1、第三章 酶與輔酶一、知識要點在生物體的活細胞中每分每秒都進行著成千上萬的大量生 物化學反應， 而這些反應卻能有條不紊地進行且速度非常快， 使 細胞能同時進行各種降解代謝及合成代謝， 以滿足生命活動的需 要。生物細胞之所以能在常溫常壓下以極高的速度和很大的專一 性進行化學反應，這是由于生物細胞中存在著生物催化劑 酶。酶是生物體活細胞產生的具有特殊催化能力的蛋白質。酶作為一種生物催化劑不同于一般的催化劑， 它具有條件溫 和、催化效率高、高度專一性和酶活可調控性等催化特點。酶可 分為氧化還原酶類、轉移酶類、水解酶類、裂解酶類、異構酶類 和合成酶類六大類。 酶的專一性可分為相對專一性、 絕對專一性 和

2、立體異構專一性， 其中相對專一性又分為基團專一性和鍵專一 性，立體異構專一性又分為旋光異構專一性、 幾何異構專一性和 潛手性專一性。影響酶促反應速度的因素有底物濃度（S）、酶液濃度（E）、 反應溫度（T）、反應pH值、激活劑（A）和抑制劑（I ）等。其 中底物濃度與酶反應速度之間有一個重要的關系為米氏方程， 米 氏常數（Km）是酶的特征性常數，它的物理意義是當酶反應速 度達到最大反應速度一半時的底物濃度。 競爭性抑制作用、 非競 爭性抑制作用和反競爭性抑制作用分別對 Km 值與 Vmax 的影響 是各不相同的。酶的活性中心有兩個功能部位， 即結合部位和催化部位。 酶 的催化機理包括過渡態學說、

3、鄰近和定向效應、鎖鑰學說、誘導 楔合學說、 酸堿催化和共價催化等， 每個學說都有其各自的理論 依據，其中過渡態學說或中間產物學說為大家所公認， 誘導楔合 學說也為對酶的研究做了大量貢獻。胰凝乳蛋白酶是胰臟中合成的一種蛋白水解酶， 其活性中心 由Asp?、His57及Sei95構成一個電荷轉接系統，即電荷中繼網。 其催化機理包括兩個階段， 第一階段為水解反應的酰化階段， 第 二階段為水解反應的脫酰階段。同工酶和變構酶是兩種重要的酶。 同工酶是指有機體內能催 化相同的化學反應， 但其酶蛋白本身的理化性質及生物學功能不 完全相同的一組酶； 變構酶是利用構象的改變來調節其催化活性的酶，是一個關鍵酶，催

4、化限速步驟。酶技術是近年來發展起來的，現在的基因工程、遺傳工程、 細胞工程、 酶工程、 生化工程和生物工程等領域都有酶技術的參 與。維生素是生物生長和生命活動中所必需的微量有機物， 在天 然食物中含量極少，人體自身不能合成，必須從食物中攝取。這 些維生素既不是構成各種組織的主要原料， 也不是體內能量的來 源，它們的生理功能主要是在物質代謝過程中起著非常重要的作 用，因代謝過程離不開酶， 而結合蛋白酶中的輔酶和輔基絕大多 數都含有維生素成份。機體缺乏某種維生素時，代謝受阻，表現 出維生素缺乏癥，而植物體內能合成維生素。二、習 題(一)名詞解釋1米氏常數( Km 值)2底物專一性( substra

5、te specificity) 3輔基( prosthetic group)4單體酶( monomeric enzyme)5寡聚酶( oligomeric enzyme ) 6多酶體系( multienzyme system) 7激活劑( activator )8抑制劑( inhibitor inhibiton )9變構酶( allosteric enzyme)10同工酶( isozyme)11誘導酶( induced enzyme)12酶原( zymogen)13酶的比活力( enzymatic compare energy)14活性中心( active center)(二)英文縮寫符號1N

6、AD +( nicotinamide adenine dinucleotide)2FAD (flavin adenine dinucleotide )3 THFA ( tetrahydrofolic acid)4 NADP +(nicotinamide adenine dinucleotide phosphate) 5FMN ( flavin mononucleotide )6. CoA (coenzyme A)7. ACP (acyl carrier protein)8. BCCP (biotin carboxyl carrier protein )9. PLP (pyridoxal pho

