1、第三章第三章 蛋白質化學蛋白質化學 Protein ChemistryProtein Chemistry衛生技工學校衛生技工學校 王巧玲王巧玲 認識蛋白質認識蛋白質 十八世紀，人們根據物質受熱后的性質變化，將物質分為十八世紀，人們根據物質受熱后的性質變化，將物質分為二類，一是受熱后其性質保持不變的，稱為無機物（如金屬、二類，一是受熱后其性質保持不變的，稱為無機物（如金屬、鹽類、水等）；另一類受熱后發生質的變化，因其大部分直接鹽類、水等）；另一類受熱后發生質的變化，因其大部分直接或間接來自有機體，故稱為有機物。或間接來自有機體，故稱為有機物。17771777年，法國化學家馬凱年，法國化學家馬凱（

2、Macquer P.J.Macquer P.J.）將加熱后能凝固的物質稱為）將加熱后能凝固的物質稱為“蛋白性物質蛋白性物質”。十九世紀三十年代，荷蘭生理學家米勒（十九世紀三十年代，荷蘭生理學家米勒（Mller G.J.Mller G.J.）用元）用元素分析法對血清、蛋清、蠶絲等進行分析發現，它們的元素組素分析法對血清、蛋清、蠶絲等進行分析發現，它們的元素組成都很相似，可用化學式成都很相似，可用化學式C C4040H H6262N N1010O O1212來表示。而且，他發現可用來表示。而且，他發現可用此化學式表示的物質在生物體此化學式表示的物質在生物體中中無所不在，認為這種物質對生無所不在，認

3、為這種物質對生物體是最重要的，于是命名為物體是最重要的，于是命名為proteidproteid。同時，瑞典化學家柏齊。同時，瑞典化學家柏齊力烏斯（力烏斯（BerzeliusBerzelius）稱之為）稱之為proteinprotein，此詞來自希臘語，意思，此詞來自希臘語，意思是是“最重要的最重要的”、“第一位的第一位的”。這就是我們中國人所稱之為。這就是我們中國人所稱之為的蛋白質。的蛋白質。 蛋白質在生命中的重要性 恩格斯曾指出：恩格斯曾指出：“生命是蛋白體存在的生命是蛋白體存在的一種形一種形式式，這種存在方式本質上就在于這些蛋白體的化學，這種存在方式本質上就在于這些蛋白體的化學組成部分的不

4、斷的自我更新。組成部分的不斷的自我更新。” 第一，蛋白體是生命的物質基礎；第一，蛋白體是生命的物質基礎； 第二，生命是物質運動的特殊形式，是蛋白體的存第二，生命是物質運動的特殊形式，是蛋白體的存在方式；在方式； 第三，這種存在方式的本質就是蛋白體與其外部自第三，這種存在方式的本質就是蛋白體與其外部自然界不斷的新陳代謝。然界不斷的新陳代謝。Nat.Cell Biol.：英國發現“餓死”癌細胞方法 n研究人員發現一種名為研究人員發現一種名為NFkB的蛋白質控制著其能量供的蛋白質控制著其能量供應方式的轉換，如果抑制這種蛋白質的功能，癌細胞就應方式的轉換，如果抑制這種蛋白質的功能，癌細胞就不能按需轉換

5、能量供應方式，會進入能量供應不足的狀不能按需轉換能量供應方式，會進入能量供應不足的狀態甚至態甚至“餓死餓死”。Fireflies emit light catalyzed by luciferase（熒光素酶）（熒光素酶） with ATPErythrocytes（紅細胞）（紅細胞） contain a large amount of hemoglobins（血紅蛋白）（血紅蛋白）, the oxygen-transporting protein.The protein keratin （角蛋白）（角蛋白） is the chief structural components of hair,

