1、第二章 蛋白質的結構與功能 一、氨基酸： 1結構特點：氨基酸(amino acid)是蛋白質分子的基本組成單位。構成天然蛋白質分子的氨基酸約有20種，除脯氨酸為-亞氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均為L-氨基酸。 2分類：根據氨基酸的R基團的極性大小可將氨基酸分為四類： 非極性中性氨基酸(8種)； 極性中性氨基酸(7) 酸性氨基酸(Glu和Asp)； 堿性氨基酸(Lys、Arg和His)。 二、 肽鍵與肽鏈： 肽鍵(peptide bond)是指由一分子氨基酸的-羧基與另一分子氨基酸的-氨基經脫水而形成的共價鍵(-CO-NH-)。氨基酸分子在參與形成肽鍵之后，由于脫水而結構不完整，稱

2、為氨基酸殘基。每條多肽鏈都有兩端：即自由氨基端(N端)與自由羧基端(C端)，肽鏈的方向是N端C端。 三、肽鍵平面(肽單位)： 肽鍵具有部分雙鍵的性質，不能自由旋轉；組成肽鍵的四個原子及其相鄰的兩個碳原子處在同一個平面上，為剛性平面結構，稱為肽鍵平面。 四、蛋白質的分子結構： 蛋白質的分子結構可人為分為一級、二級、三級和四級結構等層次。一級結構為線狀結構，二、三、四級結構為空間結構。 1一級結構：指多肽鏈中氨基酸的排列順序，其維系鍵是肽鍵。蛋白質的一級結構決定其空間結構。 2二級結構：指多肽鏈主鏈骨架盤繞折疊而形成的構象，借氫鍵維系。主要有以下幾種類型： -螺旋：其結構特征為：主鏈骨架圍繞中心軸

3、盤繞形成右手螺旋；螺旋每上升一圈是3.6個氨基酸殘基，螺距為0.54nm； 相鄰螺旋圈之間形成許多氫鍵； 側鏈基團位于螺旋的外側。 影響-螺旋形成的因素主要是： 存在側鏈基團較大的氨基酸殘基； 連續存在帶相同電荷的氨基酸殘基； 存在脯氨酸殘基。 -折疊：其結構特征為： 若干條肽鏈或肽段平行或反平行排列成片； 所有肽鍵的C=O和NH形成鏈間氫鍵；側鏈基分別交替位于片層的上、下方。 -轉角：多肽鏈180°回折部分，通常由四個氨基酸殘基構成，借1、4殘基之間形成氫鍵維系。 無規卷曲：主鏈骨架無規律盤繞的部分。 3三級結構：指多肽鏈所有原子的空間排布。其維系鍵主要是非共價鍵（次級鍵）：氫鍵、

4、疏水鍵、范德華力、離子鍵等，也可涉及二硫鍵。 4四級結構：指亞基之間的立體排布、接觸部位的布局等，其維系鍵為非共價鍵亞基是指參與構成蛋白質四級結構的而又具有獨立三級結構的多肽鏈。 五、 蛋白質的理化性質： 1兩性解離與等電點：蛋白質分子中仍然存在游離的氨基和游離的羧基，因此蛋白質與氨基酸一樣具有兩性解離的性質。蛋白質分子所帶正、負電荷相等時溶液的pH值稱為蛋白質的等電點。 2蛋白質的膠體性質：蛋白質具有親水溶膠的性質。蛋白質分子表面的水化膜和表面電荷是穩定蛋白質親水溶膠的兩個重要因素。 3蛋白質的紫外吸收：蛋白質分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸殘基對紫外光有吸收，以色氨酸吸收最強，最大吸收峰為

