1、第一部分 基礎綜合第一章 生物化學一、蛋白質的化學考點1 蛋白質的分子組成1.元素組成蛋白質的基本元素組成為碳、氫、氧、氮和硫，有的蛋白質含有磷、碘，少數含鐵、銅、鋅、錳、鈷、鉬等金屬元素。各種蛋白質的含氮量很接近，平均為16%。1克氮元素相當于6.25克蛋白質。2.基本單位蛋白質的基本組成單位是氨基酸，有20種，除甘氨酸外均為L-氨基酸-氨基酸。氨基酸根據R基團的理化性質不同可分為4類：分類氨基酸非極性疏水性氨基酸丙氨酸(Ala)、纈氨酸(Val)、亮氨酸(Leu)、異亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、脯氨酸(Pro)、甘氨酸(Gly)極性中性氨基酸絲氨酸(Ser)、酪氨酸(Tyr)、半

2、胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met)、天冬酰胺(Asn)、谷氨酰胺(Gln)、蘇氨酸(Thr)、色氨酸(Trp)酸性氨基酸天冬氨酸(Asp)、谷氨酸(Glu)堿性氨基酸賴氨酸(Lys)、精氨酸(Arg)、組氨酸(His)【試題】下列氨基酸中無L型或D型之分的是A.谷氨酸 B.甘氨酸 C.半胱氨酸 D.賴氨酸 E.組氨酸 【解析】答案：B氨基酸是組成蛋白質的基本單位。組成人體蛋白質的氨基酸僅有20種，均屬于L-氨基酸(除甘氨酸外)。考點2 蛋白質的分子結構1.肽鍵與肽兩分子氨基酸可利用一分子氨基酸所含的氨基與另一分子氨基酸所含的羧基脫水縮合成為最簡單的肽，即二肽。兩個氨基酸脫水縮合產生的酰胺鍵稱為

3、肽鍵。通常將分子量在10000以上的多肽鏈稱為蛋白質。2.蛋白質的各級結構：一級結構二級結構三級結構四級結構定義從N-端至C-端的氨基酸排列順序某一段肽鏈的局部空間結構，即該段主鏈骨架原子的相對空間位置整條肽鏈中所有原子在三維空間的排布蛋白質分子各個亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用類型鏈狀-螺旋，-折疊，轉角，無規卷曲等結構域亞基維系鍵肽鍵（主要）及所有的二硫鍵（次要）氫鍵疏水作用，離子鍵，氫鍵，范德華力氫鍵，離子鍵作用是蛋白質空間構象特異性及生物活性的基礎，但不是決定空間構象的唯一因素二級結構是由一級結構決定的。在蛋白中存在二個或三個由二級結構的肽段形成的模序，發揮特殊生理功能。

4、分子量大的蛋白質常分割成一個或數個結構域，分別執行不同的功能含四級結構的蛋白質，單獨2 / 29存在的亞基一般沒有生物學作用，只有完整的四級結構寡聚體才有生物學功能。【試題】下列關于蛋白質二級結構的敘述正確的是A.氨基酸的排列順序 B.每一氨基酸側鏈的空間構象C.局部主鏈的空間構象 D.亞基間相對的空間位置E.每一原子的相對空間位置【解析】答案：C蛋白質的二級結構是指蛋白質分子中某一段肽鏈的局部空間結構，也就是該段肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置，并不涉及氨基酸殘基側鏈的構象。考點3 蛋白質的理化性質 1.等電點當蛋白質處于某一pH溶液時，蛋白質解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷

5、為零，此時溶液的pH稱為蛋白質的等電點（pI）。蛋白質溶液的pH>pI，蛋白質帶負電荷，反之帶正電荷。2.沉淀蛋白質顆粒表面大多為親水基團，可吸引水分子，形成一層水化膜，防止沉淀析出；表面還帶有電荷，穩定膠粒。若去掉這兩個穩定因素，蛋白質極易從溶液中沉淀。變性的蛋白質不一定沉淀，沉淀的蛋白質也不一定變性。3.變性在某些物理和化學因素作用下，其特定的空間構象被改變，從而導致其理化性質的改變和生物活性的喪失，這種現象稱為蛋白質變性。變性蛋白質發生的改變有以下幾點：(1)生物活性消失。(2)維系二、三、四級結構的化學鍵被破壞。(3)易被蛋白質酶水解。(4)-SH及OH等基團之反應活性增加。(5

6、)此外還有結晶性消失、黏度增加、呈色性增強等。【試題】下列有關蛋白質變性的敘述，錯誤的是A.蛋白質變性時一級結構不受影響 B.蛋白質變性時理化性質發生變化C.蛋白質變性時生物學活性降低或喪失 D.去除變性因素后變性蛋白質都可以復性E.球蛋白變性后其水溶性降低【解析】答案：D在某些物理和化學因素的作用，蛋白質特定的空間構象被破壞，從而導致其理化性質的改變和生物活性的喪失，稱為蛋白質變性。一般認為蛋白質的變性主要發生二硫鍵和非共價鍵的破壞，不涉及一級結構改變。二、維生素考點1 脂溶性維生素脂溶性維生素的生理功能及缺乏癥別名分類功能缺乏癥活性型維生素A抗干眼病維生素脂溶性構成視覺細胞內感光物質，合成

7、視紫紅質的原料；參與糖蛋白的合成，為組織和分化所必需。夜盲癥維生素D抗佝僂病維生素脂溶性活性形式是1,25-(OH)2-VD3，主要作用是促進鈣，磷的吸收，有利于新骨的生成，鈣化。 兒童可發生佝僂病，成人發生骨軟化癥。1,25-(OH)2D3維生素E脂溶性體內重要的抗氧化劑;可治療先兆流產及習慣性流產；促進血紅素代謝。維生素K凝血維生素脂溶性維持體內的第2，7，9，10凝血因子在正常水平。一般不易缺乏考點2 水溶性維生素水溶性維生素的生理功能及缺乏癥別名分類功能缺乏癥活性型維生素B1硫胺素水溶性-酮酸氧化脫羧酶和轉酮醇酶的輔酶。在神經傳導中起一定作用。腳氣病焦磷酸硫胺素(TPP)維生素B2核黃

