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文檔簡介
生物化學分子機制練習題姓名_________________________地址_______________________________學號______________________-------------------------------密-------------------------封----------------------------線--------------------------1.請首先在試卷的標封處填寫您的姓名,身份證號和地址名稱。2.請仔細閱讀各種題目,在規定的位置填寫您的答案。一、選擇題1.生物化學分子機制的基本概念
A.生物化學研究的主要對象是哪些物質?
1.蛋白質、核酸、碳水化合物、脂類
2.水和礦物質
3.酶、維生素、激素
4.以上皆非
B.以下哪個不是生物化學的研究范疇?
1.遺傳信息傳遞
2.細胞信號轉導
3.能量代謝
4.生物物理學
C.生物化學的基本原理不包括以下哪個?
1.構效關系
2.物質守恒
3.自由能變化
4.相對論
2.蛋白質折疊與修飾
A.蛋白質折疊過程中的哪種力量起著主導作用?
1.親水性作用力
2.疏水性作用力
3.離子鍵
4.以上都是
B.蛋白質修飾中,以下哪種修飾形式不常見?
1.羧基化
2.羧肽化
3.磷酸化
4.羥基化
C.蛋白質修飾的生物學意義不包括以下哪個?
1.蛋白質穩定
2.蛋白質功能調節
3.細胞信號傳遞
4.蛋白質降解
3.酶與酶促反應
A.酶促反應的原理是?
1.酶能降低反應活化能
2.酶能增加反應物的濃度
3.酶能改變反應的平衡常數
4.以上都是
B.酶活性受到哪種因素的影響最小?
1.溫度
2.pH值
3.酶濃度
4.酶的形態
C.酶與底物結合形成的中間產物稱為?
1.原酶
2.活化酶
3.酶底物復合物
4.催化劑
4.酶動力學與酶反應機制
A.MichaelisMenten方程描述的是哪種現象?
1.酶促反應的速率
2.酶的活性
3.酶的穩定性
4.酶的合成速率
B.酶反應的初速度V0與底物濃度[S]的關系是?
1.線性關系
2.反比關系
3.平行關系
4.拋物線關系
C.酶的活性中心是指?
1.酶的最小結構域
2.酶催化底物反應的部分
3.酶的調節位點
4.酶的結合位點
5.酶調控與酶活性的變化
A.酶的變構調控主要是指?
1.酶結構的改變
2.酶活性的變化
3.酶的合成和降解
4.酶的活性中心的改變
B.酶抑制劑的類型不包括以下哪個?
1.競爭性抑制劑
2.非競爭性抑制劑
3.反向競爭性抑制劑
4.反向非競爭性抑制劑
C.酶活性受抑制時,以下哪種現象不正確?
1.V0降低
2.Km升高
3.Vmax降低
4.Kcat降低
6.糖類與碳水化合物代謝
A.糖類的主要功能是?
1.構成生物大分子
2.供給能量
3.調節生理功能
4.以上都是
B.以下哪種糖不是碳水化合物?
1.葡萄糖
2.甘露糖
3.果糖
4.阿拉伯糖
C.糖酵解過程的主要產物是?
1.二磷酸果糖
2.三磷酸腺苷
3.丙酮酸
4.磷酸戊糖
7.脂類與脂代謝
A.脂類的主要生理功能是?
1.能量儲存
2.結構支持
3.生物膜組成
4.以上都是
B.以下哪種脂不是甘油酯?
1.油酸
2.棕櫚酸
3.亞油酸
4.磷脂
C.脂肪酸β氧化過程中的主要產物是?
1.乙酰輔酶A
2.丙酮酸
3.肝酸
4.糖
8.氨基酸代謝與氨基酸代謝途徑
A.氨基酸的主要代謝途徑是?
1.糖酵解
2.三羧酸循環
3.氨基酸降解
4.以上都是
B.以下哪種氨基酸不屬于必需氨基酸?
1.色氨酸
2.亮氨酸
3.苯丙氨酸
4.蘇氨酸
C.氨基酸代謝過程中,以下哪種物質可以轉化為葡萄糖?
