第十二章氨基酸和蛋白質氨基酸：羧酸分子中烴基上的氫原子被氨基取代后的化合物。1.結構通式R:H，羥基，芳環，雜環第一節氨基酸從自然界獲得的氨基酸都是α-氨基酸；除甘氨酸外，α-碳原子都具有手性。多數氨基酸易溶于水，具有較高熔點。一、氨基酸的結構和分類第十二章氨基酸和蛋白質氨基酸：羧酸分子中烴基上的氫原子被1)、烴基的種類不同：脂肪族、芳香族、雜環。2)、氨基的位置的不同：2.氨基酸的種類中性氨基酸，堿性氨基酸，酸性氨基酸3)、氨基和羧基的數目：1)、烴基的種類不同：脂肪族、芳香族、雜環。2)、氨基的位3.氨基酸的命名法1)、系統命名法2,6-二氨基己酸2-氨基戊二酸2-氨基丙酸2-氨基-3-巰基丙酸3-（3-吲哚）-2-氨基丙酸3.氨基酸的命名法1)、系統命名法2,6-二氨基己酸20種常見氨基酸：

中性氨基酸、酸性、堿性2)、俗名多按其來源或性質而命名氨基酸的構型也多用D/L標記法L-乳酸L-丙氨酸所有氨基酸的構型都取決于α-碳原子，-NH2在左為L型，在右為D型。L-蘇氨酸20種常見氨基酸：中性氨基酸、酸性、堿性2)、俗名二、氨基酸的性質1．氨基酸的酸-堿性——兩性與等電點1）兩性離子型化合物：熔點高（分解），難溶于有機溶劑。通常以內鹽形式存在：二、氨基酸的性質1．氨基酸的酸-堿性——兩性與等電點在強堿溶液中主要存在形式，在電場中移向正極在強酸溶液中主要存在形式，在電場中移向負極當pH適中時，II和III的濃度相等，氨基酸凈電荷為零，在電場中不移動，該pH值定義為該氨基酸的等電點。以pI表示。負離子(II)正離子(III)偶極離子（I）2）等電點在強堿溶液中主要存在形式，在電場中移向正極在強酸溶液中主要存酸性氨基酸：羧基數目比堿性氨基多，等電點pI<5（有2個）。堿性氨基酸：堿性氨基4個數目比羧基多，等電點pI>7（有4個）。中性氨基酸：堿性氨基與羧基數目相等，pI=5-7，（共17個）。可利用氨基酸等電點的不同，進行分離提純。酸性氨基酸：堿性氨基酸：中性氨基酸：可利用氨基酸等電點的不同2．氨基酸氨基的反應氨基酸具有氨基和羧基的典型化學性質α-氨基酸具有典型的伯胺化學性質：能與酸、亞硝酸、烴基化試劑、酰基化試劑、甲醛等反應。（1）氨基的酰基化

