1運動作用：如肌動蛋白和肌球蛋白組成蛋白質的氨基酸種類(20種),名稱，符號，通式，側鏈基團的特征在中性pH條件下氨基酸分子在水溶液中呈兩性離子狀態，在其等電點也不向負極移動。此時溶液的pH稱為這種氨基酸的等電點(pI)。例如，甘氨酸的羧基的pK1為2.34,氨基的pK2為9.60,其pI為5.97。肽鍵(peptidebond)和肽(peptide)肽平面(peptideplane):肽鏈主鏈的肽鍵C-N具有雙關于蛋白質的構象(空間結構)2一級結構(多肽鏈上的氨基酸排列順序)二級結構(多肽鏈主鏈骨架的局部空間結構)超二級結構(二級結構單位的集合體)結構域(多肽鏈上可以明顯區分的球狀區域)三級結構(多肽鏈上所有原子和基團的空間排布)四級結構(由球狀亞基或分子締合而成的集合體)硫鍵的數目。如牛胰島素的一級結構：51個氨基酸，A(21肽)、B(30肽)兩條肽鏈，A鏈內一對S-S,A和B鏈間2對S-S或空間結構。構象由單鍵旋轉產生的各種立體結構，指一條多肽鏈在二級結構(超二級結構及結構域)的基礎上，進一步盤繞、折疊而結構。血紅蛋白由4個亞基組成(a2β2),每個亞基都與肌紅蛋白非常相似。一定距離內的原子之間通過偶極發生的相互作用，本質上也是靜電引力3非極性分子或基團在水相環境中相互吸引、聚集的作用力正、負電荷之間的靜電引力蛋白結構與功能的關系一級結構與功能的關系氨基酸組成變化改變其功能一級結構改變引起分子病基因突變導致蛋白質一級結構的突變，導致蛋白質生物功能的下降或喪失，就會產生疾病，這種病稱為分子病(moleculardisease)。最早從分子水平證明的先天性遺傳病一—鐮刀形紅細胞貧血癥(sickle-cellanemia)。高級結構與功能的關系是指一些理化因素，如熱、光、機械力、酸堿、有機溶劑、重金屬離子、變性劑(如尿素等),破壞了維持蛋白質空間構象的非共價作用力，使其空間結構發生改變，結果導致其生物活性的喪失。變性一般并不引起肽鍵的斷裂，但蛋白質的溶解度可能降低，可能凝固和沉淀。變性有時是可逆的。消除變性的因素，有些蛋白質的生物活性可能得以恢復，稱為復性(renaturation)。如核糖核酸酶RNase的變性與復是指效應劑(變構劑)作用于多亞基的蛋白質或酶的某個亞基后，導致其構象改變，繼而引起其他亞基構象的改變，結果引起蛋白質或酶的生物活性發生變化。有的結果是變構激活，有的則是變構抑制。例如，在血紅蛋白中，其4個亞基與氧分子的親和性不同。氧分子與血紅蛋白的一個亞基結合(比較難)后，引起其構象發生改變，這種變化在亞基之間傳遞，從而改變了其他亞基與氧的結合能力，使它們與氧的結合變得容易。其動力學曲線呈S型。脫氧核糖核酸，DNA(DeoxyribonucleicAci在原核細胞是核質的成分，在真核細胞DNA與蛋白質結合形成染色體，少量存在于線粒體。一個生命有機體的每個體細胞(除生殖細胞外)都含有相同質和量的DNA,包含了它的全部遺傳信息。核糖核酸，RNA(RibonucleicAcid)主要存在于胞液內，真核細胞的核仁和線粒體也含有少量RNA。RNA的量是變動的。主要有信使RNA(mRNA),轉運RNA(tRNA)和核糖體RNA(rRNA)。病毒或者是DNA病毒或者是RNA病毒。DNA分子的大小。天然存在的DNA分子最顯著的特點是很長，分子質量很大，一般在106-1010。DNA的堿基組成有如下特點：具有種的特異性。沒有器官和組織的特異性。即嘌呤堿基的總摩爾數與嘧啶堿基的總摩爾數相等——堿基當量定律又稱Chargaff原則。年齡、營養狀況、環境的改變不影響DNA的堿基組成。4mRNA:占細胞中RNA總量的3%-5%,分子量大小不一，不穩定，代謝活躍，更rRNA:細胞中含量最多的RNA,70%-80%,核糖體的組成成分。tRNA:約占細胞中RNA總量的15%。約由75-90個核苷酸組成。蛋白質合成中攜核苷酸之間的連接方式是3',5'-磷酸二酯鍵DNA的二級結構脫氧核糖基位于螺旋外側。螺旋的直徑約為2nm,一圈螺旋包含10對堿基，其高度為溶解性：溶于偏堿的溶劑中，可以為乙醇沉淀，容黏性DNA溶液有高度的黏性DNA分子的變性增色效應(hyperchromiceffect)核酸分子加熱變性時，其在260nm處的紫外吸收急影響Tm值的因素復性：變性DNA分開的兩股鏈在適當條件下重新生成雙鏈結構的過程退火(annealing):熱變性的DNA經當兩條不同來源的DNA(或RNA核酸探針(nucleicacidprobe):某一具有特定序列并且酶是生物催化劑。絕大部分酶是蛋白質，還5酶的命名胃蛋白(水解)酶、堿性磷酸酶。(2)系統命名——根據底物與反應性質命名命名：葡萄糖：ATP磷酰基轉移酶(習慣名稱，葡萄糖激酶)酶的分類AH2+B—A—A→A+BH2→C,需要ATP酶活性指的是酶的催化能力，用反應速度來衡量，即酶的特點高效性：酶的催化作用可使反應速度比非催化反應提高108-1020倍。比其他催化反應高106-1013倍。例如：過氧化氫分解Fe3+催化，效率為6×104mol/mol.s過氧化氫酶催化，效率為6×106mol/mol.s一種酶只催化一種底物轉變為相應的產物。例如，脲酶NH3。酶的應用酶作為試劑用于臨床檢驗和科學研究酶和酶的抑制劑作為治療藥物酶制劑作為飼料添加劑酶用于食品加工酶用于工業生產酶的化學本質6單純酶：少數，例如：溶菌酶(催化水解細菌多糖細胞壁)結合酶：大多數結合酶=酶蛋白+輔因子輔因子包括：輔酶、輔基和金屬離子。酶蛋白的作用：與特定的底物結合，決定反應的專一性。輔酶、輔基的作用：參與電子的傳遞、基團的轉移等，決定了酶所催化反應的性質。有十幾種.輔酶與輔基的異同點：它們都是耐熱的有機小分子，結構上常與維生素和核苷酸有關。但是輔酶與酶蛋白結合不緊，容易經透析除去，而輔基通常與酶蛋白共價相連。金屬離子的作用：它們是酶和底物聯系的“橋梁”;穩定酶蛋白的構象；酶的“活性中心”的部分。酶的活性中心(activesite)與酶的催化活性有關的基團稱為必需基團活性中心內的必需基團必需基團活性中心外的必需基團結合基團(與底物結合，決定專一性)活性中心催化基團(影響化學鍵穩定性，決定催化能力)酶原激活無活性的酶原(proenzyme),在特定的條件下，通過部分肽段的有限水解，轉變成有活性的酶。如，動物的消化酶。活化能化學反應是由具有一定能量的活化分子相互碰撞發生的。分子從初態轉變為激活態所需的能量稱為活化能。無論何種催化劑，其作用都在于降低化學反應的活化能，加快化學反應的速度。中間產物學說酶介入了反應過程。通過形成不穩定的過渡態中間復合物，使原本一步進行的反應分為兩步進行，而兩步反應都只需較少的能量活化，從而使整個反應的活化能降低。形成過渡態中間復合物是關鍵。誘導契合學說(inducedfit)誘導契合學說認為，酶和底物都有自己特有的構象，在兩者相互作用時，一些基團通過相互取向，定位以形成中間復合物。催化機理鄰近與定向效應：增加了酶與底物的接觸機會和有效碰撞。張力效應：誘導底物變形，扭曲，促進了化學鍵的斷裂。酸堿催化：活性中心的一些基團，如His,Asp作為質子的受體或供體，參與傳遞質共價催化：酶與底物形成過渡性的共價中間體，限制底物的活動，使反應易于進行。