食品化學第六章酶2例如使用淀粉酶和葡萄糖異構酶生產高果糖漿在牛乳中加入乳糖酶,將乳糖轉化成葡萄糖和半乳糖,制備適合于有乳糖缺乏癥得人群飲用得牛乳。在食品加工和保藏過程中還使用不同得外源酶,用以提高產品得產量和質量。因此,酶對食品工業得重要性就是顯而易見得。如何有效地使用和控制外源酶和內源酶,需要我們掌握酶得基本知識,包括酶得本質,酶就是怎樣作用于底物和如何控制酶得作用等。3一、概述2、酶在食品原料中得分布1、概念食品加工中常用破壞動植物細胞得方法使酶釋放出來以產生作用,或使酶失活以中斷她得方法來控制加工過程與改善品質,例如,細胞破碎時多酚氧化酶被釋放,使氧氣與多酚化合物作用產生酶促褐變,即能生成紅茶所需宜得色素。

但有些變化對于水果和蔬菜(如香蕉和土豆)來說則就是非需宜得變化,會引起產品品質得下降。4部位酶細胞核DNA依賴性RNA聚合酶,多聚腺嘌呤合成酶線粒體琥珀酸鹽脫氫酶,細胞色素氧化酶,谷氨酸鹽脫氫酶,蘋果酸鹽脫氫酶,α-酮戊二酸鹽脫氫鹽,丙酮酸鹽脫羧酶溶酶體組織蛋白酶A、B、C、D、E,膠原酶,酸性核糖核酸酶,酸性磷酸酶,β–乳糖酶,唾液酸酶,溶解酵素,甘油三酯脂肪酶過氧化物體過氧化氫酶,尿酸鹽過氧化酶,D-氨基酸氧化酶內質網、高爾基復合體葡萄糖-6-磷酸酶,核苷二磷酸化酶,核苷磷酸化酶可溶性酶乳酸脫氫酶,磷酸果糖激酶,葡萄糖-6-磷酸脫氫酶,轉酮醇酶胰腺酶原顆粒胰凝乳蛋白酶源,脂肪酶,淀粉酶,核糖核酸酶動物細胞中不同部位所含得酶5二、酶得化學本質與分類酶(enzyme)就是由活生命機體產生得具有催化活性得蛋白質,只要不就是處于變性狀態,無論就是在細胞內還就是在細胞外,酶都可發揮其催化作用。從上述可知,酶就是生物大分子,有許多實驗證明,酶在催化反應中并不就是整個酶分子在起作用,起作用得只就是其中得某一部分,如,溶菌酶肽鏈得第一至三十四個氨基酸殘基切除后,其催化活性并不受影響,這說明了酶催化底物發生反應時,確實只有酶得某一特定部位在起作用。因此,把酶分子中能與底物直接起作用得特殊部分,稱為酶得活性中心。①與反應底物結合得稱結合基團,一般由一個或幾個氨基酸殘基組成;②促進底物發生化學變化得稱催化基團,一般由2～3個氨基酸殘基組成。根據與她們與底物作用時得功能分為兩類:酶得本質6二、酶得化學本質與分類酶得催化特性①具有很高得催化效率,但酶本身在反應前后并無變化。酶與一般催化劑一樣,用量少,催化效率高;②不改變化學反應得平衡常數。酶對一個正向反應和其逆向反應速度得影響就是相同得,即反應得平衡常數在有酶和無酶得情況下就是相同得,酶得作用僅就是縮短反應達到平衡所需得時間;③降低反應得活化能。酶作為催化劑能降低反應所需得活化能,因為酶與底物結合形成復合物后改變了反應歷程,而在新得反應歷程中過渡態所需要得自由能低于非酶反應得能量,增加反應中活化分子數,促進了由底物到產物得轉變,從而加快了反應速度。酶與一般催化劑相比,具有下面幾個共性:7二、酶得化學本質與分類酶得催化特性(1)專一性(specificity)酶與化學催化劑之間最大得區別就就是酶具有專一性,即酶只能催化一種化學反應或一類相似得化學反應,酶對底物有嚴格得選擇。根據專一程度得不同可分為以下4種類型。①鍵專一性(bondspecificity)這種酶只要求底物分子上有合適得化學鍵就可以起催化作用,而對鍵兩端得基團結構要求不嚴。②基團專一性(groupspecificity)有些酶除了要求有合適得化學鍵外,而且對作用鍵兩端得基團也具有不同專一性要求。如胰蛋白酶僅對精氨酸或賴氨酸得得羧基形成得肽鍵起作用。③絕對專一性(absolutespecificity)這類酶只能對一種底物起催化作用,如脲酶,她只能作用于底物—尿素。大多數酶屬于這一類。④立體化學專一性(stereochemicalspecificity)很多酶只對某種特殊得旋光或立體異構物起催化作用,而對其對映體則完全沒有作用。如D-氨基酸氧化酶與dl-氨基酸作用時,只有一半得底物(D型)被分解,因此,可以此法來分離消旋化合物。利用酶得專一性還能進行食品分析。酶得專一性在食品加工上極為重要。8二、酶得化學本質與分類酶得催化特性(1)專一性(specificity)酶與化學催化劑之間最大得區別就就是酶具有專一性,即酶只能催化一種化學反應或一類相似得化學反應,酶對底物有嚴格得選擇。根據專一程度得不同可分為以下4種類型。(2)活性容易喪失大多數酶得本質就是蛋白質。由蛋白質得性質所決定,酶得作用條件一般應在溫和得條件下,如中性pH、常溫和常壓下進行。強酸、強堿或高溫等條件都能使酶得活性部分或全部喪失。(3)酶得催化活性就是可調控得

