生物化學考研總結

生物化學研究的基本內容

1靜態生物化學：蛋白質，核酸，酶

動態生物化學：生物氧化，三大代謝

信息代謝：DNA的復制，RNA的轉錄，蛋白質的生物合

成

生物化學的發展簡史

課本P2-3

二蛋白質化學

蛋白質的概念及生物學意義

1

肽鍵連接生物大分子意義：結構成分、催化、運輸、

儲存、運動、免疫、調節、遺傳、其他氨基酸

1氨基酸的基本結構和性質

?

NH3+H

?性質

a）兩性解離：

H+H+

H2N—CH2—COO-H3N+—CH2—C00-

H3N+—CH2—COOH

OH-0H-

陰性離子兼性離子陽性離子

PH>PIPH=PIPH公式：中性氨基酸：

酸性氨基酸：

堿性氨基酸：

b）光學性質：

20種氨基酸都不吸收可見光，但是、、在近紫外光區有

光吸收，因為它們的R

基團含有。蛋白質由于含有這些氨基酸，一般最大光

吸收在處，因此可利用

測定蛋白質的含量。

c）化學性質：

?黃三酮反應：弱酸性、加熱

脯氨酸、羥脯氨酸：黃色

其他氨基酸、有游離a-氨基的肽：藍紫色

?2,4-二硝基氟苯反應：弱堿性、暗處、室溫或40C

aa的a-氨基與DNPB反應：黃色的DNP-AA

?異硫氧酸苯脂反應：弱堿性、40℃

aa的a-氨基與PITC反應：PTC-AA

?a-竣基參與反應：成酯：與醇

成鹽：與堿

成酰胺：氨基酸酯+氨——氨基酸酰胺

脫竣:

根據R基團極性對20種蛋白質氨基酸的分類及三字符

縮寫非極性aa：AlaPheLeulieVaiMet

TrpPro------------------------蛋白質疏水核心

aa：AspGlu

極性aa堿性aa：LysArgHis蛋白質表面

aa：GlySerThrCysTyrAsn

酶的活性中心：His、Ser

蛋白質的結構和功能

1肽的概念和理化性質

概念：氨基酸肽鍵連接

蛋白質：肽鏈較長，通常在50個AA以上.

如胰島素51AA,目前發現的最大蛋白質是肌巨蛋白,Mr

約3000kDa,相當

于34350AA,但大多數蛋白質通常為300-500AA。

多肽：肽鏈長度在20-50AA之間.

如胰高血糖素，促腎上腺皮質激素；但是界限也很難劃

分。

寡肽：肽鏈長度在20個AA以下.

如徐緩激肽，具有強的血管擴張作用；腦啡肽，除鎮

痛外，尚有調節體溫、心血管、呼吸等功能；二肽和三肽

已具有活性，

如天冬酰苯丙氨酸甲酯具甜味；精氨酰-甘氨酰-天冬

氨酸，抗粘著的能力。

一些單個氨基酸也具有重要功能，如甘氨酸，谷氨酸

作為神經遞質。

?每種肽有其晶體，熔點很高。

?酸堿性質：游離末端?-NH2、游離末端?-COOH、側鏈

上可解離基團。

?肽等電點計算方法：以及在溶液中所帶電荷的判斷

方法與AA一致，但復雜。

?肽的化學反應：苗三酮反應、Sanger反應、Edman

反應；還可發生雙縮胭反應。

雙縮胭反應：雙縮胭在溶液中可與離子產生的絡合物。

多肽或蛋白質中有多個肽鍵，也能與銅離子發生雙縮胭反

應，游離氨基酸無此反應。

蛋白質的初級結構

蛋白質的一級結構指蛋白質多肽連中AA的排列順序，

包括二硫鍵的位置。主要由維系。

N端：Sanger法、DNS法、苯異硫氤酸酯法、氨肽酶

法

C端：腫解法、還原法、竣肽酶法

蛋白質的高級結構

二級結構：指多肽鏈中主鏈原子的局部空間排布即構

象，不涉及側鏈的位置。主要由維系

?-螺旋

A.幾乎都是螺旋。

B.每圈個氨基酸殘基，高度nm。

C.每個殘基繞軸旋轉100°,沿軸上升nm。

D.氨基酸殘基側鏈R基向外。

E.相鄰螺圈之間形成鏈內氫鏈，氫鍵的取向幾乎與中

心軸平行。

F.肽鍵上00與它前面殘基上的N-H間形成氫鍵。

R側鏈的電荷和大小決定了a-螺旋的穩定性

?-折疊

兩個或多個幾乎完全伸展的肽鏈平行排列；

相鄰肽鏈間通過N-H與C=O形成規則的氫鍵，a-C

位于折疊頂點；

相鄰B折疊層之間的距離約為nm；

相鄰殘基的R基團向著相反的方向；

平行式和反平行式兩種

?-轉角

肽鏈出現的180°回折

A.個連續的氨基酸殘基組成

B.主鏈骨架180°折疊

C.第一個氨基酸殘基的C=0與氨基酸殘基的NT形成

氫鍵。

D.多數由親水氨基酸殘基組成組合在一起，形成有規

則的、在空間上能夠辨認

的二級結構組合體。

基本類型：？?、？??、???

