1、第第五章五章 蛋白質蛋白質chapter 5 protein教學目的和要求教學目的和要求o了解氨基酸、蛋白質的結構和性質。了解氨基酸、蛋白質的結構和性質。o掌握蛋白質變性及其影響因素，蛋白質掌握蛋白質變性及其影響因素，蛋白質的功能性質及影響因素。的功能性質及影響因素。o掌握蛋白質在食品加工和貯藏過程中的掌握蛋白質在食品加工和貯藏過程中的物理、化學變化，食品加工條件對食品物理、化學變化，食品加工條件對食品品質和營養性的影響。品質和營養性的影響。c：5055%h：67%o：2023%s：0.23%n：1219%微量元素：微量元素：p、fe、zn、i 等等一、蛋白質的化學組成一、蛋白質的化學組成5.

2、1 5.1 概概 述述按分子形狀按分子形狀球蛋白球蛋白纖維蛋白纖維蛋白按分子組成按分子組成單純蛋白質單純蛋白質結合蛋白質結合蛋白質：如糖蛋白、磷蛋白、：如糖蛋白、磷蛋白、核蛋白、脂蛋白、金屬蛋白等。核蛋白、脂蛋白、金屬蛋白等。二、蛋白質的分類二、蛋白質的分類衍生蛋白質衍生蛋白質三、蛋白質在食品加工中意義三、蛋白質在食品加工中意義蛋白質是食品中三大營養素之一蛋白質是食品中三大營養素之一蛋白質對食品的色、香、味及組蛋白質對食品的色、香、味及組織結構等具有重要意義織結構等具有重要意義一些蛋白質具有生物活性功能，一些蛋白質具有生物活性功能，是開發功能性食品原料之一是開發功能性食品原料之一一些蛋白質及短

3、肽具有有害性，一些蛋白質及短肽具有有害性，對食品安全的影響對食品安全的影響 營養功能營養功能 感觀品質感觀品質 生物活性生物活性 食品安全食品安全四、食品中蛋白質來源及種類四、食品中蛋白質來源及種類o動物中蛋白質；如豬肉、魚肉、雞肉、乳動物中蛋白質；如豬肉、魚肉、雞肉、乳o植物中蛋白質：如大豆、谷物植物中蛋白質：如大豆、谷物o微生物中蛋白質：酵母微生物中蛋白質：酵母& 牛乳中的蛋白質牛乳中的蛋白質 酪蛋白酪蛋白 乳清蛋白乳清蛋白占乳蛋白的占乳蛋白的80808282 1 1, , 2 2, , , , , , 酪蛋白酪蛋白 乳球蛋白，乳球蛋白，5050牛奶加熱產生的氣味牛奶加熱產生的氣味

4、 乳清蛋白，乳清蛋白，2525四、食品中蛋白質來源及種類四、食品中蛋白質來源及種類四、食品中蛋白質來源及種類四、食品中蛋白質來源及種類& 肉中的蛋白質肉中的蛋白質 肌漿中的蛋白質肌漿中的蛋白質 肌原纖維蛋白質肌原纖維蛋白質 基質蛋白質基質蛋白質占占2030肌溶蛋白、球蛋白肌溶蛋白、球蛋白x、肌紅蛋白、肌紅蛋白膠原蛋白膠原蛋白彈性蛋白彈性蛋白占占5153肌球蛋白，肌動蛋白肌球蛋白，肌動蛋白肌動球蛋白，原肌球蛋白肌動球蛋白，原肌球蛋白四、食品中蛋白質來源及種類四、食品中蛋白質來源及種類& 小麥中的蛋白質小麥中的蛋白質 醇溶谷蛋白醇溶谷蛋白 谷蛋白谷蛋白 清蛋白清蛋白 球蛋白球蛋白構

5、成面筋，含有二硫鍵構成面筋，含有二硫鍵面團彈性和機械強度面團彈性和機械強度水溶性水溶性5.2 5.2 氨基酸氨基酸一、結構與分類一、結構與分類o 氨基酸是組成蛋白質的最基本單位氨基酸是組成蛋白質的最基本單位 ，除甘，除甘氨酸外都具有旋光性。在植物或動物組織的蛋氨酸外都具有旋光性。在植物或動物組織的蛋白質水解物中，白質水解物中，僅發現僅發現-型異構體型異構體。coohchh2nr按側鏈基團按側鏈基團r的極性分為四類：的極性分為四類：非極性氨基酸非極性氨基酸：n脂肪族（脂肪族（ala 丙，丙，ile 異，異，leu 亮，亮，val 纈纈）n芳香族側鏈的芳香族側鏈的aa （phe 苯苯，trp 色色

6、）nmet 蛋、蛋、pro 脯脯側鏈不帶電荷的極性氨基酸側鏈不帶電荷的極性氨基酸（7種）種）n側鏈可與水或其他極性基團形成氫鍵，如側鏈可與水或其他極性基團形成氫鍵，如ser絲，絲，thr 蘇，蘇，cys 半半堿性氨基酸堿性氨基酸，lys 賴，賴，arg 精，精，his 組組酸性氨基酸酸性氨基酸，asp 天冬，天冬，glu 谷谷堿性和酸性氨基酸具有很強的親水性。堿性和酸性氨基酸具有很強的親水性。跟據分子結構分：跟據分子結構分：中性氨基酸中性氨基酸：一氨基，一羧基，：一氨基，一羧基，ala(丙丙), gly(甘甘), val(纈纈), leu(亮亮), ile(異亮異亮)。酸性氨基酸酸性氨基酸：一

7、氨基，二羧基，：一氨基，二羧基，asp(天天), glu(谷谷)堿性氨基酸堿性氨基酸：二氨基，一羧基。：二氨基，一羧基。arg(精精), lys(賴賴), his(組組)。含羥氨基酸含羥氨基酸：一氨基，一羧基，一羥基。：一氨基，一羧基，一羥基。ser(絲絲), thr(蘇蘇)。含硫氨基酸含硫氨基酸：一氨基，一羧基，一巰基。：一氨基，一羧基，一巰基。cys(半半), met(蛋蛋)。含環氨基酸含環氨基酸：一氨基，一羧基，一環。：一氨基，一羧基，一環。phe(苯苯)、pro(脯脯), trp(色色), tyr(酪酪) 。 o必需氨基酸和非必需氨基酸必需氨基酸和非必需氨基酸o必需氨基酸必需氨基酸：它