酶作為生物催化劑,她得活性受到嚴格得調控。調控得方式得許多種,包括反饋抑制、別構調節、共價修飾調節、激活劑和抑制劑得作用。大家有疑問的，可以詢問和交流可以互相討論下，但要小聲點10酶催化專一性得兩種學說二、酶得化學本質與分類酶為什么具有很高得催化效率呢？

一般認為就是酶降低了化學反應所需得活化能。所謂活化能,就就是指一般分子成為能參加化學反應得活化分子所需得能量。然而在一個化學反應中并不就是所有得底物分子都能參加反應得,因為她們并不一定都就是活化分子。活化分子就是指那些具備足夠能量能夠參加化學反應得分子。要使化學反應迅速進行,就要想辦法增加活化分子。一就是外加能量,對進行中得反應加熱或光照,增加底物分子得能量,從而達到增加活化分子得目得;第二就是降低活化能,使本來不具活化水平得分子成為活化分子,從而增加了反應得活化分子數目。增加活化分子得途徑有兩條:11酶降低活化能得原因就是酶參加了反應而形成了酶-底物復合物(enzyme-substrateplex)。

這個中間產物不但容易生成(也就就是只要較少得活化能就可生成),而且容易分解出產物,釋放出原來得酶,這樣就把原來一步反應變成了兩步反應。由于活化能降低,所以活化分子大大增加,反應速度因此迅速提高。如,以E表示酶,S表示底物,ES表示中間產物,P表示反應終產物,其反應過程可表示如下:酶催化專一性得兩種學說二、酶得化學本質與分類12鎖和鑰匙學說(lock-and-keymodeltheory)酶催化專一性得兩種學說二、酶得化學本質與分類已經提出了兩種模型解釋酶如何結合她得底物。1984年EmilFischer提出鎖和鑰匙模型(lock-and-keymodel)。該模型認為,底物得形狀和酶得活性部位被認為就是彼此相適合,像鑰匙插入鎖孔中認為兩種形狀就是剛性得(rigid)和固定得(fixed),當正確組合在一起時,正好互相補充。13酶催化專一性得兩種學說二、酶得化學本質與分類誘導契合學說(induced-fittheory)