結構域

指多肽鏈在二級結構或超二級結構的基礎上，進一步

卷曲、折疊形成幾個相對獨立、近似球形的三維實體。

約含100-200個AA殘基，組織層次位于超二級結構和

三級結構之間。

三級結構特征三維結構。主要由和維系，也很重要。

氫鍵

范德華力：分子間及基團間作用力

離子鍵

二硫鍵:二硫鍵不指導多肽鏈的折疊，但三級結構形成

后，二硫鍵可穩定構象。

疏水鍵:在水介質中球狀蛋白質的折疊總是傾向于把

疏水殘基埋藏在分子的內部。這一現象稱

為疏水相互作用。

疏水鍵，在蛋白質三級結構中起著重要作用，它是使

蛋白質多肽鏈進行折疊的主要驅動力。

四級結構

多個具有三級結構的，通過非共價鍵聚集形成的特定

構象。

一般情況下，具有四級結構的蛋白質含有的肽鏈不會

太多，故稱這類蛋白質為寡聚蛋白。

實質：蛋白質的四級結構實際上研究亞基之間的相互

作用、空間排布及亞基接觸部位的空間布局。

蛋白質四級結構中，亞基之間的作用力主要包括：各

種非共價鍵和疏水鍵。

!注意：不包括二硫鍵！

蛋白質的結構和功能的關系

推斷預測

氨基酸序列

功能

蛋白質的理化性質

1蛋白質的相對分子質量：很大，104T06之間

蛋白質的兩性電離和等電點

蛋白質的膠體性質ITOOnm,丁達爾效應，布朗運動，

不透過半透膜

蛋白質的紫外吸收特性：280nm,原因

蛋白質的變性與復性

變性：一級結構不改變，高級結構，理化性質，生物

功能改變

復性：變性不劇烈，除去變形因素后，高級結構，理

化性質，生物功能恢復

蛋白質的分離與純化

1蛋白質的抽提原理及方法

蛋白質分離與純化的主要方法：電泳、層析和離心

蛋白質的定量方法

三、核酸化學

核酸的種類和組成單位DNA：脫氧核糖核酸

RNA：核糖核酸

-------------縮合成核甘酸

A/G/C/T/U

核酸的分子結構

1.DNA的分子結構：

DNA的一級結構：

1.定義：指DNA分子中脫氧核甘酸的排列順序。

2.DNA的堿基組成：

A=T,G=C即A+G=T+C

DNA的堿基組成具有種的特異性，即不同生物物種的

DNA具有自己獨特的堿基組成，但沒有組織和器官的特異性。

二級結構：

指DNA的兩條多聚核昔酸鏈間通過氫鍵形成的雙螺旋

結構，主要由

結構特點：

A反平行，右手雙股螺旋，一條5'-3"另一條3'

f5'。大溝和小溝。

B位于內側。與在外側。磷酸與脫氧核糖通過相連，堿

基平面與縱軸，糖環平面與縱軸。

C兩條核甘酸鏈依靠堿基間形成的結合在一起。配對規

律，A-T,G-C,稱為堿基互補。A和T之間形成

個氫鍵，G與C之間形成個氫鍵。

D螺旋橫截面的直徑約為nm,每條鏈相鄰兩個堿基平

面之間的距離為nm,每圈個核昔酸，螺旋旋轉一圈高度為

nm。

B-DNA：右手雙螺旋，典型雙螺旋DNAo相對濕度為時

的DNA鈉鹽。接近DNA在細胞中的構象。

A-DNA：右手雙螺旋，外形粗短。相對濕度為時DNA纖

維。RNA-RNA、RNA-DNA雜交分子具有。

Z-DNA：左手雙螺旋DNA。天然B-DNA的局部區域可以

形成Z-DNAo

三級結構

指在DNA雙螺旋二級結構的基礎上通過扭曲和折疊所

形成的特定構象，包括不同二級結構單元間相互作用、單鏈

和二級結構單元間相互作用以及DNA的拓撲特征。

超螺旋是DNA三級結構的一種類型，其拓撲學公式:

L=T+W

L鏈環數：一條鏈以右手螺旋繞另一條鏈纏繞的次數

T扭轉數：DNA分子中的Watson-Crick螺旋數

W超螺旋數

2.RNA的分子結構：

tRNA的結構

1.tRNA的一級結構：

分子量25kDa左右，大約由70—90個核甘酸組成，沉

降系數為4S左右。

分子中含有較多的修飾成分。

'-末端都具有CpCpAOH。'端多為pG,也有pC。

2.tRNA的二級結構

tRNA的二級結構大都呈一三葉草II形狀，一般具有

四臂四環：包括氨基酸接受臂、反密碼臂、二氫尿喀咤臂、

T?C臂和可變環。

氨基酸接受臂：包含有tRNA的3'-末端和5'-末端，'