8、是人體必不可少，而機體內：它是人體必不可少，而機體內又不有合成的，必須從食物中補充的氨基酸。又不有合成的，必須從食物中補充的氨基酸。o對成人來講，對成人來講，8種必需氨基酸種必需氨基酸：賴氨酸、色氨：賴氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、蘇氨酸、異亮氨酸、酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、蘇氨酸、異亮氨酸、亮氨酸、纈氨酸。亮氨酸、纈氨酸。攜一兩本帶色書來！攜一兩本帶色書來！營養學上的分類營養學上的分類二、氨基酸的性質二、氨基酸的性質1、酸堿性、酸堿性o氨基酸在氨基酸在ph 7 時水中存在形式時水中存在形式: r ch coo- nh3+r ch cooh nh2而不是：而不是：在中性溶液中為在中性溶液中為兩性

9、離子形式。兩性離子形式。氨基酸表現為酸的行為：氨基酸表現為酸的行為：氨基酸表現為堿的行為：氨基酸表現為堿的行為：r ch coo- nh3+r ch coo- nh2+ h+r ch coo- nh3+r ch cooh nh3+ h+r ch cooh nh3+r ch coo- nh3+ h+pka1r ch coo- nh3+pka2r ch coo- nh2+ h+o當當-coo-和和-cooh濃度相等時的濃度相等時的ph被稱為被稱為pka1；o當當-nh3+和和-nh2濃度相等時的濃度相等時的ph被稱為被稱為pka2。o氨基酸在溶液中凈電荷為零時的氨基酸在溶液中凈電荷為零時的ph被稱

10、為等電被稱為等電點（點（pi）。1）側鏈不含有帶電荷基團的氨基酸：）側鏈不含有帶電荷基團的氨基酸： pi=（pka1 + pka2）/22）酸性氨基酸，）酸性氨基酸，pi=（pka1 + pka3）/23）堿性氨基酸，）堿性氨基酸，pi=（pka2 + pka3）/2 *下標下標1、2和和3分別指分別指 -羧基、羧基、 -氨基和側鏈上氨基和側鏈上可離子化的基團。可離子化的基團。2、疏水性、疏水性o是指是指1mol的氨基酸從水中轉移至乙醇溶液時所的氨基酸從水中轉移至乙醇溶液時所產生的自由能變化產生的自由能變化g。og是一個很大的正值，則說明它的疏水性就很是一個很大的正值，則說明它的疏水性就很大。

11、大。 og具有加和性。具有加和性。o具有大的正的具有大的正的g的的aa側鏈：側鏈：n疏水性的；疏水性的；n優先選擇處在有機相；優先選擇處在有機相；n傾向于配置在蛋白質分子的內部。傾向于配置在蛋白質分子的內部。o具有負的具有負的g的的aa側鏈：側鏈：n親水性的；親水性的；n配置在蛋白質分子的表面。配置在蛋白質分子的表面。5.3 5.3 蛋白質的結構及變性蛋白質的結構及變性一、結構一、結構蛋白質的分子結構包括蛋白質的分子結構包括 一級結構一級結構(primary structure)(primary structure)二級結構二級結構(secondary structure)(secondary

12、 structure)三級結構三級結構(tertiary structure)(tertiary structure)四級結構四級結構(quaternary structure)(quaternary structure)蛋白質的一級結構蛋白質的一級結構指氨基酸分子間通過共價鍵即肽鍵連接而形成的指氨基酸分子間通過共價鍵即肽鍵連接而形成的線性序列。線性序列。蛋白質的一級結構，又稱為蛋白質的一級結構，又稱為化學結構化學結構，是指，是指氨基氨基酸在肽鏈中的排列順序及二硫鍵的位置，酸在肽鏈中的排列順序及二硫鍵的位置，是多肽鏈是多肽鏈具有共價鍵的主鏈結構。具有共價鍵的主鏈結構。 一級結構是蛋白質空間構象

13、和特異生物學功一級結構是蛋白質空間構象和特異生物學功能的基礎。能的基礎。指多肽鏈中彼此靠近的氨基酸殘基之間由于氫鍵相指多肽鏈中彼此靠近的氨基酸殘基之間由于氫鍵相互作用而形成的空間關系。互作用而形成的空間關系。是指蛋白質分子中多肽鏈本身的折疊方式是指蛋白質分子中多肽鏈本身的折疊方式 主要包括主要包括螺旋結構螺旋結構和和伸展片狀伸展片狀結構。結構。蛋白質的二級結構蛋白質的二級結構 - -螺旋（主要的，最穩定的）螺旋（主要的，最穩定的）氫鍵氫鍵氫鍵折疊結構折疊結構一種鋸齒形結構。它比一種鋸齒形結構。它比 螺旋較為伸展螺旋較為伸展二級結構進一步折疊成緊密的三維結構（多肽鏈二級結構進一步折疊成緊密的三維

14、結構（多肽鏈的空間排列）的空間排列）肌紅蛋肌紅蛋白白-乳球蛋白乳球蛋白蛋白質的三級結構蛋白質的三級結構是指含有多于一條多肽鏈的蛋白質分子的空間排是指含有多于一條多肽鏈的蛋白質分子的空間排列，以二聚體、三聚體、四聚體等形式存在。列，以二聚體、三聚體、四聚體等形式存在。蛋白質的四級結構蛋白質的四級結構蛋白質結構穩定蛋白質結構穩定疏水相互作用疏水相互作用范德華力范德華力二硫鍵二硫鍵氫鍵氫鍵空間相互作用空間相互作用靜電相互作用靜電相互作用金屬離子金屬離子二、穩定蛋白質結構的作用力二、穩定蛋白質結構的作用力氫鍵氫鍵鹽鍵（離子鍵）鹽鍵（離子鍵）疏水相互作用力疏水相互作用力二硫鍵二硫鍵 范德華力范德華力1、