疏水效應：活性中心的疏水區域對水分子的排除、排斥，有利于酶與底物的接觸溫度對酶促反應速度的影響7最適溫度因不同的酶而異，動物體內的酶的最適溫度在370C-400C左右。有的溫泉微溶液pH值對酶促反應速度的影響最適pH(optimumpH):使酶促反應速度達到最大時溶液的pH。酶的最適pH與酶的性質、底物和緩沖體系有關。在最適pH時，酶和底物之間有最好的結合狀態。一個可以自發進行的反應，其反應終態和始態的自由能的變化(△G')為負值。這個為米氏雙曲線，其數學表達式為米氏方程.由米氏方程可知，米氏常數是反應最大速度一半時所對應的底物濃度，即當v=米氏常數Km=(k-1+k+2)/k+1在反應的起始階段，k+2<<k-1,Km≈k-1/k+1≈1/K平≈K解離此時，Km越大，說明E和S之間的親和力越小，ES復合物越不穩定。一些有機小分子如VitC,谷胱甘肽，巰基乙醇等對巰基酶有激活作用。酶的抑制劑(inhibitor):凡能使酶的活性下降而不引起酶蛋白變性的物質。酶抑制可通過增加底物濃度來解除。競爭性抑制的動力學特點是Vmax不變，而Km增大8果不能進一步形成產物P,于是使酶反應受到抑制，這種作用不能通過增加底物濃度的樂果殺蟲劑1605、1059等)。乙酰膽堿酯酶是羥基酶，與有機磷農藥共價結合后失活，終產物P對途徑開頭和分支點上的關鍵酶活性的調節。字母e表示酶。+表示激活，-表示抑制。疫原性、米氏常數等不同。如乳酸脫氫酶同工酶LDH,由2種亞基(M和H)組合成5種4聚體H4和M4分別在心肌中和在肌肉中活性最高。酵解第一階段葡萄糖(6C)斷裂變為2個磷酸丙糖(3C)注意，這個過程消耗了2個ATP分子第二階段生成丙酮酸在這個階段發生了氧化反應(生成NADH)和第一次形成了高能鍵，共產生了2個ATP分子接著，烯醇化酶催化的反應使分子內部基團重排能量重新分布，形成了第二個高能鍵，共生成2個ATP分子第三階段丙酮酸還原成乳酸9是動物機體在無氧或供氧不充分的情況下通過分解葡萄糖或糖原獲得部分能量的丙酮酸(3C)轉變為乙酰CoA(2C),在線粒體中進行，由丙酮酸脫氫酶系催化，為不可逆反應，它包含有三個酶。注意產物為2分子乙酰CoA1937年Crebs提出。又稱檸檬酸循環或Crebs循環。以乙酰CoA與草酰乙酸縮合成檸檬酸(含3個羧基)的反應為起始，對乙酰基團進乙酰CoA(2C)經過三羧酸循環完全分解釋放2個CO2,同時生成3個NADH2,在有氧條件下，每2個H原子可以通過呼吸鏈(電子傳遞系統)傳遞給1/2O2,生成H2O,并且有能量釋放用以合成ATP。1分子NADH2經呼吸鏈生成1分子H2O和2.5個ATP1分子FADH2經呼吸鏈生成1分子H2O和1.5個ATP以1分子的葡萄糖完全氧化為例進行能量計算第一階段(胞液):生成2ATP生成2NADH2計7(5)ATP第二階段(線粒體):2NADH22CO2第三階段(線粒體):6NADH24CO22FADH2計20ATP共計32(30)ATP和6CO2系的共同樞紐。糖的有氧氧化途徑為嘌呤、嘧啶、不依賴于有氧或無氧的葡萄糖分解途徑，約有30%的葡萄糖經過這條途徑代謝，在1.氧化階段——產生NADPH2、CO2和5-P-核2.非氧化階段——通過基團的交換和分子內部的重組，5-P-核酮糖又轉變為磷酸途徑生成的NADPH用于還原性生物合成，如脂肪酸、膽固醇、脫氧核苷酸、谷胱甘肽等的合成，維持細胞的還原性，也可以氧化供能。途徑生酸的原料。與糖的酵解途徑和有氧氧化途徑相聯系，也是其他單糖代謝和轉變的途徑。非糖物質可以通過糖代謝途徑中的某個代謝中間產物沿著糖的分解途徑逆轉轉變成葡萄糖或糖原，稱為糖的異生作用，發生在肝臟和腎臟中。異生己糖激酶(葡萄糖激酶，肝):葡萄糖—ATP—→葡萄糖-6-磷酸要克服糖分解代謝途徑中的三個障礙(不可逆反應)蘋果酸在轉運草酰乙酸時發揮手段，對神經組織、大腦、胎兒尤其重要。反芻動物50%葡萄糖的來源通過丙酸的異生4)糖苷鍵相連(93%),以少量α(1,6)糖苷鍵(7%)形成分支。有肝糖原和肌糖原。糖原分解者進入糖的氧化分解途徑，或者在葡萄糖磷酸酶(肝臟)作糖原合成過多攝入的葡萄糖可以通過合成糖原貯存在肝和肌肉中.但是每個葡萄糖分子都首先要磷酸化成為6-P-葡萄糖，再異構成1-P-葡萄糖，后者再進一步活化為尿苷二磷酸葡萄糖(UDPG)。再在糖原引物的非還原端逐個加上葡萄糖基，同時釋放出UDP,糖原合成酶是這個反應的關鍵酶。糖原的分支由分支酶催化形成.糖代謝各途徑之間的聯系第一個交匯點：6-磷酸葡萄糖第二個交匯點：3-磷酸甘油醛第三個交匯點：丙酮酸糖代謝的調節途徑的相互影響，有氧條件下，細胞能量水平的提高，通過高濃度的ATP抑制肌肉磷酸己糖激酶的活性以降低酵解途徑的活性，這種有氧氧化抑制酵解途徑稱巴斯德效應。磷酸戊糖途徑中的6-P-葡萄糖酸(作為一種競爭性抑制劑)也可以抑制磷酸己糖異構酶，從而抑制酵解和有氧氧化途徑。激素的影響：激素對糖代謝的影響主要有胰島素、胰高血糖素、腎上腺素和糖皮質激素等。細胞能量水平的調節糖的過量攝入，除了部分供能以外，糖原的合成增加；而運動使糖的分解加快，糖原的合成變慢。缺乏糖的供應，糖異生作用加強。途徑中關鍵酶的活性在相當程度上受到細胞能量水平(主要是細胞中腺嘌呤核苷酸，ATP和ADP、AMP的相對比例)的影響，這些核苷酸常是糖代謝途徑關鍵酶的變構調節劑。脂類的生理功能動物機體的脂類(lipids)分為脂肪和類脂兩大類。脂肪指甘油三酯(Triglyceride,TG),主要是儲脂，既是能量來源，也是能量儲備，其儲量與營養狀況有關.。類脂指除脂肪以外的其他脂類。包括磷脂、糖脂、膽固醇及其酯，它們是組織脂的主要成分，如細胞膜的成分，其含量是穩定的。此外還有其他的脂溶性分子。脂肪的動員(adipokineticaction)指在激素敏感脂酶作用下脂肪組織中的脂肪水解為脂肪酸和甘油并釋放入血液供其他組織利用的過程。激素敏感脂酶的活性受多種激素調控，胰島素下調，腎上腺素與胰高血糖素上調其活性。甘油的分解按糖代謝途徑進行分解。注意，甘油必須從脂肪組織中轉運到肝臟進行分解，因為催化甘油磷酸化的甘油激酶為肝臟、腎中特有。脂肪酸的β-氧化脂肪酸的分解氧化發生在β-碳原子上，每次降解生成一個乙酰CoA和比原來少兩個碳原子的脂酰CoA,如此循環往復。乙酰CoA經過三羧酸循環徹底氧化分解并釋放能量。脂肪酸的β氧化在線粒體的基質中進行。以偶數飽和脂肪酸——軟脂酸(又稱棕櫚酸，16:0)為例(1)脂肪酸的活化——生成脂酰CoARCH2CH2CH2COOH+HSCoA+ATPRCH2CH2CH2CO-SCoA+AMP+催化該反應的酶為脂酰CoA合成酶(硫激酶),反應消耗了一個ATP分子中的2個(2)轉移——從胞液到線粒體L-(CH3)3N+-CH2CH(OH)CH2COO-L-β-羥-Y-三甲氨基丁酸(肉堿，carnitine)(3)脫氫注意生成了FADH至此完成1次β-氧化，生成1分子乙酰CoA以及少了2個碳原子的脂酰CoA,再經過脫氫，加水，再脫氫，硫解的多次循環往復，可以脂肪酸活化(胞液)轉移(肉堿系統)產生的FADH和NADH進入呼吸鏈，乙酰CoA進入三羧酸循環氧化分解軟脂酸(16:0)+8HSCoA+7NAD+7FAD+7H2O8乙酰CoA+7NADH2+7FADH28乙酰CoA80ATP總計=108-2=106ATP(注意：-2)奇數脂肪酸的代謝——在反芻動物一半以上的血糖來自丙酸的異生作用.