-末端的最后3個核甘酸殘基都是CCA0H,氨基酸可與其成酯,

該區在蛋白質合成中起攜帶氨基酸的作用。

反密碼環：與氨基酸接受區相對，一般環中含有7個

核昔酸殘基，其中環中正中的3個核昔酸殘基稱為反密碼子,

與mRNA上的密碼子反向配對。

故tRNA的功能是在蛋白質生物合成中和。

3.tRNA的三級結構

在三葉草型二級結構的基礎上，突環上未配對的堿基

由于整個分子的扭曲而配成對

目前已知的tRNA的三級結構均為倒L形。

mRNA的結構

mRNA一級結構

真核：單順反子，'-末端有一帽子II和非編碼區、'

-末端有polyA片段和非編碼區

原核：多順反子，5'-末端無一帽子II有非編碼區、'

-末端無polyA片段有非編碼區

順反子：mRNA上具有翻譯功能的核昔酸順序。

?極大多數真核細胞mRNA在3'-末端有一段長約20—

250核甘酸的polyAopolyA是在轉錄后經polyA聚合酶的作

用而添加上去的。

polyA可能的功能：與mRNA從細胞核到細胞質的轉移

有關；與mRNA的半壽期有關，新合成的RNA其polyA鏈較

長，而衰老的mRNA,polyA鏈縮短。

?“帽子”結構：甲基化的鳥甘酸通過焦磷酸與真核

mRNA5'-末端的核昔酸以5'、'-磷酸二酯鍵相連。

三種帽子結構：0型：1117G5'ppp5?Np

I型：1117G5'ppp5,NmpNp

H型:1117G5'ppp5'NmpNmpNp

可能功能：抵抗5'核酸外切酶降解mRNA。

為核糖體提供識別位點，使mRNA很快與核糖體結合，

促進蛋白質合成起始復合物的形成。

?原核mRNA無5'帽子和3'polyA,但有5'端先導區。

SD序列：5,端先導區中，有一段富含喋吟的堿基序列，

典型的為5,-AGGAGGU-3',位于起始密碼子AUG前約10核

甘酸處，此序列由Shine和Dalgarno發現，稱SD序列。

通過SD序列和核糖體16S的rRNA的3'末端富含喀碇

堿基的序列互補。

rRNA的結構

rRNA與核糖體結合蛋白一起構成核糖體。

大腸桿菌中有三類rRNA：5SrRNA、16SrRNA、23SrRNA

真核細胞有四類rRNA：5SrRNA、5.8SrRNA、18SrRNA>

28SrRNA

rRNA功能：

組成核糖體

23SrRNA具有催化肽鍵形成的肽基轉移酶活性

參與tRNA與mRNA的結合

核酸的理化性質

1.核酸的一般性質

生物化學序言Nothingisdifficulttotheman

whowilltry.

世上無難事，只要肯登攀。

Wherethereislife,thereishope.

生命不息，希望常在。

Anidleyouth,aneedyage.

少壯不努力，老大徒傷悲。

Wemustnotliedown,andcry,“Godhelpus.”

求神不如求己。Aplantmayproducenewflowers;

manisyoungbutonce.

花有重開日，人無再少年。Godhelpsthosewhohelp

themselves.

自助者，天助之。Whatmaybedoneatanytimewill

bedoneatnotime.

明日待明日，明日不再來。Allworkandnoplay

makesJackadullboy.

只工作，不玩耍，聰明孩子也變傻。Diligenceisthe

motherofsuccess.