6、 horn, wool, nails and feathers.什么是蛋白質？n蛋白質蛋白質是一切生物體是一切生物體中普遍存在的，由中普遍存在的，由20種左右天然種左右天然-氨基酸氨基酸通過通過肽鍵肽鍵相連形成的相連形成的高分子含氮化合物；高分子含氮化合物；其種類繁多，具有一其種類繁多，具有一定的相對分子量、復定的相對分子量、復雜分子結構和特定生雜分子結構和特定生物學功能；是表達生物學功能；是表達生物遺傳形狀的一類主物遺傳形狀的一類主要物質。要物質。 一、一、蛋白質的元素組成蛋白質的元素組成二、氨基酸二、氨基酸蛋白質的基本蛋白質的基本組成組成單位單位第一節、蛋白質的化學組成一、蛋白質的元素組成

7、一、蛋白質的元素組成v蛋白氮占生物組織所有含氮物質的絕大部分。蛋白氮占生物組織所有含氮物質的絕大部分。v蛋白質含氮量恒定，蛋白質含氮量恒定，大多數蛋白質含氮量接大多數蛋白質含氮量接近于近于16%16% 蛋白質含量蛋白質含量 = = 每克樣品中含氮的克數每克樣品中含氮的克數 6.256.25v凱氏定氮法凱氏定氮法蛋白質的基本組成單位二、氨基酸二、氨基酸 Amino Acid (AA)* 氨基酸的結構氨基酸的結構氨基酸的分類氨基酸的分類稀有氨基酸稀有氨基酸非蛋白質氨基酸非蛋白質氨基酸 氨基酸的性質氨基酸的性質n蛋白質和多肽可被催化水解蛋白質和多肽可被催化水解蛋白質蛋白質月示月示胨胨多肽多肽肽肽AA

8、AA 1*104 5*103 2*103 1000 200 100 酸酸/ /堿能將蛋白堿能將蛋白完全水解完全水解 得到各種得到各種AA的混合物的混合物酶水解一般是酶水解一般是部分水解部分水解得到多肽片段和得到多肽片段和AA的混合物的混合物氨基酸是蛋白質的基本結構單位1、蛋白質的水解、蛋白質的水解CRH2NHCOOH2、氨基酸的結構、氨基酸的結構n自然界氨基酸有自然界氨基酸有300種，種，蛋白質蛋白質氨基酸有氨基酸有20種，構成蛋白質的種，構成蛋白質的AA都是都是L-構型，天構型，天然然AA都是都是-AA。-氨基酸結構通式氨基酸結構通式什么是-氨基酸？n-C-C-C-C-COOH-C-C-C-

9、C-COOH n-C-C-C-C(NH-C-C-C-C(NH2 2)-COOH -)-COOH -氨基酸氨基酸 n氨基和羧基均與氨基和羧基均與碳原子相連碳原子相連3、氨基酸的分類n（1）中性氨基酸（）中性氨基酸（1 NH2，1 COOH）na. 脂肪族氨基酸脂肪族氨基酸甘氨酸甘氨酸 丙氨酸丙氨酸 纈氨酸纈氨酸 亮氨酸亮氨酸 異亮氨酸異亮氨酸nb. 含羥基或硫氨基酸含羥基或硫氨基酸 絲氨酸絲氨酸 半胱氨酸半胱氨酸 蘇氨酸蘇氨酸 甲硫（蛋）氨酸甲硫（蛋）氨酸巰基巰基甲硫基甲硫基胱氨酸胱氨酸半胱氨酸半胱氨酸nc. 芳香族氨基酸芳香族氨基酸 苯丙氨酸苯丙氨酸 酪氨酸酪氨酸 色氨酸色氨酸酚基酚基吲哚吲哚

