Enzyme第三章

酶本章內容提要：1、酶的分子結構與功能2、酶的工作原理3、酶促反應動力學4、酶的調節5、酶的分類與命名6、酶與醫學的關系酶的概念：目前將生物催化劑分為兩類酶（蛋白質）、

核酶（核糖核酸）酶是一類由活細胞產生的，對其特異底物具有高效催化作用的蛋白質或核糖核酸。酶學研究簡史：公元前兩千多年，我國已有釀酒記載。一百余年前，Pasteur認為發酵是酵母細胞生命活動的結果。1877年，Kuhne首次提出Enzyme一詞。1897年，Buchner兄弟用不含細胞的酵母提取液，實現了發酵。1926年，Sumner首次從刀豆中提純出脲酶結晶。1982年，Cech首次發現RNA也具有酶的催化活性，提出核酶(ribozyme)的概念。1995年，JackW.Szostak研究室首先報道了具有DNA連接酶活性DNA片段，稱為脫氧核酶(deoxyribozyme)。第一節

酶的分子結構與功能

TheMolecularStructureandFunctionofEnzyme

酶的不同形式：單體酶(monomericenzyme)：僅具有三級結構的酶。寡聚酶(oligomericenzyme)：由多個相同或不同亞基以非共價鍵連接組成的酶。多酶體系(multienzymesystem)：由幾種不同功能的酶彼此聚合形成的多酶復合物。多功能酶(multifunctionalenzyme)或串聯酶(tandemenzyme)：一些多酶體系在進化過程中由于基因的融合，多種不同催化功能存在于一條多肽鏈中，這類酶稱為多功能酶。一、酶的分子組成結合酶(conjugatedenzyme)單純酶(simpleenzyme)一、酶的分子組成蛋白質部分：酶蛋白(apoenzyme)輔助因子(cofactor)

金屬離子小分子有機化合物全酶(holoenzyme)結合酶(conjugatedenzyme)單純酶(simpleenzyme)只有全酶才具有催化作用。*各部分在催化反應中的作用酶蛋白決定反應的特異性（即決定催化什么底物）輔助因子決定反應的種類與性質（即決定使底物發生什么樣的反應）金屬離子的作用：穩定酶的構象；參與催化反應，傳遞電子；在酶與底物間起橋梁作用；中和陰離子，降低反應中的靜電斥力等。金屬酶(metalloenzyme)金屬離子與酶結合緊密，提取過程中不易丟失。

金屬激活酶(metal-activatedenzyme)金屬離子為酶的活性所必需，但與酶的結合不甚緊密。小分子有機化合物的作用：在反應中起運載體的作用，傳遞電子、質子或其它基團。輔助酶的催化作用，又稱為輔酶。丙酮酸乳酸乳酸脫氫酶NADH+H+NAD+小分子有機化合物在催化中的作用

尼克酰胺（維生素PP之一）尼克酰胺（維生素PP之一）維生素B2（核黃素）維生素B2（核黃素）維生素B1（硫胺素）泛酸硫辛酸維生素B12生物素吡哆醛（維生素B6之一）葉酸NAD+（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，輔酶I）NADP+（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，輔酶II）FMN（黃素單核苷酸）FAD（黃素腺嘌呤二核苷酸）TPP（焦磷酸硫胺素）輔酶A（CoA）硫辛酸鈷胺素輔酶類生物素磷酸吡哆醛四氫葉酸氫原子（質子）醛基酰基烷基二氧化碳氨基甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基等一碳單位所含的維生素名稱小分子有機化合物(輔酶或輔基)轉移的基團尼克酰胺（維生素PP之一）尼克酰胺（維生素PP之一）維生素B2（核黃素）維生素B2（核黃素）維生素B1（硫胺素）泛酸硫辛酸維生素B12生物素吡哆醛（維生素B6之一）葉酸NAD+（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，輔酶I）NADP+（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，輔酶II）FMN（黃素單核苷酸）FAD（黃素腺嘌呤二核苷酸）TPP（焦磷酸硫胺素）輔酶A（CoA）硫辛酸鈷胺素輔酶類生物素磷酸吡哆醛四氫葉酸氫原子（質子）醛基酰基烷基二氧化碳氨基甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基等一碳單位所含的維生素名稱小分子有機化合物(輔酶或輔基)轉移的基團輔助因子分類（按其與酶蛋白結合的緊密程度）