8、素水溶性體內氧化還原酶的輔基。如琥珀酸脫氫酶，黃嘌呤氧化酶及NADH脫氫酶，主要起氫傳遞體的作用。FMN,FAD維生素PP抗癩皮病因子水溶性多種不需氧脫氫酶的輔酶。癩皮病NAD+,NADP+維生素B6水溶性磷酸吡哆醛是氨基酸代謝中的轉氨酶及脫羧基的輔酶，是ALA合成酶的輔酶，是糖原磷酸化酶的重要組成部分。可能造成低血色素小細胞性貧血和血清鐵升高磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺泛酸遍多酸水溶性CoA及ACP構成酰基轉移酶的輔酶，廣泛參與三大代謝及生物轉化作用。很少見，曾有“腳灼熱綜合征”CoA, ACP生物素水溶性多種羧化酶的輔酶，如丙酮酸羧化酶等，參與CO2的羧化過程。很少見葉酸蝶酰谷氨酸水溶性FH4是

9、體內一碳單位轉移酶的輔酶，一碳單位在體內參加多種物質的合成，如嘌呤，胸腺嘧啶核苷酸等。巨幼紅細胞貧血四氫葉酸(FH4)維生素B12鈷胺素水溶性作為蛋氨酸合成酶的輔酶，參與同型半胱氨酸甲基化生成蛋氨酸的反應。很難發生缺乏甲鈷胺素和5-脫氧腺苷鈷胺素【試題】維生素A缺乏時引起A.癩皮病 B.腳氣病 C.夜盲癥 D.壞血病 E.佝僂病【解析】答案：C 維生素A與眼視覺有關，它是合成視紫紅質的原料。缺乏時，可引起夜盲癥。三、酶考點1 概述1.概念 酶是由活細胞合成、對其特異性底物起高效催化作用的蛋白質，是機體催化各種代謝反應最主要的催化劑。酶蛋白決定酶促反應的特異性，輔助因子決定酶促反應的種類和性質。

10、2.酶促反應的特點 (1)高度的催化效率 少量的酶在極短的時間即可催化大量的反應。(2)高度的特異性 酶的專一性主要是由酶特定的結構決定的，一種酶只作用于一種化合物，進行一種類型的反應。(3)酶活性不穩定性。(4)酶促反應可調節性，體內的化學反應是在精確的調節下進行，正常的生命現象依賴于此。考點2 酶的結構與功能1.分子組成 酶主要分為兩類，單純酶和結合酶：(1)單純酶 這類酶完全由氨基酸組成，其活性由蛋白質結構決定。(2)結合酶 這類酶由蛋白質（酶蛋白）和非蛋白質（輔助因子）兩部分組成。酶蛋白與輔助因子單獨存在時均無活性，只有兩者結合組成全酶才有催化活性。決定結合酶特異性的是酶蛋白，而輔助因

11、子起接受或供給電子、原子或化學基團的作用。2.活性中心與必需基團 與酶的活性密切相關的基團稱作酶的必需基團。這些必需基團在一級結構上可能相距很遠，但空間結構彼此靠近，組成具有特定空間結構的區域，能與底物特異地結合并將底物轉化為產物。這一區域稱為酶的活性中心或活性部位。酶的活性中心有兩種功能基團，一種關系到與底物的結合，稱為結合基團；一種具有催化功能稱為催化基團，但兩者沒有明顯的界限，統稱為必需基團。酶的活性中心靠酶蛋白的構象維持，構象被破壞，就會削弱酶的催化活性。所以，保持酶蛋白構象的完整性十分重要。3.酶原與酶原的激活 多數酶一旦合成即具活性，但有少部分酶在其合成時并無活性，系一種無活性的前

12、體。其活性中心或包埋內部，使作用物不可及；或活性中心并無形成，需要經過一定的剪切，使肽鏈重新盤繞，方能形成活性中心，或暴露活性中心。這類無活性的酶的前體，稱為酶原。由酶原變成活性酶的過程稱為激活。4.同工酶 同工酶是指幾種分子結構、理化性質和免疫學性質均不同，但可催化同一化學反應的一組酶。同工酶的測定已應用于臨床疾病的診斷。如LDH1的含量以心肌最高，LDH3在胰腺組織含量高，LDH5在肝臟含量較高；CK1在腦組織、CK2在心肌、CK3在骨骼肌含量高。利用這些特性可幫助疾病的診斷。【試題】決定酶促反應特異性的是A.輔酶 B.輔基 C.酶蛋白 D.底物 E.激活劑【解析】答案C 決定結合酶特異性

13、的是酶蛋白，而輔助因子起接受或供給電子、原子或化學基團的作用。考點3 影響酶促反應速度的因素1.酶濃度 當底物濃度S遠大于酶濃度E時，VE（V=K3E）。2.底物濃度 底物濃度是影響反應速度最重要的因素之一。3.溫度 升高溫度可加快酶促反應速度，同時增加酶的變性。溫度升高至60oC以上時，大部分酶開始變性；80oC時多數酶的變性已不可逆。酶促反應速度最快時的環境溫度稱為酶促反應的最適溫度。4.pH 只有達最適pH，才能使酶活性最高。5.激活劑 激活劑可使酶活性增加。6.抑制劑 酶反應可被抑制劑所減弱，抑制作用分為可逆性抑制與不可逆性抑制。【試題】酶的最適pH是A.酶的特征性常數 B.酶促反應速

14、度最大時的pHC.酶最穩定時的pH D.與底物種類無關的參數 E.酶的等電點【解析】答案：B酶催化活性最大時的環境pH稱為酶促反應的最適pH，最適pH不是酶的特征性常數，它受底物、緩沖液的種類與濃度、以及酶的純度等因素的影響。四、糖代謝考點1 糖的分解代謝1.糖酵解的概念、主要過程、關鍵酶和生理意義(1)概念及主要過程 糖酵解指在缺氧情況下，葡萄糖生成乳酸的過程。分為二個階段：第一階段由葡萄糖分解成丙酮酸，稱為酵解途徑，第二階段是丙酮酸轉變成乳酸的過程，全過程發生在胞漿中。(2)關鍵酶 糖酵解的關鍵酶是己糖激酶（肝內為葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、和丙酮酸激酶。這三種酶是糖酵解途徑的限速