勤奮是成功之母。

目錄索引

2-1生物大分子的結構和功

能？?????????????????①蛋白質的化學結構及性

質；；；；；；；1997X145.2-1；1998A19.2-1；1998X143.2-1；

1999A19.2-1；2000A19.2-1；2000A20.2-1；2001A19.2-1；

001A20.2-1；2002A19.2-1；2004A19.2-1；2005A23.2-1；

2005B113.2-1；2006A23.2-1；2007A2.2-1；007A163.2-1；

2008A25.2-2；2003A19.2-2

②核酸的化學結構及性質

；；；；；；；；；；；；；007A2.2~1；2008A26.2~3；

2003A20.2-2；2004A20.2-2

③酶的概念和作用

1994A10.2-1；1995A7.2-1；1996C121.2-1；

1997A27.2-1；1997X144.2-1；1998A21.2-1；1998A22.2-1；

1999A23.2-1；1999A24.2-1；2000A22.2-1；2000A23.2-1；

2001A22.2-1；2001A23.2-1；2002A21.2-1；002B97.2-1；

2003A21.2-1；2004A27.2-1；2005A25.2-1；2006A25.2-1；

2007X13.2-1；2008A27.2-1；2008A.-4；1996X144.2-2；

1997X146.2-2；2004A21.2-2

2-物質代謝及其調節？???????????????？？?？1①糖代

謝

2002A22.2-1；1994A.2-2；1994A7.2-2；1994A8.2-2；

1995A9,2-2；1995A10.2-2；1996A26.2-2；199A.-；

199A.-；199A1.-；199C12.-；1997A21,-2；

1997A2.2-2；1998A2.-；1998B9.-；1998X14.-；

1999A2.-2；1999A2.-2；1999C12.-；

2000A24.2-2；2000X14.2-2；2001A24.2-2；

2001X144.2-2；2002X143.2-2；2002X144.2-2；2003A22.2-2；

004A22.2-2；2004A23.2-2；2005A26.2-2；2005A28.2-2；

2006A2.2-2；2007A2.2-2；2007A3.2-2；2007X13.2-2；

2008A28.2-；2008A29.2-2

②脂肪代謝

2002A23.2-1；1994B93.2-2；1994X139.2-2；

1995A3.2-2；；；；A24.2-2；1997A22.2-2；1997A23.2-2；

1997A26.2-2；1998A24.2-2；1999A27.2-2；

1999B97.2-2；；；；；；；；001A26.2-2；2001X145.2-2；

2002A32.2-2；2003A23.2-2；2004A24.2-2；2005A29.2-2；

2005A30.2-2；；；；；；；；；；

③生物氧化

，??，?，?，?，?，?，?，?，?，?，?，?，?，?，，?

④氨基酸代謝

；；；；；；；1997B99.2-2；1997C121.2-2；1998A25.2-2；

1998X145.2-2；2000A27.2-2；2001A28.2-2；

2001C125.2-2；；；；；；；007A30.2-2；2007A31.2-2；

2007B10.2-2；2008A3.-4；2008X158.2-2；2004A26.2-4

⑤核甘酸的代謝

1997A30.2-2；1998A27.2-2；1998X144.2-2；

1999A28.2-2；2000A28.2-2；2000B97.2-2；

2000X145.2-2；

2007A3.2-2；2008A4.-2；1996A29.2-3

⑥物質代謝的聯系

2-基因信息的傳遞？????????????????？？??5①DNA

的復制和損傷修復

；；；；；；；；2000A29.2-3；2001A29.2-3；2001C123.2-3；

2002A2.2-；2002C125.2-3；2003X134.2-3；2004X134.