10、基基nd. 環狀環狀亞氨基酸亞氨基酸脯氨酸脯氨酸吡咯環吡咯環n（2）酸性氨基酸及其酰胺（）酸性氨基酸及其酰胺（1 NH2，2 COOH） 天冬氨酸天冬氨酸 谷氨酸谷氨酸 天冬酰胺天冬酰胺 谷氨酰胺谷氨酰胺酰胺基酰胺基n（3）堿性氨基酸（）堿性氨基酸（2 NH2，1 COOH）賴氨酸賴氨酸 精氨酸精氨酸 組氨酸組氨酸呱基呱基咪唑基咪唑基 人體所需的八種必需氨基酸人體所需的八種必需氨基酸 賴氨酸賴氨酸(Lys)，纈氨酸，纈氨酸(Val)，蛋氨酸，蛋氨酸(Met) 色氨酸色氨酸(Trp)，亮氨酸，亮氨酸(Leu)，異亮氨酸，異亮氨酸(Ile) 蘇氨酸蘇氨酸(Thr)，苯丙氨酸，苯丙氨酸(Phe)必需

11、氨基酸必需氨基酸賴色苯丙蛋，蘇纈異亮亮賴色苯丙蛋，蘇纈異亮亮第二節第二節 蛋白質的分子結構蛋白質的分子結構一、蛋白質的一級結構n指指組成組成蛋白質蛋白質分子的分子的多肽鏈中多肽鏈中AAAA的排列順的排列順序。序。n從左到右：從左到右：N N端端CC端。端。AA-NHAA-NH2 2與另一與另一AA-COOHAA-COOH間失水形成的間失水形成的酰胺鍵酰胺鍵稱肽鍵，稱肽鍵，所形成的化合物稱肽。所形成的化合物稱肽。酰胺鍵酰胺鍵肽鍵肽鍵穩定一級結穩定一級結構的主要化構的主要化學鍵學鍵l由兩個由兩個AAAA組成的肽稱為二肽。組成的肽稱為二肽。l由多個由多個AAAA組成的肽則稱為多肽。組成的肽則稱為多肽

12、。l組成多肽的組成多肽的AAAA單元稱為氨基酸殘基。單元稱為氨基酸殘基。N-端端C-端端N末端末端C末端末端牛核糖核酸酶牛核糖核酸酶谷胱甘肽谷胱甘肽(glutathione, GSH)結構結構: :n三肽三肽n谷氨酸的谷氨酸的 - -羧基羧基形成肽鍵形成肽鍵nSHSH為活性基團為活性基團n為酸性肽為酸性肽n是體內重要的還是體內重要的還原劑原劑GSH過氧過氧化物酶化物酶H2O2 2GSH 2H2O GSSG GSH還原酶還原酶NADPH+H+ NADP+ 主要功能主要功能: :CysTyrILeGlnAsnCysProLeuGlyNH2SS牛催產素CysTyrGlnAsnCysProSSPheA

13、rgGlyNH2牛加壓素一級結構一級結構是是蛋白質空間構蛋白質空間構象和特異生物象和特異生物學功能的基礎。學功能的基礎。二、蛋白質的空間結構肽鍵的空間結構肽鍵的空間結構肽鍵具有部分雙鍵性質，不能自由旋轉。肽鍵具有部分雙鍵性質，不能自由旋轉。肽鍵具有平面性，組成肽鍵的肽鍵具有平面性，組成肽鍵的4 4個原子和個原子和2 2個個CC（CCOCCONHCNHC）幾乎處在同一平面內（）幾乎處在同一平面內（酰胺酰胺平面、肽平面）。平面、肽平面）。1、蛋白質的二級結構n指組成蛋白質的多肽鏈指組成蛋白質的多肽鏈的主鏈骨架以肽鍵平面為的主鏈骨架以肽鍵平面為單位進行卷曲、單位進行卷曲、折疊折疊而形成的特定的空間結