輔酶(coenzyme):與酶蛋白結合疏松，可用透析或超濾的方法除去。

輔基(prostheticgroup):與酶蛋白結合緊密，不能用透析或超濾的方法除去。二、酶的活性中心酶分子中執行其催化功能的部位。即與底物結合并把底物轉化成產物的部位。結構上是由一些一級結構可能相距甚遠，但在空間結構上彼此靠近的必需基團組成的區域。必需基團(essentialgroup)：酶分子中一些與酶活性密切相關的氨基酸殘基側鏈的化學基團。底物活性中心以外的必需基團結合基團催化基團活性中心活性中心內的必需基團：結合基團(bindinggroup)（與底物相結合）催化基團(catalyticgroup)（催化底物轉變成產物）

位于活性中心以外，維持酶活性中心應有的空間構象所必需。活性中心外的必需基團：溶菌酶的活性中心*谷氨酸35和天冬氨酸52是催化基團；*色氨酸62和63、天冬氨酸101和色氨酸108是結合基團；*A~F為底物多糖鏈的糖基，位于酶的活性中心形成的裂隙中。三、同工酶(isoenzyme)*定義：同工酶是指催化相同的化學反應，而酶蛋白的分子結構理化性質乃至免疫學性質不同的一組酶。根據國際生化學會的建議，同工酶是由不同基因編碼的多肽鏈，或由同一基因轉錄生成的不同mRNA所翻譯的不同多肽鏈組成的蛋白質。同工酶存在于同一種屬或同一個體的不同組織或同一細胞的不同亞細胞結構中，它使不同的組織、器官和不同的亞細胞結構具有不同的代謝特征。這為同工酶用來診斷不同器官的疾病提供了理論依據。HHHHHHHMHHMMHMMMMMMMLDH1

(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5

(M4)乳酸脫氫酶的同工酶*舉例：乳酸脫氫酶(LDH1～

LDH5)乳酸脫氫酶（LDH）可催化“丙酮酸乳酸”的可逆反應。NAD+NADH+H+OHCH3-CH-COOHCH3-CO-COOH乳酸LDH丙酮酸LDH1主要在心臟中催化乳酸脫氫生成丙酮酸，使心臟能更好地利用乳酸供能。LDH5主要在骨骼肌中催化丙酮酸還原成乳酸，使肌肉能更好地生成乳酸。*生理及臨床意義：在代謝調節上起著重要的作用；用于解釋發育過程中階段特有的代謝特征；同工酶譜的改變有助于對疾病的診斷；同工酶可以作為遺傳標志，用于遺傳分析研究。心肌梗死和肝病病人血清LDH同工酶譜的變化1酶活性心肌梗死酶譜正常酶譜肝病酶譜2345第二節

酶的工作原理

TheMechanismofEnzymeAction酶與一般催化劑的共同點：1、在反應前后沒有質和量的變化；2、只能催化熱力學允許的化學反應；3、只能加速可逆反應的進程，而不改變反應的平衡點（平衡常數）。（一）酶促反應具有極高的效率一、酶促反應的特點酶的催化效率通常比非催化反應高108～1020倍，比一般催化劑高107～1013倍。酶的催化不需要較高的反應溫度。酶和一般催化劑加速反應的機理都是降低反應的活化能(activationenergy)。酶比一般催化劑更有效地降低反應的活化能。活化能：使底物分子從初態轉變到活化態所需的能量。或者說使反應體系當中的非活化分子轉變成活化分子所需的能量。

為什么降低反應活化能后能加快反應速度？活化能：使底物分子從初態轉變到活化態所需的能量。或者說使反應體系當中的非活化分子轉變成活化分子所需的能量。

隨著活化能的降低，反應體系中的非活化分子更容易轉變成活化分子。當活化分子在反應體系當中的比例越高，反應速度就會越快。為什么降低反應活化能后能加快反應速度？一種酶僅作用于一種或一類化合物，或一定的化學鍵，催化一定的化學反應并生成一定的產物。酶的這種特性稱為酶的特異性或專一性。*酶的特異性(specificity)（二）酶促反應具有高度的特異性根據酶對其底物結構選擇的嚴格程度不同，酶的特異性可大致分為以下3種類型：絕對特異性(absolutespecificity)：只能作用于特定結構的底物，進行一種專一的反應，生成一種特定結構的產物