15、范德華力、范德華力存在于極性或非極性原子之間，隨原子間距離增存在于極性或非極性原子之間，隨原子間距離增大，相互作用減小。大，相互作用減小。對蛋白質的折疊和穩定性的貢獻很大。對蛋白質的折疊和穩定性的貢獻很大。2、氫鍵、氫鍵可在兩肽鏈間，或一條肽鏈的不同部位形成氫鍵。可在兩肽鏈間，或一條肽鏈的不同部位形成氫鍵。維持蛋白質二級結構，保持蛋白質。維持蛋白質二級結構，保持蛋白質。加熱或一些溶劑可破壞氫鍵加熱或一些溶劑可破壞氫鍵。3、靜電相互作用、靜電相互作用蛋白質含有一些帶有可離解基團的氨基酸殘基。蛋白質含有一些帶有可離解基團的氨基酸殘基。如如asp，glu帶負電荷，帶負電荷，lys，arg，his帶正

16、電荷，帶正電荷，會產生靜電相互作用。會產生靜電相互作用。鹽溶液、高或低的鹽溶液、高或低的ph值會破壞此作用。值會破壞此作用。4、疏水相互作用、疏水相互作用驅動蛋白質折疊的主要力量，穩定蛋白質構象。驅動蛋白質折疊的主要力量，穩定蛋白質構象。吸熱過程，高溫下較強；低溫或有機溶劑、去污吸熱過程，高溫下較強；低溫或有機溶劑、去污劑存在時破壞此作用。劑存在時破壞此作用。5、二硫鍵、二硫鍵(-s-s-)二個半胱氨酸分子接近時交聯形成的共價鍵。二個半胱氨酸分子接近時交聯形成的共價鍵。二硫鍵數目多、穩定。可存在分子內和分子間，二硫鍵數目多、穩定。可存在分子內和分子間，對穩定蛋白質空間結構起著重要作用。對穩定蛋

17、白質空間結構起著重要作用。還原劑、亞硫酸鹽等存在時被破壞還原劑、亞硫酸鹽等存在時被破壞。6、金屬離子、金屬離子蛋白質結合特定的金屬離子，如鈣、鎂和鈉離蛋白質結合特定的金屬離子，如鈣、鎂和鈉離子等。能穩定蛋白質的結構。子等。能穩定蛋白質的結構。三、蛋白質變性三、蛋白質變性（denaturation）1、定義、定義由于外界因素的作用，使天然蛋白質分子的構由于外界因素的作用，使天然蛋白質分子的構象發生了異常變化，從而導致生物活性的喪失象發生了異常變化，從而導致生物活性的喪失以及物理、化學性質的異常變化，不包括一級以及物理、化學性質的異常變化，不包括一級結構上肽鍵的斷裂。結構上肽鍵的斷裂。蛋白質變性的

18、本質w分子中各種分子中各種次級鍵斷裂次級鍵斷裂，使其空間構象從緊密有，使其空間構象從緊密有序的狀態變成松散無序的狀態，序的狀態變成松散無序的狀態，一級結構不破壞一級結構不破壞。w變性后的蛋白質在結構上雖有改變，但變性后的蛋白質在結構上雖有改變，但組成成分組成成分和相對分子質量不變和相對分子質量不變。 2、變性后物化性質變化、變性后物化性質變化因結構伸展，疏水性基團的暴露而導致因結構伸展，疏水性基團的暴露而導致溶解溶解度的下降；度的下降；結合水能力的改變；結合水能力的改變；粘度增加；粘度增加；喪失結晶能力；喪失結晶能力；失去生物活性（失去生物活性（ 酶、激素、毒素、抗體）；酶、激素、毒素、抗體）

19、；對蛋白酶敏感性提高；對蛋白酶敏感性提高；消化率和生物有效率提高。消化率和生物有效率提高。可逆變性：可逆變性： 除去變性因素之后，在適當的條件下蛋白質除去變性因素之后，在適當的條件下蛋白質構象可以由變性態恢復到天然態。構象可以由變性態恢復到天然態。不可逆變性：不可逆變性： 除去變性因素之后，在適當的條件下蛋白質除去變性因素之后，在適當的條件下蛋白質構象構象，由變性態不能恢復到天然態。由變性態不能恢復到天然態。3、變性影響因素、變性影響因素o物理因素：溫度、機械處理物理因素：溫度、機械處理、靜高壓、輻射靜高壓、輻射（破壞二硫鍵或其他共價鍵）（破壞二硫鍵或其他共價鍵）、界面作用、界面作用 。o化學

20、因素：酸堿化學因素：酸堿（極端（極端ph時離子基團間產生強時離子基團間產生強靜電排斥作用）靜電排斥作用）、鹽、鹽（低濃度時，穩定蛋白質結（低濃度時，穩定蛋白質結構；高濃度時，破壞蛋白質的穩定）構；高濃度時，破壞蛋白質的穩定）、尿素和、尿素和鹽酸胍鹽酸胍（破壞氫鍵，降低疏水相互作用）（破壞氫鍵，降低疏水相互作用）、表、表面活性劑、有機溶劑等。面活性劑、有機溶劑等。5.4 5.4 蛋白質的功能性質蛋白質的功能性質o定義：定義：在食品加工、保藏、制備和消費期間在食品加工、保藏、制備和消費期間影響蛋白質在食品體系中性能的那些蛋白質影響蛋白質在食品體系中性能的那些蛋白質的物理和化學性質的物理和化學性質。

21、即指即指除營養價值外的那除營養價值外的那些對食品的需宜特性有利的物理化學性質。些對食品的需宜特性有利的物理化學性質。o功能性質分類：功能性質分類：水合水合(化化)性質、表面性質、性質、表面性質、結構性質、感官性質結構性質、感官性質功能性質分類功能性質分類o水合性質水合性質取決于蛋白質同水之間的相互作用，取決于蛋白質同水之間的相互作用，如水的吸附與保留、濕潤性、膨脹性、黏合、分散如水的吸附與保留、濕潤性、膨脹性、黏合、分散性、溶解性等。性、溶解性等。o結構性質結構性質與蛋白質分子之間的相互性質有關，與蛋白質分子之間的相互性質有關，如沉淀、膠凝作用、組織化、面團的形成等。如沉淀、膠凝作用、組織化、