5、280nm。 4蛋白質的變性：蛋白質在某些理化因素的作用下，其特定的空間結構被破壞而導致其理化性質改變及生物活性喪失，這種現象稱為蛋白質的變性。引起蛋白質變性的因素有：高溫、高壓、電離輻射、超聲波、紫外線及有機溶劑、重金屬鹽、強酸強堿等。絕大多數蛋白質分子的變性是不可逆的。 第三章 核酸的結構與功能 一、核酸的化學組成： 1含氮堿2戊糖3 核苷 三 ，DNA一級結構：DNA的一級結構就是指DNA分子中脫氧核糖核苷酸的種類、數目、排列順序及連接方式。四、DNA的二級結構：其結構特征為：為右手雙螺旋，兩條鏈以反平行方式排列；主鏈位于螺旋外側，堿基位于內側；兩條鏈間存在堿基互補，通過氫鍵連系，且A-

6、T、G-C（堿基互補原則）； 螺旋的穩定因素為氫鍵和堿基堆砌力；螺旋的螺距為3.4nm，直徑為2nm。 五、DNA的超螺旋結構：呈麻花狀。 在真核生物中，雙螺旋的DNA分子圍繞一蛋白質八聚體進行盤繞，從而形成特殊的串珠狀結構，稱為核小體。核小體結構屬于DNA的三級結構。七、RNA的空間結構與功能： 1mRNA的結構與功能：大多數真核成熟的mRNA分子具有典型的5-端的7-甲基鳥苷三磷酸（m7GTP）帽子結構和3-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴結構。 2tRNA的結構與功能：tRNA是分子最小，但含有稀有堿基最多的RNA。為“三葉草”結構，3rRNA的結構與功能：rRNA是細胞中含量最多的RN

7、A，可與蛋白質一起構成核蛋白體，作為蛋白質生物合成的場所原核生物中的rRNA有三種：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA有四種：5S，5.8S，18S，28S。 八、核酶： 具有自身催化作用的RNA稱為核酶（ribozyme），核酶通常具有特殊的分子結構，如錘頭結構。 九、核酸的一般理化性質： 核酸具有酸性；粘度大；能吸收紫外光，最大吸收峰為260nm。 十、DNA的變性： 在理化因素作用下，DNA雙螺旋的兩條互補鏈松散而分開成為單鏈，從而導致DNA的理化性質及生物學性質發生改變，這種現象稱為DNA的變性。 DNA變性后的性質改變：增色效應：指DNA變性后對260nm紫外光的光吸收度增加

8、的現象；旋光性下降；粘度降低；生物功能喪失或改變。第四章 維生素一、維生素A（抗干眼病維生素）二 、維生素D(抗佝僂病維生素) 三、維生素E（生育酚）四、維生素K（凝血維生素）1.維生素B1又名硫胺素2.維生素B2又名核黃素3.維生素PP又稱抗癩皮病維生素體內活性形式尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)4.維生素B6體內活性形式為磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺5生物素是多種羧化酶（如丙酮酸羧化酶）的輔酶6.泛酸又名遍多酸7。葉酸又稱蝶酰谷氨酸。體內活性形式為四氫葉酸。8維生素B12又稱鈷胺素體內活性形式為甲基鈷胺素5 -脫氧腺苷鈷胺素第五章 酶 一、酶分子可根據

9、其化學組成的不同，可分為單純酶和結合酶（全酶）兩類。結合酶則是由酶蛋白和輔助因子兩部分構成，酶蛋白部分主要與酶的底物特異性有關，輔助因子則與酶的催化活性有關。金屬離子的作用(1) 穩定酶的構象。 (2) 參與催化反應，傳遞電子。(3) 在酶與底物間起橋梁作用。 (4) 中和陰離子，降低反應中的靜電斥力等。與酶蛋白疏松結合并與酶的催化活性有關的耐熱低分子有機化合物稱為輔酶。與酶蛋白牢固結合并與酶的催化活性有關的耐熱低分子有機化合物稱為輔基。 五、酶的活性中心： 酶分子上具有一定空間構象的部位，該部位化學基團集中，直接參與將底物轉變為產物的反應過程，這一部位就稱為酶的活性中心。 參與構成酶的活性中

