1、一、細胞學說的建立及其意義細胞學cytology：研究細胞形態、結構、功能和生活史的科學。細胞學的確立是從Schleiden（1838）和Schwann（1839）的細胞學說的提出開始的，而大部分細胞學的基礎知識是在十九世紀七十年代以后得到的。在這一時期，顯微鏡的觀察技術有了顯著的進步，詳細地觀察到核和其他細胞結構、有絲分裂、染色體的行為、受精時的核融合等，細胞內的滲透壓和細胞膜的透性等生理學方面的知識也有了發展。對于生殖過程中的細胞以及核的行為的研究，對于發展遺傳和進化的理論起了很大作用。 細胞學說：18381839年， 和 共同提出：一切植物、動物都是由細胞組成的，細胞是一切動植物的 。細

2、胞學說的主要內容是什么？有何重要意義？答：細胞學說的主要內容包括：一切生物都是由細胞構成的，細胞是組成生物體的基本結構單位；細胞通過細胞分裂繁殖后代。細胞學說的創立對當時生物學的發展起了巨大的促進和指導作用。其意義在于：明確了整個自然界在結構上的統一性，即動、植物的各種細胞具有共同的基本構造、基本特性，按共同規律發育，有共同的生命過程；推進了人類對整個自然界的認識；有力地促進了自然科學與哲學的進步。二、原核細胞與真核細胞的比較原核細胞 組成原核生物的細胞。這類細胞主要特征是沒有明顯可見的細胞核, 同時也沒有核膜和核仁, 只有擬核，進化地位較低。由原核細胞構成的生物稱為原核生物真核細胞構成真核生

3、物的細胞稱為真核細胞，具有典型的細胞結構, 有明顯的細胞核、核膜、核仁和核基質; 遺傳信息量大，并且有特化的膜相結構。真核細胞的種類繁多, 既包括大量的單細胞生物和原生生物(如原生動物和一些藻類細胞), 又包括全部的多細胞生物(一切動植物)的細胞。試論述原核細胞與真核細胞最根本的區別。答：原核細胞與真核細胞最根本的區別在于：生物膜系統的分化與演變：真核細胞以生物膜分化為基礎，分化為結構更精細、功能更專一的基本單位細胞器，使細胞內部結構與職能的分工是真核細胞區別于原核細胞的重要標志；遺傳信息量與遺傳裝置的擴增與復雜化：由于真核細胞結構與功能的復雜化，遺傳信息量相應擴增，即編碼結構蛋白與功能蛋白的

4、基因數首先大大增多；遺傳信息重復序列與染色體多倍性的出現是真核細胞區別于原核細胞的一個重大標志。遺傳信息的復制、轉錄與翻譯的裝置和程序也相應復雜化，真核細胞內遺傳信息的轉錄與翻譯有嚴格的階段性與區域性，而在原核細胞內轉錄與翻譯可同時進行。原核生物和真核生物區別（從細胞結構、基因組結構和遺傳過程分析）主要差別由真核細胞構成的生物。包括原生生物界、真菌界、植物界和動物界。真核細胞與原核細胞的主要區別是：【從細胞結構】1.真核細胞具有由染色體、核仁、核液、雙層核膜等構成的細胞核；原核細胞無核膜、核仁，故無真正的細胞核，僅有由核酸集中組成的擬核2.真核細胞有內質網、高爾基體、溶酶體、液泡等細胞器，原核

5、細胞沒有。真核細胞有發達的微管系統，其鞭毛（纖毛）、中心粒、紡錘體等都與微管有關，原核生物則否。3.真核細胞有由肌動、肌球蛋白等構成的微纖維系統，后者與胞質環流、吞噬作用等密切相關；而原核生物卻沒有這種系統，因而也沒有胞質環流和吞噬作用。真核細胞的核糖體為80S型，原核生物的為70S型，兩者在化學組成和形態結構上都有明顯的區別。4.原核細胞功能上與線粒體相當的結構是質膜和由質膜內褶形成的結構，但后者既沒有自己特有的基因組，也沒有自己特有的合成系統。真核生物的植物含有葉綠體，它們亦為雙層膜所包裹，也有自己特有的基因組和合成系統。與光合磷酸化相關的電子傳遞系統位于由葉綠體的內膜內褶形成的片層上 。

6、原核生物中的藍細菌和光合細菌，雖然也具有進行光合作用的膜結構，稱之為類囊體，散布于細胞質中，未被雙層膜包裹，不形成葉綠體。 【從基因組結構】1.真核生物中除某些低等類群（如甲藻等）的細胞以外，染色體上都有5種或4種組蛋白與DNA結合，形成核小體 ；而在原核生物則無 。2.真核生物中除某些低等類群（如甲藻等）的細胞以外，染色體上都有5種或4種組蛋白與DNA結合，形成核小體 ；而在原核生物則無 。3.真核細胞含有的線粒體，為雙層被膜所包裹，有自己特有的基因組、核酸合成系統與蛋白質合成系統，其內膜上有與氧化磷酸化相關的電子傳遞鏈【從遺傳過程】1.真核細胞的轉錄在細胞核中進行，蛋白質的合成在細胞質中進

7、行，而原核細胞的轉錄與蛋白質的合成交聯在一起進行。2.真核細胞的有絲分裂是原核細胞所沒有的。3.真核細胞在細胞周期中有專門的DNA復制期（S期）；原核細胞則沒有，其DNA復制常是連續進行的 。 最原始的真核生物的直接祖先很可能是一種異常巨大的原核生物，體內具有由質膜內褶而成的象內質網那樣的內膜系統和原始的微纖維系統，能夠作變形運動和吞噬。以后內膜系統的一部分包圍了染色質，于是就形成了最原始的細胞核。內膜系統的其他部分則分別發展為高爾基體、溶酶體等細胞器。按照美國學者L.馬古利斯等重新提出的“內共生說”（見細胞起源），線粒體起源于胞內共生的能進行氧化磷酸化的真細菌，而葉綠體則起源于胞內共生的能進

8、行光合作用的藍細菌。三、細胞的基本共性 1.所有的細胞都有相似的化學組成2.具有脂-蛋白體系的生物膜3.相同的遺傳裝置：所有細胞都有DNA與RNA的遺傳裝置4.一分為二的分裂方式：細胞都以一分為二的分裂方式分裂繁殖5.細胞都有蛋白質合成的機器-核糖體四、原核細胞與古核細胞原核細胞最小最簡單的細胞-支原體原核細胞的兩個代表類群細菌和藍藻細菌細胞細菌細胞的表面結構細胞壁細胞質膜中膜體莢膜細菌細胞的核區與基因組細菌細胞核外DNA細菌細胞的核糖體細菌細胞內生孢子細菌細胞的增殖及其調控細菌細胞的增殖細菌細胞增殖的調控藍藻細胞細胞結構細胞分裂異形胞古核細胞（古細菌）古細菌的細胞壁古細菌的質膜DNA與基因結