1.丙氨酸
2.亮氨酸
3.異亮氨酸
4.蘇氨酸
答案及解題思路:
1.A;B.生物化學研究的是生物體內的化學變化及其規律,不包括遺傳信息和生物物理學。C.自由能變化是化學熱力學的基本原理之一,與生物化學相關。
2.A;B.蛋白質修飾中不常見的是羧肽化。C.蛋白質修飾的生物學意義包括蛋白質穩定、功能調節和細胞信號傳遞。
3.A;B.MichaelisMenten方程描述的是酶促反應的速率與底物濃度的關系,V0與[S]成拋物線關系。C.酶的活性中心是指酶催化底物反應的部分。
4.A;B.酶的變構調控是指酶的活性中心結構改變。C.酶活性受抑制時,V0和Km會降低,Vmax會根據抑制劑類型而變化。
5.A;B.酶抑制劑的類型不包括反向非競爭性抑制劑。C.酶活性受抑制時,Kcat(催化常數)不變,但酶促反應速率降低。
6.A;B.糖類不是碳水化合物,它們是由多個單糖分子組成的。C.糖酵解過程的主要產物是丙酮酸,隨后進入三羧酸循環。
7.A;B.脂類不是甘油酯,它們是由甘油和脂肪酸組成的。C.脂肪酸β氧化過程中的主要產物是乙酰輔酶A。
8.A;B.非必需氨基酸是人體可以合成的,而必需氨基酸是必須從食物中攝取的。C.氨基酸代謝過程中,丙氨酸可以轉化為葡萄糖。二、填空題1.生物化學分子機制是指研究細胞內分子如何相互作用和調節,以完成生命活動的過程。
2.蛋白質折疊的關鍵驅動力包括氫鍵、疏水作用和范德華力。
3.酶的活性中心由結合部位和催化部位組成。
4.酶促反應的底物水平磷酸化是指底物分子自身磷酸化和脫磷酸化,產生能量。
5.酶的調節方式有酶的共價修飾、酶的變構調節和酶的活性抑制。
6.糖酵解過程中的關鍵酶是己糖激酶和磷酸果糖激酶。
7.脂肪酸合成酶屬于轉移酶類酶。
8.氨基酸代謝的最終產物是二氧化碳、水、尿素和尿酸。
9.生物氧化作用的主要場所是細胞線粒體。
10.磷酸戊糖途徑的關鍵酶是己糖激酶。
答案及解題思路:
1.答案:細胞內分子如何相互作用和調節,以完成生命活動的過程。
解題思路:理解生物化學分子機制是研究生命活動過程中分子間相互作用和調節機制的科學。
2.答案:氫鍵、疏水作用和范德華力。
解題思路:掌握蛋白質折疊過程中起關鍵作用的分子間力。
3.答案:結合部位和催化部位。
解題思路:了解酶的活性中心由結合部位和催化部位組成。
4.答案:底物分子自身磷酸化和脫磷酸化,產生能量。
解題思路:理解底物水平磷酸化是一種能量產生方式。
5.答案:酶的共價修飾、酶的變構調節和酶的活性抑制。
解題思路:掌握酶的調節方式,包括酶的共價修飾、酶的變構調節和酶的活性抑制。
6.答案:己糖激酶和磷酸果糖激酶。
解題思路:熟悉糖酵解過程中的關鍵酶。
7.答案:轉移酶。
解題思路:了解脂肪酸合成酶屬于轉移酶類酶。
8.答案:二氧化碳、水、尿素和尿酸。
解題思路:掌握氨基酸代謝的最終產物。
9.答案:細胞線粒體。
解題思路:了解生物氧化作用的主要場所。
10.答案:己糖激酶。
解題思路:熟悉磷酸戊糖途徑的關鍵酶。三、簡答題1.簡述生物化學分子機制的研究方法。
方法一:光譜學分析
紫外可見光譜法
紅外光譜法
熒光光譜法
方法二:色譜法
分子排阻色譜
反相高效液相色譜
腹腔色譜
方法三:同位素標記技術
標記底物
標記酶
方法四:生物化學方法
蛋白質印跡
Westernblot
酶聯免疫吸附測定
2.闡述蛋白質折疊的分子機制。
蛋白質折疊依賴于多種分子間和分子內的相互作用,包括:
二級結構形成:α螺旋、β折疊、β轉角
氫鍵的形成和斷裂
