蛋白質的雙重角色韓裕睿實驗室中研究的蛋白質蛋白質功能特性在食品中的應用蛋白質前體物質—氨基酸蛋白質研究熱點—油脂與蛋白質氧化實驗室中研究的蛋白質氨基酸的光學性質氨基酸不吸收可見光，芳香族氨基酸色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在近紫外區（250-300nm）吸收光。此外色氨酸和酪氨酸在紫外區還顯示熒光。芳香族氨基酸的紫外吸收和熒光性質氨基酸最大吸收波長λmax/nm摩爾消光系數/(L/cm?mol)最大熒光波長λmax/nm苯丙氨酸260190色氨酸2785500酪氨酸27513401、由于這些氨基酸殘基的存在，使得蛋白質在250-300nm范圍內有紫外吸收特性。大都分蛋白質都含有酪氨酸殘基，因此，用此外分光光度計測蛋白質對280nm處紫外光的吸收，可以作為測定蛋白質含量的快速而簡單的方法；2、由于氨基酸所處環境的極性影響他們的光吸收和熒光性質，因此，往往將蛋白質的光學性質變化作為考察蛋白質構象變化的方法。注：1在260nm處激發2在280nm處激發與FDNB反應與TNBS反應

與DNTB反應與茚三酮反應與醛類反應氨基酸的化學反應1、氨基酸與FDNB和TNBS反應中間絡合物在光譜上有2個吸收值相近的高峰，分別位于355nm和420nm附近。三硝基苯磺酸（TNBS）是定量測定氨基酸的重要試劑之一，本法允許的測定范圍是0.05～0.4μmol氨基酸。2、氨基酸與DNTB反應DNTB（5,5’-二硫硝基苯甲酸）是測定蛋白質、多肽和組織中巰基的靈敏試劑。在pH8.0時，DTNB與含巰基蛋白(PS－)相互作用，生成黃色的硫代硝基苯甲酸陰離子(TNBA)，生成的TNBA在412nm波長處有最大吸收。3、氨基酸與醛類反應原理：氨基酸具有酸性的羧基（—COOH）和堿性的氨基（—NH2），它們相互作用而使氨基酸成為中性的內鹽。當加入甲醛溶液時，—NH2與甲醛結合，從而使其堿性消失。這樣就可以用強堿標準溶液來滴定—COOH，并用間接的方法測定氨基酸總量。4、原理：氨基酸在堿性溶液中能與茚三酮作用，生成藍紫色化合物（除脯氨酸外均有此反應），可用吸光光度法測定。

該藍紫色化合物的顏色深淺與氨基酸含量成正比，其最大吸收波長為750nm，故據此可以測定樣品中氨基酸含量。食品體系中蛋白質為什么容易氧化？在食品體系中大多是蛋白質和油脂共存的，油脂氧化形成的ROS，ROS可降解成一些小分子的醛類，這些物質攻擊蛋白質，進而造成蛋白質氧化。蛋白質氧化是影響食品質量的重要因素，是導致蛋白質營養損失、風味惡化以及功能性質下降的重要原因

1、羰基含量的測定

蛋白質羰基含量是目前最為廣泛用于衡量蛋白質氧化程度的指標，蛋白質氧化使得體系中羰基含量增加。測定方法：實驗室常用DNPH比色法測定羰基值。

2、游離巰基和總巰基含量的測定

實驗室所用測量方法：DTNB比色法半胱氨酸是對氧化修飾最敏感的氨基酸之一。蛋白質氧化使得大豆蛋白二硫鍵含量下降主要是由于氧化使得蛋白質二硫鍵向游離巰基轉化，由二硫鍵轉化形成的游離巰基不斷被氧化成為不可逆狀態。

3、大豆蛋白游離氨基和有效賴氨酸含量的測定

氧化大豆蛋白游離氨基和有效賴氨酸含量逐漸下降。測定方法：實驗室常用TNBS比色法測定。

4、大豆蛋白表面疏水性的測定

蛋白質氧化可影響大豆蛋白表面疏水性。蛋白質表面疏水性是疏水側鏈氧化、蛋白質去折疊以及蛋白質聚集三者競爭的結果。測定方法：實驗室常用ANS作為熒光探針法測定。5、大豆蛋白的內源熒光光譜的測定測定方法：實驗室常采用F96型熒光分光光度計在激發波長295nm條件下得到300-400nm之間的發射光譜(靈敏度為2)內源熒光反映大豆蛋白色氨酸殘基的氧化程度及其微環境的變化，進而能夠表征蛋白質氧化對大豆蛋白結構的影響

6、大豆蛋白二級結構的測定

采用CD光譜儀測定大豆蛋白樣品在190-250nm之間的遠紫外CD光譜。遠紫外CD可用來表征蛋白質氧化對大豆蛋白二級結構的影響7、蛋白質氧化對其溶解度的影響蛋白質氧化可以使溶液中的蛋白質相互交聯，形成可溶性聚集體，進一步氧化可溶性聚集體轉變為不可溶性的聚集體，從而使蛋白質的溶解度下降。蛋白質的功能特性在食品中的應用蛋白質的變性蛋白質的膠體性質蛋白質的乳化和起泡性1、蛋白質的膠體性質蛋白質的相對分子質量很大，一般在10000～1000000Da之間，因此它的水溶液必然具有膠體的性質。蛋白質膠體的分類溶膠凝膠蛋白質形成凝膠的三個關鍵步驟：蛋白質的變性解聚；蛋白質的重新聚集；形成凝膠網絡。影響凝膠性質的主要因素：聚集體的形狀、分子尺寸以及分子量影響蛋白質的凝膠性質，聚集反應受多種因素的影響，主要包括以下三個：蛋白質濃度；pH;離子強度。蛋白質濃度小于凝膠臨界濃度時，主要形成可溶聚集體，在此濃度范圍內聚集體含量隨著蛋白質濃度的增加而增大；蛋白質濃度大于或等于凝膠臨界濃度時，可形成凝膠網絡結構。pH與離子強度的變化可改變凝膠形成過程中多肽鏈間吸引力和排斥力的平衡，進而影響蛋白質凝膠的結構和性質。2、蛋白質的乳化和起泡性泡沫或乳化體系類的食品，一般要利用到蛋白質的起泡性、泡沫穩定性和乳化性等功能，這些分散體系，除非有兩親物質存在，否則是不穩定的。蛋白質的界面性質蛋白質是兩親分子，它能自發地遷移到空氣-水界面或油-水界面，從而降低界面的自由能，使體系更加穩定。蛋白質在界面上形成高粘彈性薄膜，其界面體系比由低分子質量的表面活性劑形成的界面更穩定。理想的表面活性蛋白具有的三個性能：快速吸附至界面快速展開并在界面上再定向在界面能與鄰近分子相互作用，形成具有強的粘合和彈性性質，并能忍受熱和機械運動的膜。親水性和疏水性基團在蛋白質表面的分布，決定了其在界面的吸附速度。蛋白質作為一種表面活性劑與其他小分子表面活性劑的差異性：蛋白質在界面形成高粘彈性薄膜，承受保藏處理