1、生物化學備課錄緒論一、生物化學的定義和研究內容：生物化學是生命的化學，主要研究一切生物的化學組成成份的結構和功能、生命活動過程中的物質和能量轉化規律的科學。其中化學組成成份主要指四類生物大分子：蛋白質、核酸、糖類和脂類，還有某些小分子化合物如維生素、激素、抗生素等。而生物生命活動過程中四類生物大分子的代謝是生物化學的核心內容。二、生物化學的重要性：1、 、生化是許多重要學科的基礎。如醫學、生理學、分子生物學、細胞生物學、神經生物學、遺傳學等。2、 生化理論深奧，探索性強，對了解生命本質貢獻大。如蛋白質的生物功能，酶的化學本質、遺傳信息的貯存、傳遞等，諾貝爾化學獎和生理獎多數由生化學家獲得。3、

2、 生化知識在現代科技社會中具有重要的應用價值。如食品工業、醫藥工業、農業、生物技術工業等。總之，生化是生命科學中必不可少的基礎學科。三、參考書目：生物化學習題集（科學出版社，張來群編）生物化學精要（英文版，SMITH）生物化學（沈同編，第二版）第一章蛋白質第一節氨基酸的化學結構和分類組成生物蛋白質的氨基酸有二十種，均為L-a-氨基酸，圍繞C原子連接4個基團，分別是H原子，氨基（NH2），羧基（COOH），側鏈基團（R），其結構通式為：氨基酸根據其R基團的不同，可分為疏水性氨基酸、極性氨基酸、帶電性氨基酸三類。疏水性氨基酸包括Gly，Ala，Val，Leu，Ile，Met，Phe，Trp，Pro

3、；極性性氨基酸包括Ser，Thr,Tyr,Cys,Asn,Gln;帶電性氨基酸包括His,Arg,Lys,Glu,Asp。其中His,Arg,Lys,為堿性氨基酸，Glu,Asp為酸性氨基酸，Phe,Tyr為芳香族氨基酸，His,Trp,Pro為雜環族氨基酸。生物中還有一些不組成蛋白質的氨基酸或其衍生物，如瓜氨酸（CIT），鳥氨酸，羥脯氨酸等。第二節氨基酸的理化性質氨基酸為無色結晶，不溶于有機溶劑，溶于稀酸稀堿。1、 氨基酸的光吸收：氨基酸有手性碳原子，因而存在光學異構體。生物體內的組成蛋白質的氨基酸均為L-型。2、 氨基酸的兩性解離和等電點：氨基酸為兩性電解質，其帶電性由可電離的羧基、氨基和

4、側鏈基團決定。氨基酸所帶凈電荷為零時溶液的PH值稱為等電點。3、 氨基酸的化學性質：1與亞硝酸的反應：放出氮氣，用于氨基酸定量測定。2. 與DNFB的反應（Sanger反應）：形成DNP-氨基酸，用于氨基酸定性測定和多肽鏈N端測定。3. 與PITC的反應（Edman反應）：形成PTH-氨基酸，用于氨基酸定性測定和多肽鏈N端測定。4. 與茚三酮的反應：形成紫色化合物，用于氨基酸定性測定。第三節氨基酸的分離技術1、 紙層析：用濾紙分離氨基酸。2、 紙電泳：根據帶電荷不同分離。3、 柱層析：支持介質為硅膠，淀粉。4、 薄層層析：支持介質為硅膠5、 離子交換層析：以離子交換劑為介質。第四節肽1 肽和肽