7、sphate)（三）填空題1 .酶是產生的，。具有催化活性的2.酶具有、和等催化特點。3. 影響酶促反應速度的因素有、 、和。4.胰凝乳蛋白酶的活性中心主要含有、和基，三者構成一個氫鍵體系，使其中的上的成為強烈的親核基團,此系統稱為系統或。5. 與酶催化的高效率有關的因素有、一等。6.丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脫氫酶的抑制劑。7 .變構酶的特點是：（1 ）5(2),它不符合一般的，當以V對S作圖時，它表現出型曲線，而非曲線。它是酶。8.轉氨酶的輔因子為即維生素。其有三種形式，分別為、，其中在氨基酸代謝中非常重要，是一、和的輔酶。9.葉酸以其起輔酶的作用，它有和兩種還原形式，后者的功能作為載體。1

8、0條多肽鏈Asn-His丄ys-Asp-Phe-Glu-lle-Arg-Glu-Tyr-Gly-Arg經胰蛋白酶水解可得到個多肽。11.全酶由和組成，在催化反應時，二者所起的作用不同，其中 決定酶的專一性和高效率， 起傳遞電子、原子或化學基團的作用。12. 輔助因子包括 、和等。其中與酶蛋白結合緊密，需要 除去，與酶蛋白結合疏松，可以用除去。13. T. R. Cech和S.AIman因各自發現了 而共同獲得1989年的諾貝爾獎（化學獎）。14. 根據國際系統分類法，所有的酶按所催化的化學反應的性質可分為六類、和。15. 根據國際酶學委員會的規定，每一種酶都有一個唯一的編號。醇脫氫酶的編號是E

9、C1.1.1.1, EC代表,4個數字分別代表、和。16 .根據酶的專一性程度不同，酶的專一性可以分 為、 、 和。17. 酶的活性中心包括和兩個功能部位，其中 直接與底物結合，決定酶的專一性，是發生化學變化的部位，決定催化反應的性質。18. 酶活力是指 ，一般用表示。19. 通常討論酶促反應的反應速度時，指的是反應的 速度，即時測得的反應速度。20 .解釋別構酶作用機理的假說有模型和模型兩種。21固定化酶的優點包括等。22pH值影響酶活力的原因可能有以下幾方面：影響影響影響。23. 溫度對酶活力影響有以下兩方面：一方面，另一方面。24.脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有專一

10、性；甘油激酶可以催化甘油磷酸化，僅生成甘油-1-磷酸一種底物，因此它具有專一性。25.酶促動力學的雙倒數作圖（Lineweaver-Burk作圖法），得到 的直線在橫軸的截距為,縱軸上的截距為。26.磺胺類藥物可以抑制酶，從而抑制細菌生長繁殖。27.判斷一個純化酶的方法優劣的主要依據是酶的和。28.維生素是維持生物體正常生長所必需的一類有機物質。主要作用是作為的組分參與體內代謝。29.根據維生素的性質，可將維牛素分為兩類，即和。30.維生素B1由環與環通過相連，主要功能是以形式，作為和的輔酶，轉移二碳單位。31.維生素B2的化學結構可以分為二部分,即和，其中原子上可以加氫，因此有氧化型和還原型

11、之分。32.維生素B3由與通過相連而成，可以與和共同組成輔酶，作為各種反應的輔酶，傳遞。33.維牛素B5是衍生物，有,兩種形式，其輔酶形式是與，作為酶的輔酶，起遞作用。34.生物素可看作由三部分組成，是的輔酶，在的固定中起重要的作用。35.維生素B12是唯一含的維生素，由和氨基丙酸三部分組成，有多51 rI 7 M I 八5I J 種輔酶形式。其中是變位酶的輔酶，是轉甲基酶的輔酶。36.維生素C是的輔酶，另外還具有 作用等。（四）選擇題1酶的活性中心是指：A .酶分子上含有必需基團的肽段B .酶分子與底物結合的部位C. 酶分子與輔酶結合的部位D .酶分子發揮催化作用的關鍵性結構區E.酶分子有絲