的中間代謝物，有乙酰乙酸(也有稱β-酮丁酸)、β-羥丁酸和丙酮。在肝臟中由乙酰由于肝內缺乏分解酮體所需要的硫激酶，酮體的分解須在肝外組織中進行(需要乙酰乙酸-琥珀酰CoA轉移酶，又稱轉硫酶，其作用相當于硫激酶),最終將酮體轉變成乙攝入，長期饑餓，葡萄糖供應短缺(常見于高產乳牛，妊娠期的母畜等),導致脂肪大量動員，產生過量的乙酰CoA,可縮合成酮體。在糖尿病人，由于糖的也導致了酮體的大量形成。結果是酮體在血液中70%-80%的膽固醇由肝臟合成，少量由小腸合成。合成膽固醇的場所是胞液的微粒體部分，原料是乙酰CoA。合成一個分子的膽固醇需要18分子的乙酰CoA,并由檸檬酸-丙酮酸循環和磷酸戊糖途徑提供10分子的NADPH,期間ATP生成焦磷酸酯中間物皮下經紫外線照射轉變為維生素D3生理功能：轉運外源性甘油三酯和膽固醇到心合成部位：在血漿中由CM的殘余和VLDL的代謝物轉化而來生理功能：是血漿中膽固醇的主要攜帶者并運送到組織，高密度脂蛋白(HDL)生理功能：機體膽固醇的“清掃機”,逆向轉運膽1)細胞膜攝取2)轉化成其他活性物質3)反饋抑制HMGCoA還原酶4)激活卵磷脂膽固醇脂酰轉移酶(LCAT)5)減少LDL受體的合成氨基酸的一般分解代謝脫羧作用(decarboxylation)氨基酸的脫氨基作用(deamination)中進行。脫氨基方式轉氨基作用氧化脫氨基作用聯合脫氨基作用動物體內有L-氨基酸和D-氨基酸的氧化酶，它們屬于需氧脫氫酶，其輔基分別是氨酶的輔酶是磷酸吡哆醛。α-酮戊二酸常是氨基的受體而轉變成L-谷氨酸。谷草轉氨谷丙轉氨酶GPT(肝臟)指轉氨基作用和氧化脫氨基作用聯合反應.經轉氨作用生成α-酮酸和L-谷氨酸，后者經L-谷氨酸脫氫酶作用a-酮酸的代謝Asp,Asn代謝轉變為草酰乙酸Leu代謝轉變為乙酰乙酸和乙酰CoA中合成脂酰CoA。α-磷酸甘油與脂酰CoA再用來合成甘油三酯。乙酰CoA也是合成膽固醇的原料。磷酸戊糖途徑還為脂肪酸、膽固醇合成葡萄糖(例如在反芻動物)。然而偶數脂肪酸β-氧化產生的乙酰CoA不能凈合成酸等有機酸，而動物體內草酰乙酸又主要由糖代謝的代謝中間產物丙酮酸羧化后得到。但是當動物缺乏糖的攝入(如饑餓)時，體蛋白的分解加強。已知組成蛋白質的20能異生成糖，自然也可以轉變成脂肪。此外，蛋氨酸，絲氨酸等還是合成磷脂的原料。 (如草酰乙酸等α-酮酸),而如無其他來源的補充，反應則不能持續下去。許多重要的輔酶輔基，如CoA、NAD、FAD等都是腺嘌呤核苷酸的衍生物，參與酶的催化作用。環核苷酸，如cAMP,cGMP作為胞內信號分子(第二信使)參與細胞糖代謝為核苷酸合成提供了磷酸核糖(及脫氧核糖)和NADPH還原力。甘氨酸、合成(復制和轉錄),糖、脂等燃料分子為核酸生物學功能的實現提供了能量保證。糖、脂類和蛋白質代謝之間的相互影響主要表現在能量供應上約70%以上是由糖供應的。當飼料中糖類供應充足時，機體以糖作為能量的主要來源，營養物質在動物機體內氧化，生成二氧化碳和營養物質經過生物氧化生成二氧化碳和水，在的形式釋放，另一部分被“截獲”并儲存到ATP分子中(使ADP+PiATP,即磷酸化),可以作為有用功在各種生理活動，如肌肉收縮(機械能)、神經傳導電能)、生物合成(化學能)、分泌吸收(滲透能)中利用。因此，ATP(三磷酸腺苷)被稱為機現代生物化學和分子生物學的一個最基本的觀點——在生命有機體中，基因是唯(以原核生物大腸桿菌為例)3.引物(primer),小片段的DNA或RNA,常是RNA,有游離的3'OH。4.引物酶(primase,DnaG),用于合成復制所必需的RNA引物I型酶：切開雙鏈中的一股，使DNA不致打結，切口的3'端可通過自由轉動一周再與5'端磷酸連接，不需ATP。DNA聚合酶(DNApolymerase)聚合酶Ⅲ——主要的復制酶，兼有校讀、糾錯的功能。有從5'——3'延伸多原料dNTP與末端核苷酸游離的3'OH以3',5'磷酸二酯鍵連接，同時釋出一個PPi。DNA聚合酶延伸多核苷酸鏈的方向總是5'3'有從3'——5'外切酶的活性，以切除可能錯配的核苷酸有從5'——3'延伸多核苷酸鏈的聚合酶的活性；有從3'——5'外切酶的活性，以切除可能錯配的核苷酸；有從5'——3'外切酶的活性，其作用是切除引物聚合酶Ⅱ活性弱，作用與聚合酶Ⅲ相似，有從5'——3'延伸多核苷酸鏈的聚合酶活性；有從3'——5'外切酶的活性真核的DNA聚合酶真核DNA的復制至少涉及5種復制酶，其中α、δ、ε參與染色體DNA的復制。a有引物要求；β負責DNA的修復；Y的功能是線粒體DNA的復制。復制的起始在原核生物只有一個起始點(OriC),而在真核生物有多個起始點。由DnaB(解螺旋酶)在DnaA和DnaC協助下解鏈，形成復制叉(replicationfork),SSB這個過程由DNA聚合酶Ⅲ催化，它是主要的復制酶。領頭鏈(leadingchain):為連續合成，合成方向5'——3'鏈。滯后鏈(laggingchain):不連續合成，在RNA引物基礎上分段合成DNA小片段(岡崎片段),方向與解鏈方向相反，它的模板DNA鏈是3'——5’鏈。由DNA聚合酶I完成切除引物，并且填補空隙，由DNA連接酶將DNA片段連接起來。DNA的損傷與修復DNA的損傷常導致DNA突變。DNA的突變有點突變(堿基的錯配)、堿基的缺失、DNA片段的重SOS系統：復雜的應急反應。既有避免差錯的修復逆轉錄也稱反轉錄，是以RNA為模板合成DNA的特殊復制方式(在某些生物如雞的肉瘤病毒、HIV等)。它們的遺傳信息載體是RNA而不是DNA。因此，在感染細胞錄酶催化，它具有以單鏈RNA為模板合成與其互補的DNA(cDNA),再水解雜交鏈上的RNA以及以cDNA為模板合成雙鏈DNA三種活性。逆轉錄現象和逆轉錄酶(reversetranscriptase)(H.Temin,1970)是分子生物學研究中的重大發現，是對經典中心法則重分子量48萬，5種亞基：全酶=核心酶(a?ββ')+σ因子a亞基決定轉錄的基因β亞基在5’——3'方向上延長多核苷酸鏈，其方式與DNA聚合酶相同，原料為β'亞基結合DNA模板轉錄是以DNA為模板合成RNA,并且只是以單股DNA為模板，因此具有不對稱性；轉錄首先得到RNA前體，然后再進行加工轉變為成熟的RNA.由σ因子辨認并且結合到啟動子上，局部解鏈(10-20bp),拓樸異構酶等也參與。RNA鏈的延伸由核心酶催化，以其中的一股DNA單鏈作為模板鏈補配對的原則，通常是由5'ppp嘌呤核苷(G或A)開頭向著3'方向延長多核苷酸鏈，合成開始后，σ因子從模板上脫離下來(可以重復利用)。核心酶覆蓋雙鏈DNA和RNA復合物，向前推進，一邊解開螺旋，一邊釋放出新合成的RNA鏈，后面已經轉錄新生RNA上有p因子的識別位點。它與聚合酶-DNA-RNA復合物結合，向3'端移動，并解開DNA-RNA雜交體，需ATP。轉錄終止區有特殊結構。終止區的上游有GC二重對稱區，轉錄的RNA容易形成轉錄得到的只是RNA的初級產物，通常要經過加工，才能轉變為成熟的RNA。