糖一、名詞解釋1、直鏈淀粉：是由α―D―葡萄糖通過1，4―糖苷鍵連接而成的,沒有分支的長鏈多糖分子。２、支鏈淀粉：指組成淀粉的D－葡萄糖除由α－1，４糖苷鍵連接成糖鏈外尚有α-1,6糖苷鍵連接成分支。３、構型:指一個化合物分子中原子的空間排列。這種排列的改變會關系到共價鍵的破壞，但與氫鍵無關。例氨基酸的D型與L型,單糖的α—型和β—型。４、蛋白聚糖:由蛋白質和糖胺聚糖通過共價鍵相連的化合物，與糖蛋白相比，蛋白聚糖的糖是一種長而不分支的多糖鏈，即糖胺聚糖,其一定部位上與若干肽鏈連接,糖含量可超過95％，其總體性質與多糖更相近。５、糖蛋白:糖與蛋白質之間，以蛋白質為主,其一定部位以共價鍵與若干糖分子鏈相連所構成的分子稱糖蛋白，其總體性質更接近蛋白質。二、選擇*１、生物化學研究的內容有(ABCD）A研究生物體的物質組成B研究生物體的代謝變化及其調節C研究生物的信息及其傳遞D研究生物體內的結構Ｅ研究疾病診斷方法2、直鏈淀粉的構象是(A）Ａ螺旋狀Ｂ帶狀Ｃ環狀D折疊狀三、判斷１、Ｄ-型葡萄糖一定具有正旋光性,L-型葡萄糖一定具有負旋光性。(×）2、所有糖分子中氫和氧原子數之比都是2：1。(×）#3、人體既能運用D-型葡萄糖,也能運用L-型葡萄糖。（×）4、D－型單糖光學活性不一定都是右旋。（√)5、血糖是指血液中的葡萄糖含量。(√)四、填空1、直鏈淀粉遇碘呈色,支鏈淀粉遇碘呈色，糖原與碘作用呈棕紅色。(紫藍紫紅)２、蛋白聚糖是指。(蛋白質和糖胺聚糖通過共價鍵連接而成的化合物)3、糖原、淀粉和纖維素都是由組成的均一多糖。(葡萄糖）脂類、生物膜的組成與結構一、名詞解釋１、脂肪與類脂:脂類涉及脂肪與類脂兩大類。脂肪就是甘油三酯,是能量儲存的重要形式，類脂涉及磷脂,糖脂。固醇類。是構成生物膜的重要成分。2、生物膜:細胞的外周膜和內膜系統統稱為生物膜。#3、外周蛋白：外周蛋白是膜蛋白的一部分,分布于膜的脂雙層表面，通過靜電力或范德華引力與膜結合，約占膜蛋白質的2０—３0%。二、選擇１、磷脂作為生物膜重要成分,這類物質的分子最重要的特點是：(A）A兩性分子B能與蛋白質共價結合Ｃ能替代膽固醇Ｄ能與糖結合2、生物膜含最多的脂類是(C）A.甘油三酯B.糖脂C.磷脂3、下列那種物質不是脂類物質（Ｄ)Ａ前列腺素B甾類化合物C膽固醇Ｄ鞘氨醇4、“流體鑲嵌”模型是何人提出的？（D)A、Gｏｒtｅr和GｒenｄｅｌB、Dａnieｌlｉ和DavsonC、RobｅrtsonD、Siｎgｅr和Nicｏlsｏn５、下列哪一種脂蛋白的密度最低(Ａ）A、乳糜微粒B、β-脂蛋白Ｃ、β-前脂蛋白D、α-脂蛋白*6、生物膜中分子之間不起重要作用的力有（ＤE)A、靜電力Ｂ、疏水力Ｃ、范得華力D、氫鍵E、堿基堆積力三、判斷生物膜內含的脂質有磷脂、膽固醇、糖脂等，其中以糖脂為重要成分。（×)2、生物膜在一般條件下,都呈現脂雙層結構，但在某些生理條件下,也也許出現非雙層結構。(√)３、甘油三酯在室溫下為液體者是脂，是固體者為油。（×)4、生物膜質的流動性重要決定于磷脂。（√)５、植物細胞膜脂的重要成分是甘油磷脂,動物細胞膜脂的重要成分是鞘磷脂。（×）6、生物膜的流動性是指膜脂的流動性。(×）四、填空生物膜重要由、、組成。(蛋白質脂質多糖)2、磷脂分子結構的特點是含一個的頭部和兩個尾部。(極性非極性)３、生物膜重要由蛋白質、脂質、多糖組成。4、根據磷脂分子所含的醇類,磷脂可分為和兩種。（甘油磷脂，鞘氨醇磷脂)５、生物膜的流動性,既涉及,也涉及的運動狀態。(膜脂，膜蛋白)蛋白質一、名詞解釋#1、免疫球蛋白:是一類具有抗體活性的動物糖蛋白。重要存在于血漿中，也見于其它體液及組織分泌物中。一般可分為五種。2、超二級結構：在蛋白質特別是球蛋白中，存在著若干相鄰的二級結構單位(α－螺旋、β-折疊片段、β-轉角等)組合在一起,彼此互相作用，形成有規則的、在空間能辨認的二級結構組合體，充當三級結構的構件，稱為超二級結構3、纖維狀蛋白：纖維狀蛋白分子結構比較有規律，分子極不對稱,呈極細的纖維狀，溶解性能差,在生物體內具保護、支持、結締的功能，如毛發中的角蛋白,血纖維蛋白等。４、鹽析作用：向蛋白質溶液中加入大量中性鹽，可以破壞蛋白質膠體周邊的水膜,同時又中和了蛋白質分子的電荷,因此使蛋白質產生沉淀，這種加鹽使蛋白質沉淀析出的現象,稱鹽析作用。5、球狀蛋白:球狀蛋白的空間結構遠比纖維狀蛋白復雜，分子呈球形或橢圓形,溶解性能好，如血紅蛋白、清蛋白、激素蛋白等。#6、疏水互相作用:蛋白質分子某些疏水基團有自然避開水相的趨勢而自相黏附,使蛋白質折疊趨於形成球狀蛋白質結構時,總是傾向將非極性基團埋在分子內部,這一現象稱為疏水互相作用。7、簡樸蛋白與結合蛋白簡樸蛋白：完全由氨基酸組成的蛋白質稱為簡樸蛋白。結合蛋白:除了蛋白質部分外,尚有非蛋白成分，這種蛋白叫結合蛋白。８、別構現象：當有些蛋白質表現其生理功能時,其構象發生變化，從而改變了整個分子的性質，這種現象稱別構現象。9、分子病:指某種蛋白質分子一級結構的氨基酸排列順序與正常的有所不同的遺傳病。10、多肽鏈:多個氨基酸以肽鍵互相連接形成多肽,多肽為鏈狀結構,又叫多肽鏈。１1、桑格(Sanｇer）反映：即2，4二硝基氟苯與α—氨基酸中氨基反映生成ＤNP－氨基酸,是黃色二硝基苯衍生物。用此反映可以N-端氨基酸的種類。是生化學家Sａnｇｅr創用,故稱桑格反映。12、等電點:當調節氨基酸溶液的pH值,使氨基酸分子上的-NH2和-CＯOH的解離度完全相等,即氨基酸所帶凈電荷為零，在電場中既不向正極移動,也不向負極移動，此時氨基酸所處溶液的pH值稱為該氨基酸的等電點。１3、氨基酸殘基：組成多肽鏈的氨基酸單位已不是完整的氨基酸分子,其中每一個－NH-CH－ＣＯ-│單位稱為氨基酸殘基。R14、別構現象:當有些蛋白質分子表現其生物功能時,其構象發生改變，從而改變了整個分子的性質,這種現象稱為別構現象。１5、肽鍵平面:組成肽鍵(酰胺鍵）的六個原子(C,Ｎ,O，H，α－Ｃ,α-C）位于同一平面,呈剛性平面結構，其中C-Ｎ鍵具有偏雙鍵性質，C=O,Ｎ-H為反式排布,這種平面稱肽鍵平面又稱酰胺平面。16、結構域:在超二級結構基礎上,多肽鏈(４０-４00個氨基酸范圍)再折疊成相對獨立的三維實體,稱為結構域。一般由１00－200個氨基酸殘基組成,大蛋白質分子由2－3個結構域形成三級結構，較小蛋白質的三級結構即是單結構域。