脂溶相互作用
氨基酸側鏈的疏水作用
金屬離子和配體的結合
3.說明酶的活性與酶動力學的關系。
酶的活性是指酶催化底物轉化為產物的能力。
酶動力學研究酶的反應速率及其影響因素,包括:
底物濃度對酶反應速率的影響(米氏方程)
酶的抑制和激活作用
溫度和pH對酶活性的影響
4.舉例說明酶的調控機制。
反饋抑制:如異檸檬酸抑制異檸檬酸脫氫酶。
激活劑:如ATP激活磷酸化酶。
別構效應:如氧合血紅蛋白對氧氣的反應。
共價修飾:如磷酸化/去磷酸化。
5.簡要介紹糖類代謝的主要途徑。
糖酵解:將葡萄糖分解為丙酮酸,產生ATP和NADH。
三羧酸循環:丙酮酸氧化為二氧化碳,產生ATP、NADH和FADH2。
氧化磷酸化:在線粒體內膜上,電子傳遞鏈將NADH和FADH2中的電子傳遞,產生大量的ATP。
6.闡述脂肪酸代謝的基本過程。
脂肪酸活化:脂肪酸與輔酶A結合形成酰輔酶A。
β氧化:酰輔酶A經過一系列反應逐步分解為乙酰輔酶A。
乙酰輔酶A進入三羧酸循環,進一步代謝。
7.解釋氨基酸代謝的多樣性。
氨基酸代謝不僅包括氨基酸的合成和分解,還包括:
氨基酸的轉氨作用
氨基酸的脫氨基作用
氨基酸的硫化和甲基化反應
氨基酸的糖基化和磷酸化反應
8.比較糖酵解和三羧酸循環的特點。
糖酵解:
發生在細胞質中
不需要氧氣
產生少量ATP
丙酮酸
三羧酸循環:
發生在線粒體中
需要氧氣
產生大量ATP
完成脂肪酸、氨基酸和糖的代謝
答案及解題思路:
1.答案:生物化學分子機制的研究方法包括光譜學分析、色譜法、同位素標記技術和生物化學方法。
解題思路:列舉各種生物化學研究方法及其應用。
2.答案:蛋白質折疊的分子機制涉及二級結構形成、氫鍵、脂溶相互作用、疏水作用和金屬離子結合等。
解題思路:概述蛋白質折疊的基本步驟和涉及的相互作用。
3.答案:酶的活性與酶動力學的關系在于酶動力學研究酶的反應速率和影響因素,如底物濃度、溫度和pH。
解題思路:解釋酶活性與酶動力學之間的聯系。
4.答案:酶的調控機制包括反饋抑制、激活劑、別構效應和共價修飾。
解題思路:列舉常見的酶調控機制并簡述其作用。
5.答案:糖類代謝的主要途徑包括糖酵解、三羧酸循環和氧化磷酸化。
解題思路:概述糖類代謝的三個主要步驟。
6.答案:脂肪酸代謝的基本過程包括脂肪酸活化、β氧化和乙酰輔酶A的進一步代謝。
解題思路:描述脂肪酸代謝的關鍵步驟。
7.答案:氨基酸代謝的多樣性體現在氨基酸的合成、分解、轉氨作用、脫氨基作用等多種反應。
解題思路:解釋氨基酸代謝的復雜性和多樣性。
8.答案:糖酵解和三羧酸循環的特點在于發生部位、氧氣需求、ATP產生量和代謝產物不同。
解題思路:比較兩種代謝途徑在生理功能上的差異。四、論述題1.論述酶在生物體中的作用及重要性。
答案:
酶是生物體內一類具有催化功能的蛋白質,它們在生物體中扮演著的角色。酶的作用主要包括:
加速化學反應:酶能夠顯著降低化學反應的活化能,從而加速反應速率。
精確催化:酶對底物具有高度的特異性,能夠選擇性地催化特定的化學反應。
調節代謝過程:酶參與調節生物體內的代謝途徑,維持生命活動的平衡。
維持細胞內環境穩定:酶參與維持細胞內環境的穩定,如酸堿平衡、離子平衡等。
解題思路:
首先闡述酶的定義和功能,然后具體說明酶在生物體內的作用,最后強調酶的重要性。
2.分析蛋白質折疊過程中可能發生的錯誤及修復機制。
答案:
蛋白質折疊過程中可能發生的錯誤包括:
錯誤的氨基酸排列:氨基酸序列中的錯誤可能導致蛋白質結構的異常。