9、構核糖體支原體 是最簡單的原核細胞，支原體的大小介于細菌與病毒之間,直徑為0.10.3 um, 約為細菌的十分之一, 能夠通過濾菌器。支原體形態多變,有圓形、絲狀或梨形，光鏡下難以看清其結構。支原體具有細胞膜，但沒有細胞壁。它有一環狀雙螺旋DNA，沒有類似細菌的核區(擬核), 能指導合成700多種蛋白質。支原體細胞中惟一可見的細胞器是核糖體，每個細胞中約有8001500個。支原體可以在培養基上培養，也能在寄主細胞中繁殖。古細菌 一類特殊細菌，在系統發育上既不屬真核生物，也不屬原核生物。它們具有原核生物的某些特征(如無細胞核及細胞器)，也有真核生物的特征(如以甲硫氨酸起始蛋白質的合成，核糖體對氯

10、霉素不敏感)，還具有它們獨有的一些特征(如細胞壁的組成，膜脂質的類型)。因之有人認為古細菌代表由一共同祖先傳來的第三界生物(古細菌，原核生物，真核生物)。它們包括酸性嗜熱菌，極端嗜鹽菌及甲烷微生物?？赡艽砹嘶罴毎哪承┳钤缙诘男问健ｋ娮语@微鏡技術電子顯微鏡電子顯微鏡的基本知識電子顯微鏡與光學顯微鏡的基本區別電子顯微鏡的分辨本領與有效放大倍數電子顯微鏡的基本構造電子束照明系統成像系統真空系統記錄系統主要電鏡制樣技術超薄切片技術固定脫水包埋切片染色負染技術冷凍蝕刻技術電鏡三維重構與低溫電鏡技術掃描電鏡技術分辨率：區分開兩個質點間的最小距離。 光學顯微鏡的分辨率D=0.61/N sin/2 其中

11、為入射光線波長； N = 介質折射率； = 鏡口角（樣品對物鏡鏡口的張角)電子顯微鏡按工作原理和用途的不同可分為 _ 和 。電鏡超薄切片技術包括 _、 、 _ 、 等四個步驟。透射電子顯微鏡工作原理：以電子束作光源，電磁場作透鏡。電子束波長與加速電壓( 通常50120KV)的平方根成反比；由電子照明系統、電磁透鏡成像系統、真空系統、記錄系統、4 部分構成；分辨力0.2nm ，放大倍數可達百萬倍； 用于觀察超微結構（小于200nm）。掃描電子顯微鏡工作原理：是用一束極細的電子束掃描樣品，在樣品表面激發出次級電子，次級電子的多少與樣品表面結構有關，次級電子由探測器收集，信號經放大用來調制熒光屏上電

12、子束的強度，顯示出與電子束同步的掃描圖像。試比較電子顯微鏡與光學顯微鏡的區別。答案要點：光學顯微鏡是以可見光為照明源，將微小的物體形成放大影像的光學儀器；而電子顯微鏡則是以電子束為照明源，通過電子流對樣品的透射或反射及電磁透鏡的多級放大后在熒光屏上成像的大型儀器。它們的不同在于：照明源不同：光鏡的照明源是可見光，電鏡的照明源是電子束；由于電子束的波長遠短于光波波長，因而電鏡的放大率及分辨率顯著高于光鏡。透鏡不同：光鏡為玻璃透鏡；電鏡為電磁透鏡。分辨率及有效放大本領不同：光鏡的分辨率為0.2m左右，放大倍數為1000倍；電鏡的分辨率可達0.2nm，放大倍數106倍。真空要求不同：光鏡不要求真空；

13、電鏡要求真空。成像原理不同：光鏡是利用樣品對光的吸收形成明暗反差和顏色變化成像；而電鏡則是利用樣品對電子的散射和透射形成明暗反差成像。生物樣品制備技術不同：光鏡樣品制片技術較簡單，通常有組織切片、細胞涂片、組織壓片和細胞滴片等；而電鏡樣品的制備較復雜，技術難度和費用都較高，在取材、固定、脫水和包埋等環節上需要特殊的試劑和操作，還需要制備超薄切片。六、細胞培養與細胞工程 細胞培養動物細胞培養植物細胞培養細胞工程細胞融合與單克隆抗體技術顯微操作技術細胞培養：把機體內的組織取出后經過分散（機械方法或酶消化）為單個細胞，在人工培養的條件下，讓其在培養瓶或培養基上繼續生長與增殖。 原代細胞培養：直接從有

14、機體取出組織，通過組織塊長出單層細胞，或者用酶消化或機械方法將組織分散成單個細胞，在體外進行培養，在首次傳代前的培養稱為原代培養。 傳代細胞培養：原代培養形成的單層培養細胞匯合以后，需要進行分離培養（即將細胞從一個培養器皿中以一定的比率移植至另一些培養器皿中的培養），否則細胞會因生存空間不足或由于細胞密度過大引起營養枯竭，將影響細胞的生長，這一分離培養稱為傳代細胞培養。 細胞株：從原代培養細胞群中篩選出的具有特定性質或標志的細胞群，能夠繁殖50代左右，在培養過程中其特征始終保持。 細胞系：在體外培養的條件下，有的細胞發生了遺傳突變，而且帶有癌細胞特點，失去接觸抑制，有可能無限制地傳下去的傳代細

15、胞。細胞融合：兩個或多個細胞融合成一個雙核細胞或多核細胞的現象。一般通過滅活的病毒或化學物質介導，也可通過電刺激融合。 單克隆抗體：通過克隆單個分泌抗體的B淋巴細胞，獲得的只針對某一抗原決定簇的抗體，具有專一性強、能大規模生產的特點。顯微操作技術：是指在高倍復式顯微鏡下，利用顯微操作器（micromanipulator）進行細胞或早期胚胎操作的一種方法。顯微操作器是用以控制顯微注射針在顯微鏡視野內移動的機械裝置。顯微操作技術包括細胞核移植、顯微注射、嵌合體技術、胚胎移植以及顯微切割等。雜交瘤是通過 和 兩種細胞的融合實現的，由此所分泌的抗體稱為 。體外培養的細胞，不論是原代細胞還是傳代細胞，一

