1、1 蛋白質化學一、名詞解釋1、氨基酸的等電點(pI)：在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性。此時溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點。2、a-螺旋：多肽鏈沿長軸方向通過氫鍵向上盤曲所形成的右手螺旋結構稱為-螺旋。3、b-折疊：兩段以上折疊成鋸齒狀的多肽鏈通過氫鍵相連而并行成較伸層的片狀結構。4、分子病：由于基因突變導致蛋白質一級結構發生變異，使蛋白質的生物學功能減退或喪失，甚至造成生理功能的變化而引起的疾病。5、電泳：蛋白質在溶液中解離成帶電顆粒，在電場中可以向電荷相反的電極移動，這種現象稱為電泳。6、變構效應：又稱變構效應，是指寡聚蛋白與配基結合

2、，改變蛋白質構象，導致蛋白質生物活性改變的現象.7、鹽析：在蛋白質溶液中加入高濃度的中性鹽，可有效地破壞蛋白質顆粒的水化層。同時又中和了蛋白質表面的電荷，從而使蛋白質顆粒集聚而生成沉淀，這種現象稱為鹽析（salting out）。8、分段鹽析：不同蛋白質析出時需要的鹽濃度不同，調節鹽濃度以使混合蛋白質溶液中的幾種蛋白質分段析出，這種方法稱為分段鹽析。9、鹽溶：在蛋白質溶液中加入少量中性鹽使蛋白質溶解度增加的現象。二、填空1、不同蛋白質的含（N）量頗為相近，平均含量為（16）%。2、在蛋白質分子中，一個氨基酸的碳原子上的（羧基）與另一個氨基酸碳原子上的（氨基）脫去一分子水形成的鍵叫（肽鍵），它是

3、蛋白質分子中的基本結構鍵。3、蛋白質顆粒表面的（水化層）和（電荷）是蛋白質親水膠體穩定的兩個因素。4、賴氨酸帶三個可解離基團,它們Pk分別為2.18,8.95,10.53,其等電點為（9.74）。 <堿性氨基酸；PI=>5、氨基酸的結構通式為（ ）。6、組成蛋白質分子的堿性氨基酸有（賴氨酸）、（精氨酸）和（組氨酸）。酸性氨基酸有（天冬氨酸）和（谷氨酸）。7、氨基酸在等電點時，主要以（兼性或偶極）離子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以（陰）離子形式存在，在pH<pI的溶液中，大部分以（陽）離子形式存在。8、脯氨酸和羥脯氨酸與茚三酮反應產生（黃）色的物質，而其它氨基酸

4、與茚三酮反應產生（紫）色的物質。9、通常可用紫外分光光度法測定蛋白質的含量，這是因為蛋白質分子中的（色氨酸）、（絡氨酸）和（苯丙氨酸）三種氨基酸的共軛雙鍵有紫外吸收能力。10、蛋白質之所以出現各種內容豐富的構象是因為（C-C）鍵和（N-C）鍵能有不同程度的轉動。11、Pauling等人提出的蛋白質-螺旋模型，每圈螺旋包含（3.6）個氨基酸殘基，高度為（0.54nm）。每個氨基酸殘基沿軸上升（0.15nm），并沿軸旋轉（100）度。12、一般來說，球狀蛋白質的（疏水）性氨基酸側鏈位于分子內部，（親水）性氨基酸側鏈位于分子表面。13、兩條相當伸展的肽鏈(或同一條肽鏈的兩個伸展的片段)之間形成氫鍵的