15、酶。(3)生理意義：糖酵解可迅速提供能量，是生物界普遍存在的供能途徑，尤其對肌肉的收縮更為重要。當機體缺氧或肌肉運動局部血流供應不足時，主要由糖酵解提供能量。此外對于沒有線粒體的細胞，如紅細胞等代謝活躍的組織，如神經組織依賴糖酵解供應能量。2.糖有氧氧化的基本過程、關鍵酶和生理意義 (1)基本過程及關鍵酶 有氧氧化是糖分解的主要方式，肌肉內進行糖酵解生成的乳酸，最終仍需在有氧時徹底氧化生成水及二氧化碳。有氧氧化大致分為三個階段：糖酵解途徑；丙酮酸氧化脫羧生成乙酰CoA；三羧酸循環和氧化磷酸化。三羧酸循環在線粒體內進行，循環中有4次脫氫反應和1次底物水平磷酸化，經過電子呼吸鏈的傳遞可生成大量的A

16、TP。三羧酸循環與氧化磷酸化都在線粒體內進行。檸檬酸合成酶、異檸檬酸脫氫酶和-酮戊二酸脫氫酶復合體為三個限速酶。(2)生理意義：是三大營養物質分解代謝的最終途徑，也是糖、脂肪、氨基酸代謝聯系的通路。為體內其他合成代謝提供小分子前體。三羧酸循環的中間產物如-酮戊二酸，草酰乙酸是合成相應的氨基酸的碳架。3.磷酸戊糖途徑的生理意義 (1)反應過程中產生的5-磷酸核糖為核酸生物合成提供原料。(2) 產生的NADPH是體內多種物質合成代謝的供氫體，如脂酸及膽固醇的合成。能維持谷胱甘肽為還原狀態，以維持生物膜的穩定性。【試題1】磷酸戊糖途徑的主要生理意義在于A.提供能量 B.將NADP+還原成NADPH

17、C.生成磷酸丙糖 D.糖代謝聯系的樞紐 E.為氨基酸合成提供原料【解析】答案：B其意義為：為核酸的生物合成提供核糖。提供NADPH作為供氧體參與多種代謝反應。【試題2】下列屬于糖酵解途徑關鍵酶的是A.6一磷酸葡萄糖酶 B.丙酮酸激酶 C.檸檬酸合酶 D.蘋果酸脫氫酶 E.6一磷酸葡萄糖脫氫酶【解析】答案：B糖酵解指在缺氧情況下，葡萄糖生成乳酸的過程，分為二個階段：第一階段由葡萄糖分解成丙酮酸，稱為酵解途徑，第二階段是丙酮酸轉變成乳酸的過程，全過程發生在胞漿中。糖酵解的關鍵酶是己糖激酶（肝內為葡萄糖激酶）、6-磷酸果糖激酶-1、和丙酮酸激酶。這三種酶是糖酵解途徑的限速酶。考點2 糖原的合成與分解

18、1.糖原的合成糖原是動物體內糖的儲存形式。可儲存在于肝臟稱為肝糖原，也可儲在于肌肉，稱為肌糖原。糖原合成酶是糖原合成的限速酶。葡萄糖合成糖原需消耗ATP，合成過程中共消耗2個ATP。 2.糖原的分解糖原的分解是從非還原端開始，在磷酸化酶的作用下分解糖鏈上-1，4糖苷鍵，此酶對-1，6糖苷鍵無作用。分支處的-1，6糖苷鍵是被-1，6葡萄糖苷酶水解成游離葡萄糖的。最終產物大部分是1-磷酸葡萄糖，少部分為游離葡萄糖。1-磷酸葡萄糖轉變為6-磷酸葡萄糖后，由葡萄糖-6-磷酸酶水解成葡萄糖后釋入血液中。由于肌肉內沒有葡萄糖-6-磷酸酶，所以肌糖原不能分解成葡萄糖。只有肝和腎可以補充血糖。由糖原分解生成的

19、葡萄糖供能少消耗1個ATP，而單葡萄糖供能則比糖原供能多消耗1個ATP。磷酸化酶是糖原分解的限速酶。【試題】肝糖原可以補充血糖，因為肝臟細胞內含有 A.果糖二磷酸酶 B.葡萄糖激酶 C.磷酸葡萄糖變位酶 D.葡萄糖-6-磷酸酶 E.磷酸己糖異構酶 【解析】答案：D糖原分解需要的酶除葡萄糖-6-磷酸酶外，各組織中都有，但只能催化糖原生成6-磷酸葡萄糖。6-磷酸葡萄糖不能自由出入細胞膜，因此生成后不能釋放血中。肝臟中有葡萄糖-6-磷酸酶，能催化6-磷酸葡萄糖水解生成葡萄糖，因此肝糖原可以補充血糖。葡萄糖-6-磷酸酶主要存在肝，其次是腎。考點3 糖異生1.概念 非糖化合物轉變成糖的過程稱為糖異生。肝

20、臟為糖異生的主要器官。糖異生的主要原料為乳酸、氨基酸及甘油。2.關鍵酶及生理意義 糖異生途徑大多是糖酵解的逆反應。但己糖激酶，磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶所催化的三個反應是不可逆的。3.生理意義 (1)在空腹和饑餓狀態下保持血糖濃度的相對穩定具有重要意義。尤其是在肝糖原耗盡的狀態下維持腦組織的正常功能有重要意義；糖異生反應促進乳酸再利用，肝糖原更新、補充肌肉消耗的糖；(2)氨基酸可通過此途徑轉變成糖。(3)腎臟的糖異生作用有利于排H+保Na+維持機體的酸堿平衡。【試題】下列有關糖異生的正確敘述是A.原料為甘油、脂肪酸、氨基酸等 B.主要發生在肝、腎、肌肉C.糖酵解的逆過程 D.不利于乳酸的利用E.

