大豆粉又分為烘烤的脫脂大豆粉和低變性脫脂大豆粉，它是大豆經過清洗、干燥、榨油（或抽提）、脫皮、脫除溶劑、粉碎、過篩等加工工序后所得的粉末。第29頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.2大豆蛋白大豆渣是大豆經榨油（或抽提）、并且分離出大豆濃縮蛋白或大豆分離蛋白后剩余的殘渣。大豆濃縮蛋白是指從高質、干凈、完整和脫皮大豆中除去大豆油和水溶性非蛋白部分后，含有不少于70%（干基）的大豆蛋白質。大豆分離蛋白是指從高質、干凈、完整和脫皮大豆中除去大豆油和水溶性非蛋白部分后，含有不少于90%（干基）的大豆蛋白質。

第30頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.2大豆蛋白（3）大豆蛋白的性質溶解特性：溶液的pH值為9以上時，大部分SPI能溶解于水中；當pH值為4.64（大豆蛋白的等電點）時，其溶解度最小。pH值低于6.5時，11S球蛋白的溶解度比7S降低的快，可用來分離提純11S與7S級分。聚集-解聚：當蛋白質所處的環境發生變化時，7S和11S球蛋白在水溶液中將發生可逆或不可逆的聚集-解聚轉變。引起聚集-解聚的因素很多，如酸堿度、離子強度、溫度、加熱時間、共存物以及超聲波處理等。第31頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.2大豆蛋白變性：當大豆蛋白質受到外界各種因素的作用時，維持其高級結構的氫鍵或次級鍵遭到破壞，其分子原有的特殊構象發生轉變，從而導致蛋白質的物理、化學及生物學特性發生變化，即大豆蛋白質的變性。蛋白質變性后最顯著的特征是溶解度降低，因而測定其溶解度即可以衡量蛋白質的變性程度。吸水和保水性：所謂吸水性是指干燥蛋白質在一定溫度下達到水分平衡時的含水量。保水性是指離心分離后蛋白質中殘留的水分含量。大豆蛋白的吸水性和保水性除與自身結構特征有關外，還與所處環境的pH值有關。第32頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.2大豆蛋白凝膠性：凝膠性是指蛋白質形成膠體狀結構的好壞程度。凝膠的形成伴隨著蛋白質的變性。蛋白質凝膠形成的先決條件是蛋白質分子、分子束或者聚集體之間以及蛋白質和水分子之間的相互作用使體系形成三維網絡結構。

乳化性和起泡性：大豆蛋白質是表面活性劑，能使水和油的表面張力降低，還能降低水與空氣的表面張力，使之發生乳化。大豆蛋白的乳化性有兩種作用，一是促進油-水型乳狀液的形成，二是使乳狀液穩定。大豆蛋白質的分散液在攪拌時會形成泡沫，使體積增大。這種泡沫主要是由許多空氣小滴被一層表面活化的可溶性蛋白薄膜包裹著的群體所形成，它降低了空氣和水的表面張力。第33頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.2大豆蛋白（4）大豆蛋白的改性物理改性機械處理、擠壓、冷凍、加熱、輻射、超聲波處理

化學改性（1）酸、堿、鹽作用下的改性（2）酰化改性（3）磷酸化改性（4）蛋白質的交聯酶法改性第34頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.2大豆蛋白（5）大豆蛋白的應用大豆蛋白塑料

1）小分子增塑的大豆蛋白塑料--水、甘油、多羥基醇

2）大豆蛋白/高分子共混塑料—天然高分子、合成高分子

3）化學改性大豆蛋白塑料--交聯、酰化、引入-NCO膠黏劑

膜材料

纖維材料生物醫用材料

第35頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.3蠶絲蛋白（1）蠶絲蛋白的來源蠶絲來源---蠶蠶：蠶蛾科昆蟲的一種。幼蟲成熟后吐絲做繭，在繭里變成蛹，蛹變成蠶蛾。有家蠶、柞蠶、蓖麻蠶等多種。蠶絲是織綢緞的原料。第36頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.3蠶絲蛋白第37頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.3蠶絲蛋白（2）蠶絲的組成蠶絲主要由絲素和絲膠兩部分組成，絲素和絲膠都是蛋白質，它們占繭絲總重量的90%以上，此外還含有少量的無機物、脂臘、色素和碳水化合物等。絲素絲膠脂臘、色素無機物桑蠶絲70~8020~300.6~1.00.7~1.7柞蠶絲79.6~81.311.9~12.60.9~1.41.5~2.3蓖麻蠶絲80.215.51.52.7

幾種蠶絲的組分含量

第38頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.3蠶絲蛋白絲素蛋白的組成絲素蛋白是蠶絲中主要的組成部分，約占蠶絲總質量的70%以上。絲素蛋白中包括18種氨基酸，其中較為簡單的甘氨酸、丙氨酸和絲氨酸約占總組成的85%，三者的摩爾比為4:3:1，并且按一定的序列結構排列成較為規整的鏈段，這些鏈段大多在絲素蛋白的結晶區域；而帶有較大側基的苯丙氨酸，酪氨酸、色氨酸等主要存在于非晶區域。絲素蛋白中，帶親水基團的絲氨酸、酪氨酸、谷氨酸、天冬氨酸、賴氨酸和精氨酸等約占氨基酸重量的30%，酸性氨基酸多于堿性氨基酸。第39頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.3蠶絲蛋白

絲素蛋白的結構關于絲素蛋白的分子鏈是由單一分子鏈組成還是由兩個或兩個以上亞單元連接而成，目前尚無定論。絲素蛋白的聚集態結構由結晶態和無定形態兩部分組成，其中結晶區占纖維總量的50%~60%。絲素蛋白分子鏈主要包括三種構象：無規線團、-螺旋和-折疊鏈結構。它有三種結晶，分別為SilkI