;;;;;;②RNA的轉錄和逆轉錄

；；；；；2001A30.2-3；2001A31.2-3；；；；；；；；.-3；

2008A6.-3；2008B129.2-3

③蛋白質的生物合成，遺傳密碼

；；；；；；；；2001B97.2-3；2002A26.2-3；；；.2_3；；；

，??，

④基因表達調控和基因重組的概念

;;;;2001X146.2-3；；；；；；；；；；；；；；；；

007A168.-3；2008A8.13-4；2008B127.2-；2008B131.2-3；

1994X140.2-4

2-生化專題99981

①細胞信息傳導

1997A25.2-2；2004A30.2-2；2005A36.2-2；

1999X146.2-3；2002A31.2-3；1997A32.2-4；

2003A32.2~4；；；；；

②血漿蛋白

③紅細胞代謝，血紅素的形成

1994B95.2-4；1998A31.2-2；1999A32.2-2；

1999X143.2-2；2006X134.2-2；2000A32.2-4

④肝臟在物質代謝中的作用和生物轉化

?，?，

⑤膽汁酸合成，膽色素的代謝

⑥維生素代謝

9*

⑦癌基因和抑癌基因

2007A3.2-4；2007B111.-4；2008X161.2-3

⑧基因的分子生物學和基因組學007A171.2-4；

2008X162.2-4

2-1生物大分子的結構和功能

①蛋白質的化學結構及性質

1994A1.2-1維系蛋白質分子中a螺旋和B片層的

化學鍵是

A.肽鍵

B.離子鍵

C.二硫鍵

D.氫鍵

E.疏水鍵

1994A1.2-1D

參閱

1994A3.2-1下列關于免疫球蛋白變性的敘述，哪項是

不正確的？

A.原有的抗體活性降低或喪失

B.溶解度增加C.易被蛋白酶

水解D.蛋白質的空間構象破

壞E.蛋白質的一級結構無改

變

1994A3.2-1B

參閱。在某些理化因素作用下，蛋白質的空間構象被

破壞，從而導致其理化性質的改變和生物學活性的喪失稱

蛋白質的變性。蛋白質的變性主要是二硫鍵和共價鍵的破

壞，不涉及一級結構的改變。免疫球蛋白質變性后，其溶

解度降低、原有的抗體活性降低或喪失，易被蛋白酶水解。

1995A1.2-1不出現于蛋白質中的氨基酸是：

A.半胱氨酸

B.胱氨酸

C.瓜氨酸

D.精氨酸

E.賴氨酸

1995A1.2-1C

解析：

1總結：不出現在蛋白質中的氨基酸是瓜氨酸記

憶：不合群則就是寡精析：其余

1995X139.2-1酶變性時的表現為

A.溶解度降低B.易受蛋白酶水

解

C.酶活性喪失

D.紫外線吸收增強

1995X139.2-1ABCD

參閱。

1995X142.2-蛋白質二級結構中存在的構象為

A.a螺旋

B.B螺旋

C.a轉角

D.B轉角

1995X142.2-AD解析：蛋白質二級結構中存在

的有規律構象包括a螺旋，B轉角，B折疊，無規

則卷曲。

1997A19.2-1含有兩個竣基的氨基酸是

A.谷氨酸

B.絲氨酸

C.酪氨酸

D.賴氨酸

E.蘇氨酸

1997A19.2-1A含有兩個竣基的氨基酸是谷氨酸、天

冬氨酸。含有兩個氨基的

氨基酸是賴氨酸。

1997A28.2-1Hb02解離曲線是S形的原因是

A.Hb含有Fe2+

B.Hb含四條肽鏈

C.Hb存在于紅細胞內

D.Hb屬于變構蛋白

E.由于存在有2,3DPG

1997A28.2-1D

血紅蛋白是由個亞基組成的四級結構，1分子Hb可

結合分子氧。Hb能與氧可逆性結合形成氧合血紅蛋白，

HbO占總Hb的百分數稱氧飽和度。以氧飽和度為縱坐標，

以氧分壓為橫坐標作圖即為氧解離曲線，它反映血液P0與

Hb氧飽和度之間的關系。氧解離曲線呈S型的原因是因為

Hb屬于變構蛋白。S型曲線說明Hb的個亞基與0結合

時的平衡常數并不相同，而是有個不同的平衡常數。Hb第

1個亞基與0結合以后，其結構發生變化，導致亞基間鹽

鍵斷裂，彼此間的束縛力減小，使Hb分子構象逐漸由緊湊

型轉變為松散狀態，從而促進第二、第三個亞基與0的結

合，當第個亞基與0結合后，又大大促進第個亞基與0

的結合，這種效應為正協同效應。

2001浙江大學生物化學試題

一是非題1/30

1酶反應的專一性取決于其輔助因子的結構

肽酰轉移酶在蛋白質合成中催化肽鍵的生成和酯鍵的

水解

E.coli連接酶摧化兩條游離單鏈DNA分子形成磷酸二

酯鍵

通過檸檬酸途徑將乙酰輔酶A轉移至胞液中，同時可使

NADH上的氫傳遞給NADP+生成NADPH

亮氨酸的疏水性比繳氨酸強

必需氨基酸是指合成蛋白質必不可少的一些氨基酸

脯氨酸是a螺旋破壞者

維系蛋白質三級結構最重要的作用力是氫鍵

在DNA變性過程中總是G-C對豐富區先解鏈

10真核細胞中DNA只存在于細胞核中

11DNA雙螺旋的兩條鏈方向一定是相反的

1酶影響其催化反應的平衡

1酶促反應的米氏常數與催化的底物無關

1維生素E是一種天然的抗氧化劑

1維生素Bl的輔酶形式是TPP

1ATP是體內能量的儲存形式

1糖酵解過程無需氧氣的參與

1膽固醇是生物膜的主要成分,可調節生物膜的流動性

1蛋白質的生理價值主要取決于必需氨基酸的種類，數

量和比例

20磷酸毗哆醛只作為轉氨酶的輔酶起作用

21DNA復制時，后滯鏈需多個引物

2絕緣子和增強子一樣都屬于順式作用元件

2PCR是包括變性,復性和延伸三個步驟的循環反應

2Sanger曾兩獲諾貝爾獎

2核糖體上有三個與tRNA有關的位點:A位點,P位點,E

位點

2生長激素釋放抑制因子是一個14肽

2脂肪酸合成酶催化的反應是脂肪酸氧化反應的逆

反應

2鐮刀型貧血癥患者血紅蛋白與正常人的血紅蛋白在

氨基酸組成上只有2個殘基有差別

2地球上所有生物中存在的蛋白質和核酸的種類總數

都超過1億種0中國科學家在今年完成了人類基因組1%的

測序任務

二寫出下列物質的分子結構式

1Thr

D-核糖

A

GSH

尼克酰胺

丙酮酸

三名詞解釋4/24

1反密碼子操縱基因多肽核酸

折疊酶共價調節HumenGenomeProject

四綜合題10/40

1試表述Glu經脫氨基,有氧氧化等途徑徹底分解成NH,

C02,和H20時的代謝路線，要求用箭頭表示所經過的主要

中間產物.計算1摩爾Glu共可產生多少摩爾的NH3,C02,ATP?

以血紅蛋白為例說明蛋白質四級結構的含義，比較血

紅蛋白與肌紅蛋白結構和功能的異同

請對中心法則加以闡述

凝膠過濾是分離蛋白質混合物最有效的方法之一，請

說明其工作原理并簡述用該法分離蛋白質的實驗操作步驟

2002年浙江大學生物化學

一是非題1/20

1所謂肽單位就是指組成蛋白質的氨基酸殘基

2在競爭性抑制劑存在的情況下，即使加入足夠量的底

物,酶仍不能達到其催化的最大反應速度

一級結構決定空間結構，所以蛋白質合成中新生肽鏈

的折疊無須其他蛋白質的幫助.

Sanger反應用以鑒定多肽鏈竣基末端氨基酸,而Edman

反應則用以鑒定多肽鏈氨基末端氨基酸.

與膽固醇的化學結構最相近的維生素是維生素B12.