21、需要克服三個能障【解析】答案：E糖異生是指從非糖化合物(乳酸、甘油、生糖氨基酸等)轉變為葡萄糖或糖原的過程，其主要部位在肝臟，腎臟在正常情況下也有較弱糖異生能力。糖異生過程中由丙酮酸生成葡萄糖不可能全部循糖酵解途徑逆行，其中需克服三個能障，有特定的酶催化。肌肉中生成的乳酸不能在肌肉中合成糖，需經血液轉運到肝臟異生成糖，有利與乳酸利用。考點4 血糖1.概念 血液中的葡萄糖稱為血糖。2.血糖的來源和去路(1)來源 食物糖；肝糖元；糖異生。(2)去路 氧化分解供能；糖原合成；磷酸戊糖途徑等；轉化成非必需氨基酸、甘油三酯等非糖物質。3.血糖濃度的調節 主要是血中葡萄糖的來源和去路每時每刻都保持平衡，實

22、際上是調節組織在糖酵解、糖氧化、糖原合成、糖元分解、糖異生種種代謝協同的結果，同時還存在某些激素通過一些調節酶的激活或抑制而實施的。血糖水平的調節：降糖激素：胰島素(唯一的降糖激素)；升糖激素：胰高血糖素、糖皮質激素、腎上腺素。作用調節作用機制胰島素體內唯一降血糖，唯一同時促進糖原、脂肪和蛋白質合成的激素受血糖控制，血糖升高引起其分泌。由胰島的細胞合成，促進葡萄糖轉運至細胞；加速糖元合成、抑制其分解；促進糖的有氧氧化；抑制肝內糖異生胰高血糖素是體內主要升高血糖的激素血糖降低或血內氨基酸升高刺激其分泌促進糖元分解；抑制糖酵解，促進異生；加速脂肪動員。糖皮質激素升高血糖，增加肝糖原。促進糖異生；抑

23、制肝外組織攝取和利用葡萄糖；協同作用腎上腺素強有力的升高血糖的激素主要在應激狀態下發揮調節作用加速糖元分解【試題】下述為血糖的主要去路，除外的是A.在細胞內氧化分解供能 B.轉變成非必需氨基酸、甘油三酯等非糖物質C.轉變成糖皮質激素 D.轉變成其他單糖及衍生物E.在肝、肌肉等組織中合成糖元【解析】答案：C血糖的來源為腸道吸收、肝糖元分解或肝內糖異生。血糖的去路為周圍組織及肝的攝取利用，某些組織用于氧化供能，肝、肌肉可用于合成糖元，經代謝轉變為甘油三酯和氨基酸等。但不能轉變為糖皮質激素。五、生物氧化考點1 概述1.生物氧化的概念 物質在生物體內的氧化分解稱為生物氧化，生物氧化在線粒體內外均可進行

24、。分為線粒體型和非線粒體型氧化體系。線粒體內的氧化過程伴有ATP的生成，在生物能量代謝中起重要作用；線粒體外的氧化不伴有ATP的生成，主要與體內代謝物、藥物、毒物的生物轉化有關。2.生物氧化的特點生物氧化反應條件溫和；過程溫和；能量轉化效率高；遵循氧化還原一般規律；生成水和ATP。考點2 呼吸鏈1.呼吸鏈的概念起傳遞氫或傳遞電子作用的酶及輔酶稱為電子傳遞體，它們按一定的順序排列在線粒體的內膜上，組成傳遞氫或傳遞電子的鏈式反應體系，稱為電子傳遞鏈。該體系進行的一系列連鎖反應與細胞攝取氧的呼吸過程相關，故又稱呼吸鏈。2.兩條呼吸鏈的組成和排列順序(1)NADH FMN CoQ Cytb Cytc1

25、 Cytc Cytaa3 O2(2)FADH2 CoQ Cytb Cytc1 Cytc Cytaa3 O2考點3 ATP的生成1.ATP的生成方式 氧化磷酸化是指來自代謝物的氫經電子傳遞鏈傳遞給氧生成水時，釋放出大量的能量，這些能量使ADP磷酸化為ATP。這個過程在線粒體內完成，是體內最主要的生成ATP的方式。2.影響氧化磷酸化的因素 (1)主要受ADP的調節 實驗證明：ADP或ADP/ATP的比率是調節氧化磷酸化的基本機制。這種ADP濃度對氧化磷酸化速率的調控現象又稱為呼吸控制。同時調節三羧酸循環的因素也調節氧化磷酸化。(2)甲狀腺素的作用 甲狀腺素可活化許多組織細胞膜上的Na+-K+ AT

26、P酶，使ATP加速分解促進氧化磷酸化反應。【試題】下列有關氧化磷酸化的敘述，錯誤的是A.物質在氧化時伴有ADP磷酸化生成ATP B.氧化磷酸化過程存在于線粒體內C.氧化與磷酸化過程有三個偶聯部位 D.氧化磷酸化過程涉及兩種呼吸鏈E.兩種呼吸鏈均產生2.5分子ATP【解析】答案：E一羥丁酸氧化可生成2.5分子ATP，琥珀酸氧化可生成1.5分子ATP。六、脂類代謝考點1 脂類概述1.分類脂類分為兩大類，即脂肪(fat)和類脂(lipids)(1)脂肪又稱甘油三脂，由1分子甘油與3個分子脂肪酸通過酯鍵相結合而成。(2)類脂：包括磷脂，糖脂和膽固醇及其酯三大類。磷脂是含有磷酸的脂類，包括由甘油構成的甘

27、油磷脂和由鞘氨醇構成的鞘磷脂。糖脂是含有糖基的脂類。這三大類類脂是生物膜的主要組成成分，構成疏水性的“屏障”,分隔細胞水溶性成分和細胞器，維持細胞正常結構與功能。此外，膽固醇還是膽汁酸和維生素D3以及類固醇激素合成的原料，對于調節機體脂類物質的吸收，尤其是脂溶性維生素(A，D，E，K)的吸收以及鈣磷代謝等均起著重要作用。2.生理功能脂肪最重要的生理功能是貯存能量和供給能量。1克脂肪在體內完全氧化時可釋放出38kJ(9.3kcal)，比1克糖原或蛋白質所放出的能量多兩倍以上。脂肪組織是體內專門用于貯存脂肪的組織，當機體需要時，脂肪組織中貯存在脂肪可動員出來分解供給機體能量。此外，脂肪組織還可起到

