1、第單元 蛋白質結構與功能第一節氨基酸與多肽一、氨基酸的結構與分類(一)氨基酸的一般結構式蛋白質的基本，其有 20 種，除甘氨酸外均屬 L-a-氨氨基酸是組成基酸。氨基酸的一般結構式為 NH2CH（R）COOH。連在 COOH 基團上的C 稱為 a碳原子，不同氨基酸其側鏈(R)各異。【助理】1組成蛋白質多肽鏈的基本是（2005）A.L-氨基酸B.D-氨基酸C.L-氨基酸D.D-氨基酸E.以上都不是：A(二)氨基酸分類體內 20 種氨基酸按理化性質分為 4 組：非極性、疏水性氨基酸；極性、中性氨基酸；酸性氨基酸；堿性氨基酸 (表 2-1-1)表 211氨基酸的分類【助理】4下列氨基酸中無 L 型或

2、 D 型之分的是（2003）A.谷氨酸 B.甘氨酸 C.半胱氨酸D.賴氨酸E.組氨酸：B【助理】5 下列屬于疏水性氨基酸的是（2004）A.苯丙氨酸B.半胱氨酸C.蘇氨酸分類氨基酸名稱非極性、疏水性氨基酸甘氨酸、丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯內氨酸、脯氨酸極性、中性氨基酸色氨酸、絲氨酸、酪氨酸，半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、蘇氨酸酸性氨基酸天冬氨酸、谷氨酸堿性氨基酸賴氨酸、精氨酸、組氨酸D.谷氨酸E.組氨酸：A二、肽鍵與肽鏈氨基酸之間通過去水縮合形成肽鏈，NH2CH（R）CONHCH（R）COOH 在相鄰兩個氨基酸之間新生的酰胺鍵稱為肽鍵。若許多氨基酸依次通過肽鍵相互連接，形成長

3、鏈，稱為多肽鏈。肽鏈中的游離氨基的一端稱為氨基末端(N-末端)；游離羧基的一端稱為羧基末端(C-末端)。蛋白質就是由許多氨基酸殘基組成的多肽鏈。【執業】7下列關于肽鍵性質和組成的敘述正確的是A. 由 C 和 C-COOH 組成B. 由 C1 和 C2 組成C. 由 C 和 N 組成D. 肽鍵有一定程度雙鍵性質E.肽鍵可以自由旋轉： D：肽鍵具有一定程度雙鍵性質。(2003)三、谷胱甘肽和多肽類激素(一)谷胱甘肽(GSH)GSH 由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸組成的三肽，中的半胱氨酸巰基是其主要功能基團。GSH 在體內具有解毒和抗氧化等主要生理功能。(二)多肽類激素體內許多多肽具有激素生理作用，如促

4、甲狀腺素(TRH)、促腎上腺皮質激素(ACTH)等。激素第二節蛋白質的結構體內具有生物功能的蛋白質都具有有序結構。每種蛋白質有其定的氨基酸百分組成及排列順序，也有特殊的空間結構。一、蛋白質的一級結構多肽鏈中氨基酸的排列順序稱為蛋白質的一級結構，肽鍵是維系一級結構的化學鍵。蛋白質的一級結構是其特異空間結構及生物學活性的基礎。【執業】4維系蛋白質A.離子鍵B.肽鍵 C.二硫鍵D.氫鍵 E.疏水鍵：B一級結構的化學鍵是二、蛋白質的結構蛋白質的結構是指局部或某一段肽鏈主鏈的空間結構，即肽鏈某一區段中氨基酸殘基相對空間位置，它不涉及側鏈的構象及與其它肽段的關系。-螺旋是結構的主要形式之一，其結構特征如下

5、：多肽鏈主鏈中心軸旋轉，每隔 3.6 個氨基酸殘基上升一個螺距；每個氨基酸殘基與第四個氨基酸殘基形成氫鍵。氫鍵維持了 -螺旋結構的穩定；-螺旋為右手螺旋，氨基酸側鏈基團伸向螺旋外側。【執業】6蛋白質A.氨基酸的排列順序結構是指中 (2002,2005)B.每一氨基酸側鏈的空間構象C.局部主鏈的空間構象D.亞基間相對的空間位置 E.每一原子的相對空間位置：C【執業】10關于蛋白質A.氨基酸的排列順序結構的敘述正確的是指(2004)B.每一氨基酸側鏈的空間構象C.局部主鏈的空間構象D.亞基間相對的空間位置 E.每一原子的相對空間位置：C【執業】11.維系蛋白質A.鹽鍵 B.疏水鍵C.氫鍵 D.肽鍵

6、 E.二硫鍵：C中螺旋的化學鍵是(2001)【助理】3蛋白質中-螺旋的特點是（2002）A. -螺旋為左手螺旋B. 每一螺旋含 3 個氨基酸殘基C. 靠氫鍵維持的緊密結構 D.氨基酸側鏈伸向螺旋內部E.結構中含有脯氨酸：C【助理】7.下列關于蛋白質結構的敘述正確的是（2004）A. 氨基酸的排列順序B. 每一氨基酸側鏈的空間構象C.局部主鏈的空間構象D.亞基間相對的空間位置E 每一原子的相對空間位置：C三、蛋白質三級和結構蛋白質的三級結構是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，即整條肽鏈的三結構。三級結構的形成和穩定主要靠疏水鍵、鹽鍵、二硫鍵、氫鍵等。許多(并非所有)有生物活性的蛋白質由兩

