細胞生物學基礎第四章細胞質基質與細胞內膜系統

第一節細胞質基質一、細胞質基質的概念和組成1.細胞質基質的概念

細胞質中除去細胞器和內含物以外的、較為均質半透明的液態膠狀物質稱為細胞質基質（cytoplasmicmatrix或cytomatrix）,也稱為胞質溶膠（cytosol,或胞液）。

2.細胞質基質的組成經生化分析表明，細胞質基質中含有大量的水和無機離子，如、、、、等；含有各種代謝的中間產物，如脂類、糖類、氨基酸、核苷酸及其衍生物等；還含有蛋白質、脂蛋白、RNA、多糖等大分子物質。細胞質基質中存在著大量的酶，這些酶大多數與細胞進行蛋白質合成、核酸合成、脂肪酸合成、糖酵解途徑以及糖原代謝作用等代謝反應有關。同時構成微絲微管的各種蛋白、細胞進行各種反應所需的ATP等都存在于細胞質基質中。第一節細胞質基質二、細胞質基質的功能1.細胞質基質是細胞內物質代謝的重要場所

經研究表明，細胞內所有的中間代謝過程均發生在細胞質中，其中大部分是在細胞質基質中進行的。2.細胞質基質與細胞質骨架密切相關

由于構成細胞質骨架的蛋白質存在于細胞質基質中，因此許多學者認為細胞質骨架是細胞質基質的主要結構成分，它對維持細胞的形態、細胞運動、細胞內的物質運輸以及能量傳遞等有著重要作用，同時也為細胞質基質中的其他成分及細胞器提供了錨定位點。如果離開了細胞質骨架的支持和組織，細胞質基質中的其他成分就失去了錨定點，隨之也就喪失了其復雜的高度有序的結構體系，無法完成各種生物學功能。

第一節細胞質基質3.細胞質基質在蛋白質的修飾、蛋白質壽命的控制以及蛋白質選擇性降解等方面有重要作用現已發現的蛋白質側鏈修飾有100余種，其中絕大多數的修飾是由專一的酶作用于蛋白質側鏈的特定位點。已知在細胞質基質中發生蛋的白質修飾主要有：輔酶或輔基與酶的共價結合；蛋白生物活性的磷酸化、去磷酸化；將N-乙酰葡萄糖胺分子加到絲氨酸殘基上的糖基化以及某些蛋白質分子末端的甲基化修飾等。這些不同形式的修飾，用以調節蛋白質的生物活性。同時，細胞質基質還在控制蛋白質壽命、降解變性和錯誤折疊的蛋白質以及幫助變性或錯誤折疊的蛋白質重新折疊為新的正確的分子構象等方面起重要作用。

第二節內質網一、內質網的形態結構和類型1.內質網的形態結構內質網是由一層單位膜圍成的小管、小囊和扁囊所構成的網狀結構。其膜厚約5～6nm。通常情況下，這些小管、小囊或扁囊相互連接，形成一個連續的、封閉的網狀膜系統，其內腔是相連通的（圖4-1）。內質網通常占細胞膜系統的一半左右，體積約占細胞總體積的10%以上。在不同類型的細胞或同一細胞不同的發育，內質網數量、類型與形態差異很大。圖4-1內質網立體結構模式圖第二節內質網2.內質網的類型根據內質網表面有無核糖體，可分為糙面內質網（roughendoplasmicreticulum,rER）和光面內質網（smoothendoplasmicreticulum,sER）兩種基本類型。（1）糙面內質網（rER）