14、構而形成的特定的空間結構。n主要主要次級次級鍵：氫鍵。鍵：氫鍵。n主要有主要有 - -螺旋、螺旋、 - -折疊、折疊、 - -轉角、無規卷曲。轉角、無規卷曲。（一）（一） - -螺旋螺旋 （ -helix） - -螺旋的螺旋的結構要點結構要點肽單元肽單元RCCCOORNCNn5 5、螺旋參數、螺旋參數n每圈含每圈含3.6個個AAAA殘基，螺距殘基，螺距5.4nm，每個每個AAAA殘基占殘基占1.5nm，繞軸旋轉繞軸旋轉100。n6、肽鏈內形成氫鍵、肽鏈內形成氫鍵n每個肽鍵的羰基氧和第四個肽鍵每個肽鍵的羰基氧和第四個肽鍵的亞氨氫形成的氫鍵保持螺旋穩的亞氨氫形成的氫鍵保持螺旋穩定。氫鍵與螺旋長軸基

15、本平行。定。氫鍵與螺旋長軸基本平行。 R基大小基大小 R基的電荷性質基的電荷性質 Pro影響影響 - -螺旋形成的因素螺旋形成的因素n由兩/多條幾乎完全伸展的肽鏈平行排列，通過鏈間的氫鍵交聯而形成,也可以在同一肽鏈的不同部分之間形成。 （二）（二） - -折疊折疊 C總是處于折疊的角上。nAA的R基團處于折疊的棱角上（上方或下方）并與之垂直。n肽鏈相當伸展，肽鏈平面之間折疊成鋸齒狀，相鄰肽鍵平面間呈110。角。n有平行和反平行之分，氫鍵主要在鏈間/同一肽鏈不同部分間形成，氫鍵與鏈的長軸接近垂直。n肽鏈從N-端到C-端走向。 - -折疊結構特點折疊結構特點-角蛋白絲蛋白的結構（三）（三） - -

16、轉角轉角1、 轉角轉角（ turn/bend/hairpin structure）n肽鏈主鏈骨架肽鏈主鏈骨架180180的回折結構的回折結構特點：特點：n由由4 4個連續的個連續的AA殘基組成殘基組成n第一個第一個AA殘基殘基C=On第四個第四個AA殘基殘基NH形成氫鍵形成氫鍵l主要存在于球狀蛋白分子中主要存在于球狀蛋白分子中l多數處在蛋白質分子的表面多數處在蛋白質分子的表面l - -轉角轉角處常為脯氨酸，脯氨酸的處常為脯氨酸，脯氨酸的N N上缺少上缺少H H，不能形成氫鍵，經常出，不能形成氫鍵，經常出現在現在-螺旋的端頭，改變多肽鏈的方向并終止螺旋螺旋的端頭，改變多肽鏈的方向并終止螺旋n沒有

17、確定規律性部分的肽鏈構象，肽鏈中肽鍵平面不規則排列，屬于松散的無規卷曲（四四）無規卷曲無規卷曲指多肽鏈在一級、二級結構基礎上，肽鏈的不同區段的側鏈基團相互作用再進行三維多向性盤曲形成近似球狀的構象。維系力:氫鍵/疏水鍵/離子鍵/范德華力，主要是疏水鍵只有一條肽鏈的蛋白質最高結構形式是三級結構，必須具備三級結構才有生物學功能。2、蛋白質的三級結構蝦紅素蝦紅素 木瓜蛋白酶木瓜蛋白酶 組織蛋白酶組織蛋白酶 球狀蛋白質三級結構主球狀蛋白質三級結構主要特征：要特征：1、含多個二級結構單元、含多個二級結構單元2、緊密的球狀或橢球狀、緊密的球狀或橢球狀實體實體3、疏水基團在內；親水、疏水基團在內；親水基團在