12、氨酸殘基、二硫鍵存在的區域2酶催化作用對能量的影響在于：A .增加產物能量水平B .降低活化能C .降低反應物能量水平D .降低反應的自由能E.增加活化能3競爭性抑制劑作用特點是：A. 與酶的底物競爭激活劑B.與酶的底物競爭酶的活性中心C.與酶的底物競爭酶的輔基D .與酶的底物競爭酶的必需基團；E.與酶的底物競爭酶的變構劑4. 競爭性可逆抑制劑抑制程度與下列那種因素無關：A .作用時間B .抑制劑濃度C.底物濃度D .酶與抑制劑的親和力的大小E.酶與底物的親和力的大小5. 哪一種情況可用增加S的方法減輕抑制程度：A .不可逆抑制作用B .競爭性可逆抑制作用C.非競爭性可逆抑制作用D .反競爭性

13、可逆抑制作用E.無法確定6. 酶的競爭性可逆抑制劑可以使：A . Vmax減小，Km減小B . Vmax增加，Km增加C Vmax 不變，Km增加D Vmax 不變，Km減小E. Vmax減小，Km增加 7下列常見抑制劑中，除哪個外都是不可逆抑制劑：A 有機磷化 合物B 有 機汞化 合物C 有機砷化合物D 氰化物E 磺胺類藥物8酶的活化和去活化循環中，酶的磷酸化和去磷酸化位點通常 在酶的哪一種氨基酸殘基上：A .天冬氨酸脯氨酸C.賴氨酸D .絲氨酸E.甘氨酸9.在生理條件下，下列哪種基團既可以作為H+的受體，也可以作為H +的供體：A . His的咪唑基B. Lys的氨基C. Arg的胍基D.

14、 Cys的巰基E. Trp的吲哚基10對于下列哪種抑制作用，抑制程度為50%時， I=Ki ：A 不可逆抑制作用B 競爭性可逆抑制作用C.非競爭性可逆抑制作用D .反競爭性可逆抑制作用E 無法確定11下列輔酶中的哪個不是來自于維生素：ACoABCoQC PLPD FH2E FMN 12下列敘述中哪一種是正確的：A 所有的輔酶都包含維生素組分B. 所有的維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分C. 所有的B族維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分D .只有B族維生素可以作為輔酶或輔酶的組分13多食糖類需補充：A .維生素BiD .維生素B614.多食肉類，需補充：B .維生素B2 C.維生素B5E.維生素B7

15、A .維生素BiD .維生素B6B .維生素B2C.維生素B5E.維生素B715以玉米為主食，容易導致下列哪種維生素的缺乏：A .維生素BiB .維生素B2C.維生素B5D. 維生素B6E.維生素B716下列化合物中除哪個外，常作為能量合劑使用：D .生物素D 生物素A. CoAB. ATPC.胰島素17下列化合物中哪個不含環狀結構：A 葉酸B 泛酸C 煙酸E 核黃素D NAD18下列化合物中哪個不含腺苷酸組分： ACoAB FMNCFADE NADP +19需要維生素 B6 作為輔酶的氨基酸反應有：A .成鹽、成酯和轉氨B.成酰氯反應基化反應D.成酯、轉氨和脫羧E. 轉氨、脫羧和消旋(五)

16、是非判斷題( ) 1酶促反應的初速度與底物濃度無關。( )2當底物處于飽和水平時，酶促反應的速度與酶濃度成正 比。( )3 某些酶的 Km 由于代謝產物存在而發生改變，而這些代 謝產物在結構上與底物無關。()4.某些調節酶的V-S的S形曲線表明，酶與少量底物的 結合增加了酶對后續底物分子的親和力。( ) 5測定酶活力時，底物濃度不必大于酶濃度。( ) 6測定酶活力時，一般測定產物生成量比測定底物消耗量 更為準確。( ) 7在非競爭性抑制劑存在下，加入足量的底物，酶促的反 應能夠達到正常 Vmax 。( ) 8碘乙酸因可與活性中心 -SH 以共價鍵結合而抑制巰基酶， 而使糖酵解途徑受阻。( )