錯誤的折疊:蛋白質可能折疊成錯誤的構象,導致功能喪失。
蛋白質聚集:蛋白質可能形成錯誤的聚集狀態,導致疾病。
修復機制包括:
蛋白質折疊酶:如分子伴侶,幫助蛋白質正確折疊。
蛋白質降解系統:如泛素蛋白酶體途徑,降解錯誤折疊的蛋白質。
熱休克蛋白:在應激條件下,幫助蛋白質恢復正常的折疊狀態。
解題思路:
首先描述蛋白質折疊過程中可能出現的錯誤,然后介紹相應的修復機制,最后討論這些機制在維持蛋白質正確折疊中的重要性。
3.闡述酶的動力學參數與酶活性之間的關系。
答案:
酶的動力學參數主要包括:
最大反應速率(Vmax):酶達到飽和狀態時的反應速率。
酶的米氏常數(Km):酶對底物的親和力,Km值越小,親和力越大。
酶的比活性:單位質量的酶所具有的活性。
酶活性與動力學參數之間的關系是:
Vmax與酶的數量和活性有關,Vmax越大,酶活性越高。
Km反映了酶與底物的親和力,Km值越小,酶活性越高。
比活性是衡量酶純度和效率的重要指標。
解題思路:
介紹酶的動力學參數,然后分析這些參數如何反映酶的活性,最后討論比活性在酶研究中的應用。
4.探討酶調控在代謝過程中的作用。
答案:
酶調控在代謝過程中的作用包括:
調節代謝途徑:通過調節酶的活性,控制代謝途徑的流量和方向。
維持代謝平衡:在生理和病理條件下,通過酶的調控維持代謝的穩定性。
響應環境變化:酶的調控能夠使生物體適應環境變化,如溫度、pH等。
解題思路:
首先說明酶調控的定義,然后列舉酶調控在代謝過程中的作用,最后討論酶調控在維持生物體穩態中的重要性。
5.論述糖類、脂類和氨基酸在生物體內的相互轉化。
答案:
糖類、脂類和氨基酸在生物體內的相互轉化主要包括:
糖類轉化為脂類:糖類通過糖酵解、三羧酸循環等途徑轉化為脂類。
脂類轉化為糖類:脂類通過β氧化等途徑轉化為糖類。
氨基酸轉化為糖類和脂類:氨基酸通過脫氨、轉氨等途徑轉化為糖類和脂類。
解題思路:
介紹糖類、脂類和氨基酸的相互轉化過程,然后解釋這些轉化在生物體內的生理意義。
6.分析生物氧化作用對能量代謝的意義。
答案:
生物氧化作用對能量代謝的意義包括:
產生ATP:生物氧化作用是產生ATP的主要途徑,為細胞提供能量。
調節代謝途徑:生物氧化作用參與調節糖酵解、三羧酸循環等代謝途徑。
維持細胞內環境穩定:生物氧化作用參與維持細胞內環境的穩定。
解題思路:
首先闡述生物氧化作用的概念,然后分析其對能量代謝的貢獻,最后討論生物氧化作用在細胞功能中的作用。
7.評價磷酸戊糖途徑在生物體內的作用。
答案:
磷酸戊糖途徑在生物體內的作用包括:
NADPH的:磷酸戊糖途徑是NADPH的主要途徑,NADPH是細胞內許多生物合成反應的還原劑。
核苷酸生物合成:磷酸戊糖途徑為核苷酸生物合成提供前體物質。
氧化還原平衡:磷酸戊糖途徑參與維持細胞內的氧化還原平衡。
解題思路:
首先介紹磷酸戊糖途徑的基本功能,然后分析其在生物體內的作用,最后評價磷酸戊糖途徑對細胞代謝的重要性。五、分析題1.分析影響蛋白質折疊的因素。
蛋白質折疊是一個復雜的過程,受到多種因素的影響,包括:
分子伴侶的存在與否:分子伴侶可以協助蛋白質正確折疊。
pH值:不同的pH值會影響蛋白質的折疊。
溫度:適當的溫度有助于蛋白質折疊,過高或過低的溫度則會阻礙折疊。
溶劑環境:離子強度、溶劑類型等都會影響蛋白質的折疊。
二級結構的存在:已經形成的二級結構有助于后續的三級結構折疊。
伴侶蛋白:如Hsp70、Hsp90等伴侶蛋白在蛋白質折疊中起關鍵作用。
2.比較不同酶促反應的特點。