18、外基團在外4、分子表面內陷形成凹、分子表面內陷形成凹穴穴3、蛋白質的四級結構指由兩條或兩條以上的具有指由兩條或兩條以上的具有三維結構的多三維結構的多肽鏈肽鏈相互締合而成的特定的空間構象。相互締合而成的特定的空間構象。亞基：球狀蛋白質分子中具有一、二、三級結亞基：球狀蛋白質分子中具有一、二、三級結構的多肽鏈。構的多肽鏈。寡聚蛋白質：由兩個及以上亞基構成的蛋白質。寡聚蛋白質：由兩個及以上亞基構成的蛋白質。亞基數目及排布、亞基之間的作用亞基數目及排布、亞基之間的作用維系力：非共價鍵（維系力：非共價鍵（疏水鍵疏水鍵、離子鍵、氫鍵、離子鍵、氫鍵、范德華力等）范德華力等）血紅蛋白四級結構示意圖總結總結蛋白

19、質的分子結構蛋白質的分子結構一級結構一級結構二級結構二級結構三級結構三級結構四級結構四級結構定義定義多肽鏈在一級、多肽鏈在一級、二級結構基礎上，二級結構基礎上，再進行三維多向再進行三維多向性盤曲形成近似性盤曲形成近似球狀的構象。球狀的構象。兩條或兩條以上兩條或兩條以上的具有的具有三三級級結構結構的多肽鏈的多肽鏈相互締相互締合而成的特定的合而成的特定的空間構象空間構象表現形式表現形式多肽多肽-螺旋，螺旋，-折折疊，疊，-轉角轉角等等球狀蛋白質球狀蛋白質結構特征結構特征亞基，寡聚亞基，寡聚蛋白蛋白化學鍵化學鍵肽鍵（主要）肽鍵（主要）二硫鍵二硫鍵氫鍵氫鍵疏水鍵、疏水鍵、離子鍵、離子鍵、范德華力、范德

20、華力、氫鍵氫鍵疏水鍵（主疏水鍵（主要）要）、離子、離子鍵、氫鍵鍵、氫鍵同源蛋白質：來自不同生物體、執行同一 /相似功能的蛋白質結構基本相同，差異可能僅表現其種數特異性例：胰島素一、一級結構與功能的關系一、一級結構與功能的關系一）同源蛋白質一級結構中AA順序的變化反映了種數差異與物種進化同源蛋白同源蛋白質的氨基質的氨基酸順序的酸順序的部分差異部分差異，表現其種表現其種屬特異性屬特異性不同生物細胞色素不同生物細胞色素C C的氨基酸差異的氨基酸差異親緣關系越近，親緣關系越近，其結構越相似；其結構越相似；親緣關系越遠，親緣關系越遠，在結構上的差異在結構上的差異越大越大（二）一級結構（二）一級結構變異變

21、異導致分子病導致分子病n一級結構發生改變，一般來說，功能也會發生變化。n分子病由于遺傳基因的突變導致蛋白質分子結構的改變或某種蛋白質缺乏引起的疾病。n例：鐮刀形細胞貧血病N-Val His Leu Thr Pro Glu Glu C(146) HbS 肽鏈肽鏈HbA 肽鏈肽鏈N-Val His Leu Thr Pro Val Glu C(146) （三）蛋白質激活（蛋白質與其前體一級結構的關系）（三）蛋白質激活（蛋白質與其前體一級結構的關系）n蛋白質分子的部分肽鏈必須先按特定方式斷裂，然后才呈現出活性。n是蛋白質分子的結構與功能具有高度統一性的表現n例：胰島素原的激活COOHNH2SSSSSS

22、NH2COOHCOOHNH2SSSSSS切切斷斷切切斷斷胰胰蛋蛋白白酶酶+C肽肽二、空間結構與功能的關系（一）變構作用有一些蛋白質可以通過改變其構象來改變其生物活性例：血紅蛋白例：血紅蛋白(R)relaxedstate(T)tensestate 血中氧分子的血中氧分子的運送運送：LungMuscle靜脈靜脈動脈動脈環境氧高時環境氧高時Hb Hb 快速吸收氧分子快速吸收氧分子環境氧低時環境氧低時Hb Hb 迅速迅速釋放釋放氧分子氧分子釋放氧分子后釋放氧分子后Hb Hb 變回變回 T stateT state任何一任何一個亞基個亞基接受接受氧氧分子分子后后，會增進會增進其它其它亞基亞基吸附吸附氧氧

