PAGE醫學生物化學學習指南生物化學與分子生物學系2009.7內容提要本書是人民衛生出版社最新出版的普通高等教育“十一五”國家級規劃教材《生物化學》（第7版）的配套學習輔導教材，是作者根據多年的教學經驗和成果編寫而成的。本書的突出特點是：根據教學大綱的要求，用精煉準確的文字寫出各章要求掌握、熟悉和了解的內容，既可指導學習復習，又可作為教師授課的主要依據（復習指南）。本書重點突出，覆蓋面廣，分析歸納條理清晰，內容系統全面。本書可供高等醫藥院校的臨床、預防、法醫、口腔、中西醫結合、影像等專業的本科學生復習考試用，也供有志攻讀碩士學位研究生入學考試用，還可以供藥學、中藥等專業本科學生及醫科各專業的專升本、專科學生復習考試參考。此外本書對于生物化學專業教師的教學及命題亦有一定的參考價值。前言本書是人民衛生出版社最新出版的普通高等教育“十一五”國家級規劃教材《生物化學》（第7版）的配套學習輔導教材，供高等醫藥院校的臨床、預防、法醫、口腔、中西醫結合、影像等專業的本科學生復習考試用，也供有志攻讀碩士學位研究生入學考試用，還可以供藥學、中藥等專業本科學生及醫科各專業的專升本、專科學生復習考試參考，此外本書對于生物化學專業教師的教學亦有一定的參考價值。生物化學是一門重要的醫學基礎課，學好生物化學才能更好地學習后續醫學課程，成為合格的醫學人才。為了幫助學生牢固掌握生物化學的基本理論和基本知識，熟悉常用的考試題型，我們根據多年的教學經驗和考試命題、閱卷的體會，編寫這本配套學習輔導材料。每章的內容包括以下四部分：（1）復習指南：根據教學大綱的要求編寫而成，對本章的復習起到提綱挈領的作用。為了更好地理解和突出重點，對每一章節的內容分別標明“掌握”、“熟悉”和“了解”三個層次，學生也可根據自己的具體專業需要，進行適度調整。（2）生物化學英文專業詞匯：根據雙語教學的需要，選用了常用的生物化學專業英文單詞、詞組及縮寫共322條。由于我們學術水平有限，書中難免有錯誤和失之嚴謹之處，敬請原諒，期盼廣大同仁及讀者批評指正，以便再版時得以改正。華中科技大學同濟醫學院生物化學與分子生物學系PAGE63緒論復習指南一、生物化學的概念和研究對象掌握生物化學的概念。生物化學是研究生物體內化學分子與化學反應的基礎生命科學，從分子水平探討生命現象的本質。研究核酸、蛋白質等生物大分子的結構、功能及基因結構、表達與調控的內容，稱為分子生物學，是生物化學的重要組成部分，也被視作生物化學的發展和延續。熟悉分子生物學與生物化學的關系。人們通常將研究核酸、蛋白質等所有生物大分子的結構、功能及基因結構、表達與調控的內容，稱為分子生物學。而從廣義上理解，分子生物學是生物化學的重要組成部分，也被視作生物化學的發展和延續。二、生物化學發展簡史了解生物化學的發展簡史。三、當代生物化學研究的主要內容熟悉當代生物化學研究的主要內容：1.生物分子的結構與功能組成生物個體的化學成分，包括無機物、有機小分子和生物大分子。生物大分子的重要特征之一是具有信息功能，因此，也稱為生物信息分子。例如，蛋白質、核酸、聚糖等。分子結構是功能的基礎，而功能則是結構的體現。生物大分子的功能還需通過分子之間的相互識別和相互作用而實現。分子結構、分子識別和分子的相互作用是執行生物信息分子功能的基本要素。2.物質代謝及其調節生命體的基本特征是新陳代謝。正常的物質代謝是正常生命過程的必要條件，若物質代謝發生紊亂則可引起疾病。3.基因信息傳遞及其調控基因信息傳遞涉及到遺傳、變異、生長、分化等諸多生命過程，也與遺傳病、惡性腫瘤、心血管病等多種疾病的發病機制有關。DNA是遺傳的主要物質基礎，基因即DNA分子的功能片段?；蚍肿由飳W除了進一步研究DNA的結構與功能外，更重要的是研究DNA復制、基因轉錄、蛋白質生物合成等基因信息傳遞過程的機制及基因表達時空規律?；虮磉_調控主要集中在信號轉導研究、轉錄因子研究和RNA剪輯研究三個方面。四、生物化學與醫學了解生物化學與醫學的關系。本章要求掌握的英文專業詞匯1.生物化學biochemistry 2.分子生物學molecularbiology3.人類基因組計劃humangenomeproject,HGP

第一章蛋白質的結構與功能復習指南掌握蛋白質的概念及生物學重要性：蛋白質是由多種氨基酸通過肽鍵聯系起來的高分子含氮化合物。蛋白質在體內分布廣、含量高，是生物體重要組成成分；具有重要的生物學功能。第一節蛋白質的分子組成一、蛋白質的元素組成掌握蛋白質元素組成的特點、平均含氮量。大多數蛋白質含氮量很接近，平均為16％。通過測定生物樣品中的含氮量就可以推算出蛋白質的大約含量。二、組成人體蛋白質的20種氨基酸均屬于L-α-氨基酸掌握氨基酸的概念，通式。含有氨基及羧基的有機化合物都可以叫做氨基酸。組成蛋白質的基本單位是氨基酸。組成人體蛋白質的氨基酸僅有20種，且均屬L-α-氨基酸（除甘氨酸外）。三、氨基酸可根據側鏈結構和理化性質進行分類熟悉氨基酸的分類。根據氨基酸的側鏈結構和理化性質分類：①非極性脂肪族氨基酸②極性中性氨基酸③芳香族氨基酸④酸性氨基酸⑤堿性氨基酸。四、20種氨基酸具有共同或特異的理化性質熟悉氨基酸的理化性質：氨基酸具有兩性解離的性質；含共軛雙鍵的氨基酸具有紫外吸收性質；氨基酸與茚三酮反應生成藍紫色化合物。掌握氨基酸的等電點的概念。在某一pH的溶液中，氨基酸解離成陽離子和陰離子的趨勢及程度相等，成為兼性離子，呈電中性，此時溶液的pH稱為該氨基酸的等電點（pI）。五、蛋白質是由許多氨基酸殘基組成的多肽鏈掌握肽鍵、肽鏈、肽的概念。熟悉生物活性肽。如谷胱甘肽。肽鍵是由氨基酸的α-羧基與相鄰的另一氨基酸的α-氨基脫水縮合起來的鍵。氨基酸通過肽鍵相連形成多肽鏈。肽鏈僅僅指一種結構，而不是化合物。肽是由氨基酸通過肽鍵縮合形成的化合物，具有一定的功能。由兩個氨基酸形成的肽稱為二肽，三個氨基酸形成的肽稱為三肽。許多氨基酸形成的肽稱為多肽。第二節蛋白質的分子結構一、氨基酸的排列順序決定蛋白質的一級結構掌握蛋白質一級結構的概念及主要化學鍵。蛋白質分子中，從N-端至C-端的氨基酸排列順序稱為蛋白質的一級結構。一級結構中的主要化學鍵是肽鍵，有些蛋白質還包括二硫鍵。二、多肽鏈的局部主鏈構象為蛋白質二級結構掌握蛋白質二級結構的概念和二級結構的基本形式。熟悉肽單元、超二級結構及模體的概念。掌握維持蛋白質空間結構的化學鍵。蛋白質二級結構是指蛋白質分子中某一段肽鏈的局部的、往往具有一定規律的空間結構，也就是該肽鏈主鏈骨架原子的相對空間位置（不涉及R基團構象）。其基本形式包括：α螺旋結構、β-片層結構、β-轉角、無規卷曲。維持蛋白質二級結構的化學鍵主要是氫鍵。三、在二級結構基礎上多肽鏈進一步折疊形成蛋白質三級結構掌握蛋白質三級結構的概念，熟悉結構域及分子伴侶的概念。了解分子伴侶的種類。蛋白質的三級結構是指整條肽鏈中全部氨基酸殘基的相對空間位置，也就是整條肽鏈所有原子在三維空間的排布位置。穩定蛋白質三級結構主要靠疏水鍵、鹽鍵、氫鍵和VanderWaals力等。分子量較大的蛋白質?？烧郫B成多個結構較為緊密的區域，并各行其功能，稱為結構域。四、含有二條以上多肽鏈的蛋白質具有四級結構掌握蛋白質四級結構、亞基的概念。在體內有許多蛋白質含有2條或2條以上多肽鏈，才能全面地執行功能。每1條多肽鏈都有其完整的三級結構，稱為亞基。蛋白質分子中各個亞基的空間排布及亞基接觸部位的布局和相互作用,稱為蛋白質的四級結構。各亞基間的結合力主要是氫鍵和離子鍵。五、蛋白質的分類了解蛋白質的分類。根據蛋白質組成成分可分成單純蛋白質和結合蛋白質。根據形狀分為纖維狀蛋白和球狀蛋白。六、蛋白質組學了解蛋白質組、蛋白質組學基本概念。了解蛋白質組學研究技術平臺和蛋白質組學研究的科學意義。蛋白質組是指一種細胞或一種生物所表達的全部蛋白質，即“一種基因組所表達的全套蛋白質”。