糙面內質網又稱為粗面或顆粒型內質網。rER在細胞中多呈扁囊狀，排列較為整齊，因其膜的外表面附著有大量顆粒狀的核糖體，所以表面粗糙，稱為糙面內質網。

（2）光面內質網（sER）光面內質網又稱滑面內質網或無顆粒型內質網。這類內質網的膜表面沒有核糖體附著，所以表面光滑。光面內質網的結構與糙面內質網不同，多為分支小管或小囊構成的細網，很少有扁囊狀的。小管直徑為50～100nm，它們連接成網，形成較為復雜的立體結構（圖4-3）。第二節內質網圖4-2胰腺腺泡細胞中發達的糙面內質網圖4-3sER的形態第二節內質網3.內質網的主要組成應用蔗糖密度離心方法，可以從細胞勻漿中分離出內質網的碎片—微粒體。通過對微粒體的生化分析，得知內質網膜和所有細胞的生物膜一樣，也由脂類和蛋白質組成。ER中脂類約占1/3，蛋白質約占2/3，相比較而言，rER中蛋白質含量多于sER。內質網膜的脂類含量比細胞膜的少，蛋白質含量比細胞膜的多。脂類主要成分為磷脂，磷脂酰膽堿含量較高，鞘磷脂含量較少，沒有或很少含膽固醇。ER約有30多種膜結合蛋白，另有30多種蛋白質位于內質網腔中，這些蛋白的分布具有異質性。內質網膜還含有大量的酶，其中葡萄糖-6-磷酸酶被視為內質網膜的標志酶。

第二節內質網二、內質網的功能

1.蛋白質的合成、加工修飾和轉運（1）蛋白質的合成和轉移細胞中的蛋白質都是在核糖體上合成的，并且起始于細胞質基質中。但是有些蛋白質在合成開始不久便轉到內質網膜上進行合成。附著在rER上的核糖體所合成的蛋白質主要有：向細胞外分泌的分泌蛋白，如酶、抗體，激素和細胞外基質成分等；跨膜蛋白；駐留蛋白和溶酶體蛋白；需要進行修飾的蛋白，如糖蛋白等。這些蛋白質的多肽鏈往往是邊合成邊進入內質網。圖4-4在結合膜的核糖體上合成分泌蛋白示意圖第二節內質網①信號肽的合成。蛋白質的合成是從mRNA結合到游離的核糖體開始的。信號假說認為，在合成分泌蛋白時，游離的核糖體首先合成了一段多肽，在這段多肽的N端含有—信號序列——為18～30個非極性氨基酸殘基構成，它指導新生多肽到內質網膜上。這種能引導新合成的肽鏈轉移到內質網上的多肽就是信號肽（signalpeptide）。信號肽還能引導游離的核糖體與內質網膜結合，從而成為附著核糖體，而那些不能合成信號肽的核糖體仍散布于細胞質基質中，即為游離核糖體。第二節內質網

②SRP－核糖體復合體形成。近年來研究證明，在細胞質基質中有一種信號識別顆粒（signalrecognitionparticle,SRP）它主要由6個不同的多肽亞單位和一個小的RNA分子組成，為一種GTP結合蛋白。當信號肽從核糖體上一出現，就被信號識別顆粒（SRP）所識別。SRP迅速與信號肽和糖核體結合，形成SRP－核糖體復合體。此時，SRP占據了核糖體上與tRNA結合的位置，阻止了攜帶氨基酸的tRNA進入核糖體，從而使蛋白質的合成暫時中止。第二節內質網③SRP－核糖體復合體與內質網膜結合。SRP不僅可識別核糖體上的信號肽，而且還能識別糙面內質網膜上的SRP受體。當SRP－核糖體復合體形成后，在SRP的介導下逐漸向內質網膜靠近，與之接觸后便與膜上的SRP受體結合。與此同時，核糖體則與內質網膜上的轉移器相結合，從而加強了核糖體與內質網結合的穩定性。

SRP受體亦稱停泊蛋白，為膜嵌蛋白，暴露于內質網膜的外表面，可與SRP特異結合，當核糖體附著于內質網膜之后，SRP便與SRP受體分離，又回到細胞質基質中，準備完成下一次介導任務，實現了SRP循環。轉移器也是膜嵌蛋白，它只存在于糙面內質網，而不存在于光面內質網和原核細胞的細胞膜。