17、9誘導酶是指當細胞加入特定誘導物后，誘導產生的酶， 這種誘導物往往是該酶的產物。( ) 10酶可以促成化學反應向正反應方向轉移。( ) 11對于可逆反應而言，酶既可以改變正反應速度，也可 以改變逆反應速度。( ) 12酶只能改變化學反應的活化能而不能改變化學反應的 平衡常數。( ) 13酶活力的測定實際上就是酶的定量測定。()14 .從鼠腦分離的己糖激酶可以作用于葡萄糖(Km=6 X10-6mol/L )或果糖(Km=2 X 10-3mol/L ),則己糖激酶對果 糖的親和力更高。()15. Km是酶的特征常數，只與酶的性質有關，與酶濃度無關()16. Km是酶的特征常數，在任何條件下， Km

18、是常數。()17. Km是酶的特征常數，只與酶的性質有關，與酶的底物 無關。()18. 一種酶有幾種底物就有幾種 Km值。()19.當SKm時，V趨向于Vmax,此時只有通過增加E 來增加 V 。( )20.酶的最適 pH 值是一個常數，每一種酶只有一個確定 的最適 pH 值。( )21 .酶的最適溫度與酶的作用時間有關，作用時間長，則 最適溫度高，作用時間短，則最適溫度低。( )22 .金屬離子作為酶的激活劑，有的可以相互取代，有的 可以相互拮抗。( )23.增加不可逆抑制劑的濃度，可以實現酶活性的完全抑制。( )24.競爭性可逆抑制劑一定與酶的底物結合在酶的同一部位。( )25.由 1g

19、粗酶制劑經純化后得到 10mg 電泳純的酶制劑， 那么酶的比活較原來提高了 100 倍。( )26.酶反應的最適 pH 值只取決于酶蛋白本身的結構。( )27.所有 B 族維生素都是雜環化合物。( )28. B 族維生素都可以作為輔酶的組分參與代謝。( ) 29.脂溶性維生素都不能作為輔酶參與代謝。( )30.除了動物外，其他生物包括植物、微生物的生長也有 需要維生素的現象。( )31 .植物的某些器官可以自行合成某些維生素，并供給植 物整體生長所需。( ) 32.維生素 E 不容易被氧化，因此可做抗氧化劑。(六) 問答題及計算題1. 怎樣證明酶是蛋白質？( 2 種以上方法)2. 簡述酶作為生

20、物催化劑與一般化學催化劑的共性及其個性？3. 簡述 Cech 及 Altman 是如何發現具有催化活性的 RNA 的？4. 試指出下列每種酶具有哪種類型的專一性？( 1)脲酶(只催化尿素 NH2CONH2 的水解，但不能作用于NH2CONHCH3）;（2）&D-葡萄糖苷酶（只作用于 伕D-葡萄糖形成的各種糖甘， 但不能作用于其他的糖苷，例如果糖苷）;（3）酯酶（作用于 R1COOR2的水解反應）；（4） L-氨基酸氧化酶（只作用于 L-氨基酸，而不能作用于 D- 氨基酸）；（5）反丁烯二酸水合酶只作用于反丁烯二酸（延胡索酸），而 不能作用于順丁烯二酸（馬來酸）;（6）甘油激酶（催化甘油磷酸化，

21、生成甘油-1-磷酸）。5. 稱取25mg蛋白酶配成25mL溶液，取2mL溶液測得含蛋白氮0.2mg，另取0.1mL溶液測酶活力，結果每小時可以水解 酪蛋白產生1500 g酪氨酸，假定1個酶活力單位定義為每 分鐘產生1yg酪氨酸的酶量，請計算：（1）酶溶液的蛋白濃度及比活。（2）每克純酶制劑的總蛋白含量及總活力。6. Vmax與米氏常數可以通過作圖法求得，試比較VS圖，雙 倒數圖，VV/S作圖，S/VS作圖及直接線性作圖法求 Vmax和Km的優缺點？7. （1）為什么某些腸道寄生蟲如蛔蟲在體內不會被消化道內的 胃蛋白酶、胰蛋白酶消化？（2）為什么蠶豆必須煮熟后食用，否則容易引起不適？8.使用下表

