1、第三章 酶一、選擇題1關于米氏常數 Km 的說法，哪個是正確的（ ）：A 飽和底物濃度時的速度；B 在一定酶濃度下，最大速度的一半C 飽和底物濃度的一半；D 速度達最大速度半數時的底物濃度2. 酶的競爭性可逆抑制劑可以使（ ）A.Vmax減小，Km減小 B.Vmax增加，Km增加 C.Vmax不變，Km增加D.Vmax不變，Km減小3. 丙二酸對琥珀酸脫氫酶的影響屬于（ ）A. 反饋抑制 B.底物抑制 C.競爭性可逆抑制 D.非競爭性可逆抑制4.有機磷毒劑能使膽堿酯酶失活，這是 ( )A競爭性抑制 B非競爭性抑制 C反競爭性抑制 D不可逆抑制5酶分子經磷酸化作用進行的化學修飾主要發生在其分子中

2、哪個氨基酸殘基上（ ）? A Phe BSer C Lys D Cys 6下列關于別構酶的敘述，哪一項是錯誤的（ ）? A 所有別構酶都是寡聚體，而且亞基數目往往是偶數B 別構酶除了活性部位外，還含有調節部位C 亞基與底物結合的親和力因亞基構象不同而變化D 亞基構象改變時，要發生肽鍵斷裂的反應7酶的非競爭性抑制作用引起酶促反應動力學的變化是（ ）：A Km 基本不變，Vmax 變大 BKm 減小，Vmax 變小C Km 不變，Vmax 變小 DKm 變大，Vmax 不變8一個簡單的酶促反應，當S<<Km 時（ ）：A 反應速度最大；B反應速度難以測定C 底物濃度與反應速度成正比；D

3、增加酶濃度，反應速度顯著變大9在存在下列哪種物質的情況下，酶促反應速度和 km 值都變小（ ）A無抑制劑存在B 有競爭性抑制劑存在C有反競爭性抑制劑存在D有非競爭性抑制劑存在10胰蛋白酶原經胰蛋白酶作用后切下六肽，使其形成有活性的酶，這一步驟是（ ）：A 別構效應B酶原激活C誘導契合 D 正反饋調節11酶的 Km 值大小與（ ）A 酶性質有關 B 酶濃度有關 C 酶作用溫度有關 D 酶的最適 pH 有關12變構酶的底物濃度曲線呈 S 型，它說明（ ）：A 此變構酶為具負協同效應的酶；B 此變構酶中，底物分子與其中一亞基結合后能促進其它亞基與底物的結合；C 變構酶是米氏酶的一種特例；D 變構酶所

4、催化的反應包括一系列步驟E此變構酶的多個底物分子同時與酶快速結合；13誘導契合學說是指（ ）A 酶原被其他酶激活； B 酶的絕對特異性；C 酶改變底物構象； D 底物改變酶構象14哪一種情況下可以用增加S的方法減輕抑制程度（ ）A 不可逆抑制作用 B 競爭性可逆抑制作用 C 非競爭性可逆抑制作用 D 反競爭性可逆抑制作用15酶促反應中酶的作用在于（ ）A提高反應的活化能；B降低反應的活化能；C 促進正向反應速度提高；D改變平衡常數16. 下列關于酶活性部位的描述，哪一項是錯誤的? A 活性部位是酶分子中直接與底物結合，并發揮催化功能的部位B活性部位的基團按功能可分為兩類，一類是結合基團、一類是

5、催化基團C酶活性部位的基團可以是同一條肽鏈但在一級結構上相距很遠的基團D不同肽鏈上的有關基團不能構成該酶的活性部位17. 磺胺藥物治病原理是（ ）A 直接殺死細菌B 細菌生長某必需酶的競爭性抑制劑C 細菌生長某必需酶的非競爭性抑制劑D 細菌生長某必需酶的不可逆抑制劑18. 關于變構效應劑與酶結合的敘述正確的是（ ）A 與酶活性中心底物結合部位結合B 與酶活性中心催化基因結合C 與調節亞基或調節部位結合D 與酶活性中心外任何部位結合19. 酶促反應速度V達到最大反應速度Vmax 的 80%時， 底物濃度S為（ ）A1Km B2Km C3Km D4Km20. 利用二異丙基氟磷酸DIFP對胰凝乳蛋白