16、般不保持體內原有的細胞形態，而呈現出兩種基本形態即 和 。膜骨架 細胞質膜相關的膜骨架膜骨架紅細胞的生物學特性紅細胞質膜蛋白及膜骨架膜骨架：細胞質膜下與膜蛋白相連的、由纖維蛋白組成的網架結構，它參與細胞質膜形狀的維持，協助質膜完成多種生理功能。 血影：紅細胞經低滲處理后，質膜破裂，釋放出血紅蛋白和其他胞內可溶性蛋白后剩下的結構，是研究質膜的結構及其與膜骨架的關系的理想材料。 紅細胞膜骨架蛋白主要成分包括_ 、_、_ 和 _ 等。4、紅細胞質膜蛋白及膜骨架的成分是什么？SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳分析血影蛋白成分，紅細胞膜蛋白主要包括血影蛋白（或稱紅膜肽）、錨蛋白、帶3蛋白、帶4.1蛋白和肌動蛋白，

17、還有一些血型糖蛋白。膜骨架蛋白主要成分包括：血影蛋白、肌動蛋白、錨蛋白和帶4.1蛋白等。生物膜的結構模型流動鑲嵌模型強調： = 1 * GB3 膜的流動性 = 2 * GB3 膜蛋白分布的不對稱性目前對生物膜結構的認識歸納：含極性頭、非極性尾的磷脂分子自發形成封閉的膜系統：頭朝外，尾相對蛋白質鑲嵌在脂雙層中：不同的方式生物膜=蛋白質在脂雙層分子中的二維溶液生物膜可彎曲、折疊、延伸，處于動態變化中流動鑲嵌模型：1972年Singer 和Nicolson 總結了當時有關膜結構模型及各種研究新技術的成就，提出了流動鑲嵌模型，認為球形膜蛋白分子以各種鑲嵌形式與脂雙分子層相結合, 有的附在內外表面, 有

18、的全部或部分嵌入膜中, 有的貫穿膜的全層, 這些大多是功能蛋白。流動相嵌模型有兩個主要特點。其一,蛋白質不是伸展的片層,而是以折疊的球形鑲嵌在脂雙層中,蛋白質與膜脂的結合程度取決于膜蛋白中氨基酸的性質。第二個特點就是膜具有一定的流動性,不再是封閉的片狀結構,以適應細胞各種功能的需要。這一模型強調了膜的流動由性和不對稱性,較好地體現細胞的功能特點,被廣泛接受,也得到許多實驗的支持。后來又發現碳水化合物是以糖脂或糖蛋白的形式存在于膜的外側表面。單位膜模型： 1959年所提出。主要是根據電子顯微鏡的觀察，發現細胞膜是類似鐵軌結構(“railroad track”), 兩條暗線被一條明亮的帶隔開,顯示

19、暗-明-暗的三層，總厚度為7.5 nm，中間層為3.5 nm，內外兩層各為2 nm。并推測:暗層是蛋白質, 透明層是脂,并建議將這種結構稱為單位膜。單位膜也有一些不足首先該模型把膜看成是靜止的,無法說明膜如何適應細胞生命活動的變化；其二，不同的膜其厚度不都是7.5 nm,一般在510 nm之間；其三，如果蛋白質是伸展的, 則不能解釋酶的活性同構型的關系。還有，該模型也不能解釋為什么有的膜蛋白很容易被分離，有些則很難。脂筏： 是質膜上富含膽固醇和鞘磷脂的微結構域（microdomain）。大小約70nm左右，是一種動態結構，位于質膜的外小頁。由于鞘磷脂具有較長的飽和脂肪酸鏈，分子間的作用力較強，

20、所以這些區域結構致密，介于無序液體與液晶之間，稱為有序液體（Liquid-ordered）。在低溫下這些區域能抵抗非離子去垢劑的抽提，所以又稱為抗去垢劑膜（detergent-resistant membranes，DRMs）。脂筏就像一個蛋白質停泊的平臺，與膜的信號轉導、蛋白質分選均有密切的關系。3、試比較單位膜模型與流動鑲嵌模型的優缺點。答案要點：單位膜模型的主要內容：兩暗一明，細胞共有，厚約7.5nm，各種膜都具有相似的分子排列和起源。單位膜模型的不足點：膜是靜止的、不變的。但是在生命系統中一般功能的不同常伴隨著結構的差異，這樣共同的單位膜結構很難與膜的多樣性與特殊性一致起來。膜的厚度一

21、致：不同膜的厚度不完全一樣，變化范圍在510nm。蛋白質在脂雙分子層上為伸展構型：很難理解有活性的球形蛋白怎樣保持其活性，通常蛋白質形狀的變化會導致其活性發生深刻的變化。流動鑲嵌模型的主要內容：脂雙分子層構成膜的基本骨架，蛋白質分子或鑲在表面或部分或全部嵌入其中或橫跨整個脂類層。優點：強調膜的流動性：認為膜的結構成分不是靜止的，而是動態的，細胞膜是由流動的脂類雙分子層中鑲嵌著球蛋白按二維排列組成的，脂類雙分子層像輕油般的流體，具有流動性，能夠迅速地在膜平面進行側向運動；強調膜的不對稱性：大部分膜是不對稱的，在其內部及其內外表面具有不同功能的蛋白質；脂類雙分子層，內外兩層脂類分子也是不對稱的。膜

22、的流動性 膜脂的流動性膜蛋白的流動性膜脂和膜蛋白運動速率的檢測脂質體： 將少量的磷脂放在水溶液中,它能夠自我裝配成脂雙層的球狀結構,這種結構稱為脂質體，所以脂質體是人工制備的連續脂雙層的球形脂質小囊。脂質體可作為生物膜的研究模型，并可作為生物大分子(DNA分子)和藥物的運載體，因此脂質體是研究膜脂與膜蛋白及其生物學性質的極好材料。在構建導彈人工脂質體時,不僅要將被運載的分子或藥物包入脂質體的內部水相,同時要在脂質體的膜上做些修飾,如插入抗體便于脂質體進入機體后尋靶。簡述細胞膜的基本特性。答案要點：細胞膜的最基本的特性是不對稱性和流動性。細胞膜的不對稱性是由膜脂分布的不對稱性和膜蛋白分布的不對稱

23、性所決定的。膜脂分布的不對稱性表現在：膜脂雙分子層內外層所含脂類分子的種類不同；脂雙分子層內外層磷脂分子中脂肪酸的飽和度不同；脂雙分子層內外層磷脂所帶電荷不同；糖脂均分布在外層脂質中。膜蛋白的不對稱性表現在：糖蛋白的糖鏈主要分布在膜外表面；膜受體分子均分布在膜外層脂質中；腺苷酸環化本科分布在膜內表面。膜的流動性是由膜內部脂質分子和蛋白質分子的運動性所決定的。膜脂的流動性和膜蛋白的運動性使得細胞膜成為一種動態結構；膜脂分子的運動表現在側向擴散；旋轉運動；擺動運動；翻轉運動；膜蛋白的分子運動則包括側向擴散和旋轉運動。膜蛋白膜蛋白的類型外在膜蛋白與膜脂結合的方式水溶性蛋白離子鍵其它弱鍵與膜表面蛋白、