5、結構單元稱為（折疊）。14、維持蛋白質構象的化學鍵有（氫鍵）、（范德華力）、（疏水作用）、（鹽鍵）、（二硫鍵）和（配位鍵）。15、血紅蛋白(Hb)與氧結合的過程呈現（協同）效應，是通過Hb的（別構效應）現象實現的。16、蛋白質的二級結構有（螺旋）、（折疊）、（轉角）和（無規則卷曲）等幾種基本類型。17、破壞a-螺旋結構的氨基酸是（甘氨酸）和（脯氨酸）。18、蛋白質二級結構和三級結構之間還存在（超二級結構）和（結構域）兩種組合體。19、（脯氨酸）不是-氨基酸，它經常改變肽鏈折疊的方式。三、單項選擇題1、在寡聚蛋白質中，亞基間的立體排布、相互作用以及接觸部位間的空間結構稱之謂( )A、三級結構B、

6、締合現象C、四級結構D、變構現象2、形成穩定的肽鏈空間結構，非常重要的一點是肽鍵中的四個原子以及和它相鄰的兩個-碳原子處于( )A、不斷繞動狀態 B、可以相對自由旋轉 C、同一平面 D、隨不同外界環境而變化的狀態3、肽鏈中的肽鍵是：( ) A、順式結構 B、順式和反式共存 C、反式結構4、維持蛋白質二級結構穩定的主要因素是：( ) A、靜電作用力 B、氫鍵 C、疏水鍵 D、范德華作用力5、蛋白質變性是由于（ ）A、一級結構改變 B、空間構象破壞 C、輔基脫落 D、蛋白質水解6、必需氨基酸是對（ ）而言的。 A、植物 B、動物 C、動物和植物 D、人和動物7、天然蛋白質中含有的20種氨基酸的結構

7、（ ）A、全部是L型 B、全部是D型 C、部分是L型，部分是D型 D、除甘氨酸外都是L型8、天然蛋白質中不存在的氨基酸是（ ）A、半胱氨酸 B、瓜氨酸C、絲氨酸 D、蛋氨酸9、當蛋白質處于等電點時，可使蛋白質分子的（ ）A、穩定性增加 B、表面凈電荷不變 C、表面凈電荷增加 D、溶解度最小10、蛋白質分子中-S-S-斷裂的方法是（ ）A、加尿素 B、透析法 C、加過甲酸 D、加重金屬鹽11、下列含有兩個羧基的氨基酸是：（ ）A、組氨酸 B、賴氨酸 C、甘氨酸 D、天冬氨酸 E、色氨酸12、含有Ala（丙），Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分別為6.0（），2.77（），9.74（），

8、5.07（），在pH9環境中電泳分離這四種氨基酸，自正極開始，電泳區帶的順序是：（ ）A、Ala，Cys，Lys，Asp B、Asp，Cys，Ala，Lys C、Lys，Ala，Cys，Asp D、Cys，Lys，Ala，Asp E、Asp，Ala，Lys，Cys13、關于蛋白質分子三級結構的描述，其中錯誤的是：（ ）A、天然蛋白質分子均有的這種結構 B、具有三級結構的多肽鏈都具有生物學活性C、三級結構的穩定性主要是次級鍵維系 D、親水基團聚集在三級結構的表面 E、決定盤曲折疊的因素是氨基酸殘基14、典型的-螺旋是（ ） A、2.610 B、310 C、3.613 D、4.01515、每分子血

9、紅蛋白可結合氧的分子數為（ ） A、1 B、2 C、3 D、4 E、616、血紅蛋白的氧合曲線呈（ ）A、雙曲線 B、拋物線 C、S形曲線 D、直線 E、鐘罩形17、SDS凝膠電泳測定蛋白質的相對分子質量是根據各種蛋白質（ ）A、在一定pH條件下所帶凈電荷的不同 B、分子大小不同 C、分子極性不同 D、溶解度不同 E、以上說法都不對18、蛋白質一級結構與功能關系的特點是（ ）A、相同氨基酸組成的蛋白質，功能一定相同。 B、一級結構相近的蛋白質，其功能類似性越大。C、一級結構中任何氨基酸的改變，其生物活性即消失。不同生物來源的同種蛋白質，其一級結構相同D、不同生物來源的同種蛋白質，其一級結構相同