tRNA和rRNA的轉錄后加工比較簡單.原核生物的結構基因(編碼的)是多順反子(poly-cistron),通常是將幾個相關的結構基因一起轉錄得到多個mRNA。(順反子cistron一詞可以視作基因的同義詞)。和不編碼的內含子(intron)間隔排開組成的。因此，轉錄得到的僅僅是mRNA的“毛坯”,稱為核不均RNA(hnRNA),要進行轉錄后的加工在其5'端加上鳥嘌呤熟的mRNA。1.在5'端加鳥嘌呤“帽”結構2.在3’端加polyA的“尾”信使RNA(mRNA)mRNA是遺傳信息的載體(載有遺傳密碼，g板),它以一系列三聯體密碼子(codon)的形式從DNA轉錄了遺傳信息。每個密碼子mRNA占細胞總RNA的5-10%,不穩定，壽命短。上世紀60年代，利用均聚核苷酸實驗，破譯了遺傳密碼。遺傳密碼為三聯體(每三個堿基代表一個氨基酸),由5'到3'閱讀，無間斷。即使在少數重疊基因(如病毒)密碼為UAA,UAG和UGA。密碼有簡并性(degeneracy),即一個氨基酸可由幾個密碼子表示；通用性，大多數轉運RNA(tRNA)原核tRNA有30-40種，真核有50-60種，含70-90個核苷酸，并有多種稀有堿基。tRNA是最小的RNA,占細胞總RNA的15%左右，其功能是搬運氨基酸和解讀密碼子。tRNA具有“四環一臂”和“三葉草”形的典型結構。注意：3'端CCA氨基酸受位和tRNA的功能是解讀mRNA上的密碼子和搬運氨基酸。tRNA上至少有4個位點與多肽鏈合成有關：即3'CCA氨基酸接受位點、氨基酰酯鍵結合。而tRNA的反密碼子可以與mRNA上相應的密碼子互補結合，以使氨基酸正確“對號入座”(因為密碼子的序列對應于多肽鏈上的氨基酸序列)。變偶性或擺動性——反密碼子5'端的堿基與密碼子的第三位配對不嚴格核糖體(ribosome)與核糖體rRNA核糖體是rRNA與幾十種蛋白質的復合體，有大、小兩個亞基構成。含原核的核糖體(70S)=30S小亞基+50S大亞基50S大亞基：23S,5SrRNA+真核的核糖體(80S)=40S小亞基+60S大亞基40S小亞基：18SrRNA+33種蛋白質60S大亞基：28S,5.8S,5SrRNA+45種蛋白質核糖體有4個基本功能1.容納mRNA,并能沿著mRNA由5'——3'移動，由tRNA解讀其密碼；2.氨基酰位點(A位點),可結合氨基酰-tRNA(AA-tRNA);3.肽酰基位點(P位點),可結合肽酰基-tRNA(肽-tRNA);信號肽(signalpeptide)是在新生的多肽鏈中，可被細胞識別系統識別的構基因以及對其轉錄進行調節的啟動基因和操縱基因等組成的單位。(操縱子學說由的基因。在其上游有操縱基因(O)和啟動基因(P),操縱活物蛋白結合的部位(在陽性調節中),還有表達阻遏物蛋白的調節基因i。真核染色體DNA處于轉錄抑制狀態，組蛋白乙酰化，磷酸化，CpG的脫甲基使其真核基因轉錄有包括RNA聚合酶Ⅱ,通用轉錄因子(GTF's)等許多因子的參與。真核基因調節區=啟動子+DNA調節序列真核基因轉錄起始復合物是由RNApolⅡ和通用轉錄因子等組成的復合體。一致的反應。細胞信號的傳導系統包括信號分子、受受體(receptor)是指細胞膜上或細胞內能識別生物活性分子(激素、神經遞質、毒素、藥物等)并與之結合的生物大分子，主要是蛋白質。大多數的受體位于細胞受體的特點專一性——存在于特定組織細胞的膜上或胞內。這些細胞或組織稱為靶組織、靶細效應性——受體一旦與配體結合(可逆地)即引起細胞的生理效應。受體的類型門控通道型受體(膜上)G蛋白偶聯型受體(膜上)受體類型如腎上腺素受體酪氨酸激酶型受體(膜上)DNA轉錄調節型受體(核內)G蛋白全稱為CTP結合調節蛋白，是位于細胞膜胞漿面的外周蛋白，是由(aβγ)3個亞基組成的三聚體，α結合GTP時，與βγ分離，成為活性形式，而結合GDP時，又與βγ結合成3聚體，成為非活性形式。與G蛋白偶聯的受體結構特點胞內——與G蛋白作用部分蛋白激酶A(PKA)途徑(cAMP-PKA途徑)G蛋白活化(交換GTP/GDP)激活蛋明激酶A(PKA)發揮生理調節作用第1章1.什么是生物化學?生物化學的歷史如何說明了科學是在真理與謬誤的斗爭中發展起來的?第2章1.生命物質以怎樣的化學特征與非生命物質相區別?2.生物大分子中有哪些主要的非共價作用力，請解釋它們在維持生物大分子結構穩定中的重要性。3.簡述ATP在生命有機體的能量傳遞、貯存和利用中所起的重要作用。第3章1.總結組成蛋白質的20種氨基酸在結構上和化學性質上的共性，試按其側鏈基團的性質將2.何謂肽鍵、肽鏈和肽單位(或肽酰胺平面),肽單位有什么性質?3.試述蛋白質的空間結構(構象)層次，并舉例說明。5.動物為什么選擇血紅蛋白來運輸氧，其功能與結構有何關系?什么是糖蛋白?糖鏈與蛋白質是如何結合的?簡述糖蛋白及其糖鏈的生理作用。什么是蛋白聚糖?它有哪些生理作用?什么是糖脂和脂多糖?簡述其結構特點和生理作用。第5章比較DNA和RNA在細胞中的分布及其化學組成的區別。Watson和Crick提出DNA右手雙螺旋模型的依據是什么?為什么說這個模型的提出是生命科學發展史核酸具有哪些共同的理化性質?核酸的變性受哪些因素影響?第6章簡述動物細胞的基本結構和主要細胞器的生物化學功能。什么是生物膜?簡述生物膜的化學組成、性質及結構。第7章簡述酶與一般催化劑的共性以及作為生物催化劑的特點。什么是輔基與輔酶?在結合酶中，輔基、輔酶與酶蛋白部分有什么關系?某酶符合米氏動力學。計算：當反應體系中，80%的酶與底物結合時，底物濃度[S]與Km有什么關系?研究抑制劑對酶活性的影響什么實際意義?舉例說明。第8章血糖對動物有什么重要意義?動物如何保持血糖濃度的恒定?繪圖說明糖無氧分解(酵解)、有氧分解和糖異生的生化過程，并簡述這些途徑的生理意義?什么是生物氧化?生物氧化涉及哪些重要的酶類?簡述呼吸鏈的組成成分，它們的作用、排列次序以及可能生成ATP的部位。胞液NADH通過哪兩種穿梭作用轉運到線粒體中進行氧化?第10章什么是脂肪動員?脂肪動員與糖代謝有什么關系?計算1摩爾軟脂酸通過?-氧化，最終分解成CO2和H2O所產生的ATP摩爾數。第11章1.簡述動物機體氨基酸代謝的概況，其一般分解代謝有哪兩種方式?2.動物機體中的氨有哪些來源?機體通過哪些方式來清除過多的氨?簡述尿素循環的生化過程和生第12章心的作用，為什么?動物機體調節代謝的實質是什么?代謝調節的基本方式有哪些?調節細胞代謝的信號分子有哪些?請舉例并指出它們的受體有何特點?比較G蛋白偶聯的受體系統與酪氨酸蛋白激酶第13章有哪些酶與蛋白因子參與DNA的復制，分別簡述它們的作用。在DNA復制過程中，遺傳信息的忠實性如何得到保證?動物機體通過哪些修復系統對DNA損傷進行修復，它們各有什么作用?第14章比較轉錄與復制有何異同點。原核RNA聚合酶有哪些成分組成?它通過什么方式識別轉錄的啟動子?真核生物的mRNA在轉錄后為什么要進行加工，第15章蛋白質的翻譯系統包含哪些組分?其中三種RNA各有怎樣的功能?遺傳密碼發現有什么重要意義?tTRNA具有的怎樣的結構以保證其在蛋白質的翻譯中簡述蛋白質的翻譯過程。