5、鍵：氨基酸脫水縮合反應形成肽，其中的酰胺鍵稱為肽鍵。2 酰胺平面：構成肽鍵六個原子在空上形成的平面。3 肽的等電點：肽所帶凈電荷為零時溶液的PH值稱為等電點。4 生物中常見的活性肽：催產素、加壓素、腦啡肽等。第五節蛋白質的化學組成和分類1、 什么叫蛋白質？廣泛存在于生物體中，由二十種氨基酸為單體以肽鍵相連構成的高分子多聚物，有穩定的空間構象和多種多樣的生物學功能。2、 蛋白質的化學組成：C、H、O、N、P、S等。3、 蛋白質的分類：根據形狀分為纖維蛋白和球蛋白。根據成分為簡單蛋白和復合蛋白。第六節蛋白質的結構1、 蛋白質的一級結構和氨基酸測序：氨基酸的種類和排列順序稱為蛋白質的一級結構。氨基酸

6、測序的策略為首先決定多肽鏈的數目，然后決定每條多肽鏈的N端和C端，接著將每條多肽鏈用不同的酶解方法切割為相互交疊的幾組片段，拼湊出多肽鏈的順序。2、 蛋白質的二級結構：由于氨基酸殘基之間形成有規律的氫鍵，使多肽鏈折疊成周期性的空間結構。3、 蛋白質的超二級結構和結構域：由二級結構組合成的更高層次的結構為超二級結構，結構域是有獨立生物學功能的三維實體。4、 蛋白質的三級結構和四級結構：由一條多肽鏈構成一個或幾個結構域構成蛋白質的三級結構。兩條以上多肽鏈有四級結構。5、 蛋白質與生物進化：趨同進化和趨異進化，有些蛋白質的氨基酸順序在進化上相當保守，可用于生物分類。第七節蛋白質的理化性質1、 雙縮脲

7、反應：用于測定蛋白質的含量。2、 與地衣酚反應：用于測定蛋白質的含量。3、 蛋白質光吸收：紫外法測定含量。4、 與考氏蘭反應：測定蛋白質的含量。第八節蛋白質的功能和變性1、 蛋白質具有八個主要功能，分別是結構功能、酶功能、貯藏功能、運輸功能、運動功能、調節功能、防御功能、識別功能。2、 蛋白質的變性：在高溫、強酸、強堿、紫外線、有機溶劑、重金屬離子、無機鹽溶液中蛋白質會失去生物學功能，稱為變性，其實質是化學構象的改變。第九節蛋白質的分離及純化1、 組織和細胞的破碎：研磨、細菌磨、勻漿器等。2、 粗分級：離心、用無機鹽沉淀、透析與超濾。3、 細分級：用各種層析法、電泳法、超速離心法等。第二章核酸

8、第一節核酸的發現和研究簡史一、核酸在19世紀末發現，在20世紀中葉測定了結構，人們對生命的本質有新認識。核酸分為DNA和RNA。核酸是遺傳物質，含有生物生長發育的一切遺傳信息。二、核苷酸：組成核酸的單體，由磷酸、核糖、堿基三種物質組成。堿基為含氮的生物堿，有A、T、G、C、U五種。第二節DNA的結構1、 雙螺旋結構學說：由WATSON和CRICK提出，認為DNA由兩條纏繞成雙螺旋，磷酸與核糖組成骨架，位于內側的堿基以氫鍵配對，在表面形成大溝與小溝，可與蛋白質相互作用。2、 生物體內的DNA多為B-DNA，還有A-DNA與Z-DNA等。3、 雙螺旋穩定的力量為堿基堆積力、氫鍵等。第三節RNA1、

9、 生物含有三種RNA二、mRNA攜帶遺傳信息，編碼氨基酸。帽子結構(m7G5'ppp5'N)與Poly(A)尾巴。3、 tRNA轉運氨基酸：具三葉草結構。4、 rRNA構成合成蛋白質的核糖體。第四節核酸的理化性質1、 光吸收：用OD260nm測定核酸含量。2、 DNA的變性和復性Tm：DNA的熔點，或解鏈溫度。影響Tm的因素：GC對含量，PH,離子強度，DNA純度。第五節基因和基因組1、 基因：編碼單條多肽鏈的DNA片段稱為一個基因。2、 基因組：一種生物的單倍體中基因的總和，稱為該生物的基因組。第六節DNA限制酶圖譜和分子雜交第三章酶與維生素第一節酶的化學本質、組成和分類19

