1、第一章 緒論一、生物化學的定義生物化學就是研究生命有機體的化學，維持生命活動的各種化學變化及其相互聯系的科學，即研究生命活動本質的科學。二、生物體的化學組成生物體的化學組成有水分、鹽類、碳氫化合物等。其中的碳氫化合物包括糖類、脂類、蛋白質、核酸及維生素，激素等。三、生物化學發展經歷了哪些階段生物化學發展經歷的三個階段：1）敘述生物化學階段，2）動態生物化學階段，3）機能生物化學階段。四、我國現代生化學家最突出的貢獻我國近代生物化學主要研究成果：人工合成蛋白質方面1965年，人工合成具有生物活性的蛋白質：結晶牛胰島素。1972年，用X光衍射法測定了豬胰島素分子的空間結構。1979年12月27日，

2、人工合成酵母丙氨酸轉運核糖核酸半分子。1981年，人工合成酵母丙氨酸轉運核糖核酸全分子。第二章 蛋白質一、必需氨基酸和非必需氨基酸必需氨基酸：參與組成蛋白質的氨基酸，稱為必需氨基酸。非必需氨基酸:不參與組成蛋白質的氨基酸，稱為非必需氨基酸。二、20種氨基酸按照酸堿性的分類。中性氨基酸：包括8種非極性氨基酸和7種非解離的極性氨基酸，共15種。酸性氨基酸：即天冬氨酸和谷氨酸。解離后，分子帶負電荷。堿性氨基酸：即賴氨酸、精氨酸和組氨酸。解離后，分子攜帶正電荷。三、氨基酸的等電點及其實際意義（用途）兩性解離：即在同一氨基酸分子中，帶有能放出質子的羧基及能接受質子的氨基，而羧基放出的質子，能被其氨基所接

3、受，成為帶雙重電荷的兩性離子。等電點：當調節氨基酸溶液的pH值，使氨基酸的氨基與羧基的解離度完全相等時，則氨基酸所帶凈電荷為0，在電場中既不向陰極移動也不向陽極移動，此時氨基酸所處溶液的pH值稱該氨基酸的等電點，即pI值。意義：由于在等電點時，氨基酸的溶解度最小，易沉淀。利用這一性質，可以分離制備某些氨基酸。利用各種氨基酸的等電點不同，可通過電泳法、離子交換法等方法進行混合氨基酸的分離和制備。四、計算丙氨酸，天冬氨酸和賴氨酸的等電點丙氨酸：PI= （PK1 + PK2） / 2 = （2.34 + 9.69） / 2 = 6.02天冬氨酸：PI= （PK1 + PKR ）/ 2=（ 2.09

4、+ 3.86） / 2 = 2.97賴氨酸：PI= （PK2 + PKR ）/ 2 = （8.95 + 10.53） = 9.74五、蛋白質各級結構定義及其主要維持力一級結構：即多肽鏈內氨基酸殘基從N端到C端的排列順序，或稱氨基酸序列，是蛋白質最基本的結構。主要維持力:肽鍵和二硫鍵二級結構:是肽鏈主鏈不同肽段通過自身的相互作用，形成氫鍵，沿某一主軸盤旋折疊而形成的局部空間結構，因此是蛋白質結構的構象單元，主要有螺旋、折疊、轉角和無規卷曲等。主要維持力:氫鍵三級結構:指的是多肽鏈在二級結構的基礎上，通過側鏈基團的相互作用進一步卷曲折疊，借助次級鍵維系使螺旋、折疊、轉角等二級結構相互配置而形成的特

5、點的構象。主要維持力：疏水鍵四級結構：是指由相同或不同亞基按照一定排布方式聚集而成的蛋白質結構主要維持力：疏水鍵、離子鍵、氫鍵、范德華力第三章 核酸一、核酸的水解過程核酸核苷酸 核苷 戊糖 磷酸 堿基二、核酸一級結構簡式從左讀到右。其中，T、A、C、G代表各核苷酸中的堿基，P代表磷酸豎線代表戊糖，相鄰兩豎線間的斜線及P代表3´，5´-磷酸二酯鍵。三、DNA雙螺旋結構模型的要點1.結構DNA由兩條反向的多核苷酸鏈互相平行地繞同一軸右旋而成，螺旋直徑2nm。螺旋兩側是兩條多核苷酸鏈的戊糖-磷酸骨架，即主鏈。堿基層疊于螺旋內側。相鄰兩核苷酸間存在36º角，螺距高3.4n