氨基酸分子中的氨基能酰基化成酰胺。2．氨基酸氨基的反應氨基酸具有氨基和羧基的典型化學性質α（2）氨基的烴基化

氨基酸與RX作用則烴基化成N-烴基氨基酸：（2）氨基的烴基化（3）與亞硝酸反應反應是定量完成的，衡量放出N2，測定N2的體積便可計算出氨基酸的含量。── 分析氨基酸的經典方法。脯氨酸分子中含有的是亞氨基，亞氨基不能與亞硝酸反應放出氮氣。（3）與亞硝酸反應反應是定量完成的，衡量放出N2，測定N2的（4）與茚三酮反應α-氨基酸在堿性溶液中與茚三酮作用，生成顯藍色或紫紅色的有色物質，是鑒別α-氨基酸的靈敏的方法。2（4）與茚三酮反應23．氨基酸羧基的反應α-氨基酸具有羧酸的化學性質，可以與堿、氨、醇、五氯化磷、氫化鋁鋰等反應。脫羧反應Δ或脫羧酶R-CH2NH2+CO23．氨基酸羧基的反應α-氨基酸具有羧酸的化學性質，可以與堿、氨基酸的用途：稻麥中缺少賴氨酸，在面包中添加賴氨酸，可以提高營養價值。人體有八種氨基酸不能在人體內合成，只能從外部食物攝取，八種必需氨基酸有：頡，亮，異亮，賴，苯丙，蘇，色。3.氨基酸和微生物配成注射液，用于外傷病人，外科手術良好。我國優先考慮的食品強化劑有：賴、蛋、色和苯丙氨酸…氨基酸的用途：人體有八種氨基酸不能在人體內合成，只能從外部食第二節多肽蛋白質多肽H2OH2Oɑ-氨基酸.蛋白質是分子量大的多肽，部分水解時能生成多肽，50個以上氨基酸的多肽稱為蛋白質。多肽是多個氨基酸的聚合物，多個氨基酸分子通過氨基和羧基脫水縮合生成酰氨鍵（肽鍵）而形成的。第二節多肽蛋白質多肽H2OH2Oɑ-氨基酸.蛋白質是分α-氨基酸分子中的羧基與另一分子α-氨基酸的氨基生成的酰胺稱為肽(peptides)。多肽(polypeptides)是多個α-氨基酸分子用肽鍵連接而生成的化合物.蛋白質是由多種α-氨基酸用肽鍵連接起來的分子量很大的多肽，水解可生成α-氨基酸的混合物.α-氨基酸分子中的羧基與另一分子α-氨基酸的氨基生成的酰胺稱2NH2CH2COOH→肽鍵兩個氨基酸分子（可以相同，也可以不同），在酸或堿的存在下加熱，通過一分子的氨基與另一分子的羧基間脫去一分子水，縮合形成含有肽鍵的化合物，成為成肽反應。2NH2CH2COOH→肽鍵兩個氨基酸分子（可以相同，也可以書寫時把氨基的一端寫在左邊，有羧基的一端寫在右邊。多肽和氨基酸一樣，也是兩性離子。多肽鏈：寫在左邊N-端C-端寫在右邊書寫時把氨基的一端寫在左邊，有羧基的一端寫在右邊。多肽和氨基甘氨酰甘氨酸或甘-甘甘氨酰丙氨酸或甘-丙丙氨酸-苯丙氨酰-甘氨酰-絲氨酸或丙-苯丙-甘-絲甘氨酰甘氨酸或甘-甘甘氨酰丙氨酸或甘-丙丙氨由于蛋白質的分子量大，對于多肽的結構進行研究，是了解蛋白質的一個重要步驟。多肽結構的測定——降解——分析鑒定——推結構多肽的測定測定多肽中ɑ-氨基酸聯結的順序N-端C-端由于蛋白質的分子量大，對于多肽的結構進行研究，是了解蛋白質的

黃色1)N-端桑格法黃色1)N-端桑格法2）C-端的分析（C-Terminalresidues)2）C-端的分析（C-Terminalresidues)牛胰島素A鏈——21個氨基酸組成的多肽B鏈——30個氨基酸組成的多肽A鏈和B鏈通過兩個-S-S-二硫鍵連接的。牛胰島素的結構于1955年確定，是由16種不同的氨基酸，51個氨基酸組成的多肽。1959年開始人工合成胰島素，經五年的努力，完成了牛胰島素的合成，經過物理，化學及生物活性的測定，與天然的胰島素完全相同，從而揭開了生命的奧秘。牛胰島素A鏈H2N-谷-半胱-半胱-丙-絲-纈-半胱-絲-亮-酪-谷-亮-谷-天冬-酪-半胱-天冬-COOH谷-纈-異亮-甘-NH2∣NH2∣NH2∣NH2∣B鏈H2N-苯丙-纈-天冬-谷-組-亮-半胱-甘-絲-組-亮-纈-谷-丙-亮-酪-亮-纈-半胱-甘HOOC-丙-賴-脯-蘇-酪-苯丙-苯丙-甘-精-谷∣NH2∣NH2∣∣S∣S∣SS牛胰島素的一級結構A鏈H2N-谷-半胱-半胱-丙-絲-纈-半胱-絲-亮-酪-第三節蛋白質一、蛋白質的分類1.根據蛋白質的形狀分為：

