第一章蛋白質一蛋白質的分類二蛋白質的組成單位–氨基酸

三肽四蛋白質的結構

五蛋白質結構與功能的關系六蛋白質的性質與分離、分析技術蛋白質的生物學意義

蛋白質在生物體內占有特殊的地位。蛋白質和核酸是構成細胞內原生質質體的主要成分，原生質是生命現象的物質基礎。蛋白質是一類重要的生物大分子，英文protein。

蛋白質是由多種α-氨基酸按一定的序列通過肽鍵（酰胺鍵）縮合而成的具有一定功能的生物大分子。一蛋白質的分類根據蛋白質的元素分析，蛋白質一般含：C50%-55%H6%-8%O20%-23%N16%（15%-18%）S0–4%其他微量（P、Fe、Cu、I、Zn、Mo等等）凱氏定氮法蛋白質元素組成的特點：平均含氮量為16%。

即1g蛋白質中的氮相當于6.25g蛋白質。因此，先對樣本進行無機處理，再用凱氏（Kjedahl）定氮法分別測定總氮含量和無機氮含量，用下列公式計算蛋白質含量：蛋白質含量=（總氮含量–

無機氮含量）×6.25。

凱氏定氮法只能粗略地計算蛋白質含量。1

凱氏定氮法的缺點：不能區分蛋白氮和非蛋白有機氮，計算時，將所有的有機氮均看做蛋白氮。因此，將計算出的蛋白質含量稱作粗蛋白含量。三聚氰胺三聚氰胺三聚氰胺三聚氰胺1根據分子形狀分類

根據蛋白質分子的外形，可以將其分作3類：球狀蛋白質纖維狀蛋白膜蛋白質2根據分子組成分類簡單蛋白質僅由肽鏈組成，不含其他輔助成分。結合蛋白質簡單蛋白質+輔助成分（輔基）核蛋白蛋白質+核酸糖蛋白與蛋白聚糖蛋白質+糖脂蛋白蛋白質+脂類色蛋白蛋白質+色素血紅蛋白=珠蛋白+血紅素磷蛋白蛋白質+磷酸3根據功能分類酶調節蛋白胰島素貯存蛋白谷類貯存蛋白（小麥的面筋）轉運蛋白運動蛋白防御蛋白和毒蛋白受體蛋白支架蛋白結構蛋白異常蛋白二蛋白質的組成單位--氨基酸

Aminoacids,AA蛋白質的基本結構單位。氨基酸：分子中既有氨基又有羧基的化合物。蛋白質氨基酸20種（19種α-氨基酸。脯氨酸除外，為亞氨基酸）非蛋白質氨基酸1氨基酸的結構通式結構通式

20種蛋白質氨基酸除了脯氨酸外，均為α-氨基酸。

COOHCOO-H2NCHH3+NCH

RRL-AA

所有α-氨基酸中的α-碳原子都為不對稱碳原子。因此，除了甘氨酸外，所有的α-氨基酸均有旋光性，能使偏振光左旋（-）或右旋（+）。每種氨基酸都有D-型和L-型兩種異構體。TheaminoacidsderivedfromnaturalproteinsareoftheL-configuration.

2氨基酸的分類蛋白質中常見的氨基酸20種氨基酸的名稱、結構、符號。

分類(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids非極性氨基酸Alanine(Ala,A)丙氨酸(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids.Valine(Val,V)纈氨酸磷蛋白蛋白質+磷酸貯存蛋白谷類貯存蛋白（小麥的面筋）外，為亞氨基酸）(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids非極性氨基酸H2NCHH3+NCH水力等等）消化，一般認為天然蛋白質在體內消化的第一步就性質和生物學性質都有所改變，但蛋白質的一級結H2NCHH3+NCH生物堿試劑和某些酸類沉淀法六蛋白質的性質與分離、分析技術NC2質點帶有同種電荷，互相排斥，不易聚集成大顆粒而沉淀；(2)Neutral(uncharged)butpolaraminoacids六蛋白質的性質與分離、分析技術(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids.Leucine(Leu,L)亮氨酸(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids.Isoleucine(Ile,I)異亮氨酸(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids.Proline(Pro,P)脯氨酸(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids.蛋白質是由多種α-氨基酸按一定的序列通過肽鍵thefourth.(3)Acidicaminoacids磷蛋白蛋白質+磷酸(2)Neutral(uncharged)butpolaraminoacids二蛋白質的組成單位–氨基酸Cysteine(Cys,C)半胱氨酸3蛋白質分子中氨基酸序列的確定血紅蛋白由去氧形式轉變為(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids.非蛋白質氨基酸(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids非極性氨基酸二蛋白質的組成單位–氨基酸量，用下列公式計算蛋白質含量：(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids.Methionine(Met,M)甲硫氨酸/蛋氨酸(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids.Phenylalanine(Phe,P)苯丙氨酸(1)Nonpolarorhydrophobicaminoacids.Tryptophan(Trp,W)