在某些生物中,RNA也可以是遺傳信息的基本攜帶者

生長激素釋放抑制因子是一個14肽

維生素B1的輔酶形式是TPP

地球上所有生物中存在的蛋白質和核酸的種類總數都

超過1億種

10腎上腺素和胰高血糖素都通過cAMP很快地對機體

組織發揮作用

11呼吸鏈電子載體是按照其標準勢能逐步下降而氧

化還原電勢逐步增加的方向排列的

1C0對氧化磷酸化的影響主要是抑制ATP的形成過程，

但不抑制電子傳遞過程1花生四烯酸廣泛存在與植物中，

它是哺乳動物的必需脂肪酸

1即使在饑餓狀態下,肝臟也不利用酮體作為燃料分子,

而大腦組織在血糖供應不足時會利用酮體作為燃料分子供

能

1不同生物對氨基氮的排泄方式不同，如魚類以氨的形

式直接將氨基氮排出體外；鳥類以尿酸形式，植物和動物以

尿素形式將氨基氮排出體外

1紫外輻射引起的DNA損傷可通過光復活作用修復.光

復活酶雖然在生物界分布很廣，從低等單細胞生物直到鳥類

都有，但高等哺乳類中卻沒有

1逆轉錄酶存在與所有RNA病毒中，在RNA病毒復制中

起作用

1遺傳密碼字典在生物界并非完全通用,像原生動物纖

毛蟲就有例外

1糖基化是真核生物蛋白質修飾的一種重要方式，內質

網和高爾基體兩種亞細胞器都能對蛋白質進行糖基化修飾

20真核生物中同一轉錄單位可以通過不同的拼接而

產生不同的蛋白質合成模板mRNA

二用化學結構式完成下列酶促反應4/20

1異檸檬酸裂解酶丙酮酸竣化酶磷酸戊糖異構酶

烯脂酰輔酶A水化酶丙氨酰tRNA合成酶

三綜合題10/60

1什么是蛋白質的二級結構？穩定二級結構的主要作

用力是什么？多肽鏈中存在的脯氨酸對a螺旋的形成有何影

響，為什么？哪種蛋白質完全由a螺旋構成？電泳是分離生

物大分子的主要方法之一,簡述其原理;SDS聚丙烯酰胺凝膠

電泳可以測定蛋白質的分子量，其原理是什么？分子量不同

的蛋白質在SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳中的遷移率與其分子量

有什么關系？

何謂酶促反應動力學?底物濃度,溫度和PH值對酶促反

應速度各有什么影響？試分析之.如果希望反應初速度達到

其最大速度的90%,底物濃度應為多大？何謂核酸變性？引

起核酸變性的因素有哪些?何謂DNA的熔解溫度?其大小與哪

些因素有關？

5從結構和功能兩大方面比較E.coliDNA聚合酶IH

和RNA聚合酶

Jacob和Monod在上個世紀60年代初提出乳糖操

縱子模型，開創了基因表達調節研究的新領域，具有劃時代

意義.請你試述乳糖操縱子理論.

2003年浙江大學生物化學

一是非題1/20

1氧化磷酸化作用是ATP的生成基于與相偶聯的磷酸

化作用.

酶的化學本質是蛋白質.

多肽鏈結構中,一個氨基酸殘基就是一個肽單位.

FMN和FAD的組成中有核黃素.

在細菌的復制中起主要作用的是DNA聚合酶I

DNA變性后其粘度增大

7乙醛酸循環在所有的高等植物中都存在.

EMP途徑本身只產生還原劑,而不產生高能中間產物.

9酶促反應的能量效應是降低反應的活化能.

10與膽固醇的化學結構最相近的維生素是維生素B12.

11CoQ只能作為電子傳遞的中間載體.

1DNA雙螺旋結構的穩定性主要來自堿基對之間的氫鍵

1組成蛋白質的所有氨基酸中，由于含有的碳原子

屬于不對稱碳原子，因此都具有旋光性.

ImRNA的3'端polyA結構是由DNA的非編碼區轉錄的.

1糖酵解的限速酶為丙酮酸激酶.

1乙酰輔酶A是進入TCA循環還是生成酮體,主要由草

酰乙酸濃度調控.lE.coliRNA聚合酶的。亞基與轉錄的

終止識別有關.

1氧化還原電對中，電子從電勢較低的電對流向電勢較

高的電對,這是自由能降低的現象.

1葡萄糖和果糖都具有還原性.

20如果加入足夠量的底物，即使有競爭性抑制劑存在,

酶催化的最大反應速度Vmax是可以達到的

二寫出下列物質的結構式2/10

1SerU草酰乙酸ATPD-glucose

三寫出下列酶催化的生化反應式3/301磷酸果糖激

酶磷酸甘油變位酶丙酮酸脫氫酶系順烏頭酸酶

異檸檬酸裂解酶脂酰輔酶A脫氫酶谷丙轉氨酶鳥氨

酸轉氨甲酰酶

DNA合成酶10氨酰tRNA合成酶

四綜合題15/90

1簡述SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳的基本原理，你使用該

技術分離和檢測過何種物質?主要操作步驟有哪些？

質粒是基因工程中最常用的載體,為獲得某質粒DNA,

請你設計一個簡單的實驗過程.

談談你所了解的生物化學近年來的新進展.

DNA雙螺旋模型是哪年由誰提出的？簡述其基本內容.