第三節蛋白質結構與功能的關系一、蛋白質一級結構是高級結構與功能的基礎掌握蛋白質一級結構與功能的關系，了解分子病的概念。一級結構是空間構象的基礎；一級結構相似的蛋白質具有相似的高級結構與功能；氨基酸序列提供重要的生物進化信息；重要蛋白質的氨基酸序列改變可引起疾病。二、蛋白質的功能依賴特定空間結構掌握蛋白質空間結構與功能的關系（以血紅蛋白為例），熟悉肌紅蛋白和血紅蛋白結構，血紅蛋白的構象變化與結合氧。熟悉協同效應、變構效應的概念。了解構象病的概念。協同效應是指一個亞基與其配體（Hb結合的配體為O2）結合后，能影響此寡聚體中另一亞基與配體的結合能力。如果是促進作用則稱為正協同效應；反之則為負協同效應。變構效應是指一個蛋白質與它的配體（或其它蛋白質）結合后，蛋白質的構象發生變化，使它更適合于功能需要，這一類變化稱為變構效應。第四節蛋白質的理化性質一、蛋白質具有兩性電離性質掌握蛋白質的兩性電離性質及等電點的概念。蛋白質凈電荷等于零時溶液的pH值稱為該蛋白質的等電點（pI）。應用這一性質可以分離蛋白質。二、蛋白質具有膠體性質熟悉蛋白質的膠體性質。水化膜和表面電荷是維持蛋白質膠體穩定的兩個重要因素。三、蛋白質空間結構破壞而引起變性掌握蛋白質變性、復性的概念，機理、影響因素及其應用。了解蛋白質沉淀和凝固。在某些物理和化學因素作用下，蛋白質特定的空間構象被破壞，即有序的空間結構變成無序的空間結構，從而導致其理化性質的改變和生物活性的喪失，稱為蛋白質的變性。蛋白質的變性主要發生二硫鍵和非共價鍵的破壞，不涉及一級結構中氨基酸序列的改變。變性因素常被應用來消毒及滅菌，防止蛋白質變性也是有效保存蛋白質制劑(如疫苗等)的必要條件。蛋白質變性程度較輕，去除變性因素后，有些蛋白質仍可恢復或部分恢復其原有的構象和功能，稱為復性。四、蛋白質在紫外光譜區有特征性吸收峰熟悉蛋白質在紫外光譜區有特征性吸收峰。在280nm波長處有特征性吸收峰。五、應用蛋白質呈色反應可測定蛋白質溶液含量了解應用蛋白質呈色反應可測定蛋白質溶液含量：茚三酮反應；雙縮脲反應。第五節蛋白質的分離、純化與結構分析熟悉蛋白質分離、純化的常用方法：透析及超濾法；丙酮沉淀、鹽析及免疫沉淀；電泳；層析；超速離心等。了解蛋白質多肽鏈氨基酸序列的基本分析方法。了解蛋白質空間結構測定的常用方法。本章要求掌握的英文專業詞匯1.蛋白質protein 2.生物大分子biomacromolecule3.氨基酸aminoacid 4.肽peptide5.肽鍵peptidebond 6.寡肽oligopeptide7.多肽polypeptide 8.氨基酸殘基residue9.谷胱甘肽glutathione,GSH 10.空間構象conformation11.一級結構primarystructure 12.二級結構secondarystructure13.模體motif 14.三級結構tertiarystructure15.結構域domain 16.分子伴侶chaperon17.亞基subunit 18.四級結構quaternarystructure。19.血紅素heme 20.蛋白質組學proteomics21.變性denaturation 22.復性renaturation

第二章核酸的結構與功能復習指南掌握核酸的分類、分布及其生物學作用。第一節核酸的化學組成及一級結構一、核苷酸是構成核酸的基本組成單位掌握核苷酸中的堿基成分。核苷酸有嘌呤堿（腺嘌呤、鳥嘌呤）和嘧啶堿（胞嘧啶、尿嘧啶、胸腺嘧啶）兩類。掌握構成RNA分子的戊糖為β-D-核糖，構成DNA分子的戊糖為β-D-2-脫氧核糖。掌握核苷的形成及種類：核苷是堿基與核糖或脫氧核糖通過糖苷鍵縮合成核苷或脫氧核苷，是由戊糖C-1-OH與嘌呤堿N-9或嘧啶堿N-1脫水縮合生成。核苷包括腺苷、鳥苷、胞苷、尿苷等；脫氧核苷包括脫氧腺苷、脫氧鳥苷、脫氧胞苷和脫氧胸苷。掌握核苷酸的結構、命名及英文字母符號：核苷酸是核苷與磷酸通過酯鍵結合而成的化合物；生物體內的核苷酸主要是5-核苷酸。掌握組成RNA的核苷酸是AMP、GMP、CMP及UMP；組成DNA的核苷酸是dAMP、dGMP、dCMP及dTMP。掌握嘌呤堿和嘧啶堿的英文字母符號及紫外吸收特性與意義。熟悉嘌呤環和嘧啶環的原子定位（編號）。熟悉游離存在的多磷酸核苷（如ATP、GTP、CTP、UTP、ADP……）。熟悉環核苷酸（cAMP、cGMP）。了解兩類堿基的結構式。二、DNA是脫氧核苷酸通過3,5磷酸二酯鍵連接形成的大分子掌握核酸的連接形式：核苷酸C-3原子的羥基與另一個核苷酸C-5原子的磷酸基團縮合形成3,5磷酸二酯鍵。DNA是由多個脫氧核苷酸通過磷酸二酯鍵連接的、具有方向性的線性大分子。三、RNA也是具有3,5磷酸二酯鍵的線性大分子掌握RNA也是多個核苷酸分子形成的線性大分子，并且具有方向性。四、核酸的一級結構是核苷酸的排列順序掌握核酸一級結構的定義、連接方式及其鏈的走向。核酸的一級結構是指多核苷酸鏈中核苷酸的排列順序（或堿基排列順序）；其連接方式是相鄰核苷酸之間形成3,5-磷酸二酯鍵；鏈的走向為5-端→3-端。掌握RNA與DNA的差別。從化學組成、分布及生物學作用上比較二者的差別。第二節DNA的空間結構與功能一、DNA的二級結構是雙螺旋結構（一）熟悉DNA雙螺旋結構的研究背景：堿基組成的Chargaff規則和堿基配對規律。（二）掌握DNA雙螺旋結構模型要點：DNA是反向平行、右手螺旋的雙鏈結構。DNA雙鏈之間形成了互補堿基對：兩鏈間的堿基嚴格按A—T（兩對氫鍵）、G—C（三對氫鍵）配對。疏水作用力和氫鍵共同維持著DNA雙螺旋結構的穩定。（三）了解DNA雙螺旋結構的多樣性：除了B型-DNA，還存在A型-DNA和Z型-DNA。（四）了解DNA的多鏈螺旋結構：三鏈、四鏈結構。二、DNA的高級結構是超螺旋結構掌握原核生物DNA的環狀超螺旋結構：絕大部分原核生物的DNA都是共價封閉的環狀雙螺旋分子。掌握真核生物DNA高度有序和高度致密的結構：真核生物的DNA以非常有序的形式——染色體存在于細胞核內，染色體的基本單位是核小體。三、DNA是遺傳信息的物質基礎掌握DNA的功能：DNA是遺傳的物質基礎，DNA的遺傳信息以基因的形式存在，能貯存和傳遞遺傳信息（為基因復制和轉錄提供了模板）。熟悉基因及基因組的概念?；蚴侵窪NA中的特定區段，其中的核苷酸排列順序決定了基因的功能?；蚪M一個生物體的全部遺傳信息，即DNA的全部核苷酸序列。第三節RNA的結構與功能一、mRNA是蛋白質合成的模板掌握真核生物mRNA是由編碼區和非編碼區構成。掌握5-端的m7GpppNm帽子結構及其功能。3-端的polyA結構及其功能。mRNA的功能是作為翻譯的直接模板。大部分真核細胞mRNA的5′-末端都以7-甲基鳥嘌呤-三磷酸核苷（m7GpppN）為起始結構。在真核生物mRNA的3′-末端，有一段由80至250個腺苷酸連接而成的多聚腺苷酸結構，稱為多聚腺苷酸尾或多聚A尾（poly(A)–tail）。mRNA依照自身的堿基順序指導蛋白質氨基酸順序的合成，也就是為蛋白質的生物合成提供模板。mRNA的成熟過程是hnRNA的剪接過程。二、tRNA是蛋白質合成的氨基酸載體掌握tRNA的結構特點及功能。tRNA含有多種稀有堿基。tRNA具有莖環結構，使得tRNA的二級結構形似三葉草。所有的tRNA具有共同的倒L形三級結構。tRNA的3-末端連有氨基酸。tRNA的3-末端以CCA結束，氨基酸通過酯鍵連接在A上，tRNA成為氨基酸的載體。tRNA的反密碼子能夠識別mRNA的密碼子。tRNA的功能：翻譯中參與氨基酸的活化與轉運。三、以rRNA為組分的核糖體是蛋白質合成的場所掌握核糖體的結構特點和功能。了解并比較兩類生物的核糖體組成。rRNA與核糖體蛋白共同構成核糖體，為蛋白質生物合成提供了場所。四、snmRNA參與了基因表達的調控了解snmRNA、RNA組學的定義和相關的生物學作用。