。如脲酶水解尿素。

相對特異性(relativespecificity)：作用于一類化合物或一種化學鍵。如磷酸酶水解磷酸酯鍵。立體結構特異性(stereospecificity)：作用于立體異構體中的一種。如淀粉酶水解淀粉而不水解纖維素。（三）酶促反應的可調節性對酶生成與降解量的調節酶催化效力的調節通過改變底物濃度對酶進行調節等酶促反應受多種因素的調控，以適應機體對不斷變化的內外環境和生命活動的需要。其中包括三方面的調節。二、酶促反應的機理（一）酶-底物復合物的形成與誘導契合假說*誘導契合假說(induced-fithypothesis)酶-底物復合物（過渡態）

E+SE+PES酶與底物相互接近時，其結構相互誘導、相互變形和相互適應，進而相互結合。這一過程稱為酶-底物結合的誘導契合。2.鄰近效應(proximityeffect)與定向排列(orientationarrange)3、多元催化（酸堿催化，共價催化，親核催化）同一種酶常常同時具有酸、堿催化作用。2、表面效應酶的活性中心多為疏水性“口袋”狀。可防止底物與酶之間形成水化膜，有利于酶與底物之間的密切接觸。酶可與底物形成瞬間共價鍵而將之激活。酶的親核基團可提供電子給帶有正電荷的過渡態中間物。第三節酶促反應動力學KineticsofEnzyme-CatalyzedReaction

概念:研究各種因素對酶促反應速度的影響，并加以定量的闡述。概念:研究各種因素對酶促反應速度的影響，并加以定量的闡述。酶濃度底物濃度pH溫度抑制劑激活劑影響因素包括有:概念:研究各種因素對酶促反應速度的影響，并加以定量的闡述。影響因素包括有:酶濃度、底物濃度、pH、溫度、抑制劑、激活劑等。※研究策略：

研究某一種因素的影響時，其余各因素均恒定。一、底物濃度對反應速度的影響1、單底物、單產物反應2、酶促反應速度一般在規定的反應條件下，用單位時間內底物的消耗量和產物的生成量來表示3、反應速度取其初速度，即底物的消耗量很小（一般在5﹪以內）時的反應速度研究前提結論：在其他因素不變的情況下，底物濃度對反應速度的影響呈矩形雙曲線關系。[S]VVmax1、當底物濃度較低時反應速度與底物濃度成正比；反應為一級反應。[S]VVmax2、隨著底物濃度的增高反應速度不再成正比例加速（成正相關）；反應為混合級反應。[S]VVmax3、當底物濃度高達一定程度反應速度不再增加，達最大速度；即與底物濃度無關。反應為零級反應。[S]VVmax1、當底物濃度較低時酶很多底物很少，故在一定范圍內增加底物濃度，增加部分都有酶與之結合形成ES復合物。[S]VVmax2、隨著底物濃度的增高酶仍比底物多，在一定程度上增加底物濃度，增加部分只有一些能與酶結合成ES復合物。[S]VVmax3、當底物濃度高達一定程度酶已不比底物多，所有酶的活性中心均已飽和。此時增加底物濃度，再也沒有多余的酶與之結合。[S]VVmax※1913年Michaelis和Menten簡稱米氏方程(Michaelisequation)。[S]：底物濃度V：不同[S]時的反應速度Vmax：最大反應速度(maximumvelocity)

Ｋm：米氏常數(Michaelisconstant)

ＶVmax[S]Km+[S]＝──（一）米－曼氏方程式米－曼氏方程式推導基于兩個假設：

E與S形成ES復合物的反應是快速平衡反應，而ES分解為E及P的反應為慢反應，反應速度取決于慢反應即V＝k3[ES]。

S的總濃度遠遠大于E的總濃度，因此在反應的初始階段，S的濃度可認為不變即[S]＝[St]。

推導過程：穩態：是指ES的生成速度與分解速度相等，即[ES]恒定。K1([Et]－[ES])[S]＝K2[ES]+K3[ES]K2+K3＝Km

（米氏常數）K1令：則(2)變為:([Et]－[ES])[S]＝Km[ES](2)＝([Et]－[ES])[S]K2+K3[ES]K1整理得：當底物濃度很高，將酶的活性中心全部飽和時，即[Et]＝[ES]，反應達最大速度Vmax＝K3[ES]＝K3[Et](5)[ES]＝───[Et][S]Km+[S](3)整理得:將(5)代入(4)得米氏方程式：Vmax[S]Km+[S]V＝────將(3)代入(1)得K3[Et][S]Km+[S](4)V＝────（二）Km與Vmax的意義Km值：①Km等于酶促反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度。當反應速度為最大反應速度一半時