10、26年，SUMNER首次得到脲酶結晶，證實了酶的化學本質是蛋白質，在1983年，CECH和ALTMAN發現了有酶活性的RNA。兩人于1987年分享諾貝爾生理獎。有的酶僅由蛋白質部分組成，如脲酶；有的酶含有蛋白和非蛋白兩種成分，稱為全酶。非蛋白部分稱為輔助因子，有輔酶和輔基之分。酶的分類方法很多，根據酶催化反應的性質不同，將酶分為六大類，依次分別是氧化還原酶、轉移酶、水解酶、裂合酶、異構酶、合成酶。第二節酶的作用特點酶是生物催化劑具有一般無機催化劑性質，如用量少、效率高、不改變化學反應的平衡點、降低反應的活化能等。但酶有如下特點：1、 極高的催化效率。相當于無機催化劑的一千萬倍以上。2、 高度的

11、專一性。一種酶只作用于一種或一類底物。3、 條件溫和，易失活。4、 酶活力可調控。5、 催化能力輔助因子有關。第三節酶的命名有習慣命名法與系統命名法之分，目前國際上常用系統分類法的編號表示，如EC1.1.1.27表示乳酸：NAD脫氫酶，其中EC表示國際酶學委員會。首位1表示第一類酶（氧還酶）。第四節酶的分離提純及酶活力測定6、 酶的分離提純類似于蛋白質，但要求低溫操作（0-5），要加EDTA和巰基乙醇，保存時要求低溫、干燥。7、 酶活力測定：酶活力即酶的催化能力，用它催化某一化學反應的速度表示。有單位時間底物濃度的減少量或產物的增加量之分。但產物的增加量較靈敏。還要注意測定反應的初速度，因后期

12、發生產物抑制，速度減小。8、 酶活力表示：特定條件下（25，其它最適），1分鐘轉化1微摩爾底物或底物基團的酶量，稱為一個酶活力單位（IU），1秒鐘轉化1摩爾底物稱為1KATAL，1KATAL=6*107IU。常用每秒每一個酶分子轉化底物的微摩爾數（稱為轉換數）表示。比活力：每毫克蛋白具有的酶活力單位（IU）。第五節酶的活性中心和專一性一、酶的活性中心：酶分子中直接與底物結合并和酶催化作用有關的部位。由幾個在空間上相互靠近的氨基酸殘基組成。分為結合部位和催化部位。二、常用化學修飾法研究酶的活性部位，如DFP、TPCK、碘乙酸等。3、 酶的專一性分為結構專一性與立體異構專一性。結構專一性又分為絕對

13、專一性和相對專一性。4、 酶作用專一性學說：鎖與鑰匙學說；誘導契合學說。第六節酶促反應動力學酶促反應動力學研究影響酶促反應速度的各種因素1 底物濃度與速度的關系：可用米氏方程表示，V=Vmax*S/（Km+S）；二者為雙曲線關系，Km稱為米氏常數，其數值等城達到最大反應速度一半時的底物濃度，是酶的特征常數之一，與酶與底物的親和力成反比。2 酶濃度與速度的關系當酶被底物飽和時，呈正比。3 PH值與速度的關系：呈鐘形曲線。4 溫度與速度的關系：呈偏鐘形曲線。5 激活劑和抑制劑與速度的關系：激活劑有金屬離子，有機分子，抑制劑有不可逆和可逆之分。第七節酶的作用機理1 定向和靠近效應：使局部底物分子濃度

