本章主要內容1、酶的概念、作用特點、分子組成2、酶的結構特點和催化機制3、影響酶促反應速度的因素4、固定化酶的概念第四章酶教學目標教學重難點教學目標1、說出酶的概念及作用特點、酶的分子組成2、簡述酶的活性中心、必需基團、酶原及酶原激活3、簡述影響酶促反應速度的因素及其原理4、說出與酶相關的藥物章首教學重點1、酶的相關概念2、酶的分子組成3、酶的結構特點4、影響酶促反應速度的因素教學難點1、明白酶的結構特點2、懂得影響酶促反應速度的因素及其在生產實際中的應用章首第一節概述1878年始有酶這一名稱。一、酶的概念概念：酶是生物體內活細胞合成的一類生物催化劑。

酶促反應——由酶所催化的反應；底物——酶所作用的反應物；產物——由酶催化反應的生成物。酶的活力(性)可調節，甚至可失去催化能力(稱為酶的失活）。酶的化學本質是蛋白質;酶具有催化功能。二、酶催化作用的特點酶除具有一般催化劑的特點外，尚有不同于一般催化劑的特點：1、高度的催化效率可比一般催化劑高106～1013。如過氧化氫酶對H2O2的催化效率比Fe2+高十億(109)倍。2、高度的特異性酶的特異性是指酶對它所作用的底物有嚴格的選擇性。⑴絕對專一性

脲酶尿素（尿素衍生物）NH2＋CO2⑵相對專一性

二肽酶二肽2氨基酸⑶立體異構專一性H2O＋O2NH3＋H2O2L-氨基酸（D-氨基酸）α-酮酸H2O反-丁烯二酸（順-丁烯二酸）L-蘋果酸L-氨基酸氧化酶延胡索酸酶3、高度的敏感性（不穩定性）大多數酶在60℃以上或強酸、強堿下失活4、活性（力）可調性酶的活力可在不同層次、不同因素影響下發生改變，酶的活力可調節。三、酶的分子組成根據酶的組成成份，酶分為兩類。單純酶：酶分子中只有蛋白質結合酶：酶分子中有蛋白質和非蛋白質部分結合酶中的蛋白質部分稱為酶蛋白。結合酶中的非蛋白質部分稱為輔助因子。全酶＝酶蛋白＋輔助因子結合酶（全酶）酶蛋白（決定酶的特異性）輔助因子（決定酶的反應類型）有機化合物金屬離子輔基輔酶（與酶蛋白結合緊密）（與酶蛋白結合疏松）一些酶的輔助因子類別酶輔助因子輔助因子的作用金屬離子細胞色素氧化酶Cu2+傳遞電子磷酸轉移酶Mn2+連接作用含維生素的輔酶多種脫氫酶NAD+或NADP+傳遞氫各種黃素蛋白酶FMN或FAD傳遞氫轉氨酶,氨基酸脫羧酶磷酸吡哆醛轉氨基,羧基α-酮酸脫羧酶焦磷酸硫胺素催化脫羧基反應乙酰化酶等輔酶A轉移酰基α-酮酸脫氫酶系二硫辛酸氧化脫羧羧化酶生物素傳遞CO2其它磷酸基轉移酶ATP轉移磷酸基磷酸葡萄糖變位酶1,6-二磷酸葡萄糖轉移磷酸基介紹兩種酶的概念

單體酶：酶分子中只有一條多肽鏈

寡聚酶：酶分子中有兩條或兩條以上的多肽鏈。寡聚酶分子中每條多肽鏈又稱為酶的亞基。亞基的結構可以相同，也可以不相同。四、酶的命名（一）習慣命名法（命名原則）也可將上述兩原側共用。如琥珀酸脫氫酶、乳酸脫氫酶、谷氨酸氧化酶等。1、按作用的底物命名如：淀粉酶、脂肪酶、蛋白酶等2、根據催化反應的類型命名如：氧化酶、脫氫酶、水解酶等三、酶的分類1、氧化還原酶類：AH2＋BA＋BH22、轉移酶類：AB＋CA＋BC3、水解酶類：AB＋H2OAH＋BOH4、裂合酶類：ABA＋B5、異構酶類：AB6、合成酶類：A＋B＋ATPAB＋ADP＋Pi章首第二節酶的結構特點和催化機制酶的結構特點是具有活性中心。酶的活性中心示意圖返回一、酶的結構特點酶的活性中心：是指直接與底物結合，并進行催化的酶的空間小區域。必需基團：是指酶分子中與酶的活性中心直接有關的化學基團。必需基團酶活性中心內的必需基團底物結合部位催化部位酶活性中心外必需基團示意圖酶原：是指無活性的酶的前身物。酶原激活：是指將酶原轉變為有活性的酶的過程。例：HCl（胃蛋白酶）胃蛋白酶原胃蛋白酶腸激酶（胰蛋白酶）胰蛋白酶原胰蛋白酶凝血酶原與不正常表面的接觸或其他一些因素凝血酶胰蛋白酶原的激活過程