24、脂分子結合提高溫度、離子強度，脫離B脂錨定膜蛋白與膜脂結合的方式：脂酸蛋白N端甘氨酸殘基烴鏈蛋白C端半胱氨酸殘基糖脂錨定在脂膜上內在膜蛋白與膜脂結合的方式（二）跨膜結構域與脂雙層疏水核心作用：最主要、最基本跨膜結構域兩端的帶電荷殘基磷脂分子極性頭帶負電離子鍵直接作用：正電荷殘基間接作用：負電荷殘基（由ca2+、Mg2+介導）胞質側半胱氨酸+脂酸插入脂雙層跨膜結構域膜脂 具體作用方式：螺旋-跨膜區-20個疏水AA -外部疏水側鏈與脂肪酸連作用-折疊片-主要組成跨膜結構域雙性螺旋-外側非極性-內側極性鏈去垢劑整合蛋白: 又稱內在蛋白(intrinsic protein)、跨膜蛋白(transmem

25、brane protein), 部分或全部鑲嵌在細胞膜中或內外兩側，以非極性氨基酸與脂雙分子層的非極性疏水區相互作用而結合在質膜上。實際上,整合蛋白幾乎都是完全穿過脂雙層的蛋白,親水部分暴露在膜的一側或兩側表面; 疏水區同脂雙分子層的疏水尾部相互作用;整合蛋白所含疏水氨基酸的成分較高?？缒さ鞍卓稍俜譃閱未慰缒ぁ⒍啻慰缒ぁ⒍鄟喕缒さ取？缒さ鞍滓话愫?5%50%的螺旋, 也有折疊，如線粒體外膜和細菌質膜中的孔蛋白。外周蛋白 :又稱附著蛋白(protein-attached)，或外在蛋白。這種蛋白完全外露在脂雙層的內外兩側,主要是通過非共價健附著在脂的極性頭部, 或整合蛋白親水區的一側, 間接與膜

26、結合。外周蛋白可用高鹽或堿性pH條件分離。實際上,有時外周蛋白與整合蛋白是難以區分的,因為許多膜蛋白是由多亞基組成的,其中有的亞基插入在脂雙層,有些亞基則是外周蛋白。脂錨定蛋白: 又稱脂連接蛋白(lipid-linked protein),通過共價健的方式同脂分子結合，位于脂雙層的外側。同脂的結合有兩種方式，一種是蛋白質直接結合于脂雙分子層，另一種方式是蛋白并不直接同脂結合，而是通過一個糖分子間接同脂結合。去垢劑： 是能使蛋白質變性的一類化學物。 去垢劑(表面活性劑)是一類即具有親水基又具有疏水基的物質，一般具有乳化、分散、和增溶作用，可分陰離子、陽離子和中性去垢劑等多種類型，中性去垢劑在蛋白

27、提取鐘應用的較多。被動運輸與主動運輸 被動運輸葡萄糖轉運蛋白水孔蛋白：水分子的跨膜通道主動運輸ATP驅動泵 P型泵Na+K+泵結構與機制主要生理功能維持膜電位維持滲透平衡Ca+泵其它P型泵結構與功能P型H+泵 V型質子泵和F型質子泵 ABC超家族ABC轉運蛋白的結構與工作模式ABC轉運蛋白與疾病協同轉運蛋白光驅動泵主動運輸：物質逆濃度梯度或電化學梯度，由低濃度向高濃度一側進行跨膜轉運的方式，需要細胞提供能量，需要載體蛋白的參與。 被動運輸：物質通過自由擴散或促進擴散，順濃度梯度從高濃度向低濃度運輸，運輸動力來自運輸物質的濃度梯度，不需要細胞提供能量。 載體蛋白：是一類膜內在蛋白，幾乎所有類型的

28、生物膜上存在的多次跨膜的蛋白質分子。通過與特定溶質分子的結合，引起一系列構象改變以介導溶質分子的跨膜轉運。 簡單擴散：物質直接通過膜由高濃度向低濃度擴散，不需要細胞提供能量，也沒有膜蛋白的協助。協助擴散（促進擴散）：物質在特異膜蛋白的“協助”下，順濃度或電化學梯度跨膜轉運，不需要細胞提供能量。特異蛋白的“協助”使物質的轉運速率增加，轉運特異性增強 通道蛋白：由幾個蛋白亞基在膜上形成的孔道，能使適宜大小的分子及帶電荷的溶質通過簡單的自由擴散運動從膜的一側到另一側。比較主動運輸與被動運輸的異同。答案要點：運輸方向不同：主動運輸逆濃度梯度或電化學梯度，被動運輸：順濃度梯度或電化學梯度；是否需要載體的

29、參與：主動運輸需要載體參與，被動運輸方式中，簡單擴散不需要載體參與，而協助擴散需要載體的參與；是否需要細胞直接提供能量：主動運輸需要消耗能量，而被動運輸不需要消耗能量；被動運輸是減少細胞與周圍環境的差別,而主動運輸則是努力創造差別,維持生命的活力。協同轉運協同運輸：協同運輸又稱偶聯主動運輸,它不直接消耗ATP，但要間接利用自由能,并且也是逆濃度梯度的運輸。運輸時需要先建立電化學梯度，在動物細胞主要是靠鈉泵，在植物細胞則是由H+泵建立的H質子梯度。同向轉運： 由于協同運輸能夠同時轉運兩種物質,如果兩種物質向同一方向運輸,則稱為同向轉運,例如葡萄糖和Na+的偶聯運輸,它是由Na+離子梯度驅動的。異

30、向轉運：如果同時轉運的兩種物質是相反的方向,則稱為異向轉運，如心肌細胞中Na+與Ca2+的交換,也是由Na+離子梯度驅動的。十三、葉綠體的主要功能 光合作用原初反應光合色素光化學反應電子傳遞和光合磷酸化電子傳遞PS的結構與功能Cytb6f 復合物的結構與功能PS的結構與功能光合磷酸化CF0-CF1ATP合酶光合磷酸化的類型光合磷酸化的作用機制ATP合成機制光合碳同化卡爾文循環羧化階段還原階段RuBP再生階段C4階段景天酸代謝葉綠體： 植物細胞中由雙層膜圍成，含有葉綠素能進行光合作用的細胞器。間質中懸浮有由膜囊構成的類囊體，內含葉綠體DNA。光合磷酸化： 在光照條件下，葉綠體將腺二磷（ADP）和