但后來許多化學家發現,許多酶得催化反應并不符合經典得鎖和鑰匙模型。1958年DanielE、KoshlandJr、提出了誘導契合模型(induced-fitmodel),底物得結合在酶得活性部位誘導出構象得變化。該模型得要點就是:當底物與酶得活性部位結合,酶蛋白得幾何形狀有相當大得改變;催化基團得精確定向對于底物轉變成產物就是必需得;底物誘導酶蛋白幾何形狀得改變使得催化基團能精確地定向結合到酶得活性部位上去。14二、酶得化學本質與分類酶得命名與分類①習慣命名法多年來普遍使用得酶得習慣名稱就是根據以下三種原則來命名得:一就是根據酶作用得性質,例如水解酶、氧化酶、轉移酶等;二就是根據作用得底物并兼顧作用得性質,例如淀粉酶、脂肪酶和蛋白酶等;三就是結合以上兩種情況并根據酶得來源而命名,例如胃蛋白酶、胰蛋白酶等。習慣命名法一般采用底物加反應類型而命名,如蛋白水解酶、乳酸脫氫酶、磷酸己糖異構酶等。對水解酶類,只要底物名稱即可,如蔗糖酶、膽堿酯酶、蛋白酶等。有時在底物名稱前冠以酶得來源,如血清谷氨酸－丙酮酸轉氨酶、唾液淀粉酶等。習慣命名法簡單,應用歷史長,但缺乏系統性,有時出現一酶數名或一名數酶得現象。15二、酶得化學本質與分類酶得命名與分類主要根據催化反應得類型將酶分成6大類:①氧化還原酶類(oxidoreductases)指催化底物進行氧化還原反應得酶類。例如,乳酸脫氫酶、琥珀酸脫氫酶、細胞色素氧化酶、過氧化氫酶等。②轉移酶類(transferases)

指催化底物之間進行某些基團得轉移或交換得酶類。如轉甲基酶、轉氨酸、己糖激酶、磷酸化酶等。③水解酶類(hydrolases)指催化底物發生水解反應得酶類。例如、淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶等。16二、酶得化學本質與分類酶得命名與分類主要根據催化反應得類型將酶分成6大類:④裂解酶類(lyases)指催化一個底物分解為兩個化合物,催化C-C、C-O、C-N得裂解或消去某一小得原子團形成雙鍵,或加入某原子團而消去雙鍵得反應。例如,半乳糖醛酸裂解酶、天冬氨酸酶等。⑤異構酶類(isomerases)指催化各種同分異構體之間相互轉化得酶類。例如,磷酸丙糖異構酶、消旋酶等。⑥連接酶類(ligases)指催化兩分子底物合成為一分子化合物,同時還必須偶聯有ATP得磷酸鍵斷裂得酶類。例如,谷氨酰胺合成酶、氨基酸-tRNA連接酶等。17二、酶得化學本質與分類酶得命名與分類②系統命名法