酶原激活的本質是：酶的活性中心形成或暴露的過程。后退動畫二、酶的催化機制酶具有高度的催化效率，其作用機制一般用中間產物學說解釋。S＋E（酶）SE（中間產物）(低活化能)SEE＋P(低活化能)S（底物）P（產物）（活化能高）+)酶的誘導契合學說動畫章首第三節影響酶促反應速度的因素一、酶濃度的影響酶濃度對酶促反應速度的影響在底物濃度足夠飽和，酶濃度相對很低時，酶的濃度與反應速度成正比例。二、底物濃度的影響底物濃度對酶促反應速度的影響當其他條件不變時，底物濃度的變化對反應速度的影響呈矩形雙曲線關系。⒈底物濃度低時，反應速度隨底物濃度的增加而增加，成正比關系。⒉隨著底物濃度的不斷增加，反應速度也增加，但不再成正比例。⒊當反應速度達最大值時，增加底物濃度，反應速度不再增加。Vm[S]V=上述曲線圖可用“米氏方程”表達：V：為[S]為足以產生最大速度Vm時的反應速度Vm：為最大反應速度[S]：為底物濃度Km：為米氏常數（反應速度為最大速度的一半時的底物濃度）Km＋[S]三、pH的影響pH對酶促反應速度的影響酶的最適pH：指酶表現最大活力時環境的pH。在一定條件下，各類生物的最適pH：稍高或稍低于最適pH，酶的活力都將降低。偏離越遠，酶的活性越低，直至失活。動物：pH6.5~8植物、微生物：pH4.5~6.5pH對酶作用的影響機制很復雜，主要有以下幾方面：1、影響酶的解離特殊：胃蛋白酶（pH1.5~2）胰蛋白酶（pH8.1）精蛋白酶（pH9.8）2、影響底物的解離3、影響酶分子的構象4、最適pH時，酶及底物的解離度最適宜兩者的結合，反應速度最快。酶促反應是化學反應，隨著溫度升高，反應速度加快；但酶是一種特殊的蛋白質，溫度過高可致其失活。四、溫度的影響酶的最適溫度：是指酶的活力達最大時的反應溫度。在一定條件下，各類生物體中酶的最適溫度為：動物35~40℃植物、微生物32~60℃液化淀粉酶90℃（特殊）溫度對酶作用影響的機理是：1、最適溫度時，酶的活性最大，反應速度最快。2、低于最適溫度時，酶的活性受到抑制，反應速度慢；隨著溫度升高，反應速度加快。3、高于最適溫度時，酶的活性被破壞逐漸明顯，酶促反應速度逐步下降；當酶的活性完全被破壞時，酶促反應速度為零。五、激活劑的影響激活劑：是指凡能提高酶活力(性)的物質。酶的激活與酶原激活的區別：酶的激活是提高已有活性酶的活性；酶原激活是使原本沒有活性的酶轉變為有活性的酶。酶的激活是酶的活性由低到高，不伴有一級結構的改變。幻燈片16六、抑制劑的影響抑制劑：是指凡能降低酶的活性甚至使酶完全失活但并不使酶變性的物質。（一）可逆性抑制抑制劑與酶蛋白的結合是可逆的，通過透析、超濾等方法可除去，并使酶恢復活性。抑制劑的作用是使酶的活性下降，導致反應速度降低。競爭性抑制作用是指：抑制劑與底物結構相似，與底物共同競爭酶的活性中心，從而阻礙了底物與酶的結合的抑制作用。COOH（CH2）2COOH琥珀酸琥珀酸脫氫酶COOHCHHCCOOH延胡索酸+2HCOOHCH2COOH丙二酸（抑制劑）競爭性抑制劑作用的強弱取決于抑制劑與底物的濃度比。1、競爭性抑制作用動畫2、非競爭性抑制作用非競爭性抑制作用是指：抑制劑不論底物是否與酶結合，均可與酶活性中心以外的部位可逆結合，并抑制酶的活性。酶抑制劑底物底物底物酶酶抑制劑可產生終產物不可產生終產物動畫非競爭性抑制作用的強弱一般取決于抑制劑的濃度及其與酶的親和力，而與底物濃度無關。（二）不可逆抑制這類抑制作用的抑制劑，通常以比較牢固的共價鍵與酶蛋白中的基團結合，使酶失去活性。一但發生抑制，則不易使酶恢復活力。有機汞、有機砷及Ag+、Cu++、Hg++、Pb++等重金屬離子等，這類抑制劑能與多種酶分子中的一類或幾類必需基團進行共價結合，使酶失去活性，因而這類抑制劑的抑制作用是不專一的。敵百蟲、敵敵畏、1605等有機磷化合物類的抑制劑，則專一性作用于某種酶的活性中心或必需基團，并與其進行共價結合，從而抑制酶的活性，因而這類酶的抑制作用具有專一性。

乙酰膽堿膽堿酯酶乙酸+膽堿有機磷化合物抑制章首第四節固定化酶一、固定化酶的概念和優點固定化酶是水溶性酶借助于物理和化學方法把酶束縛在某一空間成為不溶于水但仍具有催化活性的一種酶或其衍生物。固定化酶具有類似離子交換樹脂的優點：1、穩定性高，可反復使用。2、有一定的機械強度，有利于現代化生產。3、易與產物分離，簡化工藝，降低成本。二、固定化酶的制備方法1、載體結合法使酶通過共價鍵連接于適當的不溶于水的載體上。（葡聚糖凝膠）2、交聯法使酶分子間依靠雙功能基團試劑交聯聚合成“網狀”結構。（戊二醛）3、包埋法使酶包埋在凝膠的格子中或聚合物半透膜小膠囊中。章首本章小結1、酶的概念、作用特點2、酶的組成、結構及各組分的功能3、酶的催化機制4、影響酶促反應速度的因素作業1、解釋下列名詞酶、酶的活性中心、酶的必需基團、固定化酶、激活劑、抑制劑2、酶與一般催化劑比較有何特點？3、何謂酶的專一性？有哪些類型？4、酶原激活的本質是什么？其與一般酶的活性的激活有何不同？5、影響酶促反應速度的因素有哪些？簡述其作用的原理及結果。淀粉酶的實驗原理葡萄糖：單糖，具有還原性果糖：單糖，不具還原性蔗糖：雙糖，不具還原性