22、數據，作圖判斷抑制劑類型（競爭性還是非競爭性 可逆抑制劑）？S mmol/L4.010.015.02.03.0每小時形成產物的量（卩 mo）13.917.921.331.337.0（沒有抑制劑）每小時形成產物的量（a mo）8.812.114.925.731.3(有抑制劑)9. 甘油醛-3-磷酸脫氫酶(Mr 150 000)的活性位點有一個 Cys殘基，假定為使5mL的1.2mg/mL的酶溶液完全失活，需要 3.0X 10 -2mg碘乙酰胺(Mr 185),計算酶的催化亞基的數 目？10. 對活細胞的實驗測定表明，酶的底物濃度通常就在這種底物 的Km值附近，請解釋其生理意義？為什么底物濃度不是

23、大 大高于Km或大大低于Km呢？11. 有時別構酶的活性可以被低濃度的競爭性抑制劑激活，請解 釋？12. ( 1)對于一個遵循米氏動力學的酶而言，當S=Km時，若 V=35 卩 mol/min, Vmax是多少 u mol/min?(2) 當 S=2 x 10 -5mo/L , V=40 u mol/min,這個酶的 Km是多 少？(3) 若 I表示競爭性抑制劑，Ki=4 x 10-5mol/L，當S=3 x 10-2mol/L 和I=3 x 10-5mol/L 時，V 是多少？(4) 若I是非競爭性抑制劑，在 Ki、S和I條件與(3)中 相同時，V是多少？(2) 計算S=1.0 x 10-6

24、mol/L 和S=1.0 x 10-1mol/L 時的 v？(3) 計算S=2.0 x 10-3mol/L 或S=2.0 x 10-6mol/L 時最初 5min內的產物總量？(4) 假如每一個反應體系中酶濃度增加到4倍時，Km , Vmax 是多少？13. 在很多酶的活性中心均有His殘基參與，請解釋？22.將下列化學名稱與 B族維生素及其輔酶形式相匹配？(A)泛酸；(B)煙酸；(C)葉酸；(D )硫胺素；(E)核黃素；(F)吡哆素；(G)生物素。(1) B1 ； (2)B2；(3)B3；(4)B5；(5);(6) B7 ；(7) Bn ；(8) B12o(I )FMN ； (II )FAD

25、 ；(山)NAD+ ； (W)NADP+ ； (V )CoA ； (VI)PLP; (W )PMP；何)FH2, FH4； (IX)TPPo三、習題解答（一）（一）名詞解釋1 .米氏常數（Km值）：用K m值表示，是酶的一個重要參數。K m值是酶反應速度（V ）達到最大反應速度（Vmax） 一半時底 物的濃度（單位 M或mM ）。米氏常數是酶的特征常數，只 與酶的性質有關，不受底物濃度和酶濃度的影響。2底物專一性：酶的專一性是指酶對底物及其催化反應的嚴格 選擇性。通常酶只能催化一種化學反應或一類相似的反應， 不同的酶具有不同程度的專一性，酶的專一性可分為三種類 型：絕對專一性、相對專一性、立體

26、專一性。3輔基：酶的輔因子或結合蛋白質的非蛋白部分，與酶或蛋白 質結合得非常緊密，用透析法不能除去。4單體酶：只有一條多肽鏈的酶稱為單體酶，它們不能解離為 更小的單位。分子量為 1 3,000 35,000 。5寡聚酶：有幾個或多個亞基組成的酶稱為寡聚酶。寡聚酶中 的亞基可以是相同的，也可以是不同的。亞基間以非共價鍵 結合，容易為酸堿，高濃度的鹽或其它的變性劑分離。寡聚 酶的分子量從 35 000到幾百萬。6多酶體系：由幾個酶彼此嵌合形成的復合體稱為多酶體系。 多酶復合體有利于細胞中一系列反應的連續進行，以提高酶 的催化效率，同時便于機體對酶的調控。多酶復合體的分子 量都在幾百萬以上。7激活劑