6、酶進行化學修飾，DIFP 在溫和條件下只與酶上的一個 Serl95 結合，化學修飾后，酶失去活性，且此酶也不能再與最適底物類似物 TPCK 結合，說明 Serl95 是（ ）A 別構部位B 活性中心外的必需基團C 調節部位D 底物結合部位21. 下列哪種酶不被DIFP所抑制（ ）A胰蛋白酶 B胰凝乳蛋白酶C彈性蛋白酶 D膽堿酯酶二、填空題1酶是由（ ）細胞產生的，具有催化能力的（ ）。2.全酶由（ ）和（ ）組成，在催化反應時，二者所起的作用不同，其中（ ）決定酶的專一性和高效率，（ ）起傳遞電子、原子或化學基團的作用。3根據酶作用的專一性程度不同，酶的專一性可分為（ ）（ ）、（ ）和（ ）

7、。4. 關于酶的作用專一性作用提出的假說有（ ）、（ ）和（ ）。5. 酶的活性中心包括（ ）和（ ）。6. 酶促動力學的雙倒數做圖法（Lineweaver-Burk作圖法），得到的直線在橫軸上的截距為（ ），縱軸的截距為（ ）。7. 影響酶促反應速度的因素包括（ ）、（ ）、（ ）、（ ）、（ ）和（ ）。8. 某一酶促反應動力學符合米氏方程，若S=1/2 Km，則v=（ ） Vm；當酶促反應速度(V)達到最大反應速度(Vm)的80%時，底物濃度S是Km的（ ）倍。9. 某酶催化底物S1反應的Km4×10-4摩爾/升，若S11×10-3摩爾/升，則v/ Vm( )；若同一

8、條件下，該酶催化底物S2反應的Km4×10-2摩爾/升，則該酶的這兩種底物中最適底物是( ) 。10.大腸桿菌天冬氨酸氨甲酰基轉移酶是一種別構酶，它的激活劑是（ ），抑制劑是（ ）。11.絲氨酸蛋白酶的電荷中繼網是由（ ）、（ ）和（ ）形成的氫鍵體系，使其中的（ ）上的（ ）成為強烈的親核基團。12. 和一般的催化劑一樣，酶通過降低反應體系中的反應分子的（ ）來加快反應速度。13. Kcat/Km可以反映酶的（ ）和（ ）。三、名詞解釋1. 輔酶和輔基2. 酶的活性中心和必需基團3. 酶原激活4. 同工酶5. 變構酶6. 米氏方程和Km7. 酶的最適 溫度 8. 抑制劑9. 不可逆

9、抑制作用10.競爭性抑制作用11.非競爭性抑制作用12. 反競爭性抑制作用13. 酶的共價修飾調節14. 酶活力和活力單位15. 活化能16. 抗體酶17. 米氏方程18. 核酶19.誘導契合20. Kcat四、判斷題1. 酶的Km是酶的特征常數，它不隨著測定的PH值和溫度的改變而改變（ ）;2. 別構酶的動力學曲的特點是S型曲線（ ）;3. 對于一個酶而言，其過渡態的底物類似物與底物類似物相比較，是更有效的競爭性抑制劑（ ）;4. 凡是有抑制劑存在時，都會降低酶和底物的親和力（ ）;5. 酶的必需基團不一定在酶的活性中心（ ）;6. 當ES復合物的量增加時，酶促反應速度也增加（ ）;7. 如果加入足夠量的底物，即使存在非競爭性抑制劑，酶催化的反應也能達到最大反應速度（ ）;8. 抑制劑對酶的抑制作用是酶變性失活的結果（ ）;9. 雖然Km可以近似的表示酶對底物的親和力，但是用Ks表示則更加有效（ ）;10.酶促反應初速度與底物濃度無關（ ）。五、問答題1. 對于一個遵循米氏動力學的酶而言，當S=Km時，如果v=35mol/min，Vmax是多少？當s=2X10-5mol/l，v=40mol/min，這個酶的Km是多少？2. 己糖激酶與 D-葡萄糖激酶對葡萄糖的 Km 分別為 0.05mmol/L 和 10mmol/L，