22、面團的形成等。o表面性質表面性質蛋白質在極性不同的兩相之間所產生蛋白質在極性不同的兩相之間所產生的作用，的作用，如起泡特性、乳化作用等。如起泡特性、乳化作用等。o感官性質感官性質渾濁度、色澤、風味結合、咀嚼性、渾濁度、色澤、風味結合、咀嚼性、爽滑感等爽滑感等功功 能能食食 品品 蛋白質類型蛋白質類型 溶解性溶解性飲料飲料 乳清蛋白乳清蛋白 粘度粘度湯、調味汁湯、調味汁 明膠明膠 持水性持水性香腸、蛋糕香腸、蛋糕 肌肉蛋白，雞蛋蛋白肌肉蛋白，雞蛋蛋白膠凝作用膠凝作用肉和奶酪肉和奶酪 肌肉蛋白和乳蛋白肌肉蛋白和乳蛋白 粘結粘結- -粘合粘合肉、香腸、面條肉、香腸、面條 肌肉蛋白，雞蛋蛋白肌肉蛋白，

23、雞蛋蛋白 彈性彈性肉和面包肉和面包 肌肉蛋白，谷物蛋白肌肉蛋白，谷物蛋白 乳化乳化香腸、蛋糕香腸、蛋糕 肌肉蛋白，雞蛋蛋白肌肉蛋白，雞蛋蛋白泡沫泡沫冰淇淋、蛋糕冰淇淋、蛋糕 雞蛋蛋白，乳清蛋白雞蛋蛋白，乳清蛋白水化性質水化性質結構性質結構性質表面性質表面性質感官性質感官性質食品蛋白質在食品體系中的功能作用食品蛋白質在食品體系中的功能作用o蛋白質水合性質是通過蛋白質分子表面上的各種蛋白質水合性質是通過蛋白質分子表面上的各種極性和非極性基團與水分子相互作用而產生的。極性和非極性基團與水分子相互作用而產生的。 一、蛋白質水合性質一、蛋白質水合性質4 蛋白質水合性質與食品的功能性：蛋白質水合性質與食品

24、的功能性： 如分散性、濕潤性、溶解性、黏度、膠凝作如分散性、濕潤性、溶解性、黏度、膠凝作用、乳化和起泡性等，都取決于水用、乳化和起泡性等，都取決于水- -蛋白質的相蛋白質的相互作用。互作用。作用方式：作用方式： 水化過程o干燥蛋白質逐步水化過程如下： 干干蛋蛋白白質質極性位極性位點結合點結合吸附水吸附水分子分子 多分多分子層子層水吸水吸附附 液液態態水水凝凝聚聚 溶溶脹脹溶劑化分散溶劑化分散溶液溶液溶脹的不溶脹的不溶性顆粒溶性顆粒 蛋白質水合性質反映蛋白質結合水的能力蛋白質水合性質反映蛋白質結合水的能力1）蛋白質的水合能力：當干蛋白質粉與相對濕）蛋白質的水合能力：當干蛋白質粉與相對濕度為度為9

25、0-95%的水蒸汽達到平衡時，每克蛋白質的水蒸汽達到平衡時，每克蛋白質所結合水的克數。所結合水的克數。2）水合能力大小）水合能力大小：表現為帶電的氨基酸殘基數表現為帶電的氨基酸殘基數目目，水合能力，水合能力。 a = fc+ 0.4fp + 0.2fn a：水合能力，：水合能力，g水水/g蛋白質；蛋白質； fc, fp, fn：帶電的、極性和非極性的分數。：帶電的、極性和非極性的分數。氨基酸殘基的水合能力帶電的氨基酸殘基數目越大，帶電的氨基酸殘基數目越大，水合能力越大。水合能力越大。 各種蛋白質的水合能力各種蛋白質的水合能力蛋白質蛋白質肌紅蛋白肌紅蛋白血清清蛋白血清清蛋白血紅蛋白血紅蛋白膠原蛋

26、白膠原蛋白酪蛋白酪蛋白卵清蛋白卵清蛋白乳清濃縮蛋白乳清濃縮蛋白大豆蛋白大豆蛋白水合能力水合能力/(g h2o/g蛋白質）蛋白質）0.440.330.620.450.400.300.45-0.520.33蛋白質結合水蛋白質結合水溫度溫度phph鹽的種類鹽的種類離子強度離子強度& 影響蛋白質水合能力的環境因素蛋白質濃度蛋白質濃度2、影響水合能力的環境因素、影響水合能力的環境因素1） ph在在 pi時時，蛋白質的水合作用最低；，蛋白質的水合作用最低；高于或低于高于或低于pi，由于凈電荷和推斥力的增加，由于凈電荷和推斥力的增加，水合作用水合作用 ；ph 9-10時水合能力較大。時水合能力較大。

27、2）溫度）溫度溫度溫度 ，蛋白質結合水的能力蛋白質結合水的能力 。一定程度的變性蛋白質結合水的能力一般比天一定程度的變性蛋白質結合水的能力一般比天然蛋白質高約然蛋白質高約10%。遠離等電點加工遠離等電點加工3）鹽）鹽低濃度（低濃度（0.2mol/l）：能提高蛋白質結合水）：能提高蛋白質結合水的能力。的能力。由于鹽離子與蛋白質分子上帶電基團由于鹽離子與蛋白質分子上帶電基團微弱地結合，增加持水能力。微弱地結合，增加持水能力。高濃度的鹽：導致蛋白質的脫水。高濃度的鹽：導致蛋白質的脫水。因為水與鹽因為水與鹽離子作用力大于水與蛋白質的作用力。離子作用力大于水與蛋白質的作用力。2、影響水合能力的環境因素、

28、影響水合能力的環境因素持水力（water holding capacity，whc）o是指蛋白質吸水并將水保留在蛋白質組織（如蛋白質凝膠、牛肉和魚肌肉）中的能力。最易受蛋白質溶解度影響的功能性質：最易受蛋白質溶解度影響的功能性質： 增稠、增稠、起泡、乳化和膠凝作用。起泡、乳化和膠凝作用。常用表示方法：常用表示方法： 蛋白質分散指數（蛋白質分散指數（protein dispersibility index，pdi） 氮溶解指數（氮溶解指數（nitrogen solubility index，nsi） 水可溶性氮（水可溶性氮（water soluble nitrogen，wsn）二、蛋白質的溶解二

29、、蛋白質的溶解度度蛋白質蛋白質-蛋白質蛋白質溶劑溶劑-溶劑溶劑蛋白質蛋白質-溶劑溶劑+實實質質疏水相疏水相互作用互作用離子相離子相互作用互作用+蛋白質的溶解度大小蛋白質的溶解度大小疏水相互作用能促進蛋白質疏水相互作用能促進蛋白質-蛋白質相互作用，使蛋白質溶解度蛋白質相互作用，使蛋白質溶解度 ；離子相互作用能促進蛋白質；離子相互作用能促進蛋白質-水相互作用，使蛋白質溶解度水相互作用，使蛋白質溶解度 。1） ph在在pi 時時，溶解度最低；，溶解度最低；當當ph遠離遠離pi 時時，促進溶解。，促進溶解。大多數是酸性蛋白質，大多數是酸性蛋白質，ph45（pi）時溶解度最）時溶解度最小，小，ph89溶