1）纖維蛋白質如絲蛋白、角蛋白等；

2）球狀蛋白質如蛋清蛋白、酪蛋白、血紅蛋白、γ-球代表蛋白（感冒抗體）等。2．根據組成分：

1)單純蛋白質——其水解最終產物是α-氨基酸。

2）結合蛋白質——α-氨基酸+非蛋白質（輔基）第三節蛋白質一、蛋白質的分類3.根據蛋白質的功能分：

1）活性蛋白按生理作用不同又可分為；酶、激素、抗體、收縮蛋白、運輸蛋白等。

2）非活性蛋白擔任生物的保護或支持作用的蛋白，但本身不具有生物活性的物質。二、蛋白質的組成蛋白質的組成中含有C、H、O、N以及少量的S，有的還含有少量P、Fe、Zn、Mo等元素。蛋白質的相對分子量很大，通常在10000以上，結構也非常復雜。水解的最終產物是氨基酸。3.根據蛋白質的功能分：二、蛋白質的組成蛋白質的三、蛋白質的結構蛋白質的分子圖象三、蛋白質的結構蛋白質的分子圖象1．蛋白質的一級結構

由各氨基酸按一定的排列順序結合而形成的多肽鏈（50個以上氨基酸）稱為蛋白質的一級結構。肽鍵肽鏈氨基酸排列順序等1．蛋白質的一級結構肽鍵2．蛋白質的二級結構 多肽鏈中互相靠近的氨基酸通過氫鍵的作用而形成的多肽在空間排列（構象）稱為蛋白質的二級結構。 包括α-螺旋、β-折疊、無規卷曲和β–轉角等。2．蛋白質的二級結構α-螺旋：多肽鏈中的各肽鍵平面通過α-碳原子的旋轉，圍繞中心軸形成一種螺旋上升的盤曲構象。α-螺旋：多肽鏈中的各肽鍵平面通過α-碳原子的旋轉，圍繞中心是蛋白質分子肽鏈幾乎完全伸展的結構。是兩條或多條肽鏈間互相以氫鍵連接起來的成片層狀結構。有平行或反平行兩種類型。β-折疊是蛋白質分子肽鏈幾乎完全伸展的結構。是兩條或多條肽鏈間互相以3．蛋白質的三級結構 指多肽鏈在二級結構的基礎上，依靠R基團的相互作用做進一步盤繞、折疊、卷曲而形成的更為復雜的空間構象。親水基位于球體表面,疏水基位于球體內部球狀蛋白溶于水3．蛋白質的三級結構親水基位于球體表面,疏水基位于球體內部4．蛋白質的四級結構 由一條或幾條多肽鏈構成蛋白質的最小單位稱為蛋白質亞基，由幾個亞基借助各種副鍵的作用而構成的一定空間結構稱為蛋白質的四級結構。4．蛋白質的四級結構蛋白質的各級結構氨基酸一級結構二級結構三級結構四級結構血紅蛋白蛋白質的各級結構氨基酸一級結構二級結構三級結構四級結構血紅蛋三、蛋白質的性質1．兩性及等電點多肽鏈中有游離的氨基和羧基等酸堿基團，具有兩性。pI是該蛋白質的等電點，在等電點時，蛋白質的溶解度最小，導電性、粘度和滲透壓也最低。利用這些性質可以分離、純化蛋白質。pH=pI三、蛋白質的性質1．兩性及等電點pI是該蛋白質的等電點2．膠體性質與沉淀作用蛋白質是天然高聚物，其分子量在1萬至數千萬間，顆粒可達膠粒范圍(直徑在1-100nm)。當它以單分子形式分散在水中時，能形成親水膠體溶液，具有膠體的通性：擴散運動慢，粘度大，不能透過普通半透膜等。但是蛋白質分子可以選擇適當的半透膜(如火棉膠、羊皮紙、動物膀胱膜等)來分離純化蛋白質──透析法2．膠體性質與沉淀作用蛋白質是天然高聚物，其分子量在1萬至數蛋白質形成穩定親水膠體溶液的原因：蛋白質分子表面有許多親水基，如：-NH2、-COOH、及、、等，能與水形成氫鍵而發生水化作用，從而在其分子表面形成一層水化膜，使蛋白質顆粒不易聚集而沉淀。蛋白質處于非等電點的pH值環境時，溶液中蛋白質分子顆粒帶同種電荷，不易凝集沉淀。