掌握核酶的定義及其作用。具有催化作用的小RNA亦被稱為核酶五、核酸在真核細胞和原核細胞中表現了不同的時空特性了解真核細胞與原核細胞基因表達的時空特異性。第四節核酸的理化性質一、核酸分子具有強烈的紫外吸收掌握核酸紫外吸收的性質及其應用。核酸最大吸收值在260nm附近。利用這一性質可以對核酸、核苷酸、核苷和堿基進行定性和定量分析。了解核酸的其他理化性質。二、DNA變性是雙鏈解離為單鏈的過程掌握DNA變性、增色效應、Tm的概念；變性實質、結果、監測指標；Tm值與堿基組成的關系。某些理化因素（溫度、pH、離子強度等）會導致DNA雙鏈互補堿基對之間的氫鍵發生斷裂，使雙鏈DNA解離為單鏈。這種現象稱為DNA變性。DNA變性只改變其二級結構，不改變它的核苷酸序列。解鏈過程中，紫外吸光度的變化A260達到最大變化值的一半時所對應的溫度稱為DNA的解鏈溫度，或稱融解溫度（Tm）。DNA的Tm值與其DNA長短以及堿基的GC含量相關。三、變性的核酸可以復性或形成雜交雙鏈掌握DNA的復性、退火、分子雜交的概念。了解DNA復性與分子雜交的應用意義。當變性條件緩慢地除去后，兩條解離的互補鏈可重新配對，恢復原來的雙螺旋結構。這一現象稱為復性。熱變性的DNA經緩慢冷卻后可以復性，這一過程稱為退火。在DNA的復性過程中，如果將不同種類的DNA單鏈或RNA放在同一溶液中，只要兩種單鏈分子之間存在著一定程度的堿基配對關系，它們就有可能形成雜化雙鏈，這種現象稱為核酸分子雜交。第五節核酸酶了解核酸酶的定義、作用與分類。本章要求掌握的英文專業詞匯1.核酸nucleicacid 2.脫氧核糖核酸deoxyribonucleicacid,DNA3.核糖核酸ribonucleicacid,RNA 4.核苷酸nucleotide5.堿基base 6.嘌呤purine7.嘧啶pyrimidine 8.核苷nucleoside9.堿基對數目basepair,bp 10.超螺旋結構superhelix或supercoil11.基因gene 12.基因組genome13.信使RNAmessengerRNA,mRNA 14.轉運RNAtransferRNA,tRNA15.核糖體RNAribosomalRNA,rRNA 16.核酶ribozyme17.復性renatuation 18.退火annealing 19.核酸分子雜交hybridization 20.核酸外切酶exonucleases21.核酸內切酶endonuclease 22.核糖核酸酶ribonuclease，RNase23.不均一核RNAheterogeneousnuclearRNA,hnRNA24.解鏈溫度，或稱融解溫度meltingtemperature,Tm25.脫氧核糖核酸酶deoxyribonuclease，DNase

第三章酶復習指南熟悉酶的生物學重要性；掌握生物催化劑（酶）的概念。酶：是對其特異底物起高效催化作用的蛋白質和核糖核酸，前者是機體內催化各種代謝反應最主要的催化劑。第一節酶的分子結構與功能一、酶的分子組成中常含有輔助因子掌握酶的分子組成及各組分的作用。熟悉金屬離子在酶促反應中的作用。全酶是指結合酶的酶蛋白和輔助因子結合后形成的復合物。酶蛋白是指結合酶的蛋白質部份。酶的輔助因子按其與酶蛋白結合的緊密程度及作用特點不同可分為輔酶和輔基。輔酶與蛋白質結合的方式比較疏松。輔基與酶蛋白結合比較牢固，不能用透析法或超濾法除去。酶促反應的特異性及高效率取決于酶蛋白。輔助因子則起對電子、原子或某些化學基團的傳遞作用。二、酶的活性中心是酶分子執行其催化功能的部位掌握活性中心的定義。了解活性中心的形成過程。掌握必需基團的概念及分類。熟悉常見的必需基團。與酶活性有關的必需基團，在一級結構上可能相距很遠，但在空間結構上彼此靠近，組成具有特定空間結構的區域，能和底物特異的結合并將底物轉化為產物。這個區域叫做酶的活性中心。輔酶或輔基參與酶活性中心的組成。酶分子上與酶活性有關的化學基團，稱為酶的必需基團。必需基團包括活性中心必需基團與活性中心以外的必需基團。活性中心必需基團分為結合基團（指結合底物和輔酶，使之與酶形成復合物）和催化基團（影響底物中某些化學鍵的穩定性，催化底物發生化學反應并將其轉變成產物）?；钚灾行囊酝獾谋匦杌鶊F指在活性中心以外，不參加活性中心的組成，但為維持酶活性中心應有的空間構象和（或）作為調節劑的結合部位所必需。三、同工酶是催化相同化學反應但一級結構不同的一組酶掌握同功酶的概念、特點。熟悉乳酸脫氫酶同工酶的種類、分布、功能及臨床意義。催化相同化學反應，但酶蛋白的分子結構、理化性質乃至免疫學性質不同的一組酶。同工酶由不同基因或等位基因編碼的多肽鏈組成，或由同一基因轉錄生成的不同mRNA所翻譯的不同多肽鏈組成的蛋白質。第二節酶的工作原理一、酶促反應的特點了解酶與一般催化劑的共同點。掌握酶作用的特點。熟悉酶作用特異性的類型。酶促反應具有極高的催化效率；酶促反應具有高度的特異性；酶促反應具有的可調節性；酶作用特異性的類型包括：絕對特異性、相對特異性、立體異構特異性。二、酶通過促進底物形成過渡態而提高反應速率了解酶促反應的機制及酶降低活化能的幾個重要因素。第三節酶促反應動力學掌握酶促反應動力學的概念：即是研究酶促反應速率及其影響因素。這些因素包括酶濃度、底物濃度、pH、溫度、抑制劑、激活劑等。一、底物濃度對反應速率影響的作圖呈矩形雙曲線掌握米氏方程Ｖ=Ｖmax[Ｓ]/(Ｋm+[Ｓ])、Ｋm與Ｖmax的意義及應用。熟悉酶的轉換數的概念及意義。了解米氏方程的推導。熟悉Ｋm及Ｖmax測定方法。Ｋm值等于酶促反應速率為最大速率一半時的底物濃度。二、底物足夠時酶濃度對反應速率的影響呈直線關系熟悉酶濃度對反應速度的影響。三、溫度對反應速率的影響具有雙重性熟悉溫度對反應速度的影響及最適溫度。四、pＨ通過改變酶和底物分子解離狀態影響反應速率熟悉pＨ對酶促反應速度的影響及最適pH。了解如何確定一個酶的最適pH。五、抑制劑可逆地或不可逆地降低酶促反應速率掌握酶抑制劑的概念，熟悉抑制作用的類型。凡能使酶催化活性下降而不引起酶蛋白變性的物質統稱酶的抑制劑。根據抑制劑和酶結合的緊密程度不同，酶的抑制作用分為不可逆性抑制與可逆性抑制兩類。（一）不可逆性抑制劑主要與酶共價結合掌握不可逆性抑制作用的概念：抑制劑與酶的必需基團以共價鍵結合，而引起酶活性喪失，不能用透析、超濾等物理方法除去抑制劑，而恢復酶活力。（二）可逆性抑制劑與酶和（或）酶-底物復合物非共價結合掌握可逆性抑制的概念：抑制劑與酶以非共價鍵結合，而引起酶活性的降低或喪失，可用透析等物理方法除去抑制劑，恢復酶活性?？赡嫘砸种朴址志範幮浴⒎淳範幮浴⒎蔷範幮砸种?。掌握竟爭性抑制的概念。了解反應模式；掌握竟爭性抑制的動力學特點。熟悉竟爭性抑制的經典例子。有些抑制劑和酶的底物結構相似，可與底物競爭酶的活性中心，從而阻礙酶和底物結合成中間產物。這種抑制作用稱為競爭性抑制作用。竟爭性抑制劑（Ｉ）和底物（Ｓ）對游離酶（Ｅ）的結合有竟爭作用，互相排斥，酶分子結合Ｓ就不能結合Ｉ，結合Ｉ就不能結合Ｓ。由于抑制劑和酶的結合是可逆的，抑制程度取決于抑制劑與酶的相對親和力和與底物濃度的相對比例。抑制作用隨抑制劑濃度的增加而逐漸增加,當抑制劑的量大到足以和所有的酶結合，則酶的活性完全抑制。竟爭性抑制作用不改變酶促反應的Ｖmax，卻使酶的Ｋm值增大。掌握非竟爭性抑制的概念。了解反應模式；掌握動力學特點有些抑制劑與酶活性中心外的必需基團相結合，不影響酶與底物的結合，酶和底物的結合也不影響酶與抑制劑的結合。底物和抑制劑之間無競爭關系。但酶-底物-抑制劑復合物（ESI）不能進一步釋放出產物。這種抑制作用稱作非競爭性抑制作用。底物Ｓ和抑制劑Ｉ與酶的結合完全地互不相關，既不排斥，也不促進，但ESI不能釋放出產物。非竟爭性抑制作用不改變酶促反應的Ｋm值，卻使酶的Ｖmax降低。