17、蛋白質的變性作用：天然蛋白質因受物理的或化學的因素影響，其分子內部原有的高度規律性結構發生變化,致使蛋白質的理化性質和生物學性質都有所改變，但并不導致蛋白質一級結構的破壞,這種現象叫蛋白質的變性作用18、氨基酸殘基:組成多肽鏈的氨基酸單位已不是完整的氨基酸分子,因此每一個－NＨ－CＨ－CO-殘基稱為氨基酸殘基。＃１9、透析：運用膠體對半透膜的不可滲透性,可將蛋白質溶液中低分子量的雜質與蛋白質分離開,因而得到較為純凈的蛋白質,這種以半透膜提純蛋白質的方法稱透析。二、選擇1、每個蛋白質分子必然有(C)A．α－螺旋結構B.β－片層結構C.三級結構Ｄ.四級結構E.輔基2、關于肽鍵的下列描述，錯誤的是(E)A．具有部分雙鍵性質B.可為蛋白酶所水解C.是蛋白質分子中重要的共價鍵Ｄ.是一種酰胺鍵,穩定性高E.以上都不對*３、下列氨基酸中具有親水側鏈的是（ＡCE)A蘇氨酸B亮氨酸C絲氨酸D丙氨酸E谷氨酸酰胺平面中具有部分雙鍵性質的單鍵是：（B)AC-CαBＣ-NCN-HDN-Cα５、與氨基酸相似的蛋白質的性質是(D)Ａ．高分子性質Ｂ．膠體性質Ｃ.沉淀性質D.兩性性質Ｅ.變性性質6、具有色氨酸的蛋白質所特有的顯色反映是:(D）A雙縮脲反映B黃色反映C米倫氏反映D乙醛酸反映E坂口反映F福林試劑反映7、一種蛋白質的營養價值高低重要決定于(C）A是否好吃可口B來源是否豐富Ｃ所含必需氨基酸的種類是否完全和相對數量的多少D市場價格的貴賤*８、肽鍵平面的結構特點是:(ＡBＤ)A4個原子處在一個平面Ｂ肽鍵中的C-N鍵具有雙鍵的性質C肽鍵中的C-N鍵可以自由旋轉Ｄ只有α-碳原子形成的單鍵可以自由旋轉E肽鍵平面是蛋白質一級結構的基本單位*９、分離純化蛋白質重要根據蛋白質的哪些性質（AＣE)A分子的形狀和大小B粘度不同C溶解度不同D溶液的pH值E電荷不同＊10、可用來鑒定蛋白質肽鏈N－末端氨基酸的試劑是：(DE）A茚三酮Ｂ亞硝酸Ｃ甲醛D2，４二硝基氟苯Ｅ異硫氰酸苯酯1１、跨膜蛋白與膜脂在膜內結合部分的氨基酸殘基（Ｃ）A大部分是酸性B大部分是堿性Ｃ大部分疏水性Ｄ大部分是糖基化*1２、變性蛋白中未被破壞的化學鍵是:（ＤE）A氫鍵B鹽鍵C疏水鍵Ｄ肽鍵E二硫鍵F范得華力*１3、下列關于蛋白質的三級結構的敘述哪些是對的的（BＤ）A．一條多肽鏈和一個輔基連成的緊密型結構。B.蛋白質分子中具有α-螺旋、?－片層折疊結構和?-轉角。C.其輔基通過氨基酸殘基與分子內部相連。D.大部分非極性基團位於蛋白質分子內部。14、具有精氨酸的蛋白質特有的呈色反映是：（E)A.雙縮脲反映Ｂ．黃色反映C.米倫氏反映D.乙醛酸反映E.坂口反映F.福林試劑反映15、具有精氨酸的蛋白質特有的呈色反映是:(E)A.雙縮脲反映B.黃色反映C.米倫氏反映D.乙醛酸反映E.坂口反映F.福林試劑反映*16、具有酪氨酸的蛋白質能引起的呈色反映是：(Ａ，B,C,Ｆ.)A.雙縮脲反映B.黃色反映Ｃ.米倫氏反映D．乙醛酸反映Ｅ.坂口反映Ｆ.福林試劑反映*17．下列關于蛋白質三級結構的敘述，哪些是對的的(B,D）Ａ.一條多肽鏈和一個輔基連成的緊密球形結構B.蛋白質分子中具有α－螺旋，?-片層折疊和?－轉角Ｃ.其輔基通過氨基酸殘基與分子內部相連D.大部分非極性基團位於蛋白質分子內部*18.在pＨ6-7的溶液中帶負電荷的氨基酸有：(A,C)A）．AspB.ArgC.ＧｌuD.ＧlnE.HisＦ.Lys*19、可用來判斷蛋白質水解限度的反映是：(BＣ)A茚三酮反映B亞硝酸反映C甲醛反映Ｄ２，4-二硝基氟苯反映E異硫氰酸苯酯反映2０、胰島素A鏈與B鏈的交聯靠：(C）Ａ氫鍵Ｂ鹽鍵C二硫鍵D酯鍵E范德華力＊２1、在pH6－7范圍內帶下電荷的氨基酸有:（BEＦ)A、AspB、ArgC、GlｕD、GｌnE、HisF、Ｌyｓ22、具有精氨酸的蛋白質的特有的顯色反映是：（E）Ａ雙縮尿反映B黃色反映C米倫氏反映D乙醛酸反映Ｅ坂口反映Ｆ福林試劑反映2３、蛋白質一級結構與功能關系的特點是:(B)Ａ相同氨基酸組成的蛋白質功能一定相同B一級結構相近的蛋白質其功能類似性越大Ｃ一級結構中任何氨基酸的改變,其生物活性就喪失D不同生物來源的同種蛋白質.其一級結構完全相同E一級結構中氨基酸殘基任何改變,都不會影響其功能24、在下列肽鏈主干原子排列中,符合肽鏈結構的是：（E）AC—Ｎ—N—CBN—C—Ｃ—ＮCN—C—N—CＤＣ—C—C—NEC—C—Ｎ—CFC—Ｏ—Ｎ—H25、蛋白質平均含氮量為:（D)Ａ1０%B12%Ｃ１4%D1６％E1８％F20%*26、蛋白質膠體溶液的穩定因素是:（BD)A蛋白質顆粒在溶液中進行布朗運動,促使其擴散B蛋白質分子表面有水膜C蛋白質溶液粒度大D蛋白質分子帶有同性電荷2７、蛋白質空間構象的特性重要取決于:（Ａ)Ａ．氨基酸的排列順序Ｂ.次級鍵的維持力Ｃ.溫度,pH,離子強度D.肽鏈內和肽鏈間的二硫鍵28、蛋白質二級結構的重要維系力是（D)Ａ、鹽鍵Ｂ、疏水鍵C、氫鍵D、二硫鍵*２9、非蛋白質氨基酸是：（A、Ｂ）Ａ、OrnB、CitC、AｓpD、AｒgＥ、GluF、Ｌｙs30、具有四級結構的蛋白質是(E)Ａ、α‐角蛋白Ｂ、β‐角蛋白C、肌紅蛋白D、細胞色素ＣＥ、血紅蛋白31、在酰胺平面中具有部分雙鍵性質的單鍵是（Ｂ)Ａ、Ｃα-ＣB、C-ＮＣ、N-ＨD、Ｎ-Ｃα*3２、可用來判斷蛋白質水解限度的反映是(BC)A、茚三酮反映B、亞硝酸反映Ｃ、甲醛反映D、2,4–二硝基氟苯反映E、異硫氰酸苯酯反映#3３、α–螺旋表達的通式是（B）A、3．010B、３．613C、２.27D、4.6１６三、判斷1、血紅蛋白與肌紅蛋白均為氧的載體,前者是一個典型的變構蛋白,而后者卻不是。(√）２、蛋白質的變性是蛋白質分子空間結構的破壞,因此常涉及肽鍵的斷裂。（×）3、芳香氨基酸均為必需氨基酸。（×)#4、凝膠過濾法測定蛋白質分子量是根據不同蛋白質帶電荷多少進行的。(×)＃5、用透析法可解開蛋白質中的二硫鍵。(×)#6、SDS-PAＧE測定蛋白質分子量的方法是根據蛋白質分子所帶電荷不同。（×)７、蛋白質分子中的肽鍵是單鍵,因此可以自由旋轉.(×)8、變性蛋白質溶解度減少是由于蛋白質分子的電荷被中和以及除去了蛋白質外面的水化層所引起的（×)#9、一個蛋白質樣品經酸水解后，能用氨基酸自動分析儀準確測定它的所有氨基酸（×)10、雙縮脲反映是肽和蛋白質特有的反映,所以二肽也有雙縮脲反映。（×)#11、可用8M尿素拆開蛋白質分子中的二硫鍵（×)12、維持蛋白質三級結構最重要的作用力是氫鍵（×）１3、多數蛋白質的重要帶電基團是它N-末端的氨基和Ｃ-末端的羧基組成。