有哪些蛋白因子參與了這個過程?分別介紹它們的功能。4.新生的多肽鏈如何才能轉變成功能的蛋白質?分泌型的蛋白質又是如何通過信號肽引導進行轉運的?第16章什么是基因?原核生物和真核生物的基因有什么區別?真核基因轉錄水平的調節要通過反式作用因子和順式調節元件相互作用實現。這種相互作用的分子基礎是什么?動物生物化學期末考試(A)一、寫出以下符號的中文名稱和主要生化功能(10分，每小題2分)二、名詞解釋(20分，每小題4分)1.轉氨作用2.分子雜交3.分子篩效應4.必需氨基酸5.氧化磷酸化三、寫出以下酶所催化的反應(包括反應需要的輔因子),并指出它屬于哪個生化途徑。(20分，每小題5分)1.乙酰輔酶A羧化酶2.氨甲酰磷酸合成酶(肝)3.羥脂酰輔酶A脫氫酶4.丙酮酸脫氫酶系四、判斷以下敘述是否正確，在題后括弧中以×或√表示。(10分)3.飼料蛋白質的生物學價值由其所含的必需氨基酸的種類、數量和比例所決定。()5.一分子的己酸經β-氧化最終可以得到46分子的ATP。()6.甲狀腺素、腎上腺素等激素可經芳香族氨基酸代謝轉變產生。()7.DNA聚合酶Ⅲ利用它的5’——3’延長和外切的功能在DNA的復制中切除引物和填補空隙。8.在蛋白質的生物合成過程中，多肽鏈由C端向N端延長。()10.細胞通過膜上的鈉鉀泵維持細胞內的高鈉離子濃度和細胞外的高鉀離子濃度。()五、回答下列問題(60分)1.何謂結合酶，它一般包括哪兩部分，兩者之間有什么關系，各起什么作用(并舉例說明)?(152.簡述動物機體清除過多氨的方式。并進一步闡明哺乳動物肝臟尿素合成的生化途徑與生理意義。(15分)3.某乳牛場的兩頭高產“冠軍”牛在泌乳開始不久出現厭食，檢查結果發現低血糖和血中的酮體水平過高。用你學過的動物生物化學知識解釋其原因。(15分)(滿分100分)2005.2一、名詞解釋(每小題4分，共20分)二、回答下列答題(80分)1.某種酶的活性可以被一種小分子物質抑制，但是這種抑制是可逆的，而且可以通過增加底物濃度消除。問：a.這里所說的“可逆”是什么意思?b.這是什么性質的抑制作用?有什么動力學特點?(15分)a.寫出循環中的脫氫反應及相關的輔酶和輔基3.什么是酮體?酮體有何生理意義?在什么情況下，動物可能發生酮病?(15分)是“半不連續”的?(17分)5.核糖體的主要生化功能是什么?畫出一個原核生物蛋白質翻譯的70S起始復合物。(18分)動物生物化學試題(A)一、解釋名詞(20分，每小題4分)1.氧化磷酸化2.限制性核酸內切酶3.Km4.核糖體5.聯合脫氨基作用二、識別符號(每小題1分，共5分)三、填空題(15分)1.蛋白質分子的高級結構指的是(1分),穩定其結構的主要作用力有(2分)。2.原核生物的操縱子是由(1分)基因，(1分)基因及其下游的若干個功能上相關的(1分)基因所構成。3.NADH呼吸鏈的組成與排列順序為 (3分)。4.酮體是脂肪酸在肝臟中產生的不完全分解產物，包括(1分), (1分)和(1分),在肝外組織中利用。5.脂肪酸的氧化分解首先要(1分)轉變成脂酰輔酶A,從胞漿轉入線粒體需要一個名為(1分)的小分子協助；而乙酰輔酶A須經過 (1分)途徑從線粒體轉入胞漿合成脂肪酸。四、寫出下列酶所催化的反應，包括所需輔因子，并指出它所在的代謝途徑(10分)1.氨甲酰磷酸合成酶I2.谷丙轉氨酶1.什么是蛋白質的變構作用(4分),請舉例說明(4分)。(8分)2.以磺胺藥物的抗菌作用為例(4分),說明酶的競爭抑制原理(4分)。(8分)3.一摩爾的乙酰輔酶A經過三羧酸循環完全氧化分解可以生成多少ATP?(3分)請說明理由4.比較在原核生物DNA復制過程中DNA聚合酶III和聚合酶I作用的異同。(8分)5.真核基因有什么特點，簡述真核生物mRNA轉錄后的加工方式。(8分)6.簡述由腎上腺素經PKA途徑調控糖原分解代謝的級聯放大機制。(10分)有部分不在考綱內(特別是第九章之后),大家注意篩選。第一章氨基酸和蛋白質氨基酸(aminoacid):是含有一個堿性氨基和一個酸性羧基的有機化合物，氨基一般連指人(或其它脊椎動物)(賴氨酸，蘇氨酸等)自己不能合成，需要從食物中獲得的氨基酸。非必需氨基酸(nonessentialaminoacid):指人(或其它脊椎動物)自己能由簡單的前體合成不需要從食物中獲得的氨基酸。等電點(pI,isoelectricpoint):使分子處于兼性分子狀態，在電場中不遷移(分子的靜電荷為零)的pH值。茚三酮反應(ninhydrinreaction):在加熱條件下，氨基酸或肽與茚三酮反應生成紫色(與脯氨酸反應生成黃色)化合物的反應。肽鍵(peptidebond):一個氨基酸的羧基與另一個的氨基的氨基縮合，除去一分子水形成肽(peptide):兩個或兩個以上氨基通過肽鍵共價連接形成的聚合物。蛋白質一級結構(primarystructure):指蛋白質中共價連接的氨基酸殘基的排列順序。層析(chromatography):按照在移動相和固定相(可以是氣體或液體)之間的分配比例將混合成分分開的技術。離子交換層析(ion-exchangecolumn)使用帶有固定的帶電基團的聚合樹脂或凝膠層析柱透析(dialysis):通過小分子經過半透膜擴散到水(或緩沖液)的原理，將小分子與生物大分子分開的一種分離純化技術。膠珠作基質，按照分子大小分離蛋白質或其它分子混合物的層析技術。親合層析(affinitychromatograph):利用共價連接有特異配體的層析介質，分離蛋白質混合物中能特異結合配體的目的蛋白質或其它分子的層析技術。高壓液相層析(HPLC):使用顆粒極細的介質，在高壓下分離蛋白質或其他分子混合物的層析技術。凝膠電泳(gelelectrophoresis):以凝膠為介質，在電場作用下分離蛋白質或核酸的分離純化技術。SDS-聚丙烯酰氨凝膠電泳(SDS):在去污劑十二烷基硫酸鈉存在下的聚丙烯酰氨凝膠電泳。SDS只是按照分子的大小，而不是根據分子所帶的電荷大小分離的。等電聚膠電泳(IFE):利用一種特殊的緩沖液(兩性電解質)在聚丙烯酰氨凝膠制造一個pH梯度，電泳時，每種蛋白質遷移到它的等電點(pI)處，即梯度足的某一pH時，就不再帶有凈的正或負電荷了。雙向電泳(two-dimensionalelectrophorese):等電聚膠電泳和SDS的組合，即先進行等電聚膠電泳(按照pI)分離，然后再進行SDS(按照分子大小分離)。經染色得到的電泳圖是二維分布的蛋白質圖。Edman降解(Edmandegradation):從多肽鏈游離的N末端測定氨基酸殘基的序列的過程。N末端氨基酸殘基被苯異硫氰酸酯修飾，然后從多肽鏈上切下修飾的殘基，再經層析鑒定，余下的多肽鏈(少了一個殘基)被回收再進行下一輪降解循環。同源蛋白質(homologousprotein):來自不同種類生物的序列和功能類似的蛋白質，例如血紅蛋白。第二章蛋白質的空間結構構形(configuration):有機分子中各個原子特有的固定的空間排列。這種排列不經過共價鍵的斷裂和重新形成是不會改變的。構形的改變往往使分子的光學活性發生變化。構象(conformation):指一個分子中，不改變共價鍵結構，僅單鍵周圍的原子放置所產生的空間排布。