14、增高，反應基團取向利于反應。2 張力效應：由于結合后，引起底物分子中敏感鍵變形產生張力。3 共價催化：親核和親電催化。4 酸堿催化：提供質子或接受質子。5 低介電效應：活性部位形成低介電區域。第八節酶活性的調節1 酶原激活：酶原在蛋白質作用下，切除部分氨基酸殘基而折疊成酶的活性構象。2 共價修飾：酶活性中心的氨基酸殘基側鏈被磷酸、甲基、乙酰基、腺苷酸基修飾而改變活性。3 別構調節：通過別構效應調節酶活性。別構酶是有活性中心和別構中心的酶類，活性中心負責酶的結合和催化，別構中心負責活性調節。當調節物與別構中心結合起來后，引起酶的活性中心構象改變，從而改變酶活性，有正調和負調之分。第九節抗體酶、同

15、工酶、RNA酶及多酶體系1 具有酶活性的抗體，稱為抗體酶，為人工制造。醫學上用來切割腫瘤。2 具有相同的催化活性，分子結構與理化性質互不相同的一類酶，稱為同工酶，同工酶的研究用于診斷疾病、育種、分類。3 具有酶活性的RNA，稱為RNA酶。常見的有L19RNA、錘頭等。RNA酶的發現對探討生命的起源具有重要意義。4 多酶體系：由多種酶構成的復合體，用于反應鏈體系的催化反應，如丙酮酸脫氫酶。第十節維生素概述維生素是人體不能合成，維持人體健康必需的一類小分子有機化合物的統稱，經常用作酶的輔助成分，含量極少。維生素的發現是通過對一些病的研究。第十一節脂溶性維生素1. Va,化學名稱為視黃醇，為20C的

16、菇類衍生物，與人的視力有關，缺乏患夜盲癥。2. Vd,固醇類物質，化學名稱為麥角鈣化醇（VD2）,膽鈣化醇（VD3）。與鈣磷代謝有關，缺之患佝僂病。3. VE,為a-生育酚，與生育有關，抗氧化劑。4. VK，萘醌類物質，與凝血有關。第十二節水溶性維生素1 VC：抗壞血酸，抗氧化劑，缺之得壞血病。2 VB1：化學名稱為硫胺素，以TPP的形式用于各種脫羧酶的輔酶。缺乏得腳氣病。3 VB2：核黃素，以FMN和FAD形式作一些酶的輔酶。缺乏得口舌炎。4 VPP:煙酸和煙酰胺。以NAD和NADP形式作脫氫酶的輔酶，缺乏得粗皮病。5 VB6：吡哆醇（醛、胺），以PLP形式作脫羧和轉氨反應的輔酶。6 葉酸：

17、蝶酰谷氨酸，以THFA傳遞一碳單位。第四章生物膜及其受體蛋白第一節生物膜生物膜為生物體內各膜系統的統稱。生物膜由蛋白質和脂類物質組成，在電鏡下觀察到兩明一暗的結構（兩層蛋白質一層脂類），稱為單位膜，生物膜的主要成分為磷脂、固醇類、中性糖、氨基糖、唾液酸，外周蛋白和內嵌蛋白。目前為人們廣泛接受的模型為1972年由SINGER和NICOLSON提出的流動鑲嵌模型，該學說認為，膜由脂質雙分子層構成連續主體，由于不飽和脂肪酸的存在，有流動性，蛋白質有表在和內嵌之分，蛋白質和脂質均可運動。人工用磷脂分散于水相構建的脂質雙分子層構成的封閉囊泡稱為脂質體，其理理化特性接近于天然生物膜，是研究生物膜結構和功能

18、的良好材料，目前可用于藥物的載體。第二節四種信號傳導途經：1） CAMP途徑：受體結構：七螺旋結構G蛋白：位于細胞膜內側，由三個亞基組成（a為催化亞基，3偽調節亞基）。GDP-G蛋白為鈍化形式，GAP-G蛋白為活化形式。作用：連接受體與下游酶（如腺苷酸環化酶，磷脂酶C）。cAMP：第二信號分子，由催化ATP形成。途徑：激素與受體結合-G蛋白活化-腺苷酸環化酶活化-cAMP含量上升-蛋白激酶活化-磷酸化酶激酶活化-其它酶2） 鈣及肌醇三磷酸途徑：激素+受體G蛋白激活磷脂酶C激活PIP2分解產生IP3與DAGIP3可開啟鈣通道，激活CAM，引起生理效應；DAG活化蛋白激酶C。CAM與EF手構象（螺

