蛋白質含碳50%~55%，氫6%~8%，氧20%~23%，氮15%~18%，蛋白質的平均含氮量為16%，計算蛋白質含量的公式：（含氮總量-無機含氮量）X6.25蛋白質根據分子形狀分類：球狀蛋白質，纖維蛋白質，膜蛋白質蛋白質根據化學組成分類：簡單蛋白質，結合蛋白質氨基酸：廣義上是指分子中既有氨基又有羧基的化合物脯氨酸不是氨基酸，而是一種亞氨基酸除甘氨酸外的氨基酸都有旋光性，每種氨基酸都有L型和D型兩種異構體，從蛋白質水解得到的均為L-@-氨基酸氨基酸的分類：根據R基的化學結構，分為脂肪族氨基酸。芳香族氨基酸，雜環氨基酸，雜環亞氨基酸等電點:在某一pH的溶液中，氨基酸或蛋白質解離成陽離子和陰離子的趨勢或程度相等，成為兼性離子，呈電中性，此時溶液的pH成為該氨基酸或蛋白質的等電點氨基酸在PH大于等電點的溶液中主要以陰離子存在，在PH小于等電點的溶液中主要以陽離子存在氨基酸的化學性質：在弱酸環境中與水合茚三酮反應有藍紫色復合物（脯氨酸和羥脯酸為黃色物質）甲醛滴定中，顏色為黃色氨基酸的最大吸收峰為280nm由于C-N鍵有部分雙鍵的性質，不能旋轉，使相關的6個原子處于同一個平面，稱作肽平面或酰胺平面生物活性肽：是能夠調節生命活動或具有某些生理活動的寡肽和多肽的總稱蛋白質的一級結構；指多肽鏈中的氨基酸序列，氨基酸序列的多樣性決定了蛋白質空間和功能的多樣性胰島素的一級結構；胰島素的相對分子質量為5734，由AB兩條肽鏈組成。A鏈由21個氨基酸組成，A鏈和B鏈之間通過兩對二硫鍵相連，另外A鏈內部6位和11位上的兩個半胱氨酸通過硫鍵相連形成鏈內小環維持蛋白質空間構象的作用力主要是次級鍵，即氫鍵和鹽鍵等非共價鍵，以及硫水作用（疏水鍵）和范德華力等蛋白質的二級結構；1：@螺旋2：B折疊3：B轉角4：B凸起5：無規卷曲蛋白質的四級結構：只分子中亞基的種類。數量以及相互關系亞基若單獨存在，無生物活性或活性很小含堿性氨基酸較多的蛋白質其等電點偏堿含酸性和堿性氨基酸殘基數目相近的蛋白質，其等電點偏酸蛋白質的變性：天然蛋白質受物理或化學因素的影響，其分子內部原有的高度規律性結構發生變化，致使蛋白質的理化性質和生物學性質都有所變化，但蛋白質的一級結構不被破環蛋白質膠體穩定原因：1水膜的存在使蛋白質分子不會聚集成大顆粒2：蛋白質在非等電狀態時帶有相同電荷，是蛋白質顆粒之間相互排斥，不致互相凝聚沉淀蛋白質的沉淀:1加高濃度鹽類2：加有機溶劑3：加重金屬鹽類4:加某些酸5：加熱雙縮脲反應：雙縮脲在堿性溶液中能與硫酸銅反應產生紫紅色絡合物（兩個肽鍵以上）核苷酸早260nm左右有強吸收峰是因為核苷酸的堿基具有共軛雙鍵結構核酸的連接鍵是3’，5’-磷酸二酯鍵核酸的一級結構：各核苷酸殘基沿多核苷酸鏈排列的順序（也可以堿基序列表示核酸的一級結構）DNA的二級結構：DNA雙鏈的螺旋形空間結構DNA雙螺旋結構模型的要點：1：DNA分子由兩條方向相反的平行多核苷酸鏈構成，一條鏈的5’端與另一條的3’相對2；兩條鏈上的堿基均在主鏈內測3；成對堿基大致處于同一平面，該平面基本與螺旋軸垂直。4；大多數DNA屬雙鏈DNAtRNA的三葉草二級結構模型三葉草結構的主要特征；1’tRNA一般由四環四臂組成（2）5’端1~7位與近3’端的66~72位形成7bp的氨基酸臂(3)tRNA的三級結構很像一個倒寫的LrRNA:原核生物的沉降系數為70S，真核生物的沉降系數為80SmRNA編碼區的核苷酸序列決定相應蛋白質的氨基酸序列增色效應：若將核酸水解為核苷酸，紫外吸收值通常增加30%~40%核算變性后i，要產生增色效應，同時粘度下降，浮力密度升高，Tm:溶解溫度復性；變性核酸的互補鏈在適當的條件下重新締合成上螺旋的過程。變性核酸復性時需緩慢冷卻，故又稱退火分子雜交：在退火條件下，不同來源的DNA互補區形成雙鏈，或DNA單鏈的互補區形成DNA-RNA雜合雙鏈的過程出核酶外，酶都是蛋白質酶的分類：化學組成上分：(1)單純蛋白質(2)綴合蛋白質屬于單純蛋白質的酶僅由氨基酸殘基組成，不含其他化學成分。