為什么說該模型的提出是分子生物學發展史上的里程碑，具

有劃時代的貢獻？

何謂變性,那些因素可以引起蛋白質的變性?何謂別構?

舉一例說明.試述三較酸循環是如何溝通糖類,脂類和蛋

白質三大有機物的代謝的？

2004年浙江大學生物化學

1、名詞解釋

1）埃德曼降解

抗體

誘導契合學說

熱力學第二定律

補救途徑

荷爾蒙

競爭性抑制

細胞膜

DNA聚合酶

基因表達

2、回答

在這里先奉勸各位，如果你真想把賭注壓在考研

上，那么，你必須拋開一切干擾，否則難如你愿！

言歸正傳，繼續討論我的心得?？

第二遍正式復習已經到了9月中旬了，已沒有我過多

的時間去細看了。我開始以做課后練習為主的復習方式。那

時我已向院里申請校外租房了，我從圖書館借了好幾本生化

習題集和參考書，主要有中科院幾個版本的習題集、各院校

聯合出版的一本習題集以及各版本的生化書、分子生物學

書，習題集主要是幫助我確定答案，參考書是幫助我深入了

解。習題集不是每個題目都做，有些只是粗略看一下；參考

書不是每本每章都看，只在遇到自己迷糊的地方才翻來看

看。另外，在租的房子里牽了根網線，不時從網上找找資料。

也就是那時結識了共享天下?？

第二遍復習的日子是我最艱苦的一段日子，每天幾乎

只睡4—5個小時，上午5點半左右起床，上午主要是練習

英語，中午沒有午休，看普通生物學，下午3點開始復習生

化，一直到凌晨，有時候是凌晨3點。曾經創下過連續奮戰

兩天兩夜的記錄，因為要保證在規定的時間內完成計戈卜

每周3-5章。也就是在兩個半月內以做課后習題的形式仔

細的復習一遍。

在那段日子，為了保持高度興奮，我花了不少銀子購

咖啡，也就在那段日子，我開始了熏煙?？

當我把第二遍復習搞定，一本5萬余字的課后練習詳

細解答也騰空出世！當時特有成就感！同時發現自己已經胡

子拉渣的老了許多一樣，滿屋子的復習資料??我看了看電腦

桌面的倒記時，哈，已經只剩下不到20天了！有天在網上

碰到幾個一起考研的同學，聊聊才發現他們的專業課第3遍

都已經搞完了?！

不過我并不著急，謀事在人，成事在天！

我沒有用這最后的十幾天去“放松心情、調整心態”，

而是繼續，一如繼往開始我的第三遍復習——迅速瀏覽回

顧。一是看我做的課后練習，二是在書上挑重點看，并做些

筆記，我個人認為重點有：氨基酸與蛋白質、檸檬酸循環及

酶學。常見氨基酸的結構及特點必須掌握，蛋白質

考研備考：生物化學知識點總結

21世紀被稱為生物世紀，可見生物學技術對人類的影

響是巨大的。生物學技術滲透于社會生活的眾多領域，食品

生產中的轉基因大豆、啤酒用于制衣的優質棉料和動物皮

革，醫學上疫苗、藥品的生產和開發以及試管嬰兒技術的應

用，逐漸流行推廣起來的生物能源如沼氣、乙醇等，都包含

生物學技術的應用。生物學的最新研究成果都會引起世人的

注意，如此新興和前景廣闊的專業自然吸引了廣大同學的考

研興趣。為此，針對生物學專業課基礎階段的復習，專業課

考研輔導專家們對生物化學各章節知識點做了如下總結：

第一章糖類化學

學習指導：糖的概念、分類以及單糖、二糖和多糖的

化學結構和性質。重點掌握典型單糖的結構與構型：鏈狀結

構、環狀結構、椅適合船式構象;D-型及L-型；a-及型;