10、心的化學基團，有些是與底物相結合的，稱為結合基團，有些是催化底物反應轉變成產物的，稱為催化基團，這兩類基團統稱為活性中心內必需基團。在酶的活性中心以外，也存在一些化學基團，主要與維系酶的空間構象有關，稱為酶活性中心外必需基團。 六、酶促反應的特點： 1具有極高的催化效率2具有高度的底物特異性絕對特異性（2）相對特異性： 立體異構特異性3酶的催化活性是可以調節的：4、酶催化活性的不穩定性七.酶原與酶原的激活 (一)酶原 ，有些酶在細胞內合成或初分泌時無活性，此無活性前體稱為酶原。(二)酶原的激活， 酶原在一定條件下，水解掉一個或幾個短肽，形成或暴露出活性中心，轉化為有活性酶的過程。(三)激活過程

11、酶原(在特定條件下)特定的肽鏈水解分子構象發生改變酶的活性中心形(四) 酶原激活的意義 1.避免酶對細胞進行自身消化，并使酶在特定的部位和環境中發揮作用。2.有的酶原可以視為酶的儲存形式。在需要時，酶原適時地轉變成有活性的酶，發揮其催化作用。八。(二)Km值及其意義：1. Km值 Km等于酶促反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度。2. Km值的意義(1) Km是酶的特征性常數之一。(2) Km可近似表示酶對底物的親和力。(3) 同一酶對于不同底物有不同的Km值。第六章 生物氧化 一。呼吸鏈(respiratory chain)代謝物脫下的成對氫原子（2H）通過多種酶和輔酶所催化的連鎖反應逐步

12、傳遞，最終與氧結合生成水，這一系列酶和輔酶稱為呼吸鏈(respiratory chain)又稱電子傳遞鏈。二. 1。NADH氧化呼吸鏈 NADH 復合體Q 復合體Cyt c 復合體O22. 琥珀酸氧化呼吸鏈 琥珀酸 復合體 Q 復合體Cyt c 復合體O2三。1氧化磷酸化 是指在呼吸鏈電子傳遞過程中偶聯ADP磷酸化，生成ATP，又稱為偶聯磷酸化。 2。P/O 比值 氧化磷酸化過程中，每消耗1摩爾無機磷原子數與所消耗的氧原子摩爾數之比即P/O比值。 3。胞漿中NADH的氧化 -磷酸甘油穿梭（腦及骨骼肌）和蘋果酸-天冬氨酸穿梭（肝，腎，心肌） 4。魚藤酮、氰化物、CO是復合體的抑制劑。萎銹靈，丙二

13、酸是復合體的抑制劑。第七章 糖代謝 一、糖原合成 （一），合成部位1. 組織定位 主要在肝、肌肉2. 細胞定位 胞漿二、糖的無氧酵解： 糖的無氧酵解是指葡萄糖在無氧條件下分解生成乳酸并釋放出能量的過程。其全部反應過程在胞液中進行，代謝的終產物為乳酸，一分子葡萄糖經無氧酵解可凈生成兩分子ATP。 糖的無氧酵解代謝過程可分為四個階段： 1. 活化2. 裂解3. 放能4還原 三、糖無氧酵解的調節： 主要是對三個關鍵酶，即己糖激酶（葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶進行調節。四、糖無氧酵解的生理意義： 1. 在無氧和缺氧條件下，作為糖分解供能的補充途徑2. 在有氧條件下，作為某些組織細胞主

14、要的供能途徑3.2,3-BPG對于調節紅細胞的帶氧功能具有重要意義4. 某些組織細胞如視網膜、睪丸、白細胞、瘤細胞等即使在有氧條件下，仍以糖酵解為主要供能方式，此種現象稱為反巴斯德效應5.為體內其他物質的合成提供原料。五。(一)糖的有氧氧化： 葡萄糖在有氧條件下徹底氧化分解生成C2O和H2O，并釋放出大量能量的過程稱為糖的有氧氧化。糖的有氧氧化代謝途徑可分為三個階段： 1葡萄糖經酵解途徑生成丙酮酸： 2丙酮酸氧化脫羧生成乙酰CoA： 3經三羧酸循環徹底氧化分解 。 （二）1. 三羧酸循環是指在線粒體中，乙酰CoA首先與草酰乙酸縮合生成檸檬酸，然后經過一系列的代謝反應，乙酰基被氧化分解，而草酰乙