6、m。兩條鏈配對偏向一側，形成大溝和小溝。2.堿基互補：兩條鏈 借堿基對間的氫鍵結合在一起。由于雙螺旋直徑有限，一條鏈上的嘌呤堿必須與另一條鏈上的嘧啶堿相匹配。堿基構象研究表明：A與T配對，形成2個氫鍵；G與C配對，形成3個氫鍵。四、為什么核酸及核苷酸都是兩性電解質堿基中，由于嘧啶和嘌呤環上的氮及其他基團具有結合或釋放H+能力，所以，兼有兩性解離性質。戊糖的存在，會加強堿基的酸性解離。磷酸的存在，則使核苷酸具有較強的酸性。所以，核苷酸為兩性電解質。而核酸是由核苷酸組成的，核苷酸為兩性電解質，所以核酸為兩性電解質。五、增色效應和減色效應核酸溶液在波長260nm附近有一最大吸收峰，在230nm處有一

7、低谷。核酸紫外光的吸收值常比組成的核苷酸成分的吸收值總和少30-40%，稱減色效應。當核酸變性或降解時，紫外吸收強度會明顯增加，此現象稱增色效應。六、Tm值及其影響因素通常將DNA發生熱變性的起點與終點溫度的中點稱解鏈或躍遷溫度，即Tm值。影響核酸Tm值的自身因素，如：堿基組成、分子形狀等。外界條件，如：介質離子濃度等。第四章 酶一、酶與一般催化劑的異同點1相同點：（1）用量少而催化效率高：（2）不改變化學反應平衡點：（3）可降低反應活化能：活化能為在一定溫度下，1摩爾底物全部進入活化態所需的自由能。2不同點：（1）催化效率高；（2）酶的作用具有高度專一性；（3）酶易失活；（4）酶活力的調節控

8、制：酶活力受到多種方式的調控，如：抑制劑調節、反饋調節、激素調控等。（5）酶的催化活力與輔酶、輔基和金屬離子有關。二、輔酶和輔基多數情況下，可用透析等方法將全酶中輔助因子除去。與酶蛋白松弛結合的輔助因子稱輔酶。少數情況下，一些輔助因子以共價鍵與酶蛋白較牢固結合，不易透析除去，稱輔基。三、酶原激活的原理及其生物學意義有些酶從生物體內合成出來時，僅僅是其無活性的前體形式，稱酶原。酶原必須在一定條件下，被打斷一個或幾個特殊肽鍵，使構象發生一定變化后，才具有活性。此過程稱酶原的激活。哺乳動物消化系統中的一些蛋白酶都是先以酶原形式被分泌出來，然后再被激活。此現象具有保護消化道本身的生物學意義。四、酶的專

9、一性（一）絕對專一性：有些酶只能催化一種底物進行一種反應。如：脲酶。（二）相對專一性：有些酶能作用于一類化合物或化學鍵。1鍵的專一性：有些酶只對某種化學鍵起作用，而對組成該鍵的基團要求不嚴。2基團專一性：有些酶除要求底物具有特殊化學鍵外，還對組成化學鍵一側或兩側的基團有一定要求。（三）立體異構專一性：當底物具有異構體時，酶只能作用于其中一種1旋光異構專一性：酶只能作用于一種旋光異構體，而對另一種毫無作用。2幾何異構專一性：針對具有不同構型、不同雙鍵類型等的底物，酶所具有的專一性。五、誘導契合學說1958年，Koshland提出誘導契合學說主要內容：當酶分子與底物分子互相接近時，酶蛋白受底物分子

10、的誘導，構象發生了有利于與底物結合的變化，酶與底物在此基礎上互補契合，進行反應。六、S如何影響v，從理論上及用米氏公式分別解釋二者關系當底物濃度S較低時，隨S的增加，反應速度v急劇增加。但反應曲線很快彎曲，即反應速度的增加率開始降低。當S升高至一定濃度時，v就不再升高，曲線拉平。反應所能達到的最大反應速度V取決于酶濃度。用中間產物學說： K1 K3E+SESE+P K2當S較低時，底物量不足以與所有酶結合，一部分酶游離。若S增加，ES也增加，且因為v=k3ES，因此v也增加。當所有酶都與底物結合后，反應速度達到最大值V。米氏公式：v取決于S、Vmax及Km。其中，Km為常數；當反應中Et不變時