27、：凡是能提高酶活性的物質，都稱激活劑，其中大部 分是離子或簡單的有機化合物。8抑制劑：能使酶的必需基團或酶活性部位中的基團的化學性 質改變而降低酶的催化活性甚至使酶的催化活性完全喪失的 物質。9變構酶：或稱別構酶，是代謝過程中的關鍵酶，它的催化活 性受其三維結構中的構象變化的調節。10同工酶：是指有機體內能夠催化同一種化學反應，但其酶蛋 白本身的分子結構組成卻有所不同的一組酶。11誘導酶：是指當細胞中加入特定誘導物后誘導產生的酶，它 的含量在誘導物存在下顯著增高， 這種誘導物往往是該酶底 物的類似物或底物本身。12酶原：酶的無活性前體， 通常在有限度的蛋白質水解作用后， 轉變為具有活性的酶。1

28、3. 酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白質所具有的活力單位數，可以用下式表示：活力單位比活 數力=蛋白質量(mg)14. 活性中心：酶分子中直接與底物結合，并催化底物發生化學 反應的部位，稱為酶的活性中心。(二) (二)英文縮寫符號1. NAD+(n icot in amide ade nine di nucleotide):煙酰胺腺嘌呤二核苷酸；輔酶I。2. FAD (flavin adenine dinucleotide):黃素腺嘌呤二核苷酸。3. THFA (tetrahydrofolic acid ):四氫葉酸。4. NADP+ (ni cot in amide ade nine din

29、u cleotide phosphate): 煙酰胺 腺嘌呤二核苷酸磷酸；輔酶H。5. FMN (flavi n mo non ucleotide ):黃素單核苷酸。6. CoA (coenzyme A):輔酶 A。7. ACP (acyl carrier protein):酰基載體蛋白。8. BCCP (biotin carboxyl carrier protein ):生物素羧基載體蛋白。9. PLP (pyridoxal phosphate):磷酸吡哆醛。(三) 填空題1. 活細胞；蛋白質2. 高效性；專一性；作用條件溫和；受調控3. E ； S ； pH ； T (溫度)；I (抑制劑

30、)；A (激活劑)4. Se195； His57； Asp網5. 鄰近效應；定向效應；誘導應變；共價催化；活性中心酸堿 催化6. 競爭性7. 由多個亞基組成；除活性中心外還有變構中心；米氏方程；S；雙；寡聚酶8. 磷酸吡哆醛；Vb6 ；磷酸吡哆醛；磷酸吡哆胺；磷酸吡哆醇；磷酸吡哆醛；轉氨酶；脫羧酶；消旋酶9. 還原性產物； DHFA； THFA ；一碳單位10. 三11. 酶蛋白；輔助因子；酶蛋白；輔助因子12. 輔酶；輔基；金屬離子；輔基；化學方法處理；輔酶；透析 法13. 核酶（具有催化能力的 RNA ）14. 氧化還原酶類； 轉移酶類； 水解酶類； 裂合酶類； 異構酶類； 合成酶類15.

31、 酶學委員會；氧化還原酶類；作用 -CHOH 基團的亞類；受 體 NAD +或 NADP +的亞亞類；序號為 116. 絕對專一性；相對專一性；立體專一性17. 結合部位；催化部位；結合部位；催化部位18. 酶催化化學反應的能力；一定條件下，酶催化某一化學反應 的反應速度19. 初；底物消耗量 Km時，V趨向于Vmax，因此V=K近，所以可 以通過增加E來增加V。20. 錯：酶的最適 pH 值有時因底物種類、濃度及緩沖液成分不 同而不同，并不是一個常數。21. 錯：酶最適溫度與酶的作用時間有關，作用時間越長，則最 適溫度低，作用時間短，則最適溫度高。22. 對：金屬離子作為酶的激活劑， 有的可