23、分子的能力分子的能力n兩種不同的構象兩種不同的構象n當第一個亞基和氧結合后，血紅蛋白整個當第一個亞基和氧結合后，血紅蛋白整個分子的空間結構發生改變，增加了其他亞分子的空間結構發生改變，增加了其他亞基對氧的親和力，有利于血紅蛋白分子同基對氧的親和力，有利于血紅蛋白分子同氧的結合；氧的釋放也具有這種效應。氧的結合；氧的釋放也具有這種效應。變構作用變構作用（二）蛋白質的變性與復性（二）蛋白質的變性與復性在某些物理和化學因素作用下，蛋白質分子的特定空間構象被破壞，從而導致其理化性質改變和生物活性的喪失。 天然狀態，有天然狀態，有催化活性催化活性尿素、尿素、-巰基乙醇巰基乙醇 去除尿素、去除尿素、-巰基

24、乙醇巰基乙醇非折疊狀態，無活性非折疊狀態，無活性瘋牛病瘋牛病瘋牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一組人和動物神經退行性病變。PrPc-螺旋螺旋正常正常PrPsc-折疊折疊瘋牛病瘋牛病1、蛋白質的兩性電離、蛋白質的兩性電離 蛋白質分子除兩端的氨基和羧基可解離外，蛋白質分子除兩端的氨基和羧基可解離外，氨基酸殘基側鏈中某些基團，在一定的溶液氨基酸殘基側鏈中某些基團，在一定的溶液pH條條件下都可解離成帶負電荷或正電荷的基團。件下都可解離成帶負電荷或正電荷的基團。 PrNH3+COOHPrNH3+COO- -PrNH2COO- -OH- -H +OH- -H +兼性離子pH

25、=pI陽離子pHpI一、理化性質一、理化性質2、蛋白質的等電點蛋白質的等電點( isoelectric point, pI) 當蛋白質溶液處于某一當蛋白質溶液處于某一pH時，蛋白質解離成時，蛋白質解離成正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電正、負離子的趨勢相等，即成為兼性離子，凈電荷為零，此時溶液的荷為零，此時溶液的pH稱為稱為蛋白質的等電點蛋白質的等電點. 魚精蛋白（魚精蛋白（1212.4）；胃蛋白酶（）；胃蛋白酶（12.5）；）；血紅蛋白（血紅蛋白（7）利用蛋白質兩性電離的性質，可通過電泳、利用蛋白質兩性電離的性質，可通過電泳、離子交換層析、等電聚焦等技術分離蛋白質。離子交換層析、等電

26、聚焦等技術分離蛋白質。3、蛋白質的膠體性質、蛋白質的膠體性質n膠體溶液的特點：膠體溶液的特點：n分子直徑在1-100nm內n丁達爾效應n布朗運動n半通透性n由于膠體溶液中的蛋白質不能通過半透膜，因此可以應用透析法將非蛋白的小分子雜質除去透析n天然蛋白質保持穩定的親水膠體狀態的因素n由于蛋白質分子表面分布著極性R基，分子表面會結合一層水分子。水化膜n蛋白質顆粒表面有可解離的基團，在一定pH值時，同種蛋白質分子總是帶相同的電荷。電荷排斥作用+帶正電荷的蛋白質帶正電荷的蛋白質帶負電荷的蛋白質帶負電荷的蛋白質在等電點的蛋白質在等電點的蛋白質水化膜水化膜+帶正電荷的蛋白質帶正電荷的蛋白質帶負電荷的蛋白質