色氨酸

(2)Neutral(uncharged)butpolaraminoacids

極性不帶電荷氨基酸

Glycine(Gly,G)甘氨酸(2)Neutral(uncharged)butpolaraminoacidsSerine(Ser,S)絲氨酸

(2)Neutral(uncharged)butpolaraminoacidsThreonine(Thr,T)蘇氨酸(2)Neutral(uncharged)butpolaraminoacidsCysteine(Cys,C)半胱氨酸(2)Neutral(uncharged)butpolaraminoacidsAsparagine(Asn,N)天冬酰胺(2)Neutral(uncharged)butpolaraminoacidsGlutamine(Gln,Q)

谷氨酰胺(2)Neutral(uncharged)butpolaraminoacidsTyrosine(Tyr,Y)酪氨酸(2)Neutral(uncharged)butpolaraminoacidsHistidine(His,H)組氨酸

(3)Acidicaminoacids

酸性氨基酸，極性帶負電荷氨基酸Asparticacid(Asp,D)天冬氨酸(3)AcidicaminoacidsGlutamicacid(Glu,E)谷氨酸(4)Basicaminoacids

堿性氨基酸，極性帶正電荷氨基酸Lysine(Lys,K)

賴氨酸(4)BasicaminoacidsArginine(Arg,R)精氨酸蛋白質中不常見的氨基酸非蛋白質氨基酸3氨基酸的理化性質兩性解離和等電點化學性質（1）氨基酸的兩性解離和等電點氨基酸是兩性電解質。兩性離子。等電點（pI）。

氨基酸的兩性解離

等電點概念：使氨基酸所帶靜電荷為零的溶液pH

值即為該氨基酸的等電點（pI）。

當溶液pH值=等電點（pI）時，氨基酸在電場中既不向陰極移動，也不向陽極移動，溶解度最小，易沉淀。等電點的計算方法解離方程式等于其兩性離子兩邊的pK值的算術平均值。一氨基一羧基的中性AApI在6.0左右堿性AA（二氨基一羧基）pI較大酸性AA（一氨基二羧基）pI較小多種氨基酸的混合液，若要得到谷氨酸（等電點為3.22）。將溶液pH值調至多少最合適？為什么？當溶液pH值=等電點時，氨基酸的溶解度最小，易沉淀。因此，除了甘氨酸外，所有的α-氨基酸均有旋光性，能使偏振光左旋（-）或右旋（+）。二蛋白質的組成單位–氨基酸任何影響質點大小、電荷、水化層的因素都會導致沉淀反應。蛋白質分子多種多樣的生物功能是以其極其復雜的化學組成和空間結構為基礎的。Alanine(Ala,A)丙氨酸NC肽鍵具有約40%的雙鍵性質。蛋白質的一級結構和三維結構均與其特定的功能相關。別構效應是蛋白質表現其生物功能的一種相當普遍而又十分重要的現象。多肽主鏈有一定周期性的，由氫鍵維持的局3蛋白質分子中氨基酸序列的確定RR肽鍵具有約40%的雙鍵性質。Changesindirectionofβ-pleatedsheetare概念：多肽鏈本身的折疊和盤繞方式。2種氨基酸的混合液，其等電點分別為3.0和9.0。如果采用電泳的方法分離這2種氨基酸，請問將溶液pH值調至多少最合適？3種氨基酸的混合液，其等電點分別為3.0、6.0和9.0。如果采用電泳的方法分離這3種氨基酸，請問將溶液pH值調至多少最合適？（2）氨基酸的化學性質與水合茚三酮反應藍紫色復合物（脯氨酸和羥脯氨酸例外