鑒于新酶得不斷發現和過去文獻中對酶命名得混亂,國際酶學委員會規定了一套系統得命名法,使一種酶只有一種名稱。系統命名法以4個阿拉伯數字來代表一種酶。例如α-淀粉酶(習慣命名)得系統命名為α-l,4-葡萄糖-4葡萄糖水解酶,標示為:EC3、2、1、1。18二、酶得化學本質與分類酶得命名與分類EC代表國際酶學委員會,其中得第一個數字分別代表酶得大類,以1,2,3,4,5,6來分別代表,1為氧化還原酶類,3為水解酶類,其余類推。(見酶得分類)。第二個數字為酶得亞類,酶得每一大類下有若干個亞類:如在氧化還原酶中得亞類按供電子體得基團分類,如以CH-OH為電子供體標為1,醛基為電子供體標為2,余類推;轉移酶中以轉移得基團為亞類;水解酶中以水解鍵連接得形式為亞類;裂解酶中以裂解鍵得形式為亞類;亞類一般較多,達數十個。19標示中得第三個數字就是屬酶得次亞類,就是在亞類得基礎上再細分得類型,該次亞類中,氧化還原酶按電子受體基團分類,如都以CH-OH為電子供體得反應,可以有不同得電子受體,如以NAD+或NADP+為受體標為1,余類推;轉移酶得次亞類也按接受基團分類,如以-OH接受轉移基團,該次亞類標為1。總之,酶得系統名稱中前三個數字表示酶作用得方式。第四個數字則表示對相同作用得酶得流水編號。二、酶得化學本質與分類酶得命名與分類從酶得組成來看,有些酶僅由蛋白質或核糖核酸組成,這種酶稱為單成分酶。而有些酶除了蛋白質或核糖核酸以外,還需要有其她非生物大分子成分,這種酶稱為雙成分酶。蛋白類酶中得純蛋白質部分稱為酶蛋白。核酸類酶中得核糖核酸部分稱為酶RNA。其她非生物大分子部分稱為酶得輔助因子。即:酶得非蛋白質組分稱為酶得輔助因子。20二、酶得化學本質與分類酶得輔助因子雙成分酶需要有輔助因子存在才具有催化功能。單純得酶蛋白或酶RNA不呈現酶活力,單純得輔助因子也不呈現酶活力,只有兩者結合在一起形成全酶(holoenzyme)才能顯示出酶活力。全酶=酶蛋白(或酶RNA)+輔助因子21二、酶得化學本質與分類酶得輔助因子無機輔助因子主要就是指各種金屬離子,尤其就是各種二價金屬離子。(1)鎂離子鎂離子就是多種酶得輔助因子,在酶得催化中起重要作用。例如,各種激酶、檸檬酸裂合酶、異檸檬酸脫氫酶、堿性磷酸酶、酸性磷酸酶、各種自我剪接得核酸類酶等都需要鎂離子作為輔助因子。(2)鋅離子鋅離子就是各種金屬蛋白酶,如木瓜蛋白酶、菠蘿蛋白酶、中性蛋白酶等得輔助因子,也就是銅鋅-超氧化物歧化酶(Cu,Zn-SOD)、碳酸酐酶、羧肽酶、醇脫氫酶、膠原酶等得輔助因子。(3)鐵離子鐵離子與卟啉環結合成鐵卟啉,就是過氧化物酶、過氧化氫酶、色氨酸雙加氧酶、細胞色素B等得輔助因子。鐵離子也就是鐵-超氧化物歧化酶(Fe-SOD)、固氮酶、黃嘌呤氧化酶、琥珀酸脫氫酶、脯氨酸羧化酶得輔助因子。(4)銅離子銅離子就是銅鋅-超氧化物歧化酶、抗壞血酸氧化酶、細胞色素氧化酶、賴氨酸氧化酶、酪氨酸酶等得輔助因子。(5)錳離子錳離子就是錳-超氧化物歧化酶(Mn－SOD)、丙酮酸羧化酶、精氨酸酶等得輔助因子。(6)鈣離子鈣離子就是α-淀粉酶、脂肪酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶等得輔助因子。22二、酶得化學本質與分類酶得輔助因子有機輔助因子就是指雙成分酶中相對分子質量較小得有機化合物。她們在酶催化過程中起著傳遞電子、原子或基團得作用。(1)煙酰胺核苷酸(NAD+和NADP+)煙酰胺就是B族維生素得一員,煙酰胺核苷酸就是許多脫氫酶得輔助因子,如乳酸脫氫酶、醇脫氫酶、谷氨酸脫氫酶、異檸檬酸脫氫酶等。(2)黃素核苷酸(FMN和FAD)黃素核苷酸為維生素B2(核黃素)得衍生物,就是各種黃素酶(氨基酸氧化酶、琥珀酸脫氫酶等)得輔助因子,主要有黃素單核苷酸(FMN)和黃素腺嘌呤二核苷酸(FAD)。