一種構象改變為另一種構象時，不要求共價鍵的斷裂和重新形成。構象改變不會改變分子的光學活性。肽單位(peptideunit):又稱為肽基(peptidegroup),是肽鍵主鏈上的重復結構。是由參于肽鏈形成的氮原子，碳原子和它們的4個取代成分：羰基氧原子，酰氨氫原子和兩個相鄰α-碳原子組成的一個平面單位。蛋白質二級結構(protein在蛋白質分子中的局布區域內氨基酸殘基的有規則的排列。常見的有二級結構有α-螺旋和β-折疊。二級結構是通過骨架上的羰基和酰胺基團之間形成的氫鍵維持的。象。三級結構是在二級結構的基礎上進一步盤繞，折疊形成的。三級結構主要是靠氨基酸側鏈之間的疏水相互作用，氫鍵，范德華力和鹽鍵維持的。蛋白質四級結構(proteinquaternarystructure):多亞基蛋白質的三維結構。實際上是具有三級結構多肽(亞基)以適當方式聚合所呈現的三維結構。a-螺旋(a-heliv):蛋白質中常見的二級結構，肽鏈主鏈繞假想的中心軸盤繞成螺旋狀，一般都是右手螺旋結構，螺旋是靠鏈內氫鍵維持的。每個氨基酸殘基(第n個)的羰基與多肽鏈C端方向的第4個殘基(第4+n個)的酰胺氮形成氫鍵。在古典的右手α-螺旋結構中，螺距為0.54nm,每一圈含有3.6個氨基酸殘基，每個殘基沿著螺旋的長軸上升0.15nm.β-折疊(β-sheet):蛋白質中常見的二級結構，是由伸展的多肽鏈組成的。折疊片的構象是通過一個肽鍵的羰基氧和位于同一個肽鏈的另一個酰氨氫之間形成的氫鍵維持的。氫鍵幾乎都垂直伸展的肽鏈，這些肽鏈可以是平行排列(由N到C方向)或者是反平行排列(肽鏈反向排列)。β-轉角(β-turn):也是多肽鏈中常見的二級結構，是連接蛋白質分子中的二級結構(a-螺旋和β-折疊),使肽鏈走向改變的一種非重復多肽區，一般含有2～16個氨基酸殘基。含有5個以上的氨基酸殘基的轉角又常稱為環(loop)。常見的轉角含有4個氨基酸殘基有兩種類型：轉角I的特點是：第一個氨基酸殘基羰基氧與第四個殘基的酰氨氮之間形成氫鍵；轉角Ⅱ的第三個殘基往往是甘氨酸。這兩種轉角中的第二個殘傳大都是脯氨酸。超二級結構(super-secondarystructure):也稱為基元(motif).在蛋白質中，特別是球蛋白中，經常可以看到由若干相鄰的二級結構單元組合在一起，彼此相互作用，形成有規則的，在空間上能辨認的二級結構組合體。結構域(domain):在蛋白質的三級結構內的獨立折疊單元。結構域通常都是幾個超二級結構單元的組合。纖維蛋白(fibrousprotein):一類主要的不溶于水的蛋白質，通常都含有呈現相同二級結構的多肽鏈許多纖維蛋白結合緊密，并為單個細胞或整個生物體提供機械強度，起著保護或結構上的作用。球蛋白(globularprotein):緊湊的，近似球形的，含有折疊緊密的多肽鏈的一類蛋白質，許多都溶于水。典形的球蛋白含有能特異的識別其它化合物的凹陷或裂隙部位。角蛋白(keratin):由處于α-螺旋或β-折疊構象的平行的多肽鏈組成不溶于水的起著保護或結構作用蛋白質。膠原(蛋白)(collagen):是動物結締組織最豐富的一種蛋白質，它是由原膠原蛋白分子組成。原膠原蛋白是一種具有右手超螺旋結構的蛋白。每個原膠原分子都是由3條特殊的左手螺旋(螺距0.95nm,每一圈含有3.3個殘基)的多肽鏈右手旋轉形成的。疏水相互作用(hydrophobicinteraction):非極性分子之間的一種弱的非共價的相互作用。這些非極性的分子在水相環境中具有避開水而相互聚集的傾向。伴娘蛋白(chaperone):與一種新合成的多肽鏈形成復合物并協助它正確折疊成具有生物功能構向的蛋白質。伴娘蛋白可以防止不正確折疊中間體的形成和沒有組裝的蛋白亞基的不正確聚集，協助多肽鏈跨膜轉運以及大的多亞基蛋白質的組裝和解體。二硫鍵(disulfidebond):通過兩個(半胱氨酸)巰基的氧化形成的共價鍵。二硫鍵在穩定某些蛋白的三維結構上起著重要的作用。范德華力(vanderWaalsforce):中性原子之間通過瞬間靜電相互作用產生的一弱的分子之間的力。當兩個原子之間的距離為它們范德華力半徑之和時，范德華力最強。強的范德華力的排斥作用可防止原子相互靠近。蛋白質變性(denaturation):生物大分子的天然構象遭到破壞導致其生物活性喪失的現象。蛋白質在受到光照，熱，有機溶濟以及一些變性濟的作用時，次級鍵受到破壞，導致天然構象的破壞，使蛋白質的生物活性喪失。肌紅蛋白(myoglobin):是由一條肽鏈和一個血紅素輔基組成的結合蛋白，是肌肉內儲存氧的蛋白質，它的氧飽和曲線為雙曲線型。復性(renaturation):在一定的條件下，變性的生物大分子恢復成具有生物活性的天然構波爾效應(Bohreffect):CO2濃度的增加降低細胞內的pH,引起紅細胞內血紅蛋白氧親和力下降的現象。血紅蛋白(hemoglobin):是由含有血紅素輔基的4個亞基組成的結合蛋白。血紅蛋白負責將氧由肺運輸到外周組織，它的氧飽和曲線為S型。別構效應(allostericeffect):又稱為變構效應，是寡聚蛋白與配基結合改變蛋白質的構象，導致蛋白質生物活性喪失的現象。鐮刀型細胞貧血病(sickle-cellanemia):血紅蛋白分子遺傳缺陷造成的一種疾病，病人的大部分紅細胞呈鐮刀狀。其特點是病人的血紅蛋白β一亞基N端的第六個氨基酸殘缺是纈氨酸(vol),而不是下正常的谷氨酸殘基(Ghe)。第三章酶酶(enzyme):生物催化劑，除少數RNA外幾乎都是蛋白質。酶不改變反應的平衡，只是通過降低活化能加快反應的速度。脫脯基酶蛋白(apoenzyme):酶中除去催化活性可能需要的有機或無機輔助因子或輔基后的蛋白質部分。全酶(holoenzyme):具有催化活性的酶，包括所有必需的亞基，輔基和其它輔助因子。酶活力單位(U,activeunit):酶活力單位的量度。1961年國際酶學會議規定：1個酶活力單位是指在特定條件(25oC,其它為最適條件)下，在1min內能轉化1μmol底物的酶量，或是轉化底物中1μmol的有關基團的酶量。比活(specificactivity):每分鐘每毫克酶蛋白在25oC下轉化的底物的微摩爾數。比活是酶純度的測量。活化能(activationenergy):將1mol反應底物中所有分子由其態轉化為過度態所需要的活性部位(activeenergy):酶中含有底物結合部位和參與催化底物轉化為產物的氨基酸殘基部分。活性部位通常位于蛋白質的結構域或亞基之間的裂隙或是蛋白質表面的凹陷部位，通常都是由在三維空間上靠得很進的一些氨基酸殘基組成。酸-堿催化(acid-basecatalysis):質子轉移加速反應的催化作用。共價催化(covalentcatalysis):一個底物或底物的一部分與催化劑形成共價鍵，然后被轉移給第二個底物。許多酶催化的基團轉移反應都是通過共價方式進行的。靠近效應(proximityeffect):非酶促催化反應或酶促反應速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位處反應劑有效濃度增大的結果，這將導致更頻繁地形成過度態。