模塊二蛋白質化學StructureandFunctionofProtein單元一蛋白質的化學組成一、蛋白質的概念及作用二、蛋白質的分類三、蛋白質的組成教學提綱一、蛋白質的概念及作用蛋白質(protein)是由許多氨基酸(aminoacids)通過肽鍵(peptidebond)相連形成的高分子含氮化合物。

早在1878年，恩格斯就在《反杜林論》中指出：“生命是蛋白體的存在方式，這種存在方式本質上就在于這些蛋白體的化學組成部分的不斷的自我更新。”可以看出，第一，蛋白體是生命的物質基礎；第二，生命是蛋白體的存在方式；第三，這種存在方式的本質就是蛋白體與其外部自然界不斷的新陳代謝。現代生物化學的實踐完全證實并發展了恩格斯的論斷1.蛋白質是生物體重要組成成分分布廣，含量高

蛋白質占干重人體中（中年人）人體45%水55%

細菌50%~80%蛋白質19%

真菌14%~52%脂肪19%

酵母菌14%~50%糖類＜1%

白地菌50%無機鹽7%1）作為生物催化劑（酶）2）代謝調節作用3）免疫保護作用4）物質的轉運和存儲5）運動與支持作用6）參與細胞間信息傳遞2.蛋白質具有重要的生物學功能3.氧化供能二、蛋白質的分類*根據蛋白質組成成分單純蛋白質:清蛋白、球蛋白、角蛋白、膠原蛋白結合蛋白質=蛋白質部分+非蛋白質部分：*根據蛋白質形狀纖維狀蛋白質球狀蛋白質三、蛋白質的組成

1、元素組成主要有C、H、O、N和S。

有些蛋白質含有少量P或金屬元素Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo，個別蛋白質還含有I

。蛋白質的含氮量平均為16％。通過樣品含氮量計算蛋白質含量的公式：蛋白質含量(g%)=含氮量(g%)

×6.25蛋白質元素組成的特點知識拓展---凱氏定氮法

含氮有機物與濃硫酸共熱，有機物中所含氮轉變成氨，并與硫酸結合為硫酸氫銨和硫酸銨，用氫氧化鈉堿化后，釋出氨，隨水蒸餾出，用硼酸溶液或定量的酸吸收后，用標準酸液或標準堿液滴定，用空白試驗校正。

優點：對原料無選擇性，儀器簡單，方法也簡單；缺點：易將無機氮(如核酸中的氮)都歸入蛋白質中,不精確。2、蛋白質的分子組成——

氨基酸

將蛋白質完全水解得到各種氨基酸的混合物，部分水解通常得到多肽片段。最后得到各種氨基酸的混合物。所以，氨基酸是蛋白質的基本結構單元。蛋白質的水解方法有三種:酸水解、堿水解和酶解。1.酸水解條件：常用6mol/L的鹽酸或4mol/L的硫酸在105-110℃條件下進行水解，反應時間約20小時。優點：是不容易引起水解產物的消旋化。缺點：是色氨酸被沸酸完全破壞；含有羥基的氨基酸如絲氨酸或蘇氨酸有一小部分被分解；天門冬酰胺和谷氨酰胺側鏈的酰胺基被水解成了羧基。條件：一般用5mol/L氫氧化鈉煮沸10-20小時。優點：是色氨酸在水解中不受破壞。缺點：由于水解過程中許多氨基酸都受到不同程度的破壞，產率不高。部分的水解產物發生消旋化。2.堿水解目前用于蛋白質肽鏈斷裂的蛋白水解酶（proteolyticenzyme）或稱蛋白酶（proteinase）已有十多種。應用酶水解多肽不會破壞氨基酸，也不會發生消旋化。水解的產物為較小的肽段。3.酶水解知識拓展1、肽類藥的生產2、羽毛粉的生產3、從毛發中提取胱氨酸4、皮革廠下腳料的利用

1）氨基酸的結構特點存在自然界中的氨基酸有300余種，但組成生物體蛋白質的氨基酸僅有20種，且均屬L--氨基酸（甘氨酸除外）。H甘氨酸CH3丙氨酸L-氨基酸的通式RCHNH2HCOOH甘氨酸CHNH2CHCOOHCH3CH3纈氨酸CHNH2COOHCH3CHNH2CHCOOHCH3CH3CH2亮氨酸丙氨酸氨基酸的結構特點：1、除脯氨酸外，其余19種氨基酸都是-氨基酸。2、除甘氨酸外，其余19種氨基酸都是L-氨基酸。按酸堿性質分類：1、中性氨基酸2、酸性氨基酸3、堿性氨基酸2）氨基酸的分類中性氨基酸2.酸性氨基酸3.堿性氨基酸知識拓展1、常用氨基酸的酸堿性2、氨基酸結構的相似性