第二節內質網④多肽鏈進入內質網腔。一旦核糖體牢固結合于內質網膜上，新生肽鏈含信號肽的一端插入到轉移器的通道，信號肽結合到轉移器內的一個位點，觸發打開到內質網腔的通道，同時SRP被釋放，先前處于暫停狀態的肽鏈合成又重新開始，新生肽鏈隨信號肽繼續延伸，并通過轉移器的通道進入內質網腔。新生的多肽鏈邊合成邊向ER腔轉移，當新合成的蛋白質的羧基端通過ER膜時，由位于內質網腔面的信號肽酶的作用將信號肽切除，并從轉移器孔釋放出來，進入內質網腔，很快被其他蛋白酶降解成氨基酸。此時轉移器通道關閉，核糖體也隨之解離，脫離內質網，重新加入“核糖體循環”。

第二節內質網綜上所述，蛋白質轉入內質網合成的過程可簡單表示為：信號肽與SRP結合→肽鏈延伸終止→SRP與受體結合→SRP脫離信號肽→肽鏈在內質網上繼續合成，同時信號肽打開轉移器的通道→新生肽鏈進入內質網腔→信號肽被切除→肽鏈延伸至終止→合成體系解散。值得說明的是，ER上核糖體所合成的如果是分泌蛋白，多肽鏈則全部穿過ER膜進入ER腔中；若是膜蛋白則存留于ER膜上，形成跨膜蛋白。注定留在膜內的跨膜蛋白的轉移過程比可溶性蛋白的轉移更為復雜。第二節內質網（2）蛋白質的修飾與加工進入內質網的蛋白質發生的化學修飾作用主要有糖基化、羥基化、酰基化與二硫鍵的形成等。糖基化是內質網中最常見的蛋白質修飾，是指一些糖共價地結合到蛋白質上形成糖蛋白的過程。在ER合成的多肽鏈進入ER腔后，大部分可溶蛋白或結合膜的蛋白質，包括那些注定到高爾基體、溶酶體、質膜或細胞外空間的蛋白質都需要進行糖基化，形成糖蛋白。而在細胞質中游離核糖體上所合成的可溶性蛋白不進行糖基化。

第二節內質網

經研究發現，ER腔里連接到蛋白質上的糖是一種由N－乙酰葡萄糖胺、甘露糖、葡萄糖組成的寡糖，這種寡糖是與蛋白質的天冬酰胺（Asn）殘基側鏈上的氨基基團連接（圖4-5）。在ER腔面，寡糖通過高能的焦磷酸鍵連接到插入ER膜內的多萜醇上，當新生肽鏈中與糖基化有關的氨基酸殘基出現后，通過內質網腔側面上的寡糖轉移酶的催化，將寡糖基由磷酸多萜醇轉移到相應的天冬酰胺殘基上（圖4-6）。圖4-5N－糖基化的蛋白質第二節內質網圖4-6在rER腔內蛋白質的糖基化作用第二節內質網（3）蛋白質的轉運