15、酸再生的循環反應過程。這一循環反應過程又稱為檸檬酸循環或Krebs循環。2. 三羧酸循環由八步反應構成：草酰乙酸 + 乙酰CoA檸檬酸異檸檬酸-酮戊二酸琥珀酰CoA琥珀酸延胡索酸蘋果酸草酰乙酸。3.三羧酸循環的特點：整個循環反應為不可逆反應。一次循環，消耗一分子乙酰CoA。是機體主要的產能途徑 ，經四次脫氫，二次脫羧，一次底物水平磷酸化。生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子 CO2， 1分子GTP。關鍵酶有：檸檬酸合酶、異檸檬酸脫氫酶、-酮戊二酸脫氫酶復合體。三羧酸循環必須不斷補充中間產物，如草酰乙酸看似在循環中不消耗，其實不然，可轉變成其他物質，故需不斷補充。（三）糖有氧氧化的

16、生理意義： 1是糖在體內分解供能的主要途徑： 生成的ATP數目遠遠多于糖的無氧酵解生成的ATP數目； 機體內大多數組織細胞均通過此途徑氧化供能。 2是糖、脂、蛋白質氧化供能的共同途徑。 3是糖、脂、蛋白質相互轉變的樞紐：有氧氧化途徑中的中間代謝物可以由糖、脂、蛋白質分解產生，某些中間代謝物也可以由此途徑逆行而相互轉變。 （四） 巴斯德效應：糖的有氧氧化可以抑制糖的無氧酵解的現象。1.磷酸戊糖途徑： 其重要的中間代謝產物是5-磷酸核糖和NADPH。整個代謝途徑在胞液中進行。關鍵酶是6-磷酸葡萄糖脫氫酶。2. 磷酸戊糖途徑的生理意義： 1. 是體內生成NADPH的主要代謝途徑：NADPH在體內可用

17、于： 作為供氫體，參與體內的合成代謝： 參與羥化反應。 維持巰基酶的活性。 使氧化型谷胱甘肽還原。 維持紅細胞膜的完整性2. 是體內生成5-磷酸核糖的唯一代謝途徑：體內合成核苷酸和核酸所需的核糖或脫氧核糖均以5-磷酸核糖的形式提供，其生成方式可以由G-6-P脫氫脫羧生成，也可以由3-磷酸甘油醛和F-6-P經基團轉移的逆反應生成。 （五）糖異生： 由非糖物質轉變為葡萄糖或糖原的過程稱為糖異生。該代謝途徑主要存在于肝及腎中。糖異生主要沿酵解途徑逆行，但由于有三步反應（己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶）為不可逆反應，故需經另外的反應繞行。 1G-6-P G葡萄糖-6-磷酸酶是糖異生的關鍵酶之一

18、2F-1,6-BP F-6-P果糖1,6-二磷酸酶-1酶也是糖異生的關鍵酶之一。 3丙酮酸 磷酸烯醇式丙酮酸 糖異生的原料主要來自于生糖氨基酸、甘油和乳酸。 （六）、糖異生的生理意義： 1在饑餓情況下維持血糖濃度的相對恒定：在較長時間饑餓的情況下，機體需要靠糖異生作用生成葡萄糖以維持血糖濃度的相對恒定。 2有利于乳酸的再利用：由于乳酸主要是在肌肉組織經糖的無氧酵解產生，但肌肉組織糖異生作用很弱，且不能生成自由葡萄糖，故需將產生的乳酸轉運至肝臟重新生成葡萄糖后再加以利用。 葡萄糖在肌肉組織中經糖的無氧酵解產生的乳酸，可經血循環轉運至肝臟，再經糖的異生作用生成自由葡萄糖后轉運至肌肉組織加以利用，這