Km值的推導：Km＝[S]∴Km值等于酶促反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度，單位與底物濃度單位同。2＝Km+[S]VmaxVmax[S]VmaxV[S]KmVmax/2（二）Km與Vmax的意義Km值：①Km等于酶促反應速度為最大反應速度一半時的底物濃度。②意義：a)Km是酶的特征性常數之一；b)Km可近似表示酶對底物的親和力；c)同一酶催化不同底物時有不同的Km值。

Vmax：定義：Vm是酶完全被底物飽和時的反應速度，與酶濃度成正比。（三）Ｋm值與Ｖmax值的測定原始方法：VmaxV[S]KmVmax/2（三）Ｋm值與Ｖmax值的測定1.雙倒數作圖法(doublereciprocalplot)，又稱為林-貝氏作圖法Vmax[S]Km+[S]V=（林－貝氏方程）

+1/V=KmVmax1/Vmax1/[S]兩邊同取倒數

（三）Ｋm值與Ｖmax值的測定1.雙倒數作圖法(doublereciprocalplot)，又稱為林-貝氏作圖法Vmax[S]Km+[S]V=（林－貝氏方程）

+1/V=KmVmax1/Vmax1/[S]兩邊同取倒數

1/[S]1/V-1/Km1/Vm2.Hanes作圖法[S][S]/V-KmKm/Vm在林－貝氏方程基礎上，兩邊同乘[S][S]/V=Km/Vmax+[S]/Vmax2.Hanes作圖法[S][S]/V-KmKm/Vm在林－貝氏方程基礎上，兩邊同乘[S][S]/V=Km/Vmax+[S]/Vmax優點：（1）從統計學觀點看此種作圖較為理想。（2）某些酶在行為上有背于米氏方程時，很易察覺。二、酶濃度對反應速度的影響當[S]＞＞[E]，酶可被底物飽和的情況下，反應速度與酶濃度成正比。關系式為：

Vmax=K3[E]0V[E]酶濃度對反應速度的影響

三、溫度對反應速度的影響酶活性0.51.02.01.50102030405060溫度oC溫度對淀粉酶活性的影響

三、溫度對反應速度的影響酶活性0.51.02.01.50102030405060溫度oC溫度對淀粉酶活性的影響

1、在溫度較低時，隨著溫度的升高，酶促反應速度加快。2、在某一溫度時，酶促反應速度可達到最大值。3、超過上述溫度時，隨著溫度的升高，酶促反應速度不升反降。雙重影響：溫度升高，酶促反應速度升高；由于酶的本質是蛋白質，溫度升高，可引起酶的變性，從而反應速度降低。

三、溫度對反應速度的影響酶活性0.51.02.01.50102030405060溫度oC溫度對淀粉酶活性的影響

雙重影響：溫度升高，酶促反應速度升高；由于酶的本質是蛋白質，溫度升高，可引起酶的變性，從而反應速度降低。

三、溫度對反應速度的影響最適溫度

：使酶促反應速度最快時的環境溫度。酶活性0.51.02.01.50102030405060溫度oC溫度對淀粉酶活性的影響

雙重影響：溫度升高，酶促反應速度升高；由于酶的本質是蛋白質，溫度升高，可引起酶的變性，從而反應速度降低。

三、溫度對反應速度的影響最適溫度

：使酶促反應速度最快時的環境溫度。*低溫的應用：酶活性0.51.02.01.50102030405060溫度oC溫度對淀粉酶活性的影響

低溫麻醉；保存酶制劑等。四、pH對反應速度的影響0酶活性pH

pH對某些酶活性的影響

胃蛋白酶淀粉酶膽堿酯酶246810四、pH對反應速度的影響0pH

pH對某些酶活性的影響

胃蛋白酶淀粉酶膽堿酯酶2468101、酶活性只在一定的PH范圍內顯示。2、在PH較低時，隨著PH的升高，酶促速度會升高。3、在某一PH時，酶促速度可達最大。4、超過上述PH時，隨著PH的升高，酶促速度反而下降。四、pH對反應速度的影響pH影響反應速度的機制：