掌握反竟爭性抑制的概念。了解反應模式；掌握動力學特點。反竟爭性抑制劑Ｉ不與游離酶Ｅ結合，僅與酶和底物形成的中間產物（ES）結合，使中間產物ES的量下降。這樣，既減少從中間產物轉化為產物的量，也同時減少從中間產物解離出游離酶和底物的量。這種抑制作用稱為反競爭性抑制作用。抑制劑Ｉ不與游離酶Ｅ結合，卻和ＥＳ中間復合體結合而成EIS，但EIS不能釋出產物。反竟爭性抑制作用使酶促反應的Ｖmax和Ｋm值均降低。六、激活劑可加快酶促反應速率熟悉激活劑對反應速度的影響。第四節酶的調節一、調節酶實現對酶促反應速率的快速調節掌握變構酶、變構效應劑、變構調節、變構部位的概念。一些代謝物與關鍵酶分子活性中心外的某個部位可逆地結合，使酶發生變構而改變其催化活性。酶分子中的這些結合部位稱為變構部位或調節部位。對酶催化活性的這種調節方式稱為變構調節。受變構調節的酶稱作變構酶或別構酶。導致變構效應的代謝物稱作變構效應劑。有時底物本身就是變構效應劑。掌握酶的共價修飾的概念。熟悉共價修飾的類型。共價修飾是指有些酶，尤其是一些限速酶，在其它酶的作用下，酶蛋白肽鏈上的一些基團可與某種化學基團發生可逆的共價結合，從而改變酶活性的過程。最常見的化學修飾是磷酸化修飾。掌握酶原、酶原激活的概念；熟悉酶原激活的機理及意義。無活性的酶的前身稱為酶原。酶原激活是指酶原在一定條件下轉化成有活性的酶的過程。酶原向酶的轉化過程稱為酶原激活，即分子內肽鍵的一處或多處斷裂,使分子構象發生一定程度的改變,從而形成酶的活性中心(或活性中心暴露)，酶表現出活性的過程。酶原的激活具有重要的生理意義。消化管內蛋白酶以酶原形式分泌，不僅保護消化器官本身不受酶的水解破壞，而且保證酶在其特定的部位與環境發揮其催化作用。此外，酶原還可以視為酶的貯存形式。二、酶含量調節包括對酶合成與分解速率的調節慢調節熟悉誘導劑、誘導作用、輔阻遏劑、阻遏作用的概念。了解酶的降解方式：（1）通過溶酶體中組織蛋白酶的降解；（2）需ATP供能，由泛肽共價結合后經特殊的泛肽結合降解酶催化，而使蛋白質降解。第五節酶的分類與命名熟悉酶的習慣命名法和酶的系統命名法及酶的分類。第六節酶與醫學的關系一、酶與疾病密切相關了解酶與疾病的關系。了解酶在醫學上的應用。了解酶的質、量與活性的異常均可引起某些疾病。了解酶的測定有助于對許多疾病的診斷。熟悉酶活性測定與酶活性單位。本章要求掌握的英文專業詞匯1.酶enzyme 2.生物催化劑biocatalyst3.酶蛋白apoenzyme 4.全酶holoenzyme5.輔基prostheticgroup 6.輔酶coenzyme7.必需基團essentialgroup 8.活性中心activecenter9.米氏常數Km 10.酶原zymogen 11.變構部位allostericsite 12.同工酶isoenzyme

第四章糖代謝復習指南第一節概述一、糖的主要生理功能是氧化供能掌握糖的生理功能：氧化供能；機體重要的碳源；組織結構的重要成分。二、糖的消化吸收主要是在小腸進行了解食物中可以消化的糖類，消化部位和消化液中的酶；熟悉糖的吸收方式為依賴于特別載體轉運的、主動耗能的過程，伴有Na+的轉運。三、糖代謝的概況熟悉糖代謝的概況。吸收后的糖進入各組織細胞依賴葡萄糖載體。吸收后的葡萄糖可以進行無氧分解即糖酵解、有氧氧化、磷酸戊糖途徑或聚合成糖原。非糖物質可以異生為葡萄糖或糖原。第二節糖的無氧氧化一、糖無氧氧化反應過程分為酵解途徑和乳酸生成兩個階段掌握糖酵解的概念和反應部位。在缺氧情況下，葡萄糖生成乳酸的過程稱為糖酵解。在胞漿中進行。反應過程分為兩個階段：第一階段：掌握糖酵解途徑的概念（由1分子葡萄糖分解成2分子丙酮酸的過程）。掌握磷酸甘油酸激酶和丙酮酸激酶催化的2個反應為底物水平磷酸化部位及NADH+H+產生部位為3-磷酸甘油醛脫氫酶催化的反應。熟悉糖酵解途徑的反應過程。第二階段：掌握丙酮酸轉變成乳酸。二、糖酵解的調控是對3個關鍵酶活性的調節掌握糖酵解中己糖激酶、6磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶分別催化的3個反應是不可逆的。了解糖酵解途徑調節的意義。三、糖酵解的主要生理意義是在機體缺氧的情況下快速供能掌握糖酵解的生理意義：迅速提供能量；某些組織依賴糖酵解供應能量。第三節糖的有氧氧化掌握糖有氧氧化的概念：在有氧情況下，葡萄糖徹底氧化成水和二氧化碳的反應過程。一、糖有氧氧化的反應過程包括糖酵解途徑、丙酮酸氧化脫羧、三羧酸循環及氧化磷酸化掌握糖有氧氧化的反應過程：包括糖酵解途徑；丙酮酸進入線粒體氧化脫羧成乙酰CoA；三羧酸循環和氧化磷酸化等三個階段。熟悉丙酮酸脫氫酶復合體的組成，了解該復合體作用機制。二、三羧酸循環是以形成檸檬酸為起始物的循環反應系統掌握三羧酸循環的概念、亞細胞定位、反應過程及三個不可逆反應、脫氫的部位和底物水平磷酸化的部位，三羧酸循環的生理意義。熟悉三羧酸循環的調節。掌握三羧酸循環的生理意義。三、糖有氧氧化是機體獲得ATP的主要方式掌握葡萄糖有氧氧化生成ATP的數量。1mol葡萄糖徹底氧化可凈生成30或32molATP。四、糖有氧氧化的調節是基于能量的需求掌握糖有氧氧化的關鍵酶（包括三個階段的關鍵酶）。熟悉丙酮酸脫氫酶復合體及三羧酸循環的調節。四、巴斯德效應是指糖有氧氧化抑制糖酵解的現象熟悉巴斯德效應。第四節葡萄糖的其他代謝途徑一、磷酸戊糖途徑生成NADPH和磷酸戊糖掌握磷酸戊糖途徑的亞細胞定位：在胞漿中進行。了解反應過程分兩個階段：氧化反應生成磷酸戊糖和基團轉移反應。熟悉該途徑的反應特點。掌握6-磷酸葡萄糖脫氫酶主要受NADPH/NADP+比值的調節。掌握磷酸戊糖途徑的生理意義：為核酸合成提供核糖；提供NADPH作為供氫體參與多種代謝反應：合成反應、羥化反應、維持谷胱甘肽的還原狀態。二、糖醛酸途徑可生成葡萄糖醛酸了解糖醛酸途徑。三、多元醇途徑可生成木糖醇、山梨醇等了解多元醇途徑。第五節糖原的合成與分解掌握糖原的概念，糖原的分類，儲存糖原的主要組織器官及其意義。糖原是動物體內糖的儲存形式。肝和肌是儲存糖原的主要組織器官。肌糖原主要供肌收縮急需；肝糖原則是血糖的重要來源。一、糖原的合成代謝主要在肝和肌組織中進行掌握糖原合成的定義、組織和細胞定位。熟悉糖原合成過程：葡萄糖轉變為1磷酸葡萄糖后活化為UDPG，在糖原合酶作用下合成糖原并消耗ATP。掌握糖原合成的關鍵酶：糖原合酶。二、肝糖原分解產物——葡萄糖可補充血糖掌握肝糖原分解的定義。熟悉肝糖原分解過程。掌握肝糖原分解的關鍵酶：糖原磷酸化酶。掌握肌糖原的分解與肝糖原分解的不同點。三、糖原合成與分解受到彼此相反的調節熟悉肝糖原合成與分解的調節。雙重調控機制：磷酸化酶、糖原合酶受到雙重調控；激素調節作用。掌握糖原合成和分解的生理意義。糖原是糖的儲存形式，當機體需要時可迅速被動用。肝糖原是血糖的重要來源；肌糖原主要供肌肉收縮時所需的能量。四、糖原累積癥是由先天性酶缺陷所致了解糖原累積癥是一類遺傳性代謝病，其特點為體內某些組織器官中有大量糖原堆積。第六節糖異生掌握糖異生的概念及糖異生原料。非糖化合物轉變為葡萄糖或糖原的過程稱為糖異生。糖異生的原料為乳酸、甘油、生糖氨基酸等。一、糖異生途徑不完全是糖酵解的逆反應了解糖異生的組織和細胞定位。掌握糖異生途徑?；旧涎靥墙徒馔緩降哪娣磻@過三個不可逆反應：丙酮酸激酶、6-磷酸果糖激酶-1、己糖激酶催化的反應，分別由丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖雙磷酸酶-1、葡萄糖-6-磷酸酶催化。二、糖異生的調節通過對2個底物循環的調節與糖酵解調節彼此協調熟悉二個底物循環的調節：6-磷酸果糖與1，6-雙磷酸果糖之間和磷酸烯醇式丙酮酸和丙酮酸之間的底物循環。