幾種特殊氨基酸Gly：無手性碳原子。Pro：為環狀亞氨基酸。Cys：可形成二硫鍵。修飾氨基酸：

蛋白質合成后通過修飾加工生成的氨基酸。沒有相應的編碼。如：胱氨酸、羥脯氨酸（Hyp）、羥賴氨酸（Hyl）。非生蛋白氨基酸：

蛋白質中不存在的氨基酸。如：瓜氨酸、鳥氨酸、同型半胱氨酸，是代謝途徑中產生的。

3）氨基酸的理化性質1.兩性解離及等電點2.紫外吸收

3.茚三酮反應

氨基酸的性質

1、理化性質：溶解性：在水中的溶解度差別很大，并能溶解于稀酸或稀堿中，但不能溶解于有機溶劑。熔點：氨基酸的熔點極高，一般在200℃以上。(3)味感：有的無味,甘、丙、絲甜味；纈、亮、異亮味苦，谷氨酸的單鈉鹽有鮮味，是味精的主要成分。（4）旋光性：除甘氨酸外，氨基酸都具有旋光性，能使偏振光平面向左或向右旋轉，左旋者通常用（-）表示，右旋者用（+）表示。(5)光吸收：構成蛋白質的20種氨基酸在可見光區都沒有光吸收，但在遠紫外區(<220nm)均有光吸收。在近紫外區(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力知識拓展1、氨基酸鑒別2、氨基酸的沉淀方法3、氨基酸的紫外吸收性的應用+H3N—Cα—HCOO-R兩性離子形式

氨基酸分子中既含有－NH2，有含有－COOH，所以氨基酸與強酸強堿都能成鹽，實際上氨基酸本身就能形成內鹽。

2、氨基酸兩性性質3、等電點（PI）

：當氨基酸在其某一PH值時，氨基酸所帶正電荷和負電荷相等，即凈電荷為零，此時的溶液PH值稱為氨基酸的等電點，用PI表示。氨基酸在等電點時主要以偶極離子形式存在。（判斷一定PH溶液中各種氨基酸的帶電性）氨基酸等電點的特點：

1.凈電荷數等于零，在電場中不移動；

2.此時氨基酸的溶解度最小。（PH值控制法分離氨基酸和電泳的原理？）知識拓展----等電點的應用1、電泳技術2、PH只控制法分離氨基酸3、谷氨酸、胱氨酸的分離

1.與亞硝酸反應在標準條件下，測定生成氮的體積即可計算氨基酸的量，這便是范斯萊克定氮法的基礎。生產上常用此法來測定蛋白質的水解程度。4）氨基酸重要的化學反應2.與茚三酮的反應

生成藍紫色物質，最大吸收值在570nm。兩個亞氨基酸，脯氨酸和羥脯氨酸，生成亮黃色化合物，最大吸收在440nm。

應用1、顯色2、檢測蛋白質的水解程度3、成肽反應*肽鍵(peptidebond)：是由一個氨基酸的-羧基與另一個氨基酸的-氨基脫水縮合而形成的化學鍵。（1）肽(peptide)+-HOH甘氨酰甘氨酸肽鍵2、多肽鏈多肽鏈(polypeptidechain)二肽，三肽……寡肽(oligopeptide)，多肽(polypeptide)氨基酸殘基(residue)氨基末端（aminoterminal）和羧基末端（carboxylterminal）主鏈和側鏈

多肽鏈*肽是由氨基酸通過肽鍵縮合而形成的化合物。*兩分子氨基酸縮合形成二肽，三分子氨基酸縮合則形成三肽……*由十個以內氨基酸相連而成的肽稱為寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相連形成的肽稱多肽(polypeptide)。多肽的結構特點N末端：多肽鏈中有自由氨基的一端C末端：多肽鏈中有自由羧基的一端多肽鏈有兩端*多肽鏈(polypeptidechain)是指許多氨基酸之間以肽鍵連接而成的一種結構。*

肽鏈中的氨基酸分子因為脫水縮合而基團不全，被稱為氨基酸殘基(residue)。（2）幾種生物活性肽1.谷胱甘肽(glutathione,GSH)結構