（-螺旋和-折疊構象交替堆積而成，正交晶系）、SilkII（由“丙氨酸-甘氨酸”重復單元形成，正交晶系）和SilkIII（聚甘氨酸的三螺旋構象，六邊形晶系）。第40頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.3蠶絲蛋白

絲膠蛋白的組成及結構絲膠蛋白包在絲素蛋白的外部，約占蠶絲總質量的25%左右，它可以溶解于熱水中。絲膠蛋白的氨基酸組成與絲素蛋白相仿，但各氨基酸的含量卻明顯不同。絲膠蛋白在絲素蛋白的外圍呈層狀分布，按照在水中溶解速度的差異，由外向內依次分為絲膠I、絲膠II、絲膠III和絲膠IV。絲膠I為非結晶物質，而絲膠II、III、IV則為結晶物質，絲膠II和絲膠III具有不同的結晶結構。絲膠蛋白分子的構象呈現復合螺旋和-折疊的混合形式，其中-折疊約占23.3%~35.6%，并且難溶的絲膠級分中，-折疊的比例較高。第41頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.3蠶絲蛋白（3）蠶絲蛋白的性質物理性質蠶絲的應力-應變曲線中存在著明顯的屈服點，就屈服應力和斷裂強度而言，桑蠶絲比羊毛要高得多。蠶絲纖維在形成過程中，受到拉伸和吐絲口的擠壓作用，因而不但分子鏈較為伸直、取向度較高，而且分子鏈之間的排列也較為整齊，故而具有較高的斷裂強度和較低的斷裂延伸率。蠶絲不溶于水，但是能吸收相當的水分，吸水的同時體積膨脹，而且膨脹的主要表現為直徑變粗，長度變化不明顯。第42頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.3蠶絲蛋白化學性質酸堿能引起蠶絲蛋白的水解，水解程度主要由溶液的pH值、溫度和反應時間決定。蠶絲蛋白對氧化劑和還原劑的作用敏感性很低，常用亞硫酸鈉、亞硫酸氫鈉等還原劑對蠶絲進行漂白脫色處理。蠶絲的耐光性較差，在日光照射下容易泛黃。蠶絲的耐熱性較好。175℃時開始逐步失重，顏色由白變黃，至280℃時完全變黑。蠶絲的導熱性很低，比棉、麻、羊毛的保暖性都好。第43頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.3蠶絲蛋白（4）蠶絲蛋白的改性接枝改性化學引發實現烯類單體在絲素蛋白纖維表面上的接枝聚合

金屬離子及還原劑引發體系

非金屬化合物引發體系

光酶劑引發體系

化學交聯改性：提高和改良絲素蛋白膜的力學性能共混改性：聚丙烯腈/絲素蛋白、纖維素/絲素蛋白

第44頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.3蠶絲蛋白（5）蠶絲蛋白的應用紡織領域：真絲服裝食品方面：降壓、預防“老年性中風”和癡呆癥、促進胰島

素的分泌、解酒保肝化妝品方面：營養、保濕日化和環保領域：生物降解塑料、涂層醫藥領域：手術縫線、藥物緩釋、抗凝血活性醫學材料領域：人造皮膚、人造血管、人工肌腱和韌帶、人造骨骼及人造牙齒、蠶絲隱形眼鏡及角膜生物技術領域：固定化酶載體制作生物傳感器第45頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.4蜘蛛絲蛋白（1）蜘蛛絲蛋白的來源蜘蛛絲蛋白的來源---蜘蛛蜘蛛：節肢動物門/蛛形綱/蜘蛛目。外形特征是8只腳，身體呈圓形或長圓形，分為頭胸部和腹部，中間有細的腹柄相連。蜘蛛絲突出的性能主要表現在強度高、彈性好、斷裂伸長大、初始模量大、斷裂功大，而且耐腐蝕、抗酶解，是迄今為止所知道的最強韌的材料，被譽為“生物鋼”。第46頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.4蜘蛛絲蛋白例如：大腹圓蛛大囊狀腺、小囊狀腺、葡萄狀腺、梨狀腺、管狀腺、鞭毛狀腺、集合狀腺大囊狀腺分泌出牽引絲（拖絲）、放射狀絲以及構成蜘蛛網骨架的框絲；小囊狀腺分泌出牽引絲、框絲；葡萄狀腺分泌出捕獲絲；管狀腺分泌出包卵的卵繭絲；鞭毛狀腺分泌出蜘蛛網的橫絲；梨狀腺分泌出附著盤；而集合狀腺分泌出橫絲表面的粘性物質。第47頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.4蜘蛛絲蛋白（2）蜘蛛絲蛋白的組成蜘蛛絲的主要成分與蠶絲一樣，為蛋白質，基本組成單元為氨基酸。不同種類的蜘蛛以及同一蜘蛛的不同腺體所分泌出的蛛絲的氨基酸組成存在著較大的差別。所有蜘蛛絲最重要的組成單元均為小側基的甘氨酸、丙氨酸和絲氨酸。與蠶絲明顯不同的是，蜘蛛絲中還含有較多的谷氨酸、脯氨酸等大側基的氨基酸。第48頁，共53頁，2023年，2月20日，星期一7.4蜘蛛絲蛋白（3）蜘蛛絲蛋白的結構蜘蛛絲與蠶絲在結構上有著相似之處，都是由結晶區和非結晶區交替排列而成，其結晶度約為蠶絲的55%~60%。蜘蛛絲的分子構象主要為β-折疊構象，分子鏈沿著纖