19、一循環過程就稱為乳酸循環（Cori循環）。 3調節和維持酸堿平衡4.協助氨基酸代謝 長期饑餓，組織蛋白分解增強，血中氨基酸含量升高，為糖異生提供原料。第八章 脂類代謝 一、甘油三酯的分解代謝： 1脂肪動員：貯存于脂肪細胞中的甘油三酯在激素敏感脂肪酶的催化下水解并釋放出脂肪酸，供給全身各組織細胞攝取利用的過程稱為脂肪動員。激素敏感脂肪酶（HSL）是脂肪動員的關鍵酶。HSL的激活劑是腎上腺素、去甲腎上腺素和胰高血糖素；抑制劑是胰島素、前列腺素E2和煙酸。 脂肪酸進入血液循環后須與清蛋白結合成為復合體再轉運。2脂肪酸的氧化：體內大多數的組織細胞均可以此途徑氧化利用脂肪酸。CAT是限速酶。3. b-氧

20、化過程脫氫加水再脫氫硫解三、 酮體的生成及利用： 乙酰乙酸、-羥丁酸和丙酮統稱為酮體。 1酮體的生成：酮體主要在肝臟的線粒體中生成，其合成原料為乙酰CoA，關鍵酶是HMG-CoA合成酶。 其過程為：乙酰CoA乙酰乙酰CoA HMG-CoA乙酰乙酸。生成的乙酰乙酸再通過加氫反應轉變為-羥丁酸或經自發脫羧生成丙酮。 2酮體的利用：利用酮體的酶有兩種，即琥珀酰CoA轉硫酶（主要存在于心、腎、腦和骨骼肌細胞的線粒體中，不消耗ATP）和乙酰乙酸硫激酶（主要存在于心、腎、腦細胞線粒體中，需消耗2分子ATP）。 其氧化利用酮體的過程為：-羥丁酸乙酰乙酸乙酰乙酰CoA乙酰CoA三羧酸循環。 3酮體生成及利用的

21、生理意義：1)酮體是肝輸出能源的一種形式，酮可通過血腦屏障，是腦組織的重要能源。(2)酮體的利用可減少糖的消耗，有利于維持血糖水平恒定，節省蛋白質的消耗。(3)酮體產生過多可導致代謝性酸中毒，丙酮為揮發性物質，可經呼吸排出體外。(4)胰島素分泌不足時，糖代謝障礙，脂肪動員增加，-氧化增強，酮體生成增多，可導致酮血癥、酸中毒。四、甘油三酯的合成代謝： 1脂肪酸的合成：部位，肝腎腦乳腺 及脂肪組織。原料是葡萄糖氧化分解后產生的乙酰CoA，其合成過程由胞液中的脂肪酸合成酶系催化，不是-氧化過程的逆反應。檸檬酸-丙酮酸穿梭循環。 2.乙酰CoA羧化酶是脂肪酸合成的關鍵酶。五膽固醇的代謝： 1膽固醇的合

22、成：部位主要是在肝臟和小腸的胞液和微粒體。原料為乙酰CoA。每合成一分子的膽固醇需18分子乙酰CoA，54分子ATP和10分子NADPH。 乙酰CoA縮合生成甲羥戊酸（MVA）甲羥戊酸縮合生成鯊烯鯊烯環化為膽固醇2關鍵酶HMG-CoA還原酶3膽固醇的轉化：膽固醇主要通過轉化作用，轉變為其他化合物再進行代謝，或經糞便直接排出體外。 轉化為膽汁酸轉化為類固醇激素轉化為維生素D3（4）膽固醇的排泄 六、血漿脂蛋白： 1血漿脂蛋白的分類：電泳分類法：根據電泳遷移率的不同進行分類，可分為四類：乳糜微粒 -脂蛋白 前-脂蛋白 -脂蛋白。超速離心法：按脂蛋白密度高低進行分類，也分為四類：CM VLDL LD