在酶得催化過程中,FMN和FAD得主要作用就是傳遞氫。其氧化還原體系主要體現在異咯嗪基團得第1位和第10位N原子得加氫和脫氧。(3)鐵卟啉鐵卟啉就是一些氧化酶,如過氧化氫酶、過氧化物酶等得輔助因子。她通過共價鍵與酶蛋白牢固結合。(4)硫辛酸(6,8-二硫辛酸)硫辛酸全稱為6,8-二硫辛酸。她在氧化還原酶得催化作用過程中,通過氧化型和還原型得互相轉變,起傳遞氫得作用。此外,硫辛酸在酮酸得氧化脫羧反應中,也作為輔酶起酰基傳遞作用。23在酶學和酶工程得生產和研究中,經常需要進行酶活力得測定,以確定酶量得多少以及變化情況。酶活力測定就是在一定條件下測定酶所催化得反應速度。在外界條件相同得情況下,反應速度越大,意味著酶得活力越高。二、酶得化學本質與分類酶得純化與活力測定24二、酶得化學本質與分類酶得純化與活力測定酶活力測定得方法酶活力測定得方法很多,如化學測定法、光學測定法、氣體測定法等。酶活力測定均包括兩個階段:首先就是在一定條件下,酶與底物反應一段時間,然后再測定反應體系中底物或產物得變化量。一般經過以下幾個步驟:(1)根據酶催化得專一性,選擇適宜得底物,并配制成一定濃度得底物溶液。所用得底物必須均勻一致,達到酶催化反應所要求得純度。(2)根據酶得動力學性質,確定酶催化反應得pH值、溫度、底物濃度、激活劑濃度等反應條件,底物濃度應該大于5Km(Km見本章7、3、1、1)(3)在一定條件下,將一定量得酶液和底物溶液混合均勻,適時記錄反應開始得時間。(4)反應到一定得時間,取出適量得反應液,運用各種檢測技術,測定產物得生成量或底物得減少量。25二、酶得化學本質與分類酶得純化與活力測定酶得活力單位酶活力得高低,就是以酶活力得單位數來表示。(1)國際單位1961年國際生物化學與分子生物學聯合會規定:在特定條件下(溫度可采用25℃或其她選用得溫度,pH值等條件均采用最適條件),每1min催化1μmol得底物轉化為產物得酶量定義為1個酶活力單位。(2)比活力就是酶純度得一個指標,就是指在特定得條件下,每mg蛋白或RNA所具有得酶活力單位數。即:酶比活力＝酶活力(單位)／mg(蛋白或RNA)26二、酶得化學本質與分類酶得純化與活力測定(3)酶得轉換數與催化周期酶得轉換數Kcat就是指每個酶分子每分鐘催化底物轉化得分子數,即就是每摩爾酶每分鐘催化底物轉變為產物得摩爾數,就是酶得一個指標。一般酶得轉換數在103min-1。轉換數得倒數稱為酶得催化周期。催化周期就是指酶進行一次催化所需得時間,單位為毫秒(ms)或微秒(μs)。27二、酶得化學本質與分類酶得純化與活力測定在酶純化中采用得分離技術包括:使用高濃度鹽或有機溶劑得選擇性沉淀技術,根據分子大小(凝膠過濾層析)、電荷密度(離子交換層析)和酶對一個特定得化合物或基團得親和力(親和層析)所設計得層析技術以及膜分離技術。并非所有這些技術都適合于在工業化規模上應用。但由于經濟上得原因總就是盡可能地避免將酶“純化”,因為從微生物和其她來源得到得粗酶提取物中含有許多不同得酶,將她們完全分離就是非常困難和代價昂貴得。在食品加工過程中使用得酶究竟要達到怎樣得純度主要取決于這樣得考慮:一種酶制劑就是否含有其她得酶或組分。一種食品級酶制劑必須符合食品法規,但不要求就是純酶,她可以含有其她得雜酶,當然還含有各種非酶得組分。28三、酶催化反應動力學影響酶促反應速度得因素許多因素影響著酶得活力,這些因素除了酶和底物得本質以及她們得濃度外,還包括其她一系列環境條件。控制這些因素對于在食品加工和保藏過程中控制酶得活力就是非常重要得。下面將討論影響酶活力得因素,她們包括底物得濃度、酶得濃度、pH值、溫度、水分活度、抑制劑和其她重要得環境條件。291底物濃度對酶活力得影響影響酶促反應速度得因素所有得酶反應,如果其她條件恒定,則反應速度取決于酶濃度和底物濃度;如果酶得濃度保持不變,當底物濃度增加時,反應速度隨著增加,并以雙曲線形式達到最大速度,見圖。從圖可以看出,隨著底物濃度得增加,酶反應速度并不就是直線增加,而就是在高濃度時達到一個極限速度。這時所有得酶分子已被底物所飽和,即酶分子與底物結合得部位已被占據,速度不再增加。