30、解度最大。溶解度最大。& 環境影響因素 2）溫度）溫度o大多數蛋白質大多數蛋白質0-40內，溫度內，溫度，溶解度，溶解度。溫度溫度40，蛋白質，蛋白質變性，促進聚集和沉變性，促進聚集和沉淀。淀。t40溫溫度度升升高高溶解度減少溶解度減少 低鹽，低鹽，“鹽溶鹽溶” 高鹽，高鹽，“鹽析鹽析”在在低鹽濃度低鹽濃度（0.1-1mol/l）時，離子同蛋時，離子同蛋白質荷電基團相互作用，有助于蛋白質水白質荷電基團相互作用，有助于蛋白質水化和提高其溶解度，這叫化和提高其溶解度，這叫鹽溶效應鹽溶效應。當當鹽濃度更高鹽濃度更高時，由于離子的水化作用時，由于離子的水化作用爭奪了水，導致蛋白質爭奪了水，導致

31、蛋白質“脫水脫水”，從而，從而降降低其溶解度，這叫做低其溶解度，這叫做鹽析效應鹽析效應。3）離子強度）離子強度4）有機溶劑）有機溶劑與水互溶的有機溶劑與水互溶的有機溶劑（如乙醇和丙酮）導致（如乙醇和丙酮）導致蛋蛋白質溶解度下降或沉淀白質溶解度下降或沉淀。 降低水介質的介電常數降低水介質的介電常數 提高靜電作用力提高靜電作用力 靜電斥力導致分子結構的展開靜電斥力導致分子結構的展開 促進氫鍵的形成和反電荷間的靜電吸引促進氫鍵的形成和反電荷間的靜電吸引o黏度指流體對流動的阻抗能力黏度系數黏度系數剪切力剪切力剪切速率剪切速率三、三、黏度黏度三、三、黏度黏度o蛋白質溶液的流體特性：蛋白質溶液的流體特性：

32、假塑性流體。假塑性流體。o大多數親水性溶液的分散體系、乳濁液、糊狀物或凝大多數親水性溶液的分散體系、乳濁液、糊狀物或凝膠不具牛頓流體的性質，它們的粘度系數值隨剪切速膠不具牛頓流體的性質，它們的粘度系數值隨剪切速度的加快而減小。此現象稱度的加快而減小。此現象稱假塑或剪切稀釋假塑或剪切稀釋。n 蛋白質剪切稀釋的原因：蛋白質剪切稀釋的原因：o 分子朝著流動方向逐漸分子朝著流動方向逐漸取向取向，使摩擦阻力降低，使摩擦阻力降低o 蛋白質的水合范圍沿著流動方向變形蛋白質的水合范圍沿著流動方向變形o 氫鍵和其他弱鍵斷裂導致蛋白質聚集體或網絡結氫鍵和其他弱鍵斷裂導致蛋白質聚集體或網絡結構的解離，蛋白質體積變小

33、。構的解離，蛋白質體積變小。影響蛋白質流體粘度特性因素o蛋白質被分散的分子或顆粒的表觀直徑蛋白質被分散的分子或顆粒的表觀直徑 o蛋白質蛋白質-溶劑的相互作用溶劑的相互作用 o蛋白質蛋白質-蛋白質相互作用蛋白質相互作用 o蛋白質的蛋白質的粘度特性粘度特性是流體食品（飲料、肉湯、稀是流體食品（飲料、肉湯、稀奶油等）的重要功能性質。奶油等）的重要功能性質。o在流體食品的輸送、混合、加熱、冷卻和噴霧干在流體食品的輸送、混合、加熱、冷卻和噴霧干燥等加工過程中影響傳熱傳質，必須加以考慮。燥等加工過程中影響傳熱傳質，必須加以考慮。l沉淀作用沉淀作用：是指由于蛋白質的溶解性完全或部分是指由于蛋白質的溶解性完全

34、或部分 喪失而引起的聚集反應。喪失而引起的聚集反應。l絮凝絮凝：是指蛋白質是指蛋白質未發生變性時未發生變性時的的無規則無規則聚集反聚集反 應，這常常是因為鏈間的靜電排斥降低而發生的應，這常常是因為鏈間的靜電排斥降低而發生的 一種現象。一種現象。l凝結作用凝結作用：變性蛋白質變性蛋白質的的無規聚集無規聚集反應和蛋白質反應和蛋白質- -蛋蛋 白質的相互作用大于蛋白質白質的相互作用大于蛋白質- -溶劑的相互作用引起溶劑的相互作用引起 的聚集反應。的聚集反應。四、四、蛋白質的膠凝作用蛋白質的膠凝作用l膠凝：是指變性的蛋白質分子聚集并形成有序的蛋白質網絡結構過程。l 形成的凝膠是以高度水合和膨脹的形式存

35、在，在網狀結構中截留水和其他成分。l 例如：豆腐、熟雞蛋、酸奶等o溶膠：靠蛋白質分子表面親水基團與水作用形成穩定分散于水中的親水膠體。溶 膠& 凝膠化作用機制& 凝膠化的相互作用a氫鍵、靜電相互作用a疏水相互作用 a二硫鍵a金屬離子的交聯相互作用四、四、蛋白質的膠凝作用蛋白質的膠凝作用一般認為是疏水相互作用、氫鍵、二硫鍵、靜電引力保持多肽鏈吸引，靜電斥力、蛋白質與水作用使多肽鏈分離，兩者達平衡的結果形成膠凝作用。1）熱可逆凝膠（透明型）熱可逆凝膠（透明型）主要靠氫鍵、靜電相互作用等維持，加熱后熔化。主要靠氫鍵、靜電相互作用等維持，加熱后熔化。如明膠形成的肉凍。如明膠形成的肉凍。