23、L HDL。 2載脂蛋白的功能： 轉運脂類物質； 作為脂類代謝酶的調節劑：LCAT可被ApoA等激活，也可被ApoA所抑制。LpL（脂蛋白脂肪酶）可被ApoC所激活，也可被ApoC所抑制。ApoA可激活HL的活性。 作為脂蛋白受體的識別標記：ApoB可被細胞膜上的ApoB，E受體（LDL受體）所識別；ApoE可被細胞膜上的ApoB，E受體和ApoE受體（LDL受體相關蛋白，LRP）所識別。ApoA參與HDL受體的識別。 參與脂質轉運：CETP可促進膽固醇酯由HDL轉移至VLDL和LDL；PTP可促進磷脂由CM和VLDL轉移至HDL。 第九章 蛋白質代謝 一、蛋白質的營養作用： 1蛋白質的生理功

24、能：主要有：是構成組織細胞的重要成分；參與組織細胞的更新和修補；參與物質代謝及生理功能的調控；氧化供能；其他功能：如轉運、凝血、免疫、記憶、識別等。 2氮平衡：體內蛋白質的合成與分解處于動態平衡中，故每日氮的攝入量與排出量也維持著動態平衡，這種動態平衡就稱為氮平衡。氮平衡有以下幾種情況： 氮總平衡 氮正平衡氮負平衡3 必需氨基酸一共有八種：賴氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苯丙氨酸（Phe）、蛋氨酸（Met）、蘇氨酸（Thr）、亮氨酸（Leu）、異亮氨酸（Ile）、纈氨酸（Val）。4蛋白質的營養價值及互補作用：蛋白質營養價值高低的決定因素有： 必需氨基酸的含量； 必需氨基酸的種類； 必需氨

25、基酸的比例，即具有與人體需求相符的氨基酸組成。將幾種營養價值較低的食物蛋白質混合后食用，以提高其營養價值的作用稱為食物蛋白質的互補作用。 二、蛋白質的腐敗 1蛋白質在腸中的腐敗：主要在大腸中進行，是細菌對蛋白質及其消化產物的分解作用，可產生有毒物質。 三、氨基酸的脫氨基作用： 氨基酸主要通過三種方式脫氨基，即氧化脫氨基，聯合脫氨基和非氧化脫氨基。 1氧化脫氨基：脫氫和水解，L-氨基酸氧化酶和谷氨酸脫氫酶所催化。2轉氨基作用較為重要的轉氨酶有： 丙氨酸氨基轉移酶（ALT），又稱為谷丙轉氨酶（GPT） 天冬氨酸氨基轉移酶（AST），又稱為谷草轉氨酶（GOT）。3聯合脫氨基作用4嘌呤核苷酸循環（PN

26、C）：這是存在于骨骼肌和心肌中的一種特殊的聯合脫氨基作用方式。在骨骼肌和心肌中，腺苷酸脫氨酶的活性較高，該酶可催化AMP脫氨基，此反應與轉氨基反應相聯系，即構成嘌呤核苷酸循環的脫氨基作用。 四、氨的代謝： 1血氨的來源與去路： 血氨的來源：由腸道吸收；氨基酸脫氨基；氨基酸的酰胺基水解；其他含氮物的分解。 血氨的去路：在肝臟轉變為尿素；合成氨基酸；合成其他含氮物；合成天冬酰胺和谷氨酰胺；直接排出。 2氨在血中的轉運：丙氨酸-葡萄糖循環谷氨酰胺的運氨作用（去路）3鳥氨酸循環與尿素的合成：體內氨的主要代謝去路是用于合成尿素。肝臟，但在腎及腦中也可少量合成。尿素合成是經鳥氨酸循環的反應過程來完成，催化