----黃色物質）與2,4-二硝基氟苯（DNFB）的反應與異硫氰酸苯酯的反應三肽Peptide一個氨基酸的α-COOH

與另一個氨基酸的α-NH2脫水縮合而成的化合物。肽鍵（酰胺鍵）是蛋白質中氨基酸連接的基本方式。肽的書寫和命名習慣上總是把NH2末端氨基酸殘基放在左邊，COOH末端氨基酸殘基放在右邊。

NC

山河好大肽鍵具有約40%的雙鍵性質。肽平面生物活性肽谷胱甘肽四蛋白質的結構

各種氨基酸通過肽鍵連接成多肽鏈，再由一條或一條以上的多肽鏈按各自特殊的方式組合成具有完整生物活性的分子。包括一級結構、二級結構、超二級結構和結構域、三級結構、四級結構。氨基酸蛋白質的一級結構二級結構二級結構與三級結構三級結構四級結構1蛋白質的一級結構概念：多肽鏈中氨基酸殘基的排列順序。是蛋白質結構中的最終決定因素，決定著蛋白質的高級結構。（組成、排列順序）維持力：肽鍵、二硫鍵2蛋白質的空間結構蛋白質的構象。

蛋白質的空間結構通常稱作蛋白質的構象，或高級結構。是指蛋白質分子中所有原子在三維空間的分布和肽鏈的走向。一個天然蛋白質在一定條件下，往往只有一種或很少幾種構象。（1）二級結構概念：多肽鏈本身的折疊和盤繞方式。指多肽主鏈有一定周期性的，由氫鍵維持的局部空間結構。類型：

α-螺旋

β-折疊

β-轉角自由回轉αhelix

β-pleatedsheet

β-turn

Changesindirectionofβ-pleatedsheetareaccomplishedbythestructureknownasaβ-turn.β-turnmakesatight180-degreeturnandinvolvesfouraminoacids.Thefirstaminoacidishydrogen-bondedtothefourth.

（2）超二級結構和結構域是介于蛋白質二級結構和三級結構層次之間的過渡態構象。（3）蛋白質的三級結構球狀蛋白的多肽鏈在二級結構，超二級結構和結構域等結構層次的基礎上，組裝而成的完整的結構單元。指多肽鏈上包括主鏈和側鏈在內的所有原子在三維空間內的分布。球蛋白分子三級結構疏水側鏈多分布在分子內部親水側鏈多分布在分子表面分子表面常有空穴（4）蛋白質的四級結構蛋白質分子中亞基的種類、數量以及相互關系。亞基維持蛋白質結構的作用力一級結構：共價鍵（肽鍵、二硫鍵）。空間結構：次級鍵（氫鍵、范德華力、疏水力等等）五蛋白質結構與功能的關系蛋白質分子多種多樣的生物功能是以其極其復雜的化學組成和空間結構為基礎的。蛋白質的一級結構和三維結構均與其特定的功能相關。蛋白質一級結構與功能的關系同源蛋白質種屬差異蛋白質構象與功能的關系別構效應：某些蛋白質表現其生物功能時，構象發生改變，從而改變了整個分子的性質。

別構效應是蛋白質表現其生物功能的一種相當普遍而又十分重要的現象。血紅蛋白由去氧形式轉變為氧合形式時亞基的移動六蛋白質的性質與分離、分析技術1蛋白質的性質2蛋白質的分離和分析技術3蛋白質分子中氨基酸序列的確定1蛋白質的性質（1）分子量大沉降系數（S）（2）兩性解離和等電點電泳

帶電顆粒在電場中可以向電荷相反的電極移動，利用這一性質分離帶電荷分子的實驗技術稱為電泳。醋酸纖維薄膜電泳分離人血清蛋白（3）蛋白質的變性（denaturation）

天然蛋白質分子