（×)14、在水溶液中，蛋白質溶解度最小時的ｐH值通常就是它的等電點。(√）15、天然氨基酸都具有一個不對稱α-碳原子。(×）16、亮氨酸的疏水性比丙氨酸強。（√）17、自然界的蛋白質和多肽類物質均由L-型氨基酸組成。(×)18、蛋白質在ｐＩ(等電點)時,其溶解度最小。(√）1９、蛋白質多肽鏈的骨架是CCNCCNCCN---。（√)２0、一氨基一羧基氨基酸pＩ為中性,由于－CＯOH和NH3+解離度相同。(×)２1、構型的改變必須有共價鍵的破壞。(√）#22、紙電泳分離氨基酸是基于它們的極性性質。（×）四、填空1、蛋白質溶液在２80nm波長處有吸取峰,這是由于蛋白質分子中存在著___＿＿___＿,__________＿和_＿__＿_____殘基。（苯丙氨酸酪氨酸色氨酸)2、胰蛋白酶是一種_＿______酶，專一性地水解肽鏈中____＿＿_和_＿＿_＿__＿_殘基的羧基端形成的肽鍵。(水解酶賴氨酸精氨酸)３、一般說來,球狀蛋白分子具有_＿__＿氨基酸殘基在其分子內部,含__＿__＿＿_氨基酸殘基在其分子的表面.(非極性極性)４、血漿脂蛋白涉及、、、、。(乳糜微粒、極低密度脂蛋白、低密度脂蛋白、高密度脂蛋白、極高密度脂蛋白）5、蛋白質按分子形狀分為和;按分子組成分為和。（纖維狀蛋白球狀蛋白簡樸蛋白結合蛋白)６、蛋白質的變性作用最重要的特性是，變性作用是由于蛋白質分子發生改變所引起的。（生物學性質的改變內部高度規律性結構）７、β-折疊結構的特點是:（1）肽段伸展呈;(２）在片層中個肽段走向可以是;也可以是;（３)氫鍵是在之間形成;(4)R伸向鋸齒的方。（鋸齒狀平行反平行相鄰肽鏈主鏈上的-Ｃ＝O與—N—H前）8、組成蛋白質的２0中氨基酸中,除外,均為α-氨基酸;除外，氨基酸分子中的α－碳原子，都有旋光異構體;天然蛋白質分子中,只存在氨基酸。（ProGｌyL-）９、能形成二硫鍵的氨基酸是＿__________。（半胱氨酸）10、蛋白質的二級結構有、、和等類型。（α-螺旋β－折疊β轉角自由回轉）1１、根據組成蛋白質20種氨基酸側鏈Ｒ基的化學結構，,可將蛋白質分為四大類：＿____＿__＿＿＿,_＿___＿____,__＿_____＿__,＿＿＿＿__＿_______。(脂肪氨基酸,芳香氨基酸,雜環氨基酸，雜環亞氨基酸)12、蛋白質多肽鏈主鏈形成的局部空間結構稱為二級結構.這些二級結構進一步排列一些有規則的模塊稱之為＿＿_________或叫作_____＿__＿＿__.（超二級結構，折迭單元）１3、一個氨基酸的α-羧基與另一個氨基酸的α－氨基脫水縮合而成的化合物__＿＿__肽。氨基酸脫水后形成的鍵叫_＿__＿鍵,又稱__＿___鍵。(二肽肽酰胺鍵)14、穩定蛋白質膠體系統的因素是＿_______和____＿＿__＿__．(水膜，電荷)15、GＳH由_＿_＿_____和__________＿_，_＿_＿_＿_____組成的。(Glu,Cys，Ｇlｙ，)16、-螺旋是蛋白質二級結構的重要形式之一,其結構特點是:(1）螺旋盤繞手性為；（２）上升一圈為ｎm；（3）一圈中含氨基酸殘基數為，每個殘基沿軸上升nm；（4)螺旋圈與圈之間靠而穩定；（5）螺旋中Ｒ伸向。(右手0.543.60.1５氫鍵外側)１7、α-螺旋是蛋白質級結構的重要形式之一,該模型每隔個氨基酸殘基,螺旋上升一圈。α-螺旋穩定的重要因素，是相鄰螺圈三種形成。β-折疊結構有以及兩種形式,穩定β-折疊的重要因素是。（二３.6氫鍵平行式反平行式氫鍵）1８、蛋白質具有各種各樣的生物功能,例如有，,，,。(催化運動結構基礎防御營養)19、多肽鏈的正鏈是由許多__＿平面組成.平面之間以原子互相隔開,并以該原子為頂點作運動。（＿酰胺C旋轉）＃２0、常用的拆開蛋白質分子中二硫鍵的方法有(1）．___＿_＿_＿法,常用的試劑為＿____＿＿_＿.(2)．_＿＿_＿＿＿____法,常用的試劑為_______＿_或__＿_＿___＿。（氧化過氧甲酸還原巰基乙醇巰基乙酸)21、1、蛋白質變性作用最重要的特性是，變性作用是由于蛋白質分子中的被破壞，引起。（生物學性質的改變,次級鍵,天然構象的解體)2２、蛋白質的一級結構是由共價鍵形成的,如和;而維持蛋白質空間構象的穩定性的是次級鍵,如、、和等。（肽鍵，二硫鍵;氫鍵,鹽鍵，疏水鍵，范德華力)#23、最早提出蛋白質變性理論的是＿_＿______＿＿_。(吳憲）24、蛋白質的二級結構有、、和等類型。(α–螺旋,β–折疊，β–轉角,自由回轉)２5、破壞蛋白質的和中和了蛋白質的，則蛋白質膠體溶液就不穩定而出現沉淀現象,蛋白質可因加入、、和等類試劑而產生沉淀。(水膜,電荷,高濃度鹽類,有機溶劑，重金屬鹽,某些酸)26、在下列空格中填入合適的氨基酸名稱：(1)＿__＿_＿__是帶芳香族側鏈的極性氨基酸。(2)___＿____和＿＿___＿＿__是帶芳香族側鏈的非極性氨基酸。(３)_＿＿＿___＿是含硫的極性氨基酸。（4)在一些酶的活性中心中起重要作用并含羥基的極性較小的氨基酸是__＿＿＿_____。(1)Tyr（2）Tｒp、Ｐｈe（3）Cys（4)Ｓer五、計算１、某一蛋白質的多肽鏈在一些區段為α螺旋構象,在另一些區段為β構象,該蛋白質的分子量為２40000，多肽鏈外形的長度為5.０6x10-5厘米,試計算:α螺旋體占分子的比例？(假設β構象中反復單位為０.7nm，即0．35nｍ長/殘基。氨基酸殘基平均分子量以1２０為計)解：設：α－螺旋體占分子的X%該蛋白質應具有的氨基酸殘基數為：24０,0０0/120=2，０00個根據多肽鏈的結構,建立以下方程式:0.15nｍ*2０2３*X％＋0．35nｍ*２,０0０＊（１00-Ｘ)％=5.０６*１0－5cm則:3X＋700-7X=5.０６x１0－5ｘ１０74X=1９4X＝48.5答：該蛋白質分子中α-螺旋體占分子的4８.5％2、測得一個蛋白質中色氨酸的殘基占總量的０.2９%,計算蛋白質的最低分子量。(色氨酸殘基的分子量為18６）(2分)解:M=186*1０0/0.2９=64１383、肌紅蛋白含鐵量為0．335％，其最小分子量是多少？血紅蛋白含鐵量也是0．335%。試求其分子量。解：肌紅蛋白的分子量為：１00:０.3３5＝Ｍ：56M＝１00*56/0．335=16716.４血紅蛋白的分子量為：１00:0.335＝Ｍ:(4*５６）Ｍ=66８65.74、一個大腸桿菌的細胞中含1０6個蛋白質分子，假設每個蛋白質分子平均分子量約為４0000,并且所有的分子都處在α-螺旋構象，計算每個大腸桿菌細胞中的蛋白質多肽鏈的總長度。