單糖的物理和化學性質。以及二糖和多糖的結構和性質，包

括淀粉、糖原、細菌多糖、復合糖等，以及多糖的提取、純

化和鑒定。

第二章脂類化學

學習指導：一、重要概念水解和皂化、氫化和鹵化、

氧化和酸敗、乙?；?、磷脂酰膽堿二、單脂和復脂的組分、

結構和性質。磷脂，糖脂和固醇彼此間的異同。

第三章蛋白質化學

學習指導：蛋白質的化學組成，20種氨基酸的簡寫符

號、氨基酸的理化性質及化學反應、蛋白質分子的結構、蛋

白質的理化性質及分離純化和純度鑒定的方法、了解氨基

酸、肽的分類、掌握氨基酸與蛋白質的物理性質和化學性質、

掌握蛋白質一級結構的測定方法、理解氨基酸的通式與結

構、理解蛋白質二級和三級結構的類型及特點，四級結構的

概念及亞基、掌握肽鍵的特點、掌握蛋白質的變性作用、掌

握蛋白質結構與功能的關系

第四章核酸化學

學習指導：核酸的基本化學組成及分類、核甘酸的結

構、DNA和RNA一級結構的概念和二級結構特點;DNA的三級

結構、RNA的分類及各類RNA的生物學功能、核酸的主要理

化特性、核酸的研究方法;全面了解核酸的組成、結構、結

構單位以及掌握核酸的性質;全面了解核昔酸組成、結構、

結構單位以及掌握核甘酸的性質;掌握DNA的二級結構模型

和核酸雜交技術。

第五章激素化學

學習指導：激素的分類;激素的化學本質;激素的合成

與分泌;常見激素的結構和功能;激素作用機理。了解激素的

類型、特點；理解激素的化學本質和作用機制；理解第二信使

學說。

第六章維生素化學

學習指導：維生素的分類及性質;各種維生素的活性形

式、生理功能。了解水溶性維生素的結構特點、生理功能和

缺乏??；了解脂溶性維生素的結構特點和功能。

第七章酶化學

學習指導：酶的作用特點；酶的作用機理;影響酶促反

應的因素；酶的提純與活力鑒定的基本方法；熟悉酶的國際

分類和命名；了解抗體酶、核酶和固定化酶的基本概念和應

用。了解酶的概念;掌握酶活性調節的因素、酶的作用機制;

了解酶的分離提純基本方

法；了解特殊酶，如溶菌酶、絲氨酸蛋白酶催化反

應機制;掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的測定方法

第八章生物膜與細胞器

學習指導：生物膜的化學組成和結構，“流體鑲嵌模

型”的要點；原核細胞和真核細胞的顯微結構差異和生物膜

概念;細胞膜和細胞器的組分、結構和功能;膜脂和膜蛋白的

特征和定位。

第九章糖代謝

學習指導：糖的代謝途徑，包括物質代謝、能量代謝

和有關的酶;糖的無氧分解、有氧氧化的概念、部位和過程;

糖異生作用的概念、場所、原料及主要途徑;糖原合成作用

的概念、反應步驟及限速酶;糖酵解、丙酮酸的氧化脫竣和

三竣酸循環的反應過程及催化反應的關鍵酶及其限速酶調

控位點；掌握磷酸戊糖途徑及其限速酶調控位點;光合作用

的概況;光呼吸和C4途徑;理解光反應過程和暗反應過程;了

解單糖、蔗糖和淀粉的形成過程。

第十章脂代謝

學習指導：脂肪代謝的概念、限速酶;甘油代謝;脂肪

酸的氧化過程及其能量的計算；酮體的生成和利用；膽固醇

合成的部位、原料及膽固醇的轉化及排泄;血脂及血漿脂蛋

白；理解脂肪酸的生物合成途徑；了解磷脂和膽固醇的代謝;

掌握脂肪酸氧化過程及能量生成的計算第十一章蛋

白質代謝

學習指導：蛋白質和氨基酸的一般代謝途徑;個別氨基

酸的代謝途徑;蛋白質的生物合成和分解;蛋白質代謝的調

節及蛋白質代謝與糖、脂代謝間的相互關系。

第十二章核酸代謝

學習指導：喋吟、喀咤核昔酸的分解代謝與合成代謝

的途徑;外源核酸的消化和吸收;堿基的分解;核甘酸的生物

合成；常見輔酶核甘酸的結構和作用；DNA復制的一般規

律;DNA復制的基本過程;真核生物與原核生物DNA復制的比

較;轉錄的基本概念;參與轉錄的酶及有關因；原核生物的轉

錄過程;RNA轉錄后加工的意義;mRNA、tRNA、rRNA的轉錄后

加工過程;逆轉錄的過程;逆轉錄病毒的生活周期;RNA的復

制：單鏈RNA病毒的RNA復制,雙鏈RNA病毒的RNA復制;RNA

傳遞加工遺傳信息；核酸代謝調節。

第十三章生物氧化

學習指導：新陳代謝的概念、類型及其特點;ATP與高

能磷酸化合物;ATP的生物學功能；電子傳遞過程與ATP的生

成;呼吸鏈的組分、呼吸鏈中傳遞體的排列順序;掌握氧化磷

酸化偶聯機制。生物氧化與能量的產生和轉移。

凱程教育張老師整理了幾個節約時間的準則：一是要

早做決定，趁早備考;二是要有計劃，按計劃前進;三是要跟

時間賽跑，爭分奪秒?？傊?，考研是一場“時間戰”，誰懂

得抓緊時間，利用好時間，誰就是最后的勝利者。

1.制定詳細周密的學習計戈I」。

這里所說的計?劃，不僅僅包括總的復習計戈IJ,還應該

包括月計戈h周計劃，甚至是日計戈h努力做到這一點是十

分困難的，但卻是非常必要的。我們要把學習計劃精確到每

一天，這樣才能利用好每一天的時間。當然，總復習計劃是

從備考的第一天就應該指定的；月計劃可以在每一輪復習開

始之前，制定未來三個月的學習計劃。以此類推，具體到周

計劃就是要在每個月的月初安排一月四周的學習進程。那

么，具體到每一天，可以在每周的星期一安排好周一到周五

的學習內容，或者是在每一天晚上做好第二天的學習計劃。

并且，要在每一天睡覺之前檢查一下是否完成當日的學習任

務，時時刻刻督促自己按時完成計劃。