新合成的分泌蛋白在內質網腔中經過糖基化等修飾加工之后，由內質網分離出來的囊泡所包裹，形成運輸小泡，并轉運到高爾基體中。隨后便在高爾基體內轉變為濃縮泡，再經濃縮泡濃縮形成分泌顆粒而被排出細胞之外。這是分泌蛋白的常見排出途徑。另一種途徑是含有分泌蛋白的小泡由內質網脫落后，直接形成濃縮泡，再由濃縮泡變為分泌顆粒而被排出。第二節內質網2.脂類的合成內質網是脂類合成的重要場所。已經實驗證明，大部分膜的脂雙層是在內質網組裝的。ER膜能合成幾乎所有細胞需要的脂類，包括磷脂和膽固醇。其中最主要的磷脂是磷脂酰膽堿(又稱卵磷脂)。磷脂酰膽堿是由兩個脂肪酸、一個磷酸甘油和一個膽堿在三種酶的催化下合成的。這些酶位于sER的脂類雙層內，它們的活性部位都朝向細胞質基質。這樣，新合成的脂類分子最初只嵌入sER脂類雙層的細胞質基質面。磷脂酰膽堿的合成過程如圖4-7所示。首先由酰基轉移酶催化細胞質中的脂酰輔酶A和3-磷酸甘油，將2個脂肪酸加到磷酸甘油上，形成磷脂酸，磷脂酸為非水溶性化合物，合成后便保留在脂類雙層中；然后，在磷酸酶的作用下，將磷脂酸轉化為二酰基甘油；最后，再在膽堿磷酸轉移酶的催化下，由二酰基甘油和CDP-膽堿合成磷脂酰膽堿。除磷脂酰膽堿外，其它幾種磷脂，如磷脂酰乙醇胺、磷脂酰絲氨酸以及磷脂酰肌醇等都以類似的方式合成。第二節內質網在內質網膜上合成的磷脂很快就由細胞質基質側轉向內質網膜腔面，其中有的插入到脂雙分子里，有的向其它膜轉運。其轉運主要有兩種方式：一種是以出芽的方式，以運輸小泡轉運到高爾基體、溶酶體和細胞膜上；另一種方式是憑借一種水溶性的載體蛋白，即磷脂轉換蛋白（phospholipidexchangeprotein，PEP）在膜之間轉移磷脂。其轉運模式是：PED與磷脂分子結合形成水溶性的復合物進入細胞質基質，通過自由擴散，直到靶膜時，PEP將磷脂釋放出來，并安插在膜上，結果使磷脂從含量高的膜轉移到缺少磷脂的膜上。細胞中轉移到線粒體或過氧化物酶體膜上的磷脂就是通過此方式轉運的。第二節內質網圖4-7磷脂酰膽堿在ER膜上合成的過程第二節內質網3.糖類代謝已有實驗證明內質網參與糖原的分解。在sER膜上含有葡萄糖-6-磷酸酶，它可以催化細胞基質中肝糖原降解所產生的葡萄糖-6-磷酸，使之分解成磷酸和葡萄糖，然后葡萄糖進入內質網腔再被釋放到血液中。4.解毒作用肝的解毒作用主要是由肝細胞的sER來完成的。生化研究得知，sER膜上集中著重要的氧化酶系，如細胞色素－、NADPH－細胞色素c還原酶等。許多對有機體有害的物質，如藥物和毒物等經氧化酶系的氧化、羥化等作用后，或被解除毒性，或轉化為易于排泄的物質而排出體外。第三節高爾基體一、高爾基體的形態結構

圖4-8高爾基體立體結構第三節高爾基體1.高爾基體順面膜囊及順面網狀結構這部分是由高爾基體順面最外側的扁平膜囊和與其相連的網狀結構組成，是中間多孔而呈連續分支的管狀結構。其膜厚約6nm，比高爾基體其它部位的膜略薄，但與內質網膜厚接近。在順面可見許多由糙面內質網“芽生”的運輸小泡，并可觀察到運輸小泡與扁平囊的順面向融合的現象。一般認為該結構的主要功能是接受和分選由內質網新合成的蛋白質和脂類，分選后將其大部分轉入高爾基體中間膜囊，小部分蛋白質和脂類再返回內質網。順面高爾基體網狀結構可被鋨酸特異地染色，此反應可作為高爾基體順面的標志反應。第三節高爾基體2.高爾基體中間膜囊高爾基體中間膜囊是由扁平膜囊與管道組成，形成不同的間隔，但功能上是連續的、完整的膜囊體系。該部分主要執行糖基化修飾、糖脂形成及多糖的合成等功能。高爾基中間膜囊中的煙酰胺腺嘌呤二核苷酸酶(NADP酶)是該結構的標志酶。3.高爾基體反面膜囊及反面網狀結構這部分是由高爾基體反面最外側的扁平膜囊和與其相連的網狀結構組成，形態呈管網狀，并有分泌泡與之相連。該結構的主要功能是對蛋白質進行分類和包裝，之后這些蛋白質將由分泌泡輸出或運向溶酶體。通常采用焦磷酸硫胺素酶(TPP酶)和胞嘧啶核苷酸酶(CMP酶)的細胞化學反應顯示該結構。第三節高爾基體圖4-9高爾基體三維結構模型第三節高爾基體二、高爾基體的化學組成對高爾基體膜的成分分析表明，其蛋白質含量約占60%，脂類含量約占40%。其中具有一些和ER共同的蛋白質成分，膜脂成分介于ER和質膜之間，這說明高爾基體是處于內質網和細胞膜之間的一種過渡性的細胞器。高爾基體中的酶主要有催化糖及蛋白質生物合成的糖基轉移酶；催化糖脂合成的磺基-糖基轉移酶；催化磷脂合成的轉移酶和磷脂酶以及酪蛋白磷酸激酶、甘露糖苷酶等。高爾基體的標志酶是焦磷酸硫胺素酶和胞嘧啶核苷酸酶及煙酰胺腺嘌呤二核苷酸酶。第三節高爾基體三、高爾基體的功能1.參與細胞的分泌活動應用放射自顯影技術，可觀察到高爾基體在細胞分泌活動中的作用。圖4-10H－亮氨酸追蹤分泌蛋白運輸過程示意圖第三節高爾基體2.蛋白質的修飾與加工（1）蛋白質的糖基化及其修飾