31、無機磷（Pi）結合形成腺三磷（ATP）的生物學過程。是光合細胞吸收光能后轉換成化學能的一種貯存形式。非循環光合磷酸化：PS電子傳遞系統接收紅光后，激發態P680*從水光解得到電子，傳遞給NADP+，電子傳遞經過兩個光系統，在傳遞過程中產生的H+梯度驅動ATP的形成。在這個過程中，電子傳遞是一個開放的通道，故稱為非循環式光和磷酸化。光合作用的過程主要可分為三步： _ 、 _和 _ 。線粒體的功能 氧化磷酸化ATP合酶質子驅動力電子傳遞鏈電子傳遞復合物復合物：NADH-CoQ還原酶復合物：琥珀酸- CoQ還原酶復合物：CoQ-Cytc還原酶復合物：細胞色素氧化酶線粒體： 線粒體由兩層膜包被,外膜平

32、滑,內膜向內折疊形成嵴,兩層膜之間有腔,線粒體中央是基質?；|內含有與三羧酸循環所需的全部酶類,內膜上具有呼吸鏈酶系及ATP酶復合體。線粒體是細胞內氧化磷酸化和形成ATP的主要場所,有細胞動力工廠(power plant)之稱。另外,線粒體有自身的DNA和遺傳體系, 但線粒體基因組的基因數量有限,因此,線粒體只是一種半自主性的細胞器。氧化磷酸化： 在活細胞中伴隨著呼吸鏈的氧化過程所發生的能量轉換和ATP的形成, 稱為氧化磷酸化?；瘜W滲透假說： 英國生物化學家P.Mitchell 于1961年提出的解釋釋氧化磷酸化偶聯機理的假說。該學說認為: 在電子傳遞過程中, 伴隨著質子從線粒體內膜的里層向外

33、層轉移, 形成跨膜的氫離子梯度,這種勢能驅動了氧化磷酸化反應(提供了動力), 合成了ATP。這一學說具有大量的實驗證明，得到公認并獲得了1978年諾貝爾獎?；瘜W滲透學說可以很好地說明線粒體內膜中電子傳遞、質子電化學梯度建立、ADP磷酸化的關系。呼吸鏈： 又稱電子傳遞鏈, 是線粒體內膜上一組酶的復合體。其功能是進行電子傳遞,H+的傳遞及氧的利用, 最后產生H2O和ATP。ATP合成酶：ATP合成酶廣泛存在于線粒體、葉綠體、異養菌和光合細菌中，是生物體能量轉換的核心酶。該酶分別位于線粒體內膜、類囊體膜或質膜上，參與氧化磷酸化和光合磷酸化，在跨膜質子動力勢的推動下催化合成ATP。 線粒體中，氧化和磷

34、酸化密切偶聯在一起，但卻由兩個不同的系統實現的，氧化過程主要由 _ 實現，磷酸化主要由 _ 完成。信號假說與蛋白質分選信號信號假說：1975年G.Blobel和D.Sabatini等根據進一步實驗依據提出，蛋白合成的位置是由其N端氨基酸序列決定的。他們認為：分泌蛋白在N端含有一信號序列，稱信號肽，由它指導在細胞質基質開始合成的多肽和核糖體轉移到ER膜；多肽邊合成邊通過ER膜上的水通道進入ER腔。這就是“信號假說”。 蛋白質分選：細胞中絕大多數蛋白質均在細胞質基質中的核糖體上開始合成，隨后或在細胞質基質中或轉至糙面內質網上繼續合成，然后，通過不同途徑轉運到細胞的特定部位并裝配成結構與功能的復合體

35、，參與細胞的生命活動的過程。又稱定向轉運。信號肽：分泌蛋白的N端序列，指導分泌性蛋白到內質網膜上合成，在蛋白合成結束前信號肽被切除。 信號斑：在蛋白質折疊起來時其表面的一些原子特異的三維排列構成信號斑，構成信號斑的氨基酸殘基在線性氨基酸序列中彼此相距較遠，它們一般是保留在已完成的蛋白中，折疊在一起構成蛋白質分選的信號。信號識別顆粒： SRP是一種核糖核酸蛋白復合體,沉降系數為11S，含有分子量為72kDa、68kDa、54kDa、19kDa、14kDa及9kDa的6條多肽和一個7S(長約300個核苷酸)的scRNA。SRP上有三個功能部位: 翻譯暫停結構域(P9/P14)、信號肽識別結合位點(

36、P54)、SRP受體蛋白結合位點(P68/P72)。因此, SRP能夠識別剛從游離核糖體上合成出來的信號肽，并與之結合，暫時中止新生肽的合成，同時與內質網上的?？康鞍捉Y合,使核糖體附著到內質網膜上，并進行新生肽的轉移。SRP對正在合成的其它蛋白質無作用,這些游離核糖體也就不能附著到內質網膜上。停靠蛋白： 即SRP在內質網膜上的受體蛋白,它能夠與結合有信號序列的SRP牢牢地結合,使正在合成蛋白質的核糖體?？康絻荣|網上來。停靠蛋白含有兩個亞基，一個亞基暴露于細胞質的親水部分，由640個氨基酸組成；另一個亞基是嵌入膜內的疏水部分，由300個氨基酸所組成。SRP受體蛋白除了同SRP結合將核糖體引導到內

37、質網, 同時,它的亞基與SRP一起催化GTP水解釋放能量,幫助信號肽轉位。細胞質中合成的蛋白質如果存在 _ ，將轉移到內質網上繼續合成。如果該蛋白質上還存在 .信號假說中，要完成含信號肽的蛋白質從細胞質中向內質網的轉移需要細胞質中的 _和內質網膜上的 _的參與協助。信號假說的主要內容是什么？答：分泌蛋白在N端含有一信號序列，稱信號肽，由它指導在細胞質基質開始合成的多肽和核糖體轉移到ER膜；多肽邊合成邊通過ER膜上的水通道進入ER腔，在蛋白合成結束前信號肽被切除。指導分泌性蛋白到糙面內質網上合成的決定因素是N端的信號肽，信號識別顆粒（SRP）和內質網膜上的信號識別顆粒受體（又稱停泊蛋白docki