（假設氨基酸殘基的平均分子量為１18）解:(1０６＊40００0／11８)＊０．1５*10-７=５.０８（ｃm）5、測得一個蛋白質的樣品的含氮量為1０克,計算其蛋白質含量。解：1克氮＝６.２5克蛋白質１0＊6.25=62.５克6、試計算油100個氨基酸殘基組成的肽鏈的α.－螺旋的軸長長度。(２.５分)解:0.15ｎmx10０=15ｎm7、下列氨基酸的混合物在pＨ3．9時進行電泳，指出哪些氨基酸朝正極移動？哪些氨基酸朝負極移動？（3分)Ala(pI＝6.０)Leｕ（pI=6.02)Pｈe（pＩ＝5.４８）Arg(pＩ＝10．76)Asｐ(ｐI=2.77)Ｈｉs（pＩ＝7.59）解:朝負極移動者:Aｌａ,Leｕ，Pｈe,Arg，His。朝正極移動者:Asｐ８、計算1０0個氨基酸殘基組成的肽鏈的α—螺旋的軸長度。15nm9、已知牛血清白蛋白含色氨酸0．58%(按重量算),色氨酸分子量為2０4。(1）計算最低分子量；(２)用凝膠過濾測得牛血清白蛋白分子量大約為７萬,問該分子中具有幾個Tｒp殘基。解答：（1）設：當該牛血清白蛋白只含一個Ｔrp時的最低分子量為M則：２０4/M＝0．58％M=０.58%/204=35172(約３50０0為計)(2)該分子中應含Ｔrp殘基個數為：７０000/35000=2答:(1)該牛血清白蛋白最低分子量約是3５０00。(２)當分子量為70０0０時，該分子具有二個Trp殘基。六、問答1、一個Ａ肽：經酸解分析得知由Lys,Ｈｉs,Asｐ,Ｇlu2，Aｌa,以及Val,Tｙr和兩個NH３分子組成。當A肽與ＦDＮB試劑反映后,得DNP-Aｓp;當用羧肽酶解決后得游離纈氨酸。假如我們在實驗中將A肽用胰蛋白酶降解時,得到二肽,其中一種（Lys,Aｓp,Gｌｕ，Alａ,Ｔｙr）在pH６.4時,凈電荷為零，另一種(His,Glu,以及Ｖａl)可給出DNＰ-His，在pＨ6.４時,帶正電荷.此外,A肽用糜蛋白酶降解時,也得到二種肽，其中一種(Ａsp,Ａｌa,Tyr)在pH６．4時呈中性,另一種（Lys，Ｈis，Ｇｌu2,以及Vaｌ)在pH６．4時，帶正電荷，問Ａ肽的氨基酸順序如何?(１0分）答：由題意可知A肽為八肽,由Lys、Ｈｉｓ、Ａｓp、Ｇlu2、Aｌa、Val、Tyr組成。且其中涉及二個酰胺;由ＦDNB及羧肽酶反映可知N端為Asｐ，C端為Vａl;由胰蛋白酶解、pH＝６.4時電荷情況、生成DNP－Ｈiｓ知所得二個肽段應為：Asp-Glu、Aｌa、Ｔｙr、Lys-(Ｇlｕ、Ａsp其中有一個酰胺)-Hiｓ－Gln-Ｖal再由糜蛋白酶解、ｐH＝6.4時電荷情況知所得肽段應為：Aｓn-Ａlａ－Tｙr-－Ｇlu－Ｌys-His－Gln－Ｖaｌ所以整個八肽的氨基酸順序應為：Ａsｎ－Ala-Ｔyｒ－Glｕ－Lys－Hiｓ－Gln－Vａl2、將具有Asp(pI=２．9８）,Gｌy（ｐＩ=5.9７）,Ｔhr（pＩ＝6．５3)，Leｕ(pI=5.98)和Ｌys（ｐI=9.7４)的ｐH=３．0的檸檬酸緩沖液,加到預先用同樣緩沖液平衡過的Ｄｏｗｅx-5０陽離子互換樹脂中,隨后用該緩沖液洗脫此柱,并分部的收集洗出液,,這五種氨基酸將按什么順序洗脫下來？（8分)答：氨基酸在離子互換層析中被洗脫下的順序取決于氨基酸在該條件下所帶電荷的種類、大小以及分子自身的極性等。因此以上五種氨基酸在pH=３.0緩沖液洗脫,洗脫下來的順序是：Ａｓｐ-Thｒ-Gｌu－Leｕ－Lys先……后3、有一個七肽，經分析它的氨基酸組成是:Ｌys,Gly,Arg,Ｐhｅ,Aｌａ,Tyr,和Ser．此肽未經糜蛋白酶解決時,與FDNB反映不產生α－ＤNP－氨基酸.經糜蛋白酶作用后,此肽斷裂成兩個肽段，其氨基酸組成分別為Ala,Ｔyｒ,Seｒ，和Gly,Phｅ,Ｌyｓ,Ａrg.這兩個肽段分別與FDＮＢ反映，可分別產生ＤＮP-Ｓeｒ和DＮＰ－Ｌys.此肽與胰蛋白酶反映,同樣能生成兩個肽段,它們的氨基酸組成分別是Aｒg,Ｇly,和Phe,Ｔyｒ，Lyｓ,Seｒ，Aｌa.試問此七肽的一級結構是如何的?答由于此肽未經糜蛋白酶解決時與FＤNB反映不產生α-ＤNP－氨基酸可推斷為：環七肽從經糜蛋白酶水解成的兩個片段及它們與FDNB的反映產物可知該兩片段也許為:－Ser-Ala-Tyr-（1）-Lys-Glｙ、Aｒg、Ｐhe-(20）此肽與胰蛋白酶反映生成的兩個片段應是:－Gly-Arg－(３）-Pｈe、Ｔyｒ、Sｅr、Ala、Lｙs-(40）(2０)肽段結合(3）肽段綜合分析應為:-Lys－Gly-Ａrg-Phe-(2)(40)與(1)肽段綜合分析應為-Ｐhe－Seｒ－Aｌa-Tyr－Lys－(4)綜合(2）與(４)肽段，此肽應為:Gｌｙ-Arｇ－Phe－Ｓｅｒ-Aｌa??Ｌys________＿_＿__＿_＿Tyr4、下列氨基酸的混合物在pＨ3.９時進行電泳，指出哪些氨基酸朝正極移動?哪些氨基酸朝負極移動?Alａ(pI＝6.0)Ｌｅu（pI＝6．0２)Phｅ(ｐI=5.4８)Ａｒｇ（pI＝10.７６）Asｐ（pI=２.77）Hiｓ（pI=7．５9)解:向負極移動者:Aｌａ,Lｅu,Arg,Pｈe，Hiｓ.向正極移動者:Aｓp5、某多肽的氨基酸順序如下:Ｇｌｕ-Vａｌ-Lys-Asn－Ｃｙs－Ｐhe-Arg-Trp-Asｐ-Leｕ-Glｙ-Ser-Ｌｅｕ-Glu-Alａ-Ｔhｒ-Cys－Ａrg--His-Ｍet-Ａsp-Gｌｎ-Cys-Tyr-Pro－Gly-Glu-Glu－Lyｓ．如用胰蛋白酶解決,此多肽將產生幾個小肽？（假設無二硫鍵存在)答：產生四個小肽1.Glu－Ｖaｌ－Lｙs2.Aｓn-Cys-Phｅ－Arg3.Tｒp－Ａsp-Ｌeu－Glｙ－Sｅr-Leｕ－Glu-Ａla－Thｒ-Cys-Aｒｇ4.Hiｓ－Met-Asｐ－Glu－Ｃｙs-Tyr-Pro－Ｇｌy-Ｇlu－Glｕ-Lｙs6、比較下列各題兩個多肽之間溶解度的大小(1)〔Glｙ〕20和〔Ｇlu〕20，在pH７.0時（2）〔Lys－Ａla〕3和〔Phe－Met〕3,在pＨ7.0時（3)〔Aｌａ－Ser－Gｌｙ〕5和〔Aｓn-Ser-His〕5,在pH９．０時(４)〔Ａｌａ-Ａｓｐ-Ｇlｙ〕5和〔Asｎ-Ｓｅｒ-Ｈis〕５，在pH３.0時答：多肽在水中的溶解度重要取決它們側鏈R基團大約相對極性,特別是離子化基團的數目，離子化基團愈多，多肽在水中的溶解度就愈大。因此在下列各題中:(1）pＨ7.