7、條或多條具有三級結構的肽鏈構成，每條肽鏈被稱為一個亞基，通過非共價鍵維系亞基與亞基之間的空間位置關系，這就是蛋白質的四級結構。各亞基之間的結合 子鍵也參與維持四級結構。要是疏水鍵，氫鍵和離體內約有幾十萬種結構相異的蛋白質，各自執行著特異的生理功能。可見蛋白質的一級結構和空間結構與其特有功能之間的密切關系。(89 題共用備選A.一級結構破壞) (2003)B.結構破壞C.三級結構破壞D.四級結構破壞E.空間結構破壞【執業】8亞基解聚時：D【執業】9蛋白酶水解時：A四、蛋白質的變性在某些理化因素的作用下，蛋白質的空間結構(但不包括一級結構)遭到破壞，導致蛋白質若干理化性質和生物學活性的改變，稱為蛋

8、白質的變性作用。引起蛋白質變性的常見理化因素有：加熱、高壓、紫外線、X 射線、有機溶劑、強酸、強堿等。球狀蛋白質變性后其溶解度降低，容易發生沉淀。蛋白質變性理論在醫療工作中的應用很廣，如高溫高壓滅菌和低溫保存生物活性蛋白等。【執業】5變性蛋白質的主要特點是A.不易被蛋白酶水解B.量降低C.溶解性增加D.生物學活性喪失E.共價鍵被破壞：D【執業】6下列對蛋白質變性的描述中合適的是(2003) A變性蛋白質的溶液黏度下降 B變性的蛋白質不易被消化 C蛋白質沉淀不一定就是變性 D蛋白質變性后容易形成結晶E蛋白質變性不涉及二硫健破壞：C：引起蛋白質變性的常見理化因素有加熱、高壓、紫外線、X 線、強酸、

9、強堿等。球狀蛋白質變性后，其溶解度降低，容易發生沉淀。、【助理】8下列有關蛋白質變性的敘述，錯誤的是（2006）A蛋白質變性時一級結構不受影響 B蛋白質變性時理化性質發生變化 C蛋白質變性時生物學活性降低或喪失D去除變性因素后變性蛋白質都可以復性E球蛋白變性后其水溶性降低：D（13 題共用備選A.蛋白質一級結構）B.蛋白質結構C.蛋白質三級結構D.蛋白質四級結構E.單個亞基結構【執業】1.不屬于空間結構的是：A【執業】2.整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置即是：C【執業】3蛋白質變性時，不受影響的結構是：A第三節蛋白質結構與功能關系一、肌紅蛋白與血紅蛋白肌紅蛋白和血紅蛋白都是含有血紅素的球

10、狀蛋白質，是闡述蛋白質結構與功能關系的典型例子。肌紅蛋白由 153 個氨基酸殘基及個血紅素組成。從三維結構來看，它有 8 段 a-螺旋結構。而血紅蛋白由 2 個 a 亞基和 2 個 亞基組成，每個亞基各結合 1 血紅素。肌紅蛋白與血紅蛋白 a 及 亞基的三級結構十分相似，而且它們都能可逆地與 O2 結合，但由于血紅蛋白具有四級結構，它的氧解離曲線呈 S 狀。這說明血紅蛋白中第一個亞基與 O2 結合后，促進了第二及第三個亞基與 O2的結合，三個亞基與 O2 結合后，又大大促進了第四個亞基與 O2 結合，這種效應稱為正協同效應。而肌紅蛋白只具有三級結構，容易與 O2 結合，所以它的氧解離曲線為矩形

11、雙曲線。【助理】6下列蛋白質中屬于單純蛋白質的是（2004）A.肌紅蛋白B.細胞色素 C C.血紅蛋白D.單加氧酶E.清(白)蛋白：E：A、C 含血紅素輔基。B 含鐵檁 D 含色素。二、別構效應個蛋白質與其配體(或其它蛋白質)結合后，蛋白質的構象發生變化，使它更適合于功能需要，這一類變化稱為別構效應。血紅蛋白與 O2 的結合是典型的O2 與血紅蛋門的第一個亞基結合后，改變了血紅蛋白別構效應例子。第一的構象，導致第二、第三和第四個 O2很快與血紅蛋白結合。小的O2 被稱為別構劑，血紅蛋白則被稱為別構蛋白。變構效應可以是促進別構蛋白的功能，也可抑制別構蛋白的活性。【】本章中氨基酸的分類，蛋白質的結

12、構、蛋白質的理化性質（尤其是變性）為常考點。蛋白質的結構又分一級結構和空間結構，維持一級結構的腱為肽鍵， 維系結構為氫鍵，一般蛋白質變性只涉及空間結構發生改變，而不涉及一級結構。第二單元核酸的結構和功能第一節 核酸的基本組成核苷酸核酸包括脫氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)兩大類。DNA 是遺傳信息的貯存和攜帶者，RNA 主要參與遺傳信息表達的各過程。一、核苷酸組成核酸也稱為多核苷酸，是由數十個以至數千萬計的核苷酸的生物大分子，也即核酸的基本組成是核苷酸。核苷酸由堿基、核糖或脫氧核糖和磷酸三種連接而成。堿基與糖通過糖苷鍵連成核苷，核苷與磷酸以酯鍵結合成核苷酸。參與核苷酸組成的主要堿基有

13、5 種。屬于嘌呤類化合物的堿基有腺嘌呤(A) 和鳥嘌呤(G)，屬于嘧啶類化合物的堿基有胞嘧啶(C)、尿嘧啶(U)和胸腺嘧啶(T)。二、核酸(DNA 和 RNA)幾個或十幾個核苷酸通過磷酸二酯鍵連接而成的稱寡核苷酸，由的核苷酸連接而成的聚合物就是多聚核苷酸。多聚核苷酸鏈是有方向的(5 3)。DNA中出現的堿基有 A、T、C 和 G，糖為脫氧核糖。RNA中所含的堿基是 A、U、C 和 G，糖為核糖。DNA由 2 條脫氧核糖核苷酸鏈組成，RNA由 1 條核糖核苷酸鏈組成。(12 題共用備選A.G、C、T、U B.G、A、C、T C.A、G、C、U D.G、A、T、U E.I、C、A、U)【助理】1R

14、NA：C DNA：B中所含的堿基是2中所含的堿基是三、核酸的一級結構核苷酸在核酸長鏈上的排列順序，就是核酸的一級結構。在任何 DNA中的脫氧核糖-磷酸，或在任何 RNA中的核糖-磷酸連成的長鏈是相同的，而不同的是連在糖環 C1位上的堿基排列順序。所以核酸的一級結構也稱為堿基序列。【執業】8組成多聚核苷酸的骨架成分是(2002) A.堿基與戊糖B.堿基與磷酸C.堿基與堿基D.戊糖與磷酸E.戊糖與戊糖：D【執業】9組成核酸A.2 種B. 3 種C.4 種D.5 種E.6 種：D的堿基主要有【執業】12核酸中含量相對恒定的元素是A. 氧B. 氮C. 氫D. 碳E. 磷：E【助理】5 A.碳(C)B.