38、ng protein， DP）等因子協助完成這一過程。 細胞內膜系統及其功能 內質網內質網的兩種基本類型內質網的功能蛋白質合成是糙面內質網的主要功能合成的蛋白質主要包括向細胞外分泌的蛋白質膜的整合蛋白細胞器中的可溶性駐留蛋白光面內質網是脂質合成的重要場所蛋白的修飾與加工新生多肽的折疊與組裝內質網的其他功能內質網應激及其信號調控內質網腔內未折疊或錯誤折疊蛋白質的超量積累，引發未折疊蛋白質應答反應（UPR）固醇調節級聯反應是指膽固醇缺乏引發的固醇調控元件結合蛋白質（SREBP）信號通路調節基因轉錄的反應ERS反應引發的細胞凋亡高爾基體高爾基體的形態結構與極性4種常用的標志細胞化學反應：嗜鋨反應：順

39、面膜囊染色焦磷酸硫胺素酶（TPP酶）：反面的1-2層膜囊胞嘧啶單核苷酸酶（CMP酶）和酸性磷酸酶：靠近反面膜囊和反面管網結構（CMP酶是溶酶體標志酶）NADP酶：中間幾層扁平囊高爾基體由4個部分組成：順面膜囊或順面網狀結構（CGN）中間膜囊反面膜囊或反面管網結構（TGN）解釋高爾基體結構組織及囊膜間蛋白轉運的兩種可能模型： = 1 * GB3 膜泡運輸模型 = 2 * GB3 膜囊成熟模型高爾基體的功能高爾基體與細胞的分泌活動TGN區是蛋白質包裝分選的關鍵樞紐，至少3條分選途徑溶酶體的包裝與分選途徑可調節性分泌組成型分泌蛋白質的糖基化及其修飾蛋白質糖基化的生物學功能： = 1 * GB3 促進

40、折疊，增強溫度 = 2 * GB3 攜帶不同標志，利于分選包裝，保證糙網高爾基體單向轉移 = 3 * GB3 沒有，會導致胚胎死亡 = 4 * GB3 影響蛋白水溶性和電荷性質蛋白酶的水解和其他加工過程高爾基體中酶解加工的的類型蛋白原切除N端或兩端活性糙面合成時，含多個相同序列水解，形成同種多肽前體中含有不同信號序列，加工成不同的產物溶酶體溶酶體的形態結構與類型溶酶體的功能清除無用的生物大分子、衰老的細胞器及衰老損傷和死亡的細胞防御功能其他重要的生理功能消化器官，提供營養攝入分泌顆粒，參與分泌調節退化發育中，參與程序性死亡和細胞的清除參與受精過程：頂體 特化的溶酶體溶酶體的發生溶酶體與疾病過氧

41、化物酶體過氧化物酶體與溶酶體的區別過氧化物酶體的功能過氧化物酶體的發生 細胞內蛋白質的分選與膜泡運輸 蛋白質分選轉運的基本途徑與類型2條分選途徑后翻譯轉運途徑共翻譯轉運途徑4類轉運方式蛋白質跨膜轉運膜泡運輸選擇性的門控轉運細胞質基質中蛋白質的轉運蛋白質向線粒體、葉綠體和過氧化物酶體的分選蛋白質從細胞質基質輸入到線粒體胞質基質線粒體基質胞質基質線粒體內膜胞質基質線粒體膜間隙葉綠體基質蛋白與類囊體蛋白的靶向輸入過氧化物酶體蛋白的分選 細胞內膜泡運輸膜泡運輸概觀COP包被膜泡的裝配與運輸COP包被膜泡的裝配與運輸網格蛋白/接頭蛋白包被膜泡的裝配與運輸轉運膜泡與靶膜泡的錨定和融合細胞結構體系的組裝各種

42、類型的裝配具有以下重要生物學意義：減少和校正蛋白質合成中出現的錯誤大大減少所需的遺傳物質信息量通過裝配與去裝配更易調節與控制多種生物學過程披網格蛋白小泡： 由網格蛋白形成的被膜小泡。從反面高爾基體網絡出芽形成的選擇性的分泌小泡,包括溶酶體酶運輸小泡, 以及細胞質膜中由受體介導的內吞作用形成的內吞泡都是由網格蛋白參與形成的,這些小泡的表面都包裹一層聚合的網格蛋白。網格蛋白小泡參與反面高爾基體和質膜之間的選擇性分泌和內吞活動,但是從高爾基體反面網絡形成的披網格蛋白小泡與從細胞質膜形成的披網格蛋白小泡所用的銜接蛋白(adaptin)是不同的。在披網格蛋白小泡形成過程中, 網格蛋白同膜受體結合, 形成

43、被膜小窩, 并逐漸使被膜小窩下陷, 最后同膜脫離形成一個包有網格蛋白外被的小泡。據估計, 在培養的成纖維細胞中, 每分鐘大約有2500個披網格蛋白小泡從質膜上脫離下來。COP被膜小泡： 由外被蛋白(coat protein , COP )包裹的小泡。外被蛋白是一個大的復合體，稱為外被體(coatomer)。這種類型的小泡介導非選擇性運輸, 它參與從ER到順面高爾基體、從順面高爾基體到高爾基體中間膜囊、從中間膜囊到反面高爾基體的運輸。COP被膜小泡：由外被蛋白(coat protein , COP )包裹的小泡。主要介導蛋白質從高爾基體運回內質網,包括從反面高爾基體運向順面高爾基體,以及將蛋白質

44、從反面高爾基體運回到內質網。何為蛋白質分選？細胞內蛋白質分選的基本途徑、分選類型是怎樣的？答：蛋白質的分選：細胞中絕大多數蛋白質均在細胞質基質中的核糖體上開始合成，隨后或在細胞質基質中或轉至糙面內質網上繼續合成，然后，通過不同途徑轉運到細胞的特定部位并裝配成結構與功能的復合體，參與細胞的生命活動的過程。又稱定向轉運。細胞中蛋白質都是在核糖體上合成的，并都是起始于細胞質基質中?；就緩剑阂粭l是在細胞質基質中完成多肽鏈的合成，然后轉運至膜圍繞的細胞器，如線粒體、葉綠體、過氧化物酶體、細胞核及細胞質基質的特定部位，有些還可轉運至內質網中；另一條途徑是蛋白質合成起始后轉移至糙面內質網，新生肽邊合成邊轉

45、入糙面內質網腔中，隨后經高爾基體轉運至溶酶體、細胞膜或分泌到細胞外，內質網與高爾基體本身的蛋白成分的分選也是通過這一途徑完成的。蛋白質分選的四種基本類型：1、蛋白質的跨膜轉運：主要指在細胞質基質合成的蛋白質轉運至內質網、線粒體、葉綠體和過氧化物酶體等細胞器。2、膜泡運輸：蛋白質通過不同類型的轉運小泡從其糙面內質網合成部位轉運至高爾基體進而分選運至細胞不同的部位。3、選擇性的門控轉運：指在細胞質基質中合成的蛋白質通過核孔復合體選擇性地完成核輸入或從細胞核返回細胞質。4、細胞質基質中的蛋白質的轉運。十八、 細胞質基質的功能 細胞基質的含義細胞基質的功能蛋白質、脂酸合成場所與細胞骨架先關的功能：骨架