36、2）熱不可逆凝膠（凝膠塊）熱不可逆凝膠（凝膠塊）主要靠疏水相互作用、二硫鍵維持，加熱后不熔主要靠疏水相互作用、二硫鍵維持，加熱后不熔化，通常不透明。如蛋清蛋白。化，通常不透明。如蛋清蛋白。3）二價金屬鹽形成的凝膠，如鈣鹽等二價金屬鹽形成的凝膠，如鈣鹽等。如豆腐。如豆腐。4）不加熱而經過部分水解或調整不加熱而經過部分水解或調整ph至至pi形成凝膠。形成凝膠。如乳酸發酵酸奶。如乳酸發酵酸奶。& 凝膠類型 氨基酸殘基的類型氨基酸殘基的類型 高于高于31.5%非極性非極性aa凝結塊類型凝結塊類型 低于低于31.5%非極性非極性aa透明類型透明類型 ph 蛋白質的濃度蛋白質的濃度 金屬離子金屬離

37、子pi凝結塊類凝膠；極端凝結塊類凝膠；極端ph弱凝膠，半透明；弱凝膠，半透明；形成凝膠的最適形成凝膠的最適ph約約7-8。ca2+強化了凝膠結構強化了凝膠結構 ；過量鈣會產生凝結塊。過量鈣會產生凝結塊。濃度越大，越易形成凝膠。濃度越大，越易形成凝膠。& 影響蛋白質凝膠化作用的因素果凍果凍 豆腐豆腐 香腸香腸 重組肉制品重組肉制品& 蛋白質凝膠化在食品中的應用五、五、蛋白質的質構化（組織化）蛋白質的質構化（組織化）1、定義、定義用物理或化學方法使可溶性植物蛋白或乳蛋白用物理或化學方法使可溶性植物蛋白或乳蛋白形成具咀嚼性和良好持水性的薄膜或纖維狀產形成具咀嚼性和良好持水性的薄膜或纖

38、維狀產品，且在以后的水合或加熱處理中能保持良好品，且在以后的水合或加熱處理中能保持良好的性能。的性能。 組織化的蛋白質可以作為組織化的蛋白質可以作為肉的肉的代用品或替代物代用品或替代物，還可以用于，還可以用于對對動物蛋白進行重組織化動物蛋白進行重組織化常見的蛋白質組織化方法o1.熱凝固和簿膜形成：n豆漿在95保持幾小時，光滑的金屬表面會形成一層薄膜，如腐竹的生產。o2.熱塑性擠壓：n使蛋白質中的含水量為10-30%，在高壓下10000-20000kpa，使其在20-150s 內溫度升高到150-200，擠壓通過蕊板。得到干燥的纖維多孔狀顆粒或小塊，復水后咀嚼性好。n可用于肉丸、漢堡包的肉糜、肉

39、的替代物、填充物等。o3.纖維的形成：n ph10的條件下，高濃度的蛋白溶液脫氣澄清通過管蕊板（每平方厘米1000 孔，孔徑為50-150m）酸性氯化鈉溶液（等電沉淀或鹽析）壓縮成品。常見的蛋白質組織化方法六、六、面團的形成面團的形成1、面團、面團小麥或燕麥等面粉中的面筋蛋白，在室溫下與水小麥或燕麥等面粉中的面筋蛋白，在室溫下與水一起混合和揉捏后，一起混合和揉捏后，形成具有粘彈性的三維蛋白形成具有粘彈性的三維蛋白質網絡質網絡，并把其它成分如淀粉、脂類等截留其中，并把其它成分如淀粉、脂類等截留其中形成的糊狀物。形成的糊狀物。面筋蛋白面筋蛋白（占總（占總pr80）麥谷蛋白：麥谷蛋白：二硫鍵二硫鍵(

40、分子內、分子間分子內、分子間)，分，分子量大的網狀結構，決定面團的彈性、黏子量大的網狀結構，決定面團的彈性、黏合性和強度。合性和強度。麥醇溶蛋白：麥醇溶蛋白：僅含分子內二硫鍵，促進面僅含分子內二硫鍵，促進面團的流動性、伸展性和膨脹性。團的流動性、伸展性和膨脹性。過度黏結過度黏結 過度延展過度延展 2、面筋蛋白組成及結構特征、面筋蛋白組成及結構特征結構特征：結構特征：由于面筋蛋白含較多非極性氨基酸，是一類高疏水性由于面筋蛋白含較多非極性氨基酸，是一類高疏水性蛋白質，所以是不溶性蛋白質。蛋白質，所以是不溶性蛋白質。面筋蛋白質中含有的化學鍵面筋蛋白質中含有的化學鍵氫鍵氫鍵谷氨酰胺、脯氨酸和絲氨酸、蘇

41、氨酸谷氨酰胺、脯氨酸和絲氨酸、蘇氨酸 水吸收能力強，有黏性水吸收能力強，有黏性 非極性氨基酸非極性氨基酸使蛋白使蛋白相互聚集、有黏彈性相互聚集、有黏彈性與脂肪有效結合與脂肪有效結合二硫鍵二硫鍵使面團使面團堅韌堅韌3、面筋粘彈性影響因素、面筋粘彈性影響因素1）兩種組成蛋白的比例；）兩種組成蛋白的比例；2）二硫鍵的形成和破壞。）二硫鍵的形成和破壞。還原劑如半胱氨酸、偏亞硫酸氫鹽破壞二硫鍵。還原劑如半胱氨酸、偏亞硫酸氫鹽破壞二硫鍵。氧化劑如溴酸鹽、脫氫抗壞血酸形成二硫鍵，增氧化劑如溴酸鹽、脫氫抗壞血酸形成二硫鍵，增強粘彈性。強粘彈性。七、七、蛋白質的界面性質蛋白質的界面性質o概念概念：蛋白質是兩親物

42、質，能自發地遷移至汽：蛋白質是兩親物質，能自發地遷移至汽-水或油水或油-水界面的性質，形成高粘彈性的蛋白質水界面的性質，形成高粘彈性的蛋白質薄膜。薄膜。o理想的表面活性蛋白質具有三個性能：理想的表面活性蛋白質具有三個性能：能快速地吸附至界面；能快速地吸附至界面；能快速地展開并在界面上再定向；能快速地展開并在界面上再定向；形成高粘彈性蛋白質薄膜，并能忍受熱和機械形成高粘彈性蛋白質薄膜，并能忍受熱和機械運動的影響。運動的影響。 能否能否快速的吸附至界面快速的吸附至界面與蛋白質的與蛋白質的表面分子特性表面分子特性有密切關系有密切關系如果蛋白質表面如果蛋白質表面非極性殘基很多非極性殘基很多形成的形成的