15、 氫(H)C. 氧(O)D. 氮(N)E. 磷(P)：E核酸中百分比含量相對恒定的元素是（2003）第二節DNA 的結構與功能一、DNA 堿基組成規律DNA 堿基組成有一定的規律，即 DNAG 相等。中 A 的摩爾數與 T 相等，C 與【執業】 6DNA 堿基組成的規律是A.A=C，T=G B.A+T=C+G C.A=T；C=G D.（A+T）（C+G)=1 E.A=G=T=C：C二、DNA 雙螺旋結構要點雙螺旋是 DNA結構形式，它的結構要點如下：(一)DNA由兩條以脫氧核糖-磷酸作骨架的雙鏈組成，以右手螺旋的方式同一公共軸有規律地盤旋。螺旋直徑 2nm，并形成交替出現的大溝和小溝。(二)兩

16、股單鏈的戊糖-磷酸骨架位于螺旋外側，戊糖相連的堿基平面垂直于螺旋軸而螺旋之內。每個堿基與對應鏈上的堿基共處同一平面，并以氫鍵維持配對關系，A 與 T 配對，C 與 G 配對。螺旋旋轉一周為 10 對堿基。(三)兩堿基之間的氫鍵是維持雙螺旋橫向穩定的主要化學鍵。縱向則以堿基平面之間的堿基堆積力維持穩定。(四)雙螺旋兩股單鏈相反，從 5，向 3，端追蹤兩鏈，一鏈自下而上，另鏈自上而下。【助理】3.沃森和克里克提出的 DNA 雙螺旋結構模型每旋轉一周的堿基對數是（2002）A.8B.9 C.10 D.11 E.12：C【助理】4維系 DNA 兩條鏈形成雙螺旋的化學鍵是（2003）A.磷酸二酯鍵B.N

17、-C 糖苷鍵C.戊糖內 C-C 鍵D.堿基內 C-C 鍵E.堿基間氫鍵：E【助理】5下列有關 DNA 雙螺旋結構敘述，錯誤的是（2006）ADNA 雙螺旋是核酸結構的重要形式BDNA 雙螺旋由兩條以脫氧核糖-磷酸作骨架的雙鏈組成CDNA 雙螺旋以右手螺旋的方式同一軸有規律地盤旋D兩股單鏈的 5至 3端在空間排列上相同E兩堿基之間的氫鍵是維持雙螺旋橫向穩定的主要化學鍵：D三、DNA 的三級結構原核生物沒有細胞核，其 DNA在雙螺旋基礎上進一步扭轉盤曲，形成超螺旋，使體積壓縮。超螺旋結構就是 DNA 的三級結構。在真核生物的中，DNA 的三級結構與蛋白質的結合有關。與 DNA結合的蛋白質有組蛋白和

18、非組蛋白兩類。組蛋白有 H1，H2A，H2B，H3 和 H4共 5 種，它們都是含有豐富的賴氨酸和精氨酸殘基的堿性蛋白質。組蛋白 H2A、H2B、H3 和 H4 各兩形成八聚體，八聚體之外繞有近 1 圈約 140 至 146 個堿基對的 DNA，一個核小體。H1 位于核小體與核小體之間的連接區，并與約75 至 100 個堿基對的 DNA 結合，組成串珠狀結構。在核小體結構基礎上，DNA鏈進步折疊，形成染色(單)體。人類細胞核中有 46 條(23 對)，這些染色體的 DNA 總長達 17m，經過折疊壓縮，46 條總長也僅 200nm 左右。四、DNA 的功能DNA 是遺傳的物質基礎，表現生物性狀

19、的遺傳信息貯存在 DNA的核苷時，生物遺傳信息通過從親代(細胞)傳遞給子代(細酸序列中。當細胞胞)，使物種得以延續。因此，DNA 與細胞增生、生物體傳代有關。DNA 還可通過轉錄指導 RNA(包括 mRNA)，將遺傳信息傳遞給 mRNA；繼而以 mRNA為模板特異的蛋白質。蛋白質賦予生物體或細胞特異的生物表型和代謝表型，使生物性狀遺傳。【執業】A.DNAB.同一C.同一D.同一10下列關于 DNA 堿基組成的的敘述正確的是中 A 與 T 的含量不同成年期與少兒期堿基組成不同 在不同營養狀態下堿基組成不同不同組織堿基組成不同E.不同生物來源的 DNA 堿基組成不同：E第三節DNA 變性及其應用一

20、、DNA 變性和復性的概念在的 pH 值(加酸或堿)和受熱條件下，DNA中雙鏈間的氫鍵斷裂，雙螺旋結構解開，這就是 DNA 的變性。依變性因素不同，有 DNA 的酸、堿變性，或 DNA 的熱變性之分。因為變性時堿基對之間的氫鍵斷開，相鄰堿基對之間的堆積力也受到破壞(但不伴有共價鍵斷裂)，所以變性后的 DNA 在 260nm 的紫外光吸收增強，稱為高色效應。在 DNA 變性中以 DNA 的熱變性意義最大。DNA 的熱變性又稱 DNA 的解鏈或融解作用。在 DNA 熱變性過程中，使紫外吸收達到最大增值 50時的溫度稱為解鏈溫度，又稱融解溫度 Tm)。Tm 與 DNAG+C 量有關。【執業】7核酸對