三、糖異生的生理意義主要在于維持血糖水平恒定掌握糖異生的生理意義：①維持血糖濃度恒定；②補充肝糖原；③調節酸堿平衡。四、肌中產生的乳酸運輸至肝進行糖異生形成乳酸循環熟悉乳酸循環的過程及其生理意義。第七節其它單糖的代謝一、果糖被磷酸化后進入糖酵解途徑了解果糖的代謝及果糖不耐受性。二、半乳糖可轉變為1-磷酸葡萄糖成為糖酵解的中間代謝物了解半乳糖的代謝及半乳糖血癥。三、甘露糖可轉變為6-磷酸果糖進入糖酵解途徑了解甘露糖的代謝。第八節血糖及其調節一、血糖的來源與去路是相對平衡的掌握血糖的概念、正常人空腹血糖水平、血糖的來源與去路。二、血糖水平的平衡主要是受到激素調節掌握胰島素降低血糖的機制。掌握胰高血糖素升高血糖的機制。了解糖皮質激素的調節機制。熟悉腎上腺素的調節機制。三、血糖水平異常及糖尿病是最常見的糖代謝紊亂熟悉高血糖及糖尿癥：高血糖的概念、糖尿病分型、糖尿的概念。熟悉低血糖。掌握低血糖的危害性。本章要求掌握的英文專業詞匯1.glucose葡萄糖 2.fructose果糖3.glycolysis糖酵解 4.aerobicoxidation有氧氧化5.glycogen糖原 6.glycogenesis糖原合成7.glycogenolysis糖原分解 8.gluconeogenesis糖異生9.substratecycle底物循環 10.bloodsugar血糖11.glucagon胰高血糖素 12.hyperglycemia高血糖13.hypoglycemia低血糖 14.insulin胰島素15.glycolyticpathway糖酵解途徑 16.tricarboxylicacidcycle（TAC）三羧酸循環17.citricacidcycle檸檬酸循環 18.lactricacidcycle乳酸循環

第五章脂類代謝復習指南掌握脂類的概念和分類。脂類是一類不溶于水而易溶于有機溶劑，并能被機體利用的有機化合物。分為脂肪和類脂兩大類，脂肪即三脂酰甘油，也被稱為甘油三酯；類脂包括膽固醇及其酯、磷脂及糖脂等。掌握脂酸的分類及必需脂酸。脂酸分飽和脂酸和不飽和脂酸。某些不飽和脂酸，動物機體自身不能合成，需從食物中攝取，稱營養必需脂酸。掌握必需脂酸的名稱。掌握脂類的生理功能。脂肪的主要功能是儲存能量及氧化供能；類脂構成膜結構、參與細胞識別及信息傳遞、合成某些生理活性物質的前體。第一節不飽和脂酸的命名及分類熟悉系統命名法。了解習慣命名法。熟悉脂酸的分類。根據其碳鏈長度分為短鏈、中鏈和長鏈脂酸；根據其碳鏈是否存在雙鍵分為飽和脂酸和不飽和脂酸；根據雙鍵的數目分為單不飽和脂酸和多不飽和脂酸。第二節脂類的消化和吸收一、脂類的消化發生在脂-水界面，且需膽汁酸鹽參與熟悉脂類消化的部位、參與消化的酶及膽汁酸鹽在脂類消化過程中的作用。二、飲食脂肪在小腸被吸收熟悉脂類吸收的形式、部位和途徑：長鏈脂酸在腸粘膜上皮細胞內再酯化成甘油三酯后，與磷脂、膽固醇酯及載脂蛋白等組成乳糜微粒，經淋巴系統進入血循環。第三節甘油三酯代謝一、甘油三酯是甘油的脂酸酯熟悉甘油三酯的結構和性質特點。掌握甘油三酯是機體重要的能量來源，也是機體主要能量儲存形式。二、甘油三酯的分解代謝主要是脂酸的氧化（一）掌握脂肪動員及激素敏感性甘油三酯脂酶的概念。熟悉脂解激素和抗脂解激素的種類；熟悉游離脂酸在血中與清蛋白結合運輸。儲存在脂肪細胞中的甘油三酯被脂肪酶逐步水解為游離脂酸和甘油并釋放入血，通過血液運輸至其他組織氧化利用的過程為脂肪動員。（二）熟悉甘油的代謝去路。甘油經糖代謝途徑代謝。（三）脂酸的β-氧化分解供能。熟悉脂酸的活化：在胞液中轉變為脂酰CoA，消耗2個高能磷酸鍵。熟悉脂酰CoA轉運入線粒體機制：依賴肉堿酯?；D移酶Ⅰ、Ⅱ及肉堿-脂酰肉堿轉位酶。肉堿脂酰轉移酶Ⅰ是脂酸β-氧化的限速酶。掌握脂酸β-氧化的過程及能量生成：脂酰CoA經脫氫、加水、再脫氫和硫解四步連續反應，生成1分子乙酰CoA、FADH2和NADH+H+及少了兩個碳原子的脂酰CoA；如此反復循環，完成脂酰CoA的β-氧化。乙酰CoA進入三羧酸循環進一步分解，FADH2和NADH經呼吸鏈氧化成H2O并產生ATP。（四）熟悉不飽和脂酸的氧化特點。了解過氧化酶體脂酸的氧化及丙酸的氧化。（五）酮體的生成及利用。掌握酮體的定義：乙酰乙酸、β-羥丁酸和丙酮三者統稱酮體。掌握酮體生成的原料和合成部位。酮體的合成原料是脂酸在肝細胞線粒體中經β-氧化生成的大量乙酰CoA，合成部位為肝細胞線粒體。熟悉酮體合成過程及有關酶類。熟悉酮體在肝外組織利用。掌握酮體生成的意義：是肝輸出能量的一種形式，糖供應不足或利用障礙時，可代替葡萄糖成為腦組織及肌肉的主要能源。生成過多時，可致酮血癥、酮尿癥及酮癥酸中毒。了解酮體生成的調節。三、脂酸在脂酸合成酶系的催化下合成熟悉軟脂酸合成部位：肝是人體合成脂酸的主要場所，合成過程在胞液中進行。掌握軟脂酸合成原料：乙酰CoA是主要原料，需經檸檬酸-丙酮酸循環由線粒體轉運至胞液；還需NADPH（來自磷酸戊糖途徑和蘋果酸酶催化的反應）、ATP、HCO3-及Mn2+等。熟悉脂酸合成酶系及反應過程：乙酰CoA羧化酶是脂酸合成的關鍵酶。大腸桿菌中脂酸合成酶系由7種酶蛋白與?；d體蛋白組成多酶復合體，哺乳動物中脂酸合成酶系是多功能酶。熟悉脂酸碳鏈的延長的部位（內質網和線粒體）；了解脂酸碳鏈延長酶系及其二碳單位的供體。熟悉不飽和脂酸的合成酶：去飽和酶。了解動物缺乏△9以上去飽和酶，故不能合成必需脂酸。了解代謝物及激素的調節作用。四、甘油和脂酸合成甘油三酯掌握甘油三酯的合成部位：肝、脂肪組織及小腸是合成甘油三酯的主要場所，以肝的合成能力最強，合成過程在胞液中進行。掌握合成原料：甘油和脂酸主要由葡萄糖代謝提供，以脂酰CoA、磷酸甘油形式合成。熟悉合成過程：甘油一酯途徑（小腸黏膜細胞）和甘油二酯途徑（肝細胞及脂肪細胞）。五、幾種多不飽和脂酸衍生物具有重要的生理功能了解前列腺素、血栓噁烷及白三烯的結構、命名，合成原料及生理功能。第四節磷脂的代謝一、含磷酸的脂類被稱為磷脂熟悉磷脂的分類：分為甘油磷脂和鞘磷脂。熟悉甘油磷脂的結構特點及體內幾種重要的甘油磷脂。如卵磷脂、腦磷脂等。了解鞘磷脂的結構特點。二、磷脂在體內具有重要的生理功能熟悉磷脂的生理功能。三、甘油磷脂的合成與降解熟悉甘油磷脂的合成部位及原料；熟悉甘油磷脂合成的基本過程：甘油二酯合成途徑及CDP-甘油二酯合成途徑；熟悉磷脂交換蛋白的概念和作用；熟悉甘油磷脂降解的酶類及其作用部位。四、鞘磷脂的代謝了解神經鞘磷脂的合成部位、原料、過程及降解。第五節膽固醇代謝一、膽固醇的合成原料為乙酰CoA和NADPH熟悉膽固醇合成的組織和亞細胞定位：肝是合成膽固醇的主要場所；合成反應主要在胞液及內質網中進行。掌握膽固醇合成的原料：乙酰CoA及其來源，NADPH+H+和ATP。了解膽固醇合成的基本過程：可劃分為三個階段。掌握膽固醇合成的關鍵酶：HMG-CoA還原酶。了解膽固醇合成的調節。二、轉化成膽汁酸及類固醇激素是體內膽固醇的主要去路掌握人體內膽固醇可轉化成膽汁酸、類固醇激素及VitD3等生理活性物質。第六節血漿脂蛋白代謝一、血脂是血漿所含脂類的統稱掌握血脂的定義、組成、含量及來源。二、不同血漿脂蛋白其組成、結構均不同掌握血漿脂蛋白的分類：電泳法可分為乳糜微粒、β-脂蛋白、前β-脂蛋白及α-脂蛋白等四類；超速離心法可分為乳糜微粒、VLDL、LDL及HDL等四類。熟悉各種血漿脂蛋白的組成特點。掌握載脂蛋白的定義和功能，了解載脂蛋白的種類。熟悉血漿脂蛋白的結構。三、血漿脂蛋白是血脂的運輸形式，但代謝和功能各異掌握四種血漿脂蛋白的代謝概況及生理功能。四、血漿脂蛋白代謝異常導致血脂異常或高脂血癥熟悉高脂血癥和高脂蛋白血癥的概念；了解高脂血癥與動脈粥樣硬化的關系及遺傳性脂蛋白代謝缺陷。本章要求掌握的英文專業詞匯1.脂類lipids 2.類脂lipoid3.甘油三酯triglyceride 4.脂肪fat5.磷脂phospholipid 6.膽固醇cholesterol7.脂肪酸,脂酸fattyacids 8.游離脂酸freefattyacid,FFA9.載脂蛋白apolipoprotein,apo 10.脂蛋白lipoprotein11.酮體ketonebodies 12.脂蛋白脂酶lipoproteinlipase,LPL13.乳糜微粒chylomicron，CM 14.極低密度脂蛋白VLDL15.低密度脂蛋白lowdensitylipoprotein,LDL 16.高密度脂蛋白highdensitylipoprotein,HDL17.膽固醇的逆向轉運reversecholesteroltransport,RCT18.脂酰CoA膽固醇脂酰轉移酶acylcoenzymeA-cholesterolacyltransferase，ACAT19.卵磷脂膽固醇脂酰轉移酶lecithincholesterolacyltransferase，LCAT20.高脂血癥hyperlipidemia 21.動脈粥樣硬化atherosclerosis，AS

