碰撞理論分析酶促反應化學反應速率理論包括碰撞理論和過渡態(tài)理論等。過渡態(tài)理論更復雜，在此不做介紹。一、碰撞理論1、有效碰撞和彈性碰撞1889年Arrhenius提出了著名的碰撞理論，他把能發(fā)生反應的碰撞稱為有效碰撞(effectivecollision),而大部分不發(fā)生反應的碰撞稱為彈性碰撞(elasticcollision)。要發(fā)生有效碰撞,反應物的分子或離子必須具備兩個條件：具有足夠的能量,如動能，這樣才能克服外層電子之間的斥力而充分接近并發(fā)生化學反應；（2）要有合適的方向,要正好碰撞在能起反應的部位,如果碰撞的部位不合適，即使反應物分子具有足夠的能量，也不會起反應。2、活化分子與活化能在一定溫度下,分子具有一定的平均動能,但并非每個分子的動能都一樣8,由于碰撞等原因分子間不斷進行能量的重新分配,每個分子的能量并不固定。但從統(tǒng)計的觀點看,具有一定能量的分子數(shù)目是不隨時間改變的。以分子的動能E為橫坐標，以具有一定動能間隔(?E)的分子分數(shù)(?N/N)與能量間隔之比為縱坐標作圖，如圖所示：圖所示為一定溫度下氣體分子能量分布曲線。E平是分子的平均能量,E′為活化分子所具有的能量，活化能E=Ea?-E′,N為分子總數(shù),?N為具有動能為E和E+?E區(qū)間的分子數(shù),若在橫坐標上取一定的能量間隔?E,則縱坐標?N/(N?E)乘以?E得?N/N,即為動能在E和E+?E區(qū)間的分子數(shù)在整個分子總數(shù)中所占的比值。曲線下包括的總面積表示各種能量分子分數(shù)的總和等于1。相應地,E′右邊陰影部分的面積與整個曲線下總面積之比，即是活化分子在分子總數(shù)中所占的比值,即活化分子分數(shù)。如果f表示一定溫度下活化分子分數(shù)，而能量分布又符合Maxwell-Boltzmann分布，則在碰撞理論中，f又稱為能量因子。f=e-Ea/RT

（1）

于是反應速率v可表示為：v=fz

（2）(2)式z中為單位體積內的碰撞頻率。如果再考慮到碰撞時的方位，則在式(2)中還應增加個因子p,p稱為方位因子。

v=pfz

（3）一定溫度下，活化能越小,活化分子數(shù)越大,單位體積內有效碰撞的次數(shù)越多,反應速率越快,反之活化能越大,活化分子數(shù)越小,單位體積內有效碰撞的次數(shù)越少,反應速率越慢。因為不同的化學反應具有不同的活化能,因此不同的化學反應有不同的反應速率。二、酶催化作用的本質大多數(shù)酶是球蛋白，表面有一個或多個袋狀或縫狀凹陷，這一部位稱為活性部位(activesite)。底物與酶的活性部位結合，形成酶底物復合物(enzymesubstratecomplex)。只有底物分子與活性部位精確地楔合,催化反應才可能在復合體內發(fā)生。這時酶中某些氨基酸的側鏈基團與底物分子的某些鍵很接近，這些側鏈基團與底物發(fā)生化學作用，通常擠壓或扭曲某個化學鍵.結果降低了用以斷鍵的活化能。這時底物轉化為產(chǎn)物并從酶分子上脫離。

在酶催化的過程中，酶與底物需要結合，酶與底物的結合速率決定了生化反應的速率。將酶也視為反應底物，酶與底物的結合就可用分子碰撞理論來解釋。三、用碰撞理論解釋酶的相關問題

碰撞理論（v=pfz）中決定反應速率的因素包括：方位因子、能量因子、碰撞頻率。

1、對酶的專一性的解釋

酶的專一性可以用碰撞理論中的方位因子解釋，不過多贅述。2、對酶促反應速率的影響因素的解釋酶促反應的影響因素包括底物濃度、酶的濃度、溫度、PH、抑制劑等。酶和底物濃度越大，酶與底物的碰撞機會越多，生化反應速率越高。酶的抑制劑包括競爭性抑制劑和非競爭性抑制劑（如下圖），其中競爭性抑制劑主要可以用碰撞頻率解釋，非競爭性抑制劑可以用方位因子解釋。溫度對酶促反應速率的影響如圖。低溫條件下，酶與底物的分子動能低，酶與底物的結合概率（fz）低，酶促反應速率低，適當升高溫度，酶與底物的分子動能升高，酶與底物的結合概率（