不同酶促反應的特點主要包括:
酶的專一性:每種酶通常只催化一種或一類底物的反應。
酶的活性:酶的活性受溫度、pH值、抑制劑和激活劑等因素影響。
酶的動力學性質:包括米氏常數(Km)和最大反應速率(Vmax)。
酶的調控機制:包括反饋抑制、共價修飾、酶原激活等。
3.探討酶活性調控的機制。
酶活性調控的機制包括:
酶原的激活:某些酶在無活性狀態下需要經過剪切或修飾才能具有活性。
共價修飾:酶通過磷酸化、乙酰化等共價修飾來調節活性。
反饋抑制:產物抑制其前體酶的活性,以維持代謝途徑的平衡。
激活劑和抑制劑:通過結合到酶上,增加或減少酶的活性。
4.分析糖酵解與有氧呼吸的聯系。
糖酵解與有氧呼吸的聯系主要體現在:
糖酵解是細胞在沒有氧氣條件下產生ATP的主要途徑。
有氧呼吸則是在氧氣存在時,將糖酵解產生的丙酮酸進一步氧化,產生更多的ATP。
糖酵解的產物丙酮酸是進入有氧呼吸的起點。
兩種途徑都涉及糖的分解,但能量產出在有氧呼吸中更高。
5.闡述脂肪酸合成與分解的關系。
脂肪酸合成與分解的關系包括:
合成途徑:脂肪酸通過乙酰輔酶A(AcetylCoA)逐步延長碳鏈而合成。
分解途徑:脂肪酸通過β氧化分解成乙酰輔酶A,進入三羧酸循環(TCA循環)或用于其他代謝過程。
平衡調節:根據能量需求,細胞會調節脂肪酸的合成和分解以維持內環境穩定。
6.比較不同氨基酸代謝途徑的異同。
不同氨基酸代謝途徑的異同包括:
同:所有氨基酸都參與蛋白質合成,并經歷脫氨基作用產生氨。
異:不同氨基酸的代謝途徑存在差異,如亮氨酸和異亮氨酸的降解途徑不同。
特異性:某些氨基酸的代謝途徑具有特異性,如酪氨酸轉化為兒茶酚胺。
7.分析生物氧化作用對生物體的影響。
生物氧化作用對生物體的影響包括:
能量產生:生物氧化是細胞產生ATP的主要途徑。
電子傳遞鏈:生物氧化過程中,電子傳遞鏈產生水,并驅動ATP合成。
氧化還原平衡:生物氧化維持細胞內外的氧化還原平衡。
毒性物質消除:生物氧化有助于解毒,如將毒物氧化成無害物質。
答案及解題思路:
答案:
1.蛋白質折疊受分子伴侶、pH值、溫度、溶劑環境、二級結構以及伴侶蛋白等因素影響。
2.酶促反應特點包括專一性、活性、動力學性質和調控機制。
3.酶活性調控機制包括酶原激活、共價修飾、反饋抑制和調節劑作用。
4.糖酵解與有氧呼吸聯系在于糖酵解產物丙酮酸是進入有氧呼吸的起點,兩種途徑都涉及糖的分解,但能量產出有差異。
5.脂肪酸合成與分解關系在于合成途徑和分解途徑的相互轉換,維持能量平衡。
6.氨基酸代謝途徑異同在于同參與蛋白質合成和脫氨基作用,異在于不同氨基酸的特異性代謝途徑。
7.生物氧化作用對生物體的影響包括能量產生、氧化還原平衡和毒性物質消除。
解題思路:
理解蛋白質折疊的機制及其影響因素。
熟悉酶促反應的基本特性及其調控機制。
掌握糖酵解與有氧呼吸的聯系及能量產出差異。
分析脂肪酸合成與分解的相互關系及能量平衡。
比較不同氨基酸代謝途徑的異同點。
理解生物氧化作用在能量產生、氧化還原平衡和毒性物質消除中的作用。六、實驗題1.描述蛋白質電泳實驗的操作步驟及原理。
操作步驟:
(1)樣品制備:將蛋白質樣品進行適當的稀釋和變性處理。
(2)電泳槽準備:將電泳槽充滿電泳緩沖液,連接電源。
(3)加樣:將樣品加到樣品孔中,保證樣品均勻分布。
(4)電泳:開啟電源,使樣品在電泳緩沖液中移動,根據蛋白質分子量進行分離。
(5)染色:將電泳后的凝膠進行染色處理,以便觀察蛋白質條帶。