43、疏水小區很多疏水小區很多則蛋白質能快速自發地則蛋白質能快速自發地吸附至界面吸附至界面能否能否形成形成具有強黏結性粘彈膜具有強黏結性粘彈膜與蛋白質的與蛋白質的分子大小、形狀分子大小、形狀等相關等相關 列車狀構象列車狀構象的的比例愈大比例愈大，蛋白質愈是強烈地與，蛋白質愈是強烈地與界面相結合，并且表面張力愈是低。界面相結合，并且表面張力愈是低。影響界面性質的因素：影響界面性質的因素：內內 在在 因因 素素氨基酸組成氨基酸組成非極性非極性aa與極性與極性aa之比之比疏水性、親水性基團的分布疏水性、親水性基團的分布二級、三級和四級結構二級、三級和四級結構二硫鍵二硫鍵多肽鏈的柔性多肽鏈的柔性外外 在在

44、因因 素素ph離子強度和種類離子強度和種類蛋白質濃度蛋白質濃度時間時間溫度溫度蛋白質的界面性質 乳化性質 emulsifying properties 起泡性 foaming propertieso蛋白質可以促進乳濁液形成及穩定的性質蛋白質可以促進乳濁液形成及穩定的性質，稱，稱為蛋白質的乳化性質。為蛋白質的乳化性質。o蛋白質蛋白質具有乳化性質的原因具有乳化性質的原因：具有具有兩親性兩親性，即，即既親水也親油的性質既親水也親油的性質（一）乳化性質（一）乳化性質牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黃醬，肉餡等。牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黃醬，肉餡等。食品乳狀液食品乳狀液在油水體系中，蛋白質能在油水體系中，蛋白質能自

45、發地遷移到自發地遷移到油水油水界面和氣水界面界面和氣水界面到達界面后，到達界面后，疏水基定向到油相和氣相疏水基定向到油相和氣相，親水基定向到水相親水基定向到水相并廣泛并廣泛展開展開和和擴散擴散，在界面形成一種在界面形成一種蛋白質吸附層蛋白質吸附層，從而起到，從而起到穩定穩定乳濁液的作用。乳濁液的作用。促進乳濁液形成并穩定的本質促進乳濁液形成并穩定的本質：評價食品乳化性質的方法評價食品乳化性質的方法1）乳化能力：）乳化能力：乳狀液相轉變前（乳狀液相轉變前（o/ww/o）每克蛋）每克蛋白質所能乳化油的體積白質所能乳化油的體積。2）乳化穩定性。）乳化穩定性。100乳狀液最初體積乳狀液最終乳體積化穩定

46、性 蛋白質gml相轉轉變前能乳化乳化能力油影響蛋白質乳化作用的因素影響蛋白質乳化作用的因素o內因：內因：疏水性、分子柔性。疏水性、分子柔性。o外因（環境因素）外因（環境因素）：1）蛋白質的溶解度）蛋白質的溶解度：與乳化性質正相關。肉糜加鹽：與乳化性質正相關。肉糜加鹽2）加熱）加熱處理通常會降低入乳狀液的穩定性；處理通常會降低入乳狀液的穩定性；3）加入加入小分子的表面活性劑小分子的表面活性劑會降低蛋白質的乳化穩會降低蛋白質的乳化穩定性；定性；4）ph 值值在在pi 時具有高溶解度的蛋白質時具有高溶解度的蛋白質（如血清蛋白等），（如血清蛋白等），具有最高的乳化性能；具有最高的乳化性能；大多數食品蛋

47、白質，在大多數食品蛋白質，在pi 時不是良好的乳化劑；時不是良好的乳化劑；在遠離在遠離pi 時可能是有效的乳化劑。時可能是有效的乳化劑。5）蛋白質的起始濃度）蛋白質的起始濃度要在要在0.5-5時，才會有時，才會有乳化能力。乳化能力。（二）起泡性質（二）起泡性質o起泡性質起泡性質是指蛋白質在汽是指蛋白質在汽-液界面形成堅韌的薄液界面形成堅韌的薄膜使大量氣泡并入和穩定的能力。膜使大量氣泡并入和穩定的能力。o泡沫型食品：蛋糕、冰淇淋、啤酒泡沫、面包等。泡沫型食品：蛋糕、冰淇淋、啤酒泡沫、面包等。含有含有大量的大量的氣泡氣泡在氣相和連續液相之間要有在氣相和連續液相之間要有較大的表面積較大的表面積要有要

48、有能脹大能脹大，且有，且有剛性或半剛性剛性或半剛性并有并有彈性彈性的膜或壁的膜或壁溶質的濃度在溶質的濃度在表面表面較高較高可反射光，看起來不透明可反射光，看起來不透明良好的食品泡沫應該具有以下特點： o第一種是將氣體通過一個多孔分散器鼓入低第一種是將氣體通過一個多孔分散器鼓入低濃度的蛋白溶液中；濃度的蛋白溶液中；o第二種是在大量氣體存在的條件下，通過打第二種是在大量氣體存在的條件下，通過打擦或振蕩蛋白質溶液而產生泡沫；擦或振蕩蛋白質溶液而產生泡沫；o第三種方法是將一個預先給加壓的氣體溶于第三種方法是將一個預先給加壓的氣體溶于要生產泡沫的蛋白質溶液中，突然減壓，系要生產泡沫的蛋白質溶液中，突然減

49、壓，系統中的氣體則會膨脹而形成泡沫。統中的氣體則會膨脹而形成泡沫。蛋白泡沫形成方法：蛋白泡沫形成方法：蛋白質的蛋白質的起泡能力起泡能力和和泡沫穩定性泡沫穩定性 o起泡性質的評價起泡性質的評價：起泡能力：起泡能力：指蛋白質能產生的界面面積的量，指蛋白質能產生的界面面積的量，用膨脹率或起泡能力表示。用膨脹率或起泡能力表示。泡沫穩定性：泡沫穩定性：是蛋白質穩定處在重力和機械是蛋白質穩定處在重力和機械力下的泡沫的能力。力下的泡沫的能力。測定測定蛋白質起泡力的蛋白質起泡力的方法：方法：o將一定濃度和體積的蛋白質溶液加入帶有刻度的容器內，將一定濃度和體積的蛋白質溶液加入帶有刻度的容器內，用一定的方法使其起