28、保持體溫，保護內臟器官的作用。類脂是生物膜的骨架，細胞膜的液態鑲嵌模型由磷脂雙酯層，膽固醇，蛋白質，糖脂，甘油磷脂和鞘磷脂構成。此外信號傳遞（固醇類激素），酶的激活劑（卵磷脂激活-羥丁酸脫氫酶），糖基載體（合成糖蛋白時，磷酸多萜醇作為羰基的載體），激素、維生素和色素的前體(萜類、固醇類)，生長因子與抗氧化劑，參與信號識別和免疫（糖脂）等功能均有類脂參與。考點2 甘油三酯的分解代謝1.甘油三酯的水解脂肪分解代謝首先是脂肪的動員，脂肪的動員是以甘油三酯脂肪酶起關鍵性的作用，它就是脂肪分解的限速酶，也是激素敏感性脂肪酶，受多種激素調控。2.脂肪酸的-氧化 (1)脂肪酸活化 脂肪酸進行氧化前首先化為脂

29、肪酰輔酶A，這是耗能的過程要脂酰輔酶A合成催化。(2)脂酰輔酶A進入粒體 脂酰輔酶A需經轉運進入線粒體才可被氧化。此轉運過程由存在于線粒體外膜與內膜上的脂酰肉堿脂酰轉移酶I和II完成，其中脂酰肉堿脂酰轉移酶I是脂肪酸氧化的限速酶。(3)脂肪酸的-氧化 脂肪酰輔酶A進入線粒體后，在脂肪酸-氧化酶系的催化下，進行脫氫、加水、再脫氫及硫解4步連續反應，生成1分子乙酰輔酶A和1分子比原來少2個碳原子的脂酰輔酶A，以及1分子NADH和1分子FADH2，此4步反應，均發生于脂酰輔酶A的，-碳原子間不斷重復進行，偶數碳原子的脂酰輔酶A完全裂解成乙酰輔酶A。少數奇數碳原子脂肪酸最終可生成一分子琥珀酰輔酶A，-

30、氧化產物循三羧酸循環和氧化磷酸化徹底氧化CO2和H2O，并釋放出能量合成ATP。乙酰CoA去路：線粒體內通過三羧酸循環徹底氧化；在線粒體內縮合成酮體，通過血液運輸到肝外組織氧化利用，特別是在饑餓狀態下，生成大量酮體供組織利用。能量的生成：以16碳軟脂酸為試：進行7次-氧化，生成7分子FADH2，7分子NADH+H+及8分子乙酰CoA，FADH2及NADH+H+進入呼吸鏈，乙酰CoA進行三羧酸循環，即(7×1.5)+(7×2.5)+(8×10)=108個ATP，減去脂酸活化時消耗的2個高能磷酸鍵，一分子軟脂酸凈生成106分子ATP。3.酮體的生成和利用(1)酮體是脂

31、肪酸在肝分解氧化時特有的中間產物。酮體包括：乙酰乙酸；-羥丁酸；丙酮。肝內只有合成酮體的酶系而沒有利用酮體的酶系，酮體是在肝內生成，肝外利用。酮體生成的原料是乙酰CoA，來自脂酸-氧化。(2)合成酮體的酶有 乙酰乙酰CoA硫解酶，HMGCoA合成酶和HMGCoA裂解酶。先生成乙酰乙酸，然后在羥丁酸脫氫酶作用下生成-羥丁酸，或者脫羧生成丙酮。HMGCoA合成酶是酮體生成的限速酶。(3)酮體的利用 肝外許多組織有活性很強的利用酮體的酶：琥珀酰CoA轉移酶；乙酰乙酰CoA硫激酶；羥丁酸脫氫酶。“肝內生酮肝外用”是肝臟內外氧化脂肪酸的特點。(4)生成酮體的意義 是饑餓狀態下的重要能源，尤其是腦，腦組織

32、不能氧化脂肪酸，卻能利用酮體。長期饑餓，糖供應不足時酮體可以代替葡萄糖，成為腦組織和肌肉的主要能源。在饑餓，高脂低糖膳食和糖尿病時，脂肪酸動員加強，酮體生成增加，特別是未控制的糖尿病患者，酮體生成是正常的數十倍，酮體生成超過肝外組織利用的能力，引起血中酮體升高，可導致酮癥酸中毒，并隨尿排出，引起酮尿。(5)酮體生成的調節 飽食及饑餓的影響；肝細胞糖原含量及代謝的影響；丙二酰CoA抑制脂酰CoA進入線粒體。【試題1】酮體利用時所需要的輔助因子是A.VitB1 B.NADP+ C.輔酶A D.生物素 E.VitB6【解析】答案：C利用酮體的酶主要為琥珀酸CoA轉硫酶、乙酰乙酰硫激酶，然后生成的乙酰

33、乙酰CoA可被乙酰乙酰CoA硫解酶硫解生成兩分子乙酰CoA。【試題2】關于“脂肪酸氧化”過程的敘述，正確的是A.脂肪酸-氧化過程是在細胞漿進行的 B.脂肪酸-氧化直接生成CO2和水C.脂肪酸-氧化過程沒有脫氫和ATP生成 D.脂肪酸氧化直接從脂肪酸-氧化開始E.脂肪酸-氧化4步反應是可逆的【解析】答案：E脂肪酸-氧化中脂肪酸活化是在線粒體外進行，-氧化在線粒體進行，-氧化反應的直接產物為乙酰CoA，每進行一次-氧化產生一分子FADH2、一分子NADH+H+及一分子乙酰CoA。考點3 甘油三酯的合成代謝1.合成的部位 細胞液。2.合成的原料 (1)合成的主要原料 乙酰CoA，主要來自葡萄糖。乙酰