初速度(initialvelocity):酶促反應最初階段底物轉化為產物的速度，這一階段產物的濃度非常低，其逆反應可以忽略不計。米氏方程(Michaelis-Mententequation):表示一個酶促反應的起始速度(u)與底物濃度([s])關系的速度方程：u=umax[s]/(Km+[s])米氏常數(Michaelisconstant):對于一個給定的反應，異至酶促反應的起始速度(u0)達到最大反應速度(umax)一半時的底物濃度。催化常數(catalyticnumber)(Kcat):也稱為轉換數。是一個動力學常數，是在底物處于飽和狀態下一個酶(或一個酶活性部位)催化一個反應有多快的測量。催化常數等于最大反應速度除以總的酶濃度(umax/[E]total)。或是每摩酶活性部位每秒鐘轉化為產物的底物的量(摩[爾])。度的倒數(1/V)對底物度的倒數(1/LSF)的作圖。x和y軸上的截距分別代表米氏常數和最大反應速度的倒數。競爭性抑制劑通常與正常的底物或配體競爭同一個蛋白質的結合部位。這種抑制使Km增大而umax不變。非競爭性抑制作用(noncompetitiveinh-底物復合物結合的一種酶促反應抑制作用。這種抑制使Km不變而umax變小。反競爭性抑制作用(uncompetitiveinhibition):抑離的酶結合的一種酶促反應抑制作用。這種抑制使Km和umax都變小但umax/Km不絲氨酸蛋白酶(serineprotease):活性部位含有在催化期間起親核作用的絲氨殘基的蛋酶原(zymogen):通過有限蛋白水解，能夠由無活性變成具有催化活性的酶前體。調節酶(regulatoryenzyme):位于一個或多個代謝途徑內的一個關鍵部位的酶，它的活性根據代謝的需要而增加或降低。別構酶(allostericenzyme):活性受結合在活性部位以外的部位的其它分子調節的酶。別構調節劑(allostericmodulator):結合在別構調節酶的調節部位調節該物分子，別構調節劑可以是激活劑，也可以是抑制劑。齊變模式(concertedmodel):相同配體與寡聚蛋白協同結合的一種模式，按照最簡單的齊變模式，由于一個底物或別構調節劑的結合，蛋白質的構相在T(對底物親和性低的構象)和R(對底物親和性高的構象)之間變換。這一模式提出所有蛋白質的亞基都具有相同的構象，或是T構象，或是R構象。序變模式(sequentialmodel):相同配體與寡聚蛋白協同結合的另外一種模式。按照最簡單的序變模式，一個配體的結合會誘導它結合的亞基的三級結構的變化，并使相鄰亞基的構象發生很大的變化。按照序變模式，只有一個亞基對配體具有高的親和力。同功酶(isoenzymeisozyme):催化同一化學反應而化學組成不同的一組酶。它們彼此在氨基酸序列，底物的親和性等方面都存在著差異。別構調節酶(allostericmodulator):那稱為別構效應物。結合在別構酶的調節部位，調節酶催化活性的生物分子。別構調節物可以是是激活劑，也可以是抑制劑。第四章維生素和輔酶維生素(vitamin):是一類動物本身不能合成，但對動物生長和健康又是必需的有機物，所以必需從食物中獲得。許多輔酶都是由維生素衍生的。水溶性維生素(water-solublevitamin):一類能溶于水的有機營養分子。其中包括在酶的催化中起著重要作用的B族維生素以及抗壞血酸(維生素C)等。脂溶性維生素(lipidvitamin):由長的碳氫鏈或稠環組成的聚戊二烯化合物。脂溶性維生素包括A,D,E,和K,這類維生素能被動物貯存。輔酶(conzyme):某些酶在發揮催化作用時所需的一類輔助因子，其成分中往往含有維生素。輔酶與酶結合松散，可以通過透析除去。輔基(prostheticgroup):是與酶蛋白質共價結合的金屬離子或一類有機化合物，用透析法不能除去。輔基在整個酶促反應過程中始終與酶的特定部位結合。尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+):含有尼克酰胺的輔酶，在某些氧化還原中起著氫原子和電子載體的作用，常常作為脫氫酶的輔。黃素單核苷酸(FMN)一種核黃素磷酸，是某些氧化還原反應的輔酶。硫胺素焦磷酸(thiaminephosphate):是維生素B1的輔形式，參與轉醛基反應。黃素腺嘌呤二核苷酸(FAD):是某些氧化還原反應的輔酶，含有核黃素。磷酸吡哆醛(pyidoxalphosphate):是維生素B6(吡哆醇)的衍生物，是轉氨酶，脫羧酶和消旋酶的酶。生物素(biotin):參與脫羧反應的一種酶的輔助因子。輔酶A(coenzymeA):一種含有泛酸的輔酶，在某些酶促反應中作為酰基的載體。類胡蘿卜素(carotenoid):由異戊二烯組成的脂溶性光合色素。轉氨酶(transaminase):那稱為氨基轉移酶，在該酶的催化下，一個a-氨基酸的氨基可轉移給別一個α-酮酸。第五章糖類醛糖(aldose):一類單糖，該單糖中氧化數最高的C原子(指定為C-1)是一個醛基。酮糖(ketose):一類單糖，該單糖中氧化數最高的C原子(指定為C-2)是一個酮基。異頭物(anomer):僅在氧化數最高的C原子(異頭碳)上具有不同構形的糖分子的兩種異構體。異頭碳(anomercarbon):環化單糖的氧化數最高的C原子，異頭碳具有羰基的化學反應性。變旋(mutarotation):吡喃糖，呋喃糖或糖苷伴隨它們的α-和β-異構形式的平衡而發生的比旋度變化。單糖(monosaccharide):由3個或更多碳原子組成的具有經驗公式(CH2O)n的簡糖。糖苷(dlycoside):單糖半縮醛羥基與別一個分子的羥基，胺基或巰基縮合形成的含糖衍生物。糖苷鍵(glycosidicbond):一個糖半縮醛羥基與另一個分子(例如醇、糖、嘌呤或嘧啶)的羥基、胺基或巰基之間縮合形成的縮醛或縮酮鍵，常見的糖醛鍵有O—糖苷鍵和N—糖苷鍵。寡糖(oligoccharide):由2～20個單糖殘基通過糖苷鍵連接形成的聚合物。多糖(polysaccharide):20個以上的單糖通過糖苷鍵連接形成的聚合物。多糖鏈可以是線形的或帶有分支的。還原糖(reducingsugar):羰基碳(異頭碳)沒有參與形成糖苷鍵，因此可被氧化充當還淀粉(starch):一類多糖，是葡萄糖殘基的同聚物。有兩種形式的淀粉：一種是直鏈淀粉，是沒有分支的，只是通過α-(1→4)糖苷鍵的葡萄糖殘基的聚合物；另一類是支鏈淀粉，是含有分支的，a-(1→4)糖苷鍵連接的葡萄糖殘基的聚合物，支鏈在分支處通過a-(1→6)糖苷鍵與主鏈相連。糖原(glycogen):是含有分支的α-(1→4)糖苷鍵的葡萄糖殘基的同聚物，支鏈在分支點處通過α-(1→6)糖苷鍵與主鏈相連。極限糊精(limitdexitrin):是指支鏈淀粉中帶有支鏈的核心部位，該部分經支鏈淀粉酶水解作用，糖原磷酸化酶或淀粉磷酸化酶作用后仍然存在。糊精的進一步降解需要α-(1→6)糖苷鍵的水解。肽聚糖(peptidoglycan):N-乙酰葡萄糖胺和N-乙酰唾液酸交替連接的雜多糖與不同的肽交叉連接形成的大分子。肽聚糖是許多細菌細胞壁的主要成分。糖蛋白(glycoprotein):含有共價連接的葡萄糖殘基的蛋白質。