10、。 E、以上都不對。19、“分子病”首先是蛋白質什么基礎層次結構的改變 （ ）A、一級 B、二級 C、超二級 D、三級 E、四級 20、注射時用70%的酒精消毒是使細菌蛋白質 （ ）A、變性 B、變構 C、沉淀 D、電離 E、溶解 21、可使蛋白質低溫沉淀而不引起變性的方法是加 （ ）A、Pb2+ B、Hg2+ C、三氯醋酸 D、生物堿試劑 E、有機溶劑四、是非題1、一氨基一羧基氨基酸的pI接近中性，因為-COOH和-NH+3的解離度相等。 <一氨基一羧基氨基酸為中性氨基酸，其等電點為中性或接近中性，但氨基和羧基的解離度，即PK值不同>2、構型的改變必須有舊的共價健的破壞和新的共價

11、鍵的形成，而構象的改變則不發生此變化。3、生物體內只有蛋白質才含有氨基酸。4、所有的蛋白質都具有一、二、三、四級結構。5、鐮刀型紅細胞貧血病是一種先天遺傳性的分子病，其病因是由于正常血紅蛋白分子中的一個谷氨酸殘基被纈氨酸殘基所置換。6、在蛋白質分子中，只有一種連接氨基酸殘基的共價鍵，即肽鍵。 <二硫鍵等>7、天然氨基酸都有一個不對稱-碳原子。 <除甘氨酸>8、蛋白質的變性是其立體結構的破壞，因此常涉及肽鍵的斷裂。9、一個化合物如能和茚三酮反應生成紫色，說明這化合物是氨基酸、肽或蛋白質。 <茚三酮還能和氨以及其他氨基化合物反應生成紫色>10、雙縮脲反應是肽和蛋

12、白質特有的反應，所以二肽也有雙縮脲反應。 11、大多數蛋白質的主要帶電基團是由它N-末端的氨基和C-末端的羧基組成。 <R基團>12、蛋白質的亞基(或稱亞單位)和肽鏈是同義的。 <亞基是肽鏈，但肽鏈不一定是亞基>13、血紅蛋白與肌紅蛋白均為氧載體，前者是一個典型的別構(或變構)蛋白，因而與氧結合過程中呈現協同效應，而后者卻不是。14、等電點不是蛋白質的特征參數。 <不含任何鹽的純水中的等離子點>15、溶液的pH可以影響氨基酸的等電點。 <等電點是氨基酸所帶凈電荷為零時溶液的pH值，溶液pH并不影響>16、蛋白質分子的亞基與結構域是同義詞。 <

13、;亞基：是指一條多肽鏈或以共價鍵連接在一起的幾條多肽鏈組成的蛋白質分子的最小共價結構單位結構域：是指較大的球狀蛋白質分子中，多肽鏈往往形成幾個緊密的球狀構象，彼此分開，以松散的肽鏈相連，此球狀構象就是結構域。>五、問答題1、什么是構型和構象？它們有何區別？ 構型（configuration）：一個有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列不經過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構型的改變往往使分子的光學活性發生變化。 構象（conformation）：指一個分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子旋轉所產生的原子的空間排布。一種構象改變為另一種構象時，不要求共價鍵的斷裂和重新形

14、成。構象改變不會改變分子的光學活性。2、簡述蛋白質的a-螺旋和b-折疊。答：a-螺旋：當某一段肽鏈中所有的C的扭角分別相等時，則這一段肽鏈的主鏈就會圍繞一個中心軸形成規則的螺旋構象。每一圈含有3.6個氨基酸殘基，沿螺旋軸方向上升0.54nm。相鄰的螺圈之間形成鏈內氫鍵。b-折疊：一種肽鏈相當伸展的結構，由兩條或多條多肽鏈側向聚集，通過相鄰肽鏈主鏈上的N-H與CO之間有規則的氫鍵，形成的。分為平行式和反平行式。3、維系蛋白質結構的化學鍵有哪些？它們分別在哪一級結構中起作用？答：1、維系蛋白質結構的化學鍵有哪些？它們分別在哪一級結構中起作用？（6分）穩定蛋白質三維結構的作用力主要是一些所謂弱的相互