21、紫外線的最大吸收峰是A.220 B.240 C.260 D.280 E.300nm nm nm nm nm： C【執業】11DNA 變性時其結構變化表現為A.磷酸二酯鍵斷裂B.N-C 糖苷鍵斷裂C.戊糖內 C-C 鍵斷裂D.堿基內 C-C 鍵斷裂E.對應堿基間氫鍵斷裂：E熱變性的 DNA 溶液經緩慢冷卻，兩條解鏈的互補單鏈重新締合，恢復雙螺旋結構，即退火。變性 DNA 經退火恢復原狀的過程稱變性 DNA 的復性。伴隨復性，DNA 溶液紫外吸收減弱，稱低色效應。二、核酸雜交復性是指核酸雙鏈中的兩股單鏈重新結合。如果將不同的 DNA 鏈放在同一溶液中作變性處理，或將單鏈 DNA 與RNA 放在一起

22、，只要某些區域(或鏈的大部分)有形成堿基配對的可能，它們之間就可形成局部雙鏈，這一過程稱為核酸雜交，生成的雙鏈稱為雜化雙鏈。核酸雜交技術是目前研究核酸結構、功能常用的之一。三、核酸探針在核酸雜交基礎上發展起來的一種用于核酸研究和診斷的新技術稱核酸探 針技術。一小段(例如十數個至數百個)核苷酸聚合體的單鏈，用放射性核素如 32P、35S 或生物素等化學發光物質標記其末端或全鏈，就可作為探針，將待測 DNA變性并吸附在適當支持物(如硝酸素膜)上，然后將支持物與含探針的溶液共同溫育，使發生雜交。帶有特殊標記的探針若能與待測 DNA 結雜交雙鏈，則保留在支持物(或稱固相載體)上。通過核素放射自顯影或生

23、物素的化學顯色，就可探針是否與被測的 DNA 發生了雜交。此為固相雜交，應用較廣。另外還有液相雜交。探針技術在遺傳性疾病等的診斷上有廣泛應用。例如診斷地中海貧血或血紅蛋白病等病，可以由已確診的白細胞中提取 DNA，進行 DNA 診斷。第四節RNA 的結構與功能RNA 通常以數十個至數千個核苷酸組成的單鏈形式存在。RNA 主要分為信使 RNA(mRNA)、轉運 RNA(tRNA)和核糖(白)體 RNA(rRNA) 三類。一、mRNAmRNA 為線狀單鏈結構。大多數真核 mRNA 在 5-端含倒裝的 7-甲基三磷酸鳥苷(m7Gppp)，稱為帽子結構。mRNA 的 3-末端有一段長短不一的多聚腺苷酸

24、序列，由數十個至上百個腺苷酸連接而成。3-末端的多聚腺苷酸結構可增加轉錄活性，增加 mRNA 穩定性。5加“帽”、3加“尾”屬轉錄后程。過貯存在 DNA 核苷酸順序中的遺傳信息通過轉錄，轉送至 mRNA 的核苷酸順序，后者決定蛋白質的氨基酸排列順序，也即 mRNA 可作為蛋白質的。模板。中的每 3 個核苷酸為組，決定肽鏈上一個氨基酸，稱為遺傳遺傳64 個的特點為：三個相連核苷酸組成一個子，編碼一個氨基酸，共有子；子之間無核苷酸間隔；一種氨基酸可有多種子。子；所有生物使用同一套【執業】2下列有關 mRNA 的敘述，正確的是A.為線狀單鏈結構，5端有多聚腺苷酸帽子結構B.可作為蛋白質的模板C.鏈的

25、局部不可形成雙鏈結構D.3末端特殊結構與 mRNA 的穩定無關：B二、tRNAtRNA 由 70 至 90 個核苷酸。tRNA含有稀有堿基，包括雙氫尿嘧啶、假尿嘧啶和甲基化的嘌呤。在 tRNA 單鏈上有一些能配對的區域，形成局部雙鏈，這些局部的堿基配對雙鏈就像一支葉柄，中間不能配對的堿基鼓出成環狀。所有 tRNA 均呈三葉草形狀，這就是 tRNA 的結構。tRNA 的三級結構為倒L 型。tRNA結構有三個環，其中反環上有反子，反子辨認mRNA 上相應的三聯體，而且把正確的氨基酸連接到 tRNA 3，末端的CCA-OH 結構上。由此可見 tRNA 在蛋白質生物中起氨基酸的作用。三、rRNArRN

26、A 是細胞內含量最多的 RNA，約占 RNA 總量的 80以上。rRNA 與核糖體蛋白共同核糖體。核糖體由大、小兩個亞基組成。真核生物的核糖體小亞基由18SrRNA 和30 多種核糖體蛋白，大亞基則由5S、5.8S 及28S 三種rRNA與 50 種核糖體蛋白組成。當大小亞基聚合時，可作為蛋白質的場所。【執業】1下列有關 RNA 的敘述錯誤的是A. 主要有 mRNA，tRNA 和 rRNA 三類B. 胞質中只有 mRNA 和 tRNAC.tRNA 是細胞內量最小的一種 RNAD.rRNA 可與蛋白質結合E.RNA 并不全是單鏈結構：B(35 題共用備選)A.核苷酸在核酸長鏈上的排列順序B.tR