屬于綴合蛋白質的酶出了氨基酸殘基外，還含有金屬離子，有機小分子等化學成分，這類酶又稱全酶全酶中的蛋白質部分稱為脫輔酶，非蛋白質部分稱為輔因子，脫輔酶與輔因子單獨存在時均無催化活性，只有二者結合而成的全酶分子才具有催化活性輔酶和輔基之間常用的區分標準是其與脫輔酶結合的強弱程度輔酶與脫輔酶松弛結合輔基與脫輔酶緊密結合、脫輔酶具有結合底物的作用，也可參與催化作用多肽鏈上分（根據酶蛋白分子結構不同）酶可分為；單體酶，寡聚酶，多酶復合體單體酶只有一個亞基兩個或兩個以上的亞基組成的酶稱為寡聚酶，亞基可以是相同的，也可以是不同的由幾種酶彼此嵌合形成的復合體稱為多酶復合體(氧轉水裂異合)氧化還原酶類轉移酶類水解酶類裂合酶類異構酶類合成酶類酶專一性的類型；絕對專一性（只選擇一種底物）相對專一性（選擇的是是一類結構相似的底物）立體異構專一性（凡是具有立體異構體時）酶的作用機理；酶通過降低反應活化能使反應速率加快在酶分子中，只有先部分區域的化學基團參與對底物的結合與催化作用，這些特異的化學基團比較集中的區域是酶活力直接相關的區域，稱酶的活性部位或活性中心抑制劑的影響；1，非競爭性抑制劑2，競爭性抑制劑3，反競爭性抑制劑最適溫度；溫度對酶促反應的影響的鐘形曲線中，曲線的頂點對應的溫度最適PH；其他條件不變，在某一溫度下，酶促反應速率最大，此PH稱為酶的最適PH酶原的激活；實質是酶活性中心形成或暴露的過程同工酶；指能催化相同的化學反應，但酶本身的分子結構組成·理化性質·免疫功能和調控性等方面有所不同的一組酶維生素；科學定義是參與生物生長發育與代謝所必須的一類微量小分子有機化合物維生素缺乏癥原因；（1）攝入不足(2)機體吸收障礙(3)機體需要量增加(4)藥物的作用維生素的分類；(1)脂溶性維生素（ADEK）(2)水溶性維生素(B1B2B6B12PP泛酸生物素葉酸)生物氧化；有機體在生物體內氧的作用下，生成CO2和水并釋放能量的過程生物體內氧化反應有脫氫脫電子加氧等類型生物氧化的特點；(1)是在39攝氏度，近于中性水溶液環境中進行的，是逐步進行的(2)能量是逐步釋放的，并以ATP的形式不惑能量(3)生物氧化中CO2是有機酸脫羧生成的（4）生物氧化中，水是代謝物脫下的氫經一系列的傳遞體與氧結合生成的(5)真核生物細胞內，生物氧化都在線粒體內進行，原核生物中，是在細胞膜上進行。呼吸鏈（電子傳遞體系電子傳遞鏈）；按一定順序排列在線粒體上的酶和輔酶，構成遞氫和遞電子的連鎖反應體系與細胞利用氧密切聯系在一起在糖代謝中，只有琥珀酸氧化所脫的氫是經FADH2呼吸鏈傳遞的細胞色素；是一類以卟啉為輔基的電子傳遞蛋白，在呼吸鏈中，依靠鐵的化合價的變化來傳遞電子細胞色素有5類；CytbCytcCytc1CytaCyta3細胞色素傳遞電子順序；CytbCYTc1CytcCytaCyta3O2ATP生成方式；(1)底物水平磷酸化(2)電子傳遞體系磷酸化底物水平磷酸化；代謝物由于脫氫或脫水引起分子內部能量的聚和或重排所形成的高能磷酸鍵直接轉移給ADP形成ATP的過程NADH產生2.5molATPFADH2產生1.5molATP氧化磷酸化的抑制劑；呼吸鏈阻斷劑解偶聯劑離子載體類抑制劑質子通道阻斷劑胞質中NADH的跨膜運輸；(1)甘油-a-磷酸穿梭系統(2)蘋果酸穿梭系統糖酵解；1mol葡萄糖變成2mol丙酮酸并伴隨ATP生成的過程糖酵解的全部過程在細胞質中進行每摩爾葡萄糖在機體內徹底氧化時，凈產生32摩爾ATP(或30不同器官)若自糖原開始氧化，則產生32摩爾ATP(或31)三羧酸循環的生物學意義；(1)糖的有氧分解產生的能量最多，是機體利用糖或其他物質氧化而獲得能量的最有效方式(2)不僅是供給生物體的能量，而且它還是糖類，脂質，蛋白質三大物質轉化的樞紐(3)所產生的各種重要的中間產物，對其他化合物的生物合成也有重要的意義(4)在植物體內，三羧酸循環中形成的有機酸，既是生物氧化基質，也是一定生長發育時期，一定器官中的積累物質戊糖磷酸途徑的生物學意義；（