這種曲線很難研究。反應速度-底物濃度關系曲線s301底物濃度對酶活力得影響影響酶促反應速度得因素以1/v為縱坐標,1/[S]為橫坐標作圖,則得一直線,其斜率為Km/vmax,將直線延長,在1/[S]及1/[v]得截距為-1/Km及1/vmax,這樣,Km就可以從直線得截距上計算出來。最常用得就是Lineweaver-Burk得雙倒數作圖法。這就就是Michaelis-Menten方程,Km為米氏常數(Michaelisconstant),她就是酶得一個重要參數。米氏常數Km為反應速度達到最大反應速度一半時得底物濃度(mol/L)。

反應速率如何計算？311底物濃度對酶活力得影響影響酶促反應速度得因素2酶濃度得影響

對大多數得酶促催化反應來說,在適宜得溫度、pH值和底物濃度一定得條件下,反應速度至少在初始階段與酶得濃度成正比,這個關系就是測定未知試樣中酶濃度得基礎。

圖7-4表明乳脂中脂肪酸得形成速度就是乳脂酶濃度得函數。如果令反應繼續下去,則速度將下降。

圖7-5所示用霉菌脂酶水解橄攬油時,在40h得反應過程中底物得轉變率與時間得關系。隨著反應得進行,反應速度下降得原因可能很多,其中最重要得就是底物濃度下降和終產物對酶得抑制。脂肪酸得生成速度(109μmol/min)酶液量/μL圖7-4乳脂水解速度與酶濃度得函數關系7-5橄欖油被霉菌脂酶水解得量與時間得函數關系水解/%反應時間/h321底物濃度對酶活力得影響影響酶促反應速度得因素2酶濃度得影響3溫度得影響溫度對酶反應得影響就是雙重得:①隨著溫度得上升,反應速度也增加,直至最大速度為止。②在酶促反應達到最大速度時再升溫,反應速度隨溫度得增高而減小,高溫時酶反應速度減小,這就是酶本身變性所致。

在一定條件下每一種酶在某一溫度下才表現出最大得活力,這個溫度稱為該酶得最適溫度(optimumtemperature)。一般來說,動物細胞得酶得最適溫度通常在37~50℃,而植物細胞得酶得最適溫度較高,在50~60℃以上。331底物濃度對酶活力得影響影響酶促反應速度得因素2酶濃度得影響3溫度得影響4pH得影響pH值得變化對酶得反應速度則影響較大,即酶得活性隨著介質得pH值變化而變化。每一種酶只能在一定pH值范圍內表現出她得活性。使酶得活性達到最高pH值稱為最適pH值(optimumpH)。在最適pH值得兩側酶活性都驟然下降,所以一般酶促反應速度得pH值曲線呈鐘形(圖7-6)。圖7-6pH值對酶促反應速度得影響341底物濃度對酶活力得影響影響酶促反應速度得因素2酶濃度得影響3溫度得影響4pH得影響在酶得研究和使用時,必須先了解其最適pH值范圍,酶促反應混合液必須用緩沖液來控制pH值得穩定。由于食品中成分多且復雜,在食品得加工與貯藏過程中,對pH值得控制很重要。如果某種酶得作用就是必需得,則可將pH值調節至某酶得最適pH值處,

使其活性達到最高;反之,如果要避免某種酶得作用,也可以改變pH值而抑制此酶得活性。例如,酚酶能產生酶褐變,其最適pH值為6、5,若將pH值降低到3、0時就可防止褐變產生。如,在水果加工時常添加酸化劑(acidlants),如檸檬酸、蘋果酸和磷酸等防止褐變,就就是基于上述原理。351底物濃度對酶活力得影響影響酶促反應速度得因素2酶濃度得影響3溫度得影響4pH得影響5水分活度得影響酶在含水量相當低得條件下仍具有活性。例如,脫水蔬菜要在干燥前進行熱燙,否則將會很快產生干草味而不宜貯藏。干燥得燕麥食品,如果不用加熱法使酶失活,則經過貯藏后會產生苦味。面粉在低水分(14％以下)時,脂酶能很快使脂肪分解成脂肪酸和醇類。水分活度對酶促反應得影響就是不一致得,不同得反應,其影響也不相同36三、酶催化反應動力學影響酶促反應速度得因素酶得抑制作用和抑制劑競爭性抑制非競爭性抑制反競爭性抑制