34、CoA在線粒體內產生，需要通過檸檬酸-丙酮酸循環由線粒體進入胞液。(2)合成原料除需要乙酰CoA以外，還需要 ATP、NADPH、HCO3-及Mn2+等。合成過程中所需氫原子全部由NADPH提供，NADPH主要來自磷酸戊糖通路，也可以由其他反應提供，如蘋果酸脫氫酶等。【試題】合成脂肪酸時，其原料乙酰CoA是由A.胞液直接提供 B.胞液的乙酰肉堿提供C.線粒體乙酰CoA直接轉運至胞液 D.線粒體乙酰CoA由肉堿攜帶轉運至胞液E.線粒體乙酰CoA合成檸檬酸，轉運至胞液裂解而成【解析】答案：E細胞內的乙酰CoA在線粒體生成，而合成脂酸的酶在胞液，乙酰CoA不能自由透過線粒體內膜，乙酰CoA首先合成檸

35、檬酸，通過線粒體內膜，進入胞液；然后檸檬酸裂解釋出乙酰CoA和草酰乙酸。 考點4 膽固醇的代謝1.合成部位、原料和關鍵酶 (1)膽固醇合成部位 主要在胞液及內質網中進行，合成器官主要是在肝臟。(2)合成原料 乙酰CoA是合成膽固醇的原料，此外，還需要大量的NADPH+H+及ATP供給合成反應所需的氫及能量。每合成1分子膽固醇需要18分子乙酰CoA，36分子的ATP及6分子的NADPH+H+。乙酰CoA及ATP大多來自糖的有氧氧化，而NADPH主要來自胞液中糖的磷酸戊糖途徑。(3)膽固醇合成的限速酶是HMG-CoA還原酶2.膽固醇的轉化 (1)轉變為膽汁酸為膽固醇的主要去路。(2)轉化為類固醇激

36、素 在腎上腺、睪丸和卵巢等可合成為類固醇激素。(3)轉化為7-脫氫膽固醇 在皮膚，膽固醇可被氧化為7-脫氫膽固醇，后者經紫外線照射轉變成維生素D3。【試題】膽固醇不能轉變成A.膽汁酸 B.睪酮 C.雄激素 D.乙酰CoA E.維生素D3【解析】答案：D膽固醇在體內主要有三種去路：轉變成膽汁酸、轉變成類固醇激素和轉化為7一脫氫膽固醇(紫外線照射后轉變為維生素D3)。轉化的類固醇激素主要有睪丸酮、皮質醇和雄激素。考點5 血脂1.血脂的組成與含量：組成含量mg/dl總脂400700（500）甘油三酯10150（100）總膽固醇100250（200）膽固醇酯70200（145）游離膽固醇4070（55

37、）總磷脂150250（200）卵磷脂50200（100）神經磷脂50130（170）腦磷脂5035（20）游離脂肪酸520（15）2.血漿脂蛋白的分類及生理功能血漿脂蛋白有四種，功能各不相同：(1)乳糜微粒(CM) 主要轉運外源性甘油三酯。(2)極低密度脂蛋白(VLDL) 主要轉運內源性甘油三酯。(3)低密度脂蛋白(LDL) 將肝合成內源性膽固醇轉運至肝外組織。(4)高密度脂蛋白(HDL) 將膽固醇由肝外組織轉運至肝。七、氨基酸代謝考點1 蛋白質的營養作用1.蛋白質的生理功能 蛋白質有著廣泛的生理功能，可概括為以下幾個方面。 (1)構成機體組成成分 在生物的發育時期需要蛋白質組成新的細胞，由細

38、胞構成機體的組織。在生物機體成年時期，其體內的臟器與組織細胞不斷破壞，同時又不斷新生，所以機體必須經常攝取足夠的蛋白質以補償其消耗。 (2)提供能量 每克蛋白質在體外彈式熱量計中燃燒，釋放約5.65千卡（23.6千焦耳），稱這種能量為食物蛋白質的粗卡價.每克蛋白質在體內燃燒（即通過生物氧化）釋放4.0千卡（16.7千焦耳），這種能量稱為食物蛋白質的生理卡價。(3)調節生理作用 保持體液平衡。維持血液的酸堿平衡。促進機體內各種生理、生化作用的進行。提高機體抵抗疾病的能力。蛋白質是人體的主要構成物質，又是人體生命活動中的主要物質，如果從生命活動過程去衡量，蛋白質加上核酸，是生命存在的主要形式。人體

39、是由無數細胞構成的，蛋白質是其主要部分。蛋白質不僅是人類機體的主要構成物質，而且蛋白質也構成人類體內的各類重要生命活性物質。2.營養必需氨基酸 人體內有8種必需氨基酸即：纈氨酸、賴氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、色氨酸、亮氨酸和蘇氨酸。3.蛋白質的營養互補作用 食物來源的蛋白質其營養價值不同，取決于該蛋白質中必需氨基酸的含量與比值。當必需氨基酸的含量與比值接近人體組織蛋白質氨基酸的組成和比值時，其利用率高，營養價值就大。但是有些蛋白質，因一種或幾種必需氨基酸的含量過低或過高，比值與人體組織不接近，則利用率低，生物學價值低。若將幾種生物學價值較低的食物蛋白質混合食用，則混合后蛋白質的總體生物學

40、價值就能大大提高，這種效果就稱蛋白質的互補作用。【試題1】蛋白質的功能可完全由糖或脂類物質代替的是A.構成組織 B.氧化供能 C.調節作用 D.免疫作用 E.催化作用【解析】答案：B 蛋白質有著廣泛的生理功能，可概括為以下幾個方面：構成身體組成成分；提供能量；調節生理作用。而只有氧化功能可完全由糖或脂類物質代替。【試題2】食物蛋白質的互補作用是指A.供給足夠的熱卡，可節約食物蛋白質的攝入量B.供應各種維生素，可節約食物蛋白質的攝入量C.供應充足的必需脂肪酸，可提高蛋白質的營養價值D.供應適量的無機鹽，可提高食物蛋白質的利用率E.混合食用不同種類的蛋白質時，其營養價值比單獨食用一種要高【解析】答