酶分子中的極性基團在不同的PH條件下，其解離狀態不同，而只有某一特定解離狀態下酶的活性中心才最容易與底物結合從而發揮最大催化作用。此特定PH值可稱之為酶的最適PH。五、抑制劑對反應速度的影響酶的抑制劑(inhibitor，I)凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質稱為酶的抑制劑。區別于酶的變性抑制劑對酶有一定選擇性引起變性的因素對酶沒有選擇性抑制作用的類型：1、不可逆性抑制(irreversibleinhibition)2、可逆性抑制(reversibleinhibition)：競爭性抑制(competitiveinhibition)非競爭性抑制(non-competitiveinhibition)反競爭性抑制(uncompetitiveinhibition)(一)不可逆性抑制作用*概念：抑制劑通常以共價鍵與酶活性中心的必需基團相結合，使酶失活。此時不能用透析、超濾等物理方法去除抑制。但并非絕對不可逆，用特殊的化學方法仍能去除此種抑制作用。

例1、巰基酶的抑制（1）某些金屬離子（Hg2+）或一些化學毒劑如路易士氣（砷化物）可以與巰基酶分子的巰基進行不可逆結合，使酶活性抑制。ESHSH+HgESSHg(2)解除抑制的方法：

加入含有多個巰基（-SH）的物質（如二巰基丙醇BAL）ESSHg+BALESHSHHgBAL+1．某兒童，半小時前與伙伴打賭而喝了一湯匙農藥（后證實為有機汞農藥西力生），出現大汗、頭痛、惡心、嘔吐、腹痛、手足發麻而急診入院。經用飽和小蘇打洗胃后口服生雞蛋清（8個雞蛋），隨之硫酸鎂導瀉，并使用巰基制劑（如二巰基丙磺酸鈉）多次，5%GNS(葡萄糖氯化鈉溶液)靜滴。病情明顯緩解。

(1)為何要用堿性液洗胃？(2)為何要口服生雞蛋清？可否用生牛奶替代？(3)使用二巰基制劑的作用是什么？

改進型論述題：

2、羥基酶的抑制（1）有機磷農藥（敵百蟲、敵敵畏等）可專一地與羥基酶的必需基團-OH結合，使酶磷酰化而不可逆地抑制羥基酶（以膽堿酯酶為代表）的活性。E-OH+PE-O-P（2）解除方法：加入解磷定。E-O-P+解磷定E-OH解磷定+P當然，臨床上碰到有機磷中毒病人，除了解磷定以外，還應同時加用阿托品。（二）可逆性抑制作用*概念抑制劑通常以非共價鍵與酶或酶-底物復合物可逆性結合，使酶的活性降低或喪失；抑制劑可用透析、超濾等物理方法除去。競爭性抑制非競爭性抑制反競爭性抑制*類型：根據酶與底物結合的類型（位置）不同１.競爭性抑制作用+IEIE+SE+PES反應模式：定義：抑制劑與底物的結構相似，能與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙酶-底物復合物的形成，使酶的活性降低。這種抑制作用稱為競爭性抑制作用。

*特點：2、抑制程度取決于抑制劑與酶的相對親和力及底物濃度；1、I與S結構類似，競爭酶的活性中心；3、動力學特點：

Vmax不變，Km。

抑制劑↑無抑制劑1/V1/[S]4、可通過增加底物濃度來消除抑制。

（3）典型實例

1、丙二酸、蘋果酸及草酰乙酸對琥珀酸脫氫酶的抑制作用。2、磺胺（SN）類藥物的抑菌作用。3、屬于抗代謝物的抗癌藥物抑制腫瘤細胞生長的作用.如:氨甲喋呤(MTX)、四氫葉酸（FH4）是生物體合成核酸的必須物質！磺胺藥與PABA（對氨基苯甲酸）是結構類似物2、非競爭性抑制

（1）概念：抑制劑與底物在結構上不相似，也不與底物搶占酶的活性中心，而是通過結合活性中心以外的必需基團來抑制酶的活性，這種抑制稱為非競爭性抑制。E+SESE+PIEI+SESI（死端復合物）I++反應式：*特點1、抑制劑與酶活性中心外的必需基團結合，底物與抑制劑之間無競爭關系；2、抑制程度取決于抑制劑的濃度；3、動力學特點：Vmax，Km不變。

抑制劑1/V1/[S]無抑制劑4、增加底物濃度不但不能消除抑制，反而會加重抑制。３.反競爭性抑制：*反應模式：E+SE+PES+IESII只與ES復合物結合，從而減少了ES的量使酶活性受到抑制。*特點：1、抑制劑只與酶－底物復合物結合；2、抑制程度取決于抑制劑的濃度及底物的濃度；3、動力學特點：Vmax，Km。抑制劑↑1/V1/[S]無抑制劑?