許多化合物能與一定得酶進行可逆或不可逆得結合,而使酶得催化作用受到抑制,這種化合物稱為抑制劑(inhibitor),如藥物、抗生素、毒物、抗代謝物等都就是酶得抑制劑。酶得抑制作用可以分為兩大類可逆抑制不可逆抑制37酶得抑制作用和抑制劑不可逆抑制劑就是靠共價鍵與酶得活性部位相結合而抑制酶得作用。1不可逆抑制

有機磷化合物就是活性中心含有絲氨酸殘基得酶得不可逆抑制劑,例如,二異丙基氟磷酸(diisopropylflurophosphate,DIFP),她能抑制乙酰膽堿酯酶。38酶得抑制作用和抑制劑1不可逆抑制2可逆抑制有些化合物特別就是那些在結構上與底物相似得化合物可以與酶得活性中心可逆地結合,所以在反應中抑制劑可與底物競爭同一部位。

在酶反應中,酶與底物形成酶底物復合物ES,再由ES分解生成產物與酶。抑制劑則與酶結合成酶—抑制劑復合物:式中I為抑制劑,EI為酶—抑制劑復合物。競爭性抑制392可逆抑制競爭性抑制競爭性抑制作用得典型例子為琥珀酸脫氫酶(succinatedehydrogenase)得催化作用。當有適當得氫受體(A)時,此酶催化下列反應:許多結構與琥珀酸結構相似得化合物都能與琥珀酸脫氫酶結合,但不脫氫,這些化合物阻塞了酶得活性中心,因而抑制正常反應得進行。抑制琥珀脫氫酶得化合物有乙二酸、丙二酸、戊二酸等,其中最強得就是丙二酸,當抑制劑和底物得濃度比為1∶50時,酶被抑制50％。402可逆抑制競爭性抑制非競爭性抑制有些化合物既能與酶結合,也能與酶一底物復合物結合,稱為非競爭性抑制劑。非競爭性抑制劑與競爭性抑制劑不同之處在于非競爭性抑制劑能與ES結合,而S又能與EI結合,都形成EIS。重金屬離子與酶得巰基(-SH)形成硫醇鹽:因為巰基對酶得活性就是必需得,故形成硫醇鹽后即失去酶得活性。由于硫醇鹽形成得可逆性,這種抑制作用可以用加適當得巰基化合物(如半胱氨酸、谷胱甘肽)得辦法去掉重金屬而得到解除。412可逆抑制競爭性抑制非競爭性抑制反競爭性抑劑不能與酶直接結合,而只能與ES可逆結合成EIS,其抑制原因就是由于EIS不能分解成產物。

反競爭抑制劑對酶促反應得抑制程度隨底物濃度得增加而增加。反競爭抑制劑不就是一種完全意義上得抑制劑,她之所以造成對酶促反應得抑制作用,完全就是因為她使υmax降低而引起。反競爭性抑制42四、固定化酶固定化酶,就是指在一定空間內呈閉鎖狀態存在得酶,能連續地進行反應,反應后得酶可以回收重復使用。固定化酶與游離酶相比,具有下列優點:①極易將固定化酶與底物、產物分開;②可以在較長時間內進行反復分批反應和裝柱連續反應;③在大多數情況下,能夠提高酶得穩定性;④酶反應過程能夠加以嚴格控制;⑤產物溶液中沒有酶得殘留,簡化了提純工藝;⑥較游離酶更適合于多酶反應;⑦可以增加產物得收率,提高產物得質量;⑧酶得使用效率提高,成本降低。43固定化酶也存在一些缺點:①許多酶在固定化時,需利用有毒得化學試劑使酶與支持物結合,這些試劑若殘留于食品中對人類健康有很大得影響;②