27、這些反應的酶存在于胞液和線粒體中。其反應過程：(1) 氨基甲酰磷酸的合成(2)瓜氨酸的合成(3)精氨酸的合成(4)精氨酸水解生成尿素尿素合成的特點：合成主要在肝臟的線粒體和胞液中進行；合成一分子尿素需消耗四分子ATP；精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的關鍵酶；尿素分子中的兩個氮原子，一個來源于NH3，一個來源于天冬氨酸。 五、一碳單位的代謝： 一碳單位是指只含一個碳原子的有機基團，這些基團通常由其載體攜帶參加代謝反應。常見的一碳單位有甲基（-CH3）、亞甲基或甲烯基（-CH2-）、次甲基或甲炔基（=CH-）、甲酰基（-CHO）、亞氨甲基（-CH=NH）、羥甲基（-CH2OH）等。 一碳單位通常由

28、其載體攜帶，常見的載體有四氫葉酸（FH4）和S-腺苷同型半胱氨酸，有時也可為VitB12。六、蛋氨酸其活性形式為S-腺苷蛋氨酸（SAM）。七、芳香族氨基酸的代謝： 在神經組織細胞中的主要代謝過程為：苯丙氨酸酪氨酸多巴多巴胺去甲腎上腺素腎上腺素。多巴胺、去甲腎上腺素和腎上腺素統稱兒茶酚胺。在黑色素細胞中，多巴可轉變為黑色素。苯丙氨酸羥化酶遺傳性缺陷可致苯丙酮酸尿癥，酪氨酸酶遺傳性缺陷可致白化病。多巴胺生成減少可導致帕金森病。第十章 核苷酸代謝 一、核苷酸類物質的生理功用： 核苷酸類物質在人體內的生理功用主要有： 作為合成核酸的原料。 作為能量的貯存和供應形式 參與代謝或生理活動的調節 參與構成酶

29、的輔酶或輔基 作為代謝中間物的載體二、嘌呤核苷酸的合成代謝： 1從頭合成途徑：1.定義 從頭合成途徑是指利用磷酸核糖、氨基酸、一碳單位及二氧化碳等為原料，合成嘌呤核苷酸的途徑。2。肝臟，其次為小腸和胸腺。 3.合成過程可分為三個階段： 次黃嘌呤核苷酸（IMP最先合成）的合成 腺苷酸及鳥苷酸的合成三磷酸嘌呤核苷的合成4. PRPP合成酶和酰胺轉移酶是關鍵酶二補救合成途徑：又稱再利用合成途徑。指利用分解代謝產生的自由嘌呤堿合成嘌呤核苷酸的過程。意義：一方面補救合成過程簡單，耗能少，這樣節省了從頭合成的能量和一些氨基酸的消耗。另一方面對體內某些組織來說有著重要意義。三、嘧啶核苷酸的合成代謝：原料，谷

30、氨酰胺，CO2，天冬氨酸部位，肝 步驟： 尿苷酸的合成。 胞苷酸的合成脫氧嘧啶核苷酸的合成2補救合成途徑：由分解代謝產生的嘧啶/嘧啶核苷轉變為嘧啶核苷酸的過程稱為補救合成途徑。以嘧啶核苷的補救合成途徑較重要。第十一章 DNA的生物合成 一、遺傳學的中心法則： DNA通過復制將遺傳信息由親代傳遞給子代；通過轉錄和翻譯，將遺傳信息傳遞給蛋白質分子，從而決定生物的表現型。DNA的復制、轉錄和翻譯過程就構成了遺傳學的中心法則。二、DNA復制的特點： 1半保留復制2固定復制起始點3需要引物 4雙向復制5半不連續復制6.高保真復制三、DNA復制的條件： 1底物：以四種脫氧核糖核酸為底物，即dATP，dGT

31、P，dCTP，dTTP。 2模板：以親代DNA的兩股鏈解開后，分別作為模板進行復制。 3引發體和RNA引物：引發體由引發前體與引物酶組裝而成。4DNA聚合酶： DNA聚合酶（pol ），DNA聚合酶（pol ），DNA聚合酶（pol ），這三種酶都屬于具有多種酶活性的多功能酶。pol 為單一肽鏈的大分子蛋白質，具有5'3'聚合酶活性、3'5'外切酶活性和5'3'外切酶的活性；其功能主要是去除引物、填補缺口以及修復損傷。pol 具有5'3'聚合酶活性和3'5'外切酶活性，其功能 不明。pol 是由十種亞基組成的不對稱