32、以相互取代， 如 Mg2+ 作為激酶等的激活劑可以被 Mn 2+取代；有的可以相互拮抗， 如Na+抑制K+的激活作用。23. 對：不可逆抑制劑通常以比較牢固的共價鍵與酶結合，而使 酶失活，不能用透析、超濾等物理方法除去抑制劑而恢復酶 的活性，因此增加不可逆抑制劑的濃度， 可以實現酶活性的 完全抑制。24. 錯：競爭性可逆抑制劑可以與酶的底物結合在酶的同一部位， 也可以與酶的底物結合在酶的不同部位， 由于空間位阻或構 象改變的原因而不能同時結合。25錯：因為不知道純化前后的比活分別是多少，因此無法計算 比活的提高倍數。36錯：酶反應的最適 pH 值不僅取決于酶蛋白本身的結構，還 與底物種類、濃度

33、及緩沖液成分有關。27錯： B 族維生素中維生素 B3 不含環狀結構，其余都是雜環 化合物。28對：所有 B 族維生素都可以作為輔酶或輔酶的組分參與代謝。29.錯：維生素K可以作為丫 -羥化酶的輔酶，促進凝血。30對：如酵母的生長需要維生素 B6 等，植物的生長也有需要 維生素的現象。31.對：如豌豆子葉可以合成維生素 C,供整體使用；去除子葉 后，則豌豆子葉生長不良。32錯：維生素 E 極易被氧化，因此可做抗氧化劑。（六）問答題及計算題（解題要點）1答：（1 ）酶能被酸、堿及蛋白酶水解，水解的最終產物都是 氨基酸，證明酶是由氨基酸組成的。（2）酶具有蛋白質所具有的顏色反應，如雙縮脲反應、茚三

34、酮 反應、米倫反應、乙醛酸反應。（ 3）一切能使蛋白質變性的因素，如熱、酸堿、紫外線等， 同樣可以使酶變性失活。（4）酶同樣具有蛋白質所具有的大分子性質，如不能通過半 透膜、可以電泳等。（ 5）酶同其他蛋白質一樣是兩性電解質，并有一定的等電點。總之，酶是由氨基酸組成的， 與其他已知的蛋白質有著相同 的理化性質，所以酶的化學本質是蛋白質。2答：（1 ）共性：用量少而催化效率高；僅能改變化學反應的 速度，不改變化學反應的平衡點，酶本身在化學反應前后也 不改變；可降低化學反應的活化能。（2）個性：酶作為生物催化劑的特點是催化效率更高，具有 高度的專一性，容易失活，活力受條件的調節控制，活力與 輔助因

35、子有關。3. （1） 1982年，美國的T.Cech發現原生動物四膜蟲的 26S rRNA 前體能夠在完全沒有蛋白質的情況下，自我加工、拼接，得 到成熟的 rRNA 。(2) 1983年，S.Atman和Pace實驗室研究 RNase P時發現， 將 RNase P 的蛋白質與 RNA 分離，分別測定，發現蛋白質 部分沒有催化活性，而 RNA 部分具有與全酶相同的催化活 性。(3) 1986年，T.Cech發現在一定條件下，L19 RNA可以催化 Poly C 的切割與連接。4答：(1)絕對專一性；(2)相對專一性(族專一性) ；(3)相 對專一性(鍵專一性) ；( 4)立體專一性(旋光異構專

36、一性) ；( 5)立體專一性(順反異 構專一性)；( 6)立體專一性(識別從化學角度看完全對稱的 兩個基團)。5 .答：(1)蛋白濃度=0.2 x 6.25mg/2mL=0.625mg/mL ;(2) 比活力=(1500/60 x 1ml/0.1mL ) 一 0.625mg/mL=400U/mg ;(3) 總蛋白 =0.625mg/mLx 1000mL=625mg；(4) 總活力 =625mgx 400U/mg=2.5x 105U。6. 答： ( 1)VS 圖是雙曲線的一支， 可以通過其漸近線求 Vmax，V=1/2V max時對應的S為 心；優點是比較直觀，缺點是實際 上測定時不容易達到 Vmax，所以測不準。(2) 1/V1/S圖是一條直線，它與縱軸的截距為1