但當除去水化膜，中和其電荷，穩定因素消失時，則膠體體系也就被破壞，沉淀現象也將隨之發生。C=ONH蛋白質形成穩定親水膠體溶液的原因：C=ONH1）可逆沉淀（鹽析）在蛋白質溶液中加入中性鹽而產生沉淀的作用，稱為鹽析作用，簡稱鹽析。特征：被鹽析的蛋白質構象基本上沒有改變，并保持原有的生理活性。當沉淀因素消除，如加水或透析，則沉淀又能重新溶解，并不影響其性質。1）可逆沉淀（鹽析）在蛋白質溶液中加入中性鹽而產生沉淀的作用2）不可逆沉淀蛋白質與重金屬鹽作用，或在蛋白質溶液中加入有機溶劑（如丙酮、乙醇等）則發生不可逆沉淀。

與有機溶劑作用：與重金屬鹽作用：與生物堿試劑作用：特征：被沉淀的蛋白質分子空間構象已發生改變或被破壞，失去了原有的生理活性。即使沉淀因素消除后，也不會重新溶解。2）不可逆沉淀與有機溶劑作用：特征：3．蛋白質的變性作用物理因素：干燥、加熱、高壓、振蕩或攪拌、紫外線、X射線、超聲等。化學因素：強酸、強堿、尿素、重金屬鹽、生物堿試劑（三氯乙酸等）、有機試劑等。變性后的特點：①喪失生物活性②溶解度降低。變性作用的利用：①消毒、殺菌、點豆腐等；②排毒（重金屬鹽中毒的急救）；③腫瘤的治療(放療殺死癌細胞)。變性作用的防治：①種子的貯存；②人體衰老（緩慢變性）；③防止紫外光灼傷皮膚。變性條件3．蛋白質的變性作用物理因素：干燥、加熱、高壓、振蕩或攪4．蛋白質的水解反應蛋白質→多肽→小肽→二肽→α-氨基酸在酸或堿或水解酶的作用下，可以發生如下水解反應：5．蛋白質的顏色反應1）縮二脲反應蛋白質與新配置的堿性硫酸銅溶液反應，呈紫色，稱為縮二脲反應。3）茚三酮反應蛋白質與稀的茚三酮溶液共熱，即呈現藍色。2）蛋白黃反應蛋白質中含有苯環的氨基酸，遇濃硝酸發生硝化反應而生成黃色硝基化合物的反應稱為蛋白黃反應。4．蛋白質的水解反應蛋白質→多肽→小肽→二肽→α-氨基第三節核酸核酸是一類具有重要生物學功能和生理活性的高分子化合物，相對分子質量高達106-109。核酸可分為核糖核酸(RNA)和脫氧核糖核酸(DNA)兩大類。核糖核酸參與生物體內蛋白質的合成；脫氧核糖核酸決定著生物的遺傳、變異。核酸化學是分子生物學和遺傳學的基礎。第三節核酸核酸是一類具有重要生物學功能和生理活性的一、核酸的組成一、核酸的組成1.核糖和2-脫氧核糖2.堿基 核苷酸中的堿基主要有五種，都是嘧啶或嘌呤的衍生物。它們是：胞嘧啶，脲嘧啶，胸腺嘧啶，腺嘌呤，鳥嘌呤。