11、，Vmax也是常數。所以， v主要取決于S。用米氏公式解釋v與S的關系:當底物濃度S較低時，即SKm時，Km+S Km+0 Km，米氏公式表現為：v =（VS）/ Km。即反應速度v與底物濃度S成正比，即曲線的起始部分。當S很高時，SKm，則Km+S 0+S S，米氏公式表現為：v=（VS）/S=V。即此時的反應速度與底物濃度S無關，而恒定在V值處不變，即水平線部分。七、什么是Km值，有何特征米氏常數Km=(K2+K3)/K1Km值即酶反應速度達到最大反應速度一半時的底物濃度，單位：摩爾/升。米氏常數Km的特點: Km值是酶的特征常數之一，只與酶的性質有關，而與酶的濃度無關。Km值可用來近似表

12、示酶對底物親和力的大小，且Km值越小，則親和力越大。八、酶的抑制作用1不可逆抑制作用：抑制劑與酶的結合是一不可逆反應。抑制劑與酶結合后不能透析等方法而恢復酶活性。這種抑制劑叫做不可逆抑制作用。2.可逆抑制作用：抑制劑以非共價鍵地與酶結合抑制酶的活性，用透析等方法能除去抑制劑使酶恢復活力，這種抑制劑叫做可逆的抑制作用。（1）競爭性抑制作用：有些抑制劑與底物結構極為相似，可和底物競爭與酶結合，當抑制劑與酶結合后，就妨礙了底物與酶的結合，減少了酶的作用機會，因而降低了酶的活力。（2）非競爭性抑制作用抑制劑可與底物同時結合在酶的不同部位，即酶與抑制劑結合后，不妨礙酶與底物結合。但形成的酶-底物-抑制劑

13、三者復合物ESI不能分解產生產物P。（3）反競爭性抑制作用：酶E必須先與底物S結合生成ES，才能繼續與抑制劑I結合為ESI。但ESI不能分解產生正常的產物P。九、酶的活力與比活力酶活力：酶活性。指酶催化一定化學反應的能力。酶活力的測定：酶活力的高低可用酶活力單位U表示。一個酶活力單位：指在特定條件下，即T=25，pH采用最適pH值，底物濃度采用飽和濃度，其他條件均采用最適條件，此時1分鐘內能轉化1微摩爾底物所需的酶量。一個“Katal”單位是指在一定條件下1s內轉化1mol底物所需要的酶量。1Kat=6*107U,1U=16.67nKat 比活力：指每毫克酶蛋白具有的酶活力，用酶活力/毫克酶蛋

14、白來表示。比活力=活力U/mg蛋白=總活力U/總蛋白mg。第五章 生物氧化和氧化磷酸化一、什么是生物氧化生物氧化:生物細胞將糖，脂，蛋白質等燃料分子氧化分解，最終生成CO2和H2O釋放出能量，并偶聯ADP磷酸化生成ATP的過程。稱為生物氧化。二、生物氧化中如何生成二氧化碳和水生物氧化中產生的二氧化碳是由底物先轉變為含羧基的化合物，即有機酸類，再經脫羧作而生成的。脫羧反應可分為兩類：（一）直接脫羧反應（二）氧化脫羧反應生物氧化中生成的水，是由代謝物脫下的氫經生物氧化作用與吸入的氧結合而成的。但代謝物所含的氫，一般均不活潑，需由脫氫酶激活后才能脫落。氧也必須經過氧化酶的激活，才能變成高活性氧化劑。

15、被激活的氧與被激活的氫之間還需經傳遞，才能結合成水。三、兩條典型呼吸鏈遞體排列順序及P/O比1.NADH呼吸鏈：NAD+FMNCOQCytbCytc1CytcCytaa3O22. FADH2呼吸鏈：FADCOQCytbCytc1CytcCytaa3O2P/O值指，每消耗1摩爾氧（O）時，同時消耗的無機磷酸的摩爾數。NADH呼吸鏈的P/O值=3，FADH2呼吸鏈的P/O值=2四、Cytaa3與其他細胞色素有何主要不同Cytaa3分子中，除有鐵卟啉外，還含有2個銅原子，也可依靠其化合價變化來傳電子，即： Cu+ Cu2+ +e除Cytaa3外，其余細胞色素中的鐵原子均與卟啉環和酶蛋白形成6個共價鍵