46、是胞質基質的主要結構成分與細胞膜相關的功能：胞質基質產生區室化蛋白質修飾和選擇性降解蛋白質修飾輔酶或輔基與酶的共價結合磷酸化與去磷酸化蛋白質糖基化作用甲基化作用?；饔每刂频鞍踪|的壽命泛素化的過程： = 1 * GB3 泛素活化酶E1 通過形成?；?腺苷酸中介物使泛素C端激活，耗ATP = 2 * GB3 轉移活化的泛素分子與泛素結合酶E2的半胱氨酸殘基結合 = 3 * GB3 異肽鍵形成: 與E2結合的泛素羧基和靶蛋白賴氨酸側鏈的氨基之間形成異肽鍵，E3催化降解變性和錯誤折疊的蛋白質幫助變性或錯誤折疊的蛋白質重新折疊，形成正確的分子構象簡述細胞質基質的功能。答：物質中間代謝的重要場所；有細

47、胞骨架的功能；蛋白質的合成、修飾、降解和折疊。比較N-連接糖基化和O-連接糖基化的區別。答：N-連接與O-連接的寡糖比較特 征N-連接O-連接合成部位合成方式與之結合的氨基酸殘基最終長度第一個糖殘基糙面內質網來自同一個寡糖前體天冬酰胺至少5個糖殘基N-乙酰葡萄糖胺糙面內質網或高爾基體一個個單糖加上去絲氨酸、蘇氨酸、羥賴氨酸、羥脯氨酸一般1-4個糖殘基，但ABO血型抗原較長N-乙酰半乳糖胺等十九、 細胞通訊 細胞通訊可概括為3種形式： = 1 * GB3 分泌化學信號-通訊 = 2 * GB3 細胞間接觸依賴性通訊 = 3 * GB3 動物-間隙連接；植物-胞間聯系分泌化學信號作用的方式： =

48、1 * GB3 內分泌 = 2 * GB3 旁分泌 = 3 * GB3 化學突觸 = 4 * GB3 自分泌細胞通訊： 細胞通訊是指在多細胞生物的細胞社會中, 細胞間或細胞內通過高度精確和高效地發送與接收信息的通訊機制, 并通過放大引起快速的細胞生理反應，或者引起基因活動,爾后發生一系列的細胞生理活動來協調各組織活動, 使之成為生命的統一整體對多變的外界環境作出綜合反應。多細胞生物是由不同類型的細胞組成的社會, 而且是一個開放的社會，這個社會中的單個細胞間必須協調它們的行為，為此，細胞建立通訊聯絡是必需的。二十、 微絲與細胞運動 微絲的組成及其組裝結構與成分微絲的組裝及其動力學特性影響微絲組裝

49、的特異性藥物微絲網絡結構的調節與細胞運動非肌肉細胞內微絲的結合蛋白體內肌動蛋白的組裝在兩個水平上受到微絲結合蛋白的調節： = 1 * GB3 可溶性肌動蛋白的存在狀態 = 2 * GB3 微絲結合蛋白的種類及其存在狀態肌動蛋白單體結合蛋白成核蛋白加帽蛋白交聯蛋白割斷及解聚蛋白細胞皮層應力纖維ie細胞偽足的形成與細胞遷移微絨毛胞質分裂環肌球蛋白：依賴于微絲的分子馬達肌球蛋白的種類肌球蛋白的結構型肌球蛋白非傳統類型的肌球蛋白肌肉細胞的收縮運動肌纖維的結構肌肉收縮的滑動模型動作電位的產生Ca2+的釋放原肌球蛋白移位細肌絲與粗肌絲之間的相對滑動微絲：又稱肌動蛋白纖維(actin filament)，由

50、肌動蛋白組成的、直徑為8nm的纖維。微絲是雙股肌動蛋白絲以螺旋的形式組成的纖維, 兩股肌動蛋白絲是同方向的。肌動蛋白纖維也是一種極性分子, 具有兩個不同的末端，一個是正端，另一個是負端。肌動蛋白： 是微絲的結構蛋白, 以兩種形式存在, 即單體和多聚體。單體的肌動蛋白是由一條多肽鏈構成的球形分子, 又稱球狀肌動蛋白(globular actin, G-actin),外形類似花生果。肌動蛋白的多聚體形成肌動蛋白絲, 稱為纖維狀肌動蛋白(fibros actin, F-actin)。在電子顯微鏡下, F-肌動蛋白呈雙股螺旋狀, 直徑為8nm, 螺旋間的距離為37nm。肌動蛋白是一種中等大小的蛋白質,

51、 由375個氨基酸殘基組成, 并且是由一個大的、高度保守的基因編碼。單體肌動蛋白分子的分子量為43kDa, 其上有三個結合位點。一個是ATP結合位點, 另兩個都是與肌動蛋白結合的結合蛋白結合位點。應力纖維：應力纖維是真核細胞中廣泛存在的微絲束結構，由大量平行排列的微絲組成，與細胞間或細胞與基質表面的粘著有密切關系，可能在細胞形態發生、細胞分化和組織的形成等方面具有重要作用。 胞質分裂環：在有絲分裂末期，兩個即將分裂的子細胞之間產生一個收縮環。收縮環是由大量平行排列的微絲組成，由分裂末期胞質中的肌動蛋白裝配而成，隨著收縮環的收縮，兩個子細胞被分開。胞質分裂后，收縮環即消失。微絲的化學組成及在細胞

52、中的功能。答：微絲的化學組成：主要成分為肌動蛋白和肌球蛋白，肌球蛋白起控制微絲的形成、連接、蓋帽、切斷的作用，也可影響微絲的功能。其他成分為調節蛋白、連接蛋白、交聯蛋白。微絲的功能：（1）與微管共同組成細胞的骨架，維持細胞的形狀。（2）具有非肌性運動功能，與細胞質運動、細胞的變形運動、胞吐作用、細胞器與分子運動、細胞分裂時的膜縊縮有關。（3）具有肌性收縮作用（4）與其他細胞器相連，關系密切。（5）參與細胞內信號傳遞和物質運輸。二十一、 微管及其功能 微管的結構組成與極性微管的組裝和去組裝微管的體外組裝和踏車行為i作用于微管的特異性藥物微管組織中心中心體基體和其他微管組織中心微管的動力學性質微管