CUTAG1.核糖和2-脫氧核糖3．核苷

1）核苷——（由RNA水解而得）2）2-脫氧核苷——（由DNA水解而得）3．核苷2）2-脫氧核苷——（由DNA水解而得）4．核苷酸 核糖C5上的羥基與磷酸酯化便得到核苷酸。4．核苷酸DNA的堿基組成同種生物的不同組織的堿基組成相同，不同生物的同種組織的堿基組成不同年齡，營養，環境不影響堿基組成DNA的堿基組成同種生物的不同組織的堿基組成相同，不同生物的二、核酸的結構1．核酸一級結構通過磷酸酯鍵，在戊糖的3‘位上聯結起來的。二、核酸的結構1．核酸一級結構通過磷酸酯鍵，在戊糖的2．核酸的二級結構

DNA的二級結構為右手雙股螺旋結構。3．核酸的三級結構核酸的三級結構是在二級結構的基礎上進一步緊縮、扭曲成閉鏈狀環或開鏈狀環以及麻花狀的一定空間關系的結構。2．核酸的二級結構DNA的二級結構(雙螺旋)模型1953年，Watson&Crick提出DNA的二級結構(雙螺旋)模型1953年，Watson&第十二章氨基酸和蛋白質氨基酸：羧酸分子中烴基上的氫原子被氨基取代后的化合物。1.結構通式R:H，羥基，芳環，雜環第一節氨基酸從自然界獲得的氨基酸都是α-氨基酸；除甘氨酸外，α-碳原子都具有手性。多數氨基酸易溶于水，具有較高熔點。一、氨基酸的結構和分類第十二章氨基酸和蛋白質氨基酸：羧酸分子中烴基上的氫原子被1)、烴基的種類不同：脂肪族、芳香族、雜環。2)、氨基的位置的不同：2.氨基酸的種類中性氨基酸，堿性氨基酸，酸性氨基酸3)、氨基和羧基的數目：1)、烴基的種類不同：脂肪族、芳香族、雜環。2)、氨基的位3.氨基酸的命名法1)、系統命名法2,6-二氨基己酸2-氨基戊二酸2-氨基丙酸2-氨基-3-巰基丙酸3-（3-吲哚）-2-氨基丙酸3.氨基酸的命名法1)、系統命名法2,6-二氨基己酸20種常見氨基酸：

中性氨基酸、酸性、堿性2)、俗名多按其來源或性質而命名氨基酸的構型也多用D/L標記法L-乳酸L-丙氨酸所有氨基酸的構型都取決于α-碳原子，-NH2在左為L型，在右為D型。L-蘇氨酸20種常見氨基酸：中性氨基酸、酸性、堿性2)、俗名二、氨基酸的性質1．氨基酸的酸-堿性——兩性與等電點1）兩性離子型化合物：熔點高（分解），難溶于有機溶劑。通常以內鹽形式存在：二、氨基酸的性質1．氨基酸的酸-堿性——兩性與等電點在強堿溶液中主要存在形式，在電場中移向正極在強酸溶液中主要存在形式，在電場中移向負極當pH適中時，II和III的濃度相等，氨基酸凈電荷為零，在電場中不移動，該pH值定義為該氨基酸的等電點。以pI表示。負離子(II)正離子(III)偶極離子（I）2）等電點在強堿溶液中主要存在形式，在電場中移向正極在強酸溶液中主要存酸性氨基酸：羧基數目比堿性氨基多，等電點pI<5（有2個）。堿性氨基酸：堿性氨基4個數目比羧基多，等電點pI>7（有4個）。中性氨基酸：堿性氨基與羧基數目相等，pI=5-7，（共17個）。可利用氨基酸等電點的不同，進行分離提純。酸性氨基酸：堿性氨基酸：中性氨基酸：可利用氨基酸等電點的不同2．氨基酸氨基的反應氨基酸具有氨基和羧基的典型化學性質α-氨基酸具有典型的伯胺化學性質：能與酸、亞硝酸、烴基化試劑、酰基化試劑、甲醛等反應。（1）氨基的酰基化