原理:蛋白質電泳實驗基于蛋白質在電場中的遷移速率差異,蛋白質分子量越大,遷移速率越慢,從而實現蛋白質的分離。
2.舉例說明酶活性測定方法。
方法一:酶反應速率法
原理:在一定條件下,酶催化底物轉化為產物,通過測定產物的速率來反映酶活性。
方法二:底物消耗法
原理:在一定條件下,酶催化底物轉化為產物,通過測定底物的消耗速率來反映酶活性。
3.闡述酶促反應動力學實驗的設計及分析。
設計:
(1)選擇合適的酶和底物,確定反應條件。
(2)設置一系列底物濃度梯度,進行酶促反應。
(3)測定反應過程中產物或底物的濃度變化。
分析:
(1)繪制反應速率與底物濃度的關系曲線。
(2)根據米氏方程計算酶的米氏常數(Km)和最大反應速率(Vmax)。
4.分析糖酵解實驗的數據處理。
數據處理:
(1)記錄實驗過程中反應物和產物的濃度變化。
(2)計算反應速率。
(3)繪制反應速率與時間的關系曲線。
(4)分析糖酵解過程中關鍵酶的活性變化。
5.設計實驗驗證脂肪酸合成途徑。
實驗設計:
(1)選擇脂肪酸合成途徑中的關鍵酶,如酰基CoA合成酶、脂肪酸合成酶等。
(2)通過基因敲除或抑制關鍵酶的活性,觀察脂肪酸合成途徑的變化。
(3)檢測脂肪酸合成途徑中關鍵酶的活性變化,以及脂肪酸的情況。
6.比較氨基酸代謝途徑的實驗方法。
實驗方法:
(1)通過基因敲除或抑制關鍵酶的活性,觀察氨基酸代謝途徑的變化。
(2)檢測氨基酸代謝途徑中關鍵酶的活性變化,以及氨基酸的代謝情況。
(3)比較不同氨基酸代謝途徑的實驗結果,分析其差異。
7.分析生物氧化作用實驗的原理及結果。
原理:生物氧化作用是指生物體內通過酶催化,將有機物質氧化為二氧化碳和水,釋放能量的過程。
結果分析:
(1)觀察實驗過程中氧氣的消耗量,反映生物氧化作用的強度。
(2)分析實驗中產生的還原劑,如NADH、FADH2等,反映生物氧化作用的效率。
答案及解題思路:
1.操作步驟:樣品制備、電泳槽準備、加樣、電泳、染色。原理:蛋白質在電場中的遷移速率差異實現分離。
2.方法一:酶反應速率法;方法二:底物消耗法。
3.設計:選擇酶和底物,設置底物濃度梯度,測定反應速率。分析:繪制反應速率與底物濃度的關系曲線,計算米氏常數和最大反應速率。
4.數據處理:記錄濃度變化、計算反應速率、繪制關系曲線、分析關鍵酶活性變化。
5.實驗設計:選擇關鍵酶,基因敲除或抑制酶活性,檢測脂肪酸合成途徑變化。
6.實驗方法:基因敲除或抑制關鍵酶活性,檢測氨基酸代謝途徑變化,比較實驗結果。
7.原理:生物體內有機物質氧化釋放能量。結果分析:觀察氧氣消耗量,分析還原劑情況。七、計算題1.計算酶的最適溫度和最適pH。
題目:假設某一酶在不同溫度和pH條件下的反應速率分別為:T(℃)=20,30,40,50,60,pH=5,6,7,8,9,對應的反應速率分別為:V=100,250,400,300,150,V=200,500,800,500,200。計算此酶的最適溫度和最適pH。
解題思路:通過繪制VT和VpH曲線找出反應速率最高的溫度和pH值。
2.根據米氏方程計算酶的動力學參數。
題目:某一酶的米氏常數Km為5.0×10^5mol/L,最大反應速率Vmax為200μmol/min,底物濃度為50μmol/L時,計算該酶的轉換數。
解題思路:根據公式\(V=Vmax\cdot\frac{S}{KmS}\)計算轉換數。
3.計
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