16、或配位鍵，所以不能再與O2、CO、CN等結合。第六章 糖代謝一、淀粉水解過程淀粉水解：淀粉 糊精 麥芽糖 葡萄糖二、四類淀粉酶特征性比較酶種類作用的鍵作用的局限性作用的起始點產物構型-淀粉酶-1，4-糖苷鍵不能水解麥芽糖分子內部-型-淀粉酶-1，4-糖苷鍵不能水解-1，6-糖苷鍵淀粉鏈非還原性末端起-麥芽糖-淀粉酶-1，4及-1，6-糖苷鍵不能水解單獨存在的-1，6-糖苷鍵淀粉鏈非還原性末端起-葡萄糖脫支酶支鏈淀粉分支點上的-1，6-糖苷鍵不能水解-1，4-糖苷鍵-型三、有氧和無氧條件EMP有何主要不同有氧條件下，糖經EMP途徑生成丙酮酸，唯一不同是：EMP途徑第6步中產生的2個氫，在EMP中

17、被用于還原丙酮酸；而在有氧氧化中，這兩個氫通過NADH呼吸鏈，因而比糖酵解多產生3×2=6摩爾ATP。四、葡萄糖有氧氧化的產能計算反應階段反應序號消耗底物水平磷酸化電子傳遞水平磷酸化凈得EMP途徑1-1-13-1-163*2671*22101*22丙酮酸氧化脫羧3*26TCA循環43*2663*2671*2283*26103*26總計38第七章 脂類代謝一、氧化的定義及命名原因脂肪酸在體內的氧化是從羧基端-碳原子開始的，碳鏈逐次斷裂，每次產生一個二碳單位，即乙酰CoA。二、奇數和偶數個碳原子的脂肪酸如何徹底氧化偶數個碳原子：1分子脂肪酸最終可全部被分解為乙酰輔酶A。乙酰輔酶A可進入三

18、羧酸循環，徹底氧化為二氧化碳和水；也可去參加其他合成反應。含奇數個碳原子的脂肪酸經-氧化，可生成若干分子乙酰輔酶A及1分子丙酰輔酶A。丙酰輔酶A的去向：經羧化生成琥珀酰輔酶A，經三羧酸循環被分解。三、氧化的產能計算以軟脂酸CH3（CH2）14COOH為例，第1次循環：一分子乙酰輔酶A經TCA循環氧化產ATP 數=12摩爾一分子FADH2經FADH2呼吸鏈產ATP數 = 2摩爾 +）一分子NADH+H+經NADH呼吸鏈產ATP數 = 3摩爾總計17摩爾ATP但在反應（1）：脂肪酸活化時，需消耗1摩爾ATP。所以，第1次循環中凈得ATP=171=16摩爾在第2、3次循環中，脂肪酸無需再活化，因此每

19、次循環凈得ATP 17摩爾。第7次循環中，可得2分子乙酰輔酶A、1分子FADH2和1分子NADH+H+。所以軟脂酸-氧化7次循環，共產ATP數：16+17×5+（17+12）=130摩爾ATP。四、酮體生成的原因及危害長鏈脂肪酸在肝臟中經-氧化作用，產生大量乙酰輔酶A。大部分乙酰輔酶A可參加TCA循環或被用于脂肪酸合成。在肝細胞中則因有幾種活性很強的酶，能將乙酰輔酶A縮合為乙酰乙酸、-羥丁酸和丙酮，臨床上把這三者合稱為酮體。其中，乙酰乙酸占30%，-羥丁酸占70%，丙酮的生成量極少。酮體代謝紊亂：血中酮體積累，臨床上稱酮血癥。患者隨尿液排出大量酮體，表現為酮尿癥。酮體中的乙酰乙酸和-

20、羥丁酸都是酸性物質。若在體內積累過多，會使血液pH值下降，造成酸中毒，惡性循環。第八章 蛋白質和核酸的代謝一、聯合脫氨基作用聯合脫氨基作用：由轉氨基和氧化脫氨基配合進行的作用稱聯合脫氨基。過程：-氨基酸先與-酮戊二酸經轉氨基，生成相應的-酮酸和谷氨酸；谷氨酸再氧化脫氨基。聯合脫氨基是動物體內脫氨基的主要方式，也是生物體中合成非必需氨基酸的重要途徑。原因：生物體內多數L-氨基酸氧化酶活性普遍不強，但其中的L-谷氨酸脫氫酶則活性很強。轉氨酶又普遍存在。二、脫羧基的產物及其繼續轉化脫羧酶氨基酸 CO2 + 胺氨基酸脫羧生成的CO2，大部分直接排出細胞，小部分被固定成為細胞內組成成分。氨基酸脫羧的另一