氨基酸分子中的氨基能酰基化成酰胺。2．氨基酸氨基的反應氨基酸具有氨基和羧基的典型化學性質α（2）氨基的烴基化

氨基酸與RX作用則烴基化成N-烴基氨基酸：（2）氨基的烴基化（3）與亞硝酸反應反應是定量完成的，衡量放出N2，測定N2的體積便可計算出氨基酸的含量。── 分析氨基酸的經典方法。脯氨酸分子中含有的是亞氨基，亞氨基不能與亞硝酸反應放出氮氣。（3）與亞硝酸反應反應是定量完成的，衡量放出N2，測定N2的（4）與茚三酮反應α-氨基酸在堿性溶液中與茚三酮作用，生成顯藍色或紫紅色的有色物質，是鑒別α-氨基酸的靈敏的方法。2（4）與茚三酮反應23．氨基酸羧基的反應α-氨基酸具有羧酸的化學性質，可以與堿、氨、醇、五氯化磷、氫化鋁鋰等反應。脫羧反應Δ或脫羧酶R-CH2NH2+CO23．氨基酸羧基的反應α-氨基酸具有羧酸的化學性質，可以與堿、氨基酸的用途：稻麥中缺少賴氨酸，在面包中添加賴氨酸，可以提高營養價值。人體有八種氨基酸不能在人體內合成，只能從外部食物攝取，八種必需氨基酸有：頡，亮，異亮，賴，苯丙，蘇，色。3.氨基酸和微生物配成注射液，用于外傷病人，外科手術良好。我國優先考慮的食品強化劑有：賴、蛋、色和苯丙氨酸…氨基酸的用途：人體有八種氨基酸不能在人體內合成，只能從外部食第二節多肽蛋白質多肽H2OH2Oɑ-氨基酸.蛋白質是分子量大的多肽，部分水解時能生成多肽，50個以上氨基酸的多肽稱為蛋白質。多肽是多個氨基酸的聚合物，多個氨基酸分子通過氨基和羧基脫水縮合生成酰氨鍵（肽鍵）而形成的。第二節多肽蛋白質多肽H2OH2Oɑ-氨基酸.蛋白質是分α-氨基酸分子中的羧基與另一分子α-氨基酸的氨基生成的酰胺稱為肽(peptides)。多肽(polypeptides)是多個α-氨基酸分子用肽鍵連接而生成的化合物.蛋白質是由多種α-氨基酸用肽鍵連接起來的分子量很大的多肽，水解可生成α-氨基酸的混合物.α-氨基酸分子中的羧基與另一分子α-氨基酸的氨基生成的酰胺稱2NH2CH2COOH→肽鍵兩個氨基酸分子（可以相同，也可以不同），在酸或堿的存在下加熱，通過一分子的氨基與另一分子的羧基間脫去一分子水，縮合形成含有肽鍵的化合物，成為成肽反應。2NH2CH2COOH→肽鍵兩個氨基酸分子（可以相同，也可以書寫時把氨基的一端寫在左邊，有羧基的一端寫在右邊。多肽和氨基酸一樣，也是兩性離子。多肽鏈：寫在左邊N-端C-端寫在右邊書寫時把氨基的一端寫在左邊，有羧基的一端寫在右邊。多肽和氨基甘氨酰甘氨酸或甘-甘甘氨酰丙氨酸或甘-丙丙氨酸-苯丙氨酰-甘氨酰-絲氨酸或丙-苯丙-甘-絲甘氨酰甘氨酸或甘-甘甘氨酰丙氨酸或甘-丙丙氨由于蛋白質的分子量大，對于多肽的結構進行研究，是了解蛋白質的一個重要步驟。多肽結構的測定——降解——分析鑒定——推結構多肽的測定測定多肽中ɑ-氨基酸聯結的順序N-端C-端由于蛋白質的分子量大，對于多肽的結構進行研究，是了解蛋白質的