27、NA 的三葉草結構C.DNA 雙螺旋結構D.DNA 的超螺旋結構E.DNA 的核小體結構【執業】3屬于核酸一級結構的描述是：A【執業】4屬于核糖核酸：B結構的描述是【執業】5屬于真核生物染色質中 DNA 的三級結構的描述是：E【】本章為重點章節，其中核酸的分類、組成、DNA結構（雙螺旋結構）。三種 RNA 的結構及功能為常考點。DNA 的變性也要注意，變性為 DNA 雙鍵的互補堿基對之間的氫鍵斷裂，其 Tm 值與 G.C 所占比例相關。G.C 含量越高，Tm 值越高。第三單元酶酶是生物體內特有的催化劑。生物體內一系列復雜的化學反應幾乎都是在酶的催化下進行的，生命活動離不開酶。受酶催化的物質稱為

28、底物，反應的生成物質稱為產物。第一節酶的催化作用一、催化作用催化劑是指能化學反應而其自身在反應前后不發生改變的物質。酶是生物體的催化劑，它比一般催化劑具有更強的催化效能，但仍遵循一般催化劑的基本概念。由于酶的化學本質是蛋白質，它具有一些獨特的催化性質：酶能顯著地降低反應活化能，具有高度的催化能力；每種酶都選擇性地催化一種或 一組類似發生特定的化學反應，具有高度的催化專性；酶是蛋白質，其空間結構可受到各種理化因素的影響以致改變酶的催化活性，所以酶具有高度的不穩 定性；酶的催化作用是受調控的。【執業】1下列有關酶的敘述，正確的是(2001) A.生物體內的無機催化劑B.催化活性都需要特異的輔酶C.

29、對底物都有絕對專一性D.能顯著地降低反應活化能E.在體內發揮催化作用時，不受任何調控：D【執業】6酶的催化高效性是因為酶(2003) A.啟動熱力學不能發生的反應B.能降低反應的活化能C.能升高反應的活化能D.可改變反應的平衡點E.對作用物(底物)的選擇性：B【執業】10.關于酶的正確敘述是A. 不能在胞外發揮作用B. 大多數酶的化學本質是核酸C.能改變反應的平衡點D.能大大降低反應的活化能E.與底物結合都具有絕對特異性：D(2004)【執業】 12.下列有關酶的敘述，正確的是A.生物體內的無機催化劑B.催化活性都需要特異的輔酶C.對底物都有絕對專一性D.能顯著地降低反應活化能E.在體內發揮催

30、化作用時，不受任何調控：D【助理】5下列關于酶的敘述正確的是（2003）A.活化的酶均具有活性中心 B.能提高反應系統的活化能 C.所有的酶都具有絕對特異性D.隨反應進行酶量逐漸減少 E.所有的酶均具有輔基或輔酶：A二、酶-底物復合物()中間產物學說酶在催化時，首先與其底物結合，生成酶-底物復合物， 經催化作用后再分解成酶和產物，這種酶催化作用過程稱為中間產物學說。由于酶-底物復合物的形成，化學反應成千成萬倍地被，酶與底物一般是通過非共價鍵結合，使酶和底物中參與結合和催化作用的基團有一定的空間立體對應及恰當的距離，以達到快速的結合和解離平衡。(二)酶的活性中心酶的量在 104-106 之間，多

31、數底物為小有機物，量一般在 102-103 之間。所以酶與底物的結合范圍，只能是酶表面的一個區域。即使底物為蛋白質或核酸等大化合物，酶與它們的結合面，也只是一個區域。酶中能與底物結合并發生催化作用的局部空間結構稱為酶的活性中心。活性中心中有許多與催化作用直接相關的基閉，稱為必需基團。有些必需基團涉及酶與底物的結合，又稱為結合基團，有些具有催化功能，稱為催化基團。在酶活性中心外，也存在一些與活性相關的必需基團。【執業】 5關于酶活性中心的敘述，正確的是A.酶原有能發揮催化作用的活性中心B.由一級結構上相互鄰近的氨基酸組成C.必需基團存在的唯一部位D.均由親水氨基酸組成 E.含結合基團和催化基團：

32、E(2002)三、酶的專一性生物體內有數以千萬計的化合物和化學反應，都由相應的酶催化。一種酶只能作用于一種或一類化合物，進行一種類型的化學反應，生成一定結構的產物， 這種現象稱為酶的專一性。若一個酶僅作用于一種底物，如精氨酸酶僅能催化 L-精氨酸水解為 L-鳥氨酸與尿素，屬于絕對專一性。【助理】1 A.酶蛋白酶促反應中決定酶專一性的部分是（2005）B.輔基或輔酶C.金屬離子D.底物E.催化基團：A（2005）考題點評：酶蛋白決定反應的持異性，輔助因子決定反應的種類和性質。第二節輔酶與酶輔助因子除了單純由氨基酸殘基形成的單純蛋白質作為酶以外的酶需要輔助因子參與作用，通常被稱為結合酶，其中酶的蛋

33、白質部分稱為酶蛋白。根據輔助因子與酶蛋白結全酶的牢固程度，又分為輔酶和輔基兩類。輔酶為結構復雜的小有機物，通過非共價鍵與酶蛋白疏松結合，可用透析、超濾等方法而分離；輔基則常以共價鍵與酶蛋白牢固結合，不易與酶蛋白分離。除了上述輔 酶外，酶輔助因子主要是各種金屬離子，如 Zn2+、Fe2+、Cu2+、Mn2+、Ca2+、Mg2+、Na2+和 K+等。【執業】2輔酶和輔基的差別在于A.輔酶為小有機物，輔基常為無機物B.輔酶與酶共價結合，輔基則不是C.經透析方法可使輔酶與酶蛋白分離，輔基則不能D.輔酶參與酶反應，輔基則不參與E.輔酶含有維生素成分，輔基則不含：C【助理】4 A.輔酶B.輔基 C.酶蛋白