例1：（某年段考B型選擇題）

A、酶的競爭性抑制B、酶非競爭性抑制C、酶反競爭性抑制D、酶可逆性抑制E、酶不可逆性抑制1、有機磷農藥中毒是屬于2、酶動力學參數Km和Vm均下降的是3、雙倒數作圖時，縱軸截距不變的是各種可逆性抑制作用的比較

例2：（某年期考簡答題）

下圖是某酶受抑制作用后的特征性曲線，請問該抑制劑屬于何種抑制類型？為什么？當無抑制時，此酶的Km值是多少？（底物濃度單位為mmol/L)抑制劑↑無抑制劑1/V1/[S]-20六、激活劑對反應速度的影響激活劑(activator)使酶由無活性變為有活性或使酶活性增加的物質。?必需激活劑(essentialactivator)?非必需激活劑(non-essentialactivator)第四節

酶的調節

TheRegulationofEnzyme

酶活性的調節（快速調節）酶含量的調節（緩慢調節）調節方式：調節對象:關鍵酶關鍵酶是指整條代謝途徑中活性最低的，催化反應速度最慢的那一個酶。又叫限速酶。（一）變構酶的變構調節變構效應劑(allosteric

effector)變構激活劑：正協同效應變構抑制劑：負協同效應變構調節(allostericregulation)變構酶(allostericenzyme)一些代謝物可與某些酶分子活性中心外的某部分可逆地結合，使酶構象改變，從而改變酶的催化活性，此種調節方式稱變構調節。變構酶常為多個亞基構成的寡聚體，

具有協同效應。變構激活變構抑制變構酶的Ｓ形曲線（不遵守米氏方程）[S]V無變構效應劑

（三）酶的共價修飾調節共價修飾(covalentmodification)：化學修飾在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽鏈上的一些基團可與某種化學基團發生可逆的共價結合，從而改變酶的活性，此過程稱為共價修飾。（三）酶的共價修飾調節共價修飾(covalentmodification)在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽鏈上的一些基團可與某種化學基團發生可逆的共價結合，從而改變酶的活性，此過程稱為共價修飾。常見類型：磷酸化與脫磷酸化（最常見）乙酰化和脫乙酰化甲基化和脫甲基化腺苷化和脫腺苷化－SH與－S－S互變酶的磷酸化與脫磷酸化-OHThrSerTyr酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶ATPADP蛋白激酶ThrSerTyr-O-PO32-酶蛋白（三）酶原與酶原的激活酶原(zymogen)：有些酶在細胞內合成或初分泌時只是酶的無活性前體，此前體物質稱為酶原。酶原的激活：在一定條件下，酶原向有活性酶轉化的過程。酶原激活的機理：酶原分子構象發生改變形成或暴露出酶的活性中心一個或幾個特定的肽鍵斷裂，水解掉一個或幾個短肽在特定條件下酶原激活的生理意義：避免細胞產生的酶對細胞進行自身消化，并使酶在特定的部位和環境中發揮作用，保證體內代謝正常進行。有的酶原可以視為酶的儲存形式。在需要時，酶原適時地轉變成有活性的酶，發揮其催化作用（對機體的保護作用）。二、酶含量的調節（一）酶蛋白合成的誘導和阻遏底物的誘導作用(induction)產物的阻遏作用(repression)（二）酶降解的調控溶酶體蛋白酶降解途徑（不依賴ATP）非溶酶體蛋白酶降解途徑（依賴ATP和泛素）

酶的分類與命名

第五節TheClassificationandNamingofEnzyme一、酶的分類：1.氧化還原酶類(oxidoreductases)2.轉移酶類(transferases)3.水解酶類(hydrolases)4.裂解酶類(lyases)5.異構酶類(isomerases)6.合成酶類(ligases,synthetases)二、酶的命名：1.習慣命名法——推薦名稱2.系統命名法——系統名稱一些酶的命名舉例編號推薦名稱系統名稱催化的反應EC1.4.1.3谷氨酸L-谷氨酸：NAD+L-谷氨酸+H2O+NAD+???脫氫酶氧化還原酶α-酮戊二酸+NH3+NADHEC2.6.1.1天冬氨酸氨L-天冬氨酸：α-酮L-天冬氨酸+α-酮戊二酸???基轉移酶戊二酸氨基轉移酶草酰乙酸+L-谷氨酸