蛋白聚糖(proteoglycan):由雜多糖與一個多肽連組成的雜化的在分子，多糖是分子的第六章脂類化合物脂肪酸(fattyacid):是指一端含有一個羧基的長的脂肪族碳氫鏈。脂肪酸是最簡單的一種脂，它是許多更復雜的脂的成分。的脂肪酸，Eg亞油酸，亞麻酸。脂肪和油是三脂酰甘油的混合物。磷脂(phospholipid):含有磷酸成分的脂。Eg卵磷脂，腦磷脂。鞘脂(sphingolipid):一類含有鞘氨醇骨架的兩性脂，一端連接著一個長連的脂肪酸，另一端為一個極性和醇。鞘脂包括鞘磷脂，腦磷脂以及神經節苷脂，一般存在于植物和動物細胞膜內，尤其是在中樞神經系統的組織內含量豐富。鞘磷脂(sphingomyelin):一種由神經酰胺的C-1羥基上連接了磷酸毛里求膽堿(或磷酸乙酰胺)構成的鞘脂。鞘磷脂存在于在多數哺乳動物動物細胞的質膜內，是髓鞘的主要成分。卵磷脂(lecithin):即磷脂酰膽堿(PC),是磷脂酰與膽堿形成的復合物。腦磷脂(cephalin):即磷脂酰乙醇胺(PE),是磷脂酰與乙醇胺形成的復合物。脂質體(liposome):是由包圍水相空間的磷脂雙層形成的囊泡(小泡)。生物膜(bioligicalmembrane):鑲嵌有蛋白質的脂雙層，起著畫分和分隔細胞和細胞器作用生物膜也是與許多能量轉化和細胞內通訊有關的重要部位。內在膜蛋白(integralmembraneprotein):插入脂雙層的疏水核和完全跨越脂雙層的膜蛋外周膜蛋白(peripheralmembraneprotein):通過與膜脂的極性頭部或內在的膜蛋白的離子相互作用和形成氫鍵與膜的內或外表面弱結合的膜蛋白。流體鑲嵌模型(fluidmosaicmodel):針對生物膜的結構提出的一種模型。在這個模型中，生物膜被描述成鑲嵌有蛋白質的流體脂雙層，脂雙層在結構和功能上都表現出不對稱性。有的蛋白質“鑲“在脂雙層表面，有的則部分或全部嵌入其內部，有的則橫跨整個膜。另外脂和膜蛋白可以進行橫向擴散。通透系數(permeabilitycoefficient):是離子或小分子擴散過脂雙層膜能力的一種量度。通透系數大小與這些離子或分子在非極性溶液中的溶解度成比例。通道蛋白(channelprotein):是帶有中央水相通道的內在膜蛋白，它可以使大小適合的離子或分子從膜的任一方向穿過膜。(膜)孔蛋白(poreprotein):其含意與膜通道蛋白類似，只是該術語常用于細菌。被動轉運(passivetransport):那稱為易化擴散。是一種轉運方式，通過該方式溶質特異的結合于一個轉運蛋白上，然后被轉運過膜，但轉運是沿著濃度梯度下降方向進行的，所以被動轉達不需要能量的支持。主動轉運(activetransport):一種轉運方式，通過該方式溶質特異的結合于一個轉運蛋同一方向(同向轉運)或反方向(反向轉運)轉運。胞吞(信用)(endocytosis):物質被質膜吞入并以膜衍生出的脂囊泡形成(物質在囊泡內)被帶入到細胞內的過程。第七章核酸核苷(nucleoside):是嘌呤或嘧啶堿通過共價鍵與戊糖連接組成的化合物。核糖與堿基一般都是由糖的異頭碳與嘧啶的N-1或嘌呤的N-9之間形成的β-N-糖鍵連接。子信號刺激激活腺苷酸環化酶催化ATP環化形成的。磷酸二脂鍵(phosphodiesterlinkage):一種化學基團，指一分子磷酸與兩個醇(羥基)酯化形成的兩個酯鍵。該酯鍵成了兩個醇之間的橋梁。例如一個核苷的3′羥基與別一個核苷的5′羥基與同一分子磷酸酯化，就形成了一個磷酸二脂鍵。脫氧核糖核酸(DNA):含有特殊脫氧核糖核苷酸序列的聚脫氧核苷酸，脫氧核苷酸之核糖核酸(RNA):通過3′,5′-磷酸二脂鍵連接形成的特殊核糖核苷酸序列核糖體核糖核酸(Rrna,ribonucleicacid):作為組成成分的一類RNA,rRNA是細胞內最信使核糖核酸(mRNA,messengerribonucleicacid)轉移核糖核酸(Trna,transferribonucl成部位并將氨基酸整合到生長著的肽鏈上RNA。TRNA含有能識別模板mRNA上互補夏格夫法則(Chargaff"srules):所有DNA中腺嘌呤與胸腺嘧啶的摩爾含量相等(A=T),DNA的雙螺旋(DNAdoublehelix):一種核酸的構象，在該構象中，兩條反向平行的多核甘酸之間的夾角是36°,每對螺旋由10對堿基組成，堿基按A-T,G-C配對互補，彼此以氫鍵相聯系。維持DNA雙螺旋結構的穩定的力主要是堿基堆積力。雙螺旋表面有兩條寬窄`深淺不一的一個大溝和一個小溝。大溝(majorgroove)和小溝(minorgroove):繞B-DNA雙螺旋表面上出現的螺旋槽(溝),寬的溝稱為大溝，窄溝稱為小溝。大溝，小溝都、是由于堿基對堆積和糖-磷酸骨架扭轉造成的。DNA超螺旋(DNAsupercoiling):DNA本身的卷曲一般是DNA雙`螺旋的彎曲欠旋(負超螺旋)或過旋(正超螺旋)的結果。拓撲異構酶(topoisomerse):通過切斷DNA的一條或兩條鏈中的磷酸二酯鍵，然后重新纏繞和封口來改變DNA連環數的酶。拓撲異構酶I、通過切斷DNA中的一條鏈減少負超螺旋，增加一個連環數。某些拓撲異構酶Ⅱ也稱為DNA促旋酶。核小體(nucleosome):用于包裝染色質的結構單位，是由DNA鏈纏繞一個組蛋白核構成的。染色質(chromatin):是存在與真核生物間期細胞核內，易被堿性染料著色的一種無定形物質。染色質中含有作為骨架的完整的雙鏈DNA,以及組蛋白`非組蛋白和少量的染色體(chromosome):是染色質在細胞分裂過程中經過緊密纏繞`折疊`凝縮和精細包裝形成的具有固定形態的遺傳物質存在形式。簡而言之，染色體是一個大的單一的雙鏈DNA分子與相關蛋白質組成的復合物，DNA中含有許多貯存和傳遞遺傳信息的基因。DNA變性(DNAdenaturation):DNA雙鏈解鏈，分離成兩條單鏈的現象。退火(annealing):既DNA由單鏈復性、變成雙鏈結構的過程。來源相同的DNA單鏈經退火后完全恢復雙鏈結構的過程，同源DNA之間`DNA和RNA之間，退火后形成雜交分子。熔解溫度(meltingtemperature,Tm):雙鏈DNA熔解徹底變成單鏈DNA的溫度范圍的中點溫度。增色效應(hyperchromiceffect):當雙螺旋DNA熔解(解鏈)時，260nm處紫外吸收增加的現象。減色效應(hypochromiceffect):隨著核酸復性，紫外吸收降低的現象。核酸內切酶(exonuclease):核糖核酸酶和脫氧核糖核酸酶中能夠水解核酸分子內磷酸二酯鍵的酶。核酸外切酶(exonuclease):從核酸鏈的一端逐個水解核甘酸的酶。限制性內切酶(restrictionendonuclease):一種在特殊核甘酸序列處水解雙鏈DNA的內切酶。I型限制性內切酶既能催化宿主DNA的甲基化，又催化非甲基化的DNA的水解；而Ⅱ型限制性內切酶只催化非甲基化的DNA的水解。限制酶圖譜(restrictionmap):同一DNA用不同的限制酶進行切割，從而獲得各種限制酶的切割位點，由此建立的位點圖譜有助于對DNA的結構進行分析。核甘酸序列。在雙鏈DNA中反向重復可能引起十字形結構的形成。重組DNA技術