黃色1)N-端桑格法黃色1)N-端桑格法2）C-端的分析（C-Terminalresidues)2）C-端的分析（C-Terminalresidues)牛胰島素A鏈——21個氨基酸組成的多肽B鏈——30個氨基酸組成的多肽A鏈和B鏈通過兩個-S-S-二硫鍵連接的。牛胰島素的結構于1955年確定，是由16種不同的氨基酸，51個氨基酸組成的多肽。1959年開始人工合成胰島素，經五年的努力，完成了牛胰島素的合成，經過物理，化學及生物活性的測定，與天然的胰島素完全相同，從而揭開了生命的奧秘。牛胰島素A鏈H2N-谷-半胱-半胱-丙-絲-纈-半胱-絲-亮-酪-谷-亮-谷-天冬-酪-半胱-天冬-COOH谷-纈-異亮-甘-NH2∣NH2∣NH2∣NH2∣B鏈H2N-苯丙-纈-天冬-谷-組-亮-半胱-甘-絲-組-亮-纈-谷-丙-亮-酪-亮-纈-半胱-甘HOOC-丙-賴-脯-蘇-酪-苯丙-苯丙-甘-精-谷∣NH2∣NH2∣∣S∣S∣SS牛胰島素的一級結構A鏈H2N-谷-半胱-半胱-丙-絲-纈-半胱-絲-亮-酪-第三節蛋白質一、蛋白質的分類1.根據蛋白質的形狀分為：

1）纖維蛋白質如絲蛋白、角蛋白等；

2）球狀蛋白質如蛋清蛋白、酪蛋白、血紅蛋白、γ-球代表蛋白（感冒抗體）等。2．根據組成分：

1)單純蛋白質——其水解最終產物是α-氨基酸。

2）結合蛋白質——α-氨基酸+非蛋白質（輔基）第三節蛋白質一、蛋白質的分類3.根據蛋白質的功能分：

1）活性蛋白按生理作用不同又可分為；酶、激素、抗體、收縮蛋白、運輸蛋白等。

2）非活性蛋白擔任生物的保護或支持作用的蛋白，但本身不具有生物活性的物質。二、蛋白質的組成蛋白質的組成中含有C、H、O、N以及少量的S，有的還含有少量P、Fe、Zn、Mo等元素。蛋白質的相對分子量很大，通常在10000以上，結構也非常復雜。水解的最終產物是氨基酸。3.根據蛋白質的功能分：二、蛋白質的組成蛋白質的三、蛋白質的結構蛋白質的分子圖象三、蛋白質的結構蛋白質的分子圖象1．蛋白質的一級結構