41、案：E營養價值較低的蛋白質混合食用，則必需氨基酸可以互相補充，從而提高營養價值，稱為食物蛋白質的互補作用。考點2 氨基酸的一般代謝1.氨基酸的脫氨基作用 氨基酸分解代謝主要是脫氨基作用，有多種方式脫氨基：氧化脫氨基、轉氨基、聯合脫氨基及非氧化脫氨基，以聯合脫氨基為最重要。聯合脫氨基是在轉氨酶和L-谷氨酸脫氫酶聯合作用下進行的，也是體內合成非必需氨基酸的主要途徑。這個反應是以谷氨酸和-酮戊二酸的相互轉變為骨架。氨基酸脫氨基后即生成-酮酸，而-酮戊二酸加上氨后可生成谷氨酸，谷氨酸在L谷氨酸脫氫酶的作用下脫去氨基，完成一次循環。氨基酸脫氨基后生成的-酮酸可以生成糖和脂類。這樣可將氨基分為生糖氨基酸，

42、生酮氨基酸和生糖兼生酮氨基酸。著重記憶生酮氨基酸與生糖兼生酮氨基酸。生酮氨基酸：亮氨酸、賴氨酸。2.氨的代謝 (1)氨的來源 氨基酸脫氨基作用產生的氨，是氨的主要來源；腸道內氨基酸在細菌作用下產生的氨；腎小管上皮細胞分泌的氨。(2)體內氨的轉運 以丙氨酸及谷氨酰胺的形式運輸。丙氨酸以丙氨酸-葡萄糖循環轉運在肌肉和肝臟之間。谷氨酰胺是L谷氨酸與氨合成的，含有兩個氨基，將氨運輸到肝臟代謝。氨在體內的最終代謝是在肝內形成尿素隨腎臟排出體外。3.-酮酸的代謝(1)生成非必需氨基酸酮酸 八種必需氨基酸中，除賴氨酸和蘇氨酸外其余六種亦可由相應的-酮酸加氨生成。(2)氧化生成CO2和水 這是-酮酸的重要去路

43、之一。(3)轉變生成糖和酮體 【試題】轉氨酶的輔酶是 A.磷酸吡哆醛 B.焦磷酸硫胺素 C.生物素 D.四氫葉酸 E.泛酸答案：A【解析】轉氨酶的輔酶都是維生素B6的磷酸酯，即磷酸吡哆醛。考點3 個別氨基酸的代謝1.部分氨基酸脫羧基生成胺，催化反應的酶是：氨基酸脫羧酶，其輔酶是磷酸吡哆醛(維生素B6):胺類物質生成途徑作用-氨基丁酸谷氨酸在谷氨酸脫羧酶作用下生成腦中含量最多，是抑制性神經遞質。牛磺酸半胱氨酸氧化成磺酸丙氨酸后脫羧成牛磺酸結合膽汁酸的組成成分。組胺組氨酸在組氨酸脫羧酶催化下生成強烈的血管舒張劑，能增加毛細血管的通透性，主要存在于肥大細胞。5-羥色胺色氨酸經羥化酶作用再經脫羧酶作用

44、而生成腦內的5-HT作為神經遞質有抑制作用，外周有收縮血管的作用。精脒與精胺鳥氨酸脫羧基成腐胺再變成精脒和精胺調節細胞生長的重要物質。2.一碳單位的概念一碳單位是嘌呤和嘧啶合成的原料，在核酸生物合成中占有重要地位，一碳單位由氨基酸代謝產生，所以它又是聯系氨基酸和核酸代謝的樞紐。一碳單位代謝的障礙可造成某些病理情況，如巨幼紅細胞貧血。一碳單位是含有一個碳原子的基團。體內的一碳單位有：甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亞氨甲基。四氫葉酸(FH4)是一碳單位的載體，也就是一碳單位代謝的輔酶。一碳單位的來源：絲氨酸；甘氨酸；組氨酸；色氨酸。從量上看，絲氨酸是一碳單位的主要來源。八、核酸的結構、功能與核苷酸

45、代謝考點1 核酸的分子組成1.分類 核酸分為核糖核酸(RNA)和脫氧核糖核酸(DNA)兩大類。2.基本成分 核苷酸由堿基、核糖或脫氧核糖、磷酸三種分子連接而成。3基本單位 堿基與核糖通過糖苷鍵連成核苷，核苷與磷酸以磷酸二酯鍵，結合成核苷酸。脫氧核糖核酸(DNA)核糖核酸（RNA）分布細胞核，線粒體細胞質，細胞核，線粒體磷酸磷酸磷酸堿基A（腺嘌呤）C（胞嘧啶）G（鳥嘌呤）T（胸腺嘧啶）A（腺嘌呤）C（胞嘧啶）G（鳥嘌呤）U（尿嘧啶)戊糖-D-2-核糖-D-核糖核苷酸之間的連接方式3,5-磷酸二酯鍵3,5-磷酸二酯鍵功能遺傳信息的表達遺傳信息的貯存和攜帶者【試題】體內合成DNA不需要A.dATP

46、B.dGTP C.dCTP D.dUTP E.dTTP【解析】答案：DDNA不含有尿嘧啶(U)故合成不需dUTP。考點2 DNA的結構與功能1.一級結構 DNA的一級結構是指DNA分子中脫氧核苷酸的排列順序及其連接方式。嘌呤與核糖的連接方式是以嘌呤環中N 9與核糖的C 1以糖苷鍵連接。嘧啶與核糖是以嘧啶環上的N 1與核糖的C 1以糖苷鍵相連。核酸的一級結構就是核苷酸的排列順序。核苷酸與核苷酸之間借3,5磷酸二酯鍵連接。連接的部位是第一個核苷酸的糖環上的C-3羥基與第二個核苷酸的C-5磷酸基組成。核酸方向性為53，其中DNA的書寫應從5到3。核酸分子的骨架就是戊糖-磷酸連成的長鏈。幾個或幾十個核

47、苷酸連接起來的分子稱為多核苷酸，更多的則稱為核酸。2.雙螺旋結構 即核酸的二級結構，其特點為：(1)兩條反向平行的多核苷酸鏈，圍繞同一中心軸構成雙螺旋結構，直徑是2nm,堿基之間的距離為0.34nm，相鄰堿基之間的夾角是36°，每10個核苷酸旋轉一周，每一螺距為3.4nm。(2)兩股單鏈的核糖-磷酸骨架均居外側。與核糖相連的堿基均垂直于螺旋軸而伸入螺旋之內。每一個堿基均與對應鏈上的堿基共處一平面而形成配對。同一平面的兩堿基以氫鍵維持配對關系，并作為維持雙螺旋穩定性的主要力量。(3)氫鍵維持雙螺旋的橫向穩定性，縱向從上到下則以堿基平面之間的堿基堆積力來維持穩定。(4)兩條鏈都是右手螺旋