19、旋-泡-螺旋結構）。3） 受體的酷氨酸激酶途徑：胰島素受體。4） 固醇類受體途徑第五章生物能學第一節生物體的新陳代謝1 代謝是活細胞中所有化學變化的總稱。包括同化作用與異化作用，二者相互依賴，同化為消耗能量（ATP和NADPH）合成各種生物大分子的過程，異化為分解生物大分子，合成能量的過程。2 生物代謝的要略為：A生物大分子首先分解為其單體，以糖代謝為中心，進一步分解為乙酰輔酶A,然后進入TCA環，以CO2形式脫去C,以NADH或FADH去氫，最后進入呼吸鏈，放出ATP。生成多種中間體。B合成和分解往往為互逆反應。C合成的動力為ATP與NADPH。第二節生物能學1 氧化還原電勢與自由能：常用P

20、H為7,溫度25°C,一個大氣壓時的自由能（稱為標準自由能）表示。AG°=-nFAE°,F為法拉弟常數，等于96491J/V.MOL.2 生物體中能自發進行的反應為自由能降低的反應。于是要求氧化還原電勢為正值，即電子自發從低電勢（強還原劑）流向高電勢（強氧化劑）。第三節高能化合物水解時釋放能量大于5000卡/摩爾的化合物，稱為高能化合物。常見的有ATP、肌酸磷酸，乙酰COA，SAM等，其中ATP最重要，ATP為能量的攜帶者和傳遞者，也是磷酸基團的傳遞者。第四節生物氧化1生物體能量的主要來源是糖、脂和蛋白質等有機物質的氧化，有機物質在生物體細胞內的氧化稱為生物氧化。

21、高等動物靠吸入氧氧化攝入體內的營養物質，故生物氧化也稱呼吸作用。生物氧化的本質是電子的傳遞無論是電子的直接轉移，還是氫原子的轉移或是有機物質直接加氧，都涉及到電子的轉移。2生物氧化中二氧化碳的形成，是由于糖、脂和蛋白質轉變為含羧基的中間產物脫竣的結果。如丙酮酸、a-酮戊二酸等的脫竣反應。3 生物氧化中水的形成：生物氧化生成的NADH和FADH等物質，在線粒體內膜上通過一系列的電子傳遞體，將電子傳給氧，生成水。電子呼吸鏈的組成為：NADFMNCOQCYTBC1CAA3-O23氧化磷酸化作用：伴隨著電子呼吸鏈進行的磷酸化作用。形成ATP的部位在NAD-COQ,CYTB-C1,AA3-O2。每分子N

22、ADH氧化形成3分子ATP,每分子FADH則形成2分子ATP。4氧化磷酸化作用機理：P.MITCHELL提出的化學滲透學說。電子傳遞過程中形成質子梯度，推動ATP的合成。第六章糖代謝第一節糖的定義、功能和分類多羥基的醛或酮類物質為糖類化合物。功能主要是結構、能量。分為單糖、雙糖、寡糖和多糖。第二節重要單糖及其理化性質1、 葡萄糖的結構：葡萄糖有鏈式結構（FISHER式）和環式結構（HAWORTH式），有32種異構體。葡萄糖的構象有船式和椅式兩類。2、 光學異構體：多數單糖有手性碳原子，因而存在光學異構體。光學異構體又有對映體、非對映體和差向異構體之分。光學異體可使平面偏振光旋轉，因而有左旋（-