由各氨基酸按一定的排列順序結合而形成的多肽鏈（50個以上氨基酸）稱為蛋白質的一級結構。肽鍵肽鏈氨基酸排列順序等1．蛋白質的一級結構肽鍵2．蛋白質的二級結構 多肽鏈中互相靠近的氨基酸通過氫鍵的作用而形成的多肽在空間排列（構象）稱為蛋白質的二級結構。 包括α-螺旋、β-折疊、無規卷曲和β–轉角等。2．蛋白質的二級結構α-螺旋：多肽鏈中的各肽鍵平面通過α-碳原子的旋轉，圍繞中心軸形成一種螺旋上升的盤曲構象。α-螺旋：多肽鏈中的各肽鍵平面通過α-碳原子的旋轉，圍繞中心是蛋白質分子肽鏈幾乎完全伸展的結構。是兩條或多條肽鏈間互相以氫鍵連接起來的成片層狀結構。有平行或反平行兩種類型。β-折疊是蛋白質分子肽鏈幾乎完全伸展的結構。是兩條或多條肽鏈間互相以3．蛋白質的三級結構 指多肽鏈在二級結構的基礎上，依靠R基團的相互作用做進一步盤繞、折疊、卷曲而形成的更為復雜的空間構象。親水基位于球體表面,疏水基位于球體內部球狀蛋白溶于水3．蛋白質的三級結構親水基位于球體表面,疏水基位于球體內部4．蛋白質的四級結構 由一條或幾條多肽鏈構成蛋白質的最小單位稱為蛋白質亞基，由幾個亞基借助各種副鍵的作用而構成的一定空間結構稱為蛋白質的四級結構。4．蛋白質的四級結構蛋白質的各級結構氨基酸一級結構二級結構三級結構四級結構血紅蛋白蛋白質的各級結構氨基酸一級結構二級結構三級結構四級結構血紅蛋三、蛋白質的性質1．兩性及等電點多肽鏈中有游離的氨基和羧基等酸堿基團，具有兩性。pI是該蛋白質的等電點，在等電點時，蛋白質的溶解度最小，導電性、粘度和滲透壓也最低。利用這些性質可以分離、純化蛋白質。pH=pI三、蛋白質的性質1．兩性及等電點pI是該蛋白質的等電點2．膠體性質與沉淀作用蛋白質是天然高聚物，其分子量在1萬至數千萬間，顆粒可達膠粒范圍(直徑在1-100nm)。當它以單分子形式分散在水中時，能形成親水膠體溶液，具有膠體的通性：擴散運動慢，粘度大，不能透過普通半透膜等。但是蛋白質分子可以選擇適當的半透膜(如火棉膠、羊皮紙、動物膀胱膜等)來分離純化蛋白質──透析法2．膠體性質與沉淀作用蛋白質是天然高聚物，其分子量在1萬至數蛋白質形成穩定親水膠體溶液的原因：蛋白質分子表面有許多親水基，如：-NH2、-COOH、及、、等，能與水形成氫鍵而發生水化作用，從而在其分子表面形成一層水化膜，使蛋白質顆粒不易聚集而沉淀。蛋白質處于非等電點的pH值環境時，溶液中蛋白質分子顆粒帶同種電荷，不易凝集沉淀。

但當除去水化膜，中和其電荷，穩定因素消失時，則膠體體系也就被破壞，沉淀現象也將隨之發生。C=ONH蛋白質形成穩定親水膠體溶液的原因：C=ONH1）可逆沉淀（鹽析）在蛋白質溶液中加入中性鹽而產生沉淀的作用，稱為鹽析作用，簡稱鹽析。特征：被鹽析的蛋白質構象基本上沒有改變，并保持原有的生理活性。當沉淀因素消除，如加水或透析，則沉淀又能重新溶解，并不影響其性質。1）可逆沉淀（鹽析）在蛋白質溶液中加入中性鹽而產生沉淀的作用2）不可逆沉淀蛋白質與重金屬鹽作用，或在蛋白質溶液中加入有機溶劑（如丙酮、乙醇等）則發生不可逆沉淀。

與有機溶劑作用：與重金屬鹽作用：與生物堿試劑作用：特征：被沉淀的蛋白質分子空間構象已發生改變或被破壞，失去了原有的生理活性。即使沉淀因素消除后，也不會重新溶解。2）不可逆沉淀與有機溶劑作用：特征：3．蛋白質的變性作用物理因素：干燥、加熱、高壓、振蕩或攪拌、紫外線、X射線、超聲等。化學因素：強酸、強堿、尿素、重金屬鹽、生物堿試劑（三氯乙酸等）、有機試劑等。變性后的特點：①喪失生物活性②溶解度降