第六章生物氧化復習指南掌握生物氧化的概念：物質在生物體內進行氧化分解的過程。熟悉生物氧化的方式。遵循氧化還原反應的一般規律，如脫氫、加氧及失電子等氧化方式。熟悉生物質氧化特點：反應條件溫和；能量逐步釋放；以脫氫反應為主，由脫下的氫與氧結合生成水；CO2以有機酸脫羧形式產生。第一節生成ATP的氧化磷酸化體系一、氧化呼吸鏈是一系列有電子傳遞功能的氧化還原組分掌握呼吸鏈的定義和組成。熟悉氧化呼吸鏈中各組分的作用。線粒體內膜上由遞氫體和遞電子體按序排列的能將代謝物脫下的氫傳遞給氧生成水的氧化還原體系，稱為呼吸鏈。由四種能傳遞電子的酶與輔酶復合體組成。掌握兩條重要的氧化呼吸鏈排列順序。NADH氧化呼吸鏈：由Ⅰ、Ⅲ、Ⅳ復合體組成；琥珀酸氧化呼吸鏈：由Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ復合體組成。了解呼吸鏈排列順序確定的實驗依據二、氧化磷酸化將氧化呼吸鏈釋能與ADP磷酸化生成ATP偶聯掌握氧化磷酸化的定義及偶聯部位。呼吸鏈電子傳遞過程中偶聯的ADP磷酸化生成ATP的過程稱為氧化磷酸化，是ATP生成的主要方式。三個偶聯部位：NADH→CoQ，CoQ→Cytc，Cytaa3→O2。熟悉氧化磷酸偶聯部位確定的實驗及數據。熟悉P/O比值的定義及意義。了解氧化磷酸化的偶聯機制?；瘜W滲透假說的基本要點。熟悉ATP合酶的組成與功能。三、氧化磷酸化作用可受某些內外源因素影響熟悉抑制劑對氧化磷酸化的影響。呼吸鏈抑制劑能阻斷呼吸鏈中某些部位電子傳遞；解偶聯劑使氧化與磷酸化偶聯過程脫離；氧化磷酸化抑制劑對電子傳遞及ADP磷酸化均有抑制作用。熟悉ADP、甲狀腺素對氧化磷酸化的影響。ADP濃度升高時，氧化磷酸化速度加快；甲狀腺素促進ATP分解為ADP和Pi，使ADP增多而促進氧化磷酸化。了解線粒體DNA突變對氧化磷酸化的影響。四、ATP在能量的生成、利用、轉移和儲存中起核心作用掌握高能鍵與高能化合物的概念；熟悉常見的高能化合物。掌握體內能量的儲存和利用形式：生物體內能量的儲存和利用都以ATP為中心；磷酸肌酸是肌肉和腦組織中能量的一種儲存形式。五、線粒體內膜對各種物質進行選擇性轉運掌握胞液中NADH轉運進入線粒體氧化的機制。兩種穿梭作用：α-磷酸甘油穿梭作用、蘋果酸-天冬氨酸穿梭作用。了解腺苷酸載體及線粒體蛋白的跨膜轉運。第二節其他不生成ATP的氧化體系一、抗氧化酶體系有清除反應活性氧類的功能熟悉反應活性氧類得概念。了解反應活性氧類的產生、性質及危害。熟悉抗氧化酶體系的種類、特點及主要作用。二、微粒體細胞色素P450單加氧酶催化底物分子羥基化熟悉微粒體加單氧酶催化的反應過程及意義。本章要求掌握的英文專業詞匯1.生物氧化biologicaloxidation 2.呼吸鏈respiratorychain3.電子傳遞鏈electrontransferchain 4.泛醌ubiquinone5.輔酶QCoenzymeQ（CoQ，Q） 6.黃素蛋白flavoprotein7.細胞色素cytochrome（Cyt） 8.氧化磷酸化oxidativephosphorylation9.ATP合酶ATPsynthase 10.線粒體DNAmitochondrialDNA（mtDNA）11.磷酸肌酸creatinephosphate（CP） 12.過氧化氫酶catalase13.過氧化物酶peroxidase 14.超氧物歧化酶superoxidedismutase（SOD）15.加單氧酶monooxygenase

第七章氨基酸代謝復習指南第一節蛋白質的營養作用一、體內蛋白質具有多方面的重要功能掌握蛋白質的生理功能。蛋白質能維持組織細胞的生長、更新和修補；參與體內催化、運輸、調節作用；氧化供能。二、體內蛋白質的代謝狀況可用氮平衡描述掌握氮平衡：反映體內攝入氮與排出氮的對比關系，又分為氮的總平衡、氮的負平衡和氮的正平衡。熟悉蛋白質推薦需要量：我國營養學會推薦為成人80g/天。三、營養必需氨基酸決定了蛋白質的營養價值掌握必需氨基酸的概念：是人體內不能合成的必須由食物供給的氨基酸。成人有8種必需氨基酸：賴氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、蛋（甲硫）氨酸（Met）、蘇氨酸（Thr）、纈氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、異亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）。掌握蛋白質的營養價值：蛋白質的營養價值取決于蛋白質所含必需氨基酸的種類和數量。熟悉蛋白質的互補作用：不同的蛋白質混合食用時，其所含的必需氨基酸可以相互補充提高營養價值的作用。第二節蛋白質的消化、吸收與腐敗一、外源性蛋白質消化成氨基酸和寡肽后被吸收掌握蛋白質消化的生理意義：把大分子蛋白質消化成小分子氨基酸，以利于吸收；消除蛋白質的種屬特異性，避免過敏反應。熟悉胃及小腸中消化蛋白質的酶類及其激活。熟悉胃及小腸中消化蛋白質的基本過程。了解氨基酸吸收的部位及方式。了解γ-谷氨?；h對氨基酸的轉運作用。二、蛋白質在腸道發生腐敗作用熟悉蛋白質腐敗作用的概念及主要的腐敗產物。第三節氨基酸的一般代謝一、體內蛋白質分解生成氨基酸了解蛋白質以不同的速率進行講解。熟悉真核細胞內蛋白質的降解有兩條重要途徑。了解泛素和泛素化反應。二、外源性氨基酸與內源性氨基酸組成氨基酸代謝庫掌握氨基酸代謝庫的概念：氨基酸代謝庫是指分布于體內各處，參與代謝的所有游離氨基酸的總稱。掌握氨基酸代謝庫的來源：食物；組織蛋白質分解；體內合成的非必需氨基酸。掌握氨基酸代謝庫的去路：合成組織蛋白質；分解代謝；參與其他含氮化合物的合成。三、聯合脫氨基作用是體內主要的脫氨基途徑掌握氨基酸的脫氨基作用。氨基酸脫氨基的方式有：轉氨基作用、氧化脫氨基作用、聯合脫氨基作用和非氧化脫氨基作用。轉氨基作用：除賴氨酸、蘇氨酸、脯氨酸及羥脯氨酸外，體內大多數氨基酸均可參與轉氨基作用。體內存在著多種轉氨酶，但以谷丙轉氨酶（ALT）和谷草轉氨酶（AST）最為重要。正常情況下，轉氨酶主要分布在細胞內，在血清中的活性很低，當某些疾病時，轉氨酶大量釋放入血，引起血中轉氨酶活性升高。在臨床上可作為疾病的協助診斷和預后判斷的指標之一。各種轉氨酶以磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺為輔酶，它在反應過程中起傳遞氨基的作用。氧化脫氨基作用：催化氨基酸氧化脫氨基的主要酶為L-谷氨酸脫氫酶（輔酶是NAD+或NADP+）。