第一節蛋白質的分子組成蛋白質的主要生理功能蛋白質（protein）是生活細胞內含量最豐富、功能最復雜的生物大分子，并參與了幾乎所有的生命活動和生命過程。因此，研究蛋白質的結構與功能始終是生命科學最基本的命題。生物體最主要的特征是生命活動，而蛋白質是生命活動的體現者，具有以下主要功能：催化功能；結構功能；調節功能；防御功能；運動功能；運輸功能；信息功能；儲藏功能組成元素：碳、氫、氧、氮、硫其他：磷、金屬元素、碘氮：16%蛋白質含量=

氮量100蛋白質量=16×蛋白質量=100×氮量含氮量×10016

=含氮量×

6.25一、氨基酸（aminoacid，aa）是蛋白質的基本組成單位。組成人體蛋白質的氨基酸僅有20種。CHCOOHNH2R分類的依據（一）aa的分類（1）非極性、疏水性aa（2）極性、中性aa（3）酸性aa（4）堿性aa2個半胱氨酸通過脫氫后以二硫鍵相結合，形成胱氨酸。蛋白質中不少半胱氨酸以胱氨酸的形式存在。非蛋白質氨基酸，修飾氨基酸。pH=pI凈電荷=0

pH<pI凈電荷為正pH>pI凈電荷為負CHRCOOHNH3+CHRCOONH2CHRCOONH3++H++OH-+H++OH-1、兩性電離及等電點：在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性，此時溶液的pH稱為該氨基酸的等電點(isoelectricpoint，pI)。（二）氨基酸的理化性質2、紫外吸收性質：色aa、酪aa的最大吸收峰值在280nm附近，用于分析蛋白質含量。酪氨酸275nm色氨酸280nm3、茚三酮反應：aa和茚三酮反應可生成紫色化合物，最大吸收峰在570nm處。二、肽與肽鍵(peptide)氨基酸通過肽鍵（peptidebond）相連形成的鏈狀化合物稱為肽。2個氨基酸叫二肽，3個叫三肽……

NH2CHR1COOHNHCHR2COOHHNH2CHR1COCNCHR2OOHH…………①殘基③多肽鏈主鏈④游離端⑤方向②多與寡第二節

蛋白質的分子結構

多肽鏈中氨基酸的排列順序稱為蛋白質的一級結構(primarystructure)。這是蛋白質最基本的結構，是蛋白質高級結構和生物功能的基礎。一、蛋白質的一級結構主要化學鍵：肽鍵核糖核酸酶A的一級結構牛胰島素的一級結構某一段肽鏈的主鏈骨架的盤繞和折疊。主要：α-螺旋、β-折疊、β-轉角、無規卷曲二、蛋白質的空間結構（一）二級結構(secondarystructure)

1、α－螺旋（α－helix）2、β－折疊（β-pleatedsheet）多肽主鏈充分伸展，形成上下起伏的鋸齒狀結構，稱為β－折疊。兩條以上的β－折疊多肽鏈（或一條多肽鏈的若干肽段）側向集聚、形成片層結構，即稱為β-片層結構。類別：平行反平行3、β－轉角（β-turn）多肽鏈中肽段出現180°回折時的結構成為β－轉角。4、無規卷曲（randomcoil）主鏈構象的規律不明顯。5、模體（motif）幾個具有二級結構的肽段，在空間上相互接近、相互作用，形成一個具有特殊功能的空間結構，稱模體或模序（超二級結構）。二級結構的主要鍵：氫鍵。

1、概念：在二級結構等結構基礎上，由于側鏈R基團的相互作用，整條肽鏈進行范圍廣泛的折疊和盤曲，即整條肽鏈所有原子在三維空間的整體排布。（二）三級結構(tertiarystructure)肌紅蛋白由153個氨基酸構成，單鏈。含1個血紅素輔基。有Α-H8個螺旋。兩個螺旋之間有無規卷曲，脯氨酸位于轉角處。由于側鏈的相互作用，整條肽鏈形成球狀分子。肌紅蛋白的三級結構三級結構的主要鍵：次級鍵。2、結構域（domain）分子量大的蛋白質，其三級結構?？煞指畛梢粋€或數個球狀或纖維狀的區域，折疊的較為緊密，各行使其功能，稱為結構域。-螺旋-轉角-折疊二硫鍵結構域1結構域2卵溶菌酶的三級結構中的兩個結構域四級結構(quaternarystructure)：一個蛋白質由二條以上肽鏈組成，這些肽鏈彼此之間的排布及相互作用。每一條肽鏈叫做亞基（subunit）血紅蛋白四級結構（三）蛋白質的四級結構基本結構：一級結構多肽中氨基酸的排列順序由肽鍵連接而成的結構高級結構：多肽鏈的三維構象二級結構多肽鏈主鏈構象主要動力：氫鍵主要形式：螺旋，片層三級結構多肽鏈主鏈構象加側鏈構象主要動力：次級鍵四級結構有亞基聚合而成的蛋白質動力：氫鍵、離子鍵、疏水作用等一級結構決定高級結構，高級結構決定蛋白質的功能蛋白質的結構層次第三節蛋白質結構與功能的關系一、蛋白質一級結構與功能的關系（一）一級結構是空間構象的基礎（二）一級結構是功能的基礎1、一級結構相似的多肽或者蛋白質具有相似的空間構象和功能。2、一級結構中關鍵部位的氨基酸殘基的改變會引起蛋白質功能的異常。由蛋白質分子發生變異所導致的疾病，稱為“分子病”二、空間結構與功能的關系（一）變性——蛋白質功能喪失1、變性及變性因素在某些物理或化學因素的作用下，蛋白質特定的空間構象被破壞，從而導致其理化性質改變和生物學功能喪失的現象，稱為變性（denaturation）二硫鍵和非共價鍵的破壞，沒有肽鍵的破壞和氨基酸的改變?；瘜W因素、物理因素。2、變性蛋白的特征生物學活性喪失，容易被蛋白酶水解，溶解度降低，黏度增加，光吸收改變。3、變性的可逆性蛋白質變性程度較輕，去除變性因素后，有些蛋白質仍可能恢復或部分恢復其原有的構象和功能，稱為復性（renaturation）（二）變構——蛋白質活性的調節方式蛋白質與其配體結合后，其空間結構發生改變，使它適合于功能的需要，這種變化稱為別構效應或變構效應（allostericeffect）1、血紅蛋白的結構4個亞基，分別是2條α鏈和2條β鏈，每個亞基結合一個血紅素，血紅素可以與氧結合。血紅蛋白和肌紅蛋白的氧合曲線活動肌肉毛細血管中的PO2020406080100肺泡中的PO2MyoglobinHemoglobin當第一個亞基與氧結合后，促進第二、第三個亞基與氧的結合，當第三個亞基結合氧后，有大大促進第四個亞基與氧的結合。這種一個亞基與其配體結合后，能影響另外的亞基與其配體結合能力的現象稱為協同效應（cooperativeeffect）。如果是促進——正協同效應。如果是抑制——負協同效應。2、血紅蛋白的別構效應O2HbHb-O2O2機制：別構效應。血紅蛋白的氧合與構象改變第四節蛋白質的理化性質一、蛋白質的理化性質（一）蛋白質的兩性電離（二）蛋白質的高分子性質1、分子大，吸引水，形成水化膜。2、相同分子帶相同電荷。（三）蛋白質的沉淀1、鹽析（saltprecipitation）：破壞水化膜，中和電荷。2、有機溶劑：脫水劑，脫掉水化膜。3、重金屬：pH大于pI時