０時,〔Gly〕20的溶解度大于〔Ｇly〕2０(2）ｐＨ７．0時，〔Ｌys－Aｌa〕３的溶解度大于〔Phe－Meｔ〕３(3）pH9.0時,〔Asn－Ser-Hｉｓ〕5溶解度大于〔Ala－Ser-Gly〕5（4）pH3．0時，〔Asn－Ｓer-His〕5溶解度大于〔Alａ－Asp-Glｙ〕5７、一種酶分子量為36０,０00,在酸性環境中可解離為二個不同成分,其中一個成分分子量為1２0,0０0,另一個為60,000.大的占總蛋白的三分之二，具有催化活性;小的無活性.用β-巰基乙醇解決時,大的顆粒即失去催化活性,并且它的沉降系數減小,但沉降圖案上只呈現一個峰．關于該酶的結構可做出什么結論?答：從題中已知酸水解結果可初步推測:該酶有具有催化活性的大亞基,分子量為120230,并具有二個（36000０x2/3＝24００００，２４0０0０/12０2３０＝2)，尚有分子量為6000無催化活性的小亞基,個數也為二個,因（３6ｘ２)/6000=2再從β-巰基解決結果又知在兩個大亞基內有二硫鍵。酶一、名詞解釋＃1、Kcat:酶的轉換數，即每秒鐘每個酶分子，轉換底物的微摩爾數。#2、限制酶：在細菌的細胞內有一類辨認并水解外源DNA的酶，稱為限制性內切酶。3、活性中心和必需基團活性中心：是指酶分子中直接和底物結合，并和酶催化作用直接有關的部位。必需基團:酶分子中有很多基團，但并不是所有基團都與酶的活性有關。其中有些基團若經化學修飾使其改變，則酶的活性喪失,這些基團稱必需基團。4、酶原:某些酶，特別與消化有關的酶，在最初合成和分泌時，沒有催化活性，這種沒有催化活性的酶的前體稱為酶原。５、同工酶:是指能催化同一種化學反映，但其酶蛋白自身的分子結構、組成卻有所不同的一組酶。＃６、巰基酶：某些具有巰基的酶,在體內需要有自由的巰基存在時，才干發揮催化活性,若自由巰基發生改變，則酶的活性受到克制或失去活性,這類酶叫巰基酶。７、酶原激活：酶原在一定的條件下經適當的物質作用，可轉變成有活性的酶。酶原轉變成酶的過程成為酶原激活。這個過程實質上是酶活性部位形成或暴露的過程。8、酶工程:指酶制劑在工業上的大規模生產及應用。9、固定化酶：通過吸附、偶聯、交聯和包埋或化學方法做成仍具有酶催化活性的水不溶酶。#1０、中間產物學說：酶在催化反映，酶一方面與底物結合成一個不穩定的中間產物,然后中間產物再分解成產物和本來的酶，此學說稱中間產物學說。１1、金屬酶:酶分子中具有金屬元素的酶類12、別構效應劑:可以與酶分子中的別構中心結合，誘導出或穩定住酶分子的某種構象，使酶活動中心對底物的結合與催化作用受到影響,從而調節酶的催化反映速度及代謝過程的物質。13、誘導酶:某些物質能促進細胞內含量極微的酶迅速增長，這種是誘導生成的,稱為誘導酶。14、比活性:指單位重量樣品中的酶活力，即Ｕ數／mg蛋白質或Kat數/ｋg蛋白質。15、協同效應：在別構酶參與的酶促反映中,底物與酶結合后,引起了調節酶分子構象發生了變化,從而使酶分子上其它與底物結合部位與后繼的底物的親和力發生變化,或結合更容易,稱為正協同效應，相反稱為負協同效應。#1６、KNF模型:稱為別構酶的序變模型，該學說認為酶分子中的亞基結合小分子物質（底物或調節物)后,亞基構象各個依次變化，從而實現催化功能。17、別構酶：由于酶分子構相的變化而影響酶的催化活性,從而對代謝反映起調節作用的酶。１８、全酶與蛋白酶：一些結合蛋白質酶類，除蛋白組分,還具有一對熱穩定的非蛋白小分子物質，前者稱為酶蛋白，后者稱為輔因子,只有兩者結合成完整體系才具有活力，此完整酶分子稱為全酶。１9、共價修飾調節:一類調節酶可由于其它酶對其結構進行共價修飾,而使其在活性形式與非活性形式之間互相轉變,稱為共價修飾調節。2０、多酶體系：在完整的細胞內的某一代謝過程中,由幾個酶形成的反映鏈體系，稱為多酶體系。21、輔基:結合酶中與酶蛋白結合較緊的,用透析法不易除去的小分子物質稱為輔基。2２、誘導契合學說:該學說認為酶分子活性中心的結構本來并非和底物的結構互相吻合,但酶的活性中心不是僵硬的結構，它具有一定的柔性,當底物與酶相遇時，可誘導酶蛋白的構象發生相應的變化,使活性中心上有關的各個基團達成對的的排列和定向,因而使酶和底物契合而結合成中間絡合物,并引起底物發生反映。23、核糖酶:具有催化功能的RＮA分子稱為核糖酶。２4、酶原：沒有活性的酶的前體稱為“酶原”。2５、酶的反饋克制：酶作用的產物對酶自身的活性產生克制作用，稱為酶的反饋克制。#26、MWＣ模型：稱為別構酶的齊變模型或對稱模型，該模型認為別構酶的所有亞基，或者所有呈堅固緊密、不利于結合底物的“T”狀態,或全是松散的、有助于結合底物的“R”狀態,這兩種狀態的轉變對于每個亞基是同時、齊步發生的。二、選擇1、核酶的化學本質是（A)A、核糖核酸Ｂ、粘多糖Ｃ、蛋白質D、核糖核酸和蛋白質的復合物２、乳酸脫氫酶通過透析后，其活性大大減少或消失,這是由于:（Ｃ)Ａ亞基解聚Ｂ酶蛋白變性C失去輔酶D缺少底物與酶結合所需要的能量E以上都不對3、下列對酶的敘述,哪一項是對的的？(Ｅ）Ａ所有的蛋白質都是酶Ｂ所有的酶均以有機化合物作為底物C所有的酶均需特異的輔助因子D所有的酶對其底物都具絕對特異性E上述都不對#4、測酶活性時,反映速度對底物應呈:(Ａ)A一級反映B混合級反映C零級反映D二級反映５、在效應物作用下，蛋白質產生的變構(或別構)效應是蛋白質的（C）Ａ一級結構發生變化B構型發生變化C構象發生變化Ｄ氨基酸順序發生變化6、溫度對酶活性的影響是：（D）Ａ.低溫可使酶失活B.催化的反映速度隨溫度的升高而升高Ｃ.最適溫度是酶的特性性常數D.最適溫度隨反映的時間而有所變化E.以上都不對*7、在嘧啶核苷酸的合成途徑中，ＣTP可以使天冬氨酸轉氨甲酰酶產生別構效應的事實屬于下列哪種情況:（B,E）A.別構克制B．別構激活C.酶的誘導生成作用D．非共價作用E.前體活化作用*8、非競爭克制作用是：(Ｂ，C,D)A.克制劑與酶活性中心外的部位結合B.酶與克制劑結合后，還可與底物結合C．酶與底物結合后，還可與克制劑結合D.酶-底物-克制劑復合物不能進一步釋放產物E.以上都不對9、關于研究酶反映速度應以初速度為準的因素中,哪項不對?（E）Ａ.反映速度隨時間的延長而下降,B.產物濃度的增長對反映速度呈負反饋作用,Ｃ.底物濃度與反映速度成正比,D.溫度和pH有也許引起部分酶失活，Ｅ.測定初速度比較簡樸方便1０、酶促反映達最大速度后，增長底物濃度不能加快反映速度的因素是：（A)Ａ.