O-連接的主要或全部是在高爾基體內進行的，這些蛋白質的絲氨酸、蘇氨酸殘基側鏈的－OH基與寡糖共價結合，形成0－連接寡糖蛋白。

圖4-11N-連接寡糖在內質網和高爾基體中的加工過程（至少有11種以上的酶參與引自Albertetal.，1989）第三節高爾基體內質網和高爾基體中，所有與糖基化及寡糖的加工有關的酶都是整合膜蛋白。它們固定在細胞的不同間隔中，其活性部位均位于內質網或高爾基體的腔面。寡糖鏈的合成與加工非常像在一條裝配流水線上，糖蛋白從細胞器的一個間隔運送到另一個間隔，固定在間隔內壁上的一套排列有序的酶系，依次進行一道道加工，前一個反應的產物又作為下一個反應的底物，確保只有加工過的底物才能進入下一道工序。要正確修飾加工某種蛋白，必須依次通過所有的工序。第三節高爾基體（2）特異蛋白的水解有很多肽激素和神經多肽，在轉運到高爾基體的反面網狀結構及其所生成的小泡中時，經其上的蛋白質水解酶的作用，發生特異地水解，從而成為有生物活性的多肽。蛋白質在高爾基體中酶解加工的方式有三種：一是將沒有生物活性的蛋白原端或兩端的序列切除形成有活性的多肽，如胰島素、胰高血糖素及血清蛋白等；二是將含有重復氨基酸序列的前體切割成有活性的多肽，如神經肽等；三是根據前體中不同的信號序列或同一前體在不同細胞中的不同加工方式而加工成不同種的多肽。第三節高爾基體3.分選蛋白質的功能經修飾后形成的溶酶體酶、分泌蛋白和膜蛋白，在高爾基體中通過形成不同的轉運泡，以不同的途徑被分選、轉運到細胞的不同部位，發揮其特殊功能。下面以溶酶體蛋白的分選為例，說明高爾基體分選蛋白質的功能。

由上述功能可知高爾基體是一個結構復雜、高度組織化的細胞器。每個部分都有其獨持的結構和酶系統，發揮著不同的作用。最近，有人提出了高爾基體的扁平囊泡具有生化區室的看法。他們用密度梯度離心的方法，分出三個不同密度的高爾基體碎片，每種碎片都有它特定的酶。進一步研究發現，－乙酰葡萄糖胺轉移酶I只在高爾基體疊層中央的兩三個扁囊里，即中間膜囊；半乳糖轉移酶存在于反面膜囊中；磷酸轉移酶存在于順面膜囊內。可見，蛋白質在不同的區室內進行不同的修飾。因此，區室化可能對分類運送蛋白質有著重要作用。蛋白質經過高爾基體不同部分的連續修飾，最后形成各種不同去向的物質(圖4-12)。