23、）和右旋（+）之分。葡萄糖溶于水之后，由于左旋體和右旋體之間的相互轉換，因而有變旋現象存在。3、 單糖的化學性質：1 與濃鹽酸反應形成糠醛2 與酸反應形成酯3 在弱堿溶液中，可與果糖相互轉化。4 與其它物質形成糖苷。5 氧化反應6 還原反應7 與三分子苯肼反應形成糖脎，用于鑒定糖。第三節雙糖和多糖生物中常見的雙糖有蔗糖、麥芽糖、乳糖。其中蔗糖不具還原性。常見均一多糖為淀粉、纖維素、糖原。淀粉的結構單元為a-D-葡萄糖，有直鏈和支鏈之分；纖維素的結構單元為3-D-葡萄糖，主要存在于植物中，糖原的結構單元與淀粉相同，主要存在于動物中。常見不均一多糖為糖胺聚糖（粘多糖）如透明質酸、肝素、硫酸角質素、

24、硫酸皮膚素、硫酸軟骨素、硫酸乙酰肝素等。第四節結合糖主要有糖化酶蛋白、粘蛋白。第五節多糖的初步分解淀粉在淀粉酶作用下分解為麥芽糖，進一步分解為葡萄糖。糖原在糖原磷酸化酶作用下分解為1-磷酸葡萄糖。第六節糖酵解1 在細胞質中葡萄糖經過一系列的反應分解為丙酮酸的過程，稱為糖酵解，不需要氧氣。此后，在有氧條件下，丙酮酸進入三羧酸循環繼續氧化為二氧化碳與水。在無氧條件下，在肌肉中，丙酮酸還原為乳酸，稱為乳酸發酵；在酵母中，脫羧還原為乙醇，稱為乙醇發酵，是釀酒業的基礎。2 糖酵解途徑由10步反應組成，分為兩個階段。第一階段消耗能量形成高能磷酸化合物，第二階段通過化合物的相互轉換，生成ATP和NADH。其

25、中有三步限速反應為單向反應，最為重要。催化限速反應的酶為己糖激酶、果糖磷酸激酶和丙酮酸激酶。這三種酶均為調節酶。第七節TCA環1 由丙酮酸脫氫酶復合體催化形成的乙酰輔酶A與草酰乙酸結合為檸檬酸，經過一系列的脫羧和氧化，再形成草酰乙酸，產物為兩分子二氧化碳和NADH、FADH，形成一個循環，稱為TCA環。TCA環是有氧條件下丙酮酸進入的反應，部位在線粒體的基質中。2 .重要的限速酶為異檸檬酸脫氫酶、檸檬酸合酶、a-酮戊二酸脫氫酶。第八節PPP途徑：由G-6-P經過兩步脫氫和一步脫竣，形成NADPH和核酮糖-5-P,然后是各種糖相互轉化，最后為核酮糖-5-P再生。在此途徑中，會形成與脂代謝有關的N

26、ADPH，多存在于植物中。第九節糖異生途徑由丙酮酸和乳酸等非糖物質經過反應生成葡萄糖的過程，基本為糖酵解的逆反應。第七章脂代謝第一節脂類的分類和功能脂類為生物體中不溶于水，但能溶于非極性有機溶劑的一大類有機化合物，大體分為單純脂、復合脂、萜類、脂類衍生物等。脂類生物學功能主要為：構成生物膜、貯存能量、構成維生素、調節、保護、細胞識別第二節脂酰甘油類由脂肪酸和甘油形成的化合物，以甘油三酯在生物中分布最為廣泛。1、 脂肪酸：含14-20個偶數碳原子，有飽和與不飽和之分。常見的有硬脂酸（18：0）、軟脂酸（16：0）、油酸（18：1）、亞油酸（18：2）、亞麻酸（18：3）、花生四烯酸（20：4）。