32、二聚體，具有5'3'聚合酶活性和3'5'外切酶活性，與DNA復制功能有關。5DNA連接酶7解螺旋酶8拓撲異構酶四、DNA生物合成過程： 1復制的起始： 預引發。 引發2復制的延長：聚合子代DNA引發體移動3復制的終止：去除引物，填補缺口連接岡崎片段真核生物端粒（telomere）的形成五、DNA的損傷： 由自發的或環境的因素引起DNA一級結構的任何異常的改變稱為DNA的損傷。常見的DNA的損傷包括堿基脫落、堿基修飾、交聯，鏈的斷裂，重組等。六、DNA突變的類型： 1點突變：轉換，顛換，插入，缺失。2復突變：插入 增加一段順序。缺失 減少一段順序。倒位 一段堿基順

33、序發生顛倒。易位 一段堿基順序的位置發生改變。重組 一段堿基順序與另一段堿基順序發生交換。七DNA損傷的修復方式可分為直接修復和取代修復兩大類。直接修復包括光復活、轉甲基作用和直接連接作用，均屬于無差錯修復。取代修復包括切除修復、重組修復和SOS修復，后二者屬于有差錯傾向修復。 切除修復：堿基，核苷酸，堿基錯配切除修復 第十二章 RNA的生物合成 一、RNA轉錄合成的特點： 在RNA聚合酶的催化下，以一段DNA鏈為模板合成RNA，從而將DNA所攜帶的遺傳信息傳遞給RNA的過程稱為轉錄。經轉錄生成的RNA有多種，主要的是rRNAtRNA，mRNA，snRNA和HnRNA。 1轉錄的不對稱性2轉錄

34、的連續性3轉錄的單向性4有特定的起始和終止位點二、RNA轉錄合成的條件： 1底物：四種核糖核苷酸，即ATP，GTP，CTP，UTP。 2模板：以一段單鏈DNA作為模板。 3RNA聚合酶（DDRP）4終止因子蛋白：六聚體的蛋白質。5激活因子：降解產物基因激活蛋白（CAP），又稱為cAMP受體蛋白（CRP），是一種二聚體蛋白質。三、RNA轉錄合成的基本過程： 1識別2起始3延長4終止自動終止依賴輔助因子的終止四、真核生物RNA轉錄后的加工修飾： 1mRNA的轉錄后加工： 加帽加尾剪接內部甲基化2tRNA的轉錄后加工： 主要加工方式是切斷和堿基修飾。 3rRNA的轉錄后加工： 主要加工方式是切斷。

35、十三章、蛋白質生物合成生物體內的各種蛋白質都是生物體利用約20種氨基酸為原料自行合成的。蛋白質的生物合成過程，就是將DNA傳遞給mRNA的遺傳信息，再具體的解譯為蛋白質中氨基酸排列順序的過程，這一過程被稱為翻譯。參與蛋白質生物合成的各種因素構成了蛋白質合成體系，該體系包括： 1.mRNA：共有64種不同的密碼。遺傳密碼具有以下特點： 連續性； 簡并性； 通用性； 方向性； 擺動性（轉運氨基酸的tRNA的反密碼需要通過堿基互補與mRNA上的遺傳密碼反向配對結合，但反密碼與密碼間不嚴格遵守常見的堿基配對規律，稱為擺動配對。 ） 起始密碼：AUG；終止密碼：UAA、UAG、UGA。 2.tRNA3rRNA和核蛋白體4起動因子5延長因子6釋放因子7氨基酰tRNA合成酶。 二、蛋白質生物合成過程：1SD在起始密碼子的上游約813個核苷酸部位有一段富含嘌呤堿基（如-AGGAGG-）的特殊保守序列，稱為S