21、產物：胺，部分具有藥物作用。但絕大多數胺對動物有毒。動物體內的胺氧化酶可催化胺繼續氧化為醛及氨；醛被進一步氧化為脂肪酸，再沿脂類代謝途徑分解。三、缺乏尿素循環酶類的人為何無法食用蛋白質？如何治療？為何會對病人的中樞神經系統及肝臟造成危害？原因：其蛋白質代謝中產生的氨無法轉化為尿素排出，只能在體內積累。治療：將膳食中的蛋白質換成必需氨基酸相對應的酮酸，便可。其血液中含大量游離氨，高濃度游離氨會對中樞神經系統的造成毒害。原因：在線粒體中，發生：NH3+-酮戊二酸+NADH+H+谷氨酸+NAD+H2O-酮戊二酸同時又是TCA循環中間產物。二反應爭奪-酮戊二酸，反應占優勢，TCA循環因缺乏中間產物-酮

22、戊二酸而被迫減速甚至停頓，呼吸鏈也受影響，從而使對O2濃度最敏感的腦組織表現缺氧。高濃度游離氨對肝臟的造成毒害。在肝臟中，也因TCA循環的停頓而使脂類代謝產生的乙酰輔酶A無法徹底氧化分解，而只能轉變為酮體。酮體中多為酸性物質，過量積累會使血液pH值下降，出現酸中毒現象。四、生糖氨基酸 生酮氨基酸 生糖生酮氨基酸根據氨基酸碳鏈骨架的代謝，可將氨基酸分為生糖氨基酸和生酮氨基酸。生糖氨基酸可降解為丙酮酸、草酰乙酸、-酮戊二酸、琥珀酰CoA和延胡索酸等糖代謝中間物。生酮氨基酸，其分解產物為乙酰CoA或乙酰乙酸，在體內能轉化變成酮體，按酮體利用途徑代謝。乙酰CoA還可以進入脂肪酸合成途徑。在20中氨基酸

23、中，只有亮氨酸是純粹生酮的，異亮氨酸、賴氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸是即生酮也生糖的，而其他14種氨基酸純粹是生糖的。第九章 核酸及核苷酸的代謝一、什么叫限制性核酸內切酶細菌體內，存在著一類能識別并水解外源雙鏈DNA的核酸內切酶，稱限制性內切酶。它們能識別DNA中特定核苷酸序列，并在特定的限制性位點處切斷DNA鏈。二、核苷酸的從頭合成和補救途徑（1）從氨基酸、Pi、核糖、CO2和NH3等較簡單的化合物合成核苷酸，稱“從頭合成途徑”。（2）由核酸分解的中間產物：堿基和核苷再轉變為核苷酸的過程，稱“補救途徑”。細胞中，當從頭合成途徑不能滿足生長需要時，一般都能經補救途徑合成新核苷酸。三、嘌呤及嘧

24、啶環的各原子來源嘌呤：甘氨酸是C4、C5和N7的來源，甲酸是C2和C8的來源，CO2或碳酸氫鹽是C6的來源，N1來自天冬氨酸的氨基氮，N3和N9來自谷氨酰胺的酰胺氮。嘧啶環上原子來自簡單的前體化合物：CO2、NH3和天冬氨酸。四、AMP，GMP，CTP如何經轉化而來腺苷酸的生成（分兩步）：（1）IMP + 天冬氨酸 + GTP SAMP +GDP + Pi（2）SAMP AMP + 延胡索酸鳥苷酸的生成（分兩步）：（1）IMP+ NAD+ +H2OXMP+NADH+ H+ （氧化）（2）XMP + NH3 + ATP GMP + AMP +ppi （在C2上氨基化）所以， GMP由IMP氧化、氨基化而來。胞苷酸的合成（分三步） ：CTP是在UTP水平上氨基化而成。 （1）UMP + ATP UDP + ADP （磷酸化）（2）UDP + ATP UTP + ADP （磷酸