所有酶與底物結合成Ｅ-S復合體Ｂ.過量底物對酶有負反饋克制C．過量底物與激活劑結合影響底物與酶的結合D.改變了化學反映的平衡點E.以上都不是11、底物濃度飽和后，再增長底物濃度，則（D)A.反映速度隨底物濃度的增長而增長B.隨著底物濃度的增長酶逐漸失活Ｃ.酶的結合部位被更多的底物占據D.再增長酶的濃度反映速度不再增長Ｅ.形成酶—底物復合體增長１2、有機磷農藥（E）A．對酶有可逆性克制作用B．可與酶活性中心上組氨酸的咪唑基結合，使酶失活C.可與酶活性中心上半胱氨酸的巰基結合使,酶失活D.能克制膽堿乙酰化酶E.能克制膽堿酯酶13、非競爭性克制劑的存在，使酶促反映動力學改變為：(Ｃ)AV不變，km變小BV不變，ｋm變大CV變小，km變大ＤV變小,kｍ不變EV變小，kｍ變小ＦＶ變大，km變大１４、含唾液淀粉酶的唾液經透析后,水解淀粉的能力顯著下降,其因素是:（Ｂ）?Ａ、酶變性失活B、失去Cl—C、失去Ｃa２+Ｄ、失去輔酶*15、受共價修飾調節的酶有(AB)A糖原磷酸化酶B谷氨酰胺合成酶Cβ—半乳糖苷酶D精氨酸酶E色氨酸合成酶Ｆ乙酰輔酶A羧化酶16、競爭性克制劑的存在,使酶促反映的動力學改變為：（B)AV不變,Ｋm變小BＶ不變,Km變大CV變小,Ｋm變大ＤV變小,Km不變ＥV和Km都變小FV和Ｋｍ都變大1７、有機磷農藥的殺菌機理是:（D)Ａ是酶的可逆性克制作用B可與酶的活性中心上組氨酸的??基結合使酶失活C可與酶活性中心上半胱氨酸的巰基結合使酶失活D能克制膽堿脂酶E能克制膽堿乙酰化酶18、pＨ對酶促反映速度的影響，下列哪能項是對的的:（B)AｐH對酶促反映速度影響不大Ｂ不同的酶有其不同的最適pHＣ酶的最適pH都在中性即pＨ=7左右D酶的活性隨pＨ的提高而增大EpH對酶促反映速度影響最大的重要在于影響酶的等電點1９、在對酶的克制中,Ｖmaｘ不變,Km增長的是（A）A、競爭性克制Ｂ、非競爭性克制Ｃ、反競爭性克制D、不可逆克制20、根據國際系統命名法原則,以下哪一個屬轉移酶類(A)A、EC２.7．１.1２６B、ＥＣ１.7．1.1２6Ｃ、ＥC3．7.1．12６Ｄ、EＣ６．7．1．126２1、１、下列有關酶蛋白的敘述，哪個是不對的的？(C）Ａ、屬于結合酶的組成部分B、為高分子化合物Ｃ、與酶的特異性無關Ｄ、不耐熱Ｅ、不能透過半透膜22、關于變構酶的結構特點的錯誤敘述是：(D)A、有多個亞基組成B、有與底物結合的部位Ｃ、有與變構劑結合的部位D、催化部位與別構部位都處在同一亞基上Ｅ、催化部位與別構部位既可處在同一亞基也可處在不同亞基上*2３、酶蛋白和輔酶之間有下列關系（ＢDE）Ａ、兩者以共價鍵相結合,兩者不可缺一B、只有全酶才有催化活性C、在酶促反映中兩者具有相同的任務Ｄ、一種酶蛋白通常只需一種輔酶E、不同的酶蛋白可使用相同輔酶，催化不同的反映*24、關于別構酶，對的的表達是(ACＦ）Ａ、它們一般是寡聚酶B、它們一般是單體酶Ｃ、當效應劑與別構酶非共價結合后,引起別構效應。Ｄ、當效應劑與別構酶共價結合后,引起別構效應。Ｅ、別構酶的動力學性質符合米氏方程式。F、別構酶的動力學性質不符合米氏方程式。25、酶促作用對反映過程能量的影響在于（B）Ａ、提高活化能B、減少活化能Ｃ、提高產物的能閾D、減少產物的能閾E、減少反映的自由能26、下列哪一個酶的催化活性需要金屬離子？(B)A、溶菌酶Ｂ、羧肽酶C、胰凝乳蛋白酶D、胰蛋白酶三、判斷1、同一種輔酶與酶蛋白之間可有共價和非共價兩種不同類型的結合方式。(×)２、Kｍ值僅由酶和底物的互相關系決定,而不受其它因素影響。(×）3、酶的敏感性就是指酶對能使蛋白質變性的因素極為敏感。（√)4、人體生理的pH值是體內各種酶的最適ｐH值。(×)5、Km可近似表達酶對底物親和力的大小，Ｋｍ愈大,表白親和力愈大。(×)6、激活劑對酶具有激活作用,激活劑濃度越高,則酶活性越大。(×)7、非競爭性克制中，一旦酶與克制劑結合后，則再不能與底物結合。(×）8、毒氣ＤFP為不可逆型克制劑。（√)５、溶菌酶和輔酶NＡD和NADP是名種脫羧酶的輔酶。（×）6、胰蛋白酶均屬單體酶。(√）7、酶促反映的初速度與底物濃度無關。（×）8、酶的Km值是酶的特性常數,它不隨測定的pH和溫度而改變。（×)9、別構酶動力學曲線的特點都是呈Ｓ形曲線。(×)1０、不可逆克制作用中克制劑通常以共價鍵與酶蛋白中的基團結合。(√)11、反競爭克制中,酶只有與底物結合后，才干與克制劑結合。(√)12、酶活性中心是親水的介電區域。(×)１3、溶菌酶的實現催化功能需金屬離子Mg2+參與。(√)14、抗體酶既具有專一結合抗原的性質，又具有酶的催化功能。（√)1５、溶菌酶的實現催化功能需金屬離子Mg２+參與。（√)16、抗體酶既具有專一結合抗原的性質，又具有酶的催化功能。(√)１7、誘導酶是指在加入誘導物后自身構象發生變化，趨向于易和底物結合的一類酶。（×)1８、溶菌酶和胰蛋白酶均屬單體酶。(√)１9、輔助因子都可用透析法去除。（×)20、在酶分離純化過程中，有時需在抽提溶劑中加入少量的巰基乙醇，這是為了防止酶蛋白的－SH被氧化。(√）２1、在穩態平衡假說中，產物和酶結合形成復合物的速度極小。(√)22、Km可近似表達酶對底物親和力的大小，Km愈大，表白親和力愈大。(×)2３、人體生理的ｐH值是體內各種酶的最適pH值。(×)2４、誘導酶是指在加入誘導物后自身構象發生變化,趨向于易和底物結合的一類酶。(×)２５、克制劑對酶的克制作用是酶變性失活的結果。(×)26、在酶分離純化過程中,有時需在抽提溶劑中加入少量的巰基乙醇，這是為了防止酶蛋白的－ＳH被氧化。(√)27、在穩態平衡假說中，產物和酶結合形成復合物的速度極小。(√)2８、輔助因子都可用透析法去除。(×)四、填空使酶具有高催化效率的重要因素有___,__,___和__＿__。(酶與底物的靠近及定向效應酶與底物發生變形作用共價催化酸堿催化_)2、結合蛋白酶類必須和相結合才有活性,此完整的酶分子稱為。(酶蛋白輔因子全酶)3、酶原是。酶原變成酶的過程稱為。這個過程實質上是酶的部位或的過程,某些酶以酶原的形式存在，其生物學意義是。沒有催化活性的前體酶原的激活活性形成暴露保護組織細胞不被水解破壞4、酶活性部位上的基團可分為兩類和。酶的活性部位不僅決定酶的,同時也對酶的催化性質起決定作用。結合基團催化基團專一性5、根據蛋白質結構上的特點，可把酶分為三類:、和。單體酶寡聚酶多酶復合物６、要使酶反映速度達成Vmaｘ的80%,此時底物濃度應是此酶Ｋm值的1/4倍。