34、D.底物 E 激活劑：C決定酶促反應特異性的是（2002）一、維生素與輔酶的關系維生素可分為水溶性及脂溶性兩大類。水溶性維生素中有多種 B 族維生素， 在體內參與輔酶的組成(表 2-3-1)。表 2-3-1 常見輔酶所含B 族維生素脂溶性的維生素 K，在體內還原后，作為凝血因子 II、X 等蛋白質氨酸-羧化酶的重要輔助因子。【執業】4下列含有核黃素的輔酶是A.FMN B.HS-CoA C.NAD+ D.NADP+：A【執業】9.下列為含有 B 族維生素的輔酶，例外的是A. 磷酸吡哆醛(2004)B. 輔酶 AC. 細胞色素 b D.四氫葉酸E.硫胺素焦磷酸：C【執業】13.下列輔酶含有維生素

35、PP 的是(2001) A.FAD輔酶B 族維生素硫胺素焦磷酸(TPP)維生素 B1，(硫胺素)黃素腺嘌吟單核苷酸(FMN)維生素 B2(核黃素)黃素腺嘌吟二核苷酸(FAD)維生素 B2：(核黃素)磷酸吡哆醛(PLP)維生素 B6輔酶 A(CoA)泛酸四氫葉酸(FH4)葉酸煙酰胺腺嘌呤二核苷酸(NADH)煙酰胺(維生素 PP)B.NADP+ C.CoQ D.FMN E.FH4：B【執業】15.一碳A. 葉酸B. 二氫葉酸C.四氫葉酸D.NADPH E.NADH：C代謝的輔酶是(2001)(1619 題共用備選A. 維生素 B1B. 維生素 B2C. 維生素 B12 D.泛酸E.維生素 PP)

36、(2001)【執業】16.FAD 中所含的維生素是：B【執業】17.NAD+中所含的維生素是：E【執業】18.TPP 中所含的維生素是：A【執業】19.輔酶 A 中所含的維生素是：D【助理】1下列有關維生素 D 的敘述，錯誤的是（2002）A. 維生素 D 的活性形式是 1,24-（OH）2-D3B. 維生素 D 為類固醇衍生物C. 活性維生素 D 可促進小腸對鈣磷的吸收D. 缺乏維生素 D 的成人易發生骨軟化癥E. 維生素 D 的羥化作用主要在肝腎中進行：A【助理】2下列不屬于含有 B 族維生素的輔酶的是（2006）A磷酸吡哆醛B細胞色素 CC輔酶 A D四氫葉酸 E硫胺素焦磷酸：B二、輔酶

37、作用輔酶及輔助因子，在酶促反應中起著傳遞電子、原子或某些化學基團的作用。各種輔酶的結構中都具有某種能進行可逆變化的基團，起到轉移各種化學基團的作用。在氧化還原酶中依賴輔酶中的煙酰胺或核黃素發揮其轉氫作用。在轉氨基酶中，吡哆醛起到轉移氨基的作用。【執業】7輔酶在酶促反應中的作用是 (2003) A.起運載體的作用B.維持酶的空間構象 C.參加活性中心的組成D.促進中間復合物形成E.提供必需基團：A【執業】20輔酶在酶促反應中的作用是A起運載體的作用 B維持酶的空間構象 C參加活性中心的組成 D促進中間復合物形成 E提供必需基團：A：輔酶及輔助因子在酶促反應中起著傳遞電子、原子或某些化學基團的作用

38、。各種輔酶的結構中都具有某種能進行可逆變化的基團，起到轉移各種化學基團的作用。在氧化還原酶中依賴輔酶中的煙酰胺或核黃素發揮其轉氫作用。在轉氨基酶，吡哆醛起到轉移氨基的作用。三、金屬離子作用金屬離子與酶蛋白的結合可以是非常緊密的，是酶的重要組成成分，能與酶及底物形成各種形式的三元絡合物，不僅保證了酶與底物的正確定向結合，而且金屬離子還可作為催化基團，參與各種方式的催化作用。第三節酶反應動力學酶反應動力學主要研究酶催化反應的過程與速率，以及各種影響酶催化速率的因素。一、Km 和 Vmax 的概念在酶促反應中，底物濃度與反應速度為矩形雙曲線的關系。底物濃度很低時， 反應速度隨底物濃度增加而上升，成直

39、線比例，而當底物濃度繼續增加時，反應速度上升的趨勢逐漸緩和，旦底物濃度達到相當高時，反應速度不再上升，達到極限最大值，稱最大反應速度(Vmax)。根據中間產物學說，推導出了一個方程式，從數學上顯示底物濃度和反應速度的關系，其中的 Km 值為一常數，表示酶蛋白與底物的親和力。Km 值是酶的特征性常數之一，在一定程度上代表酶的催化效率。Km 值在數值上等于酶促反應速度達到最大反應速度 12 時的底物濃度。一種酶能催化幾種底物時就有不同的 Km 值，其中 Km 值最小的底物一般認為是該酶的天然底物或最適底物。【執業】3Km 值是指反應速度為 0.5Vmax 時的(2001) A.酶濃度B.底物濃度

40、C.抑制劑濃度D.激活劑濃度E.產物濃度：B【執業】11.Km 值是指反應速度為 12 Vmax 時的A.酶濃度 B.底物濃度C.抑制劑濃度D.激活劑濃度E.產物濃度：B【助理】2.酶活性測定的反應體系的敘述正確的是（2000）A.底物濃度與酶促反應速度呈直線函數關系B.溫育時間必須在 120 分鐘以上C. 反應體系中不應該用緩沖溶液D. 在 040范圍內，反應速度隨溫度升高而加快E. pH 值為中性：D【助理】7有關酶 Km 值的敘述正確的是（2004）A. Km 值是酶底物復合物的解離常數B. Km 值與酶的結構無關C. Km 值與底物的性質無關D. Km 值并不反映酶與底物的親和力E.