15、作用或稱非共價鍵或次級鍵，包括氫鍵、范德華力、疏水作用和鹽鍵（離子鍵），此外還有共價二硫鍵、酯鍵和配位鍵。維系蛋白質分子的一級結構：肽鍵、二硫鍵維系蛋白質分子的二級結構：氫鍵維系蛋白質分子的三級結構：疏水作用、氫鍵、范德華力、鹽鍵維系蛋白質分子的四級結構：范德華力、鹽鍵4、試述蛋白質結構與功能的關系。答：蛋白質一級結構指蛋白質多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序。因為蛋白質分子肽鏈的排列順序包含了自動形成復雜的三維結構（即正確的空間構象）所需要的全部信息，所以一級結構決定其高級結構。蛋白質的空間結構是指蛋白質分子中原子和基團在三維空間上的排列、分布及肽鏈走向。蛋白質的空間結構決定蛋白質的功能。空間結構

16、與蛋白質各自的功能是相適應的。5、扼要解釋為什么大多數球狀蛋白質在溶液中具有下列性質。(1)在低pH時沉淀。(2)當離子強度從零逐漸增加時，其溶解度開始增加，然后下降，最后出現沉淀。(3)在一定的離子強度下，達到等電點pH值時，表現出最小的溶解度。(4)加熱時沉淀。答： 低pH值時，羧基質子化，這樣蛋白質分子帶有大量的凈正電荷，分子內正電荷相斥使許多蛋白質變性，并隨著蛋白質分子內部疏水基團向外暴露使蛋白質溶解度降低，因而產生沉淀。加入少量鹽時，對穩定帶電基團有利，增加了蛋白質的溶解度。但是隨著鹽離子濃度的增加，鹽離子奪取了與蛋白質結合的水分子，降低了蛋白質的水合程度，使蛋白質水化層破壞，而使蛋

17、白質沉淀。蛋白質在等電時以偶極離子的形式存在，其總凈電荷為零，蛋白質顆粒在溶液中因為沒有相同電荷間的相互排斥，所以最不穩定，溶解度最小，極易形成沉淀析出。加熱時，蛋白質變性，二、三級結構發生改變或破壞，致使蛋白質分子表面的結構發生變化，親水基團相對減少，原來埋藏在分子內部的疏水基團大量暴露在分子表面，結構蛋白質顆粒失去水化層，極易引起分子間相互聚集而產生沉淀。6、通過下面信息確定一個蛋白的亞基組成： 凝膠層析確定分子質量：200kDa SDSPAGE確定分子質量：100kDa 加巰基乙醇的SDSPAGE確定分子質量：40kDa和60kDa。答：凝膠過濾分離的蛋白質是處在未變性的狀態，如果被測定

18、的蛋白質的分子形狀是相同的或者是相似的，所測定的分子量應該是較準確的。SDS-PAGE測定蛋白質的分子量只是根據它們的大小。但這種方法能破壞寡聚蛋白質亞基間的非共價作用力，使亞基解離。在這種情況下，所測定的是亞基的分子量。如果有2-巰基乙醇存在，則能破壞肽鏈內或肽鏈間的二硫鍵。在這種情況下進行SDS-PAGE，所測定的分子量是亞基的分子量（如果亞基間沒有二硫鍵）或者是肽鏈的分子量（如果亞基是由二硫鍵連接的幾個肽鏈組成）。根據題中給出的信息，該蛋白質的分子量是200kD，由兩個大小相同的亞基（100kD）組成，每個亞基由兩條肽鏈（40kD和60kD）借二硫鍵連接而成。7、1、氨基酸的側鏈對多肽或蛋白質的結構和生物學功能非常重要。用三字母和單字母縮寫形式列出其側鏈為如