7、和一般化學反映相同，測定酶促反映速度有兩種方法,(1)_＿____＿＿＿＿_＿_＿___（2)___＿＿____＿_＿＿___。（單位時間內底物的消耗量,單位時間內產物的生成量,）8、米氏常數是酶的_________＿__常數，可用來近似地表達＿___________＿____,Ｋm愈大，則表達酶與底物＿__________＿＿__＿（酶的特性物理常數酶對底物親和力的大小酶與底物親和力愈小）9、酶的非競爭性克制動力學特點是＿_＿___＿_＿Ｖmax，而Km__＿______。(減小不變)10、關于酶與底物的結合,現在普遍認為的是__＿_＿＿__＿＿＿_學說，該學說能較好地解釋酶催化作用的＿___＿___;而酶催化作用的高效率可用__＿__＿____和__＿______＿_解釋。（誘導契合學說專一性能閥學說中間產物學說）１1、Mechaｅlis和Mｅntｅn根據_______＿＿__推導了___＿______的公式，稱為＿_______。(中間產物學說表達底物濃度與反映速度之間的關系米氏方程）12、可逆性克制作用分為___＿_____＿和_＿_____＿___兩種重要類型,前者是______＿改變而不改變_____＿可通過＿___＿__＿＿__方法來消除這種克制作用；后者改變＿______而不改變___＿____。(競爭性克制，非競爭性克制,Kｍ，V,增長底物濃度,V,Km）13、酶活性部位上的基團可分為兩類：和。酶的活性部位不僅決定酶的，同時也對酶的起決定性作用。（結合基團催化基團專一性催化性質)1４、米氏常數Km是常數，可用來近似表達。Ｋm愈大,則表達，愈小則表達。(酶的特性性物理酶對底物親和力的大小酶對底物親和力小酶對底物親和力大)１5、根據酶催化反映的類型，把酶分為六大類,它們是、、、、、。（氧化還原酶、轉移酶、水解酶、裂解酶、異構酶、合成酶）16、酶具有高催化效率的因素重要是、、、。（鄰近定位效應、張力與變形、酸堿催化、共價催化）１7、當_時，酶促反映速度與[E］成正比。（底物過量)１8、酶活性中心的兩個功能部位為__和＿＿。(結合中心催化中心）1９、酶的負協同效應使酶的對不敏感。(反映速度底物濃度）20、酶的輔助因子在酶促反映中起作用,而酶蛋白決定酶的。(催化作用專一性）21、蛋白水解酶類可分為、和三類。（肽鏈內切酶肽鏈外切酶二肽酶）22、根據酶蛋白分子結構的特點,可把酶分為三類：、、。（單體酶、寡聚酶、多酶絡和物)2３、酶對底物的專一性可以分為兩種情況:和。(結構專一性，立體異構專一性）24、影響酶促反映速度的因素有、、、、、和等。(酶濃度，底物濃度，ＰH,溫度,激活劑,克制劑)２５、作為生物催化劑的酶與無機催化劑不同的特點是:(1)、（2）(3)（４)。（催化效率高,專一性強，酶易失活,酶活力的可調性）26、競爭性克制劑使Vmaｘ，Km。非競爭性克制的酶反映中Vｍaｘ_____,Km_______＿＿。(不變,增長,減小,不變）五、計算１、某酶制劑的比活力為42單位／mg蛋白質,每ml含１２ｍg蛋白質,(1)計算1ml反映液中含5μl酶制劑時的反映初速度（２)若1ml反映液內含5μｌ酶制劑，在１0分鐘內消耗底物多少？解：1個酶活力單位為特定條件下,1分鐘內能轉化1μmol底物的量．反映初速度v=5×１0-3×12×42=2．52(μmｏｌ/Ｌ/min)(２)1０分鐘內消耗底物:2.52μｍol/L/miｎ×１０miｎ=2５.２μmol2、某酶的Km為4.７*1０-3M,假如該反映的Vmax是22μmｏl*L－1*min-１,在底物濃度為２＊10-4M和克制的濃度為5*10－4M的情況下在:競爭性克制,其反映速度將是多大?非競爭性,其反映速度又將是多大？(Ｋi在這兩種情況下都是3*10－4）（共3分)解：(1）v=Vmax［Ｓ]／{Kｍ(1＋［I]／Ki)+[S]｝=2２＊10－6＊2＊10-4/{4.7*1０-3*(1+5＊10-4/3＊10－4）+2＊10-4}=3.46＊１０-７(ｍol*L-1*min-１）v=(Vｍax/(１+[I］/Ki)[S])/(Kｍ+[S]）＝３．５7*10-7（mｏl*L-1＊min-13、某一符合米氏方程的酶，當[Ｓ]=2Ｋm時,其反映速度Ｖmax等于多少？v＝Vmａx[S]/(Km+[S])v=Ｖmaｘ*2Km／（Km+2Kｍ)v=2/3Vmax即此時反映速度為最大反映速度2/3#４、某酶的Km為4.0×1０-4mol／Ｌ,Vmax＝２４μmoｌ／Ｌ/miｎ，計算出當底物濃度為2×1０－４mol／L，非競爭性克制劑濃度為6.０×10-4mol/Ｌ，Ki為３．0×１0－４mｏｌ／L時的克制百分數。有克制劑存時：ｖ=Vmax[S]／（1+[Ｉ］/Ki）(Km+［S］)v=24*２×1０－4／(1+6.０×10-4／3．0×10-4)(4.0×1０－4+2×10－4)v＝24*2×10－4/1８v=8/3×1０-4(μmol/Ｌ/ｍｉn)無克制劑存時：v=Ｖｍａｘ[S］/(Km+[Ｓ］)v=２4＊２×１0-4/(４.０×1０－4+2×1０-４)v=8×10－4(μmol/L／miｎ)［1－8/3×１0－4(μmoｌ/Ｌ/min)/8×10-4(μmoｌ/Ｌ/ｍin)]*100％=6６.7%即有非況爭性克制劑存在時,其克制百分數為66.７%５、已知1亳升酶溶液中含蛋白質量為0.６２5mg，每亳升酶溶液所含酶單位為250，些酶的活性是多少?(3’)250/0.６25=４0０U／mg6、一酶促反映的速度為Vmax的80%,在Km與[Ｓ]之間有何關系?Km=［S]/47、某一酶促８0反映的速度從最大速度的1０％提高到90%時，底物濃度要做多少改變？需提高80倍8、一種純酶按重量算含Ｌeu１.65%和Ile2.４8%,問該酶最低分子量為多少？解:設該酶的最低分子量為Ｍ，最少含X個Leu殘基，含Y個Ｉｌｅ殘基則：XMＬｅu/M＝1.65%YＭIlｅ／M=２.４8%由于MＬeu＝MIle=１31所以X/Y=１.65/2.48＝2/3即X＝2Y＝3代入公式:2x13１/M＝１.６５%M＝2ｘ13１／1.65％=1580０答該酶最低分子量為158009、過氧化氫酶Ｋm值為2．５*10－2克分子/升，當底物過氧化氫濃度為100毫克分子／升時，求在此濃度下，過氧化氫酶被底物所飽和的百分數(即V／Vmaｘ=?）解答：V=Vmax[Ｓ]／(Ｋｍ+[S]）故Ｖ/Vmａx＝［S]/（Ｋm＋[S］）=100*1０-3/(２.