41、Km 值在數值上是達到最大反應速度一半時所需要的底物濃度：E【助理】8有關酶活性測定的反應體系的敘述正確的是（2000，2005）A. 底物濃度達到 Km 即可B. 反應時間須在 120 分鐘以上C.反應體系中不應該用緩沖溶液D.反應溫度一般為 37E.反應體系必須加激活劑：D（2000，2005）【】本章中酶促反應特點，酶促反應動力學是常考內容。第 1、4 題都是考查酶的專一性（特異性）；第 3 題考查酶的抑制劑。（激活性也要注意）二、最適 pH 和最適溫度酶反應溶液的 PH 可影響酶特別是活性中心的必需基團的解離程度、底物和輔酶的解離程度以及酶與底物的結合，以致影響酶的反應速度。在其他條件

42、恒定的情況下，能使酶促反應速度達最大值時的 pH，稱為酶的最適 pH。大部分體內酶的最適 pH 在 7.4 左右。例外的是胃蛋白酶的最適 PH 是 1.52.5，這就是胃酸缺乏會出現消化不良癥狀的之一。【助理】6酶的最適 pH 是（2004）A. 酶的特征性常數B. 酶促反應速度最大時的 pH C.酶最穩定時的 pHD.與底物種類無關的參數E.酶的等電點：B化學反應的速度隨溫度增加而加快，但酶是蛋白質，可隨溫度的升高而變性。可見溫度對酶促反應速度有雙重影響。當溫度既不過高以引起酶的變性，也不過低以抑制反應速度時，酶促反應的速度最快，此時的溫度即為酶的最適溫度。體內酶的最適溫度一般在 37左右。

43、第四節酶的抑制作用酶活性可被加入反應體系中某一物質所減弱，該物質為該酶的抑制劑。抑制作用可分為兩大類：可逆性與不可逆性。一、不可逆抑制作用不可逆抑制作用抑制劑一般均為非生物來源，它們與酶共價結合破壞了酶與底物結合或酶的催化功能。由于抑制劑與酶共價結合，不能用簡單的透析、稀釋 等物理方法除去抑制作用。二、可逆抑制作用可逆性抑制劑是通過非共價鍵與酶結合，因此既能結合又易解離，迅速地達到平衡。酶促反應速度因抑制劑與酶或酶-底物復合物相結合而減慢。可逆性抑制作用又分為競爭性和非競爭性抑制等類型。(一)競爭性抑制作用 競爭性抑制劑的結構與底物相似，能與底物競爭酶的結合位點，所以稱競爭性抑制作用。抑制劑與

44、底物競爭酶的結合位點的能力取決于兩者的濃度。如抑制劑濃度恒定，底物濃度低時，抑制作用最為明顯。隨著底物濃度的增加，酶-底物復合物濃度增加，抑制作用減弱。當底物濃度遠遠大于抑制劑濃度時，幾乎所有的酶均被底物奪取，此時，酶促反應的 Vmax 不變，但 Km 值變大。很多都屬酶的競爭性抑制劑。磺胺與對氨基苯甲酸具有類似結構，而對氨基苯甲酸是二氫葉酸酶的底物之一，因此磺胺藥通過競爭性地抑制二氫葉酸制。酶，使細菌缺乏二氫葉酸乃至四氫葉酸而不能核酸而增殖受抑【執業】8關于酶競爭性抑制劑的敘述錯誤的是(2004) A.抑制劑與底物結構相似B.抑制劑與底物競爭酶的底物結合部位 C.增加底物濃度也不能達到最大反

45、應速度D.當抑制劑存在時 Km 值變大E.抑制劑與酶非共價結合：C(二)非競爭性抑制作用抑制劑既能與酶結合，也能與酶-底物復合物結合，從而使酶喪失活性，稱為非競爭性抑制劑。此種抑制劑既影響對底物的結合，又阻礙其催化功能，表現為 Vmax 值減小，而 Km 值不變。【助理】3.有機磷酸酯A.琥珀酸脫氫酶B.己糖激酶C.膽堿酯酶抑制的酶是（2000，2005）D.檸檬酸酶E.異檸檬酸脫氫酶：C第五節 酶的調節酶的調節主要可分為酶活性調節及酶含量調節兩方面，前者涉及一些酶結構的變化，后者則與酶的與降解有關。一、別構效應和協同效應代謝物等作用于酶的特定部位，也即別構部位，引起酶構象的變化，使酶活性增加

46、或降低，這就是酶的別構調節。被調節的酶稱為別構酶。別構抑制是最常見的別構效應。通過多酶體系的終未產物作為抑制劑結合到關鍵酶的別構部位而快速調節酶的活性中心功能，達到快速抑制該酶而調整整個代謝通路的作用。有些別構酶即以底物或前體等作為別構激活劑，結合到酶的別構部位，通過酶的變構而促進該酶的活化，避免過多底物的堆積而快速達到代謝平衡。已知的別構酶都含有一個以上的亞基，第一個亞基與底物或效應劑結合后， 第二個亞基與底物的結合能力可以受影響，此種情況稱為協同效應。二、酶的共價修飾有些酶，尤其是一些限速酶，在細胞內其他酶的作用下，其結構中某些特殊基團進行可逆的共價修飾，從而快速改變該酶活性，調節某一多酶

47、體系的代謝通路，稱為共價修飾調節。最常見的共價修飾是磷酸化修飾。通過蛋白激酶的催化，被修飾酶中絲氨酸或酪氨酸側鏈上的羥基進行磷酸化，也可通過各種磷酸酶使此類磷酸基團去除，從而形成可逆的共價修飾。磷酸化修飾是體內重要的快速調節酶活性的方式之。三、酶原激活在細胞內及初時，沒有活性的酶稱為酶原。酶原在一定的條件下，可轉變成有活性的酶，此過程稱為酶原激活。酶原的內部肽鍵一處或多處斷裂，使構象發生一定程度的改變，形成活性中心，這就是酶原激活的機制。酶原激活的生理意義在于避免細胞產生的蛋白酶對細胞進行自身消化，并使酶在特定的部位和環境中發揮作用，保證體內代謝的正常進行。表 232 為體內常見酶原的激活。表