第三節高爾基體圖4-12高爾基體中的功能區隔化示意圖（仿B.Albert，等）Man(甘露糖)GlcNAc(N－乙酰葡萄糖胺)Gal(半乳糖)NANA(唾液酸)第四節溶酶體一、溶酶體的形態結構及類型1.溶酶體的形態結構溶酶體通常為球形，其大小差異較大。直徑一般在0.2～0.8m之間，最小的為0.05m，最大的可達幾微米。由于溶酶體中含有高濃度的酸性磷酸酶，因此用Gomori的酸性磷酸酶法顯示，在光鏡下成為可見的小顆粒。用電鏡細胞化學方法觀察，可見溶酶體是由一層厚約6nm的單位膜包圍、內含多種高濃度酸性水解酶的一種球形囊狀結構。在不同的細胞內溶酶體的形態和數量有很大差異,即使在同一種細胞中，溶酶體的大小、形態也有很大區別，這主要是由于每個溶酶體處于其不同生理功能階段的緣故。第四節溶酶體2.溶酶體的類型溶酶體的酶蛋白是在糙面內質網的核糖體上合成的，溶酶體形成的主要部位是高爾基體。根據溶酶體的發育和生理功能狀況，可將溶酶體分為初級溶酶體、次級溶酶體和殘余溶酶體。初級溶酶體呈球形，直徑約0.2～0.5m，膜厚7.5nm，內含物均勻，無明顯顆粒，是高爾基體分泌形成的（圖4-13）。含有多種水解酶，但沒有活性，只有當溶酶體破裂，或其它物質進入，才有酶活性。這時的溶酶體尚未開始進行消化作用。圖4-13初級(A)和次級(B)溶酶體第四節溶酶體次級溶酶體是初級溶酶體與細胞內的自噬泡、胞飲泡或吞噬泡融合形成的復合體（圖4-13）。可分為異噬溶酶體和自噬溶酶體，前者消化的物質來自外源，后者消化的物質來自細胞本身的各種組分。兩者都是正在進行消化作用的溶酶體。圖4-14動物細胞溶酶體系統示意圖

第四節溶酶體二、溶酶體的功能1.細胞的消化作用溶酶體內含消化各類大分子的酶，主要功能是消化分解各種生物高分子物質，它是細胞內一個極其復雜而精致的消化系統。溶酶體酶也可外傾至細胞外發揮作用。根據被消化物質的來源不同，細胞內的消化可分為異噬作用和自噬作用。（1）異噬作用

溶酶體對細胞外源性異物的消化過程稱為異噬作用。細胞經常從外界環境中攝取營養或異物(如大分子物質或微生物)。

（2）自噬作用

溶酶體消化細胞自身衰老的細胞器和生物大分子的過程稱為自噬作用。

第四節溶酶體自噬作用主要出現于以下情況：①在細胞新陳代謝中，一些衰老或變性的細胞結構通過自噬作用，逐漸被消化，由此對細胞內的細胞器、膜性結構和酶進行不斷的更新；細胞在饑餓狀態下溶酶體消化細胞自身的部分物質，以維持細胞的生存，提供營養，以避免整個細胞的死亡；②細胞在衰老或病理狀態下，也會發生自噬作用，這可能是一種病態反應，開始或許有利于延續細胞的生存，但結果加速了細胞的破壞與死亡。第四節溶酶體2.細胞的自溶作用自溶作用是指在細胞內溶酶體膜破裂，釋放出其中的水解酶,引起細胞自身的溶解、死亡，使整個細胞被釋放的酶所消化的過程，又稱為細胞自溶。在正常的個體發生過程中，器官、組織的改建，通常是通過組織細胞的破壞和新生實現的。這涉及到程序性細胞死亡或細胞凋亡的問題，雖然引起這些過程的機制尚不十分清楚，但一般認為溶酶體起著重要的作用。溶酶體不僅使細胞崩解，而且使生物的大分子分解代謝，其中一些物質又可供給組織細胞再利用。