５＊10-2+１０-１）=0．1/0.125*１00%=80%10、某酶的Ｋｍ為4.０×1０-4mol/Ｌ，Vmax＝24μmol/Ｌ/min，計算出當底物濃度為２×１0-4ｍol／L，非競爭性克制劑濃度為６.0×10-4ｍol/Ｌ,Ｋi為３.0×10－4ｍoｌ／Ｌ時的克制百分數。解答:有克制劑存在時：v=Vmax[S]/（1+[I]/Ｋi)(Km+[Ｓ])v＝２4＊2×１０-4/(1+6.０×10-4／3．0×10-４)(４．0×10-4+2×１０-4)v＝2４*2×1０-4/18ｖ＝８/3×10-４（μmol/Ｌ/min）無克制劑存在時:v=Ｖmａx[Ｓ]/(Kｍ＋[S])v=２４*2×10-4/(4.0×１0-4+2×１0-４)ｖ=8×10-4(μmｏl/L／min)[1-8/３×１0-4（μmｏｌ/L/min)/8×10-4（μmｏl/L/ｍiｎ）]＊１0０％＝66.7％即有非競爭性克制劑存在時,其克制百分數為66.７%六、問答1、同工酶有何生理意義?同工酶指能催化同一種化學反映，但其酶蛋白分子結構組成卻不同的一組酶。同工酶也許是生命有機體對環境變化或代謝變化的另一種調節方式,即當一種同工酶受克制或破壞時，其他同工酶仍起作用,從而保證代謝的正常進行。#2、簡述多底物反映的幾種機理。多底物反映有：依次反衣機理，即產生的底物隨酶催化反映依次釋放;隨機反映機理，即底物以隨機的方式釋放；乒乓反映機理。3、如何解釋酶活性與pH的變化關系,假如其最大活性在ｐＨ=４或pH=11時,酶活性也許涉及那些氨基酸側鏈？解答：(１)過酸、過堿影響酶蛋白的構象，甚至使酶變性失活。(2)PH改變不劇烈時,影響底物分子的解離狀態和酶分子的解離狀態,從而影響酶對底物的結合與催化。(3)ＰH影響酶分子中另一些基團的解離，這些基團的解離狀態與酶的專一性及酶分子的活性中心構象有關。假如酶的最大活性在PH=4時,也許涉及酸性氨基酸:天冬氨酸、谷氨酸；假如酶的最大活性在PH=11時，也許涉及堿性氨基酸:賴氨酸、組氨酸和精氨酸。述酶活性調控的幾種機制。解答：酶活性調控的機制有:別構效應的調控，可逆共價修飾調控,酶原的激活和激促蛋白或克制蛋白質的調控。5、運用生化理論，試分析下述現象:絕大多數酶溶解在純水中會失活，為什么?解答:酶溶解在蒸餾水中,（1）不能為酶催化反映提供最適的PH環境，特別是當反映過程中,PＨ發生變化時，不能起緩沖作用;（2）在蒸餾水中蛋白質容易變性；（３）酶在凈水溶液中缺少必需的離子，且對溫度變化敏感，所以對酶來說在蒸餾水中容易失活。核酸一、名詞解釋１、ｃAMP和cGMP:分別是環腺苷酸和環鳥苷酸，它們是與激素作用密切相關的代謝調節物。＃2、斷裂基因斷裂基因：真核生物的基因由于內含子的存在,而使基因呈不連續狀態,這種基因稱為斷裂基因。３結構基因：為多肽或RＮA編碼的基因叫結構基因。４、假尿苷：在tＲNＡ中存在的一種5-核糖尿嘧啶，屬于一種碳苷，其C１‘與尿嘧啶的Ｃ5相連接。#５、Soutｈerｎ印跡法：把樣品DＮA切割成大小不等的片段，進行凝膠電泳,將電泳分離后的DNA片段從凝膠轉移到硝酸纖維素膜上,再用雜交技術與探針進行雜交,稱Soｕｔhｅrn印跡法。６、核酸的變性：高溫，酸,堿以及某些變性劑(如尿素)能破壞核酸中的氫鍵，使有規律的螺旋型雙鏈結構變成單鏈的無規則的“線團”，此種作用稱為核酸的變性。7、核酸的變性：高溫、酸、堿以及某些變性劑(如尿素）能破壞核酸種的氫鍵,使有規律的雙螺旋結構變成單鏈，似無規則的“線團”，此謂核酸的變性。8、內含子：基因中不為蛋白質、核酸編碼的居間序列,稱為內含子。9、假尿苷:ｔRＮA分子中存在一種核糖尿嘧啶,其Ｃ1’是與尿嘧啶的第三個碳原子相連。10、增色效應:核酸變性或降解時其紫外線吸取增長的現象。１1、ｈｎRＮA:稱為核不均一RNＡ，是細胞質ｍRＮＡ的前體。１２、退火:變性核酸復性時需緩慢冷卻，這種緩慢冷卻解決的過程，叫退火。13、復制子：基因組能獨立進行復制的單位稱為復制子。原核生物只有一個復制子,真核生物有多個復制子。１4、增色效應:DＮA或RNA變性或降解時其紫外吸取值增長的現象稱增色效應。15、減色效應:DNＡ或RＮA復性時其紫外吸取值減少的現象稱減色效應。１6、Northｅrn印跡法:將電泳分離后的RNA吸印到纖維素膜上再進行分子雜交的技術,稱Nortｈｅrn印跡法。1７、解鏈溫度:ＤＮＡ的加熱變性一般在較窄的溫度范圍內發生,通常把ＤNA的雙螺旋結構失去一半時的溫度稱為DNA的解鏈溫度。二、選擇＃1、把RNＡ轉移到硝酸纖維素膜上的技術叫：(B）ASouｔhｅｒnblotｔｉngBＮorthernｂｌoｔtingCWesteｒnｂlｏttingDＥａｓｔernbｌotting2、外顯子代表：（E）A一段可轉錄的DNA序列B一段轉錄調節序列C一段基因序列D一段非編碼的DNA序列Ｅ一段編碼的DNA序列3、脫氧核糖的測定采用(B）Ａ、地衣酚法B、二苯胺法C、福林-酚法Ｄ、費林熱滴定法＊４、在DNA雙螺旋二級結構模型中,對的的表達是:（CF)A兩條鏈方向相同，都是右手螺旋B兩條鏈方向相同,都是左手螺旋C兩條鏈方向相反,都是右手螺旋D兩條鏈方向相反，都是左手螺旋E兩條鏈的堿基順序相同Ｆ兩條鏈的堿基順序互補5、可見于核酸分子的堿基是:（A)A５-甲基胞嘧啶B２-硫尿嘧啶C5-氟尿嘧啶D四氧嘧啶E6－氮雜尿嘧啶6、下列描述中哪項對熱變性后的DNA：(Ａ）Ａ紫外吸取增長Ｂ磷酸二酯鍵斷裂C形成三股螺旋Ｄ(G-C）%含量增長7、雙鏈DＮＡＴm值比較高的是由于下列那組核苷酸含量高所致:(Ｂ)AG+ABＣ+GCA＋TDＣ+TEＡ＋C8、核酸分子中的共價鍵涉及：(Ａ）A嘌呤堿基第9位N與核糖第1位C之間連接的β-糖苷鍵B磷酸與磷酸之間的磷酸酯鍵C磷酸與核糖第一位C之間連接的磷酸酯鍵Ｄ核糖與核糖之間連接的糖苷鍵9、可見于核酸分子的堿基是(A)A、5-甲基胞嘧啶B、2－硫尿嘧啶C、５－硫尿嘧啶D、四氧嘧啶E、６－氮雜尿嘧啶*１0、Watson和Cｒick提出DNA雙螺旋學說的重要依據是(DE）A、ＤＮＡ是細菌的轉化因子B、細胞的自我復制C、一切細胞都具有DNAD、DNA堿基組成的定量分析E、對DNA纖維和DNA晶體的X光衍射分析F、以上都不是重要依據11、多數核苷酸對紫外光的最大吸取峰位于:（)CA、220ｎm附近Ｂ、240nm附近C、２6０nm附近D、280nm附近E、3０0nｍ附近Ｆ、320nm附近1２、具有稀有