27、帶負電荷的蛋白質不穩定的蛋白質顆粒不穩定的蛋白質顆粒酸酸堿堿酸酸堿堿酸酸堿堿脫水作用脫水作用脫水作用脫水作用脫水作用脫水作用n破壞蛋白質穩定的親水膠體狀態，就會使蛋白質從溶液中沉淀出來蛋白質的沉淀作用。n蛋白質變性后的絮狀物加熱可變成比較堅固的凝塊，此凝塊不易再溶于強酸和強堿中蛋白質凝固。n（1 1）等電點沉淀等電點沉淀n蛋白質在等電點時靜電荷為0，電荷排斥作用減弱，此時溶解度最小，容易聚集而沉淀。4、蛋白質的沉淀與凝固、蛋白質的沉淀與凝固（2 2）鹽析法（高濃度中性鹽沉淀）鹽析法（高濃度中性鹽沉淀）加入中性鹽加入中性鹽脫去蛋白質的水化層脫去蛋白質的水化層，鹽的解離增加了離子，鹽的解離增加了離

28、子強度，強度，中和了蛋白質的表面電荷中和了蛋白質的表面電荷。（3 3）有機溶劑沉淀有機溶劑沉淀在蛋白質溶液中，加入一定量與水相溶的有機溶劑（乙醇、丙在蛋白質溶液中，加入一定量與水相溶的有機溶劑（乙醇、丙酮等），酮等），脫去水化層脫去水化層，使蛋白質的溶解度降低而沉淀。，使蛋白質的溶解度降低而沉淀。低溫下操作低溫下操作（4 4）重金屬鹽沉淀重金屬鹽沉淀在堿性條件下，蛋白質帶負電荷，可以與重金屬離子結合，在堿性條件下，蛋白質帶負電荷，可以與重金屬離子結合，形成形成不溶性重金屬蛋白鹽沉淀不溶性重金屬蛋白鹽沉淀，如醋酸鉛、硫酸銅等。，如醋酸鉛、硫酸銅等。（5 5）有機酸沉淀有機酸沉淀在酸性條件下，蛋白

29、質帶正電荷，在酸性條件下，蛋白質帶正電荷，與生物堿試劑結合形成溶解度與生物堿試劑結合形成溶解度極小的鹽類極小的鹽類，如三氯乙酸、單寧酸等。，如三氯乙酸、單寧酸等。（6 6）加熱沉淀加熱沉淀n當天然蛋白質受到某些物理因素或化學因素的影響后，由氫鍵、鹽鍵等次級鍵維系的高級結構遭到破壞，分子內部結構發生改變，致使其生物學性質、理化性質改變，但原有的一級結構仍保持不變的現象。蛋白質的變性作用5、蛋白質的變性作用、蛋白質的變性作用 造成變性的因素造成變性的因素如如加熱、乙醇等有機溶劑、強酸、強堿、加熱、乙醇等有機溶劑、強酸、強堿、重金屬離子及生物堿試劑等重金屬離子及生物堿試劑等。 變性的本質變性的本質破

30、壞非共價鍵和二硫鍵，破壞非共價鍵和二硫鍵，不改變蛋白質的一級結構。不改變蛋白質的一級結構。變性后蛋白質的特征變性后蛋白質的特征處于伸展狀態，溶解度降低，處于伸展狀態，溶解度降低，易酶解，分子的不對稱性增加。易酶解，分子的不對稱性增加。n應用舉例應用舉例n臨床醫學上，變性因素常被應用來消毒及滅臨床醫學上，變性因素常被應用來消毒及滅菌。菌。n解毒解毒n防止蛋白質變性也是有效保存蛋白質制劑防止蛋白質變性也是有效保存蛋白質制劑（如疫苗等）的必要條件。（如疫苗等）的必要條件。n制豆腐制豆腐若蛋白質變性若蛋白質變性程度較輕，去除變程度較輕，去除變性因素后，蛋白質性因素后，蛋白質仍可恢復或部分恢仍可恢復或部分恢復其原有的構象和復其原有的構象和功 能 ， 稱 為功 能 ， 稱 為 復 性復 性(renaturation) 。變性、沉淀、凝固的關系n變性