3.溶酶體在細胞外的作用一般情況下溶酶體在細胞內行使功能，但有時溶酶體酶釋放到細胞外去發揮作用。

第五節過氧化物酶體一、過氧化物酶體的結構過氧化物酶體是由單層膜包裹、內含一種或幾種氧化酶類的圓球形小體。(圖4-15)。圖4-15哺乳動物細胞過氧化物酶體第五節過氧化物酶體過氧化物酶體在不同的組織細胞中，其數目、結構和形狀均不一樣。例如大鼠的每個肝細胞中含有多達70～100個過氧化物酶體，形狀多為卵圓形。在肝腫瘤細胞內，過氧化物酶體數量減少。Dalton(1964)認為過氧化物酶體數目的多少與腫瘤生長速度呈反比。過氧化物酶體中含有多種氧化酶及過氧化氫酶。現在己知有50多種酶，可是至今尚未發現一種過氧化物酶體中含有全部50多種酶，但是其中的過氧化氫酶存在于各種細胞的過氧化物酶體中，因此過氧化氫酶是過氧化物酶體的標志酶。過氧化氫酶常占過氧化物酶體總蛋白量的40%。

第五節過氧化物酶體二、過氧化物酶體的功能1.解毒作用過氧化物酶體中的各種氧化酶能氧化多種底物(RH2)。在氧化底物的過程中，氧化酶能使氧還原成為過氧化氫(H2O2)，過氧化氫酶能將H2O2分解形成水和氧氣或利用H2O2通過氧化反應去氧化其他各種底物，包括酚、甲醛、甲酸和醇等。

圖4-16過氧化物酶體中的呼吸鏈第五節過氧化物酶體2.分解脂肪酸過氧物酶體中，含有氧化酶，在氧化過程中能分解脂肪酸，使其轉化為乙酰CoA，并向細胞直接提供熱量。分解所得的乙酰CoA被轉運到細胞質基質中，以備在生物合成反應中再利用。哺乳動物細胞中的，發生在線粒體和過氧化物酶體中；酵母和植物細胞中，這種反應僅存在于過氧化物酶體。已經實驗證明，當酵母生長在脂肪酸培養基中，過氧化物酶體非常發達，并可把脂肪酸分解成乙酰CoA供細胞利用。此外,高脂肪食物或受涼等因素刺激都能誘導過氧化物酶體的氧化系統，加快脂肪酸的氧化，確保脂肪的代謝作用。

第五節過氧化物酶體3.參與植物細胞的光呼吸及脂肪酸轉化在植物細胞中，過氧化物酶體起著重要的作用。①在葉肉細胞中，將光合作用的副產物——乙醇酸氧化為乙醛酸和過氧化氫，即所謂光呼吸反應。②在萌發的種子中，進行脂肪的-氧化，產生乙酰輔酶A，經乙醛酸循環，由異檸檬酸裂解為乙醛酸和琥珀酸，并離開過氧化物酶體，進一步轉變成葡萄糖。因涉及乙醛酸循環，因此又將這種過氧化物酶體稱為乙醛酸循環體。因動物細胞中沒有乙醛酸循環反應，故動物細胞不能將脂肪中的脂肪酸直接轉化成糖。第五節過氧化物酶體三、過氧化物酶體與溶酶體的區別表4－1過氧化物酶體與初級溶酶體的特征比較

樹立質量法制觀念、提高全員質量意識。12月-2412月-24Tuesday,December31,2024人生得意須盡歡，莫使金樽空對月。14:21:2014:21:2014:2112/31/20242:21:20PM安全象只弓，不拉它就松，要想保安全，常把弓弦繃。12月-2414:21:2014:21Dec-2431-Dec-24加強交通建設管理，確保工程建設質量。14:21:2014:21:2014:21Tuesday,December31,2024安全在于心細，事故出在麻痹。12月-2412月-2414:21:2014:21:20December31,2024踏實肯干，努力奮斗。2024年12月31日2:21下午12月-2412月-24追求至善憑技術開拓市場，憑管理增創效益，憑服務樹立形象。31十二月