50、泡，測定用一定的方法使其起泡，測定泡沫的泡沫的最大體積最大體積，分別計，分別計算泡沫的算泡沫的膨脹率膨脹率和和起泡力起泡力。%100起始液體的體積起始液體的體積泡沫體積膨脹率%100)(液體的體積并入的氣體的體積起泡力 fp不同蛋白質溶液的起泡力蛋白質種類牛血清清蛋白乳清分離蛋白雞蛋蛋清卵清蛋白牛血漿-乳球蛋白血纖維蛋白原大豆蛋白（酶水解）明膠（酸法加工豬皮明膠）起泡力28060024040260480360500760100泡沫的初體積后的體積30min放置性泡沫穩定測定測定泡沫穩定性泡沫穩定性的方法：的方法：n 在起泡完成后，在起泡完成后，迅速測定迅速測定泡沫體積，然后在一泡沫體積，然后在

51、一定條件下放置一段時間（通常為定條件下放置一段時間（通常為30min30min）后）后再再測定泡沫體積測定泡沫體積，計算泡沫穩定性。，計算泡沫穩定性。影響起泡性質的因素o1、內因：、內因：溶解度；分子柔性；疏水性；帶電基團和極性溶解度；分子柔性；疏水性；帶電基團和極性基團的配置。基團的配置。蛋白質的分子柔性和疏水性蛋白質的分子柔性和疏水性影響它的影響它的起泡力起泡力，而而泡沫穩定性泡沫穩定性取決于取決于蛋白膜的厚度、彈性、粘蛋白膜的厚度、彈性、粘度和剛性度和剛性。有有良好起泡力良好起泡力的蛋白質的蛋白質不具有穩定泡沫的能力不具有穩定泡沫的能力，而而能產生穩定泡沫能產生穩定泡沫的蛋白質往往的蛋白

52、質往往不具有良好的不具有良好的起泡力起泡力。2、環境因素、環境因素1）ph在在pi 時時，若溶解性好，起泡能力強，泡沫穩定，若溶解性好，起泡能力強，泡沫穩定性較好；多數蛋白質在性較好；多數蛋白質在pi 時溶解度很低，起泡時溶解度很低，起泡能力差，但穩定性很高；能力差，但穩定性很高；在在pi 以外以外，起泡能力好，穩定性差。，起泡能力好，穩定性差。2）溫度）溫度一般一般升高溫度升高溫度，泡沫，泡沫穩定性下降穩定性下降。若部分熱變性（適當加熱）可改進起泡性質。若部分熱變性（適當加熱）可改進起泡性質。3）鹽）鹽鹽影響蛋白質的溶解度、粘度、伸展和聚集，影響鹽影響蛋白質的溶解度、粘度、伸展和聚集，影響其

53、發泡性質。其發泡性質。鹽析時顯示較好的起泡性；鹽溶時則顯示較差的起鹽析時顯示較好的起泡性；鹽溶時則顯示較差的起泡性。泡性。二價陽離子二價陽離子 (ca2+、mg2+)，與蛋白質的羧基形成鹽，與蛋白質的羧基形成鹽橋，提高泡沫穩定性。橋，提高泡沫穩定性。4）糖）糖蔗糖、乳糖和其它糖，能增加蛋白質溶液粘度，損蔗糖、乳糖和其它糖，能增加蛋白質溶液粘度，損害起泡能力，但增強泡沫穩定性。害起泡能力，但增強泡沫穩定性。2、環境因素、環境因素5）脂類）脂類（脂類抑制了蛋白質在界面的吸附）（脂類抑制了蛋白質在界面的吸附）尤其是磷脂，使泡沫穩定性下降；尤其是磷脂，使泡沫穩定性下降；一般不含脂類的蛋白質有較好的起泡

54、性質。一般不含脂類的蛋白質有較好的起泡性質。6）蛋白質濃度）蛋白質濃度 2 2一一8 8，隨著濃度增加起泡性隨著濃度增加起泡性增加增加。 超過超過1010，則會由于蛋白質則會由于蛋白質溶解度下降溶解度下降而導致氣而導致氣泡泡變小變小，泡沫，泡沫變硬變硬。 2、環境因素、環境因素2、環境因素、環境因素7）攪打）攪打取決于攪打時間和強度。取決于攪打時間和強度。8）消泡劑）消泡劑n 硅油硅油八、八、蛋白質與風味物質的結合蛋白質與風味物質的結合蛋白質蛋白質風味風味蛋白質蛋白質-風味風味+有有利利良好風味載體良好風味載體不不利利與不良風味結合與不良風味結合結合方式o包括物理吸附和化學吸附。包括物理吸附和

55、化學吸附。o物理吸附物理吸附：范德華力和毛細管作用吸附。：范德華力和毛細管作用吸附。o化學吸附化學吸附方式方式：1）形成氫鍵；）形成氫鍵；2）弱極性的風味物與蛋白質疏水區的結合；）弱極性的風味物與蛋白質疏水區的結合；3）發生化學反應如羰氨縮合。）發生化學反應如羰氨縮合。o蛋白質構象改變，使蛋白質的結構展開，更有蛋白質構象改變，使蛋白質的結構展開，更有利于與風味物的結合。利于與風味物的結合。影響因素影響因素水：水：提高提高pr對對極性揮發物極性揮發物的結合，對非極性風味化的結合，對非極性風味化合物的結合沒有影響。合物的結合沒有影響。 ph：堿性堿性ph比在酸性比在酸性ph更能更能促進促進與風味物的結合與風味物的結合熱：熱：熱變性一般會使熱變性一般會使pr的風味結合作用的風味結合作用有所加強有所加強鹽：鹽：凡能使凡能使pr解離或二硫鍵斷裂解離或二硫鍵斷裂的鹽類，都能的鹽類，都能提高提高pr的的風味結合能力風味結合能力蛋白質改性如蛋白質水解，破壞結合位點，降低結蛋白質改性如蛋白質水解，破壞結合位點，降低結合能力。合能力。5.5 5.5 蛋白質在食品加工和儲藏中的變化蛋白質在食品加工和儲藏中的變化一、熱處理的變化一、熱處理的變化o1、適當熱處理（、適當熱處理（100以下）以下）在營養方面來