48、 232 酶原的激活同一種屬中，酶結構組成不同，但能催化同一種化學反應的一組酶，稱為同工酶。同工酶的理化性質和生物學功能均可有所差異。乳酸脫氫酶(LDH)由H 和 M 兩種亞基組成的四聚體，這兩種亞基以不同的比例組成 5 種同工酶，即LDH1(H4)、，DH2(H3M)、，DH3(H2M2)、，DH4(HM3)、，DH5(M4)。心肌中富有 LDH1。當心肌損害時，血清中 LDHl 的濃度就會上升，這是心肌損害的重要輔助診斷指標之一。【執業】14.乳酸脫氫酶同工酶有(2001)A.2 種B.3 種C.4 種D.5 種E.6 種：D【】本章為出題較多的章節，其中酶的特性、酶促動力、酶的抑制劑等為

49、常考內容。維生素主要掌握幾種常見酸中所含維生素的種類。酶蛋白決定酶特異性，輔助因子決定反應的種類與性質。第四單元糖代謝所需能量的 50-70來自糖，因此提供能量是糖類最主要的生理功能。糖類也是結分，其中有蛋白聚糖、糖蛋白和糖脂等。體內還有一些具特殊生理功能的糖蛋白，如激素、酶、免疫球蛋白等。第一節糖的分解代謝酶原的名稱激活條件活性的酶無活性的肽及氨基酸殘基胃蛋白酶原H+或胃蛋白酶胃蛋白酶+六個多肽碎片胰蛋白酶原腸激酶或胰蛋白酶胰蛋白酶+六肽胰凝乳蛋白酶原胰蛋白酶+a-胰凝乳蛋白酶+兩個二肽羧基肽酶原 A胰凝乳蛋白酶胰蛋白酶羥基肽酶 A+幾種碎片彈性蛋白酶原胰蛋白酶彈性蛋白酶+幾種碎片在氧的供應

50、充足時，葡萄糖進行有氧氧化，徹底氧化成 C02 和水；在缺氧的情況下則進行酵解，葡萄糖生成乳酸。一、糖酵解基本途徑、關鍵酶和生理意義糖酵解途徑是體內葡萄糖代謝最主要的途徑之一，也是糖、脂肪和氨基酸代謝相的途徑。由糖酵解途徑的中間產物可轉變成甘油，以脂肪，反之由脂肪分解而來的甘油也可進入糖酵解途徑氧化。酸可與丙氨酸相互轉變。(一)基本途徑糖酵解在胞液中進行，其途徑可分為兩個階段。第一階段從葡萄糖生成 2 個磷酸丙糖。第二階段由磷酸丙糖轉變成段。酸，是生成 ATP 的階第一階段包括 4 個反應：葡萄糖被磷酸化成為 6-磷酸葡萄糖。此反應由已糖激酶或葡萄糖激酶催化，消耗 1ATP；6-磷酸葡萄糖轉變

51、成 6-磷酸果糖；6-磷酸果糖轉變為 1，6-二磷酸果糖。此反應由 6-磷酸果糖激酶-1 催化，消耗 1ATP；1，6-二磷酸果糖成二個磷酸丙糖。第二階段由磷磷酸丙糖可生成 1酸丙糖通過多步反應生成內酮酸。在此階段每NADH+H+和 2ATP，ATP 由底物水平磷酸化產生。l，3-二磷酸甘油酸轉變成3-磷酸甘油酸時產生一ATP。磷酸烯醇型內酮酸轉變成酸時又產生 1 分子 ATP，此反應由酸激酶催化。酸接收酵解過程產生的 1 對氫而被還原成乳酸。乳酸是糖酵解的最終產物。(二)關鍵酶糖酵解途徑中大多數反應是可逆的，但有 3 個反應基本上不可逆，分別由己糖激酶(或葡萄糖激酶)，6-磷酸果糖激酶-1

52、和酸激酶催化，是糖酵解途徑流量的 3 個調節點，所以被稱為關鍵酶。在體內，關鍵酶的活性受到代謝物(包括 ATP，ADP)和激素(如胰島素和胰高血糖素)等的周密調控。【執業】 8糖酵解的關鍵酶是A.3-磷酸甘油醛脫氫酶(2002)B.酸脫氫酶C.磷酸果糖激酶-1 D.磷酸甘油酸激酶E.乳酸脫氫酶：C【執業】13下列關于己糖激酶敘述正確的是(2003) A.己糖激酶又稱為葡萄糖激酶B.它催化的反應基本上是可逆的C.使葡萄糖活化以便參加反應 D.催化反應生成 6-磷酸果酸E.是酵解途徑的唯一的關鍵酶：C/A【執業】 14在酵解過程中催化產生 NADH 和消耗無機磷酸的酶是A.乳酸脫氫酶B.3-磷酸甘油醛脫氫酶C.醛縮酶(2003)D.酸激酶E.烯醇化酶：B【執業】15進行底物水平磷酸化的反應是(2004) A.葡萄糖6-磷酸葡萄糖B.6-磷酸果糖1,6-二磷酸果糖C.3-磷酸甘油醛1，3-二磷酸甘油酸D.琥珀酰 CoA琥珀酸E.酸乙酰 CoA：D【助理】10下列屬于糖酵解途徑關鍵酶的是（2006）A6-磷酸葡萄糖酶B酸激酶C檸檬酸合酶D蘋果酸脫氫酶E6-磷酸葡萄糖脫氫酶：B(三)生理意義糖酵解最重要的生理意義在于迅速提供能量尤其對肌肉收縮更為重要。此外，紅細胞沒有線粒體，完全依賴糖酵解供應能量。神經、白細胞、骨髓等代謝極為活躍，即使不缺氧也常有糖酵解提供