27、其中亞油酸和亞麻酸人體不能合成，必須由食物供應，稱為必需脂肪酸。2、 甘油磷脂類：由甘油三酯與磷酸、氨基醇或肌醇構成，常見的有磷脂酰膽堿（卵磷脂）、磷脂酰乙醇胺（腦磷脂）、磷脂酰絲氨酸、磷脂酰肌醇。3、 鞘氨醇磷脂：甘油酯2位為鞘氨醇。第三節其它脂類（自學）萜類、類固醇、前列腺素、結合脂。第四節脂肪酸的分解代謝脂肪酸是生物體重要的能源，每克脂肪燃燒可產生熱量39KJ,為糖的2-3倍。1 脂肪首先由脂肪酶水解為脂肪酸和甘油，甘油通過轉化為磷酸二羥丙酮進入EMP,脂肪酸在線粒體中氧化。2 .脂肪酸3-氧化時，首先形成脂酰COA,然后經過脫氫、水化、硫解形成乙酰COA。乙酰COA進入TCA環，徹底氧

28、化為二氧化碳和水。3 .酮體代謝：乙酰乙酸、3-D-羥丁酸和丙酮合稱為酮體，酮體可作為動物的燃料分子，當饑餓時，酮體上升。4乙醛酸循環第五節脂肪酸的合成：基本為分解反應的逆反應，存在著于細胞質中。第六節與脂代謝有關的疾病:高血脂,心臟病,脂肪肝等.第八章氨基酸和核苷酸代謝第一節氨基酸概述人體有八種必需氨基酸分別為T、K、M、W、F、V、L、I。生酮氨基酸：F、Y、L、K、W生糖氨基酸：其余15種氨基酸。第二節氨基酸的分解1 脫羧基作用：在脫羧酶的作用下，氨基酸脫去二氧化碳形成胺。這個反應可形成許多重要的中間產物，如神經遞質氨基丁酸、組胺等。2 脫氨基作用：最重要的是氧化脫氨基作用，由L-GLU

29、脫氫酶催化，形成酮酸和氨。輔酶是NAD。3 轉氨基作用：谷丙轉氨酶（GPT）和谷草轉氨酶（GOT）催化。受體通常為酮戊二酸。4 聯合脫氨基作用：由脫氫酶和轉氨酶聯合作用脫氨基。5 氨基氮的排泄：氨是神經毒素，必須排除。原生動物、兩棲類動物、魚類等可直接排氨，馬類排出尿酸，陸生動物（包括人）排出尿素。尿素的形成是通過人的肝臟線粒體的尿素循環合成的。第三節分解核酸的酶類分解核酸的酶類有外切酶、內切酶、核苷酸酶和核苷酶。第四節嘧啶和嘌呤的分解嘌呤分解的要點是：首先由其核苷分解為黃嘌呤，然后由黃嘌呤氧化酶催化氧化為尿酸，排出體外。喀咤分解的要點是：C和U分解為3-丙氨酸，T分解為3-氨基羥丁酸。第五節

30、核苷酸合成嘌呤核苷酸合成的原料：GLY、ASP、GLN、甲酸鹽、二氧化碳。喀咤核甘酸合成的原料：ASP、二氧化碳、氨。核苷酸合成的共同點：以PRPP（5-磷酸核酮糖焦磷酸）為骨架。第九章生物固氮1、 研究簡史1888年，貝林克首先從豆科植物中分離到根瘤菌，20世紀初，固氮菌與根瘤菌應用于農業；1942年，鮑利斯應用同位素示蹤法確定氨為生物固氮產物。1960-1966年，為無細胞水平的生物固氮機制研究。證明固氮要ATP參與，發現生物固氮的電子傳遞系統及酶。1966年后，分子水平時期。提純固氮酶及結構測定。研究生物固氮的目的是：提高現有固氮生物的固氮能力；提供微生物肥料；通過基因工程技術使不固氮微生物固氮；人工模擬固氮酶，高效低耗合成氮肥。2、 生物固氮作用與固氮生物類型通過微生物將分子氮轉化為含氮化合物的過程稱為生物固氮。生物固氮分為自生固氮與共生固氮。后一種固氮量占總生物固氮量的70%以上。自生固氮生物包括細菌，放線菌和藍藻；共生固氮包括豆科植物的根瘤菌，非豆科植物的根瘤菌（如楊梅與木麻黃）根瘤的形成過程大體為土中的根瘤菌吸