聯合脫氨基作用：轉氨基作用與谷氨酸氧化脫氨基作用的聯合脫氨基作用（肝、腎等組織）；轉氨基作用與嘌呤核苷酸循環的聯合脫氨基作用（骨骼肌、心肌等組織）。了解L-氨基酸氧化酶及其作用。四、氨基酸碳鏈骨架可進行轉換或分解掌握α-酮酸代謝的三個代謝去路：氧化供能；生成非必需氨基酸；轉變成糖和脂類化合物。第四節氨的代謝一、體內有毒性的氨有三個重要的來源掌握血氨的來源：氨基酸脫氨基作用；腸道吸收的氨；腎小管上皮細胞分泌的氨。二、氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式轉運掌握血氨的兩種轉運形式：通過丙氨酸-葡萄糖循環，氨從肌肉運往肝；通過谷氨酰胺，氨從腦和肌肉等組織運往肝和腎。三、氨在肝內合成尿素是氨的主要去路掌握血氨的去路：肝臟合成尿素；以銨鹽形式隨尿排出體外；合成谷氨酰胺；合成非必需氨基酸。掌握尿素生成的部位、反應過程及其關鍵酶。熟悉尿素合成的調節：食物蛋白質的影響；CPS-1的調節；尿素合成酶系的調節。注意：體內催化氨基甲酰磷酸生成的酶有兩種，并加以比較。了解血氨增高導致肝昏迷的可能機制。第五節個別氨基酸的代謝一、氨基酸的脫羧基作用產生特殊的胺類化合物掌握氨基酸脫羧基后生成相應的胺類物質具有重要的生理作用。如谷氨酸脫羧生成的γ-氨基丁酸是一種抑制性神經遞質；組氨酸脫羧生成的組胺是一種強烈血管擴張劑；色氨酸生成的5-羥色胺是一種抑制性神經遞質，在外周組織也有收縮血管作用；鳥氨酸脫羧生成腐胺，再轉變成精脒和精胺；腐胺、精脒和精胺合稱為多胺，可促進細胞增殖。二、某些氨基酸在分解代謝中產生一碳單位掌握一碳單位的定義、分類及其載體。一碳單位是指某些氨基酸在分解代謝過程中產生的含有一個碳原子的基團，包括甲基、甲烯基、甲炔基、甲?；皝啺奔谆?。四氫葉酸是一碳單位的運載體。熟悉一碳單位的來源及其相互轉變。掌握一碳單位的生理功用：主要參與嘌呤、嘧啶的合成。三、含硫氨基酸的代謝是相互聯系的掌握甲硫氨酸與ATP反應生成S-腺苷蛋氨酸（SAM），SAM又稱活性蛋氨酸，是體內最重要的甲基供體。熟悉甲硫氨酸循環，N5-甲基四氫葉酸轉甲基酶的輔酶是維生素B12，維生素B12不足時可導致巨幼紅細胞性貧血。熟悉磷酸肌酸是體內能量貯存的形式。肌酸和磷酸肌酸代謝的終產物是肌酸酐。熟悉半胱氨酸與胱氨酸可以互變。掌握半胱氨酸可轉變成?；撬?。掌握半胱氨酸是體內硫酸根的主要來源。體內活性硫酸根形式是3-磷酸腺苷-5-磷酸硫酸（PAPS）。四、芳香族氨基酸代謝可產生神經遞質掌握苯丙氨酸和酪氨酸代謝過程中生成一些重要的生物活性物質，如多巴胺、腎上腺素和去甲腎上腺素，黑色素。熟悉苯丙氨酸和酪氨酸代謝中某些酶的缺陷所致的遺傳性疾病，如苯酮酸尿癥（PKU），白化病等。五、支鏈氨基酸的分解有相似的代謝過程了解支鏈氨基酸代謝。熟悉一氧化氮的合成。本章要求掌握的英文專業詞匯1.氮平衡nitrogenbalance 2.必需氨基酸essentialaminoacid3.氨基酸代謝庫aminoacidmetabolicpool 4.轉氨基作用transamination5.脫氨基作用deamination 6.谷丙轉氨酶GPT或ALT7.谷草轉氨酶GOT或AST 8.尿素urea9.脫羧基作用decarboxylation 10.r-氨基丁酸r-aminobutyricacid，GABA11.組胺histamine 12.5-羥色胺5-hydroxytryptamine，5-HT13.多胺polyamines 14.一碳單位onecarbonunit15.四氫葉酸tetrahydrofolicacid，THFA 16.s-腺苷甲硫氨酸s-adenosylnethionine，SAM17.白化病albinism 18.苯酮酸尿癥phenylketonuria，PKU

第八章核苷酸代謝復習指南了解核酸的消化與吸收。掌握核苷酸的生物學功用。第一節嘌呤核苷酸的合成與分解代謝一、嘌呤核苷酸的合成存在從頭合成和補救合成兩條途徑掌握嘌呤核苷酸的從頭合成途徑、補救合成途徑的概念、原料和組織定位。利用磷酸核糖、氨基酸、一碳單位及CO2等簡單物質為原料，經過一系列酶促反應，合成嘌呤核苷酸的過程稱為嘌呤核苷酸的從頭合成途徑。主要在肝臟，其次在小腸粘膜細胞及胸腺的胞漿中進行。利用體內現有游離的嘌呤或嘌呤核苷，經過簡單的反應合成嘌呤核苷酸的過程稱為嘌呤核苷酸的補救合成途徑。主要在腦、骨髓等組織中進行。（一）嘌呤核苷酸的從頭合成熟悉嘌呤堿合成的元素來源。熟悉嘌呤核苷酸的從頭合成的特點，了解其合成途徑。嘌呤核苷酸的從頭合成途徑分兩個階段。（1）IMP的合成：以5-磷酸核糖為基本原料在ATP的參與下首先合成5-磷酸核糖-1-焦磷酸（PRPP），隨后在谷氨酰胺、甘氨酸、一碳單位，CO2及天冬氨酸的逐步參與下合成IMP。（2）AMP和GMP的生成：從IMP再轉變成AMP和GMP；接著進一步磷酸化合成ADP、ATP；GDP和GTP。嘌呤核苷酸從頭合成是在5-磷酸核糖分子上逐步加上小分子物質合成嘌呤核苷酸。掌握關鍵酶：PRPP合成酶、PRPP酰胺轉移酶。了解嘌呤核苷酸從頭合成的調節。（二）嘌呤核苷酸的補救合成途徑有兩種方式熟悉催化嘌呤核苷酸補救合成途徑的酶：APRT、HGPRT。掌握嘌呤核苷酸補救合成的生理意義：①可以節省從頭合成時能量和一些氨基酸的消耗；②體內某些組織器官如腦、骨髓等由于缺乏從頭合成嘌呤核苷酸的酶體系，他們只能進行嘌呤核苷酸的補救合成。（三）了解嘌呤核苷酸的相互轉變。（四）掌握脫氧核糖核苷酸的生成：由核糖核苷酸還原酶催化，在二磷酸核苷（NDP）水平上進行。（五）掌握嘌呤核苷酸的抗代謝物的概念及臨床意義。熟悉6-巰基嘌呤的作用機制。嘌呤核苷酸的抗代謝物是能競爭性抑制或“以假亂真”等方式干擾或阻斷嘌呤核苷酸的合成代謝，從而阻止細胞內核酸和蛋白質生物合成的一類嘌呤、氨基酸或葉酸的類似物。嘌呤類似物有6-巰基嘌呤(6MP)、6-巰基鳥嘌呤，8-氮雜鳥嘌呤；氨基酸類似物有氮雜絲氨酸等與谷氨酰胺相似；葉酸類似物有氨嘌呤及氨甲嘌呤等。二、嘌呤核苷酸的分解代謝終產物是尿酸了解嘌呤核苷酸的分解代謝過程。掌握人體內嘌呤核苷酸（AMP、GMP、IMP）分解的終產物是尿酸。熟悉痛風癥及別嘌呤醇的作用。第二節嘧啶核苷酸的合成與分解代謝一、嘧啶核苷酸的合成同樣具有從頭合成與補救合成兩條途徑（一）嘧啶核苷酸的從頭合成比嘌呤核苷酸簡單。掌握嘧啶核苷酸的從頭合成途徑概念及部位：嘧啶核苷酸的從頭合成途徑概念同嘌呤核苷酸。主要在肝臟的胞漿中進行。熟悉嘧啶核苷酸的從頭合成途徑的原料及嘧啶合成的元素來源。了解嘧啶核苷酸的從頭合成途徑的過程。掌握關鍵酶：氨甲酰磷酸合成酶Ⅱ；PRPP合成酶。掌握TMP的生成：dUMP甲基化生成TMP；dUMP的來源。熟悉嘧啶核苷酸的從頭合成途徑的特點：先合成嘧啶環，再與PRPP反應轉變為UMP。了解從頭合成的調節：氨甲酰磷酸轉移酶Ⅱ受UMP的反饋抑制。（二）嘧啶核苷酸的補救合成途徑與嘌呤核苷酸類似。熟悉補救合成途徑的概念和關鍵酶：嘧啶磷酸核糖轉移酶。（三）了解嘧啶核苷酸的抗代謝物：主要是一些嘧啶、氨基酸或葉酸的類似物（5-氟尿嘧啶、阿糖胞苷）及臨床作用，熟悉5-FU的作用機制。二、嘧啶核苷酸的分解代謝了解嘧啶核苷酸的分解代謝過程。熟悉分解產物：胞嘧啶、尿嘧啶的分解產物為NH3、CO2及β-丙氨酸；胸腺嘧啶的分解產物為NH3、CO2及β-氨基異丁酸。本章要求掌握的英文專業詞匯1.從頭合成途徑denovosynthesis 2.補救途徑salvagepathway3.次黃嘌呤IMP 4.6-巰基嘌呤6-MP5.尿酸uricacid 6.腺嘌呤磷酸核糖轉移酶APRT7.次黃嘌呤-鳥嘌呤磷酸核糖轉移HGPRT 8.核糖核苷酸還原酶ribonucleotidereductase