53、結合蛋白對微管網絡結構的調節微管對細胞結構的組織作用細胞內依賴于微管的物質運輸驅動蛋白驅動蛋白的分子結構及其功能驅動蛋白沿微管運動的分子機制細胞質動力蛋白及其功能纖毛和鞭毛的結構與功能纖毛的結構與組裝纖毛的結構纖毛的組裝（發生）纖毛或鞭毛的運動機制纖毛的功能紡錘體和染色體運動微管：在真核細胞質中，由微管蛋白構成的，可形成紡錘體、中心體及細胞特化結構鞭毛和纖毛的結構。 踏車現象：在一定條件下，細胞骨架在裝配過程中，一端發生裝配使微管或微絲延長，而另一端發生去裝配而使微管或微絲縮短，實際上是正極的裝配速度快于負極的裝配速度，這種現象稱為踏車現象。 微管組織中心（MTOC）：微管在生理狀態及實驗處理

54、解聚后重新裝配的發生處稱為微管組織中心。動物細胞的MTOC為中心體。MTOC決定了細胞中微管的極性，微管的（-）極指向MTOC，（+）極背向MTOC。 什么是微管組織中心，它與微管有何關系。答：微管組織中心是指微管裝配的發生處。它可以調節微管蛋白的聚合和解聚，使微管增長或縮短。而微管是由微管蛋白組成的一個結構。二者有很大的不同，但又有十分密切的關系。微管組織中心可以指揮微管的組裝與去組裝，它可以根據細胞的生理需要，調節微管的活動。如在細胞有絲分裂前期，根據染色體平均分配的需要，從微管組織中心：中心粒和染色體著絲粒處進行微管的裝配形成紡錘體，到分裂末期，紡錘體解聚成微管蛋白。所以說，微管組織中心

55、是微管活動的指揮試述微管的化學組成、類型和功能。答：微管的化學組成：主要化學成分為微管蛋白，為酸性蛋白。其他化學成分為微管結合蛋白包括為微管相關蛋白、微管修飾蛋白、達因蛋白。微管的類型：單微管、二聯管、三聯管。微管的功能：（1）構成細胞的網狀支架，維持細胞的形態。（2）參與細胞器的分布與運動，固定支持細胞器的位置（3）參與細胞收縮和偽足運動，是鞭毛纖毛等細胞運動器官的基本組成成分。（4）參與細胞分裂時染色體的分離和位移。（5）參與細胞物質運輸和傳遞。二十二、 染色質的基本結構單位-核小體 核小體核小體的發現電鏡觀察未處理30nm染色質纖絲，染色質呈串珠狀結構非特異性微球核酸酶消化染色質，200

56、bp為單位的單體、二體、三體等；裸染色質處理，產生隨機大小片段X衍射、中子散射、電鏡三維重建， 核小體直徑11nm，高6nm，先形成（H3）2（H4）2四聚體，再結合2個H2A.H2B異二聚體，形成八聚體SV40微小染色體分析 病毒DNA進入細胞，被組裝，形成串珠狀微小染色體核小體的結構核小體=200bpDNA超螺旋+1個組蛋白八聚體+1個H1八聚體=盤狀核心顆粒=4個異二聚體=2個H2A.H2B+2個H3.H4核心顆粒=1.75圈，146bpDNA；H1=20bp，鎖住核小體DNA的進出端連接DNA=60bp（典型長度）組蛋白與DNA結合主要是結構性的，無DNA序列特異性核小體沿DNA的定位

57、受不同因素的影響核小體：染色體的基本結構單位，是由組蛋白和200個堿基對的DNA雙螺旋組成的球形小體，其核心由四種組蛋白（H2A、H2B、H3、H4）各兩分子共8分子組成的八聚體，核心的外面纏繞了1.75圈的DNA雙螺旋，其進出端結合有H1組蛋白分子。 2、試述核小體的結構要點及其實驗證據。答：結構要點：每個核小體單位包括200bp左右的DNA超螺旋和一個組蛋白八聚體及一個分子H1。、組蛋白八聚體構成核小體的盤狀核心結構，由4個異二聚體組成，包括兩個H2A-H2B和兩個H3-H4。兩個H3-H4形成4聚體位于核心顆粒中央，兩個H2A-H2B二聚體分別位于4聚體兩側。每個異二聚體通過離子鍵和氫鍵

58、結合約30bp DNA。、146bp的DNA分子超螺旋盤繞組蛋白八聚體1.75圈, 組蛋白H1在核心顆粒外結合額外20bp DNA，鎖住核小體DNA的進出端，起穩定核小體的作用。包括組蛋白H1和166bp DNA的核小體結構又稱染色質小體。、兩個相鄰核小體之間以連接DNA 相連，典型長度60bp，不同物種變化值為080bp。實驗證據：a、用溫和的方法裂解細胞核，鋪展染色質，電鏡觀察未經處理的染色質自然結構為30nm的纖絲，經鹽溶液處理后解聚的染色質呈現10nm串珠狀結構。b、用非特異性微球菌核酸酶消化染色質，經過蔗糖梯度離心及瓊脂糖凝膠電泳分析，發現絕大多數DNA被降解成約200bp的片段；部

59、分酶解，則得到的片段是以200bp不單位的單體、二體（400bp）、三體（600bp）等等。如果用同樣的方法處理裸露的DNA，則產生隨機大小的片段群體，由此顯示染色體DNA除某些周期性位點之外，均受到某種結構的保護，避免酶的接近。c、應用X射線衍射、中子散射和電鏡三維重建技術研究，發現核小體顆粒是直徑為11nm、高6.0nm的扁園柱體，具有二分對稱性，核心組蛋白的構成是先形成（H3）2-（H4）2四聚體，然后再與兩個H2A-H2B異二聚體結合形成八聚體。d、SV40微小染色體分析與電鏡觀察：用SV40病毒感染細胞，病毒DNA進入細胞后，與宿主的組蛋白結合，形成串珠狀微小染色體，電鏡觀察到SV4

60、0DNA為環狀，周長為1500nm，約含5.0kb。若200bp相當于一個核小體，則可形成25個核小體，實際觀察到23個，與推斷基本一致。二十三、 常染色質和異染色質 常染色質與異染色質A結構異染色質有如下特征： = 1 * GB3 定位于著絲粒區、端粒、次縊痕、染色體臂某些節段 = 2 * GB3 相對簡單、高度重復的DNA序列構成 = 3 * GB3 遺傳惰性，不轉錄也不編碼 = 4 * GB3 晚復制，早聚縮 = 5 * GB3 占大部分核DNA，功能：參與染色質高級結構；染色質區間性；轉座元件，引起變異常染色質與異染色質間的轉變染色質：指間期細胞核內能被堿性物質染色的，由DNA、組蛋白