48、，螺旋有深溝及淺溝各一，對DNA和蛋白質的相互識別很重要。DNA蛋白質一級結構核苷酸的排列順序，有方向性，從5到 3，借3，5-磷酸二酯鍵連接 氨基酸的排列順序，有方向性，從N-末端至C-末端，借肽鍵及少數二硫鍵相連二級結構雙螺旋結構某一肽鏈局部骨架原子的相對空間位置三級結構在雙螺旋結構基礎上進一步扭曲成超螺旋整條肽鏈中所有原子在三維空間的排布四級結構蛋白質分子中各個亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用考點3 RNA的結構與功能1.mRNA mRNA的結構特征為：(1)大多數的真核mRNA均在5端轉錄后加上了一個7-甲基鳥苷，同時第一個核苷酸的C-2也是甲基化的，這種結構被稱為帽子結構

49、。(2)3末端有長短不一的多聚腺苷酸尾巴（polyA），polyA可能與mRNA的穩定性有關。2.tRNA tRNA是執行搬運氨基酸的RNA，它分子量最小，種類也比較多。二級結構特點是形成獨特的三葉草形結構。其中有一個葉是反密碼子環，這個反密碼子環決定這種tRNA搬運特定的氨基酸，這個氨基酸就結合到其末端叫做柄的結構上，這個柄就是3末端的CCA-OH結構。所有的tRNA的3末端都是一樣的，不同的是反密碼子環上的反密碼子，其與tRNA上相應的三聯體密碼子可形成堿基互補。三級結構呈倒L形，主要靠氫鍵維持。tRNA的另一個特點是：每個tRNA都含有10%20%的稀有堿基，包括：(1)雙氫尿嘧啶；(2

50、)次黃嘌呤；(3)甲基化嘌呤。3.rRNA rRNA必須與核糖體蛋白結合才能執行其功能。細胞內核糖體數量非常多，所以，rRNA是含量最多的RNA。它與核糖體蛋白共同組成核糖體，參與蛋白質的合成。我們要記住的是rRNA的種類，由于原核生物與真核生物的rRNA種類不同，要分別加以記憶，而且核糖體都是由大、小兩個亞基組成，其所含的rRNA也不同，也要加以區分，不能混淆。mRNAtRNArRNA含量占總RNA的5%占總RNA的10%-15%含量最多（75%-80%）分子量大小各異分子量最小差異大二級結構單鏈三葉草形花狀結構特點5端有m7GpppN帽結構，3末端有多聚A尾結構，帶有遺傳密碼上為3CCA末

51、端，下有反密碼環，DHU和T環位于L型拐角處功能轉錄DNA信息，指導蛋白合成轉運氨基酸蛋白質合成場所考點4 核酸的理化性質1.核酸的紫外吸收 由于核酸分子所含的堿基中都有共軛雙鍵，故具有特殊的紫外吸收光譜，吸收高峰在260nm處，蛋白質的紫外最大吸收峰是在280nm處，且核酸在230nm處有一低谷。2.DNA變性和復性(1)DNA變性 DNA的雙螺旋結構中雙鏈分開雙螺旋解體的過程叫做變性。變性的條件 在DNA溶液中加過量的酸、堿或加熱。變性的本質是因為維系堿基配對的氫鍵及堿基堆積力斷裂。由于DNA分子中G與C的配對是由三個氫鍵維系，而A與T配對是由二個氫鍵構成，所以A=T配對多的解鏈容易。CG

52、配對越多，變性所需的溫度就越高。DNA變性后，其黏度應增加，這是由于結構松散引起的。變性是在到達一定溫度下，突然而迅速發生的，變性后形成的是單鏈，是可逆的，溫度下降(退火)復性即發生。DNA變性后其A260 (即260nm波長處光吸收)增高，稱為增色效應，反之稱為DNA的減色效應。核苷酸與DNA的A260值大小關系如下：單核苷酸單鏈DNA雙鏈DNA。(2)DNA復性 變性DNA在適當條件下兩條互補鏈可重新配對恢復天然的雙螺旋結構，即DNA的復性。DNA雙螺旋的變性與復性是其重要的物理特性，現已在醫學與生命科學研究中廣為應用。Tm(中點解鏈溫度)，指連續加熱使DNA變性，從變性開始到完全解鏈，是

53、在一個很窄的溫度范圍內進行的，在這個溫度范圍內找到一個中點，這個中點溫度就是Tm值。此時，DNA雙鏈一半被打開。Tm值的大小與DNA中C+G的含量成正比關系。C+G含量越多，Tm越大。復性一般在比Tm低25的溫度下完成，只要分開的兩鏈處在同一溶液中，溫度適宜，復性馬上發生，直至兩股單鏈恢復原有的雙螺旋結構。考點5 核苷酸的代謝1.嘌呤核苷酸的分解產物 人體內，嘌呤核苷酸分解成自由堿基、磷酸核糖和磷酸。嘌呤堿最終分解生成尿酸。尿酸升高是痛風癥患者最典型的表現。臨床上常用別嘌呤醇類治療痛風癥。別嘌呤醇與次黃嘌呤結構類似，可抑制黃嘌呤氧化酶，從而抑制尿酸的生成。同時，別嘌呤醇與PRPP反應生成別嘌呤核苷酸，不僅使PRPP含量減少，而且反饋抑制嘌呤核苷酸的合成。2.嘧啶核苷酸的分解產物 分解的最終產物是NH3，CO2及-丙氨酸或者-氨基異丁酸。九、基因信息的傳遞考點1 DNA的生物合成1.半保留復制的概念和主要的復制酶(1)半保留復制的概念 DNA復制時，子代的DNA中的一條鏈是完全從親代接受過來的，而另一條鏈是重新合成的，堿基序列與親代完全一致，這種復制方式稱為半保留復制。(2)參與DNA復制的酶 DNA的復制過程是一系列酶的作用，先分別了解它們的功能，這對于了解復制的過程很有幫助。參