第九章物質代謝的聯系與調節復習指南第一節物質代謝的特點一、體內各種物質代謝過程互相聯系形成一個整體熟悉體內各種物質代謝過程不是彼此孤立的，而是同時進行、相互轉變、相互聯系和相互依存的統一整體。二、機體物質代謝不斷受到精細調節熟悉物質代謝有條不紊地進行，機體存在精細的調節機制，適應內外環境的不斷變化。代謝調節普遍存在，是生物的重要特征。三、各組織器官物質代謝各具特色熟悉機體各組織、器官的結構不同，功能不同；酶系的種類、含量和分布不同，代謝各具特色。四、體內各種代謝物質均具有共同的代謝池熟悉同一代謝物無論是體外攝入的還是體內產生的，在進行中間代謝時，不分彼此，混為一體，參與到共同的代謝池中參與代謝。五、ATP是機體儲存能量和消耗能量的共同形式掌握ATP是生物體內的主要供能方式，營養物質產生的能量均儲存在ATP中，供給生命活動的需要。ATP作為能量載體，使產能的物質分解代謝與耗能合成代謝間相互偶聯。六、NADPH提供合成代謝所需的還原當量掌握參與氧化分解代謝的脫氫酶常以NAD＋為輔酶，而參與還原性合成代謝的還原酶則多以NADPH為輔酶。磷酸戊糖途徑產生的NADPH為脂酸、膽固醇等物質的合成提供還原當量。NADPH是偶聯分解代謝與合成代謝的特殊功能分子之一。第二節物質代謝的相互聯系一、各種能源物質的代謝相互聯系相互制約掌握糖、脂和蛋白質都是能源分子，可在體內氧化供能；乙酰CoA是共同的中間代謝物；三羧酸循環和氧化磷酸化是最后分解的共同代謝途徑；釋放的能量均以ATP形式儲存。從能量供應的角度，三大營養素的利用可以相互代替并相互制約。二、糖、脂和蛋白質代謝通過中間代謝物而相互聯系掌握體內糖可轉變脂肪，但（偶數）脂肪酸不能轉變成糖。糖代謝可為脂肪合成提供原材料：乙酰CoA、NADPH，糖可以轉變為脂肪；因為脂酸β-氧化產生的乙酰CoA不能生成丙酮酸，脂肪大部分不能轉變成糖，只有脂肪分解產物之一甘油可以轉變成磷酸-甘油，進而異生成糖。脂肪分解代謝的強度及順利進行有賴于糖代謝的正常進行。掌握體內糖與大部分氨基酸碳架部分可以相互轉變：大部分氨基酸脫氨基后生成的α-酮酸可以轉變為糖；糖代謝的中間體只能合成非必需氨基酸的碳架部分。所以食物中蛋白質的營養不能為糖、脂替代，而蛋白質卻能替代糖和脂肪供能。熟悉脂類不能轉變成氨基酸，但氨基酸能轉變成脂肪：某些氨基酸可以轉變成脂肪和為類脂的合成提供原料；脂類不能轉變成氨基酸，但甘油例外。掌握某些氨基酸是核苷酸/核酸合成的前體：氨基酸是體內合成核酸的重要原料；合成核苷酸的磷酸戊糖是由磷酸核糖途徑提供的。第三節體內重要組織、器官的代謝特點及聯系一、肝是人體最重要的物質代謝中心和樞紐掌握肝是機體物質代謝樞紐，是人體的中心生化工廠。二、心可利用多種能源物質，以有氧氧化為主掌握心臟以有氧氧化為主，以酮體、乳酸、脂酸及葡萄糖為能源。三、腦主要利用葡萄糖供能且耗氧量大掌握腦是機體耗能大的主要器官，靜息時耗O2量可占全身耗O2的20%。大腦沒有糖原及有意義的脂肪、蛋白質儲備，幾乎以葡萄糖為唯一供能物質。四、肌肉主要氧化脂肪酸，強烈運動產生大量乳酸熟悉肌肉通常以氧化脂酸為主。五、糖酵解是為成熟紅細胞提供能量的主要途徑熟悉由于紅細胞沒有線粒體，不能進行糖的有氧氧化，也不能利用脂酸及其他非糖物質，紅細胞能量主要來自葡萄糖的酵解途徑。六、脂肪組織是合成、儲存脂肪的重要組織熟悉脂肪組織是合成和儲存脂肪的主要組織。七、腎是可進行糖異生和生成酮體兩種代謝的器官掌握腎可進行糖異生和生成酮體，了解腎髓質主要由糖酵解供能，腎皮質則主要由脂酸及酮體氧化供能。第四節代謝調節方式一、細胞水平的代謝調節主要調節關鍵酶活性掌握細胞酶系有特定細胞和亞細胞區域的隔離分布，掌握調節酶或關鍵酶的特點。掌握小分子代謝物改變關鍵酶構象對酶活性變構調節。掌握變構調節的概念：某些小分子物質與酶的非催化部位呈非共價結合而改變酶的構象，從而改變酶的活性稱為變構調節或別位調節。了解變構調節的機制及其生理意義。掌握關鍵酶活性的化學修飾調節的概念及特點。酶蛋白在另一組酶的催化下發生可逆的共價修飾，從而改變酶的活性，這種調節稱為酶的化學修飾調節。其主要形式是磷酸化與脫磷酸。熟悉酶含量的調節：通過改變酶蛋白的合成與降解來調節細胞內酶的含量。二、激素通過作用特異受體調節代謝過程熟悉膜受體激素：如肽類激素、兒茶酚胺類激素，它們呈親水性。熟悉胞內受體激素：如類固醇激素、甲狀腺素及前列腺素等疏水性激素。三、機體通過神經系統及神經-體液途徑整體調節體內物質代謝了解代謝的整體調節。熟悉短期饑餓和長期饑餓機體的整體調節下物質代謝發生的變化。了解應激情況下，血糖升高、脂肪動員增加和蛋白質分解加強。熟悉肥胖是多種因素引起的食欲和能量調節紊亂引起的疾病。四、代謝組學是對低分子量代謝物集合的整體水平研究了解代謝組學定量分析某一生物或細胞所有相對低分子質量代謝產物。了解代謝組學研究需要高通量定量檢測技術和大規模的計算。了解代謝組學在疾病診斷和新藥開發等方面具有應用潛力。本章要求掌握的英文專業詞匯1.metabolicintegration代謝整合 2.regulatoryenzymes調節酶3.keyenzymes關鍵酶 4.rate-limitingenzymes限速酶5.allostericregulation變構調節 6.covalentmodification共價修飾7.proteinkinase蛋白激酶 8.proteinphosphatase磷蛋白磷酸酶9.metabolicsyndrome,MS代謝綜合征 10.stress應激11.leptin瘦蛋白 12.metabolome代謝組13.metabolite代謝產物 14.metabolomics代謝組學

第十章DNA的生物合成復習指南掌握復制的概念：是指遺傳物質的傳代，以母鏈DNA為模板合成子鏈DNA的過程。第一節DNA復制的基本規律一、半保留復制是DNA復制的基本特征掌握DNA半保留復制的概念DNA生物合成時，母鏈DNA解開為兩股單鏈，各自作為模板按堿基配對規律，合成與模板互補的子鏈。子代細胞的DNA，一股單鏈從親代完整地接受過來，另一股單鏈則完全重新合成，兩個子細胞的DNA都和親代DNA堿基序列一致，這種復制方式稱為半保留復制。了解半保留復制的實驗依據及半保留復制的意義二、DNA復制從起始點向兩個方向延伸形成雙向復制掌握基因組的概念：基因組是某一物種擁有的全部遺傳物質，從分子意義上說，是指全部的DNA序列。熟悉雙向復制、復制叉、復制子的概念。復制時，DNA從起始點向兩個方向解鏈，形成兩個延伸方向相反的復制叉，稱為雙向復制。復制叉指的是DNA雙鏈解開分成兩股，各自作為模板，子鏈沿模板延長所形成的Y字形結構。復制子是獨立完成復制的功能單位，習慣上把兩個相鄰起始點之間的距離定為一個復制子。三、DNA一股子鏈復制的方向與解鏈方向相反導致半不連續復制掌握復制的方向：子鏈合成的延伸方向是5→3。掌握半不連續復制的概念。熟悉領頭鏈、隨從鏈和岡崎片段的概念以及半不連續復制形成的原因。DNA雙螺旋的兩股單鏈走向相反，一鏈為5至3方向，其互補鏈是3至5方向。復制解鏈形成復制叉上的兩股母鏈也是走向相反，子鏈沿著母鏈模板復制，只能從5至3方向延伸。在同一復制叉上只有一個解鏈方向。順著解鏈方向生成的子鏈，復制是連續進行的，這股鏈稱為領頭鏈。另一股鏈因為復制的方向與解鏈方向相反，不能順著解鏈方向連續延長，這股不連續復制的鏈稱為隨從鏈。領頭鏈連續復制而隨從鏈不連續復制，就是復制的半不連續性。復制中的不連續片段就命名為岡崎片段。第二節DNA復制的酶學和拓撲學變化掌握DNA復制是在酶催化下的核苷酸聚合過程，需要多種生物分子的共同參與：4種脫氧核苷三磷酸（dNTP）為底物，親代DNA為模板，RNA引物，DNA聚合酶，解螺旋酶，引物酶，拓撲異構酶，連接酶等。一、核苷酸和核苷酸之間生成磷酸二酯鍵是復制的基本化學反應掌握復制的基本化學反應：核苷酸和核苷酸之間生成3,5-磷酸